Предмет и задачи биофизики

Размещено на http://www.allbest.ru/

1. Предмет и задачи биофизики

биофизика биологический организм

Уровни биофизических исследований; методы исследования и требования, предъявляемые к ним. Связь биофизики с другими науками. История развития биофизики. Задачи и перспективы развития современной биофизики. Значение биофизики для наук.

Биофизика-раздел биологии, изучающий физические аспекты, сущ-е живой природы на всех её уровнях.

Биофизика-наука о физических процессах, протекающих в биологических с-мах разного уровня организации и о влиянии различных физических факторов на биологические объекты.

Уровни биофизических исследований:

1. Астробиологический

2. Биосферный

3. Организменный

4. Органный

5. Клеточный

6. Субклеточный

7. Молекулярный

8. Атомный.

Объект исследования-живые организмы и биосфера в целом.

Предмет исследования у каждого раздела свой, но он так или иначе связан с физическими процессами.

Задачи:

· Исследовать процессы, протекающие в живых организмах с точки зрения современной физической теории и с использованием современных физико-химических методов. Каждый раздел биофизики оперирует своими физ-хим методами

· Исследовать клетку и её протоплазму на молекулярном и квантовом уровнях

· Установление законов трансформации и утилизации энергии в живых организмах

· Изучить механизмы действия ионизирующих излучений.

· Изучение биофизической природы процесса возбуждения, фотосинтеза, транскрипции, репликации, старения, память, осязания, обоняния, а также возникновение биопотенциалов и распределение нервного импульса.

История развития науки:

У истоков БФ как науки лежит работа Шредингер-что такое жизнь с точки зрения физики?»Основной итог начального развития науки-экспериментальные док-ва применимости основных законов физики к биологическим объектам.

Крупные исследователи в БФ:

Гальвани(биоэлектричество, лягушка)

Геймгольц-первый измерил скорость нервных импульсов.

Лэндмюр-разработал концепцию одномолекулярного органического покрытия

Перму, Кендро-исследовали строение белков с помощью метода рентгеноструктурного анализа.

Уилкинс-открыл трёхмерную структуру ДНК

Кац-исследовал роль норадреналина в синаптической передаче.

Митчел-автор хемиосмотической теории окислительного фосфорилирования(синтез АТФ)

В РБ ведущим учреждением является институт биофизики и клеточной инженерии НАН РБ. Выволныются исследования и разработки в области фотосинтеза, изуч-е структуры и функции биомембран. В настоящее время развивает БФ сложных с-м и молекулярная физика.

Значение для биологии, медицины, с/х, биотехнологии:

БФ является одной из наиболее молодых естественных наук, становление которой происходило на протяжении достаточно длительного времени. В настоящее время в познании природы жизненных процессов БФ занимает такое же важное значение как н/р такие фундаментальные дисциплины как физиология, генетика, биохимия, молекулярная биология.

БФ является теоретической основой современной биологии.

Рез-ты физических исследований используются при анализе жизненных процессов.

Физические методы исследования и физическая аппаратура широко применяется в медицинской практике и биологических исследованиях.

Медицинская БФ занимется выявлением в организме на молекулярном уровне начальных стадий патологических изменений.

Экологическая БФ анализирует устойчивость экостистем, влияние абиотических факторов на организмы, их жизнеспос-ть и устойчивость при действии загрязняющих в-в.

2. Предмет и задачи биологической термодинамики

Термодинамические системы, их классификация. Особенности живых организмов как термодинамических систем. Применение термодинамики в биологии.

Раздел биофизики, изучающ. Превращение Е в живых организмах и биосфере в целом. Термодинамика изучает системы, обладающие тепловой энергией, которая может переноситься, проводя при этом какую-либо работу. Примерами термодинамических систем в биологии являются клетка, митохондрии, сердце, организм, биосфера.

Термодинамические системы и их классификация

Термодинамич.система( Т.д- далее по тексту) - любой материальный объект состоит из большого числа частиц.

Существует три вида термодинамических систем в зависимости от их взаимодействия с окружающей средой: Изолированные системы не обмениваются с внешней средой ни энергией, ни веществом. Таких систем в реальных условиях не существует, но понятие изолированной системы используют для понимания главных термодинамических принципов.

Закрытые системы обмениваются со средой энергией, но не веществом. Примером такой системы может служить закрытый термос с налитым в него чаем.

Открытые системы обмениваются с внешней средой как энергией, так и веществом. Все живые существа относятся к открытым термодинамическим системам.

гомогенные - одна фаза;

гетерогенная - несколько фаз, разделенных поверхностью;

Изменения в термодинамических системах описываются термодинамическими функциями:

1. экстенсивные или факторы емкости, которые зависят от массы или количества микрочастиц в системе (объем, энергия, энтропия);

2. интенсивные или факторы потенциала, которые не зависят от массы или частиц в системе (давление, температура, скорость энергии).

Организмы как термодинамические системы

При применении термодинамики к биологическим системам необходимо учитывать особенности организации живых систем:

1) биологические системы открыты для потоков вещества и энергии;

2) процессы в живых системах имеют необратимый характер;

3) живые системы далеки от равновесия;

4) биологические системы гетерофазны, структурированы и отдельные фазы могут иметь небольшое число молекул.

Всё это отличает биологические системы от изолированных и близких к состоянию равновесия систем. Поэтому для более адекватного описания свойств живых систем необходимо применять термодинамику необратимых процессов. В отличие от классической термодинамики, в термодинамике необратимых процессов рассматривается ход процессов во времени. Фундаментальным понятием в классической термодинамике является понятие равновесного состояния. В термодинамике необратимых процессов важным понятием является понятие стационарного состояния системы.

Примечание: Необходимо учитывать, что живой организм постоянно развивается и изменяется и поэтому в целом не является стационарной системой. При этом существует допуск: в течение небольшого интервала времени состояние некоторых его участков принимается за стационарное.

В отличие от термодинамического равновесия стационарное состояние характеризуется

· постоянным притоком веществ в систему и удалением продуктов обмена;

· постоянной затратой свободной энергии, которая поддерживает постоянство концентраций веществ в системе;

· постоянством термодинамических параметров (включая внутреннюю энергию и энтропию).

Система в стационарном состоянии может быть как закрытой так и открытой. Открытая система может существовать лишь за счет притока энергии извне и оттока энергии в окружающую среду. В биологических системах наиболее важными потоками являются потоки веществ и электрических зарядов.

3. Первый закон термодинамики в биологии

Закон Гесса как следствие 1-го законы ТД, его применимость к биопроцессам и практическое значение.

U(изменение Е)=Q(теплота)+A(работа).

Т.о., теплота, полученная системой из внешней среды, идет на увеличение Е системы и совершение работы.

В живом организме все виды Е в конечном итоге переходят в тепловую. Она бывает первичная (пассивная)и вторичная (активная), когда Е тратится на работу с последующим переходом в тепловую.

Первичным источником Е для живых орг. явл. хим-я. Е пищевых или питательных в-в( белки, жиры, углеводы), выдел. при их окислении. Для растений первичным источником Е явл. Е солнечного излучения, запасаемая в процессе фотосинтеза. Эта же Е переходит к животным, которые будут питаться растениями.

Продуцент (автотроф) > консумент (гетеротроф)>консумент 2-го порядка>редуцент

При этом, ни Е солнечного излучения, ни Е выделившаяся при окислении питательных в-в, не используется непосредственно для совершения всех видов работ. Можно сказать, что Е тратится порционно за счет трансформации в Е макроэргических связей некоторых в-в.

Макроэргическая связь(связь, богатая Е)- хим-я связь, свободная Е гидролиза которой более 21 кДж/моль или 5 ккал/моль.

Главной в организме явл. АТФ.

Гидролиз АТФ при отщеплении 1 фосфатной группы даёт 30-38кДж/моль или 7-8,5 ккал/моль. Все виды работ, осуществляемые живым организмом, совершается за счёт Е АТФ.

Другие макроэргические соединения: фосфоенолПВК, креатинфосфат, 1-3-фосфоглицериновая к-та. Но эти в-ва лишь накапливают макроэргическую связь, а затем передают на АДФ с последующим синтезом АТФ.

Для определения расхода Е в течении суток живыми организмами применяют метод прямой или непрямой калориметрии.

Прямая колориметрия - основана на учёте кол-ва тепла, выдел. организмом. Используется биокалориметр.

Непрямая калориметрия(или газовый анализ) -в этом методе учитывается кол-во потреблённого О2 и выделившегося СО2, с последующим расчётом теплопродукции организма. Зная общее кол-во О2, использованое организмом, можно вычислить энергетические затраты только в том случае, если известно, какие в-ва (белки, жиры, углеводы) окислились в теле. Показателем этого служит дыхат-й коэфициент, который можно рассчитать для конкретного в-ва.

Дыхательный коэффициент- отношение V выделившегося СО2 к V поглощ-го О2.

ДК= V(CO2)/ V(O2)= n(CO2)/ n(O2)

Для углеводов ДК1, жиров и белков, орг.в-ва ц Кребса 1

Эксперименты Лавуазье и Лапласса (18в) на морской свинке доказали применимость 1 закона термодинамики к живым организмам, а также получили док-ва в дальнейших экспериментах. Установлено:

1) Живой организм не является источником новой Е

2) Окисление поступивших питательных в-в высвобождает в орг кол-во Е, равное производимой в организме работе.

Т.о, применительно к живым системам 1 закон термодинамики звучит: все виды работ в орг совершаются за счёт эквивалентного кол-ва Е, выделившейся при окислении питательных веществ.

Закон Гесса и его применение в биологии:

Тепловой эффект хим процесса, проходящий через ряд промежуточных стадий, не зависит от пути превращения, а определяется лишь начальным и конечным состоянием хим-й с-мы. Согласно закону Гесса, зная начальные и конечные вещества реакции, можно рассчитать тепловой эффект всей сложной многостадийной биохим р-ии. Закон Гесса также исп. для вычислений калорийности пищ-х продуктов.

4. 2-ой закон термодинамики в биологии

Изменение энтропии и свободной Е в открытых системах. Доказательство применимости 2 з.термодинамики к биосистемам. Принцип минимума прироста энтропии (теорема Пригожина). Стационарное состояние открытых систем

Общие понятия

Одна из классических формулировок 2 з .термодинамики ученый Клоузиус - не возможен переход теплоты от тела с более низкой темп. к телу с более высокой темп.

Градиент - векторная величина, в математики ее определяют как разность величин какого-либо параметра в 2-ух точках отнесенному к расстоянию между ними.

С1 L С 2 , условия С2 >C1 (конц)

Градиент = C2 -C1 / L

В биологии живая клетка характеризуется множеством градиентов:

· концентрационный - связан с неодинаковой конц. В-в в клетке и вне ее.

· осмотический - определяет тургор и осмотическое давление клетки.)

· электрический - обусловлен неравномерн. распределением заряда внутри клетки и снаружи.

Т.о наличие градиента в клетке создает возможность совершать работу. Следствием 2 з. термодинамики явл. утверждение: самопроизвольно могут протекать лишь процессы, связанные с переносом Е от более высокого уровня к более низкому.

При переходе разл .видов Е в теплоту(Q) происх. своеобразное обесценивание Е.

Изменение энтропии и свободной Е в открытых системах.

Потеря Е при необратимом процессе, которая обычно превращаются в теплоту, называют энтропия ( S)

Энтропия - термодинамическая характеристика мера не упорядоченности системы .

Изменение энтропии ( S) с суммарной поглощенной системой Е и с температурой.

( Дж / моль* К)

Для обратимых процессов ДS?0 .Если s = 0 , то система в состоянии термодинамического равновесия.

ДS?,0 , то процесс не идет самопроизвольно, но возможно протекание обратной р-ии. Энтропия имеет вероятностную природу. Любой самопроизвольный процесс с огромной степенью вероятности сопровождается увеличением энтропии.

Связь S с вероятностью была установлена Больцманом.

ТД вероятность имеет большие числовые значения и зависит от числа вероятностых состояний с-мы.

Вводят термодинамические потенциалы , которые выводятся из записи 1 и 2 з. термодинамики.

Свободная Е системы - та Е, которая тратится на выполнение работы.

Величину ДG надо отличать от величины ДF('энергия Гельмгольца или изохорно-изотермический потенциал. При v, t - const

ДF = ДU - T * ДS

В большинстве случаев в живых системах, изменение объема и давления не значительны.ДG примерно равно ДF

Т.о по протеканию хим. реакций , в т.ч и биохимич. можно судить по величинам ДG, ДH, ДS.

ДG=ДH-T*ДS

Для живых систем характерно:

-не имеют макс.изменения E, при этом есть обмен энтропии и изменение энтропии за короткий период времени при минимальном изменении. Температура может равняться 0 - такое состояние называется - стационарное .

Характеристика стационарного состояния живых систем. Теорема Пригожина.

Второй закон термодинамики применим к живым системам, а живые организмы - открытые системы . Проблема применимости 2 з. термодинамики. к живым системам была решена И.П. Пригожиным. Он предложил рассматривать живые организмы в комплексе с частью окр.среды, кот. позволяют данному живому организму нормально существовать в определ. промежуток времени

К условно - изолированной системе можно применить 2 з. термодинамики, где ключевое место занимает энтропия. Пригожин предложил разбить общее изменение энтропии на 2 слагаемых :

dS = deS + diS , где

deS - изменение энтропии за счет обмена энергией и веществом с окруж средой

diS - изменение энтропии за счет протекающих в системе необратимых процессов, и оно всегда больше нуля: diS> 0

Если внутренние процессы идут обратимо и равновесно, тогда diS>0

Т.к для изолированных с-м deS=0

diS=0, deS=0, т о dS=0

Пригожин т о показал применимость 2 з ТВ к живым системам как условно изолированным.

В зависимости от соотношения скоростей изменения deS и diS общая энтропия dS открытой системы может либо увеличиваться, либо уменьшаться со временем

dS/t = ДeS/dt + ДiS/dt. - уравнение Пригожина

Таким образом, постулат И.П. Пригожина состоит в том, что общее изменение энтропии dS открытой системы может происходить независимо либо за счет процессов обмена с внешней средой (deS), либо вследствие внутренних необратимых процессов (diS): dS=deS+diS.

Характеристика стационарного состояния:

1.При стационарном состоянии приток и отток энтропии происходят с постоянной скоростью, поэтому общая энтропия системы не меняется во времени (dS / dt = const)

2. Свободная Е ( ТД потенциал ДG и ДF) в стационарном состоянии не равны 0. Тоже имеют определённое постоянное значение. Следовательно, открытая система при выходе из стационарного состояния способна совершать работу до того, как она достигнет нового стационарного состояния.

3. В стационарном состоянии V создания энтропии за счет внутренних процессов= V ее обмена с окр. средой.

Стационарное состояние необходимо живому организму, т.к

1. происходит непрерывный обмен Е с окр.средой

2. нет ТД равновесия ,т.о стацион.уровень -это низший из возможных Е-ких уровней , на кот.энтропия системы -макс.

3. Обеспечивается работоспособность организма

4. Поддерживается постоянство параметров

5. Способность к авторегуляции процессов

Установленные уровни стационарных состояний не случайны, а возникли в процессе эволюции. Стационарные состояния обеспечивают организму наиболее выгодный обмен в-в в данных конкретных условиях среды.

Стационарные состояния могут быть достаточно устойчивы, т.о 2 з.термодинамики для живых систем определяется как уравнение Пригожина: скорость изменения энтропии живого организма = сумме скоростей возникновения энтропии за счет внутр. необратимых процессов и энтропии, поступившей из среды в организм.

5. Предмет и задачи молекулярной биофизики; методы исследования

Биополимеры как основа организации биоструктур; своеобразие строения и функций биологических макромолекул. Различные типы взаимодействий в полимерах(ковалентные связи, силы Ван-дер-Ваальса, электростатические и гидрофобные взаимодействия, водородные связи), их биофизическая характеристика. Природа пептидной связи и её основные свойства.

Молекулярная биофизика - раздел биофизики, кот. изучает стр-ру и физич-ие закономерности организации биомолекул (белков, НК, углеводов и липидов), силы и связи, обеспеч-ие их функции в биосистемах.

Химические основы жизни:

1)Живая система химически гетерогенна. Отдельно взятые молекулы и биомолекулы не живут. 1 бактер-ая кл. содержит 300 млн разл-х орг-х вещ-в 5000 наименований. 41010 приходится на мол H2O, 2.5108-неорг.соед. При этом все живые организмы хар-ся опр-ым хим. Составом.

2)живая природа хар-ся единством хим-го строения. Огромное число видов на Земле не означ-ет огромного числа биохим вещ-в и реакций. Для живых орг. хар-ны одинак-ые хим. вещества, вода, мин. вещества, одинаковые б/хим-ие реакции (гликолиз, биосинтез белка, репликация)

3)строение и свойство клеток и всего организма в целом, обеспечивается НК.

Биополимеры имеют сложное строение-высокомолек-е соед-я, сост из более простых мол(мономеров), имеют большие размеры и высокую вариабельность. Такая сложность строения требует особых методов исследования.

Методы исследования биополимеров:

1)изучение подвижности макромолекул в растворе. Эти методы позволяют судить о молекул массе биополимеров:

а)метод поступательного и вращательного движения макромолекул(применим для глобулярных белков)

б)определение коэффициента диффузии. Можно судить по изменению длины волны рассеянного света, по скорости осаждения(седиментации). Применим для характеристики структур рибосом(S). 1S=1/101c/

в)метод электрофореза( движение частиц в жидкой фазе под действием электр. поля). Исп. для опред-я молек массы белков. Раствор белка обраб-ют реактивом ДСН(додецилсульфат

Na), хроматографию ведут в полиакриламидном геле, после денатурации белок преобретает форму стержня с d=1.8нм, а его длина пропорциональна молек массе

2)термодинамические исследования. Метод дифференц-ой сканирующей микроколориметрии. Измеряется количество теплоты, необходимое для увеличения температуры объекта на заданную малую величину(Т), при этом изменяется энтальпия. Кривые измерения в виде температурной зависимости от теплоёмкости при переходе из природного состояния в денатурированное. Ср=Тпл. .О структуру биомолекул судят по количеству пиков на этой кривой. Например, если в белке есть домены с разл.термоустойчивостью, то кривая имеет 2 пика.

3)оптические или спектральные

а)рентгеноструктурный анализ (основан на тифракции рентгеновских лучей, позволяющих оценить долю альфа-спирали в белке(угол поворота), при анализе адсорбционного спектра можно судить об АК составе, анализировать глобулярные и структурные белки.

б)флюорисцентная спектроскопия. Позволяет определить положение АК как фенилаланин, тирозин, триптофан в составе белка. Можно определить t плавления НК.

Силы внутримолекулярного взаимодействия в биополимерах:

1.Сильные

-ковалентные(пептидная, дисульфидная, сложнодиэфирная, сложноэфирная, бета-гликозидная)

-ионные(между радикалами АК)

2.Слабые

-ван-дер-ваальсовые(диполь-дипольные, индукционные, дисперстные)

-водородные

-силы гидрофобного взаимодействия

Гидрофобное взаимод-е основано на силах отталкивания воды гидрофобными молекулами. По 2 закону термодинамики, при растворении в-в в воде, реакции увелич, энтальпия не меняется, энтропия.Система стремится к увеличению S, что может быть достигнуто за счёт вытеснения воды и установления связей между неполярными молекулами. Эти силы обеспеч.стабилизацию третичной стр-ры белка.

Для ароматических соединений частным случаем гидрофобного взаимод-ия явл.стэккинг-взаимод-е. Наблюдается при расположении ароматич-х колец по типу «монет в стопке»,обеспеч-х перекрывание n- орбиталей сопряжённых П-системах разных молекул.

Пептидная связь. Эта связь образуется в результате выделения молекул воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь -- пептидной связью. Соединение, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляет собой дипептид. На одном конце его молекулы находится свободная аминогруппа, а на другом -- свободная карбоксильная группа. Это позволяет ему присоединять к себе другие аминокислоты. Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид. Свойства пептидной связи:

· 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 б-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при б-углеродах находятся вне этой плоскости.

· H и O в пептидной связи, а также б-углероды двух аминокислот транс-ориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также транс-ориентированы.

· Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

6. Физико-химические св-ва белков (гидратация, высаливание, тепловая и химическая денатурация, изоэлектрическая и изоионная точки).Динамические свойства глобулярных белков

Белки-высокомолекулярные линейные биоополимеры, состоящие из остатков АК, соединеных между собой пептидными связями.

1.Молекулярная масса от 300 тыс. до нескольких десятков тысяч Дальтон

2.Гидротация (растворимость белка в воде)- растворимый в воде белок (альбумин) образует коллоидный раствор. Любой такой раствор представлен дисперсной фазой (полимерная молекула 10-7-10-5см) и имеет дисперсную среду (гидратную оболочку).Толщина гидратной оболочки зависит от величины заряда белковой молекулы.(сем больше заяд, тем толще гидратная обол.) Вода гидратной оболочки-коллоидносвязаная вода.

3. Для того чтобы произошло выпадение белка в осадок его необходимо лишить гидратной оболочки. В этом случае молекулы начинают притягиваться (слипание-укрупнение-коагуляция-осаждение-седиментация). Осаждение белков различными концентрациями солей, особенно IA(Li,Na,K и др.) и IIA(Be,Mg,Ca и др.) группами Ме - высаливание.

4.Денатурация-необратимое изменение вторичной и третичной структуры белка и его физико-химический свойств с потерей присущей белку биологической активности. При денатураци нарушается главным образом дисульфидные связи, ионные и водородные, а также гидрофобные взаимодействия. Если в процессе денатурации разрушаются все связи 4,3,2структуры, то этот процесс необратим. Если же денатурация зашла не слишком далеко, то белок можно при определённых условиях вернуть в исходное состояние - ренатурация. Осаждение белков под действием высокой температуры- тепловая денатурация белков. Большинство белков денатурирует при нагревании их растворов выше 50-60°С.Химическая денатурация -денатурация под действием химических факторов (минеральные и органические кислоты, щелочи, органические растворители, тяжелые металлы, алкалоиды, детергенты, некоторые амиды, например, мочевина и др.) 5.ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА (ИЭТ). Характеристика состояния р-ра амфотерного электролита (амфолита) -соед., способного присоединять или отщеплять протоны, превращаясь либо в положительно, либо в отрицательно заряженные ионы, - при к-ром суммарный электрич. заряд амфолита равен нулю. Соответствует рН р-ра, при к-ром одинаковы концентрации положительно и отрицательно заряженных форм (напр., для аминокислот) или числа ионизированных кислотных и основных групп (напр., для макромолекул белков и др.). Значение рН в ИЭТ (обозначают рI, или рНI) определяется величинами констант диссоциации кислотной и основной ф-ций:

pI = 0,5(рК1+рK2).

Изоэлектрическая точка большинства белков животных тканей лежит в пределах от 5,5 до 7,0

6. Изоионная точка белка. Раствор белка называется изоионным, если он не содержит никаких других ионов, кроме ионизированных остатков аминокислот белковой молекулы и ионов, образующихся при диссоциации воды.

Динамические свойства глобулярных белков.1. Гормональная, или регуляторная- Регуляция обмена веществ внутри клеток и интеграция обмена в разных клетках целого организма(Инсулин - участвует в регуляции углеводного, белкового, жирового и других обменов)2. Ферментативная, или каталитичеcкая-Одна из наиболее распространенных функций белков, которая состоит в ускорении химических превращений (синтез и распад веществ; перенос отдельных групп атомов, электронов от одного вещества к другому)3. Транспортная-Связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки 4. Рецепторная-Избирательное связывание различных регуляторов (гормонов, медиаторов, циклических нуклеотидов) на поверхности клеточных мембран или внутри клетки (цитозольные рецепторы)5. Иммунологичеcкая, или антитоксическая-Антитела участвуют в обезвреживании чужеродных антигенов микроорганизмов (токсинов, выделяемых ими) путем образования комплекса антиген - антитело

7. Типы мембранных белков и их роль в функционировании мембран. Подвижность мембранных белков

Доля белков в мембране лежит в широких пределах от 18% в миелиновой оболочке до 75% в мембране митохондрий. Большинство белков глобулярные. По степени происх.:1)Интегральные-полностью погружены в билипидный слой(гидрофобны);2)Полуинтегральные -не полностью погружены в билипидный слой(гидрофобны, труднее встраиваются в слой);3)Переферические- гидрофобны, обладают наименьшей способностью взаимодействовать с липидами. Встраиваются не глубоко или не встраиваются вообще.

Взаимодействие интегральных белков с билипидным слоем.

1)Белок адсорбируется на поверх. билипидного слоя.2)Это приводит к конформационной изменчивости.3)Внедрение в билипидный слой. Стабилизация структуры липид-белок осуществляется за счет сил гидрофобного взаимодействия. Глубина внедрения белка зависит от величины этой силы, которая определяется соотношением R гидрофобной АК/R гидрофильной АК. Если сил недостаточно, то белок не полностью внедряется в билипидный слой.4) Фиксация белка в билипидном слое. Обеспеч. силы гидрофобного взаимодействия. Эти силы в системе липид-белок слабее, следовательно, белки и липиды в мембране связаны не прочно. Интергациооные белки оказывают большое влияние на мембрану. Любое изменение конформации этих белков приводит к деформации бислоя.

Характер липид-белкового взаимодействия определяет:

1)Белки могут быть монотопическими- внедряться в 1 липидный слой (переферические и полуинтегральные)

2)Битопические- полностью пронизывают мембрану

3)Политопические- могут пронизывать мембранный слой несколько раз.

Мембранные белки наряду с липидами играют важную структурную роль, кроме этого они ответственны за выполнение подавляющего большинства специализированных функций отдельных мембран. Они служат катализаторами протекающих в мембранах и на их поверхности реакций (дыхание), участвуют в рецепции гормональных и антигенных сигналов и т.п. (аденилатциклаза), выполняют транспортные функции, обеспечивают пиноцитоз (захват клеточной поверхностью и поглощение клеткой жидкости), хемотаксис (перемещение клетки, обусловленное градиентом концентраций вещества в среде) и т.п. Многие из периферических белков-компоненты цитоскелета (совокупность филаментов и микротрубочек цитоплазмы) и связанных с ним сократитительных элементов, которые обусловливают форму клетки и ее движение. Внутримолекулярная динамика мембранных белков изучена меньше, чем липидов. Известно лишь, что боковые заместители на тех участках полипептидной цепи, которые погружены в билипидный слой, в значительной мере иммобилизованы. Многие мембранные белки способны легко диффундировать вдоль мембраны и обладают довольно высокой вращательной подвижностью.

8. Липиды и их роль в мембране. Вращательные движения, латеральная и вертикальная диффузия. Фазовые переходы липидов

Это основной компонент биомембран. Их содержание более 30%( от сухого вещества). Предствлены 3 классами:

Гликолипиды-широко представлены в клетках многих тканей, особенно нервной. Локализованы на наружной поверхности мембраны. Углеводный компонент такой же, как у гликолипидов. Стероиды представлены холестерином. Его роль очень важна. Он регулирует упаковку липидов в мембране, регулирует подвижность липидов в мембране. Фосфолипиды сложные липиды имеющие в своем составе остаток фосфорной кислоты связанный с R. Фосфолипиды имеют 2 участка: гидрофобный и гидрофильный. Благодаря этому они амфильны.(часть растворима в воде, а часть нет).Это гидрофобный хвост и гидрофильная головка. Гидрофобная ч.- остаток ВЖК(насыщенной и ненасыщенной), гидрофльная ч.- остаток глицерина, остаток фосфорной кислоты и остаток радикала. В качестве радикала может быть: серин-фосфотидилсерин; холин-фосфотидилхолин; этаноламин-фосфотидилэтаноламин; ионозитол- фосфотидилфенозитол. В водной среде фосфолипиды образуют монослой (липосома). В мембране 1сл.- жидкая фаза, 2сл.- жирная капля (липофильная фаза),3сл.- жидкая фаза.

Липид - липидное взаимодействие: Теоретич.длина билипидного слоя 4-5 нм, но на самом деле она составляет3.5-4нм. Остатки ВЖК в липиде расположены не упорядоченно, а рыхло и 1 из2 ВЖК обязательно ненасыщенная. Для этого остатка ненасыщенной ВЖК характерна цис-транс комформация.Транс-ком-изомерия- образование «гом» поворота наблюдается при повышении температуры мембраны. Эти видоизменения липидов могут затрагивать целые мембраны, либо отдельные большие ее участки. Именно эти комформационные образования обеспечивают транспорт воды и некоторых веществ через бислой. Мембрана находится в постоянном движении, текучесть мембраны обеспечивается движениемлипидов.1) Вращательная диффузия(вращение фосфолипида вокруг своей оси в пределах 1 монослоя);2) Латеральная диффузия(перемещение липидов в пределах 1 монослоя, переджвижение между соседними липидами);3) «флип-флоп» перемещение( перемещение в пределах 2х слоев). Скорость движения липидов 1 + скорость движения липидов 2 больше скорости движеня 3, т.к скорость 3 требует большего затрата Е, то флип-флоп взаимодействие называется медленной диффузией. В пределах 1 кластера встречается как быстрая, так и медленная диффузия липидов. Что имеет определённый смысл:а)поддерживается упорядоченность мембранных структур т.к. обеспечивается строго определенная ориентация мембранных белков.б)Обеспечивается функц. ассиметрия мембран.

Фазовые переходы липидов. В водной среде липиды ведут себя как жидкие кристаллы- облад. Анизотропией( физич. Свойства: упругость, вязкость, теплопроводность и др.) и упорядоченностью. Фазовые переходы кристаллы=гель. Этот переход зависит от:1) степени гидратации2) от температуры(термотропный мезоморфизм) 3)от Рн

Все эти факторы взаимосвязаны. В момент фазового перехода увеличив. как подвижность полярных головок, так и неполярных хвостов, меняется изомерия мембранной структуры, увеличивается S и V гидрофобной части. Не все мембраны нах. в 1 фазовом состоянии. Фазовые переходы склонны к кооперативности, при условии однородности мембраны и ее отдельных частей.

9. Искусственные мембраны и их виды. Свойства искусственных мембран, их сходства и отличия от природных мембран, практическое использование в медицине и биологии

Искусственная мембрана обычно представляет собой жесткую селективно-проницаемую перегородку, разделяющую массообменный аппарат на две рабочие зоны, в которых поддерживаются различные давления и составы разделяемой смеси.

Мембраны могут быть выполнены в виде плоских листов, труб, капилляров и полых волокон. Мембраны выстраиваются в мембранные системы. Наиболее распространенные искусственные мембраны -- полимерные мембраны. При определённых условиях, преимущественно могут быть использованы керамические мембраны.

Некоторые мембраны работают в широком диапазоне мембранных операций, таких, как микрофильтрация, ультрафильтрация, обратный осмос, первапорация, сепарация газа, диализ или хроматография. Способ применения зависит от типа функциональности включеной в мембрану, которые могут быть основаны на изоляции по размеру, химическом родстве или электростатике.

Искуственные мембраны получают с помощью специальных разработанных методик. Такие мембранные системы обычно состоят из одного слоя фосфолипида (природного или синтетического) или их смеси. В соответствующих условиях ( например, при обработке ультразвуком) эти фосфолипиды образуют сферические бислойные везикулы. Везикулы, ограниченные липидным слоем называются липосомами.

Преимущество искусственных мембран перед природными:

1. Содержание разных липидов в искусственных мембранах можно варьировать; это позволяет проводить систематическое исследование влияния липидного состава мембран на ту или иную функцию. Например, можно получить везикулы исключительно из фосфатидилхолина или, наоборот, из смеси фосфолипидов известного состава с включением гликолипидов и холестерола. Можно строить мембраны из липидов с разными остатками жирных кислот. Это позволяет провести ситематические исследования влияния жирнокислотного состава на определенные функции мембран (например, на транспорт).

2. В везикулы можно встраивать очищенные мембранные белки или ферменты. Это позволяет выявить, какие молекулы (например, специфические липиды или вспомогательные белки) необходимы для реконструкции функции очищенных белков.

3. Микроокружение искусственных систем модно жестко контролировать и целенаправленно варьировать (например, изменять концентрацию ионов). Их можно подвергать действию лигандов, специфичных к определенным белковым рецепторам, содержащихся в липосоме.

4. При формировании дипосом ими могут захватываться те или иные компоненты, например лекарственные вещества или изолированные гены. Весьма перспективным представляется использование липосом для доставки лекарств к конкретным тканям. Для этого в мембраны липосом необходимо включить компоненты (например, антитела к определенным молекулам клеточной поверхности), позволяющие их адресовать к конкретным тканям или опухолям. Терапевтический эффект такого способа доставки лекарства должен быть весьма значительным. ДНК, заключенная внутри липосом, по - видимому менее чувствительна к нуклеазам; это следует учитывать при генной терапии.

Использование: Мембраны наиболее часто используются для очистки воды, удаления микроорганизмов из молочных продуктов, опреснения воды, дегидрирования природного газа, гемодиализа или в качестве компонентов топливных элементов.

10. Клетка как осмотическая система. Осмотическое давление и факторы его определяющие. Вещества - осмолиты

Растительная клетка представляет собой осмотическую систему. Клеточная целлюлозная оболочка хорошо проницаема как для воды, так и для растворенных веществ. Однако плазмалемма и протопласт обладают полупроницаемостью, пропускают воду и слабо проницаемы, а в некоторых случаях совсем непроницаемы для растворенных веществ.

В этом можно убедиться, рассмотрев явления плазмолиза и тургора. Если поместить клетку в раствор более высокой концентрации, чем в клетке, то под микроскопом видно, что протоплазма отстает от клеточной оболочки. Это особенно хорошо проявляется на клетках с окрашенным клеточным соком. Клеточный сок остается внутри вакуоли, а между протоплазмой и оболочкой образуется пространство, заполненное внешним раствором. Явление отставания протоплазмы от клеточной оболочки получило название плазмолиза.

Плазмолиз происходит в результате того, что под влиянием концентрированного внешнего раствора вода выходит из клетки, тогда как растворенные вещества остаются в клетке. При помещении клеток в чистую воду или в слабо концентрированный раствор, вода поступает в клетку. Количество воды в клетке увеличивается, объем вакуоли возрастает, клеточный сок давит на цитоплазму и прижимает ее к клеточной оболочке. Под влиянием внутреннего давления клеточная оболочка растягивается, в результате клетка переходит в напряженное состояние (тургор).

Наблюдения за явлениями плазмолиза и тургора позволяют изучить многие свойства клетки. Явление плазмолиза показывает, что клетка жива и протоплазма сохранила полупропицаемость. По скорости и форме плазмолиза можно судить о вязкости протоплазмы. Наконец, явление плазмолиза позволяет определить величину осмотического давления (плазмолитический метод).

Осмотическое давление- эта та сила, которую нужно приложить к раствору, чтобы остановить поступление растворителя через полупроницаемую мембрану.

Однако клетка не является истинной осмотической системой, т.к. роль раствора в ней выполняет клеточный сок вакуоли.

Осмотическое давление подчиняется закону Вант-Гоффа и вычисляется по формуле:

Р= RTC, где R - газовая постоянная, равная 0,8821, Т - абсолютная температура (°С) и С - концентрация в молях.

Осмотическое давление можно определять двумя основными методами: статическим и динамическим.

Статический метод основан на том, что осмотическое давление раствора уравновешивается давлением столба жидкости, возникающем в результате проникновения растворителя в раствор.

Осмометр состоит из камеры 2 вместимостью ~ 10 мл из стекла или хромированной латуни. Камера присоединяется с помощью винтов к пластинке, в середине которой имеются отверстия (диаметром 1 мм). Нижняя сторона камеры плотно прижимает мембрану к пластинке - сетке, толщина которой должна быть не больше 0,5 мм. Часть осмометра, в которой находится раствор, называется осмотической ячейкой. Раствор наливается в ячейку через верхнее отверстие, куда для отсчета давления вставляется пришлифованный градуированный капилляр диаметром 1 мм и длиной 50 см. Нижняя пришлифованная часть капилляра входит в камеру на 0,5… 1 мм для предохранения камеры от пузырьков воздуха при заполнении.

Камера с раствором вставляется в сосуд 3, наполненный чистым растворителем. Сосуд закрывается пришлифованной крышкой во избежание испарения растворителя. При измерении осмотического давления осмометр помещают в термостат.

Динамический метод основан на том, что осмотическое давление компенсируется наложенным на раствор переменным противодавлением. Осмотическое давление вычисляется на основании измерения скорости проникновения растворителя через мембрану. Преимущество динамического метода заключается в быстроте измерений.

Вещества-осмолиты защищают биологические макромолекулы от разрушительного действия низких температур. Как показали исследования, эффективность таких криопротекторов обратно пропорциональна величине их молекулы: чем меньше молекула осмолита, тем эффективнее он противостоит холоду. Большинство живых организмов могут существовать в весьма ограниченном температурном промежутке; чуть жарче, чуть сильнее холод -- и биомолекулы и надмолекулярные структуры получают необратимые повреждения.

Эти вещества поддерживают осмотическое давление в клетке и избавляют клетки и ткани от температурных травм. Осмолиты широко используются и человеком, их значение для пищевой и медицинской промышленности трудно переоценить.

При охлаждении в растворе начинают формироваться кристаллы льда, из-за чего концентрация растворённых веществ, будь то белки или неорганические соли, начинает повышаться в незамёрзшей части раствора, там, где вода ещё остаётся жидкой. Такие перепады концентрации приводят к нарушению пространственной структуры белковых молекул и сложных белковых комплексов, в результате при последующей разморозке часть биологического материала оказывается безнадёжно испорченной.

11. Краткая история открытия и изучения биоэлектрических явлений. Классификация биопотенциалов. Характеристика ионных и электродных биопотенциалов. Равновесие Доннана. Значение регистрации биопотенциалов для биологии и медицины

Современные представления о природе биоэлек. явлений зарождаются в начале 20 в. В опытах Гальвани и Вольта установлен факт о сущ-нии в живом теле электрических явлений. Ходжкин явл. основателем мембраной теории биопотенц-в. Биопотенциал - это энерг-кая хар-ка взаимодействия зарядов живой ткани и отдельных к-к.

Классиф-я биопотенц:

1.потенциал покоя (пп) - разница потенциалов между внутриклеточным содержимым и внешней средой. Регистрируется с пом. микроэлектродов. Величина составляет несколько десятков милиВ, зависит от типа ткани и её функциональной активности.

2.потенциал действия (пд) - изменение величины пп при процессе возбуждения.

Характеристика ионных и электродных биопотенциалов:

Электродный биопотенциал - разность между электродом и наход-ся с ним в контакте электролитом. Применяется для изучения биопот. мозга. Возникает на границе Ме и р-ра его соли в кач-ве двойного электрического слоя.

Ионный-кол-во свободной Е, приходящееся на 1 моль этого в-ва.

Равновесие Доннана

Равновесие Доннана- равновесие, устанавливающееся между двумя р-рами, разделенными мембраной, непроницаемой хотя бы для одного вида ионов, находящихся в одном из р-ров.

Конспект с 52!

Значение регистрации биопотенциалов для биологии и медицины

Исследование биоэлектр. потенциалов нашло широкое применение в медико-биолог-х лабораториях, в клинической практике при диагностике различных заболеваний ЦНС, сердечно-сосудистой и мышечной систем. При отведении суммарных биоэлектр. потенц. от нервных стволов, мышц, головного мозга, сердца и др. органов применяют поверхностные макроэлектроды. В некот. случаях используют электроды вводимые в ткань (напр, игольчатые).

12. Основные понятия теории информации

Связь энтропии и информации в биологических системах. Количество биологической информации, её ценность. Приложение теории информации к биопроцессам:генетический код, информационная хар-ка структуры белков и т д. Понятие о биокибернетике. Роль биологических триггеров и регулировании метаболизма.

Основные понятия теории информации. Связь энтропии и информации в биологических системах. Кол-во биологической информации, её ценность. Конспект с 56

Понятие о биокибернетике

Биокибернетика - раздел кибернетики, изучающий общие законы передачи, переработки и хранения информации в биологич. системах. Одним из важнейших методов Б.является моделирование структуры и закономерностей поведения живой системы; такое моделирование включает создание искусств. систем, воспроизводящих определ. процессы жизнедеятельности организмов, их внутренние связи и отношения.

Роль биологических триггеров и регулировании метаболизма.

Триггеры - пусковые процессы, обеспечивающие резкий переход клетки, органаили целого организма из одного функционального состояния в другое.

Новое качественное состояние, вызванное Т. Может сохраняться, либо постепенно утрачиваться, что приводит к возвращению к исходному. Большинство биологических Т. Являются самовозвратными, восстанавливающимися за счёт энергии обмена веществ. Изучение Т. Позволяет ближе подойти к раскрытию истинных причин автоматических и так называемых спонтанных физиологических процессов, когда их ход не детерминирован видимым внешним воздействием.

Размещено на Allbest.ru

...