Значение иммуноглобулинов и глюкозы в организме человека. Строение тканей зуба

Размещено на http://www.allbest.ru/

1. Иммуноглобулины, классы иммуноглобулинов, особенности доменного строения и функционирования

Суперсемейство иммуноглобулинов В работе иммунной системы огромную роль играют белки, относящиеся к суперсемейству иммуноглобулинов. Это суперсемейство включает по крайней мере три больших семейства белков, участвующих в иммунной защите организма: семейство иммуноглобулинов, семейство Т-клеточных антигенраспознающих рецепторов и белки главного комплекса гистосовместимости I и II классов, которые в литературе обозначают МНС (от англ. major histocompatibility complex). В это суперсемейство включено также семейство адгезивных белков, участвующих в узнавании определённых типов клеток и их межклеточных взаимодействиях.

Основной критерий включения белков в суперсемейство иммуноглобулинов -- их доменная организация, достоверная гомология аминокислотных последовательностей и пространственных структур отдельных доменов. Кроме того, белки этого суперсемейства имеют схожие функции: иммуноглобулины взаимодействуют с чужеродными структурами, находящимися в крови, лимфе, межклеточной жидкости или секретах желёз, а рецепторы Т-лимфоцитов и белки главного комплекса гистосовместимости -- с антигенами, находящимися на поверхности клеток данного организма.

Семейство иммуноглобулинов

Иммуноглобулины, или антитела, -- специфические белки, вырабатываемые В-лимфоцитами в ответ на попадание в организм чужеродных структур, называемых антигенами. В организме человека вырабатывается около 10⁷ клонов В-лимфоцитов, каждый из которых специализирован на выработке одного из 10⁷ видов иммуноглобулинов.

Все иммуноглобулины характеризуются общим планом строения, который мы рассмотрим на примере строения IgG.



Молекула IgG состоит из четырёх полипептидных цепей: двух идентичных лёгких (L -- от англ. light), содержащих около 220 аминокислотных остатков, и двух тяжёлых (Н -- от англ. heavy), состоящих из 440 аминокислот каждая. Все 4 цепи соединены друг с другом множеством нековалентных и четырьмя дисульфидными связями. Поэтому молекулу IgG относят к мономерам.

Лёгкие цепи IgG состоят из 2 доменов: вариабельного (VL), находящегося в N-концевой области полипептидной цепи, и константного (CL), расположенного на С-конце. Каждый из доменов состоит из 2 слоёв с р-складчатой структурой, где участки полипептидной цепи лежат антипараллельно. р-Слои связаны ковалентно дисульфидной связью примерно в середине домена (рис. 1-45).

Тяжёлые цепи IgG имеют 4 домена: один вариабельный (?н), находящийся на N-конце, и три константных (СН1, СН2, Снз). Домены тяжёлых цепей IgG имеют гомологичное строение с доменами лёгких цепей. Между двумя константными доменами тяжёлых цепей СН1 и СН2 есть участок, содержащий большое количество остатков пролина, которые препятствую формированию вторичной структуры и взаимодействию соседних Н-цепей на этом отрезке. Этот участок называют «шарнирной областью»; он придаёт молекуле гибкость.

Между вариабельными доменами тяжёлых и лёгких цепей находятся два идентичных участка связывающих два одинаковых специфических антигена; поэтому такие антитела часто называют ?биваленты?. В связывании антигена с антителом участвует не вся аминокислотная последовательность вариабельных доменов обеих цепей, а всего лишь 20--30 аминокислот, расположенных в гипервариабельных областях каждой цепи. Именно эти области определяют уникальные способности каждого клона антител взаимодействовать с соответствующим (комплементарным) антигеном.

Основные функции антител -- обнаружение и связывание чужеродных антигенов, находящихся в организме вне его клеток (в крови, лимфе, межклеточной жидкости, в слизистых секретах). Это происходит с помощью специфических антигенсвязывающих участков разных клонов иммуноглобулинов. Кроме того, благодаря связыванию антигена с антителом облегчается процесс дальнейшего разрушения чужеродных веществ. Специфичность пути разрушения комплекса антиген--антитело зависит от класса антител.

Классы иммуноглобулинов. Существует 5 классов тяжёлых цепей иммуноглобулинов, отличающихся по строению константных доменов: а, б, е, у и |і. В соответствии с ними различают 5 классов иммуноглобулинов: A, D, Е, G и М. Особенности строения тяжёлых цепей придают их «шарнирным участкам» и С-концевым областям характерную для каждого класса конформацию. Связывание антигена с антителом изменяет конформацию константных доменов тяжёлых цепей, что определяет путь разрушения комплекса в организме (связывание с белками системы комплемента или поглощение комплекса фагоцитирующими клетками).

Иммуноглобулины М -- первый класс антител, синтезирующийся в развивающихся В-лимфоцитах. Различают 2 формы иммуноглобулинов М: мономерная, мембранно-связанная форма и пентамерная, секретируемая В-лимфоцитами в кровь.

Мембранно-связанная форма иммуноглобулинов М. Созревающие В-лимфоциты синтезируют мономерные бивалентные молекулы IgM, по структуре похожие на рассматриваемые выше IgG, которые встраиваются в плазматическую мембрану клеток и играют роль первых анти- ген-распознающих рецепторов. Прикрепление IgM к мембране осуществляется с помощью гидрофобного участка, находящегося в С-концевой («хвостовой») области тяжёлых цепей содержащей 25 гидрофобных аминокислотных остатков.

Взаимодействие антигена с рецептором на поверхности В-лимфоцита вызывает его размножение и образование целого клона лимфоцитов, происходящих из одной, стимулированной антигеном клетки. Этот клон В-лимфоцитов будет вырабатывать иммуноглобулины с одинаковыми антигенсвязывающими участками. Однако В-лимфоциты способны переключаться на выработку других классов антител.

Секреторная форма иммуноглобулинов М. Когда В-лимфоциты впервые встречаются в жидкостях организма с неизвестным ранее антигеном, они синтезируют и секретируют в кровь IgM, которые содержат пять мономерных субъединиц, связанных друг с другом дисульфидными связями и дополнительной полипептидной J -цепью (рис. 1-46).

В тяжёлых цепях их мономеров отсутствует гидрофобная «хвостовая» часть. Пентамерная молекула содержит 10 участков связывания с антигеном, что облегчает вероятность прикрепления неизвестного ранее антигена к иммуноглобулину (рис. 1-47).

Взаимодействие антигена с IgM изменяет его конформацию и индуцирует связывание его «хвостовой» области с первым компонентом системы комплемента. Если антиген расположен на поверхности микроорганизма, активирование системы комплемента вызывает нарушение целостности клеточной мембраны и гибель бактериальной клетки.

Иммуноглобулины G. В количественном отношении IgG доминируют в крови и составляют около 75% от общего количества этих белков. Строение IgG подробно описано выше. В крови IgG обнаруживают только в мономерной форме; он секретируется активированными В-лимфоцитами в больших количествах при вторичном иммунном ответе, когда антиген повторно попадает в организм.

У человека обнаружено 4 подкласса IgG: IgGg,, IgGg2, IgGg3, IgGg4. Порядковый номер указывает на количественное содержание каждого подкласса в сыворотке (в наибольшем количестве содержится IgGgp а в наименьшем -- IgGg4). Степень гомологии между этими подклассами очень высока (около 90--95%).

IgG не только эффективно связывают и инактивируют чужеродные молекулы и клетки, попавшие в организм, но также облегчают их дальнейшее уничтожение. Конформационные изменения в «хвостовой» области IgG после его взаимодействия с антигеном приводят к связыванию и активации белков системы комплемента. Кроме того, С-концевая область IgG способен взаимодействовать со специфическими рецепторами макрофагов и нейтрофилов, что приводит к фагоцитозу комплексов антиген-антитело и разрушению их в фагосомах (рис. 1-48).

IgG -- единственный класс антител, способный проникать через плацентарный барьер и обеспечивать внутриутробную защиту плода от инфекций.

Иммуноглобулины А. Основной класс антител, присутствующий в секретах желёз организма (слюны, молока, пищеварительного сока, секретов дыхательных путей). В сыворотке крови его содержание не превышает 10--15% от общего количества иммуноглобулинов. Мономерная форма по строению напоминает IgG. Однако в секретах IgA находится в основном в форме димера, где мономеры соединены дополнительной пептидной цепью J (рис. 1-49).

На базальной поверхности эпителиальных клеток димер IgA специфически взаимодействует с белками клеточной поверхности, называемыми секреторным компонентом. Образующийся комплекс посредством эндоцитоза поглощается внутрь клетки и перемещается к апикальной части. Здесь комплекс подвергается действию протеолитических ферментов, и свободный димер высвобождается во внеклеточное пространство (рис. 1-50).

Образующийся при взаимодействии IgA с антигеном комплекс не взаимодействует с белками системы комплемента и фагоцитирующими клетками, но препятствует прикреплению антигенов к поверхности эпителиальных клеток и проникновению их в организм.

Иммуноглобулины Е. Содержание этого класса иммуноглобулинов в крови крайне мало. IgE -- мономеры, но, в отличие от IgG, их тяжёлые цепе содержат не 3, а 4 константных домена. После синтеза и секреции в кровь В-лимфоцитами IgE связываются своими С-концевыми участками с соответствующими рецепторами на поверхности тучных клеток и базофилов. В результате они становятся рецепторами антигенов на поверхностиданных клеток (рис. 1-51).

После присоединения антигена хотя бы к двум антигенсвязывающим участкам двух соседних IgE клетка получает сигнал к секреции биологически активных веществ (серотонина, гистамина), хранящихся в секреторных пузырьках. Выброс этих веществ в значительной мере ответственен за развитие воспалительной реакции, а также таких аллергических реакций, как бронхиальная астма, крапивница, сенная лихорадка. Увеличение количества IgE может предшествовать развитию аллергических реакций.

Иммуноглобулины D. IgD обнаружены в крови в очень малых количествах. Мономерные белки играют роль рецепторов В-лимфоцитов; других функций у IgD пока не выявлено.



2. Аэробное окисление глюкозы. Физиологическое значение аэробного окисления глюкозы. Использование глюкозы для синтеза жиров. Энергетический эффект аэробного распада глюкозы

Окисление глюкозы до СО₂ и Н₂О (аэробный распад). Аэробный распад глюкозы можно выразить суммарным уравнением:

С₆Н₁₂О₆ + 6 О₂ > 6 СО₂ + Н₂О + 2820 кДж/моль.

Этот процесс включает несколько стадий (рис. 7-33).

Аэробный гликолиз - процесс окисления глюкозы с образованием двух молекул пирувата;

Общий путь катаболизма, включающий превращение пирувата в ацетил-КоА и его дальнейшее окисление в цитратом цикле;

ЦПЭ на кислород, сопряжённая с реакциями дегидрирования, происходящими в процессе распада глюкозы.

В определённых ситуациях обеспечение кислородом тканей может не соответствовать их потребностям. Например, на начальных стадиях интенсивной мышечной работы при стрессе сердечные сокращения могут не достигать нужной частоты, а потребности мышц в кислороде для аэробного распада глюкозы велики. В подобных случаях включается процесс, который протекает без кислорода и заканчивается образованием лактата из пировиноградной кислоты. Этот процесс называют анаэробным распадом, или анаэробным гликолизом. Анаэробный распад глюкозы энергетически малоэффективен, но именно этот процесс может стать единственным источником энергии для мышечной клетки в описанной ситуации. В даньнейшем, когда снабжение мышц кислородом будет достаточным в результате перехода сердца на ускоренный ритм, анаэробный распад переключается на аэробный. Пути катаболизма глюкозы и их энергетический эффект показаны на рис. 7-34.

Б. Аэробный гликолиз

Аэробным гликолизом называют процесс окисления глюкозы до пировиноградной кислоты, протекающий в присутствии кислорода. Все ферменты, катализирующие реакции этого процесса, локализованы в цитозоле клетки.

1. Этапы аэробного гликолиза

В аэробном гликолизе можно выделить 2 этапа.

Подготовительный этап, в ходе которого глюкоза фосфорилируется и расщепляется на две молекулы фосфотриоз. Эта серия реакций протекает с использованием 2 молекул АТФ.

Этап, сопряжённый с синтезом АТФ. В результате этой серии реакций фосфотриозы превращаются в пируват. Энергия, высвобождающаяся на этом этапе, используется для синтеза 10 моль АТФ.

2. Реакции аэробного гликолиза

Превращение глюкозо-6-фосфата в 2 молекулы глицеральдегид-3-фосфата

Глюкозо-6-фосфат, образованный в результате фосфорилирования глюкозы с участием АТФ, в ходе следующей реакции превращается в фруктозо-6-фосфат. Эта обратимая реакция изомеризации протекает под действием фермента глюкозофосфатизомеразы.

Затем следует ещё одна реакция фосфорилирования с использованием фосфатного остатка и энергии АТФ. В ходе этой реакции, катализируемой фосфофруктокиназой, фруктозо-6-фосфат превращается в фруктозо-1,6-бисфосфат. Данная реакция, так же, как гексокиназная, практически необратима, и, кроме того, она наиболее медленная из всех реакций гликолиза. Реакция, катализируемая фосфофруктокиназой, определяет скорость всего гликолиза, поэтому, регулируя активность фосфофруктокиназы, можно изменять скорость катаболизма глюкозы.

Фруктозо-1,6-бисфосфат далее расщепляется на 2 триозофосфата: глицеральдегид-3-фосфат и дигидроксиацетонфосфат. Реакцию катализирует фермент фруктозобисфосфатальдолаза, или просто альдолаза. Этот фермент катализирует как реакцию альдольного расщепления, так и альдольной конденсации, т.е. обратимую реакцию. Продукты реакции альдольного расщепления - изомеры. В последующих реакциях гликолиза используется только глицеральдегид-3-фосфат, поэтому дигидроксиацетонфосфат превращается с участием фермента триозофосфатизомеразы в глицероальдегид-3-фосфат (рис. 7-35).

В описанной серии реакций дважды происходит фосфорилирование с использованием АТФ. Однако расходование двух молекул АТФ (на одну молекулу глюкозы) далее будет компенсировано синтезом большего количества АТФ.

Превращение глицеральдегид-3-фосфата в пируват

Эта часть аэробного гликолиза включает реакции, связанные с синтезом АТФ. Наиболее сложной в данной серии реакций является реакция превращения глицеральдегид-3-фосфата в 1,3-бисфосфоглицерат. Это превращение - первая реакция окисления в ходе гликолиза. Реакцию катализирует глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, которая является NAD-зависимым ферментом. Значение данной реакции заключается не только в том, что образуется восстановленный кофермент, окисление которого в дыхательной цепи сопряжено с синтезом АТФ, но также и в том, что свободная энергия окисления концентрируется в макроэргической связи продукта реакции. Глицеральдегид- 3 -фосфатдегидрогеназа содержит в активном центре остаток цистеина, сульфгидрильная группа которого принимает непосредственное участие в катализе. Окисление глицеральдегид-3-фосфата приводит к восстановлению NAD и образованию с участием Н3РО4 высокоэнергетической ангидридной связи в 1,3-бисфосфоглицерате в положении 1. В следующей реакции высокоэнергетический фосфат передаётся на АДФ с образованием АТФ. Фермент, катализирующий это превращение, назван по обратной реакции фосфоглицераткиназой (киназы называются по субстрату, находящемуся в уравнении реакции по одну сторону с АТФ). Данная серия реакций показана на рис. 7-36.



Образование АТФ описанным способом не связано с дыхательной цепью, и его называют субстратным фосфорилированием АДФ. Образованный 3-фосфоглицерат уже не содержит макроэргической связи. В следующих реакциях происходят внутримолекулярные перестройки, смысл которых сводится к тому, что низкоэнергетическийфосфоэфир переходит в соединение, содержащее высокоэнергетический фосфат. Внутримолекулярные преобразования заключаются в переносе фосфатного остатка из положения 3 в фосфоглицерате в положение 2. Затем от образовавшегося 2-фосфоглицерата отщепляется молекула воды при участии фермента енолазы. Название дегидратирующего фермента дано по обратной реакции. В результате реакции образуется замещённый енол - фосфоенолпируват. Образованный фосфоенолпируват - макроэргическое соединение, фосфатная группа которого переносится в следующей реакции на АДФ при участии пируваткиназы (фермент также назван по обратной реакции, в которой происходит фосфорилирование пирувата, хотя подобная реакция в таком виде не имеет места).

Превращение фосфоенолпирувата в пируват - необратимая реакция. Это вторая в ходе гликолиза реакция субстратного фосфорилирования. Образующаяся енольная форма пирувата затем неферментативно переходит в более термодинамически стабильную кетофор-му. Описанная серия реакций представлена на рис. 7-37.

Рис. 7-37. Превращение 3-фосфоглицерата в пируват.

Схема 10 реакций, протекающих при аэробном гликолизе, и дальнейшее окисление пирувата представлены на рис. 7-33.

Окисление цитоплазматического NADH в митохондриалъной дыхательной цепи. Челночные системы

NADH, образующийся при окислении глицеральдегид-3-фосфата в аэробном гликолизе, подвергается окислению путём переноса атомов водорода в митохондриальную дыхательную цепь. Однако цитозольный NADH не способен передавать водород на дыхательную цепь, потому что митоховдриальная мембрана для него непроницаема. Перенос водорода через мембрану происходит с помощью специальных систем, называемых "челночными". В этих системах водород транспортируется через мембрану при участии пар субстратов, связанных соответствующими дегидрогеназами, т.е. с обеих сторон митохондри-альной мембраны находится специфическая дегидрогеназа. Известны 2 челночные системы. В первой из этих систем водород от NADH в цитозоле передаётся на дигидроксиацетонфосфат ферментом глицерол-3-фосфатдегидрогеназой (NAD-зависимый фермент, назван по обратной реакции). Образованный в ходе этой реакции глицерол-3-фосфат, окисляется далее ферментом внутренней мембраны митохондрий - глицерол-3-фосфатдегидрогеназой (FAD-зависимым ферментом). Затем протоны и электроны с FADH₂переходят на убихинон и далее по ЦПЭ (рис. 7-38).

Глицеролфосфатная челночная система работает в клетках белых мышц и гепатоцитов. Однако в клетках сердечных мышц митохондриальная глицерол-3-фосфатдегидрогеназа отсутствует. Вторая челночная система, в которой участвуют малат, цитозольная и митоховдриальная малат-дегидрогеназы, является более универсальной. В цитоплазме NADH восстанавливает оксалоа-цетат в малат (рис. 7-39, реакция 1), который при участии переносчика проходит в митохондрии, где окисляется в оксалоацетат NAD-зависимой маЛатдегидрогеназой (реакция 2). Восстановленный в ходе этой реакции NAD отдаёт водород в митоховдриальную ЦПЭ. Однако образованный из малата оксалоацетат выйти самостоятельно из митохондрий в цитозоль не может, так как мембрана митохондрий для него непроницаема. Поэтому оксалоацетат превращается в аспартат, который и транспортируется в цитозоль, где снова превращается в оксалоацетат. Превращения оксалоацетата в аспартат и обратно связаны с присоединением и отщеплением аминогруппы (реакции трансаминирования, см. раздел 9). Эта челночная система называется малат-аспартатной (рис. 7-39). Результат её работы - регенерация цитоплазматического NAD⁺ из NADH.

Обе челночные системы существенно отличаются по количеству синтезированного АТФ. В первой системе соотношение Р/О равно 2, так как водород вводится в ЦПЭ на уровне KoQ. Вторая система энергетически более эффективна, так как передаёт водород в ЦПЭ через митохондриальный NAD⁺ и соотношение Р/О близко к 3.

4. Баланс АТФ при аэробном гликолизе и распаде глюкозы до СО₂ и Н₂О

Выход АТФ при аэробном гликолизе

На образование фруктозо-1,6-бисфосфата из одной молекулы глюкозы требуется 2 молекулы АТФ (реакции 1 и 3 на рис. 7-33). Реакции, связанные с синтезом АТФ, происходят после распада глюкозы на 2 молекулы фосфотриозы, т.е. на втором этапе гликолиза. На этом этапе происходят 2 реакции субстратного фосфорилирования и синтезируются 2 молекулы АТФ (реакции 7 и 10). Кроме того, одна молекула глицеральдегид-3-фосфата дегидрируется (реакция 6), a NADH передаёт водород в митохондриальную ЦПЭ, где синтезируется 3 молекулы АТФ путём окислительного фосфорилирования. В данном случае количество АТФ (3 или 2) зависит от типа челночной системы. Следовательно, окисление до пирувата одной молекулы глицеральдегид-3-фосфата сопряжено с синтезом 5 молекул АТФ. Учитывая, что из глюкозы образуются 2 молекулы фосфотриозы, полученную величину нужно умножить на 2 и затем вычесть 2 молекулы АТФ, затраченные на первом этапе. Таким образом, выход АТФ при аэробном гликолизе составляет (5Ч2) - 2 = 8 АТФ.

Выход АТФ при аэробном распаде глюкозы до конечных продуктов

В результате гликолиза образуется пируват, который далее окисляется до СО₂ и Н₂О в ОПК, описанном в разделе 6. Теперь можно оценить энергетическую эффективность гликолиза и ОПК, которые вместе составляют процесс аэробного распада глюкозы до конечных продуктов (табл. 7-4).

Таким образом, выход АТФ при окислении 1 моль глюкозы до СО₂ и Н₂О составляет 38 моль АТФ.

В процессе аэробного распада глюкозы происходят 6 реакций дегидрирования. Одна из них протекает в гликолизе и 5 в ОПК (см. раздел 6). Субстраты для специфических NAD-зависимых дегидрогеназ: глицеральдегид-3-фосфат, жируват, изоцитрат, б-кетоглутарат, малат. Одна реакция дегидрирования в цитратном цикле под действием сукцинатдегидрогеназы происходит с участием кофермента FAD. Общее количество АТФ, синтезированное путём окислительного фофорилирования, составляет 17 моль АТФ на 1 моль глицеральдегидфосфата. К этому необходимо прибавить 3 моль АТФ, синтезированных путём субстратного фосфорилирования (две реакции в гликолизе и одна в цитратном цикле).

Рис. 7-38. Глицерофосфатная челночная система. 1 - глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа; 2 - глицерол-3-фосфатдегидрогеназа (цитозольный фермент, назван по обратной реакции); 3 - глицерол-3-фосфатдегидрогеназа (митохондриальныи флавиновый фермент).



Таблица 7-4. Этапы аэробного распада глюкозы

Этапы аэробного распада глюкозы	Количество использованного АТФ, моль	Количество синтезированного АТФ, моль
I. Аэробный гликолиз
Глюкоза > 2 Пируват	-2	+10
II. Окислительное декарбоксилирование пирувата	-
2 (Пируват > Ацетил-КоА)		+6
III. Цитратный цикл
2 (Ацетил-КоА > СО2+ Н2О)		+24
Суммарный выход АТФ при окислении 1 моль глюкозы		+38

Учитывая, что глюкоза распадается на 2 фос-фотриозы и что стехиометрический коэффициент дальнейших превращений равен 2, полученную величину надо умножить на 2, а из результата вычесть 2 моль АТФ, использованные на первом этапе гликолиза.

3. Строение и метаболизм тканей зуба. Строение кристаллов эмали. Формирование органической основы эмали. Дентин. Цемент. Пульпа

Известно, что в построении зуба принимает участие три вида плотных тканей: эмаль, дентин и цемент. Эти ткани в зубе имеют различную локализацию. Кроме того, имеется зубная пульпа, похожая на костный мозг. Эти составные части отличаются друг от друга своим химическим составом (см. таблицы № 2.1, 2.2, 3.1) и гистологическим строением. Существует значительная разница между молочными и постоянными зубами.

Химический состав эмали и дентина (в процентах от сухой массы).

	Ca	P	Mg	CO2	Органическое вещество
Эмаль	36	17	0,45	2,5	1,3
Дентин	27	13	0,4	3,3	20

Эмаль составляет до 20--25% зубной ткани и расположена только в области ко ронки зуба. Эмаль представляет собой самую плотную субстанцию и образует кристалл лическую плотную структуру. По сравнению с другими тканями зуба эмаль содержит ничтожное количество воды и органического вещества. В качестве минеральной составной части зуба служат кристаллы гидроксилапатита размером 400-1600 А, которые располагаются тонкими пучками и проходят параллельно или под острым углом к общей оси. Такие пучки, похожие на призму, образуют своеобразные микрокристаллы. Органическое основное вещество эмали содержит особые белки - амелогенин и энамелин. В эмали находят также цитрат (0,1%). Эмаль образуется специфическими клетками адамантобластами (амелобластами), которые встречаются в органической матрице в виде перышек. Состав эмали различен. Эмаль коренных зубов отличается большой плотностью и содержит соответственно меньше азота, чем эмаль резцов. Эмаль молочных зубов содержит много азота и не отличается другими особенностями. Отложение минеральных веществ начинается вдоль амелодентинального соединения. Повышение содержания минералов сопровождается снижением количества воды и белка.

Структура минеральных компонентов эмали.

«Биологическими» минералами тканей зуба, как и кости являются апатиты Са10(РО4 )6Х2, где Х представлен анионами ОН- (гидроксиапатит - ГАП) или F- (фторапатит-ФАП). ФАП - чрезвычайно распространенный в природе материал, однако в минеральной фазе твёрдых тканей встречается в малом количестве (<0,7%), ГАП - весьма редко встречаемый в неживой природе, в биологических объектах является главным компонентом минеральной фазы твёрдых тканей (? 75%).

Идеальный, или модельный ГАП образует кристаллы в виде гексагональных призм, значительно различающихся между собой по размерам (в 200 раз) в эмали и дентине.

Каждый кристалл ГАП покрыт водной оболочкой (гидратный слой) толщиной ~ 1 нм. Сами кристаллы отделены друг от друга пространством ? в 2,5 нм.

Строгого соответствия между гексагональными призмами разных кристаллов нет, из-за включения в апатиты других ионов: фторида, хлорида, карбоната, магния и др. Они нарушают жесткое соответствие пространственных размеров, определяемое ионными радиусами между ионами ГАП и вышеуказанными ионами, встраивающимися в ионную решетку в ходе реакций обмена.

Обмен ионов в ионной решетке ГАП.

Так как замещающие ионы никогда не совпадают по всем параметрам с замещаемыми принято говорить о несовершенном изоморфизме или «изоморфном замещении».

Наиболее часто встречаются следующие варианты обмена ионов:

1. Са2+ замещается катионами Sг2+, Ва2+, Мо2+, реже Мg2+, РЬ2+ Катионы Са2+ поверхностного слоя кристаллов, могут на короткое время замещаться катионами К+, Nа+.

2. (Р043-) обменивается с (НРО42-), (СО32-). В поверхностный слой кристалла вместо фосфат-аниона может войти цитрат.

3. (ОН-) замещается анионами галогенов (Сl-, F-, I-, Вг-).

Реакции внутрикристаллического обмена ионов протекают очень медленно и условно подразделены на 3 стадии:

На I стадии - осуществляется обмен ионов между окружающей биологической жидкостью и гидратной оболочкой кристаллов. Некоторые ионы (К+, Сl-) только заходят в гидратный слой и легко его покидают, чаще всего не проникая в кристаллы. Другие ионы (Na+ , F-) также легко проходят в гидратную оболочку и, не задерживаясь, проникают в поверхностные слои кристалла. Продолжительность первой стадии - несколько минут, механизм - простая диффузия.

II стадия - обмен между ионами гидратного слоя и поверхностью кристаллов ГАП. Ионы гидратного слоя способствуют изменению заряда, приводя поверхность кристаллов в уравновешенное состояние. В поверхность кристаллов в течение несколько часов проникают ионы Са2+, Р043-, СО32-, Sг2+, F-- и др. иммуноглобулин глюкоза эмаль дентин

На III стадии происходит внедрение ионов с поверхности кристаллов вглубь ионной решетки, продолжительность процесса - от нескольких дней до нескольких месяцев. Во внутреннюю часть кристалла проникают немногие ионы: Са2+, Р04 3-, СОз2-, Sг2+, F-- . Решающими факторами скорости и масштаба обмена ионов являются концентрации ионов, ионный радиус и продолжительность взаимодействия ионов.

Обмен ионов, протекающий в живом организме, в ионной решетке ГАП изменяет его свойства, в том числе, прочность, и существенно влияет на рост кристаллов.

Так, замещение Са2+ на Мg2+:

Са10(Р04)6(ОН)2 + Мg2+ > Са9 Мg(Р04)6(ОН)2 + Са2+

характеризуется уменьшением молярного соотношения Са/Р, снижением резистентности кристаллов к неблагоприятным воздействиям физического и химического характера. Аналогичное изменение молярного коэффициента Са/Р и свойств ГАП возникает при вытеснении Са2+ ионами Sг2+.

Са10(Р04)6(ОН)2 + Sг2+ > Са9 Sr(Р04)6(ОН)2 + Са2+

В кислой среде ионы Са2+ начинают замещаться катионами H+ по схеме:

Са10(Р04)6(ОН)2 + 2H+ > Са9 2H+(Р04)6(ОН)2 + Са2+

Так как ионы Н+ во много раз меньше катиона Са2+ замещение настолько несовершенно, что кристалл ГАП разрушается.

Са9 2H+(Р04)6(ОН)2 + 6Н+ > 9Са2+ +6HР042-- + 2Н2О.

Видно, что во всех случаях нарушаются прочностные характеристики кристаллов и, соответственно, минерализованных тканей. Так в регионах, где вода и почва, а следовательно пища, богаты Sг наблюдаются патологические переломы костей у людей и животных.

Хрупкость кристаллов возрастает и при замене фосфат-аниона апатитов. Чаще всего они замещаются ионами НСО3 - по схеме:

Са10(Р04)6(ОН)2 + 3 НСО3- > Са10(Р04)4 (СОз)3(ОН)2 + 3Н+ + 2РО43--

Интенсивность процесса зависит от общего числа бикарбонатов в организме. Анионы НСО3 - образуются за счет взаимодействия СО2, получаемого в реакциях декарбоксилирования, и Н2О. Реакция катализируется карбоангидразой (КА).

С02+Н20 > Н2СО3> Н++ НСО3-

Из рисунка видно, что общее количество НСО3-, и, следовательно, вероятность формирования карбонатапатитов зависит от пищевого рациона и интенсивности стрессовых перегрузок. С возрастом количество карбонатапатитов увеличивается.

Карбонатапатиты эмали имеют двойственное происхождение. В непосредственной близости от эмалеводентинной границы они образуются за счет общего пула НСО3- и за счет продукции НСО3 - одонтобластами, в которых, благодаря архитектоники дентина, достаточно О2 для активных аэробных процессов, основных поставщиков СО2.

В поверхностных слоях эмали карбонатапатиты образуются за счет деятельности микрофлоры зубного камня, которая создает большие количества НСО3- . В результате в этих участках [НСО3-] настолько превышает, [PO43-], что возможен процесс замещения.

Накопление карбонатапатита свыше 3-4% от общей массы ГАП снижает кариесрезистентность эмали.

Поверхностное замещение Р043- на ионы АsО3- или НАlO32- также приводят к дестабилизации ГАП (например при использовании препаратов Аs и А1, алюминиевой посуды, экологических аномалиях).

Следовательно реакции замещения Са2+ или Р043- другими ионами, как естественными для живой природы, так и чуждыми ей, неблагоприятно влияют на ГАП как путем дестабилизации его структуры, так и в последующем, путем нарушения направленного роста кристаллов (эпитаксии) ГАП в минерализованных тканях. Реакции изоморфного замещения значительно интенсифицируются при состоянии дефицита в организме Са2+ и Р043--, который возникает при недостаточном поступлении этих соединений с пищей или из-за нарушения их всасывания в тонком кишечнике. Наоборот, под влиянием рационов, обогащенных солями кальция, повышается выведение из организма антагонистов Са2+, в частности, Sг2+. Следует подчеркнуть, что возможность вытеснения изоморфного иона в кристаллической решетке ГАП кальцием или занятие последним вакантных мест за счет повышения концентрации Са2+ в окружающей среде используется для разработки и проведения реминерализующей терапии эмали.

Реминерализация предусматривает занятие вакантных мест в ионной решетке ГАП или вытеснение из нее изоморфных ионов повышенными концентрациями Са2+ содержащими в реминерализующих растворах. Процесс реминерализации протекает длительно и многостадийно, что объясняется особенностями динамики внутрикристаллического обмена ионов.

Еще одна разновидность реакций замещения: НО- на F- и образование гидроксифторапатитов или фторапатитов .

Са10(Р04)6(ОН)2 + 2 F- > Са10(Р04)4 (СОз)3(F-)2 + 2 ОН -

Реакции замещения повышают резистентность ГАП к растворению в кислой среде. Подчеркивается, что при замещении F- даже одной НО- группы, из 50 теоретически возможных, происходит резкое снижение растворимости ГАП эмали кислотами. Указанная особенность гидроксифторапатита и фторапатита рассматривается как ведущий фактор в лактическом действии F- в отношении кариеса. Таким образом, изоморфного замещения НО- в ионной решетке ГАП фтором, т.е фторирование, оказывает защитный эффект, способствуя формированию кристаллов ГАП, за счет усиления преципитации и увеличения их размеров. Важно, что положительное действие оказывают только низкие концентрации фтора. При действии высоких концентраций F-- на ГАП, реакция протекает иначе, и формируется малорастворимый фторид кальция (флюорид), который быстро исчезает с поверхности зубов (эмали) при значении рН среды > 7. Заболевание зубов и костей, развивающееся при избыточной концентрации F воде и почве и сопровождающееся разрушением ГАП называется флюороз.

Макро- и микроэлементы в твердых тканях зуба.

Преобладающим минеральным компонентом твердых тканей зхуба являются кристаллы гидроксиапатита (? 75%). Содержание остальных апатитов колеблется от долей %, до нескольких процентов (табл. 3.2) и зависит от многих факторов.

Наиболее выраженные особенности минерального состава твердых тканей, выявленные методом рентгенодифракционного анализа, заключаются в следующем:

а) молярное соотношение Са/Р в минерализованных тканях вариабельно и колеблется в диапазоне между 1,5 и 1,7; в наибольшей степени - в эмали;

б) некоторая часть Са2+ Р043- и СОз2- находится в аморфном состоянии в виде: восьмикальциевого фосфата пентагидрата - Са8Н2 (РО4)6 * 5Н2О, кальция гидрофосфата дигидрата (брушита) - СаНР04 * 2Н2О; кальция гидрокарбоната Са(НСОз)2.

Внутри ионной решетки апатитов могут кратковременно возникать вакантные места. В результате нарушаются соотношения зарядов «+» и «-» в кристалле.

Образование вакансий приводит практически к моментальной абсорбции на кристалле соответствующих ионов. Так как разнообразие ионов в живых организмах велико, то в минерализованных тканях в поверхностном слое апатитов встречаются ионы, отсутствующие в модельных ГАП: СОз2-, Mg2+, К+, Сl-, F- и ионы микроэлементов.

Причины возникновения вакантных мест:

· Промежуточный этап формирования кристаллов.

· Вымывание ионов из сформированных кристаллов (Н+ > Са2+).



* - микроэлементы, концентрация которых в твердых тканях < 100 мг/г: Аg, А1,

Аs, Au, Cd, Мn, Sе, Тi, V, W.

** - в гликозаминогликанах.

Апатиты минерализованных тканей обладают огромной суммарной поверхностью, что позволяет им сорбировать не только заряженные частицы, но и электронейтральные молекулы.

В эмали, по сравнению с другими твердыми тканями, отмечается наиболее высокая концентрация Са2+ и Р043--. Количество почти всех минеральных элементов в этой ткани уменьшается в направлении от поверхности к эмалеводентинной границе. Поверхностный слой эмали, таким образом, является гиперминерализованной зоной с максимальной концентрацией F, достигающей 5 г/кг. Количество фтора жестко коррелирует с его содержанием в питьевой воде. Высокую концентрацию F в поверхностном слое эмали рассматривают как фактор, обеспечивающий ее резистентность к кариесу.

В более глубоких слоях эмали концентрация F снижается, но возрастает соотношение Са/Р, поскольку ближе к эмалеводентинной границе возрастает количество карбонатапатитов.

Содержание в эмали Mg2+ , Na+ и Сl- несколько меньше, чем в дентине, и увеличивается во внутренних слоях эмали. Так, концентрация Mg2+ на границе с дентином почти втрое выше, чем в поверхностном слое.

Минеральный компонент эмали отличается от других твердых тканей не только составом элементов, но и размерами и формой кристаллов апатитов. В эмали кристаллы ГАП мельче, имеют игольчатую форму и плотнее упакованы.

Органические компоненты эмали

Органические вещества распределены в эмали топографически неравномерно. В полностью минерализованном зубе больше всего их содержится в области эмалево-дентинного соединения, в эмалевых веретенах, пучках и полосах Гунтера-Шрегера. Полагают, что межпризменные пространства в сформированной эмали содержат органические вещества, преимущественно белки.

После мягкой деминерализации межпризменные пространства остаются в виде сеточки с пустотами на местах деминерализованных призм. Эмалевые призмы на поперечном срезе имеют разную форму: аркадную, овальную, реже гексагональную. Как известно, уникальные свойства любых белков, в том числе инициирующих минерализацию, определяются главным образом количеством и последовательностью определенных аминокислот в полипептидной цепи.

Установлены химическая природа и множественность белков эмали. Раньше считали, что белок эмали представлен коллагеном либо кератином, так как он содержит гидроксипролин и имеет b -складчатую структуру. Однако сейчас установлено, что в эмали зуба содержатся специфические белки, преимущественно амелогенин и энамелин

Амелогенины и энамелины являются гликофосфопротеинами. Первые содержат 0,6-0,9%сиаловых кислот, 0,2-0,4% галактозамина, 0,12-0,14% глюкозамина, вторые - 2,8-4,7% сиаловых кислот, 1,1% галактозамина, 2,6-3,2% глюкозамина. Фракция амелогенина из матрикса эмали плода содержит около 75% всего органического фосфата, а фракция энамелина - 25%. Эти белки негомогенны. При дальнейшем фракционировании методом электрофореза амелогенин разделяется на 5 фракций с молекулярной массой (округленно) 25, 15, 9,5, 7,5, 6 кДа. Для энамелина установлено, что, очевидно, высокомолекулярные фракции (56, 42, 21 кДа) являются полимерами низкомолекулярных (8 и 13 кДа) фракций. По мере созревания эмали изменяется соотношение между высокомолекулярными и низкомолекулярными фракциями энамелина в результате деградации крупных молекул до более мелких.

Кроме амелогенина и энамелина, методом электрофореза в ПААГ выделены из белка эмали плода коровы еще фосфопротеин Е3, состоящий ??????????из 46 аминокислот и фосфопротеин Е4, состоящий из 43 аминокислот. У обоих белков молекулярная масса около 5-6 кДа. Аминокислотный спектр этих фосфопротеинов почти не различался. Оба белка содержат по три остатка фосфосерина. Гидроксипролин и гидроксилизин отсутствуют.

Неколлагеновые белки эмали участвуют в первичной нуклеации кристаллов гироксиапатита в двух направлениях: во-первых, инициируя минерализацию и, вовторых, регулируя ее, в частности путем ингибирования инициации минерализации.

Механизм кристаллизации эмали заключается в следующем. Сначала происходит первичное связывание ортофосфата гидроксильной группой остатка серина белка эмали. Остатки фосфосерина, образующиеся при этом, обнаружены в амелогенине, энамелине, фосфопротеинах Е3 и Е4. Гидроксил серина фосфорилируется ферментом протеинкиназой за счет g -фосфата АТФ с образованием фосфосерила и АДФ. Затем происходит связывание кальция фосфатом фосфосерина либо карбоксильной группой дикарбоновой аминокислоты. Возможно дальнейшее последовательное присоединение ортофосфата и кальция с образованием первичной молекулы гидроксиапатита и с последующим ростом кристаллов гидроксиапатита по типу эпитаксии без непосредственного взаимодействия с белком.

Кристаллы гидроксиапатита ориентированы вдоль полипептидных цепей эмали. Такую ориентировку наблюдают в ультраструктурных исследованиях. Вероятно определенная ориентировка кристаллов ГАП по отношению к оси цепи белка вызывается связью кристалла с эмалью несколькими кальциевыми мостиками.

Особенностью белка эмали является его способность образовывать комплексы с липидами. P. Prout и соавт. (1976) нашли в эмали 570 мг липидов на 100 г ткани, из которых 1/3 была связана с органической матрицей. Особенностью эмали является связь липидов именно с белковой матрицей, так как значительная часть жиров может быть экстрагирована лишь после предварительной деминерализации эмали. Эмаль - это единственная минерализованная ткань, минерализация которой сопровождается увеличением количества липидов. Липиды в эмали, возможно, находятся в прочной химической связи с ее органическими и минеральными компонентами, выполняя роль «мостиков» между ними.

Помимо инициации минерализации белки эмали играют и регулирующую роль, например амелогенин 27 кДа ингибирует осаждение кристаллов ГАП.

Для пониманимания молекулярной организации эмали используют классификацию белков, предложенную в работах К.С. Десятниченко в 1974-1977 годах. С помощью электрофореза в полиакриламидном геле, белки эмали разделили на 3 группы:

1. белки, нерастворимые в этилен-диаминтетрауксусной кислоте (ЭДТА) и соляной кислоте (HCl),

2. кальцийсвющие белки эмали (КСБЭ),

3. водорастворимые белки эмали.

На основании исследования химического состава и свойств компонентов эмали предложена молекулярно-функциональная модель ее структуры, по которой основой для формирования эмали является белковая матрица. Субъединицы этой структуры представлены Са2+-связывающим белком эмали (КСБЭ) с молекулярной массой 20 000, способным в нейтральной среде образовывать нерастворимый комплекс с Са2+. Причем мономеры белка образуют агрегаты типа ди-, три- и тетрамеров с молекулярной массой 40000 - 80000. Один моль КСБЭ способен связать 8-10 ионов Са2+. В кислой среде комплекс распадается, в результате чего освобождается мономерный белок (КСБЭ).

Установлено, что в образовании агрегатов КСБЭ важное значение имеют фосфолипиды, но их роль отличается от роли Са2+. Предполагается, что фосфолипиды играют роль мостика между агрегатом КСБЭ и минеральной фазой, а также принимают участие в образовании комплекса КСБЭ.

Исходные водорастворимые субъединицы КСБЭ путем присоединения Са2+ и мультиплицированием связи белок-Са2+-белок образуют нерастворимую в воде белковую матрицу эмали. Таким образом, строится трехмерная сетка эмали, состоящая из субъединиц, соединенных между собой Са2+-мостиками.

Связь минерального и белкового компонентов через Са2+ может осуществиться за счет карбоксильных групп остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот в белках, что не исключает возможности присоединения Са2+ к фосфату фосфосерила или фосфолипидов.

Длина субъединиц КСБЭ, состоящих из 160-180 аминокислотных остатков, около 25 нм. Это примерно соответствует длине основного кристалла эмали - гидроксиапатита. Соизмеримость кристаллов гидроксиапатита и субъединиц КСБЭ создает возможность их широкого связывания. Поскольку молекула КСБЭ эмали может связывать 8-10 ионов Са2+, очевидно, одна часть групп используется на создание белковой трехмерной матричной сетки через Са2+-мостики, а другая - на взаимодействие этой сетки с минеральной фазой - гидроксиапатитом эмали (рис.3.3).

Вероятно, связанные с матрицей ионы Са2+ служат точками нуклеации, а в дальнейшем - зонами роста кристаллов гидроксиапатита. которые ориентируются в соответствии с формирующейся белковой сетью - матрицей эмали. Это обеспечивает их строго упорядоченное расположение, регулярность строения, прочность и другие свойства эмали.

Расчеты показывают, что КСБЭ может связывать не более 2,5-5% минеральных веществ эмали. Остальная часть минеральных веществ непосредственно не связана с белками, но ее формирование, ориентация и расположение в эмали уже запрограммированы белковой матрицей и связанными с ней кристаллами гидроксиапатита.

Важное значение придают и белку, не растворимому в ЭДТА и НСl. Это очень устойчивый белок, не растворимый даже в 1н НС1. Высокая устойчивость, роднящая его с коллагеном и эластином, позволяет предположить, что он выполняет роль остова, «скелета», придающего устойчивость всей структуре эмали в целом. В связи с этим в молекулярно-функциональной модели эмали нерастворимому белку отведена роль высокомолекулярного, нерастворимого остова - каркаса, с которым связана трехмерная сетка КСБЭ. соединенная с гидроксиапатитом.

Как видно из рис.,нерастворимая трехмерная сетка, образованная путем агрегации субъединиц КСБЭ с помощью Са2+ прикреплена, вероятно, также через Са2+ к мягкому остову -- белку, нерастворимому в ЭДТА и HCl. Белковая матрица непосредственно связана с гидроксиапатитом, кристаллизацию которого она инициирует. Этим достигается упорядоченность и равномерность структуры эмали.

Таким образом, белковая матрица выполняет следующие функции:

1. Белок, нерастворимый в ЭДТА и HСl, образует остов - каркас, на котором крепятся КСБЭ.

2. КСБЭ образует трехмерную, нерастворимую в нейтральной среде матрицу для минерализации путем взаимодействия мономеров белка с ионами Са2+ с превращением их в нерастворимую сетку.

3. Функциональные группы КСБЭ (вероятно, фосфат фосфосерина и фосфолипидов, свободный карбоксил аспартата и глутамата, белковосвязанного цитрата, гидрофобные группы фосфолипидов и др.) образуют центры (ядра) нуклеации и кристаллизации.

4. КСБЭ и частично белок, не растворимый в ЭДТА и HCl, ориентируют ход кристаллизации, обеспечивая упорядоченность, регулярность и прочность новообразуемой структуры эмали.

Значение белков в эмали до настоящего времени изучено недостаточно. Большинство исследователей отводят им пассивную роль. Однако существует и другое мнение. C. Robinson и соавт. (1981), считают, что, в частности, кариесрезистентность эмали зависит от содержания в ней не только неорганических веществ, но и белка. По их мнению, «белковая сеть», окружающая апатиты, предотвращает контакт кислоты с апатитом и смягчает ее влияние. Так, в ранней стадии развития кариозного процесса (в стадии белого и пигментированного пятна) содержание белка на участке поражения увеличивается в 3-4 раза. Как следует из клинических наблюдений, пигментированное пятно в течение нескольких лет может не превращаться в кариозную полость, хотя здесь отмечается значительное уменьшение содержания кальция и фосфора (при белом пятне эти изменения менее выражены). Это является важным, хотя и косвенным, доказательством роли белка в стабилизации очаговой деминерализации (кариозного процесса).

Сведения о химической структуре, свойствах и количестве белков эмали необходимы для понимания механизмов ее созревания, функционирования и нарушений при кариесе, гипоплазии эмали и других видах патологии, а также для разработки рациональной профилактики и терапии этих заболеваний, в том числе реминерализующей.

ФОРМИРОВАНИЕ ЭМАЛИ

Одна из особенностей развития тканей зуба состоит в том, что эмаль развивается из эктодермы, остальные же ткани имеют мезенхимальную природу. Данный факт позволяет понять, почему существуют отличия эмали, как минерализованной ткани от других минерализованных тканей организма, имеющих мезенхимальную природу.

Развитие эмали начинается вскоре после начала образования дентина. Эмаль образуется путем секреции энамелобластами содержимого гранул в межклеточное пространство. На схеме показано превращение преэнамелобластов в энамелобласты и последующие стадии генеза эмали.



Формирование эмаливых призм происходит вне цитоплазмы энамелобластов. Новообразованная эмаль содержит большое количество белков, главным образом энамелинов и амелогенинов.

По мере созревания эмали содержание белков в ней резко уменьшается за счет ограниченного протеолиза преимущественно с раскручиванием полипептидных цепей и раскрытием центров инициации минерализации. Соотношение амелогенин\энамелин сдвигается с 9:1 на начальных стадиях формирования эмали до 1:1 к завершению ее окончательного созревания. Следовательно, по мере созревания эмали амелогенин исчезает в 10 раз быстрее энамелина.

Накапливающиеся и организующиеся в кристаллы ГАП минеральные компоненты в ходе созревания эмали вызывают отчуждение энамелобластов друг от друга, от крови, от других клеток и выключение их из метаболизма. Энамелобласты дегенерируют, погибают, и зрелая эмаль становится бесклеточной структурой, не содержащей регуляторных белков. В связи с данной особенностью в эмали не протекают процессы регенерации, а, благодаря возможности обмена ионов при контакте со смешанной слюной, осуществляется реминерализация.

Нарушения обмена в период развития, формирования и созревания зубов влияют на состав и структуру зубных тканей, и, соответственно, могут ослабить их резистентность к патологии. Ярким примером, подтверждающим сказанное, служит недостаточное питание беременной женщины и ребенка. Беременным и детям необходимо полноценное питание, особенно белковое и витаминное.

При созревании эмали кардинально меняется ее состав. Большая часть ее белка (более 90 %) теряется. У оставшихся белков изменяется аминокислотный состав вследствие увеличения содержания серина, аланина и т.д.. Если на начальных этапах развития уровень белка в эмали около 20% и кристаллы гидроксиапатита полностью отсутствуют, то зрелая эмаль прорезавшегося постоянного зуба взрослого человека содержит 0,3-1,3% белка, а минеральная фаза, состоящая преимущественно из кристаллов гидроксиапатита, превышает 95%. Таким образом, при созревании эмали содержание белка в ней уменьшается в десятки раз. Количество белка в дентине на протяжении онтогенеза постоянно- 20-25%.

В процессе созревания эмали изменяется также структура белковой матрицы эмали. У эмбриональной ткани она представляет собой бесструктурный гель, содержащий лишь ограниченное количество регулярных структур, в то время как в зрелой эмали белок имеет высокоупорядоченную структуру. Эти изменения имеют функциональный характер. В начальной стадии амелогенеза белковая матрица накапливает минеральные компоненты и белки эмали предназначены для этой цели. При развитии эмали в соответствии с меняющейся функцией накапливаются белки, инициирующие минерализацию и способствующие возникновению высокорегулярной и упорядоченной структуры эмали.

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ДЕНТИНА И ЦЕМЕНТА.

Минеральные элементы дентина и цемента

Наиболее важными и постоянно присутствующими элементами минеральной фазы дентина, наряду с Са 2+ и Р04 3-, являются СОз2- , Mg 2+ и F-- . Концентрация фтора на границе с пульпарной полостью достигает наибольших значений и в течение жизни возрастает в 3-4 раза Mg2+ в дентине содержится в 2-3 раза больше, чем в эмали и в костной ткани, и максимальное его количество определяется на границе с эмалью. Концентрация Na+ и Сl- четко возрастает во внутренних слоях дентина. Из микроэлементов в дентине, по сравнению с эмалью, преобладают: Si, Fe, Ва; и в 2-3 раза выше концентрация Sr и Zn, но нет отличий в содержании свинца. ПОВЫшенное поступление РЬ в организм связано с экологическими проблемами. Происходит накопление его в костной ткани до 90 % от поступающего вещества. Высвобождение РЬ из костей является длительным процессом и вызывает хроническую интоксикацию. Свинец ингибирует активность ферментов биосинтеза порфиринов, с последующим развитием анемии и порфирии. Избыток РЬ выводится со слюной, что приводит к образованию PbS, соединения темного цвета, откладывающеюся в тканях десен, и появляется «свинцовая кайма».

...