Ферменти, їх властивості, різноманітність та значення

Размещено на http://www.allbest.ru/

Ферменти, їх властивості, різноманітність та значення

Ферменти (від лат. fermentum - бродіння), або ензими (від грец. еп - всередині, sume - закваска) - білкові сполуки, які є біологічними каталізаторами. Наука про ферменти називається ензимологією. Молекули ферментів є білками або рибонуклеїновими кислотами (РНК). РНК-ферменти називаються рибозимами і вважаються первісною формою ферментів, які були замінені білковими ферментами в процесі еволюції.

Структурно-функціональна організація. Молекули ферментів мають більші розміри, ніж молекули субстратів, і складну просторову конфігурацію, здебільшого глобулярної структури.

Завдяки великим розмірам молекул ферментів виникає сильне електричне поле, у якому: а) ферменти набувають асиметричної форми, що послаблює зв'язки і обумовлює зміну їхньої структури; б) стає можливим орієнтація молекул субстрату. Функціональна організація ферментів пов'язана з наявністю активних і алостеричних (регуляторних) центрів. Активний центр - це особлива невелика ділянка молекули білка, яка може зв'язувати субстрат і забезпечувати таким чином каталітичну активність фермента. Активний центр простих ферментів являє собою поєднання певних амінокислот ланцюга з утворенням своєрідної "кишені", у якій відбуваються каталітичні перетворення субстрату. У складних ферментів кількість активних центрів дорівнює кількості субодиниць, і ними є кофактори з прилягаючими до нього білковими функціональними групами. Крім ативного центру, деякі ферменти мають алостеричний центр, який регулює роботу активного центру.

Властивості. Між ферментами і каталізаторами неорганічної природи існують певні спільні та відмінні ознаки. Спільним є те, що вони: а) можуть каталізувати лише термодинамічно можливі реакції і прискорюють лише ті реакції, які можуть відбуватися і без них, однак із меншою швидкістю; б) не використовуються під час реакції і не входять до складу кінцевих продуктів; в) не зміщують хімічної рівноваги, а лише прискорюють її настання. Для ферментів характерні і деякі специфічні властивості, яких не мають неорганічні каталізатори.

Ферменти не руйнуються в реакціях, тому дуже мала їх кількість викликає перетворення великої кількості субстрату наприклад, 1 молекула каталази може розщепити за 1 хв понад 5 млн молекул Н2O2). Зони прискорюють швидкість хімічних реакцій за звичайних умов, але самі при цьому не витрачаються. Усе це разом обумовлює таку властивість ферментів, як висока біологічна активність. Оптимальна дія більшості ферментів виявляється при температурі +37-40°С. З підвищенням температури активність ферментів знижується і згодом зовсім припиняється, а за +80°С відбувається їхнє руйнування. За низьких температур (нижче 0°С) ферменти припиняють свою дію, але не руйнуються. Отже, для ферментів характерна термочутливість.

Ферменти виявляють свою активність за певної концентрації йонів Н, тому говорять про pH-залежність. Оптимальна дія більшості ферментів спостерігається в середовищі, близькому до нейтрального.

Така властивість, як специфічність, або селективність виявляється в тому, що кожний фермент діє на певний субстрат, каталізуючи лише одну "свою" реакцію. Вибірковість дії ферментів визначається білковим компонентом. фермент молекула хімічна реакція

Ферменти є каталізаторами з регульованою активністю, яка може суттєво змінюватися під впливом певних хімічних сполук, що збільшують або зменшують швидкість реакції, яка каталізується. У ролі активаторів виступають катіони металів, аніони кислот, органічні речовини, а інгібіторами - катіони важких металів та ін.

Структура амілази слини

Цю властивість назвали регульованістю дії (алостеричність). Ферменти утворюються лише тоді, коли виникає субстрат, який індукує його синтез (індуцибельність), а "відключення" дії ферментів, зазвичай, здійснюється надлишком продуктів асиміляції (репресибельність). Ферментативні реакції є зворотними, що обумовлено здатностю ферментів каталізувати пряму і зворотну реакцію. Так, наприклад, ліпаза може при певних умовах розщепити жир до гліцерину і жирних кислот, а також каталізувати його синтез із продуктів розпаду (зворотність дії).

Механізм дії. Для розуміння механізму дії ферментів на протікання хімічних реакцій важливими є теорія активного центру, гіпотеза "ключ-замок" та гіпотеза індукованої відповідності. Згідно з теорією активного центру, у молекулі кожного ферменту є одна або більше ділянок, у яких за рахунок тісного контакту між ферментом і субстратом відбувається біокаталіз. Гіпотеза "ключ-замок" (1890, Е. Фішер) пояснює специфічність ферментів відповідністю форми фермента (замок) і субстрата (ключ). Фермент поєднується із субстратом з утворенням тимчасового фермент-субстратного комплексу. Гіпотеза індукованої відповідності (1958, Д. Кошланд). базується на твердженні про те, що ферменти є гнучкими молекулами, завдяки чому в них у присутності субстрату конфігурація активного центру зазнає змін, тобто фермент орієнтує свої функціональні групи так, щоб забезпечити найбільшу каталітичну активність. Молекула субстрату, приєднуючись до ферменту, також змінює свою конфігурацію для збільшення реакційної здатності.

Різноманітність. У сучасній ензимології відомо понад 3000 ферментів. Ферменти, як правило, класифікують за хімічним складом і за типом реакцій, на які вони впливають. Класифікація ферментів за хімічним складом включає прості та складні ферменти. Прості ферменти (однокомпонентні) - містять лише білкову частину. Більшість ферментів цієї групи можуть кристалізуватися. Прикладом простих ферментів є рибонуклеаза, гідролази (амілази, ліпази, протеази), уреаза та ін. Складні ферменти (двокомпонентні) - складаються з апофермента й кофактора. Білковий компонент, який визначає специфічність складних ферментів і синтезується, як правило, організмом та є чутливим до температури - це апофермент. Небілковий компонент, який визначає активність складних ферментів і, як правило, надходить в організм у вигляді попередників або в готовому вигляді, та зберігає стабільність за несприятливих умов, є кофактором. Кофактори можуть бути як неорганічними молекулами (наприклад, йони металів), так і органічними (наприклад, флавін). Органічні кофактори, які постійно зв'язані з ферментом, називають простетичними групами. Кофактори органічної природи, що здатні відділятися від ферменту, називають коферментами. Комплекс апофермента й кофактора називається холоферментом. Прикладом складних ферментів є оксидоредуктази (наприклад, каталаза), лігази (наприклад, ДНК-полімераза, тРНК-синтетази), ліази та ін.

Ферментативні реакції поділяються на анаболітичні (реакції синтезу) і катаболітичні (реакції розпаду), а сукупність усіх цих процесів у живій системі називають метаболізмом. У межах цих груп процесів виділяють типи ферментативних реакцій, згідно з якими ферменти поділяють на 6 класів: оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази та лігази.

1. Оксидоредуктази каталізують окислювально-відновні реакції (перенесення електронів та атомів Н від одних субстратів на інші).

2. Трансферази прискорюють реакції трансферації (перенесення хімічних груп від одних субстратів на інші).

3. Гідролази є ферментами реакцій гідролізу (розщеплення субстратів за участю води).

4. Ліази каталізують реакції негідролітичного розпаду (розщеплення субстратів без участі води з утворенням подвійного зв'язку і без використання енергії АТФ).

5. Ізомерази впливають на швидкість реакцій ізомеризації (внутрішньомолекулярне переміщення різних груп).

6. Лігази каталізують реакції синтезу (поєднання молекул з використанням енергії АТФ і утворенням нових зв'язків).

Зазвичай фермент називають за типом реакції, яку він каталізує, додаючи суфікс -аза до назви субстрату (наприклад, лактаза - фермент, що бере участь у перетворенні лактози).

Значення. Ферменти забезпечують хімічні перетворення речовин унаслідок зниження енергії активації, тобто в зниженні рівня енергії, необхідної для надання реакційної здатності молекулі (наприклад, для розриву зв'язку між Нітрогеном і Карбоном у лабораторних умовах необхідно близько 210 кДж, тоді як у біосистема на це витрачається лише 42-50 кДж). Ферменти наявні у всіх живих клітинах сприяють перетворенню одних речовин (субстратів) на інші (продукти). Ензими виступають у ролі каталізаторів практично в усіх біохімічних реакціях, що відбуваються живих організмах - ними каталізується близько 4000 хімічно окремих біореакції Ферменти відіграють найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності, скеровую чи та регулюючи обмін речовин організму. Ферменти широко використовуються народному господарстві.

Деякі приклади використання ферментів у діяльності людини

Нуклеїнові кислоти - це сполуки, які зв'язують минуле із майбутнім.

Размещено на Allbest.ru