Размещено на http://www.allbest.ru/

Казахский национальный аграрный университет

Кафедра: физиологии, морфологии и биохимии

Реферат

На тему: Обмен аминокислот и сложных белков

Выполнила: Канафина Т.

Группа: В/С - 217

Проверил: Жумашев Ж. Ж.

Алматы 2013

Обмен аминокислот

Аминокислоты являются «строительными блоками» белков. Белки, что в переводе с греческого означает «первостепенного значения», в свою очередь, являются строительными элементами целого ряда структур. К ним, например, относятся гормоны, энзимы и мышцы.

Основной функцией белка является рост и обновление тканей организма (анаболизм). Белки также могут быть использованы в качестве энергии при катаболических реакциях (распад тканей), к которым относится, например, глюконеогенез -- процесс образования глюкозы из аминокислот, молочной кислоты, глицерина или пирувата в печени или почках.

В проводимом нами изучении белков и аминокислот мы расскажем о метаболизме потребляемого нами белка, диетическом белке и катаболических процессах в организме. Общее понимание молекулярной структуры белков и аминокислот необходимо для понимания их метаболизма.

Структура белков и аминокислот

В состав белков входят углерод, водород, кислород и, самое главное, азот. Также они могут содержать серу, кобальт, железо и фосфор. Эти элементы являются «строительными блоками» белков, аминокислотами. Молекула белка состоит из длинных цепочек аминокислот, связанных амидными или пептидными связями.

Белок, потребляемый нами с пищей, содержит самые разные аминокислоты. Существует почти бесконечное сочетание аминокислотных цепочек. Комбинация аминокислот определяет свойства белков.

Как сочетание аминокислот влияет на определенные свойства белков, так и структура отдельных аминокислот определяет их функцию в организме. Аминокислота состоит из центрального атома углерода, положительно заряженной аминогруппы (NH2) на одном конце и отрицательно заряженной карбоксильной группы на другом (COOH). Функция аминокислоты обусловлена боковой группой (R-). У различных аминокислот боковая цепь отличается.

Нашему организму необходимы 20 различных аминокислот. Эти аминокислоты могут быть разделены на несколько групп в зависимости от их физических свойств. Исходя из цели нашего обсуждения, мы выделим две существенные группы:

Незаменимые аминокислоты.

Заменимые аминокислоты.

Незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей, поскольку они не могут синтезироваться в организме с необходимой скоростью. Заменимые кислоты могут синтезироваться в организме из других белков и небелковых веществ, и они так же важны, как и незаменимые кислоты.

Поглощение и усвоение белка

Сначала белок расщепляется на фрагменты -- пептиды. Этот процесс осуществляется в желудке с помощью пепсина и в тонком кишечнике с помощью химотрипсина и трипсина (ферментов поджелудочной железы).

Затем эти пептидные фрагменты расщепляются до свободных аминокислот (не связанных с другими аминокислотами). Этот процесс происходит под воздействием аминопептидазы, содержащейся в клетках эпителия тонкого кишечника, а также под действием карбоксипептидазы, выделяемой поджелудочной железой.

Белок > пептидные фрагменты > свободные аминокислоты

Затем свободные аминокислоты переносятся в эпителиальные клетки с помощью вторичного активного транспорта в сочетании с натрием.

Короткие цепочки аминокислот, ди- или трипептиды, могут всасываться при помощи вторичного активного транспорта в сочетании с градиентом ионов водорода (Н +).

Для определенных аминокислот существуют разные переносчики. В клетках эпителия эти небольшие пептиды гидролизуются (расщепляются) на аминокислоты. Оба процесса протекают под действием АТФ. Далее эти аминокислоты поступают в кровь путем облегченной диффузии через клеточную мембрану.

белок аминокислота нуклеиновый азот

Дезаминирование

Поскольку организм не может получить полезную энергию из азота в аминокислотах, азот нужно вывести прежде, чем будут использованы кетоаминокислоты. Дезаминирование включает в себя удаление аминогруппы из аминокислот. Азот из этих аминогрупп передается глютамату, который затем дезаминируется с высвобождением аммиака в реакции глутаматдегидрогеназы.

Этот азот дезаминированных аминокислот используется для формирования мочевины в печени, которая затем выводится почками.

Оставшиеся кетоаминокислоты могут обеспечить печень энергией путем их катаболизма в цикле Кребса, который используется для образования глюкозы в процессе глюконеогенеза, либо для синтеза жиров, поставляя ацетил-КоА (субстрат, необходимый для синтеза жирных кислот). Они также могут быть преобразованы в новые аминокислоты путем трансаминирования.

Трансаминирование

Процесс трансанимирования подразумевает перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Большинство реакций трансаминирования предполагают перенос аминогруппы в кетоглютарат, с образованием новой кетокислоты и глютамата.

Одна из важнейших реакций трансаминирования включает аминокислоты с разветвленной цепочкой (АРЦ) и происходит в основном в мышцах. В такой реакции аминогруппы АРЦ перемещаются и поступают в кетоглютарат, который, в свою очередь, образует разветвленную цепь кетокислот и глютаминовую кислоту.

Аминогруппа глютаминовой кислоты затем переносится на пируват, который образует кетоглютарат и аланин. Аланин отправляется из мышц в печень, где аминогруппа отделяется от него и попадает в оксалоацетат, вновь образуя кетоглюторат и пируват.

Пируват, который теперь находится в печени, используется для получения глюкозы. Этот процесс называется циклом глюкоза-аланин. Во время тренировок этот процесс ускоряется. Во время тренировок расщепляется мышечный протеин, чтобы доставить необходимые для цикла глюкоза-аланин АРЦ. Так выглядит процесс белкового обмена.

Обмен белков и баланс азота

Поглощаемые клетками аминокислоты используются дли синтеза белков. Всем клеткам необходимо постоянное обеспечение белками, поскольку они всегда находятся в процессе белкового обмена. Белковый обмен состоит из двух частей: синтеза белков и их распада.

Белковый обмен = синтез белков (анаболизм) - распад белков (катаболизм)

Большая часть белка организма сконцентрирована в виде мышц. Когда мышцы не получают требуемое количество аминокислот из спортивного питания или пищи, мышцы начинают распадаться на аминокислоты, которые следом направляются в аминокислотный пул и используются надлежащим образом. Когда распадается больше белка, чем синтезируется, человек начинает терять белок.

То же самое верно и в том случае, когда синтезируется больше белка, чем распадается -- человек начинает терять белок. Без достаточного обеспечения белками (при недоедании) в организме человека невозможен нормальный белковый обмен, что в конечном счете может привести к летальному исходу.

Чтобы предотвратить распад мышечных волокон, организм нуждается в постоянном пополнении аминокислотами. Основным источником аминокислот для человека является пищевой белок. Ввиду своего значения белок является единственным из трех основных макронутриентов (жиры, углеводы и белки), который имеет рекомендуемую дневную норму потребления. В настоящее время дневная рекомендованная норма составляет 0,83 г белка на 1 кг веса (0,377 г на фунт веса).

Несмотря на споры вокруг этой темы, очевидным остается тот факт, что у тренирующегося, активного человека расходуется больше белков, поэтому и потреблять их ему нужно больше, чем неактивному человеку.

Белковый обмен включает процессы синтеза и распада. Для наращивания мышечной массы необходимо, чтобы оборот белка был положительным, либо он должен обладать положительным балансом азота. Определение “азотистый баланс” используется как мера измерения потребления и выделения азота в результате метаболизма белков.

Баланс азота = (общее количество выделяемого азота) - (азот в моче) - (азот в кале) - (азот в поте)

Когда значение равно нулю, это называется азотным балансом. Когда значение больше нуля, значит, азотистый баланс положительный, и дополнительный белок будет использован для синтеза новых тканей.

Когда значение меньше нуля, это значит, что азотистый баланс является отрицательным. Это может привести к тому, что для получения энергии будут использоваться аминокислоты из скелетных мышц.

Организм не запасает белки, как это он делает в случае с жирами (жировая ткань) и глюкозой (глюкоген). Избыток белка, потребленного сверх нормы, необходимой для поддержания белкового обмена, превращается в глюкозу или жирные кислоты.

Таким образом, в случае отрицательного азотистого баланса, чтобы произвести энергию, организм вынужден разрушать функционирующие ткани и скелетные мышцы. Чаще всего это не представляет большой угрозы, так как во взрослом организме содержание белка относительно постоянно и окисляется столько аминокислот, сколько получает человек из питания.

Однако у спортсменов содержание белка не является постоянной величиной, поскольку во время тренировок происходит интенсивный процесс распада белков.

Для интенсивно тренирующихся спортсменов ученые и спортивные доктора рекомендуют ежедневно с питанием принимать от 1,2 до 1,8 г белков на 1 кг веса тела.

По поводу того, какое количество белка считать оптимальным, по-прежнему нет единого мнения. Для определения этой нормы необходимо учитывать массу факторов: интенсивность, продолжительность, частота тренировок, объем потребляемых калорий, цель тренировок и желаемый результат с учетом конституции тела.

Краткое резюме и вывод

· аминокислоты = углерод + положительно заряженная аминогруппа + отрицательно заряженная карбоксильная группа + боковая группа

· усвоение -- белок > пептидные фрагменты > свободные аминокислоты

· аминокислоты могут использоваться для: синтеза белка, производства энергии, глюконеогенеза, трансаминирования, образования жиров и производства мочевины

· белковый обмен = синтез белка (анаболизм) - распад белка (катаболизм)

· баланс азота = (общее количество выделяемого азота) - (азот в моче) - (азот в кале) - (азот в поте)

Обмен нуклеопротеинов

Нуклеопротеины - это сложные белки, небелковым компонентом которых являются нуклеиновые кислоты - ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) или РНК (рибонуклеиновая кислота). В живом организме нуклеиновые кислоты находятся в диссоциированном состоянии. В составе белковых компонентов очень много положительно заряженных аминокислот аргинина и лизина, поэтому их можно отнести к поликатионам (гистоны). Белковые компоненты подвергаются обмену, как простые белки.

Обмен нуклеиновых кислот

Молекулы нуклеиновых кислот заряжены отрицательно, поэтому они образуют с положительно заряженными белковыми компонентами ионные связи. Нуклеиновые кислоты - линейные (реже - циклические) гетерополимеры, их мономерами являются мононуклеотиды. Мононуклеотид состоит из трех частей: 1) азотистого основания (у всех нуклеиновых кислот), пентозы (рибозы у РНК или дезоксирибозы у ДНК) - вместе они составляют нуклеозид, и остатка фосфорной кислоты. Номенклатура различных мононуклеотидов представлена в таблице, а их строение - на рисунках.

ТМФ встречается только в ДНК, а УМФ - только в РНК. Если в составе мононуклеотида имеется дезоксирибоза, то в начало его названия добавляется приставка “дезокси-“.

В составе нуклеиновых кислот мононуклеотиды связаны 3',5'-фосфодиэфирными связями между рибозами (дезоксирибозами) соседних мононуклеотидов через остаток фосфорной кислоты (смотрите рисунок «фрагмент молекулы РНК»). Поэтому, если молекула нуклеиновой кислоты не является циклической, концы ее различны.

Один из них обозначается как 3'-конец, а другой - 5'-конец. Начальным считается 5'-конец.

Молекулярная масса нуклеиновых кислот сильно варьирует, но в целом очень большая, особенно у ДНК. В ядре клетки человеческого организма содержится 46 молекул ДНК, в составе каждой из них - 3,5 миллиарда пар мононуклеотидов. В митохондриях есть циклическая ДНК, ее молекула содержит 16 тысяч пар мононуклеотидов. Сначала была расшифрована структура митохондриальной ДНК. В ней закодирована информация о строении 13-ти полипептидных цепей, 2-х рибосомальных РНК и 22-х транспортных РНК.

Поскольку митохондриальная ДНК не связана с белковыми компонентами, она сильнее подвержена мутациям, по сравнению с ядерной. Известно много митохондриальных генетических заболеваний, связанных с ее мутациями, проявляющихся нарушениями тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. В отличие от ядерной РНК, наследование таких нарушений идет только по материнской линии.

Общее количество белков, закодированных в человеческой ДНК, не превышает 100 тысяч. В настоящее время геном человека полностью расшифрован.

Биологическая роль нуклеиновых кислот

1. ДНК: хранение генетической информации.

2. У РНК функции более многообразны:

а) хранение генетической информации (информосомы, некоторые РНК-вирусы;

б) реализация генетической информации: и-РНК (м-РНК) - информационная (матричная), т-РНК (транспортная), р-РНК (рибосомальная). Все они обслуживают процесс синтеза белка.

в) каталитическая функция: некоторые молекулы РНК способны катализировать реакции гидролиза 3',5'-фосфодиэфирной связи в самой молекуле РНК. Показано, что некоторые молекулы РНК способны одним своим участком катализировать гидролиз фосфодиэфирных связей другого участка своей молекулы. Такое явление обозначается термином «самосплайсинг». Каталитические РНК называют рибозимами.

Функции мононуклеотидов

1. Структурная.

Из мононуклеотидов построены нуклеиновые кислоты, некоторые коферменты и простетические группы ферментов.

2. Энергетическая.

Мононуклеотиды удерживают макроэргические связи - являются аккумуляторами энергии. АТФ - это универсальный аккумулятор энергии, энергия УТФ используется для синтеза гликогена, ЦТФ - для синтеза липидов, ГТФ - для движения рибосом в ходе трансляции (биосинтез белка) и передачи гормонального сигнала (G-белок).

Синтез АТФ из АДФ происходит двумя способами: окислительное и субстратное фосфорилирование, синтез любых других нуклеотидтрифосфатов (НТФ) из дифосфатных форм - через АТФ путем переноса фосфата:

НМФ + АТФ НДФ + АДФ

Фермент: нуклеотидмонофосфокиназа

3. Регуляторная.

Мононуклеотиды - аллостерические эффекторы многих ключевых ферментов, цАМФ и цГМФ являются посредниками в передаче гормонального сигнала при действии многих гормонов на клетку (аденилатциклазная система), они активируют протеинкиназы.

Азотистое основание аденин является более универсальным, чем остальные: у него такое взаимное расположение аминогруппы с фосфатом, что возможен синтез АТФ из АДФ и неферментативным путем.

Нуклеиновые кислоты в организме постоянно обновляются. В норме синтез и распад находятся в состоянии динамического равновесия.

Катаболизм нуклеиновых кислот

Начинается с гидролиза 3',5'-фосфодиэфирной связи под действием ферментов нуклеаз:

- ДНКазы - расщепляют ДНК

- РНКазы - расщепляют РНК

Среди ДНКаз и РНКаз различают:

- экзонуклеазы (5' и 3');

- эндонуклеазы - специфичны к мононуклеотидной последовательности, есть высокоспецифичные: рестриктазы - используются в генной инженерии.

Далее происходит отщепление фосфата от мононуклеотида с участием ферментов нуклеотидаз с образованием нуклеозидов.

Нуклеозид может расщепляться путем гидролиза под действием фермента нуклеозидазы на азотистое основание и пентозу, но чаще происходит фосфоролиз - при этом нуклеозид расщепляется на азотистое основание и фосфорибозу.

Нуклеазы очень многообразны. Различают ДНКазы и РНКазы. Отличаются друг от друга по месту действия. Бывают эндонуклеазы (расщепляют внутренние 3'5'-фосфодиэфирные связи) и экзонуклеазы (отщепляют концевые мононуклеотиды). Встречается 2 типа экзонуклеаз: 3'-экзонуклеазы - отщепляют мононуклеотид с 3'-конца молекулы, и 5'-экзонуклеазы - отщепляют 5'-концевой мононуклеотид.

Нуклеазы могут отличаться друг от друга и по специфичности. Пищеварительные нуклеазы и нуклеазы лизосомальные отличаются низкой специфичностью, у них упрощенное строение активного центра. У высокоспецифичных нуклеаз очень сложное строение активного центра. Они способны «узнавать» целую последовательность нуклеотидов из 4-10 пар и расщеплять одну-единственную связь в строго определенном месте (если «узнаваемый» участок содержит содержит 4 нуклеотидные пары, то расщепляется, в среднем, одна связь из 250 возможных). Такие высокоспецифичные ДНКазы называются рестриктазами. Участки ДНК, «узнаваемые» рестриктазами, называются полиндромными последовательностями. Рестриктазы широко применяются в генной инженерии.

Пентозы, образующиеся в ходе катаболизма нуклеиновых кислот, могут быть утилизированы во II-м этапе ГМФ-пути.

Азотистые основания также подвергаются дальнейшему катаболизму, но по-разному, в зависимости от их типа - пуриновых (аденина, гуанина) или пиримидиновых (тимина, цитозина и урацила).

Катаболизм пиримидиновых азотистых оснований

Различия в катаболизме пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований.

Пиримидиновые азотистые основания подвергаются тотальному разрушению до СО2, Н2О и NH3.

Пуриновые азотистые основания сохраняют циклическую структуру пурина. Конечный продукт: мочевая кислота - вещество пуриновой природы.

Аминогруппа азотистых оснований очень легко могут отщепляться гидролитическим путем. Аминогруппа может отщепляться, когда азотистое основание еще находится в составе нуклеозида, мононуклеотида и даже в составе нуклеиновой кислоты. Но поскольку в организме урацил не входит в состав ДНК, то дезаминирование цитозина и превращение его в урацил воспринимается клеткой как ошибка и исправляется.

-аланин обычно разрушается до CO2, H2O и NH3, но иногда может использоваться для синтеза пептидов карнозина и ансерина в мышечной ткани. У микроорганизмов -аланин используется и для синтеза HS-КоА. Конечным продуктов распада пиримидиновых азотистых оснований можно считать и мочевину, которая образуется из аммиака по известному механизму, изложенному в теме «Обмен простых белков».

Тимин распадается подобно урацилу, но сохраняется CH3-группа, и вместо -аланина образуется -аминоизобутират (-метил--аланин). Поскольку тимин встречается только в ДНК, то по уровню -аминоизобутирата в моче судят об интенсивности распада ДНК.

-аминоизобутират выводится из организма и определение его количества в моче может использоваться для оценки катаболизма ДНК.

Катаболизм пуриновых азотистых оснований

Распад начинается с отщепления аминогруппы (ее отщепление также возможно в составе ДНК).

Фермент аденозиндезаминаза иногда образуется в дефектной мутантной форме, что приводит к врожденному иммунодефициту, так как нуклеотиды являются регуляторами функций лейкоцитов. При СПИДе активность этого фермента также значительно снижена.

Образовавшийся инозин подвергается фосфоролизу, и далее гипоксантин подвергается двукратному окислению путем отнятия водорода с одновременным присоединением воды. Эти две одинаковые реакции катализирует один и тот же фермент - ксантиноксидаза. Ксантиноксидаза может существовать в двух формах:

- D-форма - дегидрогеназная

- O-форма - оксидазная

Формы отличаются друг от друга по способности передавать 2 атома водорода. D-форма передает водород на главную дыхательную цепь митохондриального окисления, а O-форма - сразу на кислород с образованием H2O2. D-форма может переходить в О-форму путем ограниченного протеолиза при отщеплении небольшого участка молекулы.

Генетический дефект ксантиноксидазы проявляется ксантинурией и образованием ксантиновых камней в тканях. В этом случае источник ксантина - гуанин, подвергающийся гидролитическому дезаминированию.

Кроме, как у человека, мочевая кислота является конечным продуктом катаболизма пуринов у приматов, птиц, змей и ящериц.

Для других животных пуриновое кольцо подвергается распаду, за исключением долматской собаки.

Мочевая кислота является одним из нормальных компонентов мочи. За сутки в организме образуется около 1 грамма мочевой кислоты. Мочевая кислота выводится из организма с мочой - это обычный ее компонент, но в почках организма человека происходит ее интенсивная реабсорбция. Концентрация мочевой кислоты в крови поддерживается на постоянном уровне 0.12-0.30 ммоль/л.

В организме мочевая кислота существует, как правило, в лактимной форме.

Список использованной литература

1. С.Тапбергенов «Медицинская биохимия», Астана, 2001 г.

2. С.Сеитов «Биохимия», Алматы, 2001 г.

3. В.Дж.Маршал «Клиническая биохимия», 2000 г.

Размещено на Allbest.ur