зловживання алкоголем (алкогольні напої заважають нормальному засвоєнню біотину).

Прояви нестачі біотину.

При нестачі біотину спостерігаються:

ураження шкіри рук і ніг

сухість і нездоровий відтінок шкіри

блідий гладкий язик

сонливість, депресія

болючість і слабкість м'язів

гіпотонія

високий рівень холестерину і цукру в крові

анемія

втрата апетиту і нудота

погіршення стану волосся

Вміст у харчових продуктах.

У малих кількостях біотин міститься у всіх продуктах, але більше всього цього вітаміну міститься в печінці, нирках, дріжджах, бобових (соя), цвітній капусті, горіхах (арахіс). У меншій мірі він міститься в томатах, шпинаті, яйцях (НЕ сирих), в грибах. Здорова мікрофлора кишечника синтезує біотин в достатній для організму кількості. Тому вживання продуктів, що нормалізують мікрофлору кишечника (молочнокислі продукти, квашена капуста) надає хоча і непрямий, але значний внесок у забезпечення потреби організму в біотин.

Взаємодія Сирий яєчний білок містить речовину, що називається авидин - антивітамін біотину. Ця речовина зв'язує біотин і перешкоджає його всмоктуванню в кров. При нагріванні відбувається денатурація (необоротне порушення структури) авідіна в яєчному білку, і тому приготовлені яйця не заважають засвоювати біотин.

Алкоголь послаблює здатність до засвоєння біотину, і тому хронічне зловживання алкоголем може привести до дефіциту біотину.

Жири олії, піддані тепловій обробці або впливу повітря протягом тривалого часу, уповільнюють засвоєння біотину.

Антибіотики, ліки з вмістом сірки і сахарин також впливають на засвоєння біотину.

Якщо потрібно тривале лікування антибіотиками - це стосується і дітям, і дорослим, - синтез біотину може різко скоротитися через загибель корисних кишкових бактерій, що робить додатковий прийом необхідним.

B вітаміни.

Вітаміни групи B, "вітаміни B", "В-комплекс" та ін. - вітаміни, розчинні у воді. Зазвичай розглядаються в комплексі (раніше вважалося, що це один вітамін, а не група). Отримали свою збірну назву тому, що в природних продуктах завжди існують разом. Не накопичуються в організмі.

Спільно вітаміни групи B виконують головну функцію - участь у тканинному диханні та вироблення енергії, відіграють важливу роль у підтримці як ментального, так і емоційного здоров'я.

Вітаміни групи B, за винятком ціанокобаламіну, не можна накопичити в організмі, тому їх слід поповнювати щодня. Всі ці вітаміни руйнуються алкоголем, рафінованими цукрами, нікотином і кофеїном, тому багато людей відчувають їх дефіцит (гіповітаміноз).

Тіамін (від грец. иейпн - сірка; вітамін B₁, аневрин).

Тіамімну хлорид
Структурна формула катіону тіаміну	Хлорид
Кулькова модель катіону тіаміну
Назва за IUPAC	2 - [3 - [ (4-Amino-2-methyl-pyrimidin-5-yl) methyl] - 4-methyl-thiazol-5-yl] ethanol
Інші назви	Aneurine Thiamin

Загальні відомості.

У природі синтезується рослинами і деякими мікроорганізмами (найбільше його міститься в дріжджах, хлібних злаках, картоплі). В організм людини і більшості тварин тіамін надходить з їжею. Його недостача в раціоні викликає гіповітаміноз, а відсутність його призводить до розвитку хвороби бері-бері, що характеризується ураженням периферичних нервів, серцево-судинної, травної та м'язової систем. Фізіологічне значення тіаміну зумовлюється його участю у процесах обміну речовин. У формі етеру - тіамінпірофосфату (ТПФ, кокарбоксилази) виконує функцію коферменту в процесах декарбоксилювання б-кетокислот, пентозофосфатного циклу; при нестачі тіаміну гальмуються деякі реакції трикарбонових кислот циклу Кребса. Він необхідний для утворення ацетилхоліну - агента, який передає нервові імпульси.

Потреба тіаміну для дорослої людини становить 2-3 мг на добу і збільшується взимку, при вживанні великої кількості вуглеводів, а також ця потреба значно збільшується у разі хронічних інфекційних хвороб, хірургічних втручань, опікової недуги, цукрового діабету, при тривалому лікуванні антибіотиками та сульфаніламідними препаратами. У медицині одержані синтетично препарати тіаміну застосовують для запобігання гіповітамінозу та лікування невритів, радикулітів, невралгій, периферичних паралічів, виразкової хвороби шлунка ідванадцятипалої кишки, атонії кишечника.

На тіаміни багаті крупи, борошно грубого помелу, бобові, свинина. Він руйнується в лужному середовищі: при додаванні до тіста соди, надто швидкому варінні квасолі та гороху тощо.

Функції.

енергетичний метаболізм;

передача нервових імпульсів в мозок;

метаболізм нейромедіаторів (ацетилхолін і серотонін);

синтез колагену та інших білків.

Підвищена небезпека дефіцитних станів

надмірне вживання алкоголю;

дієта з великою кількістю збагачених вуглеводів і обробленою їжею;

Старечий вік;

зловживання кавою чи чорним чаєм;

недостача фолатів (порушення абсорбції тіаміну);

інтенсивне фізичне навантаження;

лихоманка, стрес, опіки, гіпертиреоз, захворювення печінки;

періоди швидкого росту: вагітність і лактація, підлітковий вік;

використання оральних контрацептивів.

Наслідки дефіцитних станів.

порушення сприйняття і рефлексів;

нерівномірна ходьба, порушення її балансу;

розумова відсталість, проблеми з навчанням і запам'ятовуванням, часті головні болі, безсоння;

індивідуальні зміни (депресія, роздратованість);

м'язова слабкість (особливо в ділянці бедра);

кардіопатія, порушення серцебиття, віддишка, анемія;

порушення утворення енергії і швидка втомлюваність;

порушення синтезу білків (коллагена), повільне заживання ран;

низька протидія інфекційним захворюванням;

втрата апетиту, запори.

Токсичність.

Тіамін практично не токсичний. Дози, що перевищують 200 мг в день, можуть викликати сонливість у деяких пацієнтів. Нечасті алергічні реакції були зафіксовані після ін'єкцій тіаміна.

Рибофлавін також Вітамін В2, або Лактофлавін.

Рибофлавін
структурна формула одного з таутомерів рибофлавіну

Рибофлавін, також Вітамін В2, або Лактофлавін - вітамін, що бере участь в процесах росту, пластичному обміні; регуляторно впливає на стан центральної нервової системи, процеси в рогівці,кришталику ока, забезпечує світловий і кольоровий зір.; входить до складу ферментів, які регулюють важливі етапи обміну речовин, позитивно впливає на стан шкіри та слизових оболонок, функцію печінки та кровотворення.

Властивості.

В чистому вигляді - помаранчево-жовтий порошок, слабо розчинний у воді. На світлі швидко руйнується під впливом ультрафіолетових променів. Тому його препарати та продукти харчування, багаті на В₂, зберігають у місцях, захищених від сонця. Втрати вітаміну під час кулінарної обробки невеликі, пристерилізації, варінні - не більше 20%. Рибофлавін погано розчиняється у воді (розчинність підвищується при зниженні рН) і спирті.

Біологічно активною формою рибофлавіну є флавінаденіндінуклеотид, що синтезується в організмі людини в нирках, печінці й інших тканинах. Інше похідне рибофлавіну - рибофлавін-5-фосфорна кислота зустрічається природному виді в дріжджах. Завдяки їй забезпечується нормальний плин окисно-відновних процесів в організмі.

Властивості.

В чистому вигляді - помаранчево-жовтий порошок, слабо розчинний у воді. На світлі швидко руйнується під впливом ультрафіолетових променів. Тому його препарати та продукти харчування, багаті на В₂, зберігають у місцях, захищених від сонця. Втрати вітаміну під час кулінарної обробки невеликі, пристерилізації, варінні - не більше 20%. Рибофлавін погано розчиняється у воді (розчинність підвищується при зниженні рН) і спирті.

Біологічно активною формою рибофлавіну є флавінаденіндінуклеотид, що синтезується в організмі людини в нирках, печінці й інших тканинах. Інше похідне рибофлавіну - рибофлавін-5-фосфорна кислота зустрічається природному виді в дріжджах. Завдяки їй забезпечується нормальний плин окисно-відновних процесів в організмі.

Джерела

Рослинні	Тваринні	Синтез в організмі
Дріжджі, листові зелені овочі, крупи (гречана та вівсяна), горох, зародки й оболонки зернових культур, хліб.	Печінка, нирки, м'ясо, риба, сир,молоко, йогурт, пресований сир,яєчний білок.	Синтезуєтьсямікроорганізмами, зокрема мікрофлорою товстої кишки.

Вітамін B₂ широко розповсюджений у природі. До організму надходить здебільшого з м'ясними й молочними продуктами.

Дія.

Входить до складу жовтих пігментів флавінів, які слугують коферментами. Важливий для підтримки нормальної функції ока. Рибофлавін входить до складу зорового пурпуру, захищаючи сітківку ока від шкідливої дії ультрафіолетових променів. Вітамін B₂ інтенсифікує процеси обміну речовин в організмі, беручи участь у метаболізмі білків, жирів і вуглеводів. Рибофлавін необхідний для утворення червоних кров'яних тілець і антитіл, для дихання і росту клітин. Він полегшує поглинання кисню клітинами шкіри, нігтіві волосся. Він поліпшує стан органа зору, беручи участь, поряд з вітаміном A, у процесах адаптації до сутінок, знижує втому очей і відіграє велику роль у запобіганні катаракти. Вітамін B₂ впливає на слизові оболонки травного тракту. Рибофлавін зводить до мінімуму негативний вплив різних токсинів на дихальні шляхи. Рибофлавін необхідний для метаболізму триптофану, що перетворюється в організмі на ніацин. Однією з найцінніших якостей рибофлавіну є його здатність прискорювати в організмі перетворення піридоксину - вітаміну B₆ - на його активну форму.

Добова потреба.

Рекомендоване добове споживання вітаміну B₂ в Україні, Великобританії та США залежно від віку (у мг):

Потреба в рибофлавіні збільшується при підвищених фізичних навантаженнях, а також у разі вживання оральних контрацептивів. Систематичне вживання алкоголю деформує механізм засвоєння вітаміну B₂, тому в осіб, що зловживають алкоголем, потреба в рибофлавіні підвищена.

Симптоми гіповітамінозу.

У разі зниженого вмісту або відсутності рибофлавіну в їжі розвивається гіпорибофлавіноз, а потім арибофлавіноз.

При гіповітамінозі В₂ відзначається:

зниження апетиту, падіння маси тіла слабкість головний біль, почуття печіння шкіри різь в очах, порушення сутінкового зору хворобливість у кутах рота й на нижній губі

При розвитку захворювання:

тріщини й скоринки в кутах рота (кутовий стоматит) запалення слизової ротової порожнини себорейний дерматит носа, губних складок виразки шкіри, дерматити, випадання волосся розлад травлення зміна роговиці, підвищення чутливості до світла, кон'юнктивіт, блефарит запаморочення, безсоння, уповільнене розумова реакція затримка росту

Дефіцит рибофлавіну позначається, насамперед, на тканинах, багатих капілярами й дрібними судинами (тканина мозку). У разі дефіциту частим проявом може бути церебральна недостатність різного ступеня виразності, що виявляється відчуттям загальної слабості, запамороченням, зниженням тактильної й болючої чутливості, підвищенням сухожильних рефлексів та ін. Нестача рибофлавіну може також призводити до порушення засвоєння заліза й послаблятищитовидну залозу.

Підвищена небезпека дефіцитних станів.

період швидкого росту: дитинство і підлітковий вік, вагітність і лактація;

порушення абсорбції (шлунково-кишкові і жовчні порушення, діареї, інфекційний ентерит;

лікарські препарати: тироксин, оральні контрацептиви, фенотіазин, барбітурати, антибіотики;

надмірне вживання алкоголю;

хронічні захворювання, лихоманка, рак, травми.

Застосування.

У лікувальних цілях рибофлавін застосовують у разі гіпо - та а-рибофлавінозу, захворюваннях очей, лікуванні ран і виразок, що довго не загоюються,променевої хвороби, порушенні функції кишечника тощо.

Рибофлавін також призначають у разі:

гемералопії кон'юнктивітів, іритів, кератитів, виразок роговиці, катаракти тривалих незагойних ранах і виразках хронічного гепатиту хронічного коліту й ентероколіту порушення функцій кишечника загальних порушень харчування променевої хвороби астенії хвороби Боткіна ревматизму недостатності кровообігу аддісонової хвороби тиреотоксикозу роботи з промисловими отрутами й солями важких металів.

Дозування.

Вітамін B₂ застосовується перорально (у порошках, таблетках або драже), а також у вигляді очних крапель та ін'єкцій. Разова лікувальна доза при прийманні усередину для дорослих становить 5-10 мг на день, у тяжких випадках - 10 мг тричі на день. Курс лікування - 1-1,5 місяці. Дітям призначають від 2-5 мг до 10 мг на день залежно від віку.

Взаємодія.

Гіпотензивні препарати (блокатори ангіотензин - ферменту, що конвертує) підсилюють перетворення рибофлавіну на коферментні форми.

Нейролептики (потужні транквілізатори - аміназин, пропазин, тізерцин, терален, метеразин, фторфеназин) інгібують метаболізм рибофлавіну, зокрема,аміназин блокує перетворення рибофлавіну на одну з коферментних форм.

Периферичні вазодилататори блокують перетворення рибофлавіну на коферментні форми.

Препарати, що регулюють функцію щитовидної залози (тіреодин), підсилюють перетворення рибофлавіну на його коферментні форми. Рибофлавін сприяє абсорбції заліза, його мобілізації й збереженню.

Також вітамін B₂ сприяє засвоєнню піридоксину (вітаміну B₆).

Харчова промисловість.

У харчовій промисловості рибофлавін зареєстрований як харчова добавка Е101. До рибофлавінів належать:

Е101і - рибофлавін синтетичний

Е101іі - мононатрієва сіль рибофлавін-5-фосфату

Е101ііі - рибофлавін з Bacillus subtilis

Використовується для надання жовтого кольору майонезам, супам, морозиву, кондитерським та макаронним виробам. Є добавкою для вітамінізації. Мононатрієва сіль рибофлавін-5-фосфата (Е101іі) суттєво краще розчинна у воді. Дозування для різних областей використання складає 0,005-0,5 г/кг. Кількість рекомендована для вітамінізації, значно менша кількості, необхідного для фарбування.

Нікотинова кислота вітамін B₃, вітамін PP (також ніацин).

Нікотинова кислота, також ніацин, вітамін B₃, вітамін PP (від англ. pellagrapreventing) - розчинний у водівітамін; необхідний для багатьох реакцій окислення у живих клітинах.

Нікотинова кислота
Структурна формула ніацину	Кулькова модель ніацину
Назва за IUPAC	pyridine-3-carboxylic acid
Систематична назва	Pyridine-3-carboxylic acid
Інші назви	Bionic Vitamin B3

Фармакологічна дія.

В організмі людини нікотинова кислота перетворюється в нікотинамід, який зв'язується з коензимами кодегидрогенази I і II (НАД⁺ і НАДФ⁺), які переносять водень, бере участь в метаболізмі жирів, протеїнів, амінокислот, пуринів, тканинному диханні, глікогенолізі, синтетичних процесах.

Нікотинова кислота, нікотинамід та ніацин являють собою різні хімічні сполуки, однак вони є єдиними ланцюгом біохімічного перетворення вітаміну в організмі. Від так у більшості випадків їх називають, як синоніми вітаміну В₃.

Нестача цього вітаміну призводить до дерматизму, деменції, діареї, а також спричинює таке захворювання як пелагра (авітамінозне захворювання шкіри). За структурою нікотинова кислота є похідним гетероциклічної сполуки піридину. Вітамін B₃ у значних кількостях знаходиться у житньому хлібі, гречці, квасолі, м'ясі, печінці,нирках. Добова норма для дорослої людини приблизно 25 мг.

Всмоктується вітамін B₃ у тонкій кишці простою дифузією. З ентероцитів він потрапляє в кров, якою переноситься в печінку та інші органи. У клітинах нікотинова кислота перетворюється в НАД⁺ і НАДФ⁺. Біосинтез НАД⁺ із нікотинаміду здійснюється таким методом:

нікотинамід + фосфорибозилпірофосфат > нікотинамід-мононуклеотид + Н₄Р₂О₇;

нікотинамід-мононуклеотид + АТФ > НАД⁺ + пірофосфат.

Процес утворення НАД⁺ здійснюється під впливом специфічних пірофосфорилаз, розміщених як у цитоплазмі, так і в мітохондріях.

НАДФ утворюється в цитоплазмі з НАД⁺ за допомогою специфічної кінази:

НАД⁺ + АТФ > НАДФ⁺ + АДФ.

НАД⁺ і НАДФ виявлені в усіх типах клітин. У клітинах печінки приблизно 60% усього вмісту НАД⁺ знаходиться в мітохондріях, а 40% - у цитоплазмі. В окисненому стані НАД⁺ має вузьку смугу поглинання в ультрафіолетовій частині спектра з максимумом на довжині хвилі 260 нм. У відновленому стані виникає друга смуга при 340 нм, при одночасному зменшенні інтенсивності смуги при 260 нм. Окиснені форми НАД⁺ і НАДФ⁺ проявляють виражену флюорисценцію з довжиною хвилі 440 нм.

Біологічні функції.

У складі НАД⁺ і НАДФ⁺ ніацин бере участь в обміні речовин. Є приблизно сотня нікотинамідзалежних ферментів. НАД⁺ і НАДФ⁺ є коферментами багатьох дегідрогеназ, необхідних для вироблення енергії в клітині: виступають акцепторами і проміжними переносниками атомів водню на початкових стадіях окиснення вуглеводів, жирних кислот, амінокислот, гліцерину, на стадії циклу Кребса і в термінальних стадіях дегідрування в дихальному ланцюзі та монооксигеназному ланцюзі.

Таким чином, вітамін В₃ бере участь в енергозабезпеченні клітин і в знешкодженні шляхом окиснення природних та чужорідних речовин (монооксигеназний ланцюг окиснення).

Вітамін B6.

Вітамін B6 - загальна назва трьох речовин: піридоксина, пірідоксаля, піридоксаміна, а також їх фосфатів, серед яких найважливіший пірідоксальфосфат.

Загальні відомості.

У їжі людини зустрічаються піридоксин, піридоксаль і піридоксамін, а також їх фосфати. У людському організмі будь-яка з цих речовин перетворюється на пірідоксальфосфат.

Вітамін B6 (піридоксин, піридоксаль, піридоксамін) міститься в багатьох продуктах. Особливо багато його міститься в зернових паростках, у волоських горіхах і фундуку, в шпинаті, картоплі, моркві, кольоровій і білокочанной капусті, помідорах, полуниці, черешні, апельсинах і лимонах. Також він міститься в м'ясних і молочних продуктах, рибі, яйцях, крупах і бобах. Вітамін B6 (піридоксин, піридоксаль, піридоксамін) синтезується в організмі кишковою мікрофлорою.

Піридоксин

Піридоксин4,5-Bis (hydroxymethyl) - 2-methylpyridin-3-ol

Молекулярна формула: C₈H₁₁NO₃

Піридоксин є безбарвними кристалами, розчинними у воді. У більшості їстівних рослин піридоксину немає, або він зустрічається в незначних кількостях. Але існують рослини, наприклад, пітайя, виключно багаті піридоксином. Піридоксин синтезується деякими бактеріями. Також він міститься в м'ясних і молочних продуктах, але він менш стійкий до високих температур, чим інші форми вітаміну B, тому у варених і смажених м'ясних продуктах його мало. Вегетаріанці можуть отримати піридоксин з шкірки деяких овочів, в яких є залишки грунту, наприклад, картоплі, моркви. Реєстраційний номер CAS 65-23-6, для солі (гидрохлоріда) 58-56-0. Є дані, що надмірні дози піридоксину можуть привести до токсичного ефекту.

Піридоксаль

Піридоксаль

Брутто-формула піридоксаля C₈h₉no₃. Піридоксаль відрізняється від піридоксину тим, що замість однієї з трьох гидроксогрупп до пірідіновому кільця приєднана карбонільна група, так що піридоксаль є одночасно і альдегідом. Молярна маса 0,16716 кг/міль. Є кристалічним порошком, плавким при 165°C. Піридоксаль міститься в зелених частинах деяких рослин, в кольоровій і белокочанной капусті, в м'ясі. Реєстраційний номер CAS 66-72-8, для солі (гидрохлоріда) 65-22-5.

Піридоксамін

піридоксамін

Піридоксамін відрізняється від піридоксину тим, що замість однієї з трьох гидроксогрупп до пірідіновому кільця приєднана аміногрупа. Піридоксамін міститься в м'ясі тварин. Також піридоксамін стримається в деяких харчових добавках. Також в деяких добавках міститься його сіль - дігидрохлорід піридоксаміну. Проте, в США в 2009 році FDA ухвалила, що відтепер піридоксамін вважається ліками і його не можна вносити до харчових добавок. Реєстраційний номер CAS 85-87-0.

Піридоксальфосфат

Піридоксальфосфат

Піридоксальфосфат утворюється в організмі людини з будь-якої з трьох вищезгаданих речовин. Піридоксальфосфат також може бути отриманий через їжу в готовому вигляді з м'яса тварин. Він також може бути синтезований штучно хімічним шляхом. Реєстраційний номер CAS 54-47-7.

Піридоксальфосфат є коферментом великого числа ферментів азотистого обміну (трансаміназ, декарбоксилаз амінокислот) і інших ферментів.

Піридоксальфосфат:

бере участь в утворенні еритроцитів;

бере участь в процесах засвоєння нервовими клітинами глюкози;

необхідний для білкового обміну;

бере участь в обміні жирів;

надає ліпотропний ефект, достатня кількість піридоксину необхідна для нормального функціонування печінки.

Вітамін В6 вважається одним із самих засвоюваних вітамінів. Він легко сприймається організмом, і лише брак магнію може перешкодити нормальному потраплянню вітаміну в організм людини.

Взаємодія вітаміну В6 з іншими активними речовинами організму.

Присутність нормального обсягу вітаміну В6 допомагає засвоюватися вітаміну В12, а так само різноманітним з'єднанням Магнію в організмі.

Брак вітаміну В6.

Зазвичай недолік вітаміну В6 легко виявити завдяки зовнішнім ознакам, що виявляється у людини. Це може бути сухість і шорсткість шкіри навколо очей або над бровами, вертикальні тріщини на поверхні губ. Людина, що страждає від дефіциту цього вітаміну, зазвичай дуже дратівливий, загальмований, може скаржитися на нудоту і погане емоційне самопочуття. Якщо ви помітили такі ознаки у себе або у когось з близьких і знайомих, звертайтеся до лікаря. Дефіцит вітаміну в організмі, втім, як і надлишок, до добра ще не доводили.

По-іншому справа йде у вагітних жінок. Нестача вітаміну для них дуже небезпечний. Такі жінки дратівливі, їх постійно нудить і може не зупинятися блювання, пропадає апетит, що обов'язково призведе до виснаження організму. Шкіра їх запалюється, лущиться і пересихає. При таких симптомах потрібно терміново звертатися до лікаря, і ні в якому разі не намагатися "почекати, а раптом пройде".

У грудних дітей дефіцит вітаміну В6 проявляється як підвищена збудливість, уповільнення в зростанні і розвитку, шлунково-кишкові розлади. Дуже небезпечними вважаються судоми, які нагадують епілепсію, адже лікування дитини може піти в абсолютно неправильному напрямку

Ознаки надлишку вітаміну В6 в організмі.

Надлишок вітаміну В6 може бути, якщо підвищити щоденну дозу вітаміну до 100 міліграмів, а це неодмінно призведе до пониження чутливості і оніміння нервових стовбурів в руках і ногах.

Фактори, що впливають на кількість вітаміну В6 в продуктах харчування

Якщо ви подрібніть продукти в борошно або піддастеся тепловій обробці, вміст вітаміну В6 впаде на 25-30%. Заморожування ж продуктів практично не впливає на кількість вітаміну в них.

Що може призвести до дефіциту вітаміну В6 в організмі

Зазвичай до факторів, які знижують вироблення і засвоєння вітаміну В6 в організмі, відносять променеву хворобу, інфекційні кишкові захворювання, а також захворювання печінки. Деякі лікарські препарати здатні знизити вироблення вітаміну В6. Це протизаплідні препарати, антибіотики та препарати для лікування туберкульозу. Будьте обережні, так як нестача вітамінів негативно впливає на вас і може знизити ефективність роботи імунітету.

Вітамін В12.

Вітамін В12 або Кобаламін - це вітамін групи В, бере участь у кровотворенні, регулює вуглеводний і жировий обмін в організмі. При авітамінозі розвивається недокрів'я - анемія.

Кобаламін відіграє надзвичайно важливу роль у правильному функціонуванні нервової системи, впливаючи, таким чином, на роботу всіх органів. Якщо в організмі бракує вітаміну В12, це також призводить до дефіциту вітаміну В1, навіть при достатній його кількості в їжі. Дефіцит кобаламіну може призвести також до розладу залоз внутрішньої секреції, мозку, призвести до захворювання бері-бері (поліневрити), порушення травлення. Хронічна недостатність його призводить до необоротного руйнування нервів. Міститься в молочних продуктах, яєчному жовтку, м'ясі, печінці, нирках і рибі.

Функції.

Вміст вітаміну В12 у крові мало у людей, які страждають на хворобу Альцгеймера і деякими іншими психічними розладами. Цей вітамін бере активну участь в обміні білків, жирів і вуглеводів в тісній взаємодії з вітаміном С, фолієвої та пантотенової кислотами. Вітамін В12 бере участь в метаболізмі фолієвої кислоти при виробленні холіну. Він оживляє також запаси заліза в нашому організмі, яких, як правило, не вистачає. За мільйони років свого розвитку вітамін В12 міцно подружився з вітаміном А, якій він допомагає в синтезі тканин тіла. Він забезпечує вступ каротинів в обмін речовин і їх перетворення в активний вітамін А. Нарешті, у взаємодії з іншими речовинами вітамін В12 запускає основний життєвий процес - синтез дезоксирибонуклеїнової і рибонуклеїнової кислот. Це білкові речовини, з яких складаються клітинні ядра і які містять всю спадкову інформацію.

Потреба в вітаміні В12.

Мінімальна денна норма становить 3 мкг на добу. Чисті вегетаріанці (вегани) залишаються без нього, якщо не отримують добавок або збагаченої їжі.

Антагоністи вітаміну В12.

Прийом протизаплідних засобів і великої кількості різних ліків може вичерпати весь запас вітаміну В12. Крім того, для засвоєння кобаламіна необхідно особливу речовину, так званий внутрішній фактор, який виробляється в організмі і знаходиться в шлунковому соку. Без нього навіть найбільша кількість вітаміну B12 буде погано засвоюватися. Є люди, в організмі яких він взагалі не синтезується. Це стосується в основному людей похилого віку, чия травна система знижує виділення певних кислот (наприклад, соляної). Якщо кислоти не виділяються у необхідній кількості, то речовина не синтезується, і тоді залізо і вітамін В12 засвоюються гірше, що може призвести до анемії. У таких випадках кращі результати дають ін'єкції вітаміну В12, а не таблетки, які до того ж погано поєднуються з залізом. Однак кислота ягід, фруктів, овочів, яблучний оцет підтримують потрібний рівень кислотності в організмі. Тому треба постійно стежити, щоб в організм надходило достатню кількість вітамінів В1, В6, В2 та В12 разом з натуральними продуктами.

Дефіцит вітаміну В12.

За останніми даними, дефіцит вітаміну B12 призводить також до нестачі карнітину, так званого квазівітаміна. Ця речовина виловлює в крові молекули жиру та транспортує їх в мітохондрії - "електростанції" клітин, де вони окислюються, даючи енергію всьому організму. Без карнітину утримання продуктів розпаду в крові підвищується, тому що жир залишається непереробленими. Для засвоєння вітаміну B12 у кишечнику потрібно достатня концентрація кальцію.

Джерела вітаміну В12.

Джерела вітаміну В12 - печінка, м'ясо, риба, морепродукти, молочні та кисломолочні продукти, яйця, і т.д. Найбільші джерела вітаміну В12 - яловича і теляча печінка. Її рекомендовно вводити в раціон хоча б один раз на тиждень тушковану або смажену з цибулею, додаючи до неї салат.

Класифікація ферментів

Основу життєдіяльності будь-якого організму складають хімічні процеси. Практично усі реакції у живому організмі відбуваються за участю природних біокаталізаторів, які називаються ферментами, або ензимами. Серед великої кількості енергетично можливих реакцій ферменти вибірково перетворюють реагенти, що називаються субстратами, по фізіологічно корисному шляху. Таким чином, ферменти керують усіма метаболічними процесами організму.

В науковій літературі українською мовою затвердились обидва терміни: "ферменти" та "ензими", але перевагу надають терміну "фермент", хоча наука про ферменти називається ензимологією. Слово "фермент" походить від лат. fermentum - закваска, а "ензим" - від гр. en - в, всередині і zyme - дріжджі. Дана термінологія виникла історично під час вивчення ферментативних процесів спиртового бродіння.

Кожен фермент має дві назви. Перша - коротка, так звана робоча, зручна для повсякденного користування. Друга (більш повна) - систематична, що використовується для однозначної ідентифікації ферменту.

У назві більшості ферментів міститься суфікс "аза", приєднаний до назви субстрату реакції, наприклад, уреаза, сахараза, ліпаза, нуклеаза або до назви хімічного перетворення певного субстрату, наприклад, лактатдегідрогеназа, аденілатциклаза, фосфоглюкомутаза, піруваткарбокси-лаза. Згідно українській класифікації ферментів (КФ), назви ферментів пишуться разом. Але у вжитку зберігся ряд тривіальних, історично закріплених назв ферментів, які не дають уявлення ні про субстрат, ні про тип хімічного перетворення, наприклад трипсин, пепсин, ренін, тромбін.

Міжнародний союз біохімії і молекулярної біології у 1961 р. розробив систематичну номенклатуру, згідно якої усі ферменти розбиті на 6 основних класів у залежності від типу хімічної реакції, яку вони каталізують. Кожен клас складається з чисельних підкласів і підпідкласів з урахуванням перетворюваної хімічної групи субстрату, донора та акцептора перетворюваних груп, наявність додаткових молекул і т.д. Кожен з 6-ти класів має свій порядковий номер, чітко за ним закріплений.

Перший клас ферментів "Оксидоредуктази" каталізують різні окисно-відновні реакції за участю двох субстратів (перенесення електронів або атомів водню з одного субстрату на інший). Систематичну назву ферментів складають за формулою "донор: акцептор - оксидоредуктаза", робочу - субстрат-підклас оксидо-редуктаз.

До підкласу дегідрогенази входять ферменти, що каталізують реакції дегідрування (відщеплення водню). В якості акцепторів водню використовуються коферменти NAD⁺, NADP⁺, FAD, FMN (див. нижче). Усі ферменти цієї групи володіють високою субстратною специфічністю. Приклад реакції:

Ферменти, що відносяться до підкласу оксидази каталізують реакції, в яких акцептором електрону служить молекулярний кисень. Приклад реакції, що каталізується цитохромоксидазою:

Оксигенази (гідроксилази) - каталізують реакції перенесення на субстрат атому оксигену з молекули кисню на субстрат.

Приклад реакції:

Згідно з міжнородною класифікацією ферментів, оксидоредуктази відносяться до 1 класу ферментів, в межах якого виділяють 22 підкласи:

КФ 1.1 - ферменти, що взаємодіють з CH-OH-групою донорів;

КФ 1.2 - ферменти, що взаємодіють з альдегідною або оксо-групою донорів;

КФ 1.3 - ферменти, що взаємодіють з CH-CH-групою донорів;

КФ 1.4 - ферменти, що взаємодіють з CH-NH₂ групою донорів;

КФ 1.5 - ферменти, що взаємодіють з CH-NH групою донорів;

КФ 1.6 - ферменти, що взаємодіють з НАД · H або НАДФ · H;

КФ 1.7 - ферменти, що взаємодіють з іншими азотмістячими сполуками в якості донорів;

КФ 1.8 - ферменти, що взаємодіють з сіркомістячою групою донорів;

КФ 1.9 - ферменти, що взаємодіють з гемовою групою донорів;

КФ 1.10 - ферменти, що взаємодіють з діфенолами та спорідненими сполуками соединениями в якості донорів;

КФ 1.11 - ферменти, що взаємодіють з пероксидом в якості акцептора (пероксидази);

КФ 1.12 - ферменти, що взаємодіють з воднем в якості донорів;

КФ 1.13 - ферменти, що взаємодіють з одиночними донорами із вбудуванням молекулярного кисню (оксигенази);

КФ 1.14 - ферменти, що взаємодіють з парними донорами з вбудовуванням молекулярного кисню;

КФ 1.15 - ферменти, що взаємодіють з супероксид-радікалами в якосі акцепторів;

КФ 1.16 - ферменти, що окилюють іони металів;

КФ 1.17 - ферменти, що взаємодіють з CH или CH₂ групами;

КФ 1.18 - ферменти, що взаємодіють з залізосірчаними білками в якості донорів;

КФ 1.19 - ферменти, що взаємодіють з відновленим флаводоксином в якості донора;

КФ 1.20 - ферменти, що взаємодіють з фосфором или миш'яком в яксті донора;

КФ 1.21 - ферменти, що взаємодіють з молекулами виду X-H и Y-H з утворенням зв'язку X-Y;

КФ 1.97 - решта оксидоредуктаз.

Другий клас ферментів "Трансферази" каталізують реакції перенесення функціональних груп від однієї сполуки до іншої. Їх класифікують в залежності від групи, що переноситься. Назву цих ферментів складають за формулою "донор: акцептор - транспортована група - трансфераза". До класу трансфераз належать амінотрансферази, ацилтрансферази, метилтрансферази, глікозилтрансферази, кінази (фосфотрансферази). Приклади реакції:

Класифікація згідно з міжнародною класифікацією і номенклатурі ферментів трансферази відносяться до 2 класу, в межах якого виділяють дев'ять підкласів:

КФ 2.1 включає ферменти, що переносять одноуглеродние групи;

КФ 2.2 - ферменти, переносять альдегідні і кетони групи;

КФ 2.3 - переносять ацільні залишки (ацілтрансферази);

КФ 2.4 - переносять залишки цукрів (глікозилтрансферази);

КФ 2.5 - переносять алкільні і арильному групи за винятком метильного залишку;

КФ 2.6 - переносять групи атомів, містять азот;

КФ 2.7 - переносять фосфор-містять залишки;

КФ 2.8 - переносять групи, що містять сірку;

КФ 2.9 - переносять групи, що містять селен.

Третій клас ферментів "Гідролази" каталізують реакції гідролізу (розщеплення ковалентного зв'язку з приєднанням молекули води по місцю розриву). Розділяють на підкласи в залежності від зв'язку, що розщеплюється. Назва ферментів складається за формулою "субстрат-гідролаза" або прямим приєднанням до назви субстрату суфіксу "аза", наприклад протеаза, ліпаза, фосфоліпаза, рибонуклеаза. Приклад реакції:

Для окремих класів гідролаз використовують спеціальні терміни, що характеризують гідроліз певного хімічного зв'язку: естерази, фосфатази та ін.

Згідно з міжнародною класифікацією ферментів гідролази віднесені до класу (КФ 3). Клас, в свою чергу, підрозділяється на 13 підкласів в залежності від типу зв'язку, що гідролізується.

Підклас	Зв'язок, що гідролізується	Важливі представники
КФ 3.1	складноефірний зв'язок	естерази: нуклеаза, фосфодіестераза, ліпаза, фосфатаза
КФ 3.2	цукри	глікозидази: амілаза, гіалуронідаза, лізоцим та ін.
КФ 3.3	простий ефірний зв'язок
КФ 3.4	пептидний зв'язок	протеази: трипсин, хімотрипсин, еластаза, тромбін, ренін та ін.
КФ 3.5	непептидний вуглець-азотний зв'язок	дезамінази: аденозин-дезамінази, аденозин-дезамінази РНК, цитидін-дезамінази
КФ 3.6	кислотний ангідрид	кислотний ангідрид-гідролаза (геліказа, ГТФаза)
КФ 3.7	вуглець-вуглецевий зв'язок (C-C)
КФ 3.8	галогенний зв'язок
КФ 3.9	азотно-фосфорний зв'язок (P-N)
КФ 3.10	азотно-сірчаний зв'язок (S-N)
КФ 3.11	вуглецево-фосфорний зв'язок (C-P)
КФ 3.12	дисульфідний зв'язок (S-S)
КФ 3.13	сірчано-вуглецевий зв'язок (C-S)

Четвертий клас ферментів "Ліази" відщеплюють від субстратів негідролітичним шляхом певну групу (при цьому можуть відщеплюватися СО₂, Н₂О, NH₂, SH₂ та ін.) або приєднують молекулу води (найчастіше) по подвійному зв'язку. Назви ферментів складаються за формулою "субстрат-група, що приєднується або відщеплюється". Приклади реакцій:

П'ятий клас ферментів "Ізомерази" каталізують різноманітні внутрішньомолекулярні перетворення. Їх класифікують у залежності від типу реакції ізомеризації. Як загальну назву ферментів цього класу використовують термін "ізомерази", наприклад:

Ізомерази можуть каталізувати внутрішньомолекулярні окисно-віднов-ні реакції, здійснюючи взаємоперетворення альдоз і кетоз, кетонних і енольних груп, переміщення подвійних зв'язків всередині молекули:

Коли ізомеризація полягає у внутрішньомолекулярному перенесенні групи, фермент називають мутазою, наприклад:

Шостий клас ферментів "Лігази" (синтетази) Каталізують реакції приєднання двох молекул одна до одної з утворенням ковалентного зв'язку. Цей процес спряжений з розривом фосфоефірного зв'язку у молекулі АТФ (або інших нуклеозидтрифосфатів) або з розривом макроергічних зв'язків інших сполук. У першому випадку (при використанні енергії гідролізу АТФ) такі ферменти називають лігазами або синтетазами:

У випадку, коли джерелом енергії слугує будь-яка інша макроергічна сполука (не АТФ), ферменти називають синтазами:

У класифікації міжнародної комісії з ферментів, лігази класифікуються як КФ 6 та поділяються на 6 підгруп:

КФ 6.1 включає лігази, що формують зв'язки вуглець-кисень

КФ 6.2 включає лігази, що формують зв'язки вуглець-сірка

КФ 6.3 включає лігази, що формують зв'язки вуглець-азот (включаючи аргінінсукцинат-синтетазу)

КФ 6.4 включає лігази, що формують зв'язки вуглець-вуглець

КФ 6.5 включає лігази, що формують фосфодиестерні зв'язки

КФ 6.6 включає лігази, що формують зв'язки азот-метал

У відповідності з класифікацією кожен фермент має систематичну назву, що однозначно характеризує хімічну реакцію, яку він каталізує. Наприклад, субстрат D-гліцеральдегід-3-фосфат: фермент NAD-оксидоредуктаза (робоча назва - гліцеральдегідфосфат дегідрогеназа). З назви ферменту випливає, що субстратом цього ферменту є D-гліцеральдегід-3-фосфат, тип каталізованої реакції - окисно-відновна в присутності коферменту NAD⁺.

У 1972 р. комісією з номенклатури біохімічних сполук Міжнародного союзу теоретичної та прикладної хімії були запропоновані "Правила номенклатури ферментів", що мають кодове чотиризначне цифрове позначення, де перша цифра означає клас ферменту, друга цифра (підклас) уточнює, яка група перетворюється, третя (підпідклас) уточнює додаткових учасників реакції (наприклад, донора і акцептора) і четверта - порядковий номер ферменту у даній підгрупі. Так, фермент малатдегідрогеназа має систематичну назву L-малат: NAD-оксидоредуктаза і має кодовий шифр 1.1.1.38. Шифр означає, що цей фермент належить до першого класу ферментів - оксидоредуктаз, окислювана група - гідроксильне угрупування (1) у присутності коферменту NAD⁺ (1) і порядковий номер ферменту у цій підгрупі - 38. Кодову номенклатуру ферментів восновному використовують в науковій літературі.

Література

1. http://uk. wikipedia.org/wiki/Амінокислота

2. Глосарій термінів з хімії // Й. Опейда, О. Швайка. Ін-т фізико-органічної хімії та вуглехімії ім.Л.М. Литвиненка НАН України, Донецький національний університет - Донецьк: "Вебер", 2008. - 758 с.

3. http://www.grandbiology.com/biols-721-1.html

4. http://uk. wikipedia.org/wiki/Білки

5. http://www.molbiol.ru/appendix/02_01.html

6. Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука.

7. Финкельштейн А.В., Птицын О.Б. (2005). Физика белка: Курс лекций с цветными и стереоскопическими иллюстрациями и задачами с решениями. (вид.2-е). Москва: Книжный дом "Университет".

8. А.В. Финкельштейн. Введение в физику белка. Курс лекций

9. http://studentus.net/book/89-biologichna-ximiya/16-klasifikaciya-bilkiv.html

10. Білки: Довідкові матеріали. М.: Харчове виробництво, 2004.

11. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органічна хімія: Підручник для ВНЗ / Під ред. Петрова А.А. М.: Вища школа, 1981.

12. Хімія: Довідкове видання / В. Шретер. М.: Хімія, 1989.

13. Петра А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органічна хімія: Підручник для ВНЗ / Під ред. Петрова А.А. М.: Вища школа, 1981. С.495.

14. http://lektsiopedia.org/ukr/lek-764.html

15. http://uk. wikipedia.org/wiki/Вітаміни

16. Губський Ю.І. (2007). Біологічна хімія. Київ-Вінниця: Нова книга.

17. Ластухін О.Ю. (2005). Хімія природних органічних сполук. Львів: Національний університет "Львівська політехніка", "Інтелект-Захід". с.560

18. Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н. М та ін. (2000). Біологічна хімія. Харків: Основа, Видавництво НФАУ.

19. Сирохман І.В., Завгородня В.М. (2009). Товарознавство харчових продуктів функціонального призначення. Центр учбової літератури

20. http://uk. wikipedia.org/wiki/Ферменти

21. Волькенштейн М.В., Догонадзе Р.Р., Мадумаров А.К., Урушадзе З.Д., Харкац Ю.И. К теории ферментативного катализа. - Молекулярная биология, т.6, вып.3, 1972, ст.431-439.

22. http://konspekta.net/lek-1142.html

Размещено на Allbest.ru

...