Биохимия животных

Размещено на http://www.allbest.ru/

Содержание

Что называется буферным действием? Вычислите pH буферного раствора, состоящего из 4 мл угольной кислоты и 16 мл гидрокарбоната натрия одинаковой концентрации константа электролитической диссоциации угольной кислоты равна 3,7*10

Как изменяются свойства белков в изоэлектрическом состоянии? Желатин помещен в буферный раствор с pH=3. Определите знак заряда частиц желатина, если изоэлектрическая точка его 4,7

Дайте характеристику жирорастворимых витаминов. Опишите биологическую роль витаминов А и Д

Опишите процесс биосинтеза мочевины у млекопитающих (уреотелических) животных

В чем отличие гликолиза от гликогенолиза? Напишите уравнение реакции образования 6-фосфат глюкозы

Биосинтез глицерина. Напишите уравнение реакции восстановления глицеринового альдегида в глицерин

Строение и функции гемоглобина

Список используемой литературы

Что называется буферным действием? Вычислите pH буферного раствора, состоящего из 4 мл угольной кислоты и 16 мл гидрокарбоната натрия одинаковой концентрации константа электролитической диссоциации угольной кислоты равна 3,7*10^-7

жирорастворимый витамин мочевина глицерин

Буферными системами называются растворы, способные сохранять кислотно-основный баланс при добавлении небольших количеств кислот или щелочей.

Способность системы поддерживать практически неизменным значение рН называется буферным действием, а количество кислоты или щелочи, добавленное к 1л буферной системы для изменения рН на единицу, называется буферной емкостью системы.

Для того, чтобы система обладала буферным действием, в ее составе должны присутствовать два электролита - сильный (как правило, это соль) и слабый (основание или кислота). В зависимости от состава, различают кислотные или основные буферные системы.

Как изменяются свойства белков в изоэлектрическом состоянии? Желатин помещен в буферный раствор с pH=3. Определите знак заряда частиц желатина, если изоэлектрическая точка его 4,7

Высокомолекулярные электролиты или полиэлектролитами содержат ионогенные группы, по которым могут проходить процессы электролитической диссоциации. Белковые молекулы как продукты конденсации аминокислот содержат основные группы -NH2 и кислотные -СООН. Такие соединения называются амфолитами, т.е. они способны диссоциировать и по кислотному, и по основному типу в зависимости от pH среды. В водном растворе аминокислоты и белки находятся преимущественно в виде биполярных ионов (внутренних солей):

В кислой среде, когда в результате избытка водородных ионов подавлена ионизация карбоксильных групп, молекула белка ведет себя как основание, приобретая положительный заряд:

В щелочной среде, наоборот, подавлена ионизация аминогрупп, и молекула белка ведет себя как кислота:

Однако при определенной величине pH степень диссоциации амино и карбоксильных групп приобретает одинаковое значение, и тогда макромолекулы белка становятся электронейтральными. Подобное состояние белковой молекулы называют изоэлектрическим. В таком состоянии свойства белковых растворов резко меняются: уменьшается вязкость, снижается растворимость белка, изменяется даже форма макромолекул.

Значение рН, при котором наступает изоэлектрическое состояние белков, называют изоэлектрической точкой (ИЭТ).

У разных белков изоэлектрическая точка соответствует различным значениям рН. У большей части растительных белков она принимает значение при рН несколько выше 7,0, вследствие чего они несут отрицательный заряд.

Как уже отмечалось, раствор белка является одним из компонентов протоплазмы клетки. Изоэлектрическое состояние белковой молекулы приводит к резкому снижению устойчивости и подвижности белковых коллоидных частиц. Такие частицы обладают минимальной адсорбционной способностью, плохо набухают. В результате в ИЭТ наблюдаются слипание частиц, коагуляция и разрушение коллоидной системы, что в конечном итоге сказывается на обменных процессах в клетке.

Дайте характеристику жирорастворимых витаминов. Опишите биологическую роль витаминов А и Д

Одними из самых важных характеристик жирорастворимых витаминов являются хорошая растворимость в липидах, гидрофобность, способность накапливаться в организме. В организм жирорастворимые витамины поступают из продуктов растительного и животного происхождения, в которых имеются натуральные масла и жиры.

Важно отметить тот факт, что часть жирорастворимых витаминов является антиоксидантами, обеспечивающими организму защиту от свободных радикалов.

Данный тип витаминов хранится преимущественно в печени и жировой ткани. Дефицит и передозировка их ощутима не сразу.

Витамин А

Он содержится только в продуктах животного происхождения. В чистом виде это кристаллическое вещество светло-желтого цвета, хорошо растворяется в жире. Неустойчив к действию кислот, ультрафиолету, кислороду воздуха.

Растительные пигменты каротиноиды играют роль провитамина А. Каротиноиды (от латинского carota -- морковь) относятся к углеводородным соединениям, которые в растениях обычно связаны с белками.

Превращение каротина в витамин А происходит в стенке тонких кишок и в печени.

Физиологическое значение витамина А. Витамин А оказывает влияние на развитие молодых организмов, состояние эпителиальной ткани, на процессы роста и формирования скелета, ночное зрение. Так, адаптация зрения к условиям различной освещенности длится около 8 минут при нормальных запасах витамина А и 30--40 минут -- при уменьшении их наполовину. Витамин А участвует в нормализации состояния и функции биологических мембран.

В сочетании с витамином С он вызывает уменьшение липоидных отложений в стенках сосудов и снижение содержания холестерина в сыворотке крови.

Особенно витамин А нужен щитовидной железе, печени и надпочечникам. Он один из витаминов, сохраняющих молодость. Например, он продлевает жизнь подопытным животным.

Особенно много витамина А в печени морских животных. Вот почему препараты из печени этих животных (например, «катрэкс» -- из печени черноморской акулы катрана) очень ценны.

Витамин А нужен ушам. Его нехватка может привести к ушным инфекциям и отразиться на механизме слуха. Его с большим успехом применяют в аллергической терапии. Установлено, что приступ сенной лихорадки можно полностью отразить принятием 150000 ME витамина А. Зарубежные врачи называют его «первой линией обороны от болезней», так как целостность покровов и эпителия внутри тела, нормальная их работа -- первое условие здоровья.

Недостаток витамина А широко распространен. Из-за этого происходит замедление реакции организма.

Вообще проблема дефицита витамина А остро стоит во всем мире. Производится лечение витамином А. Так, в Индии детям в возрасте 1--5 лет раз в полгода дают по 110 миллиграммов витамина А (200 000 ME, или 40 взрослых норм сразу!). Среди детей, получивших две дозы, заболеваемость глаз сократилась на 75 процентов.

Запасы витамина А могут в печени составлять резерв 500-дневной потребности. Они откладываются в печени в форме эфира высших жирных кислот: олеиновой, пальмитиновой и стеариновой, и, возможно по этой причине, несмотря на столь высокие запасы, не наблюдается явлений гапервитаминоза. Заметим, что витамин А накапливается в печени из каротина, но не из витаминной диеты. Среди сельского населения острова Ява, питающегося неполированным рисом, зелеными овощами и фруктами, не наблюдается признаков нехватки витамина А. Наоборот, установлено, что снабжение витамином А достаточно полноценно, хотя их пища не содержит молока, масла и почти лишена яиц.

Потребность в витамине А составляет 1,5 мг/сутки, что равняется приблизительно 5000 ME (1 ME=0,3 мг), причем не менее 1/3 потребности должно быть удовлетворено за счет самого витамина А, а 2/3 -- за счет в-каротина.

Уменьшают запасы витамина А алкоголь, канцерогены, висмут; сильное уменьшение в диете белка (с 18 до 3%) уменьшает отложение этого витамина в печени более чем 2 раза.

Разрушает его кислород воздуха, кислоты, ультрафиолетовые лучи. Прогоркание жиров ведет к разрушению витамина А.

Важнейшие источники витамина А: печень, сливочное масло, сливки, сыр, яичный желток, рыбий жир. При тепловой обработке витамин А значительно разрушается.

Витамин Д

Известны около семи веществ, обладающих антирахитической активностью, из которых витамин Д наиважнейший. При действии на кожу ультрафиолетовых лучей образуется холекальциферол (витамин Д3) из своего провитамина, содержание которого особенно высоко в коже, обладающей высокой витаминной активностью. В растительных организмах содержится эргостерин, являющийся провитамином Д.

Физиологическое значение. Витамин Д нормализует всасывание из кишечника солей кальция и фосфора, способствует отложению в костях фосфора и фосфата кальция (то есть укрепляет зубы) и препятствует заболеванию рахитом.

Имеются также указания на роль витамина Д в определении ряда свойств мембран клетки и субклеточных структур, в частности их проницаемости для ионов кальция и других катионов.

Высокое содержание витамина Д -- в зародышах зерновых, зеленых листьях, пивных дрожжах, рыбьем жире. Богаты им яйца, сливочное масло, молоко. Провитамин Д содержится в белокочанной капусте и в небольшом количестве -- в моркови.

Применение с лечебной целью, а также в качестве профилактики витамина Д требует предосторожности: они токсичны.

Опишите процесс биосинтеза мочевины у млекопитающих (уреотелических) животных

Мочевина - конечный продукт белкового обмена у так называемых уреотелических животных и человека. При поступлении с дневным пищевым рационом 100--120 г белков с мочой за сутки выделяется 20--25 г мочевины (по другим данным, 20--30 г). Синтезируется мочевина в печени из СО2, аммиака и азота б-аминогрупп L-аспарагиновой кислоты в результате циклической последовательности биохимических реакций, получившей название цикла мочевины (цикл аргинина -- мочевины, орнитиновый цикл, цикл Кребса -- Хензелейта). В результате происходит обезвреживание токсического Аммиака путем образования водорастворимой мочевины, выводимой из организма с мочой (пропорционально клубочковой фильтрации в почках).

На первом этапе цикла мочевины происходит образование карбамоилфосфата из СО2 и аммиака, эту реакцию катализирует карбамоилфосфатсинтаза в присутствии М-ацетилглутамата. Второй этап -- биосинтез L-цитруллина из L-орнитина и карбамоилфосфата, катализируемый орнитинтранскарбамилазой. Третьим этапом цикла является синтез аргининянтарной кислоты из L-цитруллина и L-аспарагиновой кислоты, катализируемый аргининосукцинат-синтетазой. Четвертый этап -- превращение аргининянтарной кислоты в L-аргинин и фумаровую кислоту, катализируемое аргининсукциназой. На пятом, заключительном этапе цикла мочевины осуществляется гидролитическое расщепление L-аргинина под действием фермента аргиназы с образованием мочевины и L-орнитина, который служит субстратом для реакции второго этапа цикла мочевины.

Цикл мочевины протекает в печени. Превращение L-орнитина в L-цитруллин и синтез карбамоилфосфата локализованы в матриксе митохондрий, а все другие реакции цикла -- в цитоплазме. Митохондрий клеток почек не содержат ферментов, необходимых для превращения L-орнитина в L-цитруллин и синтеза карбамоилфосфата. Однако в почках происходит синтез мочевины из цитруллина, поступающего из печени.

Цикл мочевины тесно связан с основными путями обмена веществ и энергии. Так, фумаровая кислота, образующаяся в цикле мочевины, может поступать в митохондрий и превращаться там в цикле трикарбоновых кислот в щавелевоуксусную кислоту; СО2 и основная часть энергии в форме АТФ поступают в цикл мочевины из цикла трикарбоновых кислот, а аммиак образуется «реакциях трансаминирования и дезаминирования, которые иногда дают промежуточные продукты цикла трикарбоновых кислот. При нарушении цикла мочевины может происходить не гидролиз L-аргинина, а перенос его амидиновой группировки на глицин с образованием вместо М. гуанидинуксусной кислоты -- биосинтетического предшественника креатина.

Содержание мочевины в сыворотке крови зависит от скорости ее синтеза и выделения и является одним из основных биохимических признаков нормального или нарушенного функционирования почек и печени. Из фракций остаточного азота при нарушении функции почек прежде всего повышается абсолютное и относительное содержание азота М. При почечной недостаточности азот может составлять до 90% всего остаточного азота. Выраженное увеличение концентрации мочевины в сыворотке крови (выше 15 ммоль/л, или 90 мг/ 100 мл; азота мочевины выше 30 ммоль/л, 42 мг/ 100 мл), как правило, всегда свидетельствует о нарушении функции почек (хронической и острой почечной недостаточности), особенно, если одновременно в моче появляются белок, гиалиновые цилиндры, клетки. С нарастанием болезни мочевина начинает проходить через слизистую оболочку желудочно-кишечного тракта. В его просвете под действием бактериальной уреазы образуется аммиак. Мочевина и аммиак раздражают слизистую оболочку органов желудочно-кишечного тракта, что ведет к ее токсическому воспалению (гастриту, дуодениту и др.). Повышение содержания мочевины в сыворотке крови может быть вызвано и внепочечными причинами: обезвоживанием организма, усиленным распадом белков (острая желтая дистрофия печени, злокачественные опухоли и др.). Понижение концентрации мочевины в сыворотке крови отмечают при повышенной скорости клубочковой фильтрации, например у беременных молодых женщин, при нагрузке чрезмерным объемом внутривенных вливаний. Иногда содержание мочевины в крови понижается при патологическом изменении значительной части паренхимы печени, недостаточности белка в питании, продолжительном голодании, врожденном нарушении нормального протекания цикла мочевины (у детей).

Схема цикла мочевины: Ф_неорг. -- неорганический фосфат; МочевинаФ -- фосфат, присоединенный макроэргической связью; ФФ_неорг.-- неорганический пирофосфат; пунктиром обведены группы атомов, принимающие непосредственное участие в образовании молекулы мочевины.

В чем отличие гликолиза от гликогенолиза? Напишите уравнение реакции образования 6-фосфат глюкозы

Анаэробный путь распада углеводов может начинаться как с распада глюкозы -- и тогда он будет называться гликолизом, так и с распада гликогена -- гликогенолиз. В основном этот путь распада характерен для мышц.

Сущность анаэробного распада глюкозы заключается в расщеплении молекулы глюкозы на две молекулы молочной кислоты и в освобождении энергии, которая частично расходуется в виде тепла, а частично накапливается в виде АТФ. При этом гликолиз дает две, а гликогенолиз -- три молекулы АТФ.

Гликогенолиз начинается с отщепления от гликогена под действием фермента фосфорилазы одной молекулы глюкозы в виде глюкозо-1-фосфата, которая изомеризуется в глюкозо-6-фосфат. При гликолизе ферментом гексокиназой при участии АТФ (как источника энергии) глюкоза также превращается в глюкозо-6-фосфат.

Начиная с данного этапа, два процесса идут одинаково. Таким образом, различие гликолиза и гликогенолиза существует только до образования глюкозо-6-фосфата.

В анаэробных условиях гликолиз - единственный процесс в животном организме, поставляющий энергию. Именно благодаря гликолизу организм человека и животных определенный период может осуществлять ряд физиологических функций в условиях недостаточности кислорода. В тех случаях, когда гликолиз протекает в присутствии кислорода, говорят об аэробном гликолизе.

Последовательность реакций анаэробного гликолиза, так же как и их промежуточные продукты, хорошо изучена. Процесс гликолиза катализируется одиннадцатью ферментами, большинство из которых выделено в гомогенном, кристаллическом или высокоочищенном виде и свойства которых достаточно известны. Заметим, что гликолиз протекает в гиало-плазме (цитозоле) клетки.

Первой ферментативной реакцией гликолиза является фосфорили-рование, т.е. перенос остатка ортофосфата на глюкозу за счет АТФ. Реакция катализируется ферментом гексокиназой:

Образование глюкозо-6-фосфата в гексокиназной реакции сопровождается освобождением значительного количества свободной энергии системы и может считаться практически необратимым процессом.

Наиболее важным свойством гексокиназы является ее ингибирование глюкозо-6-фосфатом, т.е. последний служит одновременно и продуктом реакции, и аллостерическим ингибитором.

Фермент гексокиназа способен катализировать фосфорилирование не только D-глюкозы, но и других гексоз, в частности D-фруктозы, D-маннозы и т.д. В печени, кроме гексокиназы, существует фермент глюкокиназа, который катализирует фосфорилирование только D-глюкозы.

Биосинтез глицерина. Напишите уравнение реакции восстановления глицеринового альдегида в глицерин

В природе глицерин широко распространен в форме глицеридов - основных компонентов природных жиров и растительных масел. Он играет важную роль в жировом обмене --совокупности обменных процессов нейтральных жиров и их биосинтеза в организме животных и человека, обеспечивающих живую клетку энергией.

Ацилглицерины (нейтральные жиры, или глицериды)- глицериновые эфиры жирных кислот. Они составляют главный компонент жиров, запасаемых в растительных и животных клетках, особенно в жировых клетках позвоночных.

Под действием липаз, присутствующих в соке поджелудочной железы, происходит гидролиз триацилглицеринов на жирные кислоты и глицерин.

Глицерин, необходимый для синтеза жиров, образуется путём восстановления фосфоглицеринового альдегида.

При биосинтезе глицерина в кислой среде происходит восстановление карбонильной группы глицеральдегида до глицерина при помощи NADH (никотинамид аденин динуклеотид в восстановленной форме). Реакция катализируется ферментом альдегид-редуктазой.

Строение и функции гемоглобина

Гемоглобин -- сложный железосодержащий белок кровосодержащих животных, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях.

Главная функция гемоглобина состоит в переносе кислорода. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается из связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких. Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (почти в 500 раз), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от мета… и гемоглобин, иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода. Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в легких.

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо -- гем. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями б1, б2, в1 и в2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И б, и в-цепи относятся к б-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно б-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами A-H (От N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Эта простетическая группа нековалентно связана с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две других координационных позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93 положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64 положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в легких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и моноксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь моноксида углерода с гемоглобином более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с моноксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Список используемой литературы

1. Афонский С. И. Биохимия животных. М.: Высш. шк., 1960.

2. Болдырев А. И. Физическая и коллоидная химия. М.: Высш. шк., 1983.

3. Завьялова В. К., Сычева Л. В. Биохимия животных с основами физической и коллоидной химии. Учебно-методическое пособие. Пермь 2004.

Размещено на Allbest.ru