Энергетический обмен
Структура митохондрии. Строение ферментативных комплексов дыхательной цепи. Принцип ее работы. Механизм окислительного фосфорилирования. Регулирование синтеза АТФ. Гипоэнергетические состояния. Подсчет эффективности окислительно-восстановительных реакций.
| Рубрика | Биология и естествознание |
| Вид | реферат |
| Язык | русский |
| Дата добавления | 24.02.2016 |
| Размер файла | 3,2 M |
Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Размещено на http://www.allbest.ru/
Реферат
на тему: "Энергетический обмен"
Содержание
1. Окислительное фосфорилирование
2. Структура митохондрии
3. Принцип работы дыхательной цепи
4. Строение ферментативных комплексов дыхательной цепи
5. Механизм окислительного фосфорилирования
6. Регулирование синтеза АТФ
7. Гипоэнергетические состояния
8. Разобщители окисления и фосфорилирования
9. Ингибиторы ферментов дыхательной цепи
10. Как подсчитать эффективность окисления?
Литература
1. Окислительное фосфорилирование
Молекулы НАДН и ФАДН2, образуемые в реакциях окисления углеводов, жирных кислот, спиртов и аминокислот, далее поступают в митохондрии, где ферментами дыхательной цепи (цепи переноса электронов) осуществляется процесс окислительного фосфорилирования.
Окислительное фосфорилирование - это многоэтапный процесс, происходящий во внутренней мембране митохондрий и заключающийся в окислении восстановленных эквивалентов (НАДН и ФАДН2) ферментами дыхательной цепи и сопровождающийся синтезом АТФ.
Впервые в 1961 году механизм окислительного фосфорилирования был предложен Питером Митчеллом в виде хемиосмотической теории. Согласно этой гипотезе перенос электронов, происходящий на внутренней митохондриальной мембране, сопровождается переносом ионов Н+ из матрикса митохондрий в межмембранное пространство (протонный насос), что создаёт трансмембранный градиент концентрации ионов Н+ между цитозолем и замкнутым внутримитохондриальным пространством. Ионы водорода в норме способны возвращаться в матрикс митохондрий только одним способом - через специальный фермент, образующий АТФ - АТФ-синтазу.
По современным представлениям внутренняя митохондриальная мембрана содержит ряд мультиферментных комплексов, включающих множество ферментов. Эти ферменты называют дыхательными ферментами, а последовательность их расположения в мембране - цепью тканевого дыхания или цепью переноса электронов (англ. electron transport chain).
2. Структура митохондрии
· внешняя мембрана свободно проницаема для малых молекул и ионов;
· внутренняя мембрана - непроницаема для большинства малых молекул и ионов в том числе Н+. Содержит:
o цепь переноса электронов (1-4 комплекс);
o АДФ-АТФ транслоказу;
o АТФ синтазу (FoF1);
o Транспортные переносчики.
· Матрикс содержит:
§ пируватдегидрогеназный комплекс;
§ цикл трикарбоновых кислот;
§ ферменты в-окисления ЖК;
§ ферменты окисления АК;
§ ДНК, рибосомы.
§ Растворимые метаболиты;
§ АТФ, АДФ, Фi, Mg2+, Ca2+, K+.
3. Принцип работы дыхательной цепи
В целом работа дыхательной цепи заключается в следующем:
1. Образующиеся в реакциях катаболизма НАДН и ФАДН2 передают атомы водорода (т.е. протоны водорода и электроны) на ферменты дыхательной цепи.
2. В конце дыхательной цепи электроны переносятся от доноров до акцептора (последний из акцепторов - кислород) и восстанавливают его до воды. Причём, каждый донор передаёт электрон к более электроотрицательному акцептору.
3. Пассаж электронов от донора к акцептору высвобождает энергию, которая используется для создания протонного градиента на внутренней митохондриальной мембране, путём перекачки протонов в межмембранное пространство (протонный насос), что создаёт термодинамические условия к выполнению работы.
4. Возникший градиент протонов Н+ создаёт ток протонов через АТФ-синтазу обратно в матрикс митохондрий. Создаётся движущая механическая сила, которая используется для синтеза АТФ.
Общие принцип окислительного фосфорилирования. Таким образом, восстановленные формы НАД и ФАД окисляются ферментами дыхательной цепи, благодаря этому происходит присоединение фосфата к АДФ, т.е. фосфорилирование. Поэтому весь окислительно-восстановительный процесс целиком получил название окислительное фосфорилирование.
Дыхательная цепь включает множество белков-переносчиков. Всего цепь переноса электронов (англ. electron transport chain) включает в себя множество разнообразных белков, которые организованы в 4 большие мембраносвязанные мульферментные комплексы. Также существует еще один комплекс, участвующий не в переносе электронов, а синтезирующий АТФ. Его называют 5 комплексом.
Рис. Блок-схема дыхательной цепи
4. Строение ферментативных комплексов дыхательной цепи
1 комплекс НАДН-КоQ-оксидоредуктаза. Этот комплекс также имеет рабочее название НАДН-дегидрогеназа. Сосотоит из 42 полипептидных цепей, содержит флавопротеины (ФМН), и 6 железосерных белков с общей молекулярной массой до 900 кДа.
Функция:
o Принимает электроны от НАДН и передает их на коэнзим Q (убихинон).
o Переносит 4 иона Н+ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.
2 комплекс ФАД- КоQ-оксидоредуктаза. Данный комплекс как таковой не существует, его выделение условно.
Он включает в себя ФАД-зависимые ферменты, расположенные во внутренней мембране митохондрий - такие как:
· сукцинат дегидрогеназа (единственный фермент ЦТК встроенный в мембрану),
· ацил-КоА-дегидрогеназа (окисление жирных кислот),
· глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа (челночный механизм переноса НАДН в митохондрию).
Функция:
1. Восстановление ФАД в окислительно-восстановительных реакциях, обеспечивающих передачу электронов от ФАДН 2 на железосерные белки внутренней мембраны митохондрий и далее на коэнзим Q.
3 комплекс КоQ-цитохром С-оксидоредуктаза. Данный комплекс включает цитохромы b и c1. Кроме цитохромов в нем имеются 2 железосерных белка. Всего насчитывается 11 полипептидных цепей общей молекулярной массой около 250 кDа. Структура комплекс установлена в 1997-1998 годах. Переносит электроны от 2-х электронного донора на одноэлектронный акцептор.
Функция:
1. Принимает электроны от коэнзима Q и передает их на цитохром с. Последний является лабильной молекулой межклеточного пространства, имеет один гем и, получая один электрон, переносит его на комплекс IV.
2. Переносит 4 иона Н+ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны (межмембранное пространство).
4 комплекс Цитохромоксидаза. В этом комплексе находятся цитохромы а и а3. Состоит из 13 субъединиц, м.в. - 204 kDa, объеденённых в три функциональных субъединицы. При этом в 1 и 2 субъединицах имеются ядра, включающие по два иона меди. Во второй субъединице - медь координируется с SH группами цистеина (CuA), первая субъединица имеет два гема (а и а3) и ионы меди (CuB). Гем а3 и CuB образуют второй двухядерный центр, который получает электрон от гема а и переносит его на молекулу кислорода, связанного с гемом а3.
Это последний комплекс в пути переноса электронов.
Функция:
1. Принимает электроны от цитохрома с и передает их на кислород с образованием воды.
2. Переносит 2 иона Н+ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.
5 комплекс. АТФ-синтаза. Пятый комплекс - это фермент АТФ-синтаза, состоящий из множества белковых цепей, подразделенных на две большие группы:
· одна группа формирует субъединицу Fо (произносится со звуком "о", а не "ноль" т.к. олигомицин-чувствительная) - ее функция каналообразующая, по ней протоны водорода устремляются в матрикс;
· другая группа образует субъединицу F1 - ее функция каталитическая, именно она, используя энергию протонов, синтезирует АТФ.
Упрощенно считают, что для синтеза 1 молекулы АТФ необходимо прохождение приблизительно 3-х протонов Н+.
5. Механизм окислительного фосфорилирования
На основании строения и функций компонентов дыхательной цепи предложен механизм окислительного фосфорилирования:
1. Ферменты дыхательной цепи расположены в строго определенной последовательности: каждый последующий белок обладает большим сродством к электронам, чем предыдущий (он более электроположителен, т.е. обладает более положительным окислительно-восстановительным потенциалом). Это обеспечивает однонаправленное движение электронов.
Все атомы водорода, отщепленные дегидрогеназами от субстратов в аэробных условиях, достигают внутренней мембраны митохондрий в составе НАДН или ФАДН2.
НАД - никотинамид аденин динуклеотид водорастворимый переносчик электронов. Окислительное фософорилирование начинается с поступления электронов в дыхательную цепь. Поставщиками электронов для НАД (НАДФ) служат различные дегидрогеназы цитозоля или митохондрий. У субстрата забираются два атома водорода. Один связывается с НАД, другой выходит в окружающую среду.
Реакция выглядит следующим образом:
Восстановленный субстрат + NAD = окисленный субстрат + НАДН + Н*
Внутренняя мембрана митохондрий непроницаема для НАДН, поэтому электроны передаются с него непосредственно на акцепторы первого комплекса ЦПЭ.
ФАД - флавин аденин динуклеотид. Флавопротеины обычно очень тесно (ковалентно) связаны с флавиновыми нуклеотидами (ФМН, ФАД), которые часто являются коферментами активного центра. Окисленный получает два электрона и образуется ФАДН 2 или ФМНН 2. В цепь они их могут отдавать по одному электрону.
Митохондриальная дыхательная цепь состоит из серии согласованно работающих переносчиков электронов, большинство из которых представлены интегральными белками, простетические группы которых способны получать и отдавать один или два электрона. Есть три типа переносчиков:
1. Прямой перенос электронов путём восстановления Fe3+ в Fe2+;
2. Перенос в виде атома водорода Н+ + е-;
3. Перенос в виде иона водорода: Н-, который несёт два электрона.
Кроме НАД и флавопротеинов переносчиками электронов служат:
· гидрофобная молекула хинона (убихинон, коэнзим Q, коэнзим Q10). Это жирорастворимый бензохинон с длинной боковой изопреноидной цепью (у человека - 10 едениц). Наподобие флавопротеинов служит связующим звеном между двухэлектронными донорами и одноэлектронными акцепторами электронов.
Существует два различных типа железосодержащих белков:
· цитохромы; Митохондрии имеют три вида цитохромов а, в и с. Цитохромы а и в нековалентно связаны с белком, который встроен во внутреннюю мембрану митхондрий, а с - ковалентно связан с цистеином цитохромов. Цитохром С исключительный - растворимый белок цепи, который электростатически связан с внешней поверхностью внутренней мембраны.
· железосерные белки (Fe-S). Атом железа связан с гемом, а с неорганической серой или серой в составе цистеина белка.
Здесь атомы водорода (от НАДН и ФАДН 2) передают свои электроны в дыхательную ферментативную цепь, по которой электроны движутся (50-200 шт./сек) к своему конечному акцептору - кислороду. В результате образуется вода.
Поступающие в дыхательную цепь электроны имеют высокий энергетический уровень. По мере их продвижения по цепи они теряют энергию.
Энергетические соотношения в дыхательной цепи митохондрий и участки переноса ионов Н+ через мембрану. Часть энергии электронов используется I, III, IV комплексами дыхательных ферментов для перемещения ионов водорода через мембрану в межмембранное пространство. Другая часть рассеивается в виде тепла.
Перенос ионов водорода через мембрану формируется градиент ионов водорода между внутренней и наружной поверхностями внутренней митохондриальной мембраны. Такой градиент обладает потенциальной энергией.
Нобелевский лауреат П. Митчел предложил хемиосмотическую модель. Электрохимическая энергия рождается из-за разности концентрации протонов и разности заряда вокруг внутренней мембраны митохондрии.
Градиент (Дм, "дельта мю") получил название электрохимический градиент или протонный градиент. Он имеет две составляющие - электрическую (ДШ, "дельта пси") и концентрационную (ДрН):
Дм = ДШ + ДрН.
Как завершение всех предыдущих событий и необходимый их результат происходит наработка АТФ: ионы H+ теряют свою энергию, проходя через АТФ-синтазу (Н+-транспортирующая АТФ-аза, КФ 3.6.3.14.). Часть этой энергии тратится на синтез АТФ. Другая часть рассеивается в виде тепла.
6. Регулирование синтеза АТФ
Работа дыхательных ферментов регулируется с помощью эффекта, который получил название дыхательный контроль.
Дыхательный контроль - это влияние электрохимического градиента на объём движения электронов по дыхательной цепи. В свою очередь, величина градиента напрямую зависит от соотношения АТФ и АДФ, количественная сумма которых в клетке практически постоянна ([АТФ]+ [АДФ]= const). Реакции катаболизма направлены на поддержание постоянно высокого уровня АТФ и низкого АДФ.
Возрастание протонного градиента возникает при снижении количества АДФ и накоплении АТФ (состояние покоя), т.е. ионы Н+ не проникают в матрикс митохондрии. При этом ингибирующее влияние градиента усиливается и продвижение электронов по цепи уменьшается. Ферментные комплексы остаются в восстановленном состоянии. Следствием является уменьшение окисления НАДН и ФАДН 2 на I и II комплексах и как следствие замедление катаболизма в клетке.
Снижение протонного градиента возникает при снижении резервов АТФ и избытке АДФ. В этом случае активно работает АТФ-синтеза и через канал Fо проходят в матрикс ионы Н+. При этом градиент, естественно, снижается, поток электронов возрастает, в результате повышается выкачивание ионов Н+ в межмембранное пространство и синтез АТФ. Ферментные комплексы I и II усиливают окисление НАДН и ФАДН 2 (как источников электронов) и снимается ингибирующее влияние НАДН на цикл лимонной кислоты и пируватдегидрогеназный комплекс. Как итог - активируются реакции катаболизма углеводов и жиров.
7. Гипоэнергетические состояния
Причиной гипоэнергетических состояний может быть следующее:
· гиповитаминозы экзогенные и/или эндогенные - снижается скорость и эффективность окислительных реакций. Возникает обычно при нехватке витаминов - В1, В2, В3, В5, В6, В7 и аскорбиновой кислоты;
· дефицит белка в пище - снижается синтез всех ферментов и ферментов катаболизма в частности,
· снижение потребления углеводов и липидов как основных источников энергии,
· дефицит кислорода - отсутствие акцептора для электронов вызывает "переполнение" дыхательных ферментов, повышение электрохимического градиента, накопление НАДН и ФАДН 2 в клетке и прекращение катаболизма,
· дефицит железа - компонента цитохромов, миоглобина и гемоглобина, меди - компонента цитохромоксидазы, магния - стабилизатора молекулы АТФ.
8. Разобщители окисления и фосфорилирования
При определённых условиях протоны могут возвращаться в матрикс без синтеза АТФ. Этот процесс известен как утечка электронов или митохондриальное разобщение и связано с диффузией протонов в матрикс.
Процесс осуществляется с помощью каналов, образованных белком термогенином или (thermogenin или UCP1), составляющий у новорожденных до 15 % от всех белков митохондрий. Термогенин небольшой белок (33 kDa) открыт в 1973 году. Вначале был найден в бурой жировой ткани и был ответственен за термогенез без дрожания. Наибольшее количество бурой жировой ткани имеют новорожденные, его количество значительно падает с возрастом.
При охлаждении организма бурые адипоциты получают сигналы по симпатическим нервам, и в них активируется расщепление жира - липолиз. Окисление жиров приводит к получению большого количества НАДН и ФАДН 2, активизации работы дыхательной цепи и возрастанию электрохимического градиента. Благодаря термогенину большая часть энергии ионов водорода рассеивается в виде тепла, подогревая протекающую через ткань кровь и обеспечивая поддержание температуры тела при охлаждении.
Вещества, которые снижают величину электрохимического градиента, приводя к увеличению объёма электронов, движущихся по ферментам дыхательной цепи, уменьшению синтеза АТФ и возрастанию катаболизма - называются разобщители. Они разобщают (разъединяют) процессы окисления и фосфорилирования внутренней мембраны митохондрий. К разобщителям в первую очередь относят "протонофоры" - вещества переносящие ионы водорода. При этом одновременно уменьшаются оба компонента электрохимического градиента - электрический и химический, и энергия градиента рассеивается в виде тепла. Следствием эффекта протонофоров является возрастание катаболизма жиров и углеводов в клетке и во всем организме.
Классическим протонофором является динитрофенол, жирорастворимое соединение, присоединяющие ионы водорода на внешней поверхности внутренней митохондриальной мембраны и отдающие их на внутренней поверхности. Белок термогенин является физиологическим протонофором.
Кроме динитрофенола и термогенина протонофорами, к примеру, являются салицилаты, жирные кислоты и трийодтиронин.
9. Ингибиторы ферментов дыхательной цепи
Ряд веществ может ингибировать ферменты дыхательной цепи и блокировать движение электронов от НАДН и ФАДН 2 на кислород. Они называются ингибиторы. В результате прекращается движение электронов, выкачивание ионов Н+ и работа АТФ-синтазы. Синтез АТФ отсутствует, и клетка погибает. Выделяют три основных группы ингибиторов:
· действующие на I комплекс, например, амитал (производное барбитуровой кислоты), ротенон.
· действующие на II комплекс, - малонат. (НООС-СН 2-СООН) есть в соке сахарной свеклы;
· действующие на III комплекс, например, экспериментальный антибиотик антимицин А, миксотиазол.
· действующие на IV комплекс: цианиды (-CN), сероводород (H2S), угарный газ (СО), оксид азота (NO).
Рис. Ингибиторы ферментов дыхательной цепи
10. Как подсчитать эффективность окисления?
Коэффициент P/O. Энергетическую ценность и выгодность окисления вещества можно подсчитать. Количество запасенной энергии при окислении того или иного соединения характеризует количество АТФ, а эффективность использования энергии вещества и ее захвата - коэффициент P/O.
Коэффициент Р/О - это отношение количества неорганического фосфата, включенного в молекулу АТФ АТФ-синтазой к количеству атомов кислорода, включенного в молекулу Н2О, при переносе одной пары электронов по дыхательной цепи.
Экспериментально установлено, что при окислении веществ с участием НАД-зависимых дегидрогеназ, соотношение количества, включенного в АТФ фосфата, относится к количеству использованных атомов кислорода как 3 к 1, т.е. коэффициент P/O равен трем. Аналогично для ФАД-зависимых дегидрогеназ коэффициент P/O равен двум.
Патология ЦПЭ. Гема b комплекса II, - ограничивает утечку электронов с образованием свободных радикалов кислорода. Генетические мутации в районе гема b или хинон-связывающего сайта приводят к возникновению у новорожденных врождённой параганглиомы. Характеризуются возникновением опухоли головы и шеи, чаще в области каротидного тела - сенсорного образования, контролирующего уровень кислорода в крови. Связано с увеличением продукции ROS.
Расчет энергетической ценности и коэффициента Р/О. При расчете энергетической ценности, т.е. количества АТФ, образующейся при окислении вещества, и коэффициента Р/О необходимо представлять себе весь путь этого вещества до полного окисления его углеродных атомов в СО2. При этом необходимо учитывать число атомов углерода в молекуле.
Для расчета Р/О при окислении какой-либо молекулы необходимо учитывать следующее:
· восстановленный эквивалент (молекула НАДН или ФАДН2) передает в цепь переноса электронов по 2 электрона.
· для восстановления кислорода в воду необходима 1 пара электронов.
· при прохождении пары электронов через всю дыхательную цепь (т.е. через I, III, IV комплексы) выкачивается столько ионов Н+, сколько необходимо для синтеза 3 молекул АТФ или, по-другому, в состав АТФ включается три атома неорганического фосфата.
· при прохождении пары электронов через III и IV комплексы дыхательных ферментов ионов Н+ выкачивается столько, сколько необходимо для синтеза 2 молекул АТФ или, по-другому, в состав АТФ включается два атома неорганического фосфата.
В качестве самых простых примеров рассмотрим окисление аланина и аспарагиновой кислоты.
Окисление аспарагиновой кислоты. За точку начала отсчета принимаем оксалоацетат, который образуется при трансаминировании из аспартата и считаем, что все должно закончиться также на этом уровне.
Оксалоацетат содержит 4 атома углерода и поэтому ему необходимо пройти 2 оборота ЦТК, прежде чем эти углероды выделятся в виде СО 2. Подсчитывая число восстановленных НАДН, ФАДН 2 и ГТФ, образуемых в двух оборотах ЦТК, определяем конечную сумму АТФ - 24 молекулы.
При расчете коэффициента Р/О учитываем только фосфат, включенный в АТФ ферментом АТФ-синтазой, т.е. в процессе окислительного фосфорилирования. Это значит, что фосфат, входящий в ГТФ, не учитывается!
Рис. Соотношение количества АТФ, неорганического фосфата и кислорода при окислении аспартата
И, наконец, помним, что каждая молекула восстановленного эквивалента (т.е. НАДН или ФАДН 2) передает на дыхательную цепь по одной паре электронов, которые проходят разное расстояние: от НАДН - три комплекса ферментов, от ФАДН 2 - два комплекса ферментов, но в любом случае восстанавливают до воды по одному атому кислорода. Иначе говоря, при окислении НАДН образуется 3 молекулы АТФ, при окислении ФАДН2-2 молекулы АТФ.
Окисление аланина. Два атома углерода аланина попадают в ЦТК после того, как безазотистый остаток аланина - пируват - окислится в пируват-дегидрогеназном комплексе с образованием НАДН. Образованный ацетил-S-КоА входит в ЦТК и полностью окисляется в одном его обороте. В общей сложности в дыхательную цепь направляется 4 молекулы НАДН (3 из ЦТК и 1 из ПВК-дегидрогеназы) и 1 молекула ФАДН2.
Рис. Соотношение количества АТФ, неорганического фосфата и кислорода при окислении аланина
ферментативный дыхательная фосфорилирование гипоэнергетическое
Литература
1. Бауэр Э.С. Теоретическая биология / Э.С. Бауэр; Сост. и прим. Ю.П. Голикова; Вступ. ст. М.Э. Бауэр. - СПб.: Росток, 2013. - 352 c.
2. Копылова Н.А. Химия и биология в таблицах и схемах / Н.А. Копылова. - Рн/Д: Феникс, 2010. - 250 c.
3. Копылова Н.А. Химия и биология в таблицах и схемах / Н.А. Копылова. - Рн/Д: Феникс, 2013. - 250 c.
Размещено на Allbest.ru
...Подобные документы
Энергетический обмен как часть общего метаболизма клетки, совокупность реакций окисления органических веществ и синтеза богатых энергией молекул АТФ. Основные этапы энергетического обмена: подготовительный, гликолиз, кислородный (клеточное дыхание).
презентация [363,9 K], добавлен 03.12.2011Исследование функциональной роли и структурной организации митохондрий. Рассмотрение и характеристика работы дыхательной цепи митохондрий в условиях нормоксии. Ознакомление с антигипоксическим действием нейротрофического фактора головного мозга.
курсовая работа [1017,5 K], добавлен 18.04.2018Три основных пути диссимиляции углерода. Энергетический выход гликолиза. Последовательность реакций в цикле Кребса. Хемиосмотическая теория окисления и фосфорилирования. Митохондрии как органоиды дыхания. Взаимосвязь дыхания с другими процессами обмена.
реферат [6,8 M], добавлен 07.01.2011Комплекс ферментов, локализованных на внутренней мембране митохондрий. Процесс окислительного фосфорилирования. Синтез АТФ на внутренней мембране митохондрий в присутствии кислорода. Компоненты дыхательной цепи. Суть хемиосмотической теории П. Митчелла.
презентация [117,1 K], добавлен 22.10.2014Общая характеристика дыхательной цепи как системы структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. Организация дыхательной цепи в митохондриях. Роль дыхательной цепи в улавливании энергии. Задачи и цели ингибиторов.
реферат [2,6 M], добавлен 29.06.2014Биологическое значение нуклеиновых кислот. Строение ДНК, взгляд на нее с химической точки зрения. Обмен веществ и энергии в клетке. Совокупность реакций расщепления, пластический и энергетический обмены (реакции ассимиляции и диссимиляции) в клетке.
реферат [31,6 K], добавлен 07.10.2009Капли микроэмульсии как микрореакторы для химических реакций, растворители для органического синтеза, среды для ферментативных реакций; их применение для получения наноразмерных латексов. Поверхностно-активные вещества в реакциях мицеллярного катализа.
реферат [783,6 K], добавлен 17.09.2009История открытия и изучения белков. Строение молекулы белка, ее пространственная организация и свойства, роль в строении и жизнеобеспечении клетки. Совокупность реакций биологического синтеза. Всасывание аминокислот. Влияние кортизола на обмен белка.
контрольная работа [471,6 K], добавлен 28.04.2014Митохондрии, рибосомы, их структура и функции. Ситовидные трубки, их образование, строение и роль. Способы естественного и искусственного вегетативного размножения растений. Сходство и различие голосеменных и покрытосеменных растений. Отдел Лишайники.
контрольная работа [2,3 M], добавлен 09.12.2012Классификация ферментов, их функции. Соглашения о наименовании ферментов, структура и механизм их действия. Описание кинетики односубстратных ферментативных реакций. Модели "ключ-замок", индуцированного соответствия. Модификации, кофакторы ферментов.
презентация [294,1 K], добавлен 17.10.2012Прокариоты и эукариоты, строение и функции клетки. Наружная клеточная мембрана, эндоплазматическая сеть, их основные функции. Обмен веществ и превращения энергии в клетке. Энергетический и пластический обмен. Фотосинтез, биосинтез белка и его этапы.
реферат [20,8 K], добавлен 06.07.2010Значение дыхания в жизни растительного организма. Специфика дыхания у растений. Каталитические системы дыхания. Типы окислительно-восстановительных реакций. Основные пути диссимиляции углерода. Цепь переноса водорода и электрона (дыхательная цепь).
реферат [2,8 M], добавлен 07.01.2011Обмен веществ и энергии как совокупность физических, химических и физиологических процессов превращения веществ и энергии в организме человека. Знакомство с основными составляющими рационального питания: энергетический баланс, сбалансированность.
презентация [463,5 K], добавлен 13.02.2015Репликация ДНК как ее уникальное свойство. Водородные связи, которые связывают нити. Комплементарный участок родительской цепи, взаимодействие с праймером. Образование новой цепи ДНК дочерней нити. Транспорт аминокислот к месту синтеза белка, рибосомам.
презентация [276,8 K], добавлен 24.05.2014Общая характеристика и основные типы ферментов. Химические свойства ферментов и катализируемых ими реакций. Селективность и эффективность ферментов. Зависимость от температуры и от среды раствора. Активный центр фермента. Скорость ферментативных реакций.
презентация [1,8 M], добавлен 06.10.2014Обмен веществ и энергии как основная функция организма, его основные фазы и протекающие процессы - ассимиляции и диссимиляции. Роль белков в организме, механизм их обмена. Обмен воды, витаминов, жиров, углеводов. Регуляция теплообразования и теплоотдачи.
реферат [27,2 K], добавлен 08.08.2009Метаболизм (обмен веществ и энергии) как совокупность химических реакций, протекающих в клетках и в целостном организме, заключающихся в синтезе сложных молекул и новой протоплазмы (анаболизм) и в распаде молекул с освобождением энергии (катаболизм).
реферат [221,8 K], добавлен 27.01.2010Понятие термина "трансляция" как передачи наследственной информации от иРНК к белку. "Перевод" последовательности трехчленных кодонов иРНК в последовательность аминокислот синтезируемого белка. Генетический код и механизм регулирования белкового синтеза.
реферат [189,1 K], добавлен 11.12.2009Исследование системы, контролирующей гомеостаз железа и развитие окислительного стресса у млекопитающих. Экспериментальное изучение параметров, связанных с развитием окислительного стресса и метаболизмом железа, при развитии асцитной гепатомы Зайделя.
дипломная работа [1,2 M], добавлен 24.09.2012Строение и синтез гема, принципы регуляции данных процессов. Обмен железа и меди. Катаболизм гемоглобина. Нарушения обмена билирубина, желтухи и их диагностика. Биохимические механизмы патогенеза печеночной недостаточности. Аномалии синтеза гема.
лекция [161,8 K], добавлен 26.05.2015
