Размещено на http://www.allbest.ru/

Днепропетровский государственный институт физической культуры и спорта

Кафедра: анатомии и биомеханики

Самостоятельная работа

По теме: "Сравнение химических катализаторов и ферментов, свойства ферментов"

Выполнила:

Студентка І-курса гр. ЗЛ-13-7

Лысенко Д.А.

Проверила:

Федорова Л.К.

Днепропетровск 2014 г.

План

• 1. Определение катализаторов. Общие свойства всех катализаторов
• 2. Ферменты их химическая природа (простые и сложные белки). Функции апоферментов и коферментов. Функциональные центры
• 3. Особенности ферментов, обусловленные их белковой природой
• 4. Свойства ферментов. Зависимость активности ферментов от pН, температуры, концентрации субстратов
• 5. Регуляция активности ферментов
• 6. Классификация ферментов. Шифр ферментов

1. Определение катализаторов. Общие свойства всех катализаторов

В роли биокатализаторов могут выступать и небелковые соединения. Например, некоторые типы РНК вызывают гидролиз фосфодиэфирных связей нуклеиновых кислот. Такие молекулы РНК с каталитической активностью называют рибозимами, однако их значение в химическом превращении соединений намного меньше, чем у ферментов.

Поскольку ферменты - белковые молекулы, следовательно, они обладают всеми свойствами, характерными для белков. В то же время они имеют особенности строения, характеризующие их как катализаторы. Основные свойства ферментов как биологических катализаторов:

· Специфичность;

· Каталитическая эффективность;

· Способность ферментов к регуляции.

2. Ферменты их химическая природа (простые и сложные белки). Функции апоферментов и коферментов. Функциональные центры

Ферменты - это высокоспециализированные белки, которые ускоряют химические реакции в клетках, т. е. являются биологическими катализаторами. Они не могут вызывать новые реакции или изменять их направление, но регулируют скорость протекающих в организме реакций. Ферменты используются в очень малых количествах, так как проявляют высокую каталитическую активность и в ходе катализа их молекулы не изменяются.

В клетках протекает множество химических реакций, каждая из которых контролируется специфическим ферментом. Поэтому в них образуется много различных видов ферментов, катализирующих превращение специфических веществ. Вещества, превращение которых катализирует фермент, называются субстратами. Фермент увеличивает скорость химической реакции, снижая энергию активации, которая необходима для превращения субстратов.

Соединяясь с белковой частью молекулы фермента - апоферментом, коферменты образуют каталитически активный комплекс - холофермент. Прочно связанные с белками коферменты называются простетическими группами. Многие коферменты легко отделяются от ферментного белка и служат переносчиками электронов, отдельных атомов или групп атомов субстрата, превращение которого катализирует данный фермент, т.е. функционируют в качестве промежуточных акцепторов. Коферменты могут участвовать в активировании молекул субстратов, образуя с ними реакционно-способные соединения, которые затем подвергаются ферментативному превращению. Некоторые метаболиты, выступающие в ферментативных реакциях как обычные субстраты, в определенных условиях могут выполнять задания коферментов. Многие коферменты являются производными витаминов, поэтому нарушение обмена веществ при витаминной недостаточности опосредовано через понижение активности определенных ферментов.

3. Особенности ферментов, обусловленные их белковой природой

Ферменты, как и все белки, обладают рядом свойств, характерных для высокомолекулярных соединений: амфотерностью (могут существовать в растворе в виде анионов, катионов и амфионов); электрофоретической подвижностью благодаря наличию в них положительных и отрицательных зарядов, а в изоэлектрической точке не обнаруживают подвижности в электрическом поле. Ферменты неспособны к диализу через полупроницаемые мембраны. При помощи диализа их растворы можно освободить от низкомолекулярных примесей. Как и белки, они легко осаждаются из водных растворов при низких температурах методами высаливания или осторожным добавлением ацетона, этанола и других веществ и при этом не теряют своих каталитических свойств.

4. Свойства ферментов. Зависимость активности ферментов от pН, температуры, концентрации субстратов

Каждый фермент имеет узкий диапазон значений рН, при котором активность его максимальна. Большинство ферментов проявляют максимальную активность в организме при значениях рН, близких к 7,0, т. е. в нейтральной среде. Однако отдельные ферменты проявляют высокую активность в сильно кислой среде, например пепсин (рН 2,0), сахараза (рН 4,5), или щелочной среде, например трипсин (рН 8,0), липаза (рН 9,0), аргиназа (рН 9,7). Влияние рН среды на активность ферментов связано с изменением степени ионизации их белковой молекулы под воздействием протонов Н+ или гидроксилов (ОН"), что в первую очередь влияет на структуру активного центра фермента. В организме человека в состоянии относительного покоя диапазон колебаний рН незначителен и ферменты "работают" в своих оптимальных режимах. При интенсивных физических нагрузках в мышцах накапливается молочная кислота, способная окислять среду и снижать активность многих ферментов.

При повышении температуры от 0 до 40 °С активность ферментов, как правило, повышается. Температурный коэффициент Q10 = 2, что указывает на повышение скорости ферментативной реакции в два раза при изменении температуры на 10 °С. Дальнейшее повышение температуры до 45-55 °С приводит к резкому снижению активности ферментов вследствие тепловой денатурации белка. Все ферменты имеют свою оптимальную температуру, при которой активность их максимальная (для многих ферментов оптимальной является температура 37-40 °С). Однако имеются и термостабильные ферменты, например миокиназа, активность которой сохраняется при нагревании до 100°С. При понижении температуры активность ферментов снижается. Тем не менее необратимая денатурация их не происходит, так как в условиях оптимальных температур их активность восстанавливается (примером может служить зимняя спячка животных). Это свойство ферментов используется при замораживании продуктов, а также органов и генетического материала, используемых для трансплантации.

При увеличении количества субстрата начальная скорость возрастает. Когда фермент становится полностью насыщенным субстратом, т.е. происходит максимально возможное при данной концентрации фермента формирование фермент-субстратного комплекса, наблюдают наибольшую скорость образования продукта. Дальнейшее повышение концентрации субстрата не приводит к увеличению образования продукта, т.е. скорость реакции не возрастает. Данное состояние соответствует максимальной скорости реакции Vmax.

5. Регуляция активности ферментов

*на молекулярном уровне (принцип обратной связи);

*гормональная регуляция:

-химическая модификация молекул ферментов:

-фосфорирование;

-дефосфорировние.

-регуляция синтеза ферментов.

В катализируемой ферментом обратимой химической реакции, например

А + В <=> С + D,

концентрация компонентов реакции и соответственно направление реакции будут регулироваться влиянием закона действия масс. Оно, в частности, может быть показано в обратимой реакции трансаминирования, катализируемой ферментом аланинаминотрансферазой:

Аланин + б-Кетоглутарат <=> Пируват + Глутамат.

Этот тип регуляции играет, очевидно, лишь ограниченную роль, поскольку в реальных условиях реакция обычно протекает в одном направлении, так как образовавшиеся продукты могут оказаться субстратами для действия других ферментов и выводиться из сферы реакции. В этих случаях устанавливается скорее устойчивое (стационарное) состояние, чем истинное равновесие.

Абсолютное количество присутствующего в клетке фермента регулируется временем его синтеза и распада. К регуляторным механизмам могут быть отнесены также конкуренция ферментов за общий субстрат, выключение активности одного из изоферментов (у множественных форм ферментов), влияние концентраций кофакторов и явление компартментализации. Механизм компартментализации метаболических процессов играет, по-видимому, важную биологическую роль, пространственно разъединяя с помощью биомембран ферменты со своими субстратами (например, лизосомальные ферменты: протеиназы, фосфатазы, рибонуклеазы и другие гидролитические ферменты - с цитоплазматическими веществами, на которые они действуют). Кроме того, облегчая независимую регуляцию, этот механизм позволяет разделить несовместимые в одном и том же месте (и, возможно, в одно и то же время) метаболические процессы. Примером последних могут быть пути синтеза высших жирных кислот, протекающие в основном в растворимой фракции цитоплазмы, и пути распада (окисления) жирных кислот, сосредоточенные в митохондриях. Необходимо указать, однако, что при компартментализации возникает проблема транспорта как метаболитов, так и восстановительных эквивалентов через биомембраны субклеточных органелл. Эту задачу решает так называемый челночный механизм, позволяющий перевод метаболитов в формы, способные переходить через мембраны, и обеспечивающий внутриклеточный гомеостаз.

6. Классификация ферментов. Шифр ферментов

фермент катализатор метаболит гомеостаз

Согласно Международной классификации ферментов, в основу которой положены типы катализируемой реакции, все ферменты делятся на шесть классов (табл. 1). Каждый класс делится на подклассы, а подкласс - на подподклассы. Внутри подподкласса фермент имеет свой порядковый номер, поэтому каждый фермент в системе классификации ферментов (КФ) имеет четырехзначный цифровой шифр, который записывается после названия фермента. Например:

Таблица 1. Основные классы ферментов

Размещено на Allbest.ru