Размещено на http://www.allbest.ru/

План

• 1. Аминокислоты: классификация, физико-химические свойства, биологическая роль. Характеристика отдельных аминокислот, их роль в структуре белков и метаболизме
• 1.1 Моноаминокарбоновые кислоты
• 1.2 Диаминокарбоновые кислоты
• 1.3 Гомоциклические (Ароматические) аминокислоты
• 1.4 Гетероциклические аминокислоты
• 2. Метаболизм и биосинтез кетонових тел. Метаболизм кетоновых тел в условиях патологии
• 2.1 Синтез кетоновых тел в печени
• 2.2 Регуляция синтеза кетоновых тел. Регуляторный фермент синтеза кетоновых тел - ГМГ-КоА синтаза
• 2.3 Окисление кетоновых тел в периферических тканях
• 2.4 Кетоацидоз
• 3. Молекулярные механизмы действия пептидных гормонов и биогенных аминов. Понятие про рецепторы и вторичные менеджеры, механизмы действия циклических нуклеотидов фосфонуклезитидов и Са²⁺
• 3.1 Са²⁺-мессенджерная система
• Выводы
• Список использованной литературы

1. Аминокислоты: классификация, физико-химические свойства, биологическая роль. Характеристика отдельных аминокислот, их роль в структуре белков и метаболизме

Аминокислоты, органические кислоты, содержащие аминную группу NH₂. В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной, различают б, в, г и др. аминокислоты. Аминокислоты - конечные продукты гидролиза белков играют огромную физиологическую роль. В состав белков входят исключительно б-Аминокилоты, которые поэтому и представляют наибольший интерес. Общая формула б-аминокислот: R - CHNH2COOH, где R - кислотный радикал.

Различают моноаминомонокарбоновые аминокислоты, т. е. содержащие 1 карбоксильную и 1 аминогруппу, например, аминоуксусная кислота, или глицин (гликоколь), CH₂NH₂COOH; аланин (б-аминопропионовая кислота); лейцин (б-аминоизокапроновая кислота) и др. В состав А. может входить также сера, как, напр., цистеин (б-амино-в-тиопропионовая кислота), цистин и метионин, или оксигруппа, например, серии (б-амино-в-оксипропионовая кислота). Моно-аминодикарбоновые аминокислоты содержат 2 карбоксильные и 1 аминную группы, напр., глютаминовая (б-амино-глютаровая) и аспарагиновая (б-аминоянтарная) кислоты. Они, особенно последняя, широко распространены в р-ниях, гл. обр., в виде своих амидов, аспарагина и глютамина. Диаминомонокарбоновые кислоты, наоборот, содержат 2 аминные и 1 карбоксильную группы. Сюда относятся, например, аргинин, гуанидин (б-аминовалериановая кислота) и лизин (диаминокапроновая кислота). В состав А. могут входить также ароматические или гетероциклические радикалы. К 1-му из этих типов А. относятся фенилаланин и его оксипроизводное тирозин, а ко 2-му гистидин, триптофан и пролин и его оксипроизводное - оксипролин. Т. к. пролин и оксипролин содержат только вторичную аминную (иминную) группу, их называют иминокислотами.

Аминокислоты - бесцветные, твёрдые кристаллические вещества, в той или иной степени растворимые в воде. Подобно белкам, они амфотерные электролиты. У дикарбоновых А. преобладают кислые свойства, а у диаминокислот (аргинин, лизин и гистидин) - основные. А. получают обычно путём гидролиза белков и выделения их из гидролизатов, однако они могут быть также синтезированы и в лаборатории. В природе аминокислоты синтезируются растениями и микроорганизмами, которые используют для этого неорганический азот. Животный организм может синтезировать лишь часть аминокислот (напр., глицин, аланин), тогда как другие должны поступать с пищей (обычно в составе белков); их отсутствие в пище вызывает задержку роста и др. нарушения жизнедеятельности, почему их и называют незаменимыми, или жизненно необходимыми А. (триптофан, лизин, метионин, фенилаланин и др.).

Аминокислоты всасываются из кишечника в кровь. В печени часть из них откладывается в виде белка. В крови они переносятся преимущественно форменными элементами. В организме А. идут на синтез белков тканей организма, различных специфических веществ и катализаторов обмена - гормонов и ферментов. Так, напр., среди ряда др. важных веществ, из тирозина, по-видимому, образуются гормон щитовидной железы - тироксин и гормон коры надпочечников - адреналин. Наряду с другими А., цистин используется при синтезе инсулина, а аргинин, глицин и метионин - при синтезе креатина. Избыток А. подвергается дезаминированию (отщеплению аминогруппы в виде аммиака) и окисляется до углекислоты и воды. Азот А. выделяется у млекопитающих в виде мочевины. В настоящее время в природных белках животного происхождения найдено 20 различных аминокислот, которые разделяются по числу аминных и карбоксильных групп на: 1) моноаминомонокарбоновые; 2) диаминомонокарбоновые; 3) моноаминодикарбновые новые; 4) диаминодикарбоновые. По структуре аминокислоты подразделяются на ациклические и циклические (гомо- и гетероциклические). Ациклические аминокислоты в свою очередь подразделяются на оксикислоты и кислоты, содержащие серу.

1.1 Моноаминокарбоновые кислоты

В эту группу входят аминокислоты, содержащие одну амино и одну карбоксильную группы: глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин, а также содержащие оксигруппу (серии, треонин) и содержащие серу (цистеин, цистин, гомоцистеин и метионин). Строение указанных аминокислот видно из приведенных формул. В водной среде эти аминокислоты электронейтральны, так как они образуют внутренние соли благодаря взаимодействию аминной и карбоксильной групп.

Аминоуксусная кислота H₂N--СН₂--СООН (глицин, гликоколь) образуется при кислотном или щелочном гидролизе животного клея (желатина) и обладает сладким вкусом. Это первая аминокислота, выделенная при гидролизе белков.

Она содержится в большом количестве в белке шелковой нити (фиброин шелка). Синтетически глицин получается действием аммиака на хлоруксусную кислоту. Это - кристаллическое вещество, растворимое в воде и нерастворимое в абсолютном спирте.

1.2 Диаминокарбоновые кислоты

В эту группу входят четыре аминокислоты: орнитин, аргинин, лизин и гидроксилизин. При растворении указанных аминокислот в воде проявляются их основные, т.е. щелочные, свойства, так как у них две аминные группы и одна карбоксильная. При электрофорезе эти аминокислоты направляются к катоду.

В эту группу входят аминокислоты, имеющие одну аминную и две карбоксильные группы (аспарагиновая и глютаминовая кислоты). В водной среде эти кислоты дают кислую реакцию, а при электрофорезе направляются к аноду. В белковых веществах мозга эти аминокислоты встречаются в больших количествах и играют важную роль как соединения, связывающие аммиак, образуя амиды (аспарагин и глютамин).

1.3 Гомоциклические (Ароматические) аминокислоты

К числу гомоциклических аминокислот принадлежат две кислоты: тирозин (параоксифенилаланин) и фенилаланин. Эти кислоты играют важную роль в организме.

1.4 Гетероциклические аминокислоты

В ряду гетероциклических аминокислот встречаются следующие: пролин, оксипролин, гистидин, триптофан. Пролин и оксипролин содержат в своем составе гетероцикл - пирролидин, гистидин - имидазол, а триптофан - индол. Пролин и оксипролин встречаются в больших количествах в белках соединительной ткани - коллагенах. Гистидин и триптофан встречаются в небольших количествах в белках как животного, так и растительного происхождения, придавая им полноценность, так как эти аминокислоты весьма необходимы для организма.

Мы рассмотрели строение аминокислот, которые получаются в результате гидролиза белковых веществ. Некоторые из этих аминокислот считаются незаменимыми, так как они не могут синтезироваться в организме человека и должны быть обязательно доставлены с пищей. К числу незаменимых аминокислот относятся триптофан, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, валин, лейцин, изолейцин.

В растениях имеются значительно больше аминокислот, они разделяются на протеиногенные и непротеиногенные, не встречающиеся в белках. К числу таких аминокислот относятся B-аланин, а-аминомасляная, а-аминовалериановая (норвалин), а-аминокапроновая (норлейцин) и др.

Аминокислоты, входящие в состав белков, можно выявить при помощи универсальной цветной реакции с нингидрином. В присутствии этого соединения все аминокислоты дают синее окрашивание, чем и пользуются для проявления аминокислот при хроматографическом анализе. Кроме того, имеются цветные реакции на отдельные аминокислоты: реактив Миллона на тирозин (смесь солей окиси и закиси ртути), реактив Адамкевича на триптофан (смесь глиоксиловой и серной кислот), реактив Фоля на цистеин (уксуснокислый свинец в щелочной среде), реактив Паули на гистидин (сульфоновая и азотная кислоты) и др.

По функциональным группам

* Алифатические

* Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин

* Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

* Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд

* Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

* Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд

* Серосодержащие: цистеин, метионин

* Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)

* Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин

* Иминокислоты: пролин

Незаменимые аминокислоты - необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме, в частности, в организме человека. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо.

Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонимн, триптофан и фенилаланимн; Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин.

Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы или "строительные кирпичики", образующие белки. Аминокислоты на 16 процентов состоят из азота, это является основным химическим отличием от двух других важнейших элементов питания - углеводов и жиров. Важность аминокислот для организма определяется той огромной ролью, которую играют белки во всех процессах жизнедеятельности. Незаменимые аминокислоты не синтезируются клетками животных и человека и поступают в организм в составе белков пищи. Для человека незаменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин и в некоторых случаях аргинин. Для разных животных набор незаменимых аминокислот неодинаков. Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ, при острой недостаточности - к гибели организма.

Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания нормального обмена азота в организме. Он может быть использован мышцами в качестве источника энергии. Чрезмерно высокий уровень валина может привести к таким симптомам, как парестезии (ощущение мурашек на коже). Валин содержится в следующих пищевых продуктах: зерновые, мясо, грибы, молочные продукты, арахис. Прием валина в виде пищевых добавок следует сбалансировать с приемом других разветвленных аминокислот - L-лейцина и L-изолейцина.

Лейцин - незаменимая аминокислота. Она защищает мышечные ткани и является источником энергии, а также способствует восстановлению костей, кожи, мышц. Лейцин несколько понижает уровень сахара в крови и стимулирует выделение гормона роста. К пищевым источникам лейцина относятся: бурый рис, бобы, мясо, орехи, соевая и пшеничная мука. Биологически активные пищевые добавки, содержащие лейцин, применяются в комплексе с валином и изолейцином.

Изолейцин - одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения. Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани. Изолейцин очень нужен спортсменам, так как увеличивает выносливость и способствует восстановлению мышечной ткани. К пищевым источникам изолейцина относятся: миндаль, кешью, куриное мясо, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соевые белки.

Треонин - это незаменимая аминокислота, способствующая поддержанию нормального белкового обмена в организме. Она важна для синтеза коллагена и эластина, помогает работе печени и участвует в обмене жиров. Треонин находится в сердце, центральной нервной системе, скелетной мускулатуре и препятствует отложению жиров в печени. Эта аминокислота стимулирует иммунитет.

Метионин - незаменимая аминокислота, помогающая переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и в стенках артерий. Эта аминокислота способствует пищеварению, защищает от воздействия радиации, полезна при остеопорозе и химической аллергии. Метионин применяют в комплексной терапии ревматоидного артрита и токсикоза беременности. Пищевые источники метионина: бобовые, яйца, чеснок, чечевица, мясо, лук, соевые бобы, семена и йогурт

Фенилаланин в организме может превращаться в другую аминокислоту - тирозин, которая, в свою очередь, используется в синтезе двух основных нейромедиаторов: допамина и норэпинефрина. Поэтому эта аминокислота влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память и способность к обучению, подавляет аппетит. Фенилаланин используют в лечении артрита, депрессии, болей при менструации, мигрени, ожирения. Биологически активные пищевые добавки, содержащие фенилаланин, не дают беременным женщинам, лицам с диабетом, высоким артериальным давлением, фенилкетонурией.

Триптофан - это незаменимая аминокислота, необходимая для продукции ниацина. Он используется для синтеза в головном мозге серотонина, одного из важнейших нейромедиаторов. Триптофан применяют при бессоннице, депрессии и для стабилизации настроения. Он используется при заболеваниях сердца, для контроля за массой тела, уменьшения аппетита, а также для увеличения выброса гормона роста. Триптофан снижает вредное воздействие никотина. К пищевым источникам триптофана относятся: бурый рис, деревенский сыр, мясо, арахис и соевый белок.

Лизин - это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков. Он необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и поддержанию нормального обмена азота у взрослых. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Прием добавок, содержащих лизин в комбинации с витамином С и биофлавоноидами, рекомендуется при вирусных заболеваниях.

Аргинин замедлят рост опухолей, в том числе раковых, за счет стимуляции иммунной системы организма. Его также применяют при заболеваниях печени (циррозе и жировой дистрофии), он способствует дезинтоксикационным процессам в печени (прежде всего обезвреживанию аммиака). Семенная жидкость содержит аргинин; его иногда применяют в комплексной терапии бесплодия у мужчин. В соединительной ткани и в коже также находится большое количество аргинина, поэтому он эффективен при различных травмах. Аргинин - важный компонент обмена веществ в мышечной ткани. Аргинин помогает снизить вес.

2. Метаболизм и биосинтез кетонових тел. Метаболизм кетоновых тел в условиях патологии

2.1 Синтез кетоновых тел в печени

При низком соотношении инсулин/глюкагон в крови в жировой ткани активируется распад жиров. Жирные кислоты поступают в печень в большем количестве, чем в норме, поэтому увеличивается скорость в-окисления. Скорость реакций ЦТК в этих условиях снижена, так как оксалоацетат используется для глюконеогенеза. В результате скорость образования ацетил-КоА превышает способность ЦТК окислять его. Ацетил-КоА накапливается в митохондриях печени и используется для синтеза кетоновых тел. Синтез кетоновых тел происходит только в митохондриях печени.

Синтез кетоновых тел начинается с взаимодействия двух молекул ацетил-КоА, которые под действием фермента тиолазы образуют ацетоацетил-КоА. С ацетоацетил-КоА взаимодействует третья молекула ацетил-КоА, образуя 3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА (ГМГ-КоА). Эту реакцию катализирует фермент ГМГ-КоА-синтаза. Далее ГМГ-КоА-лиаза катализирует расщепление ГМГ-КоА на свободный ацетоацетат и ацетил-КоА.

Ацетоацетат может выделяться в кровь или превращаться в печени в другое кетоновое тело - в-гидроксибутират путём восстановления.

В клетках печени при активном в-окислении создаётся высокая концентрация NADH. Это способствует превращению большей части ацетоацетата в в-гидроксибутират, поэтому основное кетоновое тело в крови - именно в-гидроксибутират. При голодании для многих тканей жирные кислоты и кетоновые тела становятся основными топливными молекулами. Глюкоза используется в первую очередь нервной тканью и эритроцитами.

При высокой концентрации ацетоацетата часть его неферментативно декарбоксилируется, превращаясь в ацетон. Ацетон не утилизируется тканями, но выделяется с выдыхаемым воздухом и мочой. Таким путём организм удаляет избыточное количество кетоновых тел, которые не успевают окисляться, но, являясь водорастворимыми кислотами, вызывают ацидоз.

2.2 Регуляция синтеза кетоновых тел. Регуляторный фермент синтеза кетоновых тел - ГМГ-КоА синтаза

ГМГ-КоА-синтаза - индуцируемый фермент; его синтез увеличивается при повышении концентрации жирных кислот в крови. Концентрация жирных кислот в крови увеличивается при мобилизации жиров из жировой ткани под действием глюкагона, адреналина, т.е. при голодании или физической работе.

ГМГ-КоА-синтаза ингибируется высокими концентрациями свободного кофермента А.

Когда поступление жирных кислот в клетки печени увеличивается, КоА связывается с ними, концентрация свободного КоА снижается, и фермент становится активным.

Если поступление жирных кислот в клетки печени уменьшается, то, соответственно, увеличивается концентрация свободного КоА, ингибирующего фермент. Следовательно, скорость синтеза кетоновых тел в печени зависит от поступления жирных кислот.

2.3 Окисление кетоновых тел в периферических тканях

При длительном голодании кетоновые тела становятся основным источником энергии для скелетных мышц, сердца и почек. Таким образом глюкоза сохраняется для окисления в мозге и эритроцитах. Уже через 2-3 дня после начала голодания концентрация кетоновых тел в крови достаточна для того, чтобы они проходили в клетки мозга и окислялись, снижая его потребности в глюкозе.

в-Гидроксибутират, попадая в клетки, дегидрируется NAD-зависимой дегидрогеназой и превращается в ацетоацетат. Ацетоацетат активируется, взаимодействуя с сук-цинил-КоА - донором КоА. Реакцию катализирует сукцинил-КоА-ацето-ацетат-КоА-трансфераза. Этот фермент не синтезируется в печени, поэтому печень не использует кетоновые тела как источники энергии, а производит их "на экспорт". Кетоновые тела - хорошие топливные молекулы; окисление одной молекулы в-гидроксибутирата до СО₂ и Н₂О обеспечивает синтез 27 молекул АТФ. Эквивалент одной макроэргической связи АТФ (в молекуле сукцинил-КоА) используется на активацию ацетоацетата, поэтому суммарный выход АТФ при окислении одной молекулы в-гидроксибутирата - 26 молекул.

2.4 Кетоацидоз

В норме концентрация кетоновых тел в крови составляет 1-3 мг/дл (до 0,2 мМ/л), но при голодании значительно увеличивается. Увеличение концентрации кетоновых тел в крови называют кетонемией, выделение кетоновых тел с мочой - кетонурией. Накопление кетоновых тел в организме приводит к кетоацидозу: уменьшению щелочного резерва (компенсированному ацидозу), а в тяжёлых случаях - к сдвигу рН (некомпенсированному ацидозу), так как кетоновые тела (кроме ацетона) являются водорастворимыми органическими кислотами (рК~3,5), способными к диссоциации.

Ацидоз достигает опасных величин при сахарном диабете, так как концентрация кетоновых тел при этом заболевании может доходить до 400-500 мг/дл. Тяжёлая форма ацидоза - одна из основных причин смерти при сахарном диабете. Накопление протонов в крови нарушает связывание кислорода гемоглобином, влияет на ионизацию функциональных групп белков, нарушая их конформацию и функцию.

3. Молекулярные механизмы действия пептидных гормонов и биогенных аминов. Понятие про рецепторы и вторичные менеджеры, механизмы действия циклических нуклеотидов фосфонуклезитидов и Са²⁺

Ионам Са²⁺ принадлежит центральная роль в регуляции многих клеточных функций. Изменение концентрации внутриклеточного свободного Са²⁺ является сигналом для активации или ингибирования ферментов, которые в свою очередь регулируют метаболизм, сократительную и секреторную активность, адгезию и клеточный рост. Источники Са²⁺ могут быть внутри- и внеклеточными. В норме концентрация Са²⁺ в цитозоле не превышает 10^-7 М, и основными источниками его являются эндоплазматический ретикулум и митохондрии. Нейрогормональные сигналы приводят к резкому повышению концентрации Са²⁺ (до 10^-6 М), поступающего как извне через плазматическую мембрану (точнее, через потенциалзависимые и рецепторзависимые кальциевые каналы), так и из внутриклеточных источников. Одним из важнейших механизмов проведения гормонального сигнала в кальций-мессенджерной системе является запуск клеточных реакций (ответов) путем активирования специфической Са^2+-кальмодулин-зависимой протеинкиназы. Регуляторной субъединицей этого фермента оказался Са²⁺ - связывающий белок кальмодулин. При повышении концентрации Са²⁺ в клетке в ответ на поступающие сигналы специфическая протеинкиназа катализирует фосфорилирование множества внутриклеточных ферментов - мишеней, регулируя тем самым их активность. Показано, что в состав киназы фосфорилазы b, активируемой ионами Са²⁺, как и NO-синтазы, входит кальмодулин в качестве субъединицы. Кальмодулин является частью множества других Са²⁺-связывающих белков. При повышении концентрации кальция связывание Са²⁺ с кальмодулином сопровождается конформационными его изменениями, и в этой Са²⁺ - связанной форме кальмодулин модулирует активность множества внутриклеточных белков (отсюда его название).

К внутриклеточной системе мессенджеров относят также производные фосфолипидов мембран эукариотических клеток, в частности фосфорилированные производные фосфатидилинозитола. Эти производные освобождаются в ответ на гормональный сигнал (например, от вазопрессина или тиротропина) под действием специфической мембраносвязанной фосфолипазы С. В результате последовательных реакций образуются два потенциальных вторичных мессенджера - диацилглицерол и инозитол-1,4,5-трифосфат.

Биологические эффекты этих вторичных мессенджеров реализуются по-разному. Действие диацилглицерола, как и свободных ионов Са²⁺, опосредовано через мембраносвязанный Са-зависимый фермент протеинкиназу С, которая катализирует фосфорилирование внутриклеточных ферментов, изменяя их активность. Инозитол-1,4,5-трифосфат связывается со специфическим рецептором на эндоплазматическом ретикулуме, способствуя выходу из него ионов Са²⁺ в цитозоль. Таким образом, представленные данные о вторичных мессенджерах свидетельствуют о том, что каждой из этих систем посредников гормонального эффекта соответствует определенный класс протеинкиназ, хотя нельзя исключить возможности существования тесной связи между этими системами. Активность протеинкиназ типа А регулируется цАМФ, протеинкиназы G - цГМФ; Са²⁺ - кальмодулинзависимые протеинкиназы находятся под контролем внутриклеточной [Са²⁺], а протеинкиназа типа С регулируется диацилглицеролом в синергизме со свободным Са²⁺ и кислыми фосфолипидами. Повышение уровня какого-либо вторичного мессенджера приводит к активации соответствующего класса протеинкиназ и последующему фосфорилированию их белковых субстратов. В результате меняется не только активность, но и регуляторные и каталитические свойства многих ферментных систем клетки: ионных каналов, внутриклеточных структурных элементов и генетического аппарата.

Выводы

аминокислота метаболизм гормон амин

Влияние гормонов и нейромедиаторов на клетку осуществляется обычно по одному из трех путей: а) изменение распределения веществ в клетке; б) химическая модификация клеточных белков; в) индукция или репрессия процессов белкового синтеза. В последующем эти первичные эффекты приводят к изменению количества и активности регуляторных белков клетки, а также скорости ферментативных процессов, что вызывает физиологический ответ тканей на гормональный сигнал.

Одним из основных механизмов, лежащих в основе гормонального влияния на распределение (компартментализацию) веществ в клетке, является изменение ионной проницаемости клеточных мембран. Ионные каналы, работа которых регулируется нейромедиаторами, представляют собой олигомерные белковые комплексы, пронизывающие клеточную мембрану. Свойства этих олигомерных образований таковы, что молекула нейромедиатора, связываясь со специфическим участком на ионном канале, вызывает открывание или закрывание канала. Регуляторное влияние белково-пептидных гормонов, простагландинов, катехоламинов и др. опосредовано через систему вторичных посредников. В качестве последних могут выступать циклический АМФ (цАМФ), циклический ГМФ (цГМФ), инозитол-1,4,5-трифосфат, диацилглицерин или ионы Са²⁺. Диацилглицерин и инозитол-1,4,5-трифосфат образуются при активации фосфолипазы С, гидролизующей фосфоинозитиды. Образование этих посредников приводит к выходу ионов Са²⁺ из эндоплазматической сети и стимуляции протеинкиназы С.

Список использованной литературы

1. Авдонин П.В., Ткачук В.А. Рецепторы и внутриклеточный кальций. М., Наука, 1994. 288 с.

2. Деркач К.В., Шпаков А.О., Кузнецова Л.А., Плеснева С.А., Успенская З.И., Перцева М.Н. Гормоночувствительная аденилатциклазпая система инфузории Dileptus anser II Цитология. 2002. Т. 44. С. 1129-1134.

3. Ирлипа И.С., Меркулова Н.Н. Выращивание больших масс Tetrahymena pyriformis, пригодных для биохимических исследований и синхронизации деления инфузорий // Цитология. 1975. Т. 17. С. 1208-1215.

4. Крутецкая З.И., Лебедев О.Е. Структурно-функциональная организация G-белков и связанных с ними рецепторов // Цитология. 1992. Т. 34. С. 24-45.

5. Крутецкая З.И., Лебедев О.Е. Структурно-функциональная организация клеточных систем передачи сигнала // Цитология. 2000. Т. 42. С. 844-874.

6. Acharya S., Saad Y., Karnik S.S. Transducin-a C-terminal peptide binding site consists of C-D and E-F loops ofrhodopsin II. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 6519-6524.

7. Albrizio S., D'Ursi A., Fattorusso C., Galoppini C., Greco G., Mazzoni M.R., Novellino E., Rovero P. Conformational studies on a synthetic C-terminal fragment of the a subunit of Gs proteins // Biopolymers. 2000. V. 54. P. 186-194.

8. Amatruda T.T., Dragas-Graonic S., Holmes R., Perez H. D. Signal transduction by the formyl peptide receptor: studies using chimeric receptors and site-drected mutagenesis // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 28010-28013.

9. Aris L., Gilchrist A., Rcns-Domiano S., Meyer C., Schatz P.J., Dratz E.A., Hamm H.E. Structural requirements for the stabilization of metarhodopsin II by the С terminus of the a subunit of transducin // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 2333-2339.

10. Bach Т., Syversvecn Т., Kvingedal A.M., Krobert K.A., Brattclid Т., Levy F.O. 5-HT4a and 5-HT4b receptors have nearly pharmacology and are both expressed in human atrium and ventricle // Naunyn Schmiedebergs Arch. Pharmacol. 2001. V. 363. P. 146-160.

11. Baker D.A., Kelly J.M. Structure, function, and evolution of microbial adenylyl and guanylyl cyclases // Mol. Microbiol. 2004. V. 52. P. 1229-1242.

12. Bakker R.A., Casarosa P., Timmerman H., Smit M.J., Leurs R. Constitutively active Gq/. ]-coupled receptor enable signaling by co-expressed Gj/0-coupled receptors // J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 5152-5161.

13. Bartsch О., Bartlick В., Ivell R. Relaxin signalling links tyrosine phosphorylation to phosphodiesterase and adenylyl cyclase activity // Mol. Hum. Reprod. 2001. V. 7. P. 799-809.

14. Begin-Heick N. Liver p-adrenergic receptors, G proteins, and adenylyl cyclase activity in obesity-diabetes syndromes//Am. J. Physiol. 1994. V. 266. P. 1664-1672.

15. Berclovitz M., Le Roith D., von Schenk H., Ncwgaard C., Szabo M., Frohmann M., Shiloach J., Roth J. Somatostatin-like immunoreactivity and bioactivity is native to Tetrahymena pyriformis// Endocrinology. 1982. V. 110. P. 1939-1944.

16. Blahos J., Fischer Т., Brabct I., Stauffer D., Rovelli G., Bockacrt J., Pin J.P. A novel site on the G-protein that recognizes heptahelical receptors // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 32623269.

17. Bourrct R.B., Borkovich K.A., Simon M.J. Signal transduction pathways involving protein phosphorylation in prokaryotes//Ann. Rev. Biochem. 1991. V. 60. P. 401-441.

18. Breitweg-Lehmann E., Czupalla C., Storm R., Kudlacck O., Schunack W., Frcissmuth M., Nurnberg B. Activation and inhibition of G protein by lipoamines // Mol. Pharmacol. 2002. V.61.P. 628-636.

Размещено на Allbest.ru