Лабораторна діагностика порушень обміну білків при патологіях тварин

Размещено на http://www.allbest.ru/

Національний університет біоресурсів і природокористування України

ННІ ветеринарної медицини та якості і безпеки продукції тваринництва

Факультет ветеринарної медицини

Кафедра біохімії тварин, якості і безпеки сільськогосподарської продукції імені акад. М. Ф. Гулого

Єременко Марина Григорівна

КУРСОВА РОБОТА

з дисципліни “Клінічна біохімія»

на тему: “Лабораторна діагностика порушень обміну білків при патологіях тварин”

Київ 2016

Зміст

Вступ

Розділ 1. Білки

1.1 Білок і його фізико-хімічні властивості

1.2 Біологічна роль білка

1.3 Потреба організму в білках. Азотистий баланс

Розділ 2. Білковий обмін та його порушення

2.1 Регуляція білкового обміну

2.2 Особливості білкового обміну у жуйних

2.3 Перетравлення білків в шлунково-кишковому тракті

2.4 Порушення обміну білків

Розділ 3. Лабораторна діагностика

3.1 Лабораторні методи дослідження

3.2 Сулемова проба

3.3 Тимолова проба

Висновки

Список використаних джерел

проба білок шлунковий

Вступ

Клінічна ветеринарна медицина в останні десятиліття набула значного поглиблення внаслідок широкого впровадження у наукову та практичну роботу лабораторних методів дослідження, зокрема біохімічних.

ЇЇ, біохімія збагатила великою кількістю даних про хімічний склад живих організмів і процеси, що забезпечують їх існування, про перетворення різних сполук у процесі обміну речовин. Ці дані дають можливість науково обгрунтувати патогенез хвороби, ставити діагноз на ранній стадії, стежити за перебігом хвороби та ускладненнями, коригувати і контролювати ефективність лікування.

Отже, роль біохімії у формуванні світогляду лікаря ветеринарної медицини очевидна. Проте курс біохімії тварин, розглядаючи основні метаболічні шляхи перетворення органічних сполук та їх регуляцію у здоровому організмі, стосується лише загальних основ цієї науки і не може вважатися достатнім для належної фахової підготовки лікарів ветеринарної медицини.

Клінічна біохімія - це прикладний розділ біохімії, який вивчає біохімічні процеси в організмі тварин в нормі та патології для оцінки стану здоров'я, постановки діагнозу і з'ясування механізму розвитку хвороби, її 16 прогнозу та ефективності призначеної терапії. Клінічна біохімія виникла і сформувалася на межі біологічної хімії та клінічної лабораторної діагностики.

Розділ 1. Білки

1.1 Білок і його фізико-хімічні властивості

Білки - це високо молекулярні сполуки, що мають строго упорядковану просторову конфігурацію, загальні фізико -хімічні властивості і наділені в живих організмах специфічною біологічною роллю.

Фізико-хімічні властивості білків: гідрофільність, кислотно-основні, буферні, розчинність, колоїдні, осмотичні, електрокінетичні тощо.

Гідрофільність білків зумовлена наявністю заряду білкової молекули (за рахунок іонізації бокових радикалів амінокислот) та “гідратної оболонки” (орієнтованих навколо заряджених груп диполів молекули води). Наявність заряду та гідратної оболонки - два основних фактори стабілізації білків у розчині.

Кислотно-основні властивості білків, зокрема їх амфотерність, зумовлені наявністю груп здатних до іонізації. Білки - амфотерні поліелектроліти. Заряд білкової молекули виникає при іонізації функціональних залишків амінокислот. При взаємодії з кислотою іонізуються аміногрупи бокових радикалів Ліз, Арг та імідазольне кільце Гіс і білки заряджаються позитивно; а при дії лугу - карбоксильні групи Асп і Глу, внаслідок чого білкова молекула набуває негативного заряду. Значення рН середовища, при якому сумарний заряд білкової молекули дорівнює нулю і вона не рухається в електричному полі постійного струму називається ізоелектричною точкою (ІЕТ) і позначається рІ.

Здатність білків взаємодіяти як з кислотами, так і з лугами (амфотерність) визначає їх буферні властивості (здатність зберігати значення рН при розведенні або при додаванні невеликих концентрацій кислоти або лугу). Однією з чотирьох буферних систем крові, яка забезпечує сталість рН крові (7,36-7,44) є білкова, яка забезпечується, в основному, альбумінами плазми крові.

Розчинність білків зумовлена: 1) амінокислотним складом (чим більше у складі білку амінокислот з полярними радикалами, тим краще розчиняється даний білок); 2) особливостями структурної організації білка (альбуміни в порівнянні з глобулінами мають меншу молекулярну масу та більший сумарний заряд, тому альбуміни розчинні у воді, а глобуліни - ні; 3) властивостями розчинників (альбуміни розчинні у воді, глобуліни - у слабких розчинах солей, глутеліни - у лугах) та факторами зовнішнього середовища: рН (зсув рН у будь-який бік від рІ призводить до виникнення заряду білкової молекули і покращує розчинність білка, який має мінімальну розчинність при рІ); температура (для більшості білків розчинність підвищується з підвищенням температури до межі, що викликає денатурацію білка; проте, розчинність окремих білків, зокрема гемоглобіну, альдолази з підвищенням температури знижується); іонна сила розчину (нейтральні солі у низьких концентраціях, коли іонна сила розчину невисока, підвищують розчинність білків за рахунок взаємодії їх іонів з полярними групами білків, що призводить до руйнування іонних зв'язків між макромолекулами білків; при високих концентраціях іонів останні взаємодіють з гідратною оболонкою білків і викликають їх осадження).

Осадження білків - перехід білків з розчину у осад. Оборотнє (при додаванні розчинника до осаду білка останній розчиняється) осадження викликає дія агентів, які руйнують гідратну оболонку: спирт, ацетон, висолювання. Оборотнє осадження використовується у фармації для виділення нативних білків при приготуванні білкових препаратів, зокрема інсуліну для ін'єкцій.

Загальноприйнята схема осадження білків (схема Кройта): для осадження гідрофільних частинок необхідно зруйнувати гідратну оболонку (спиртом) і зняти заряд (електролітом). Послідовність цих реакцій не суттєва для процесу осадження.

Ступінь висолювання (оборотнє осадження високими концентраціями солей лужних і лужноземельних металів та солей амонію) залежить від радіуса та заряду іонів, їх здатності до гідратації (ліотропні ряди катіонів та аніонів або ряди Гофмейстера):

Li+ > Na+ > K+ > Rb+ > Cs+;

Mg2+ > Ca2+ > Sr2+ > Ba2+;

SO42- > F- > [цитрат]3- > [тартрат]2- >[ацетат]- > Сl- > NO3- > Br- > I- > CNS-

ступінь гідратації іонів зменшується

осаджуюча дія іонів зменшується

Денатурація білка - це руйнування нативної просторової конфігурації білкової молекули, що призводить до зменшення або повної втрати розчинності, зміни фізико-хімічних та біологічних властивостей. Денатурація є процесом необоротнього осадження білків під дією фізичних (радіація, висока температура) та хімічних (органічні та мінеральні кислоти, алкалоїдні реактиви, катіони важких металів) факторів. При денатурації повністю руйнуються четвертинна і третинна структури та частково або повністю - вторинна. Первинна структура білка при денатурації не руйнується.

Оскільки розміри білкових молекул (1-100 нм) відповідають розмірам частинок високодисперсних систем, розчини білків мають колоїдні властивості: осмотичні, оптичні, електрокінетичні. Проте, ступінь дисперсності білкових розчинів молекулярний, а не міцелярний. Крім того, розчини білків утворюють гомогенні системи, вони термодинамічно стійкіші, концентрація білка у розчині може складати 12-15% за масою, білкові розчини стабілізуються гідрофільними взаємодіями.

Осмотичні властивості білків: 0,5% осмотичного тиску крові (тиск, який необхідний для запобігання потоку розчинника через напівпроникливу мембрану) забезпечується білками плазми крові альбумінами і глобулінами; цю частину осмотичного тиску крові називають онкотичним. При зниженні вмісту білів у плазмі крові, особливо альбумінів, виникає різниця у онкотичному тиску в крові та тканинних рідинах і розвиваються онкотичні набряки підшкірної клітковини. Властивість білків не проходити через напівпроникну мембрану використовується для їх очищення від низькомолекулярних речовин методом діалізу.

Оптичні властивості дисперсних систем зумовлені дисперсністю та гетерогенністю. При колоїдному ступені дисперсності, коли лінійні розміри частинок менші за довжину хвилі падаючого світла (в білкових розчинах), світлові хвилі огинають частинки і змінюють свій початковий напрям. Дифракція (розсіювання світла) є причиною опалесценції - матового світіння (ефект Тіндаля). В медицині та фармації для визначення вмісту білка використовують методи нефелометрії (вимірювання інтенсивності розсіюваного світла дисперсною системою) та рефрактометрії (визначення показника заломлення світла при проходженні через розчин білку).

Електрокінетичні властивості: електрофорез, електроосмос, потенціал перебігу, потенціал седиментації зумовлені відносним переміщенням двох фаз під дією електричного поля. Електрофорез - це рух заряджених частинок дисперсної фази в полі постійного електричного струму до одного з електродів. Білки у водних розчинах при певному значенні рН набувають певного заряду і здатності до електрофорезу. Тому, методом електрофорезу на папері (при рН=8,9) білки плазми крові можна розділити за молекулярною масою і зарядом на 5 фракцій: альбуміни, б1-, б2-, в- і г-глобуліни. Специфічні властивості білків: набухання, в'язкість, драглювання.

1.2 Біологічна роль білка

Біологічна роль і функції їх сполук різні. Як речовина, що має певну хімічну будову, кожен білок виконує вузькоспеціалізовану функцію. Тільки в деяких випадках він може виконувати відразу кілька взаємопов'язаних. Наприклад, адреналін, який виробляється в мозковому шарі надниркових залоз, поступаючи у кров, що збільшує артеріальний тиск і споживання кисню, вміст цукру в крові. Крім того, він є стимулятором обміну речовин, а у холоднокровних тварин і медіатором нервової системи. Як ви бачите, він виконує багато функцій.

Ферментативна (каталітична) функція

Різноманітні біохімічні реакції, що протікають в живих організмах, здійснюються в м'яких умовах, при яких температура близька до 40°C, а значення рН практично нейтральні. У даних умовах мізерно малі швидкості протікання багатьох з них. Тому для того, щоб вони здійснилися, потрібні ферменти -- біологічні каталізатори. Практично всі реакції, крім фотолиза води, каталізуються в живих організмах саме ферментами. Ці елементи є або білками, або комплексами білків з кофактором (органічною молекулою або іоном металу). Ферменти діють дуже вибірково, запускаючи необхідний процес. Отже, каталітична функція, розглянута вище, -- одна з тих, які здійснюють білки. Біологічна роль цих сполук, однак, виконанням її не обмежується. Існує безліч інших функцій, які ми розглянемо нижче.

Транспортна функція

Для існування клітини необхідно, щоб всередину неї надходило безлічі речовин, які забезпечують її енергією і будівельним матеріалом. Всі біологічні мембрани побудовані за загальним принципом. Це подвійний шар ліпідів, у нього занурені білки. При цьому на поверхні мембран зосереджуються гідрофільні ділянки макромолекул, а в товщі їх -- гідрофобні «хвости». Ця структура залишається непроникною для важливих компонентів: амінокислот, цукрів, іонів лужних металів. Проникнення цих елементів всередину клітини відбувається за допомогою транспортних білків, які вбудовані в клітинну мембрану. У бактерій, наприклад, є спеціальний білок, який забезпечує перенесення лактози (молочного цукру) через зовнішню мембрану.

У багатоклітинних організмів є система транспорту різних речовин з одного органу в інший. Мова йде в першу чергу про гемоглобіні (на фото вище). У плазмі крові, крім того, постійно знаходиться сироватковий альбумін (транспортний білок). Він володіє здатністю формувати міцні комплекси з утворюються при перетравленні жирів жирними кислотами, а також з низкою гідрофобних амінокислот (наприклад, з триптофаном) і з багатьма лікарськими препаратами (деякі пеніциліни, сульфаніламіди, аспірин). Трансферрин, який забезпечує перенесення в організмі іонів заліза, є ще одним прикладом. Можна згадати і церуплазмин, який переносить іони міді. Отже, ми розглянули транспортну функцію, яку виконують білки. Біологічна роль їх і з цієї точки зору вельми істотна.

Рецепторна функція

Білки-рецептори мають велике значення, особливо для забезпечення життєдіяльності багатоклітинних організмів. Вони вбудовані в плазматическую клітинну мембрану і служать для сприйняття і подальшого перетворення сигналів, які надходять у клітину. При цьому сигнали можуть бути як від інших клітин, так і від навколишнього середовища. Рецептори ацетилхоліну на даний момент найбільш досліджені. Вони знаходяться в ряді міжнейронних контактів на мембрані клітин, в тому числі у нервово-м'язових з'єднань, в корі головного мозку. Дані білки взаємодіють з ацетилхоліном і передають сигнал всередину клітини.

Нейромедіатор для отримання сигналу і його перетворення повинен бути видалений для того, щоб клітина мала можливість підготуватися до сприйняття подальших сигналів. Для цього використовується ацетилхолинэстераза -- спеціальний фермент, який є каталізатором гідролізу ацетилхоліну до холіну та ацетату. Чи Не правда, дуже важлива і рецепторна функція, яку виконують білки? Біологічна роль наступної, захисної функції організму величезна. З цим неможливо не погодитися.

Захисна функція

В організмі імунна система відповідає на появу в ньому чужорідних частинок виробленням великої кількості лімфоцитів. Вони здатні пошкоджувати елементи вибірково. Такими чужорідними частинками можуть бути ракові клітини, патогенні бактерії, надмолекулярні частки (макромолекули, віруси та ін). В-лімфоцити -- група лімфоцитів, яка виробляє особливі білки. Ці білки виділяються в кровоносну систему. Вони розпізнають чужорідні частинки, при цьому утворюючи на стадії знищення високоспецифічний комплекс. Ці білки називаються імуноглобулінами. А антигенами називають чужорідні речовини, які викликають відповідь імунної системи.

Структурна функція

Крім білків, які виконують високоспеціалізовані функції, є і такі, значення яких в основному структурно. Завдяки їм забезпечується механічна міцність, а також інші властивості тканин живих організмів. До таких білків належать, перш за все, колаген. Колаген (на фото див. нижче) у ссавців становить близько чверті маси білків. Він синтезується в основних клітинах, з яких складається сполучна тканина (вони називаються фібробластами).

Спочатку колаген утворюється в якості проколагену -- його попередника, проходить хімічну обробку в фібробластах. Потім він формується у вигляді трьох поліпептидних ланцюгів, скручених у спіраль. Вони об'єднуються вже поза фібробластів у колагенові фібрили в кілька сотень нанометрів діаметром. Останні ж утворюють колагенові нитки, які вже можна побачити під мікроскопом. В еластичних тканинах (стінках легенів, кровоносних судин, у шкірі) позаклітинний матрикс, крім колагену, містить білок еластин. Він може розтягуватися в досить широких межах і потім повертатися в початковий стан. Інший приклад структурного білка, який можна тут привести, -- це фіброїн шовку. Його виділяють під час формування лялечки гусениці шовкопряда. Це головний компонент шовкових ниток. Переходимо до опису рухових білків.

Рухові білки

І в здійсненні рухових процесів велика біологічна роль білків. Скорочення м'язів -- це процес, під час якого хімічна енергія перетворюється в механічну роботу. Безпосередніми його учасниками є два білка -- міозин і актин. Міозин має вельми незвичайну будову. Він сформований з двох глобулярных головок і хвоста (довгої ниткоподібний частини). Близько 1600 нм становить довжина однієї молекули. На частку голівок при цьому припадає приблизно 200 нм.

Актин (на фото вище) -- глобулярный білок, що має молекулярну масу 42000. Він може полімеризовані, формуючи довгу структуру, і взаємодіяти в такому вигляді з головкою міозину. Важлива риса цього процесу -- залежність його від присутності АТФ. Якщо концентрація його досить висока, утворений миозином і актином комплекс руйнується, а потім він знову відновлюється після того, як відбудеться гідроліз АТФ в результаті дії миозиновой Атфази. Цей процес можна спостерігати, наприклад, в розчині, в якому присутні обидва білка. Він стає в'язким в результаті того, що формується високомолекулярний комплекс при відсутності АТФ. При його додаванні різко знижується в'язкість через руйнування створеного комплексу, після чого він поступово починає відновлюватися в результаті гідролізу АТФ. В процесі скорочення м'язів ці взаємодії грають дуже велику роль.

1.3 Потреба організму в білках. Азотистий баланс

Потребу організму в білках визначають за кількістю азоту, при- йнятого з кормом і виділеного з калом і сечею. За цими показниками роблять висновок про кількість засвоєного білка. При цьому врахову- ють і азот небілкового походження, який міститься в амідах, для чого спочатку визначають небілковий азот у кормі.

Для визначення кількості засвоєного азоту від вмісту азоту в кор- мі віднімають кількість його в калі. За величиною засвоєного азоту визначають кількість засвоєного білка.

Щоб вирахувати кількість білка, який розпався в організмі, по- трібно визначити вміст азоту в сечі. Не весь азот сечі відповідає азо- ту білкових речовин, які розпалися в тілі. Слід враховувати, що в рослинному кормі травоїдних тварин знаходиться значна кількість небілкових азотистих сполук амідів.

При їх розпаді в організмі також утворюється аміак, який пере- творюється в сечовину. Тому для обліку розпаду білка потрібно за- здалегідь визначити кількість небілкового азоту, який міститься у кормі.

Врахувавши кількість з'їдених з кормом білків і кількість тих, що розпались, можна встановити азотистий баланс. Відомо, що в білках корму міститься в середньому 16% азоту. Для розрахунку приймаєть- ся, що в 100 г білка в середньому знаходиться 16% азоту. Визначивши кількість азоту в кормі, сечі, й калі, а в лактуючих тварин і в молоці, можна визначити азотистий баланс. За його величиною визначають прихід і витрату білка, для чого знайдену кількість азоту множать на 6,25 (100 : 16 = 6,25). Добуток і характеризує кількість утилізованого білка.

У дорослої тварини за нормальних умов годівлі і утримання кількість виведеного з організму азоту дорівнює його кількості, що надійшла з кормом. Таке співвідношення називається азотистою рівновагою. Якщо кількість азоту, що надійшов з корму, більша за кількість виведеного, -- це позитивний азотистий баланс. Такий ба- ланс спостерігається під час посиленого синтезу білка в період росту й розвитку, вагітності, відновного періоду після голодування або хво- роби. Негативний азотистий баланс характеризується тим, що з орга- нізму виділяється більше азоту, ніж надходить його з кормом. Такий стан спостерігається після годівлі тварин неповноцінними білками, при білковому голодуванні, а також при різних захворюваннях, які спричиняють посилений розпад білків тканин.

Білок у організмі тварини не відкладається про запас, як відкла- даються жири і вуглеводи. Для підтримання азотистої рівноваги в організм обов'язково повинна надходити певна кількість білка. Така мінімальна кількість його, яка забезпечує підтримку азотистої рівно- ваги в організмі, називається білковим мінімумом. Для сільськогос- подарських тварин він приблизно такий, г на 1 кг живої маси: для ві- вці і свині -- 4; для коня в стані спокою -- 0,7-0,8, у роботі -- 1,2-1,4; для лактуючої корови -- 1; для нелактуючої корови -- 0,6-0,7. Вказа- ний білковий мінімум не тільки підтримує азотисту рівновагу, але й повністю покриває енергетичну потребу організму тварин.

Для визначення добової кількості білка в кормах істотне значення мають не тільки кількісні, а й якісні показники білка. Для підтриман- ня нормального росту і розвитку організму тварини необхідна різна кількість білка залежно від його амінокислотного складу.

Розділ 2. Білковий обмін та його порушення

2.1 Регуляція білкового обміну

Обмін білків в організмі тварин регулюється центральною нервовою системою та гуморальними факторами. Білковий обмін регулюється нервовими центрами, які розміщені в гіпоталамічній ділянці проміжного мозку. Гіпоталамус через парасимпатичні нерви регулює синтез білків, а через симпатичні -- розщеплення білків. Крім того, на білковий обмін впливає й кора великих півкуль. Регуляторний вплив нервової системи на обмін білків здійснюється і через залози внутрішньої секреції: гіпофіз, щитовидні, статеві, надниркові. Со- матотропін і статеві гормони регулюють синтез білка. При посиленій функції щитовидної залози білковий обмін підвищується, а при послабленні -- знижується. Тироксин регулює синтез і розщеплення білків. Глюкокортикоїди активізують розщеплення білків, збільшуючи виділення азоту з організму. Під впливом мінералокортикоїдів у печінці і нирках підсилюється реакція дезамінування, що призводить до підвищеного виділення азоту з сечею.

Велику роль у білковому обміні відіграють печінка і нирки. У печінці відбувається синтез білків та їх перебудова, знешкодження аміаку, де він перетворюється в сечовину або використовується для утворення кислотних амідів. Тут також відбувається реакція знешко- дження продуктів гниття білків (індолу, скатолу, фенолу).

У нирках відбувається дезамінування амінокислот. При цьому звільнений аміак зв'язується кислотами, а солі виводяться з сечею. Через нирки виділяються продукти азотистого обміну: сечовина, сечова кислота, креатин, аміак і гіпурова кислота.

2.2 Особливості білкового обміну у жуйних

Азотистий обмін у жуйних тварин пов'язаний з життєдіяльністю мікроорганізмів передшлунків. Білки корму в передшлунках розще- плюються до пептидів, амінокислот і аміаку. Навіть азотисті сполуки (сечовина, амонійні солі) гідролізуються в рубці з утворенням аміаку. Поряд з розщепленням у ньому відбувається синтез мікробного білка високої біологічної цінності. У синтез у передшлунках включаються не тільки амінокислоти та пептиди, а й азот аміаку.

Екскреція азотистих речовин через слизову оболонку рубця та нирки взаємозв'язана. Вона залежить від судинної реакції в цих ор- ганах і від концентрації азотистих речовин в артеріальній крові. В умовах ниркової недостачі посилюється функція слизової оболонки рубця по звільненню крові від надлишків азотистих речовин, яку в звичайних умовах вона виконує разом з нирками.

Для покриття потреби в протеїні для жуйних тварин більше під- ходить малоперетравний протеїн, оскільки при цьому підвищується румено-гепатична циркуляція азоту і коефіцієнт його використання. Проте покриття потреби в азоті мікрофлори та мікрофауни перед- шлунків за рахунок румено-гепатичної циркуляції стає обмеженим, коли в кишечник надходить більше 65% протеїну в нерозщепленому вигляді.

Встановлено, що згодовування жуйним окремих синтетичних амі- нокислот: лізину, метіоніну та інших -- підвищує їх продуктивність. Це значить, що в багатьох випадках мікробний синтез повноцінного білка в передшлунках не перекриває потреби жуйних в окремих не- замінних амінокислотах. Особливо це позначається на телятах, тому що в них мікрофлора передшлунків малочисельна. Отже, телята в ранньому віці потребують підгодівлі необхідними амінокислотами, так само, як і високопродуктивна молочна худоба.

2.3 Перетравлення білків у шлунково-кишковому тракті (ШКТ)

Для кожного живого організму характерна сувора специфічність його білків. Захист від чужорідних білків забезпечує його індивідуальність. Прикладом впливу чужих білків служать важкі алергічні реакції, аж до анафілактичного шоку і загибелі організму, при парентеральному уведенні білкових препаратів без дотримання відповідних пересторог або, тим більше, вливанні несумісної іношогрупної крові.

Найменшими структурними одиницями білків, що не мають видової специфічності, є амінокислоти.

Саме до окремих амінокислот і відбувається процес харчотравного розщеплення білків. Тільки амінокислоти в нормальних умовах надходять через слизову тонкого кишечника у кров. Починається процес розщеплення білків у сичугу жуйних або шлунку інших с.г тварин під дією ферменту пепсину і соляної кислоти.

Соляна кислота: викликає набрякання білкової молекули, що збільшує її поверхню контакту зі харчотравними ферментами, активує пепсин, що виділяється в просвіт шлунка у вигляді свого -неактивного попередника -пепсиногена. створює оптимальну реакцію середовища в порожнині шлунка -рН менше 2, при якій пепсин має максимальну активність.

Якщо соляної кислоти виділяється недостатньо (гіпоацидні, анацидні стани) і рН вище 2, то пепсин не виявляє активність. Це викликає, порушення харчотравних процесів у шлунку і веде до розвитку таких захворювань, як гастрити.

Пепсин розщеплює білки на окремі пептиди з 8 -10 амінокислот. Сила розщеплюючої дії пепсину дуже велика, 1г пепсину за 2 години може переварити до 50 кг білка яєчного альбуміну.

З шлунка харчова маса надходить у 12-палу кишку і тонкий кишечник. Підшлункова залоза створює лужне середовище і виділяє в кишечник ферменти трипсин і химотрипсин. Ці ферменти розщеплюють окремі поліпептиди на уламки з 2-3 амінокислот.

Остаточне розщеплення до амінокислот відбувається під дією ферментів, що продукуються кишковою стінкою -пептид-гідролаз, відомих за назвою пептидаз.

Вся група ферментів шлунково-кишкового тракту, що діють на білки корму, називається протеази (до гідролаз).

Амінокислоти, що утворилися, усмоктуються через стінку тонкого кишечника і надходять у кров. По воротній вені вони приносяться в печінку, де частково перетворюються, використовуються для потреб самої печінки і для синтезу ряду специфічних для організму білків (білка плазми), а інша їх частина током крові розносяться по всьому організмі і використовується для синтезу власних білків у клітинах. У тварин часто зустрічаються порушення перетравлення білків і реабсорбції амінокислот. У молодняка при гастритах унаслідок відсутності пепсину відбувається недостатнє перетравлення білків і наступає гнильна диспепсія. При захворюваннях підшлункової залози в результаті зниженого виділення трипсину, хімотрипсину і карбоксиполіпептидази також можуть порушуватися процеси перетравлення білків.

Є також порушення біосинтезу білків крові, що призводять до утворення патологічних білків. Це може спостерігатися при неопластичних захворюваннях лімфоретикулярної системи (мієломі, рідше -лімфосаркомі і лимфоденозе). Крім набутих, бувають і уроджені порушення синтезу білків крові.

Порушення біосинтезу білків плазми, по теорії матричної гіпотези, пов'язані з відсутністю матриці РНК, тому виявляються патологічні білка плазми зі зміненою структурою. Ряд учених вважає, що відсутність утворення даної матриці обумовлено нестачею деяких ензимів, що беруть участь у біосинтезі РНК.

При дефіциті білка в організмі виникають різноманітні порушення обміну речовин, затримується ріст, знижується продуктивність тварин.

2.4 Порушення обміну білків

Обумовлені такими основними причинами:

1. Недостатнє надходження білків в організм: повне або часткове голодування; зниження частки білка в раціоні або його низька біологічна цінність при достатній калорійності; харчування кормом, у якому відсутня одна з незамінних амінокислот.

2. Недостатнє перетравлення й усмоктування харчових білків (сильні проноси, диспепсії, дизентерія, порушення шлункового і кишкового травлення внаслідок дисфункції харчотравних залоз).

3. Підвищений обмін білків і, отже, підвищена потреба в них: при фізіологічних станах (вагітність, лактація й ін.) і стрес -реакціях (опіки, переломи, наркоз, хірургічне втручання й ін.); при інфекційних захворюваннях (туберкульоз, тиф, і т.д.), гіпертиреозах і інших гіперфункціях ендокринних залоз, при злоякісних новоутвореннях.

4. Втрати білків при різноманітних хворобах: нефрози, крововтрати, перехід білків у екссудати і транссудати, раньове виснаження, остеомієліти й ін.

5. Порушення синтезу білків у тканинах, у першу чергу в печінці, (білків крові).

6. При ряді хвороб білки проходять через епітелій кишечника в його просвіт і губляться для організму (гастрити, виразковий коліт, і ін.)

При білковій недостатності послабляється утворення біохімічних комплексів білків із вітамінами і ферментами; гальмується окислювання піровиноградної, фумарової і яблучної кислот; затримується зв'язування фенолів; порушуються окислювання фенілаланіну, тірозину, триптофану, гістидіну й інших, змінюється природне співвідношення амінокислот у тканинах; знижується синтез сечовини і її рівень у крові.

Білкова недостатність корму у тварин з однокамерним шлунком компенсується на початку за рахунок білків крові, потім у процес утягуються білки органів і тканин, особливо печінки, пізніше -білки м'язів і інших тканин.

При зазначеній патології порушується функція ендокринних залоз і синтез гормонів. У ранній період уражається щитовидна залоза і статева залоза. Гіпофіз і підшлункова залоза при вираженій картині білкової недостатності зберігають свої функції.

Позитивний лікувальний ефект при білковій недостатності надає амінокислота метионін, що відновлює порушені процеси дезамінування, переамінування і синтезу амінокислот у печінці, що стимулює процеси сечовиноутворення. Добавка метионіну обумовлює лікувальну дію навіть при низькобілковому кормі.

Всі випадки білкової недостатності характеризуються негативним азотистим балансом і зниженням концентрації білків у плазмі крові тварин на 30 -50 %, що називаються гіпопротеїнемією.

У зв'язку зі зниженням кількості білків у сироватці різко падає онкотичний тиск крові, порушується співвідношення солей, і у тварин виникають так називані голодні набряки. Проте дані явища спостерігаються на порівняно пізній стадії. Серйозні порушення проміжного обміну речовин у тварин відбуваються значно раніш розвитку негативного азотистого балансу. Вони і визначають усі наступні його зміни і клінічні ознаки недостатності білка.У початкових стадіях білкового голодування в організмі встановлені такі основні порушення: нормального співвідношення амінокислот у тканинах; процесів дезамінування і переамінування амінокислот; ферментативних функцій; нормального процесу утворення сечовини і процесів окислювання кетокислот, дикарбонових кислот; синтезу глікогену й ефіросіркових кислоту печінці, навіть при достатній кількості вуглеводів у кормах; процесів фосфорилювання. Більшість змін, що виникають при білковій недостатності, пов'язані з порушенням правильного співвідношення амінокислот в організмі тварин. При низькобілковій одноманітній годівлі одні амінокислоти можуть накопичуватися в надлишку, тоді як кількість інших стає мінімальною. До порушення співвідношення призводить і те, що раніш інших у кишечнику у вільному вигляді з'являються ароматичні амінокислоти і триптофан. У нормі, отже, є відомий розрив між часом появи амінокислот і їх усмоктування з кишечника. Цей розрив при фізіологічних умовах не перевищує двох годин, що не відбивається на амінокислотному складі тканинних білків. При патологічних же процесах нерідко відбувається розрив в часі між відщіпленням і усмоктуванням незамінних амінокислот, що досягає 5-6 годин, що й призводить до порушення синтезу білків тканин.

Порушення процесів перетравлення білків і усмоктування амінокислот може бути результатом не тільки первинних захворювань шлунково-кишкового тракту, але і виникати в зв'язку з вторинними функціональними його ураженнями. Так, при гіпопротеїнеміях і анеміях(екзо-і ендогенного походження) відбуваються зміни у водяному обміні й у зв'язку з цим спостерігається набряк слизової оболонки шлунка і кишечника, порушується як секреторна, так і усмоктувальна функції епітелію, а також функція ряду протеолітичних ферментів.

Деякі білки з кишечника можуть всмоктуватися в незмінному вигляді і потрапляти в лімфатичні судини. Цей факт довго залишався дискусійним і лише за останні роки доведений імунологічними методами. Підтвердженням можливості проникнення в кров незмінних білків із харчотравного тракту служить фізіологічна, харчова (аліментарна) альбумінурія.

Аліментарна протеїнурія спостерігається частіше у молодняка в неонатальний період при перевантаженні організму їжею, багатою білками -молоком.Проникнення чужорідних білків і поліпептидів у кров тягне за собою розвиток алергічних станів. Виведення чужорідного білка і поліпептидів із сечею є захисною реакцією.

Білки, що не переварилися, і високомолекулярні поліпептиди, всмоктавшись у кишечнику, потрапляють у кров і діють на організм як алергени. У молоці корів знаходиться біля 15 білків, кожний із який може бути алергеном.

Участь центральної нервової системи в регуляції азотистого обміну починається з регуляції процесів перетравлення й усмоктування продуктів розпаду білків. У регуляції азотистого обміну беруть участь як умовно-рефлекторні механізми, так і безумовні рефлекси (виділення харчотравних соків вже при потраплянні їжі в ротову порожнину). Регуляторні впливи центральної нервової системи здійснюються шляхом двосторонньої екстерорецептивного і інтерорецептивного зв'язку.

Зміни білкового обміну в тканинах при ураженнях та патологіях нервової системи характеризуються підвищеним розпадом білків і уповільненим їхній ресинтезом, що веде до розвитку атрофії, дистрофій і інших порушень.

Розлади нервових механізмів ведуть до значних змін в азотистому обміні. Видалення великих півкуль головного мозку у тварин супроводжується падінням вмісту залишкового азоту.

Великий вплив на білковий обмін мають гормони. Гормони щитовидної залози посилюють процеси розпаду білків і підвищують швидкість відновлення білків. При гіперфункції щитовидної залози посилений розпад білків може призвести до негативного азотистого балансу.

Діагностика порушень обміну білків -колоїдно-осадові проби (реакції), це тимолова проба, сулемова проба, проба з сульфатом цинку, проба Вальтмана та інші.

Розділ 3. Лабораторна діагностика

3.1 Лабораторні методи дослідження

Діагностика. Лабораторні дослідження включають: морфологічні дослідження крові, біохімічне дослідження крові, аналіз сечі, біопсія.

Дослідження крові-це один із найважливіших діагностичних методів. Кровотворні органи дуже чутливі до фізіологічних і особливо патологічних дій на організм тварини. Картина крові дуже інформативно відображає гомеостаз і функціональну повноцінність організма.

Предметом дослідження крові для отримання інформації про стан організма є:

1.Структурні характеристики-форма і будова клітин,наявність хімічних зв'язків з певними структурами.

2.Кількісна характеристика-розміри і співвідношення структурних компонентів клінит,відповідних клітинних елементів і їх співвідношення,концентрація хімічних зв'язків(ферментів,гормонів,білків,пігментів,жирів,вуглеводів,мікро-та макроелементів)

3.функціональні характеристики-цикл розвитку і дозрівання клітин,утворення хімічних сполук.

При загальному аналізі крові досліджують:

1.ШОЕ-швидкість зсідання еритроцитів. ШОЕ має діагностичне і прогностичне значення,але не є специфічним показником якогось захворювання. ШОЕ залежить від в'язкості крові,розмірів і форми формених елементів.

2.Гематокрит-загальний об'єм еритроцитів,відсоткове співвідношення плазми і формених елементів. Найпростіший метод виявлення гематокрита - центрифугування в гематокрит ній трубці: кров набирається в гематокритну трубку до мітки 100 і центрифугується.

3.Кольоровий показник-ступінь насичення еритроцитів гемоглобіном.

4.Гемоглобін-загальний дихальний пігмент,хромопротеїн,який забезпечує тканини киснем.

5.Еритроцити-червоні кровяні тільця,які беруть участь в усіх необхідних для нормального існування організма. Кількість еритроцитів підраховують у камері Горяєва.

6.Ретикулоцити-незрілі еритроцити,які мають рештки РНК в рибосомах. Фарбуються метиловим синім.

7.Лейкоцити-білі кровяні тільця. Підраховують у камері Горяєва.

8.Лейкограма-відсоткове співвідношення окремих груп лейкоцитів.

Нейтрофіли-це захисні клітини. Вони виробляють бактерицидні,антитоксичні,пірогенні і гідролітичні ферменти.

Еозинофіли-беруть участь в алергічних реакціях,адсорбують на своїй поверхні антитіла,токсини,інактивують їх і беруть участь в імунологічних реакціях і мають високу дезінтоксикацій ну дію.

Базофіли-беруть участь у запальних і алергічних реакціях.

9.Лімфоцити-захисні клітини організму,забезпечують специфічний імунітет.

10.Моноцити-по своїй дії є макрофагами.

11.Дослідження згортання крові,коагулограма. Біологічна система,забезпечує з однієї сторони зберігання рідкої частини крові, а з іншої попереджує і зупиняє крововтрати шляхом підтримання структурної цілісності стінок кровоносних судин і достатньо швидким трамбуванням їх,позначається як система гомеостазу,включаючи в себе згортаючи і антизгортаючу системи крові.Згортання крові-це захисна реакція організму,яка зберігає його від крововтрат. Процес згортання крові регулюється нервовою і ендокринною системами.У процесі згортання крові беруть участь тромбоцити.

Біохімічний аналіз крові:

1.Лактатдегідрогеназа(ЛДГ)-гліколітичний фермент,зворотно каталізуючий окислення лактату в піровиноградну кислоту. ЛДГ утворює 5 ізоферментів. Найбільша активність ЛДГ спостерігається в нирках,серцевому мязі,скелетних мязах і печінці. При паренхіматозних ураженнях печінки рівень ЛДГ підвищується на протязі першого тижня захворювання,а потім дуже швидко приходить до норми. При механічній жовтяниці рівень ЛДГ не змінюється. При новоутвореннях печінки і метастазах рівень ЛДГ не завжди змінюється. При патології печінки підвищується ізофермент ЛДГ4 і ЛДГ5,а ЛДГ1 і ЛДГ2 знижується.

2.Амінотрансфераза-це фермент,який переносить аміногрупи між амінокислотами і кетокислотами. Реакція проходить за участю вітаміна В6.Найважливіше клінічне значення мають визначення рівня в сироватці крові аланін амінотрансферази(АЛТ) і аспартатамінотрансферази(АСТ). Підвищення амінотрансферази найчастіше спостерігається при захворюваннях печінки(АЛТ) і міокарда(АСТ). Для диференційної діагностики велике значення має коефіцієнт Ритиса=АСТ:АЛТ. В нормі коефіцієнт Ритиса=1.1-1.3. його значення знижується при хворобах печінки,а збільшується при хворобах міокарда.

3.Глутамілтрансфераза(ГГТП)-це фермент,який переносить амінокислоти при утворенні пептидів. Підвищення рівня ГГТП спостерігається при гепатиті,механічній жовтяниці,новоутвореннях,холангіті,серцево-судинної недостатності,інфаркті міокарда.

4.Лужна фосфатаза-знаходиться в кістковій тканині,печінці,нирках і слизовій оболонці кишечника.

5.Гамма-глутамілтрансфераза(ГГТ)-знаходиться в печінці,підшлунковій залозі,нирках. Діагностичне значення має для підтвердження активності лужної фосфатази при патології печінки. Рівень ГГТ підвищується при гепатитах,холестазі,цирозі і новоутвореннях печінки,при патології підшлункової залози.

6.Холінестераза поділяється на ацетилхолінестеразу,яка знаходиться в мозку,еритроцитах,нервових клітинах і мязах, і псевдохолінестеразу,яка знаходиться в печінці,підшлунковій залозі і сироватці крові. Зниження рівня холін естерази відмічається при хворобах печінки (у зв'язку з порушенням синтезу холін естерази гепатоцитами),гіпотиреозі,бронхіальній астмі,ревматизмі,інфаркті міокарда,опіках,травматичному шоці,в післяопераціонний період,а також при отруєнні ФОС і ХОС.

7.Транскетолаза-каталізує пентозний цикл. Рівень її підвищується при інфекційному гепатиті,інфаркті міокарда,а знижується при цукровому діабеті.

8.Амілаза-фермент,який розщеплює вуглеводи. Зміни в сироватці крові спостерігаються при патології підшлункової залози.

9. Загальний білок крові. В плазмі крові є 3 види білків:альбуміни,глобуліни і фібриноген.

Функції білків: підтримка осмотичного тиску,згортання крові,підтримка рН крові,транспортна функція,імунна,білковий резерв організма.

10.Сечовина

11.Креатинін-кінцевий продукт обміну креатинфосфата,який бере участь у скороченні мязів. Креатинін виділяється тільки клубочками нефронів і не пітдається реабсорбції. Цей показник змінюється при патологіях нирок.

12.Аміак-утворюється в результаті дезамінування амінокислот,пуринових і піромідинових нуклеотидів. Аміак дуже токсичний для організма,особливо чутливі до нього нервові клітини. Аміак знезаражується в печінці і утворює сечовину. Підвищення рівня аміаку у крові характерне при тяжких патологій печінки,нирок і при ацидозі.

13.Глюкоза-це один з основних вуглеводних компонентів крові. Потрапляє в організм з їжею і всмоктується в кишечнику. Гормон інсулін перетворює глюкозу в глікоген,який накопичується в печінці і зниження його призводить до порушення ліпідного і білкового обміну,що виражається в накопиченні в крові кетонових тіл. Такі гормони,як адреналін,тироксин,глюкагон сприяють розщепленню глікогена в печінці. Зазвичай це показник патологій у підшлунковій залозі.

14.Холестерин-вторинний одноатомний циклічний спирт,який утворюється в печінці з ацетата і потрапляє в кров у складі ліпопротеїдів.

Дослідження сечі. Загальна схема.

Кількість сечі-вимірюється в спеціальному скляному мірному циліндрі. Для діагностики велике значення має інформація про добовий діурез і частоті сечоспускання.

Щільність сечі-пропорціональна концентрація розчинених в ній речовин:сечовини,сечової кислоти,креатині на,солей. Вимір щільності сечі проводять урометром.

Прозорість сечі

Колір сечі

Запах сечі

рН-визначається за допомогою лакмусового папірця або універсальних тест-полосок. В нормі сеча у м'ясоїдних кисла.

Білок-в нормі немає в сечі.

Проба з сульфосаліциловою кислотою. До сечі добавляють 20% розчин сульфосаліцилової кислоти з урахуванням 2 краплі на 1 мл сечі. При позитивній реакції зявляється помутніння.

Проба кип'ятінням. Сечу кип'ятять і додають до неї 10% оцтову кислоту. При наявності в сечі білка зявляється біле помутніння.

Цукор-в нормі у незначній кількості. Глюкозурія(підвищення кількості цукру в сечі) є наслідком послабленням глікоген утворювальної функції печінки і недостатнього біосинтезу інсуліна підшлункової залози.

Проба Гайнеса. До 3-4 мл реактива Гейнеса додають 8-12 крапель сечі,кип'ятять. Якщо є цукор в сечі то зявляється жовте або червоне забарвлення.

9. Кетонові тіла-складаються з ацетона,Б-оксимасляної кислоти. В нормі кетонові тіла в сечі відсутні або можуть зявлятись при потраплянні великої кількості жирів з раціоном і повним відсутністю вуглеводів.

Проба Лестраде. На предметне скло поміщають реактив Лестраде і 20 г безводного карбоната натрія. На реактив капають каплю сечі. Позитивний результат дає темно-червоне забарвлення.

10. Жовчні пігменти-білірубін,білівердин і уробіліноген-виявляють в сечі тільки при патології. Підвищення цих пігментів спостерігається при патології печінки.

Метод дослідження білірубіна в сечі. Проба Розина-на 2 мл сечі нашаровують 0.5 мл розчина йода. При наявності білірубіна на межі між двума рідинами утворюється зелене кільце.

Метод визначення уробіліногена в сечі. Пробо Богомолова. До 10-15 мл сечі додають 2-3 мл насиченого розчину сульфата міді. Якщо зявляється помутніння,то додають декілька крапель соляної кислоти до прозорості. Через 5 хвилин додають 2-3 мл хлороформа. При наявності уробіліногена в сечі хлороформ зафарбовується в рожево-червоний колір.

Кров і кровяністі тільця-при нормі вони є в незначній кількості. Ця патологія зявляється при хворобах нирок,інтоксикаціях,травмах.

Сечовина-при патології печінки рівень сечовини знижується,оскільки сечовина синтезується тільки в печінці.

Дослідження калу:

1.Кількість

2.Консистенція

3.Запах

4.Колір

5.Наявність домішок

6.Частота дефекації

3.2 Сулемова проба

Сулемова проба, як і тимолова, відноситься до осадових проб, але менш чутлива і виявляє зміна дисперсності білків (розміру та здатності перебувати в плазмі в завислому стані). При додаванні до сироватці крові сулеми утворюються солі ртуті, що супроводжується випаданням в осад крупнодисперсних частинок і помутніння вмісту пробірки. Якщо помутніння сталося, то проба вважається позитивною. Результат оцінюється по кількості реагенту, який викликав осадження білків.

У нормі сулемовая проба позитивна при використанні 1,5-2,2 мл розчину сулеми. Зміна дисперсності білків виявляються при захворюваннях печінки, особливо при хронічному гепатиті та цирозі. У цих випадках кількість сулеми, необхідне для помутніння сироватки крові, знижується до 1 мл.

При інфекційних гепатитах сулемовая проба різко позитивна, потім її показник збільшується. При жовтяниці, пов'язаної з порушенням відтоку жовчі, результат проби в перші дні відповідає нормі, потім він стає все більш позитивним у міру залучення в патологічний процес печінкової тканини.

3.3 Тимолова проба

Суть даного лабораторного обстеження полягає в осадженні білків сироватки крові, помутніння якої свідчить про позитивному результаті. Ступінь помутніння визначається фотоколорометрично і виражається в одиницях Маклагана. Варто відзначити, що фізико-хімічні особливості тимолової проби не з'ясовано до кінця, але відомо, що в ході реакції виникають складні комплекси глобулінів, фосфоліпідів, тимолу і холестерину. Тимолова проба підвищена. Що це означає? У минулому позитивні результати розцінювали як специфічний ознака ураження печінки. Сьогодні відомо, що існує значна кількість інших патологій, які також характеризуються диспротеінемія. Як правило, підвищена тимолова проба реєструється при: захворюваннях печінки (гепатити вірусної, токсичної, лікарською або алкогольною етіології, цирози та жирова інфільтрація печінки, її пухлини і порушення її функціонування внаслідок прийому стероїдів або контрацептивів); захворюваннях нирок, для яких властива втрата білка альбуміну з сечею (наприклад, гломерулонефрит, пієлонефрит або амілоїдоз); при спадкових порушеннях обміну білків; при системних ревматоїдних патологіях - дерматоміозит, ревматоїдні поліартрити або системний червоний вовчак; при захворюваннях органів травлення, особливо це стосується панкреатитів і ентеритів з тяжкою діареєю; при мієломної хвороби; при наявності злоякісних новоутворень; причини підвищеної тимолової проби також можуть включати надмірне вживання жирної їжі, тому для правильної оцінки результатів слід враховувати інші біохімічні показники. Так, при захворюваннях печінки потрібно звернути увагу на рівень білірубіну, холестерину та трансаміназ, лужної фосфатази, а також на результати сулемовой або цинк-сульфатної проби. Розшифровка тимолової проби варто пам'ятати, що даний аналіз лише підтверджує або заперечує кількісні або якісні порушення білкового складу крові. Інтерпретація досить проста. У випадках, коли білковий склад сироватки крові не порушений, результат зазначеного біохімічного дослідження від'ємний і становить не більше 5 одиниць (при диспротеинемии даний показник вище). Незважаючи на те, що існує багато хвороб, які супроводжуються реактиви для тимолової пробыположительной тимолової пробій, найбільше діагностичне значення вона має для раннього виявлення гепатиту, оскільки на первинних стадіях цього захворювання жовтяниця відсутня, а рівень білірубіну і аминотрасфераз може бути в межах норми. Позитивна тимолова проба може свідчити вже про перенесений гепатит і дозволяє робити висновки щодо динаміки процесів, відновлення в печінці, тому для уточнення діагнозу рекомендується проводити серологічне дослідження крові. Важливою диференційно-діагностичним критерієм також є закономірність, що в 75% випадків механічної жовтяниці у дорослих результати проби негативні. Вони стають позитивними лише тоді, коли патологічний процес ускладнюється паренхіматозних запаленням печінки. При оцінці результатів слід пам'ятати, що норма тимолової проби залежить від віку, ваги та інших чинників (наприклад, від вмісту альфа - і гамма-глобулінів, а також від інгібуючої здатності бета-ліпопротеїдів). Значення має і час проведення аналізу (потрібно забирати кров вранці строго натщесерце в спеціальну вакуумну систему без антикоагулянтів). При розшифровці отриманих даних треба враховувати, що прийом гепатотоксичних фармакологічних засобів здатний вплинути на результат обстеження. Потрібно сказати, що, незважаючи на наявність більш сучасних методів діагностики (наприклад, електрофорезу або імунологічних тестів), тимолова проба продовжує широко застосовуватися в медичній практиці, що дозволяє своєчасно виявляти і лікувати значна кількість важких патологій як печінки, так і інших органів.

Висновок

Отже, білковий обмін займає особливе місце в різноманітних перетвореннях речовин, характерних для всіх живих організмів. Біологічне значення білків визначається їх різноманітними функціями. Білки визначають мікро-і макроструктуру окремих субклітинних утворень, клітин, органів і цілісного організму, тобто виконують пластичну функцію. Білковий обмін забезпечує безперервність відтворення і поновлення білкових тіл організму. Енгельс охарактеризував білки як матеріальний носій життя і підкреслив динамічність білкового обміну. Він писав: "Життя є спосіб існування білкових тіл, і цей спосіб існування полягає по своїй суті в постійному самооновлення хімічних складових частин цих тіл". Крім пластичної ролі, білки виконують унікальну, функціональну, тобто каталітичну роль. Цією функцією не наділені ні вуглеводи, ні жири.
Таким чином, білковий обмін координує, регулює та інтегрує процеси обміну речовин в організмі, підпорядковуючи його збереження виду, безперервності життя. Стан білкового обміну визначається безліччю екзо-і ендогенних факторів. Будь-які відхилення від нормального фізіологічного стану організму відбиваються на білковому обміні. Тому знання закономірностей цих змін при конкретному патологічному процесі має важливе значення для правильного розуміння механізмів хвороби і вибору тактики терапевтичних заходів.

Список використаних джерел

1. Бажибина Е., Коробов А., Середа С. и др. Методологические основы оценки клинико-морфологических показателей крови домашних животних. -- М: Аквариум, 2005. -- 123с.

2. Бурлистров. Клиническая лабораторная диагностика. Основные исследования и показатели. -- 19 с.

3. Бушарова Е.В. Основы ультразвуковой диагностики мелких домашних животных -- М: НОУДО, 2008. -- 100 с.

4. Кирк Р., Бонагура Д. Современный курс ветеринарной медицины Кирка. -- М: Аквариум, 2005. -- 1375 с.

5. Кесарева Е.А., Денисенко В.Н. Клиническая интерпритация биохимических показателей сыровотки крови собак и кошек. -- М.: Колосс. -- 27 с

6. Кондрахин И.П., Архипов А.В. и др. Методы ветеринарной клинической лабораторной диагностики. -- М.:Колосс,2004. -- 520 с.

7. Кондрахин И.П, Левченко В.И. Диагностика и терапия внутренних болезней животных. -- М.: Аквариум, 2005. -- 825 с.

8. Левченко В.І., Кондрахін І.П., Влізло В.В. та ін. Внутрішні хвороби тварин -- У.: Біла Церква, 2012. -- 527 с.

9. Медведева М. Клиническая ветеринарная лабораторная диагностика. -- М.: Аквариум,2009. -- 405 с.

10. Риган В., Сандерс Т., Деникола Д. Атлас ветеринарной гематологии -- М: Аквариум, 2007. -- 136 с.

...