Рыхлая волокнистая соединительная ткань

Размещено на http://www.allbest.ru

Рыхлая волокнистая соединительная ткань



Рыхлая волокнистая соединительная ткань входит в состав всех органов, образуя их строму, она сопровождает кровеносные и лимфатические сосуды, участвуя в формировании их адвентициальной оболочки. Располагаясь под эпителиями, рыхлая волокнистая соединительная ткань образует сосочковый слой дермы, собственную пластинку слизистых оболочек, подслизистую основу, локализуется между органами, миоцитами и мышечными волокнами, сопровождает сосуды и нервы.

В морфологическом плане рыхлая волокнистая неоформленная соединительная ткань характеризуется следующими особенностями: в её состав входит много разнообразных клеток и межклеточное вещество, в котором аморфный компонент преобладает над волокнистым. Волокна же располагаются неупорядоченно.

Клетки. Среди клеток различают постоянные: семействa фибробластов и макрофагов, а также непостоянные: тучные клетки (или тканевые базофилы, лаброциты, мастоциты), плазматические клетки (плазмоциты), адвентициальные клетки, перициты, эндотелиоциты, жировые клетки (адипоциты), пигментоциты и клетки крови. Все они (кроме пигментных клеток) образуются в эмбриогенезе из мезенхимоцитов.

Фибробласты (от лат. fibra - волокно и греч. blastos - росток, зачаток). Это дифферон, включающий стволовые, полустволовые, малодифференцированные клетки, дифференцированные фибробласты (активно функционирующие), дефинитивные клетки (фиброциты), миофибробласты и фиброкласты.

Фибробласты - многоотростчатые клетки, способные к миграции, так как в их цитоплазме содержатся сократительные белки типа актина и миозина, но передвигаться они могут только при наличии для них опорных структур (фибрина, коллагеновых и эластических волокон), адгезия к которым осуществляется с помощью гликопротеида фибронектина. В зависимости от степени дифференцировки размеры фибробластов могут быть довольно большими (до 50 мкм). Степень выраженности органелл общего значения, участвующих в биосинтетических процессах, зависит от зрелости клеток. Наиболее развитыми они являются в дифференцированных фибробластах.

Функции фибробластов - синтез белков коллагена и эластина, которые путём экзоцитоза выделяются за пределы клеток и участвуют в формировании коллагеновых и эластических волокон. Кроме того, они продуцируют компоненты аморфного вещества соединительной ткани, а также осуществляют синтез биологически активных веществ и ферментов, разрушающих волокна и аморфный компонент соединительной ткани (коллагеназы, эластазы, гиалуронидазы). С учётом участия фибробластов в синтезе белков их цитоплазма базофильна. В фиброцитах же эта функция заметно падает, поэтому базофилия их цитоплазмы снижается. Наряду с этим в фиброцитах редуцируется центросома.

Миофибробласты функционально сходны с гладкими мышечными клетками, так как в своём составе содержат сократительные белки.

Фиброкласты обладают высокой фагоцитарной и гидролитической активностью, участвуют в рассасывании межклеточного вещества, особенно заметно это проявляется в период инволюции матки.

Макрофаги. Специализированная популяция клеток (семейство), развивающаяся из СКК. Макрофаги являются потомками моноцитов крови. Они подразделяются на 2 группы: свободные (мигранты) и фиксированные (резидентные). К свободным относятся гистиоциты, макрофаги серозных оболочек, воспалительных экссудатов, альвеолярные макрофаги в лёгких. В группу резидентных макрофагов входят остеокласты, дендритные клетки кроветворных органов, эпидермальные макрофаги (клетки Лангерганса), микроглия ЦНС, клетки Хофбауэра в хорионе.

Большинство макрофагов - мононуклеарные клетки, но есть и многоядерные (остеокласты), которые содержат большое количество цитоплазмы, много лизосом и фагосом. Чаще всего они имеют неправильную форму. Непосредственно под их плазмолеммой содержится сеть актиновых филаментов, связанных с центросомой радиально расположенными микротрубочками. Наличие сократительных филаментов обеспечивает передвижение клеток в межклеточном веществе, в связи с чем форма клеток постоянно меняется. На плазмолемме имеются рецепторы к опухолевым клеткам, эритроцитам, Т - и В-лимфоцитам, гормонам, иммуноглобулинам (Ig).

Функции макрофагов: 1) секреция многочисленных (около 100) биологически активных веществ играющих важную роль в морфогенезе соединительной ткани, поддержании в ней гомеостаза при воспалительных и репаративных процессах, а также в реакциях естественного и специфического иммунитета; 2) защитная - путём фагоцитоза и изоляции чужеродного (антигена), а также обезвреживания антигена при непосредственном контакте с ним; 3) антигенпредставляющая - захваченный ими антиген превращается из корпускулярного состояния в молекулярное и информация о нём представляется другим иммунокомпетентным клеткам (лимфоцитам); 4) стимуляция клеток, осуществляющих защиту; 5) выработка хемотаксичного фактора для лейкоцитов, интерлейкина-1 (ИЛ-1), который повышает адгезию лейкоцитов к эндотелию, стимулирует секрецию лизосомных ферментов нейтрофилами и их цитотоксичность; 6) активация дифференцировки В - и Т-лимфоцитов, синтеза ДНК в них и Ig в В-лимфоцитах; 7) секреция цитотоксического противоопухолевого фактора, факторов роста, стимулирующих пролиферацию и дифференцировку собственной популяции и фибробластов.

Тучные клетки образуются из специального костномозгового предшественника. Это крупные, не всегда правильной формы клетки, цитоплазма которых переполнена базофильными гранулами, которые при окрашивании красителями тиазинового ряда проявляют метахромазию. Гранулы содержат биогенные амины: гепарин, гистамин, серотонин, обладающие фармакологическим эффектом. Так, Гепарин, на долю которого приходится около 40%, обладает противосвёртывающим действием, способствует рассасыванию ранее образовавшихся тромбов, снижает проницаемость межклеточного вещества, проявляет противовоспалительное действие. По химическому составу это сульфатированный гликозаминогликан (именно он и обусловливает метахромазию гранул). Гистамин Обладает антогонистическим эффектом: усиливает проницаемость межклеточного вещества и стенки гемокапилляров. Серотонин Является медиатором ц. н.с., а также воздействует на сердечно-сосудистую систему, вызывая брадикардию и гипотензию (рефлекторное влияние) или, наоборот, - тахикардию и гипертензию (прямое влияние). Влияние серотонина на желудочно-кишечный тракт проявляется усилением секреции его железистого аппарата.

Помимо указанных аминов в цитоплазме тучных клеток содержатся ферменты: протеазы, липазы, кислая и щелочная фосфатазы, пероксидаза, цитохромоксидаза, АТФаза, гистидиндекарбоксилаза, которая участвует в синтезе гистамина из аминкислоты гистидина.

Плазматические клетки - это эффекторные В-лимфоциты. Форма их овальная. Ядро локализуется эксцентрично и содержит конденсированный хроматин, располагающийся под кариолеммой в виде треугольных глыбок. Цитоплазма базофильна, так как в ней много ГЭС, продуцирующей антитела. Хорошо развит комплекс Гольджи. Он локализуется возле ядра в центре клетки и слабо окрашивается (светлый дворик).

Адвентициальные клетки - малодифференцированные элементы, которые, как полагают, могут превращаться в клетки фибробластического дифферона и адипоциты. Имеют отростки. Полагают, что они являются разновидностью фибробластов. Локализуются вдоль кровеносных сосудов.

Перициты образуются из малодифференцированных клеток; входят в состав стенки капилляров.

Эндотелиальные клетки (подробнее описаны в разделе с.-с. с) выстилают изнутри кровеносные, лимфатические сосуды и полости сердца; вырабатывают много биологически активных веществ.

Адипоциты образуются из недифференцированных клеток (описаны в разделе «Жировая ткань»).

Пигментные клетки образуются из нервного гребня, в их цитоплазме имеется пигмент - меланин.

Лейкоциты, вышедшие из сосудов клетки (зернистые и незернистые).

Межклеточное вещество является продуктом синтеза клеток соединительной ткани, среди которых первенство принадлежит фибробластам. В состав межклеточного вещества входят коллагеновые, эластические, ретикулярные волокна и аморфный компонент.

Коллагеновые волокна состоят из белка коллагена, который в зависимости от аминокислотного состава, количества поперечных связей, присоединенных углеводов и степени гидроксилирования подразделяется на 16 различных типов. Коллагеновые волокна прочные, не растягиваются. Они представляют собой пучки четырёхуровневой организации (рис. 10).

Рис. 10. Схема синтеза коллагена в цитоплазме фибробласта и внеклеточного фибриллогенеза.

1-й уровень - молекулярный: синтезирующиеся в фибробластах на ГЭС полипептидные цепочки (б-цепочки) образуют триплеты, состоящие из повторяющихся последовательностей 3-х аминокислот. Две из них - пролин (или лизин) и глицин, а третья - любая другая. Сшиваясь водородными связями, они формируют единую спираль, образуя проколлаген, который путём экзоцитоза поступает в межклеточное вещество;

2-й уровень - надмолекулярный. За пределами клетки происходит сборка молекул коллагена в протофибриллы, которые сшиваются ковалентными связями, образуя микрофибриллы;

3-й уровень - фибриллярный, когда микрофибриллы склеиваются гликозаминогликанами, формируя фибриллы;

4-й уровень - волоконный. Это уже собственно коллагеновое волокно (пучок фибрилл), образующееся путём агрегации фибрилл (от единичных до нескольких десятков).

Эластические волокна тоньше коллагеновых, анастомозируют между собой. Строение: Основой этих волокон является глобулярный гликопротеин - эластин (1-й уровень организации - молекулярный).

Главными аминокислотами в них являются пролин и глицин. Кроме того, в его составе определяются производные аминокислот - десмозин и изодесмозин, стабилизирующие структуры эластина и придающие растяжимость. Поступая за пределы клеток, эластин соединяется в протофибриллярные цепочки (2-й уровень - надмолекулярный), которые в сочетании с гликопротеином фибриллином образуют микрофибриллы (3-й уровень - фибриллярный). Микрофибриллы в совокупности формируют эластическое волокно (4-й уровень организации - волоконный), которое на 90% состоит из аморфного компонента, представленного белком эластином и занимающим его центральную часть, а по периферии располагается микрофибриллы. Эластические волокна хорошо растягиваются, после чего приобретают первоначальную форму.

Ретикулярные волокна (аргирофильные) являются производными ретикулярных клеток. Среди них различают собственно ретикулярные и преколлагеновые волокна. В отличие от коллагеновых ретикулярные волокна в большом количестве содержат серу, липиды и углеводы.

Аморфный компонент (Основное вещество) - это гелеобразная бесструктурная масса, в состав которой входят:

* гликозаминогликаны (сульфатированные: хондроитинсульфаты, дерматансульфат, кератансульфат, гепарансульфат и несульфатированные: гиалуроновая кислота),

* протеогликаны (гликозаминогликаны в соединении с белками);

* гликопротеиды - соединения белков с олигосахаридами.

* белки фибронектин, фибриллин, ламинин и др.

Рыхлая волокнистая соединительная ткань, межклеточное вещество

Межклеточное вещество, или внеклеточный матрикс (substantia intercellularis), соединительной ткани состоит из коллагеновых и эластических волокон, а также из основного (аморфного) вещества. Межклеточное вещество как у зародышей, так и у взрослых образуется, с одной стороны, путем секреции соединительнотканными клетками, а с другой -- из плазмы крови, поступающей в межклеточные пространства.

В эмбриогенезе человека образование межклеточного вещества происходит начиная с 1--2-го месяца внутриутробного развития. В течение жизни межклеточное вещество постоянно обновляется -- резорбируется и восстанавливается.

Коллагеновые волокна

Коллагеновые структуры, входящие в состав соединительных тканей организмов человека и животных, являются наиболее представительными ее компонентами, образующими сложную организационную иерархию. Основу всей группы коллагеновых структур составляет волокнистый белок -- коллаген, который определяет свойства коллагеновых структр.

Коллаген составляет более 30% общей массы белков тела, причем около 40% его находится в коже, около 50% - в тканях скелета и 10% - в строме внутренних органов.

Коллагеновые волокна в составе разных видов соединительной ткани определяют их прочность. В рыхлой волокнистой соединительной ткани они располагаются в различных направлениях в виде волнообразно изогнутых, спиралевидно скрученных, округлых или уплощенных в сечении тяжей толщиной 1--3 мкм и более. Длина их различна.

Внутренняя структура коллагенового волокна определяется фибриллярным белком -- коллагеном, который синтезируется на рибосомах гранулярной эндоплазматической сети фибробластов.

Различают более 20 типов коллагена, отличающихся молекулярной организацией, органной и тканевой принадлежностью. Например:

коллаген I типа встречается главным образом в соединительной ткани кожи, сухожилиях, костях, роговице глаза, склере, стенке артерий и др.;

коллаген II типа входит в состав гиалиновых и фиброзных хрящей, стекловидного тела и роговицы глаза;

коллаген III типа находится в дерме кожи плода, в стенках крупных кровеносных сосудов, а также в ретикулярных волокнах (например, органов кроветворения);

коллаген IV типа -- встречается в базальных мембранах, капсуле хрусталика (в отличие от других типов коллагена он содержит гораздо больше боковых углеводных цепей, а также гидрооксилизина и гидрооксипролина);

V тип коллагена присутствует в хорионе, амнионе, эндомизии, перимизии, коже, а также вокруг клеток (фибробластов, эндотелиальных, гладкомышечных), синтезирующих коллаген.

Коллаген IV и V типа не образует выраженных фибрилл.

В аминокислотном составе белка коллагена преобладает глицин (33% - каждая третья аминокислота), а также пролин и гидроксипролин.

Молекулы коллагена имеют длину около 280 нм и ширину 1,4 нм. Они построены из триплетов - трех полипептидных б-цепочек предшественника коллагена -- проколлагена, свивающихся еще в клетке в единую тройную спираль. Проколлаген секретируется в межклеточное вещество. Проколлаген формирует первый, молекулярный, уровень организации коллагенового волокна.

Второй, надмолекулярный, уровень -- внеклеточной организации коллагенового волокна -- представляет агрегированные в длину и поперечно связанные с помощью водородных связей молекулы тропоколлагена, образующиеся путем отщепления концевых пептидов проколлагена. Сначала образуются протофибриллы, а 5--6 протофибрилл, скрепленных между собой боковыми связями, составляют микрофибриллы толщиной около 5 нм.

При участии гликозаминогликанов, также секретируемых фибробластами, формируется третий, фибриллярный, уровень организации коллагенового волокна. Коллагеновые фибриллы представляют собой поперечно исчерченные структуры толщиной в среднем 20--100 нм. Период повторяемости темных и светлых участков 64--67 нм. Каждая молекула коллагена в параллельных рядах, как полагают, смещена относительно соседней цепи на четверть длины, что служит причиной чередования темных и светлых полос. В темных полосах под электронным микроскопом видны вторичные тонкие поперечные линии, обусловленные расположением полярных аминокислот в молекулах коллагена.

Четвертый, волоконный, уровень организации - коллагеновое волокно, образующееся путем агрегации фибрилл, имеет толщину 1 -- 10 мкм (в зависимости от топографии). В него входит различное количество фибрилл -- от единичных до нескольких десятков. Волокна могут складываться в пучки (волокон) толщиной до 150 мкм.

Коллагеновые волокна отличаются малой растяжимостью и большой прочностью на разрыв. В воде толщина сухожилия в результате набухания увеличивается на 50%, а в разбавленных кислотах и щелочах -- в 10 раз, но при этом волокно укорачивается на 30%. Способность к набуханию больше выражена у молодых волокон. При термической обработке в воде коллагеновые волокна образуют клейкое вещество (греч. kolla -- клей), что и дало название этим волокнам.

Разновидностью коллагеновых волокон являются ретикулярные и преколлагеновые волокна. Последние представляют собой начальную форму образования коллагеновых волокон в эмбриогенезе и при регенерации. В их состав входят коллаген III типа и повышенное количество углеводов, которые синтезируются ретикулярными клетками органов кроветворения. Они образуют трехмерную сеть -- ретикулум, что и обусловило их название.

Эластические волокна

Наличие эластических волокон в соединительной ткани определяет ее эластичность и растяжимость. По прочности эластические волокна уступают коллагеновым. Форма поперечного разреза волокон округлая и уплощенная. В рыхлой волокнистой соединительной ткани эластические волокна широко анастомозируют друг с другом. Толщина эластических волокон обычно меньше коллагеновых (0,2--1 мкм), но может достигать нескольких микрометров (например, в выйной связке). В составе эластических волокон различают микрофибриллярный и аморфный компоненты.

Основой эластических волокон является глобулярный гликопротеин -- эластин, синтезируемый фибробластами и гладкими мышечными клетками. Для эластина характерно наличие двух производных аминокислот -- десмозина и изодесмозина, которые участвуют в стабилизации молекулярной структуры эластина и придании ему способности к растяжению, эластичности.

Глобулярный белок эластин составляет первый, молекулярный, уровень организации эластического волокна.

Молекулы эластина вне клетки соединяются в цепочки -- эластиновые протофибриллы - второй, надмолекулярный, уровень организации эластического волокна. Эластиновые протофибриллы в сочетании с гликопротеином (фибриллином) образуют микрофибриллы.

Четвертый уровень организации эластического волокна -- волоконный. Зрелые эластические волокна содержат около 90 % аморфного компонента эластических белков (эластина) в центре, а по периферии -- микрофибриллы.

Кроме зрелых эластических волокон, различают элауниновые и окситалановые волокна. В элауниновых волокнах соотношение микрофибрилл и аморфного компонента примерно равное, а окситалановые волокна состоят только из микрофибрилл.

Коллагеновые и эластические волокна в соединительной ткани образуют волокнистый остов с ориентированным, неориентированным и смешанным типами расположения волокон. Ориентированный (или оформленный) тип характеризуется параллельным расположением основной массы волокнистых структур (например, в сухожилиях, связках, фасциях). Неориентированный (или неоформленный) тип построен из волокон, не имеющих преимущественной ориентации (как например, дерма кожи). Смешанный тип волокнистого остова, как правило, имеет слоистое строение с чередованием направлений расположения волокнистых элементов.

Аморфный компонент межклеточного вещества

Клетки и волокна соединительной ткани заключены в аморфный компонент, или основное вещество (substantia fundamentalis). Эта гелеобразная субстанция представляет собой метаболическую, интегративно-буферную многокомпонентную среду, которая окружает клеточные и волокнистые структуры соединительной ткани, нервные и сосудистые элементы. В состав компонентов основного вещества входят белки плазмы крови, вода, неорганические ионы, продукты метаболизма паренхиматозных клеток, а также растворимые предшественники коллагена и эластина, протеогликаны, гликопротеины и комплексы, образованные ими. Все эти вещества находятся в постоянном движении и обновлении.

Гликозаминогликаны (ГАГ, ранее - "кислые мукополисахариды") -- полисахаридные соединения, - линейные полимеры, построенные из повторяющихся дисахаридных единиц. Каждая из этих единиц содержит обычно гексуроновую кислоту и гексозамин (аминосахарид). Молекулы ГАГ содержат много гидроксильных, карбоксильных и сульфатных групп, имеющих отрицательный заряд, легко присоединяют молекулы воды и ионы, в частности Na+, и поэтому определяют гидрофильные свойства ткани. ГАГ проницаемы для кислорода и СО2, но предохраняют органы от проникновения чужеродных тел и белков. Гликозаминогликаны участвуют в формировании волокнистых структур соединительной ткани и их механических свойствах, репаративных процессах соединительной ткани, в регуляции роста и дифференцировке клеток. Среди гликозаминогликанов наиболее распространена в соединительной ткани гиалуроновая кислота, а также сульфатированные ГАГ: хондроитин-сульфаты (в хряще, коже, роговице), дерматансульфат (в коже, сухожилиях, в стенке кровеносных сосудов), кератансульфат, гепаринсульфат (в составе многих базальных мембран). Гепарин -- гликозаминогликан, состоящий из глюкуроновой кислоты и гликозамина. В организме человека и животных он вырабатывается тучными клетками, является естественным противосвертывающим фактором крови

Соединения белков с ГАГ носят название протеогликаны (ПГ). В соединительных тканях протеогликаны образуют сложные протеогликановые комплексы, определяющие во многом свойства всего межклеточного вещества.

В основе протеогликанового комплекса лежит длинная (около 1700 нм) линейная молекула гиалуроновой кислоты, к которой присоединяются 70-100 молекул протеогликанов.

Полианионная природа ПГ позволяет им обеспечивать транспорт воды, солей, аминокислот. Пространственная организация ПГ-комплексов образует своеобразное молекулярное сито, регулирующее диффузию воды и низкомолекулярных продуктов питания и обмена. Нарушение пористости этого "фильтра", например, при возрастном отношении гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфатов в стенках сосудов является одной из предпосылок к развитию атеросклероза.

Гликопротеины (ГП, "неколлагеновые белки") -- класс соединений белков с олигосахаридами (гексозаминами, гексозами, фукозами, сиаловыми кислотами). Гликопротеины входят в состав как волокон, так и аморфного вещества. К ним относятся:

* растворимые ГП, связанные с протеогликанами;

* ГП кальцинированных тканей;

* ГП, связанные с коллагеном (структурные ГП и ГП базальных мембран).

Гликопротеины играют большую роль в формировании структуры межклеточного вещества соединительной ткани и также определяют его функциональные особенности (примеры ГП: фибронектин, хондронектин, фибриллин, ламинин и др.).

Фибронектин -- главный поверхностный гликопротеин фибробласта. В межклеточном пространстве он связан главным образом с интерстициальным коллагеном. Полагают, что фибронектин обусловливает липкость, подвижность, рост и специализацию клеток.

Фибриллин формирует микрофибриллы, усиливает связь между внеклеточными компонентами.

Ламинин -- компонент базальной мембраны, состоящий из трех полипептидных цепочек, связанных: между собой дисульфидными соединениями, а также с коллагеном V типа и поверхностными рецепторами клеток.

Волокнистые соединительные ткани

Локализация рыхлой волокнистой соединительных ткани:

Строма паренхиматозных органов

Адвентициальная оболочка сосудов

Собственная пластинка слизистой и подслизистая основа органов пищеварительного, урогенитального тракта, воздухоносных путей.

Сосочковый слой кожи

Прослойки между другими тканями во всех органах

Функции рыхлой волокистой соединительных ткани:

Трофическая

Обменная

Пластическая

Защитная

Гомеостатическая

Особенности морфологии:

Высокое содержание клеток

В межклеточном веществе преобладает основное вещество

Волокна в межклеточном веществе лежат рыхло

Волокна в межклеточном веществе лежат неупорядоченно

Состав рыхлой волокнистой соединительных ткани:

Клетки

Оседлые (механоциты)

Адвентициальные клетки (местные камбиальные элементы)

Фибробластические клетки

Фибробласты

Малодифференцированные (юные, молодые, малоспециализированные) - моноплазматические

Дифференцированные (зрелые, специализированные) - биплазматические

Фиброциты (дефинитивная стадия дифференцировки)

Фиброкласты

Миофибробласты

Жировые клетки (Липоциты, Адипоциты)

Подвижные (производные плюрипотентной стволовой клетки крови - ПСКК)

Макрофаги соединительной ткани (Гистиоциты)

Тучные клетки (Мастоциты, Лаброциты)

Плазматические клетки (Плазмоциты)

Лейкоциты

Производные нервного зачатка (ганглиозная пластинка)

Пигментные клетки

Межклеточное вещество

Источники образования - синтез фибробластическими клетками (механоцитами, в основном дифференцированными биплазматическими фибробластами)

Состав:

Волокна:

Коллагеновые

Коллаген I-го типа

Коллаген других типов

Эластические

Ретикулярные

Основное вещество:

Гликозаминогликаны

Несульфатированные

Сульфатированные

Протеогликаны

Гликопротеины

Клетки соединительной ткани

Оседлые элементы соединительной ткани. Дифферон механоцитов

Стволовая клетка <соединительной ткани>

Полустволовая клетка (Адвентициальные клетки ?)

Фибробласты

Малодифференцированные (юный) фибробласт (дает начало фибробластам, миофибробластам, фиброкластам)

Дифференцированный (зрелый, специализированный, биплазматический) фибробласт

Фиброцит (дефинитивная стадия дифференцировки)

Жировая клетка (Адипоцит)

Подвижные элементы соединительной ткани

Макрофаги (Гистиоциты)

Источник образования и обновления - ПСКК

Морфологические особенности

Функции:

Фагоцитоз

Неспецифический

Специфический

Предсталение (презентация) антигенов

Синтез биологически активных веществ (БАВ)

Тучные клетки

Источник образования и обновления - ПСКК

Морфологические особенности

Наличие рецепторов к IgE на поверхности клеток

Наличие базофильных гранул

Химический состав гранул

Особенности окраски

Секреция содержимого гранул

Медленная секреция

Анафилактическая дегрануляция

Функции:

Регуляция состояния межклеточного вещества

Регуляция проницаемости стенок сосудов

Стимуляция сокращения гладкой мускулатуры сосудов и бронхов

Стимуляция развития воспалительных и иммунных реакций.

Дендритные клетки

Презентация антигенов (антиген представляющие клетки)

Плазмоциты соединительная ткань волокно межклеточный

Источники образования

B-клетки (лимфоциты костномозгового происхождения, изначально из ПСКК)

ПСКК --› B-клетки --› Плазмоциты

Особенености морфологии

Форма клетки

Ядро

Форма и расположение

Ядрышко

Особенности распределения гетерохроматина

Цитоплазма

Особенности окраски

Состав цитоплазмы

Функция

Синтез антител (иммуноглобулинов)

РЫХЛАЯ ВОЛОКНИСТАЯ СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ ТКАНЬ

Окраска железным гематоксилином

1 - фибробласты

2 - коллагеновые волокна

3 - эластические волокна

Размещено на www.allbest.

...