Размещено на http://www.allbest.ru/

Министерство образования и науки российской федерации

Федеральное государственное бюджетное образовательное

Учреждение высшего профессионального образования

Санкт-петербургский торгово-экономический университет

Кафедра технологии и организации питания

РЕФЕРАТ

На тему: «Значение белков . Научные аспекты нормирования белков в питании»

Квашнина Н.А.

САНКТ-ПЕТЕРБУРГ

2013

Содержание

Введение

1. Понятие белка. Строение

2. Физические и химические свойства белков

3. Значение и функции белков

4. Научные аспекты нормирования белков в питании

Заключение

Список литературы

Введение

Белками, или белковыми веществами называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (от греч. «протоc» - первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков. Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот. Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь). Растения синтезируют белки (и их составные части a-аминокислоты) из углекислого газа СО₂ и воды Н₂О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: пластическая, транс- портная, защитная, энергетическая, каталитическая, сократительная, регуляторная и другие.(см.таблицу№5). Белки, поступающие в организм с животной и растительной пищей, гидролизуется конечном счете до a-аминокислот. Наш организм устроен так, что часть a-амино- кислот -незаменимые аминокислоты -должна обязательно содержаться в пище. Для взрослого человека их всего 8, для детей 10. А вот остальные- заменимые аминокислоты организм синтезирует сам - был бы в достатке азот, без которого ни один белок не может существовать. Этот процесс осуществляется в печени.

Белки выполняют функцию биокатализаторов-ферментов, регулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции роста и передачи наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осуществляют мышечное сокращение.

Белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев.

1. Понятие белка. Строение

Белки- это сложные азотистые высокомолекулярные полимеры, состоящие из аминокислот. Белки играют ключевую роль в процессах жизнедеятельности любого организма. К числу белков относятся ферменты, при участии которых протекают все химические превращения в клетке (обмен веществ); они управляют действием генов; при их участии реализуется действие гормонов, осуществляется трансмембранный транспорт, в том числе генерация нервных импульсов. Они являются неотъемлемой частью иммунной системы (иммуноглобулины) и системы свертывания крови, составляют основу костной и соединительной ткани, участвуют в преобразовании и утилизации энергии.

Строение.

Различают четыре уровня организации белковых молекул: 1.Первичной структурой белка -- последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

2.Вторичная структура белка -- способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы -- NH -- и карбонильной группы -- СО --, которые разделены четырьмя аминокислотными фрагментами). Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. В одном витке спирали обычно со- держится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали - 0,544 нм.

3.Третичная структура белка -- реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибрилллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна a-спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты».Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани(миозин), кератин(роговая ткань).

4.Четвертичная структура белка -- относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионы- ми, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

Классификация

В зависимости от положенного в основу признака различают несколько видов классификации белков:

I. Классификация, основанная на биологической функции белков.

II. Классификация, основанная на конформации белков. В зависимости от формы частиц белки делят на фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные).

Фибриллярные -структуры. Примеры фибриллярных белков: коллаген сухожилий и костной ткани, кератин волос, роговых образований, кожи, ногтей и перьев, эластин упругой соединительной ткани.белки - это устойчивые, нерастворимые в воде и в разбавленных солевых растворах вещества. Располагаясь параллельно друг другу вдоль одной оси, полипептидные цепи образуют длинные волокна (фибриллы) или слои с конформацией

Глобулярные -спирали. Большинство глобулярных белков растворимо в водных растворах и легко диффундирует. К ним относятся почти все известные в настоящее время ферменты, а также антитела, некоторые гормоны и многие белки, выполняющие транспортную функцию, например, сывороточный альбумин и гемоглобин.белки - это соединения, полипептидные цепи которых плотно свернуты в компактные сферические или глобулярные структуры с конформацией

Некоторые белки принадлежат к промежуточному типу. Подобно фибриллярным белкам, они состоят из длинных, палочковидных структур, и в то же время они, как глобулярные белки, растворимы в водных солевых растворах. К таким белкам относятся: миозин - структурный элемент мышц, фибриноген - предшественник фибрина, участвующего в свертывании крови.

III. Классификация, основанная на растворимости белков.

По отношению к растворимости белков в различных растворителях среди белков различают альбумины, глобулины, проламины, протеиноиды.

К альбуминам относят белки, хорошо растворяющиеся в воде и солевых растворах умеренных концентраций. При переходе к концентрированным растворам, вплоть до полностью насыщенных, альбумины высаливаются. Примерами их могут служить: яичный альбумин, сывороточный альбумин, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин.

К глобулинам принадлежат белки, не растворимые в воде и солевых растворах умеренных концентраций, но растворяющиеся в очень слабых растворах солей. Характерным признаком глобулинов считают их полное осаждение при полунасыщении раствора. Примеры глобулинов: фибриноген, яичный глобулин, сывороточный глобулин, глобулин мышечной ткани.

Проламины представляют группу белков, растворимых в 60-80%-ном водном растворе этилового спирта. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины; находятся они в зернах различных хлебных злаков.

К протеиноидам относят белки, не растворяющиеся в обычных растворителях белков: воде, солевых и водно-спиртовых смесях, однако, хорошо растворящиеся в специфических реагентах. Так, например, фиброин шелка растворяется в дихлоруксусной кислоте, безводной плавиковой кислоте, в концентрированном водном растворе роданида лития или бромида калия. К протеиноидам относятся почти все фибриллярные белки.

IV. В зависимости от состава белки разделяются на два основных класса: простые и сложные белки.

Простые белки или протеины состоят только из белковой части и гидролизуются до аминокислот. К ним относятся альбумины и глобулины, а также протамины и гистоны - белки основного характера, которые содержат много лизина и аргинина.

Сложные белки или протеиды кроме белковой части содержат небелковую группу, которую называют простетической.

Сложные белки в зависимости от химической природы их простетической группы классифицируются на нуклеопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды.

Небелковая часть нуклеопротеидов состоит из молекул нуклеиновых кислот - дезоксирибонуклеиновой (ДНК) и рибонуклеиновой (РНК), белковая часть представлена гистонами и протаминами. Нуклеопротеиды участвуют в процессах деления клеток и передачи наследственных признаков, в процессах биосинтеза белка. Они входят в состав любой клетки, являются обязательными компонентами ядра, цитоплазмы. Также нуклеопротеидами по своей природе являются вирусы.

Гликопротеиды представляют собой сложные белки, простетическая группа которых представлена производными углеводов. Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран, участвуют в транспорте различных веществ, в процессах свертывания крови, являются составными частями слизи и секретов желудочно-кишечного тракта.

Липопротеиды являются сложными белками, простетическая группа которых образована липидами. Это сферические частицы небольшого размера (150-200 нм), наружная оболочка которых образована белками, а внутренняя часть - липидами и их производными. Основная функция липоротеидов - осуществлять транспорт по крови липидов.

Фосфопротеиды имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Эти белки входят в состав костной и нервной ткани, выполняют питательную функцию. Представителями данных белков являются казеин молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб).

Хромопротеиды являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин, ряд ферментов (каталаза, пероксидазы, цитохромы), а также хлорофилл.

2. Физические и химические свойства

Физические:

Белки - амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко растворимые в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию агентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5-7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (10⁴--10⁷).

Химические:.

1.Гидратация.

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (-CO-NH-, пептидная связь), амин- ные (NH₂) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма- полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень-сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Гидрофильность, главное качество зерна пшеницы, белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

2. Денатурация белков.

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следователь- но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая актив-ность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пищевого сырья ,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

3.Пенообразование.

Процесс пенообразования-это способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость-газ» ,называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации ,но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности(пастила, зефир, суфле).Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

4.Горение.

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

5.Цветные реакции.

· Ксантопротеиновая-происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающеееся появлением желтой окраски;

· Биуретовая - происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu²⁺ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.;

· при нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок, который содержит серу.

6.Амфотерные свойства

В белках содержатся карбоксил и аминогруппа и при действии щелочей белок реагирует в форме аниона - соединяться с катионом щелочи, образуя соль альбу- минат.

7.Гидролиз белков.

3. Значение и функции белков

1.Значение.

Белки-ферменты

В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций. Быстрое протекание этих реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций,- ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Все они белки.

Каждый фермент обеспечивает одну или несколько реакций одного типа. Например, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клеток) расщепляются специальным ферментом, который не действует на полисахариды (крахмал, гликоген) или на белки. В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов одинаковых операций в минуту. Вход этих реакций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веще- ствами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным.

Ферменты выполняют работу наилучшим образом только при оптимальной температуре (например, у человека и теплокровных животных при 37°C) и определен- ной концентрации ионов водорода в среде.

Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.

Белки-гормоны.

Гормоны- регуляторы физиологических процессов. Часть гормонов (но не все) животных и человека являются белками. Так, белковый гормон инсулин (гормон поджелудочной железы) активирует захват клетками молекул глюкозы и расщепление или запасание их внутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапливается в крови в избытке. Клетки без помощи инсулина не способны ее захватить -они голодают. Именно в этом причина развития диабета - болезни, вызываемой не- достатком инсулина в организме. Гормоны выполняют важнейшую функцию организме, управляя активностью ферментов. Так, инсулин активирует в клетках печени фермент, синтезирующий из глюкозы другое органическое вещество-гликоген, и ряд других ферментов.

Белки-средства защиты

На попадание бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм реагирует выработкой специальных защитных белков-антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела. Механизм сопротивления возбудителям заболеваний называют иммунитетом. Помимо антител, растворенных в крови, имеются антитела на поверхности специальных клеток, которые захватывают чужеродные клетки. Это клеточный иммунитет, обеспечивающий в большинстве случаев и унич- тожение вновь возникающих раковых клеток. Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые бактерии либо вирусы (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворная неослабленная бактерия или вирус попадают в такой организм, они встречают прочный защитный барьер из антител.

2.Функции белка в организме

Пластическая (строительная)

Ферментативная (синтез ферментов)

Гормональная (синтез гормонов)

Защитная (иммунная)

Дыхательная (перенос О₂ и СО₂)

Двигательная (сокращение мышц)

Зрительная (световосприятие глазом)

Кроветворная (синтез гемоглобина)

Наследственная (носитель наследственных признаков)

Мембранная (построение мембран клеток)

Специфичность (индивидуальная специфичность организма)

Водоудерживающая (гидрофильность белков, связывание свободной жидкости)

Энергетическая (11-12% суточной энергоценности рациона)

4. Научные аспекты нормирования белков в питании

Азотистое равновесие (баланс)

Количество Количество азота, введенного выведенного в организм азота = из организма (с пищей) (с мочой, с учетом степени усвоения) «Коэффициент изнашивания» = 3,7 г азота Или 23 г белка Отрицательное азотистое равновесие выделение N поступление N

1. Белковое голодание

2. Заболевания с распадом тканей

3. Старческий возраст

Положительное азотистое равновесие выделение N поступление N

1. Развивающиеся организмы

2. Беременные и кормящие женщины

3. Выздоровление после истощающих болезней

Критерии полноценности белка

1. Наличие всех незаменимых аминокислот (НЗАК)

Потребность в незаменимых аминокислотах

2. Сбалансированность незаменимых аминокислот (по стандарту ФАО)

Незаменимая аминокислота	Стандарт ФАО	Куриное яйцо	Белок говядины	Белок ржаного хлеба
Треонин Валин Лейцин Изолейцин Метионин Триптофан Лизин Фенилаланин	1,0 1,5 1,7 1,4 0,7 0,25 1,1 1,1	1,0 1,5 1,8 1,3 0,9 0,24 1,5 1,2	1,0 1,3 1,9 1,1 0,7 0,3 2,0 1,0	1,0 1,6 2,6 1,3 0,5 0,4 1,1 1,9

3. Степень усвояемости белки

Оценочные показатели полноценности белка

(коэффициенты)

1. ЧУБ - чистая утилизация белка

(в экспериментах на животных)

2. КЭБ - коэффициент эффективности

белка (в экспериментах на

молодых животных)

незаменимая аминокислота

в исследуемом белке

3. АК скор = незаменимая аминокислота ? 100

в стандартном (идеальном) белке

4. КРАС - сравнение избытка НЗАК по

сравнению с лимитирующей НЗАК

КРАС =

РАС - различие АКСкора

РАС = АКСкор избыточный + АКСкор минимальной АК (%)

N - количество незаменимых АК

Биологическая ценность = 100 - КРАС (%)

5. КУБ - коэффициент усвояемости белка

6. САКУБ - скорректированный

аминокислотный коэффициент

усвояемости белка

Основан на расчете АКСкора, скорректированного с учетом усвояемости:

АКСкор усвояемость белка

Группы протеинов

по биологической ценности:

1. высокой биологической ценности - достаточное количество сбалансированных незаменимых АК, усвояемых на 95% (мясо, рыба, молоко, яйца)

2. средней биологической ценности - низкое содержание некоторых незаменимых АК, достаточная сбалансированность, усвоение 70-80%. (хлеб - < лизина, треонина)

3. неполноценные белки - не содержат одной или нескольких незаменимых АК (коллаген, эластин - нет триптофана, цистина, снижены другие АК)

Результаты комбинирования продуктов:

1. истинное обогащение - при использовании продуктов, лимитированных по разным АК, получаются оптимальные аминограммы:

пшеница + молоко, рис + молоко

2. простое обогащение -

сочетание продуктов с разными лимитирующими АК, без эффекта компенсации АКСкоров:

соя + рис, соя + пшеница

3. замещение -

при использовании продуктов с высокими значениями АКСкоров для одних и тех же АК.

4. сохранение - комбинирование продуктов не меняет аминограмму

5. снижение - сочетание лимитирующих АК дает эффект снижения АКСкоров:

пшеница + рис, молоко + соя

Оптимальные аминограммы

при сочетании растительных белков

· гречневая крупа 26% + перловая крупа 74%

· перловая крупа 18% + овсяная крупа 82%

· гречневая крупа 23% + перловая крупа 25% + овсяная крупа 52%

· гречневая крупа 20,5% + перловая крупа 39% + овсяная крупа 35% + пшено 5%

Содержание белка в пищевых продуктах

Группа	Количество белка г/100 г	Примеры продуктов
I	Очень большое 15 г/100 г	Бобовые : соя - 35 горох - 23 Молочные продукты: сыр 25-30 творог 18-20 Мясные продукты - 16-21 Рыба - 17-19
II	Большое 10-15 г/100 г	Колбасные изделия - 11-13 Яйца - 12,7 Крупы: овсяная - 11 пшеничная - 11,5 гречневая - 12,6 Макаронные изделия - 10,7
III	Умеренное 5-10 г/100 г	Хлебо-булочные изделия: ржаной - 6,5 пшеничный - 8,2 Крупы: рисовая - 7,0 перловая - 9,3
IV	Малое 2-5 г/100 г	Молоко и молочно-кислые напитки - 2,8 Овощи - 2-4,8 Грибы - 4,3
V	Очень малое 2 г/100 г	Основная масса овощей и фруктов

Нормирование суточной потребности в белках

1. Доля белка в обеспечении суточной энергоценности рациона - 11-12%

2. Содержание белка в суточном рационе:

I уровень:

«коэффициент изнашивания» 23-25 г

II уровень:

минимальный (достижение азотистого равновесия) 30-45 г

III уровень:

наименьший безопасный - 55-60 г

IV уровень:

оптимальный - 80-100 г

3. Сбалансированность белка:

доля животных белков = 50%

Рекомендуемое суточное потребление белков для взрослого трудоспособного населения

Группа труда	Возрастная группа	Мужчины	Женщины
		белки, г	белки, г
		общие	животные	общие	животные
I	18-29 30-39 40-59	72 68 65	40 37 36	61 59 58	34 33 32
II	18-29 30-39 40-59	80 77 72	44 42 40	66 65 63	36 36 35
III	18-29 30-39 40-59	94 89 84	52 49 46	76 74 72	42 41 40
IV	18-29 30-39 40-59	108 102 96	59 56 53	87 84 82	48 46 45
V	18-29 30-39 40-59	117 111 104	64 61 57	- - -	- - -

Пути повышения снабжения населения белковым питанием

1.Рационализация сельско-хозяйственного производства

· Прирост белковой массы на 1 г растительного корма

· Селекция высокобелковых растений

2. Использование отходов пищевого производства

(молока, крови, продуктов гидросферы, масличного сырья)

3. Использование белковых пищевых добавок

(белковые изоляты и концентраты)

4. Оптимизация технологии производства продукции

пищевой промышленности и общественного питания

· Пищевая промышленность

(оптимизация переработки зерна в муку и др.)

· Общественное питание

- оптимизация рецептур блюд

- оптимизация режимов тепловой обработки

- оптимизация составления меню

- использование в рецептурах блюд отходов пищевого производства

Заключение

Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Энергия, получаемая при распаде белков, может быть без всякого ущерба для организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов. Однако очень важно, что организм человека и животных не может обходиться без регулярного поступления белков извне.

Опыт показывает, что даже довольно длительное выключение жиров или углеводов из питания животного не вызывает тяжелых расстройств здоровья. Но прием в течение нескольких дней пищи, не содержащей белков, приводит к серьезным нарушениям, а продолжительное безбелковое питание неизбежно кончается смертью животного. Все это имеет место даже при обильном питании углеводами и жирами.

Какое же количество белка необходимо в питании человека, чтобы обеспечить сохранение его здоровья и работоспособности? «Коэффициент изнашивания» у взрослого человека составляет около 23 граммов белка. Но азотистое равновесие устанавливается при приеме более высоких количеств белка в пище, чем того требует так называемый «коэффициент изнашивания». В среднем азотистое равновесие устанавливается у человека при потреблении 30-45 граммов белка в сутки. Этот минимум белка, необходимый для того, чтобы поддерживать азотистое равновесие на рационе, полностью покрывающем энергетические потребности организма, получил название «физиологического минимума белка». Азотистое равновесие у человека и животных, таким образом, возможно, получить при приеме с пищей белка в количестве примерно вдвое большем, чем это необходимо по «коэффициенту изнашивания».

Ученые пришли к выводу, что взрослый человек должен потреблять ежедневно при трате энергии в 1500 ккал не менее 100 грамм, а в жарком климате - не менее 120 грамм белка. Эти нормы соответствуют умственному труду или труду физическому, полностью механизированному. При расходовании большего количества энергии, то есть при физическом труде, недостаточно механизированном, необходимо добавочно 10 грамм белка на каждые 500 ккал. Таким образом, при физическом труде с тратой энергии в 4000 ккал требуется 130-150 грамм белка в сутки.

Растущий организм испытывает потребность в белке в зависимости от возраста. Нормы белка для детей приведены в следующей таблице:

Для удовлетворения потребностей организма существенным является не только количество, но и качество белков в пище. Различные белки отличаются друг от друга процентным содержанием аминокислот. В зависимости от аминокислотного состава, организму требуется одного белка больше, а другого меньше. В этом смысле можно говорить о различной биологической ценности белков. Биологическая ценность белка определяется также степенью усвоения его организмом. Белки, находящиеся в продуктах питания, потребляемых человеком, содержат в тех или иных количествах все аминокислоты. Изучение азотистого обмена у взрослых людей позволило сделать вывод, что для удовлетворительного самочувствия необходимо восемь незаменимых аминокислот и источники азота.

Но установленные «оптимальные уровни» аминокислот в питании человека не являются постоянными при любых условиях. Они могут значительно возрастать, причем неравномерно для различных аминокислот, при некоторых физиологических или патологических состояниях. Если пища, состоящая из разных продуктов, содержит неполноценные белки с различным составом аминокислот, дополняющих одна другую, то в результате из нескольких продуктов с неполноценными белками мы получаем пищу с белковым составом, соответствующим требованиям организма. В таблице приводится содержание белков в разных продуктах.

Список литературы

1.Электронные лекции. белок питание аминокислота химический

2.Л.Ф.Павлоцкая. Н.В. Дуденко. М.М. Эйдельман. Москва «Высшая школа» «Физиология питания»1989.

3.Баранова Т. А. Правильное питание. Ї М.: Интербук, 1991

4.Беляев Д. К. Общая биология.-- М.: просвещение,2002

5.Габриелян О. С. Химия 10 класс.-- М.: Дрофа, 2001

6.Габриелян О. С. Химия 11 класс.-- М.: Дрофа, 2002

7.Хомченко Г. П. Химия для поступающих в вузы.-- М.:Высшая школа,1985

Размещено на Allbest.ru

...