Электронный учебный курс "Белки в мышечной ткани"

Размещено на http://www.allbest.ru/

Размещено на http://www.allbest.ru/

Министерство образования и науки Российской Федерации

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования

Самарский государственный аэрокосмический университет имени академика С.П. Королёва

Химический факультет

Кафедра аналитической и экспертной химии

Белки в мышечной ткани

Работу выполнила: Олейник Алёна

студентка группы 04401.50

Проверил: к.х.н. Зарубин Ю.П.

Самара 2015

СОДЕРЖАНИЕ

Введение

1. График содержания учебного материала

2. Матрица содержания учебных элементов

3. График очередности учебных элементов

4. Пример теоретического материала

5. Примеры вопросов-тестов ЭУК "Белки в мышечной ткани"

Заключение

Список использованной литературы

ВВЕДЕНИЕ

Термин «электронный учебный курс» (ЭУК) введен разработчиками и пользователями универсальных автоматизированных обучающих систем (АОС). ЭУК - это программно-информационная система, состоящая из программ для ЭВМ, которые реализуют сценарии учебной деятельности, и определенным образом подготовленных знаний (структурированной информации и системы упражнений для ее осмысления и закрепления). При проектировании ЭУК необходимо решить следующие ключевые проблемы:

подготовка информационного описания теоретического материала (учебных текстов, эскизов, графических иллюстраций, сценариев демонстрационно-иллюстрирующих программ и анимаций и т.п.),

создание упражнений для активизации процесса усвоения теории,

разработка сценариев (алгоритмов управления) для организации эффективной целенаправленной познавательной деятельности учащихся.

Для разработки ЭУК используют специальные инструментальные программные средства, называемые иногда авторскими системами. Степень их совершенства определяется сервисными возможностями по вводу, редактированию, компоновке, текстовой части учебного материала, наличием шрифтов для математических и специальных символов, использованием графики, типами упражнений (с множественным выбором, с числовым ответом, с конструируемым ответом), включением элементов гипертекста, мультимедиа и т.п. Однако все эти "ухищрения" создателей авторских систем предоставляют разработчикам ЭУК лишь потенциальные возможности для реализации их дидактических идей. Проектирование ЭУК ведется за "столом" и является своего рода искусством, вследствие чего ЭУК, подготовленные разными авторами даже в одной авторской среде, могут существенно отличаться по их дидактической эффективности.

Данный ЭУК был разработан в системе дистанционного обучения Moodle. Эта система - программа, позволяющая интегрировать обучение в классе целиком в сеть, используя веб-технологии. Ученики смогут по-настоящему учиться, получая доступ к различным ресурсам класса. Moodle позволяет эффективно организовать процесс обучения, используя такие возможности как проведение семинаров, тестов, заполнение электронных журналов, включение в урок различных объектов и ссылок из интернета, и многие другие.

Режимы работы ЭУК: просмотр теории, тренаж по теории, контроль, работа со словарем терминов и понятий.

Просмотр теории заключается в "перелистывании" информационных кадров (текстовых и графических), содержащих краткое изложение теоретического материала по теме.

В ходе тренажа по теории учащийся выполняет упражнения, предназначенные для осмысления и запоминания теоретического материала. Это основной режим работы учащихся с АУК. После выполнения каждого упражнения и получения сообщения о качестве его выполнения можно посмотреть правильный ответ и (или) теоретический материал по данному вопросу. Возможны два вида тренажа:

полный (когда учащийся выполняет все упражнения ЭУК);

выборочный (учащийся выполняет заданное им самим количество упражнений, которые выбираются из базы данных ЭУК случайным образом).

Режим контроля предназначен для текущего или итогового контроля уровня усвоения теоретического материала по теме. Возможны два вида контроля:

по вопросам (когда учащийся отвечает на заданное преподавателем-разработчиком число вопросов, которые выбираются случайным образом);

по билетам, вопросы в которых предварительно компонуются преподавателем-разработчиком по каким-либо признакам.

Информация о результатах тренажа и контроля автоматически записывается в журнальный файл. Программы управления журналом позволяют осуществлять сортировку информации по различным признакам, а также проводить статистический анализ для выявления "трудного" и "легкого" учебного материала.

При проектировании учебных комплексов важная роль отводится показателям, определяющим дидактические цели.

После структурирования и отбора содержания учебного материала формируют требования по уровню представления, уровню усвоения, степени автоматизации (если это необходимо), уровню осознанности. При этом в таблице УЭ по каждому показателю заполняют две колонки. В первой колонке указывают “стартовый” показатель, который предположительно был получен в результате предшествующего обучения по другим дисциплинам или темам. Во второй колонке указывается “финишный” показатель, который должен быть достигнут в результате обучения по разрабатываемой теме. Учебный элемент вносят в таблицу и, следовательно, планируют его изучение, лишь, когда необходимо повысить хоть бы один из показателей. Таким образом, устанавливают четкую преемственность и взаимосвязь различных учебных дисциплин или отдельных тем в одной учебной дисциплине. Параллельно с построением графа (рис. 1) составляют таблицу УЭ, в которую вносят наименования УЭ (табл. 1).

1. ГРАФИК СОДЕРЖАНИЯ УЧЕБНОГО МАТЕРИАЛА

2. МАТРИЦА СОДЕРЖАНИЯ УЧЕБНЫХ ЭЛЕМЕНТОВ

3. ГРАФИК ОЧЕРЁДНОСТИ УЧЕБНЫХ ЭЛЕМЕНТОВ

Размещено на http://www.allbest.ru/

Размещено на http://www.allbest.ru/

электронный учебный белок мышца

4. ПРИМЕР ТЕОРЕТИЧЕСКОГО МАТЕРИАЛА

Движение-это жизнь. Подвижность является характерным свойством всех форм жизни - расхождение хромосом в митотическом аппарате клеток, воздушно-винтовые движения жгутиков бактерий, крыльев птиц, точные движения человеческой руки, мощная работа мышц ног. Все это достигается работой мышц, обеспечивающих подвижность путем сокращения и последующего расслабления. Мышечная ткань составляет 40-42% от массы тела. При сокращении мышц осуществляется работа, связанная с превращением химической энергии в механическую. С начала ХХ века мышцы начали исследовать как биохимический комплекс. Но и сейчас интерес к ним не уменьшился. Химический состав мышечной ткани весьма сложен и достаточно стабилен. В ней 70--75% воды, 18--22% белков, 2--3% жиров, содержатся экстрактивные и минеральные вещества, ферменты и витамины.

В мышечной ткани взрослых животных и человека содержится от 72 до 80% воды. Около 20-28% от массы мышцы приходится на долю сухого остатка, главным образом белков. Помимо белков, в состав сухого остатка входят гликоген и другие углеводы, различные липиды, экстрактивные азотсодержащие вещества, соли органических и неорганических кислот и другие химические соединения.

Наиболее важной составной частью мышечной ткани являются белки, обладающие свойствами, обусловливающими способность мышцы к сокращению. Существует ряд способов разделения этих белков на отдельные фракции, отличающиеся друг от друга по растворимости в воде и солевых средах с различной ионной силой, по электрофоретической подвижности. В настоящее время наиболее изучены белки саркоплазмы мышечного волокна, миофибрилл и стромы.

Белки являются чрезвычайно важным компонентом мышечной ткани. При нарушения их содержания в мышцах прогрессируют такие заболевания как мышечная дистрофия, атрофия мышц, тенотомия, полимиозит и т.д. Общим для большинства заболеваний мышц является резкое снижение в мышцах содержания миофибриллярных белков, возрастание концентрации белков стромы и некоторых саркоплазматических белков, в том числе миоальбумина.

Белки саркоплазмы

Белки, входящие в состав саркоплазмы, принадлежат к числу протеинов, растворимых в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подразделение саркоплазматических белков на миоген, глобулин X, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку существование глобулина X и миогена как индивидуальных белков в настоящее время отрицается. Установлено, что глобулин X представляет собой смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. Термин "миоген" также является собирательным понятием. В частности, в состав белков группы миогена входит ряд протеинов, наделенных ферментативной активностью, например ферменты гликолиза. К числу саркоплазматических белков относятся разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обменов. К этой группе относится и дыхательный пигмент миоглобин, который обуславливает красный цвет мышц. Миоглобин имеет в 5 раз большее сродство с кислородом, чем гемоглобин. Это способствует обеспечению значительного резерва кислорода в мышечной ткани при его недостатке. Концентрация миоглобина в сыворотке крови пропорциональна мышечной массе, поэтому у мужчин уровень миоглобина выше. При деструкции мышечных клеток миоглобин поступает в кровь. В связи с его низким молекулярным весом он фильтруется в клубочках почек и выводится с мочой.

В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается невыясненной, возможно, что они принимают участие в процессе сокращения мышечной ткани.

Миофибриллярные белки

Миофибриллярные белки можно разделить на две подгруппы:

- непосредственно участвующие в сокращении белки, к ним относится миозин, актин и актомиозин, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой;

- регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, б- и в-актинины.

Миозин

Примерно 50-55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине, как главном белке миофибрилл, сложилось в результате работ А.Я. Данилевского, Фюрта, Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В.А. Энгельгардта и М.Н. Любимовой (1939-1942), в которых впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы.

Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 (для миозина кролика - 470 000). Молекула миозина сильно вытянутой формы, имеет длину 130-150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи с относительной молекулярной массой 205 000-210 000 и несколько коротких легких цепей, относительная молекулярная масса которых составляет около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную б-спираль ("хвост" молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу ("головку" молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Недавно было показано, что легкие цепи, находящиеся в "головке" миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФ-азной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково.

Кратковременная обработка трипсином расщепляет молекулу миозина на два фрагмента. Из хвостового участка (С-концевой участок молекулы) образуется легкий меромиозин (ЛММ)-фрагмент длиной 90 нм, а из остальной части, включающей "головки", - тяжелый меромиозин (ТММ). Тяжелый меромиозин можно расщепить далее путем более длительной обработки трипсином, в результате чего получается один S2-фрагмент длиной 40 нм с отн. мол. м. ~ 62 000 и два S1-фрагмента с отн. мол. м. ~ 110 000, представляющие собой "головки".

Толстые нити (толстые миофиламенты) в саркомере надо понимать как образование, полученное путем соединения большого числа определенным образом ориентированных в пространстве молекул миозина.

Актин

Второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей. Составляет 20% от сухой массы миофибрилл. Известны две его формы -- глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин -- это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю приходится около 25% общей массы мышечного белка. В присутствии Мg2+ актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого филамента в виде спирали, получившего название F-актин. Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион Са2+, который играет важную роль в инициировании сокращения. Кроме того, молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-актином обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АДФ остается связанной с фибриллярным актином. F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создает движущую силу процессу сокращения. Актин способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозиновый комплекс. Молярное соотношение актина и миозина в актомиозиновом комплексе -- примерно 1:1. Нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Существенным свойством актомиозинового комплекса является диссоциация его в присутствии АТФ и Мg2+.

В состав тонких нитей наряду с актином входят и другие миофибриллярные белки -- тропомиозин, тропонины, актинины.

Тропомиозин и тропонин

Тропомиозин - это регуляторный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Был открыт К. Бейли в 1946 г. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити. На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно только для поперечно-полосатых мышц. На долю тропомиозина приходится около 4-7% всех белков миофибрилл.

Тропонин - открыт С.Эбаси в 1963 г., это глобулярный белок актиновой нити с молекулярной массой 80000. В скелетных мышцах тропонин составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. Он состоит из трех субъединиц -- ТнТ, ТнI и ТнС. Тропонин Т(ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (ТнI) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином. Тропонин С (ТнС) -- это Са2+-связывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона Са2+ на молекулу белка и имеет молекулярную массу 17 000. В присутствии Са2+ изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов -- ТнС, ТнI и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Белки мышечной стромы в скелетной мышце представлены в основном коллагеном и эластином, которые входят в состав сарколеммы и Z-линий миофибрилл. Эти белки обладают эластичностью, большой упругостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления.

Белки стромы

Белки стромы в поперечно мышцах представлены преимущественно коллагеном, нейрокератином, эластином и тому подобное. Эти белки входят в состав соединительнотканных элементов стенок сосудов, нервов и сарколеммы.

Коллаген и эластин

Коллагены - семейство родственных фибриллярных белков, секретируемых клетками соединительной ткани. Коллагены - самые распространённые белки не только межклеточного матрикса, но и организма в целом, они составляют около 1/4 всех белков организма человека. В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена. Фибриллы коллагена обладают огромной прочностью и практически нерастяжимы. Они могут выдерживать нагрузку, в 10 000 раз превышающую их собственный вес. По прочности коллагеновые фибриллы превосходят прочность стальной проволоки того же сечения. Именно поэтому большое количество коллагеновых волокон, состоящих из коллагеновых фибрилл, входит в состав кожи, сухожилий, хрящей и костей.

Необычные механические свойства коллагенов связаны с их первичной и пространственной структурами. Молекулы коллагена состоят из трёх полипептидных цепей, называемых б-цепями. Идентифицировано более 20 б-цепей, большинство которых имеет в своём составе 1000 аминокислотных остатков, но цепи несколько отличаются аминокислотной последовательностью. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи.

В отличие от коллагена, образующего прочные фибриллы, способные выдержать большие нагрузки, эластин (также белок межклеточного матрикса) обладает резиноподобными свойствами. Нити эластина, содержащиеся в тканях лёгких, в стенках сосудов, в эластичных связках, могут быть растянуты в несколько раз по сравнению с их обычной длиной, но после снятия нагрузки они возвращаются к свёрнутой конформации.

Эластин содержит в составе около 800 аминокислотных остатков, среди которых преобладают аминокислоты с неполярными радикалами, такие как глицин, валин, аланин. Эластин содержит довольно много пролина и лизина, но лишь немного гидроксипролина; полностью отсутствует гидроксилизин.

Наличие большого количества гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулы, в результате полипептидные цепи эластина не формируют регулярные вторичную и третичную структуры, а принимают в межклеточном матриксе разные конформации с примерно равной свободной энергией. Это как раз тот случай строения первичной структуры, когда отсутствие одной стабильной упорядоченной конформации приводит к возникновению необходимых белку свойств.

5. ПРИМЕРЫ ВОПРОСОВ-ТЕСТОВ АУК «БЕЛКИ В МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ»

Система оценок в вопросах-тестах процентная. Правильный ответ оценивается в 100%, неправильный - в 0%. Вопросы присутствуют с введением правильного ответа и с выбором правильных утверждений.

Вопрос №1 б = 1

Наиболее важной составной частью мышечной ткани являются…

Правильный ответ6 Белки

Вопрос №3 б = 1

Белки растворимые в солевых средах с низкой ионной силой

1. Белки стромы

2. Саркоплазматические белки

3. Миофибриллярные белки

Правильный ответ: Белки стромы

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Данный курс предназначен для студентов химических специальностей, занимающиеся по курсу «Биохимия».

Курс содержит 8 страниц теории, 10 вопросов по изученному материалу, кроссворд, 3 темы, 5 рисунков, позволяющих узнать о строении белков.

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

1. Гильмярова Ф.Н., Радомская В.М. Физиология человека. Учебн. пособ. Самара: «Офорт», 2011. 340 с.

2. Р. Марри, Д. Греннер. Биохимия человека. М: Мир, 1993. Т. 2. 450 с.

3. Жеребцов Н.А., Попова Т.Н., Артюхов В.Г., Физиология человека. Учебн. пособ. Воронеж: Изд-во ВГУ. 2002. 86 с.

4. Ткаченко Б.И. Нормальная физиология человека. Учебн. 987с., 2005

5. Комов В.П., Шведова В.Н. Биохимия: учеб. для вузов. М.: Дрофа, 2008. 638с.

6. Волков Н.И., Несен Э.Н., Биохимия мышечной деятельности. М: Олимп. 2002. 504 с.

7. Строев Е.А. Биологическая химия. М: Высшая школа. 1986. 479 с.

8. Биохимия: Учеб. для вузов / Под ред. Е.С. Северина, 2003. 779 с.

Размещено на Allbest.ru