Белки молока

Размещено на http://www.allbest.ru/

Белки молока

Общая характеристика, аминокислотный состав и структура белков

Белки - высокомолекулярные полимерные соединения, построенные из аминокислот. В их состав входит около 53 % углерода, 7% водорода, 22% кислорода, 15 - 17% азота и от 0,3 до 3% серы. В некоторых белках присутствуют фосфор, железо и другие элементы.

Все белки в зависимости от их строения и свойств делятся на две группы:

· простые, или протеины (от греч. protos - первый, важнейший) они состоят только из аминокислот;

· сложные, или протеиды, в молекуле протеидов помимо белковой части имеются соединения небелковой природы.

Белки выполняют многочисленные биологические функции - структурную, транспортную, защитную, каталитическую, гормональную и др.

В состав белков входят остатки 20 различных аминокислот. Общая формула аминокислот следующая:

H

R-C-COOH

NH₂

Все аминокислоты содержат аминогруппу NH₂, имеющую основной характер, и карбоксильную группу СООН, несущую кислые свойства.

Белкам свойственны различные структуры. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют первичной структурой белка (рис. 3, а). Она специфична для каждого белка.

В молекуле белка полипептидная цепь частично закручена в виде б-спирали, витки которой скреплены водородными связями.

Вид спирали характеризует вторичную структуру (рис. 6, б). Возможна также слоисто-складчатая структура.

Пространственное расположение полипептидной цепи определяет третичную структуру белка (рис. 3, в). В зависимости от пространственного расположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной. Если полипептидная цепь образует молекулу нитевидной формы, то белок называется фибриллярным (от лат. fibrilla - нить), если она уложена в виде клубка - глобулярным (от лат. globulus - шарик).

Рис. 3. Структуры белковых Четвертичная структура харакмолекул: теризует способ расположения

а) первичная; б) вторичная; в пространстве отдельных поли-

в) третичная; г) четвертичная пептидных цепей в белковой молекуле.

Белки обладают большой молекулярной массой (от нескольких тысяч до нескольких миллионов). Вследствие большого размера белковых частиц водные растворы их представляют собой коллоидную систему, которая состоит из дисперсионной среды (растворитель) и дисперсной фазы (частицы растворенного вещества).

Благодаря присутствию в аминокислотных остатках групп, способных к ионизации (СООН, NH2 и др.), белковые молекулы несут отрицательные и положительные заряды. Нарушение этих факторов устойчивости приводит к осаждению (коагуляции) частиц. Коагуляцию можно осуществить, добавляя в раствор белков дегидратирующие вещества (спирт, ацетон, сульфат аммония и некоторые другие соли), разрушающие гидратную оболочку. При этом происходит обратимое осаждение белков, т. е. при удалении этих веществ белки вновь переходят в нативное состояние.

При действии на белок солей тяжелых металлов, кислот и щелочей, а также при нагревании происходят необратимые реакции осаждения с потерей первоначальных свойств белка. Это явление называется денатурацией. Она характеризуется развертыванием полипептидной цепи белка, которая в нативной белковой молекуле была свернута. В результате развертывания полипептидных цепей на поверхность белковой молекулы выходят гидрофобные группы. При этом белок теряет растворимость, агрегирует и выпадает в осадок.

Классификация белков молока

В молоке содержится в среднем около 3,2% белков, колебания составляют от 2,9% до 3,5%. Белки, входящие в состав молока, имеют сложный состав, разнообразны по строению, физико-химическим свойствам и биологическим функциям.

Используя современные способы разделения и выделения белков, исследователи установили, что в состав молока входят три группы белков:

· казеин;

· сывороточные белки;

· белки оболочек жировых шариков.

На рис. 4 представлен фракционный состав белков молока.

Биологические функции белков молока многообразны. Так, казеин является собственно пищевым белком, выполняющим в организме новорожденного структурную функцию. Кроме того, казеин транспортирует в составе своих частиц кальций, фосфор и магний. Транспортные функции также выполняют лактоферрин и в-лактоглобулин, иммуноглобулины обладают защитными функциями, б-лактальбумин - регуляторными и т. д.

Рис. 4. Схема фракционного состава белков молока

Казеин

Казеин является главным белком молока, его содержание колеблется от 2,1 до 2,9%. Элементарный состав казеина (в %) следующий: углерод - 53,1; водород - 7,1; кислород - 22,8; азот - 15,4; сера - 0,8; фосфор - 0,8. Он содержит несколько фракций, отличающихся аминокислотным составом, отношением к ионам кальция и сычужному ферменту.

В молоке казеин находится в виде специфических частиц, или мицелл, представляющих собой сложные комплексы фракций казеина с коллоидным фосфатом кальция. белок аминокислотный казеин сывороточный

Казеин - комплекс 4 фракций: б_s1, б_s2, в, ч. Фракции имеют различный аминокислотный состав и отличаются друг от лруга заменой одного или двух аминокислотных остатков в полипептидной цепи. б_s - и в - Казеины наиболее чувствительны к ионам кальция и в присутствии их они агрегируют и выпадают в осадок. ч - Казеин не осаждается ионами кальция и в казеиновых мицеллах, располагаясь на поверхности, выполняет защитную роль по отношению к чувствительным . б_s - и в - казеину. Однако ч - казеин чувствителен к сычужному ферменту и под его воздействием распадается на 2 части: гидрофобный пара -ч-казеин и гидрофильный макропротеид.

Полярные группы, находящиеся на поверхности и внутри казеиновых мицелл (NH₂, COOH, ОН и др.), связывают значительное количество воды -- около 3,7 г на 1 г белка. Способность казеина связывать воду характеризует его гидрофильные свойства. Гидрофильные свойства казеина зависят от структуры, величины заряда белковой молекулы, рН среды, концентрации солей и других факторов. Они имеют большое практическое значение. От гидрофильных свойств казеина зависит устойчивость казеиновых мицелл в молоке. Гидрофильные свойства казеина влияют на способность кислотного и кислотно-сычужного сгустка удерживать и выделять влагу. Изменение гидрофильных свойств казеина необходимо учитывать при выборе режима пастеризации в процессе производства кисломолочных продуктов и молочных консервов. От гидрофильных свойств казеина и продуктов его распада зависят водосвязывающая и влагоудерживающая способность сырной массы при созревании сыров, консистенция готового продукта.

Казеин в молоке содержится в виде сложного комплекса казеината кальция с коллоидным фосфатом кальция, так называемого казеинаткальцийфосфатного комплекса (ККФК). В состав ККФК также входит небольшое количество лимонной кислоты, магния, калия и натрия.

Сывороточные белки

После осаждения казеина из молока кислотой (при рН 4,6 - 4,7) в сыворотке остается около 0,6 % белков, которые называют сывороточными. Они состоят из |в-лактоглобулина, б-лактальбумина, иммуноглобулинов, альбумина сыворотки крови, лактоферрина.

в-Лактоглобулин, б-лактальбумин и иммуноглобулины выполняют важные биологические функции и имеют большое промышленное значение, вследствие высокого содержания незаменимых и серосодержащих аминокислот. Из сыворотки их выделяют в нативном состоянии с помощью ультрафильтрации и применяют для обогащения различных пищевых продуктов.

Альбумин сыворотки крови содержится в молоке в незначительных количествах и не имеет практического значения. Лактоферрин, несмотря на малое содержание, выполняет важные биологические функции и необходим для организма новорожденного.

в-Лактоглобулин. в-Лактоглобулин составляет 50 - 54% белков сыворотки (или 7 - 12% всех белков молока). Он имеет изоэлектрическую точку при рН 5,1. При пастеризации молока денатурированный в-лактоглобулин вместе с Са₃(Р0₄)₂ выпадает в осадок в составе молочного камня и образует комплексы с ч-казеином казеиновых мицелл (осаждаясь вместе с ними при коагуляции казеина). Он не свертывается сычужным ферментом и не коагулирует в изоэлектрической точке в силу своей большой гидратированности.

б-Лактальбумин. В сывороточных белках б-лактальбумин занимает второе место после в-лактоглобулина (его содержание составляет 20 - 25% сывороточных белков, или 2 - 5% общего количества белков). б-Лактальбумин устойчив к нагреванию, он является самой термостабильной частью сывороточных белков. Он является специфическим белком, необходимым для синтеза лактозы из галактозы и глюкозы.

Иммуноглобулины. В обычном молоке иммуноглобулинов содержится мало, в молозиве они составляют основную массу (до 90%) сывороточных белков.

Иммуноглобулины объединяют группу высокомолекулярных белков, обладающих свойствами антител. Антитела - вещества, образующиеся в организме животного при введении в него различных чужеродных белков (антигенов) и нейтрализующие их вредное действие.

Иммуноглобулины молока имеют большую молекулярную массу (150 000 и выше), в своем составе содержат углеводы, термолабильны, т. е. коагулируют при нагревании молока до температуры выше 70°С.

Лактоферрин. Представляет собой гликопротеид молекулярной массой около 76 000, содержит железо. В молоке содержится в малых количествах (менее 0,3 мг/мл), в молозиве его в 10 - 15 раз больше.

Белки оболочек жировых шариков

К ним относятся белки, являющиеся структурными элементами оболочек жировых шариков и способствующие их стабильности во время технологической обработки. Они могут быть прочно встроенными во внутренний липидный слой оболочки, пронизывать ее или располагаться на внешней поверхности оболочки. Некоторые из них обладают свойствами ферментов.

Список литературы

1. Горбатова К.К. Биохимия молока и молочных продуктов. - 3-е изд., перераб. и доп. - СПб.: ГИОРД, 2001. - 320 с.: ил.

2. Инихов Г.С. Биохимия молока и молочных про-дуктов. М.: Пищевая промышленность, 1970. - 317 с. (Учебник для техникумов молочной про-мышленности).

Размещено на Allbest.ru