Размещено на http://www.allbest.ru/

Реферат

Белки, их строение и функции

Содержание

• Введение
• 1.Аминокислотный состав белков
• 2.Классификация белков в зависимости от строения
• 3.Строение белков
• 4.Функции белков в организме
• Выводы
• Список литературы

Введение

Белки - это сложные высокомолекулярные природные соединения, состоящие из аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, из разных комбинаций которых получается большое многообразие белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков. белок аминокислотный фибриллярный мембранный

Молекула белка состоит из углерода, водорода, азота, серы, кислорода. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими железо, фосфор, цинк и медь.

Белки имеют большую молекулярную массу: яичный альбумин -- 36 000, гемоглобин -- 152 000, миозин -- 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта -- 46, уксусной кислоты -- 60, бензола -- 78 [2,4,5].

1.Аминокислотный состав белков

Белки состоят из б-аминокислот. Основными являются 20 видов б-аминокислот, хотя в клетках и тканях их найдено свыше 170.

В организме человека и других животных выделяют:

- заменимые аминокислоты - могут образовываться;

- незаменимые аминокислоты - не могут образовываться.

Незаменимые аминокислоты попадают в организм вместе с пищей. Растения образуют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава различают белки:

- полноценные - включают все аминокислоты;

- неполноценные - включают только некоторые аминокислоты.

Выделяют белки простые и сложные:

- простые - содержат только из аминокислот;

- сложные - включают кроме аминокислот неаминокислотный компонент (простетическую группу). Он состоит из металлов (металлопротеинов), углеводов (гликопротеинов), липидов (липопротеинов), нуклеиновых кислот (нуклеопротеинов) [1].

В аминокислотах различают:

1) карбоксильную группу (-СООН),

2) аминогруппу (-NH2),

3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы), отличается у разных видов аминокислот.

В зависимости от аминогрупп и карбоксильных групп различают:

- нейтральные аминокислоты, содержащие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу;

- основные аминокислоты, содержащие более одной аминогруппы;

- кислые аминокислоты, содержащие более одной карбоксильной группы.

Поэтому аминокислоты проявляют амфотерные свойства [1].

2.Классификация белков в зависимости от строения

В зависимости от строения выделяют группы белков:

- Фибриллярные белки, их строение высокорегулярно, формируют полимерные соединения.

- Глобулярные белки имеют сферическую форму, являются водорастворимыми.

- Мембранные белки -- имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки.

Различают простые и сложные белки:

- простые содержат только полипептидные цепи,

- сложные включают дополнительно неаминокислотные группы. Их подразделяют в зависимости от химической природы простетических групп:

- Гликопротеины, включают углеводы;

- Липопротеины включают липиды;

- Металлопротеиды включают ионы металлов;

- Нуклеопротеиды включают ДНК или РНК;

- Фосфопротеины включают части фосфорной кислоты;

- Хромопротеиды включают окрашенные остатки различной химической природы [2,3,4,5].

3.Строение белков

Молекулы белков выглядят как линейные полимеры. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто обозначают пептидами, при большей степени полимеризации -- белками, но такое деление очень относительно [2,3,4,5].

Пептидные связи в белке формируются в результате взаимодействия б-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с б-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура -- последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи (рис.1).

Важными характеристиками первичной структуры становятся устойчивые сочетания аминокислотных остатков, несущие определённую функцию [2,4,5].

Рисунок 1 - Первичная структура белков.

2. Вторичная структура -- локальное упорядочивание части полипептидной цепи, уравношенное водородными связями (рис.2).

Рисунок 2 - Вторичная структура белков.

Основные типы вторичной структуры белков:

- б-спирали -- плотные витки вокруг длинной оси молекулы.

- в-листы (складчатые слои) -- несколько зигзагообразных полипептидных цепей.

- р-спирали и др. [2,4,5].

3. Третичная структура -- пространственная форма полипептидной цепи (рис.3). Включает части вторичной структуры, уравновешенные разными видами взаимодействий, но основная роль принадлежит гидрофобным [2,4,5].

Рисунок 3 - Третичная структура белков.

4. Четвертичная структура (субъединичная, доменная) -- взаимное местоположение нескольких полипептидных цепей в структуре единого белкового комплекса (рис.4). Молекулы белка с четвертичной структурой синтезируются на рибосомах по отдельности и только затем формируют общую надмолекулярную структуру. В структуре такого белка могут быть идентичные и различающиеся полипептидные цепочки. В уравновешивании четвертичной формы выделяют взаимодействия, как в третичной структуре. Надмолекулярные комплексы могут включать десятки молекул белка [2,4,5].

Рисунок 4 - Четвертичная структура белков.

4.Функции белков в организме

Белки - это важные компоненты всех живых организмов, они участвуют в жизнедеятельности клетки.

Поскольку один и тот же белок может выполнять несколько функций, то классификация белков по ним достаточно условная [2,4,5].

Каталитическая функция

Ферменты -- это белки катализирующие разные реакции. Они способствуют расщеплению сложных молекул (катаболизм), их образованию (анаболизм), и др. Активный центр - это часть белка, отвечающая за связывание субстрата.

Выделяют 6 классов ферментов:

КФ 1: Оксидоредуктазы активизируют окислительно-восстановительные реакции;

КФ 2: Трансферазы активизируют перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую;

КФ 3: Гидролазы активизируют гидролиз химических связей;

КФ 4: Лиазы активизируют разрыв химических связей без гидролиза с формированием двойной связи в одном из продуктов;

КФ 5: Изомеразы активизируют структурные или геометрические превращения в молекуле субстрата;

КФ 6: Лигазы активизируют формирование химических связей между субстратами за счёт гидролиза дифосфатной связи АТФ или трифосфата [2,4,5].

Структурная функция

Структурные белки отвечают за форму клеток и органов. Многие из них являются филаментозными: например, глобулярные, растворимые мономеры актина и тубулина после полимеризации образуют длинные нити скелета клетки. Коллаген и эластин -- главные части межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из кератина формируются волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины [2,4,5].

Защитная функция

У белка выделяют следующие виды защитных функций:

- Физическая защита организма. В основном это белки со структурной функцией.

- Химическая защита заключается в соединении токсинов белками, т.е. в детоксикации.

- Иммунная защита - белки отвечают на повреждение и на атаку патогенов [2,4,5].

Регуляторная функция

Все реакции клетки управляются белками, они регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, трансляцию, транскрипцию, сплайсинг, активность других белков и др. Данную функцию белки проявляют за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо в результате специфичного связывания с другими молекулами [2,4,5].

Сигнальная функция

Это способность молекул передавать сигналы между клетками, тканями, органами и организмами. Часто данную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные управляющие белки также выполняют передачу сигналов.

Такую функцию проявляют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. [2,4,5].

Транспортная функция

Белки, участвующие в транспорте, обладают высоким сродством (аффинность) к субстрату, когда его много, и легко высвобождают его там, где его мало.

Некоторые мембранные белки осуществляют транспорт малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Белки-каналы состоят из заполненных водой внутренних пор, которые помогают веществам перемещаться через мембрану [2,4,5].

Запасная (резервная) функция

В виде белков может запасаться энергия и другие вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Определенные белки являются источником аминокислот [2,4,5].

Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут быть в цитоплазме и в клеточной мембране. При его воздействии вещества на определённый участок белка происходит его конформационное изменение, в том числе меняется конформация другой части молекулы, и передается сигнал на другие клеточные компоненты[2,4,5].

Моторная (двигательная) функция

Моторные белки отвечают за движение организма. Сюда относится локомоция, перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также направленный и активный внутриклеточный транспорт [2,4,5].

Выводы

Функции белков в организме разнообразны.

Список литературы

1. Гараев С.Н., Редкозубова Г.В., Постолати Г.В. Аминокислоты в живом организме. Кишинев, 2009. 552 с.

2. Кнорре Д.Г., Годовикова Т.С., Мызина С.Д., Федорова О.С. Биоорганическая химия. Новосибирск, 2011. 487 с.

3. Кузьмичева Л.В., Борченко Р.В., Новожилова О.С. Биологическая химия (Краткий курс лекций). Саранск, 2010. 154 с.

4. Кухта В. К., Морозкина Т. С., Олецкий Э. И., Таганович А. Д. Биологическая химия. М.: Бином, 2008. 688 с.

5. Щербак И. Г. Биологическая химия. СПб.: Издательство СПбГМУ, 2005. 480 с.

Размещено на Allbest.ru