Білки - це високомолекулярні біополімерні органічні сполуки, мономерами яких є амінокислоти. Білки були виділені в окремий клас біологічних молекул у XVIII ст. в результаті робіт французького хіміка А. де Фуркруа. Вперше описав білки і запропонував назву протеїни, що в сучасному розумінні означає білок, голандський хімік Є.Я. Берцеліус. Перше виділення білка (у вигляді клейковини) з пшеничного борошна було здійснено Я. Беккарі. Особливістю досліджень білків початку XXI ст. є одночасне отримання даних про білковий склад цілих клітин, тканин або організмів, чим займається окрема наука - протеоміка.

Молекулярна маса білків від 5 000 до 150 000 Да і більше.

Одним із найбільших одиничних білків є тітін (компонент саркомерів м'язів), що містить понад 29 тис. амінокислот і має молекулярну масу 3 000 000 Да. Але найбільші за масою білки (понад 40 000 000 Да) характерні для вірусів.

Хімічний склад. Складаються білки з С, З, О, N; у деяких білках є S, частина білків утворює комплекси з іншими молекулами, які містять Р, Fe, Zn, Сu. Білки є біополімерами з 20 різних мономерів - природніх основних амінокислот. Білки можуть утворювати інтерполімерні комплекси з вуглеводами, ліпідами, нуклеїновими кислотами, фосфорною кислотою та ін.

Фізико-хімічні властивості. Завдяки наявності вільних аміногруп і карбоксильних груп білки характеризуються всіма властивостями кислот і основ (амфотерні властивості). Дисоціація аміно - і карбоксильних білкових груп обумовлює електрофоретичну рухливість білків. При низьких значеннях pH білкового розчину в ньому переважають позитивно заряджені аміногрупи, тому білки перебувають в катіонній формі. При високих значеннях pH переважають негативно заряджені СООН-групи і білки будуть перебувати в аніонній формі. При деякому проміжному значенні pH аміногрупи і карбоксильні групи можуть взаємодіяти між собою, тоді сума зарядів дорівнює нулю, і білки залишаються нерухомими в електричному полі (електричні властивості). Висока молекулярна маса надає білковим розчинам властивостей, характерних для колоїдних систем, а саме: здатність до утворення гелів, висока в'язкість, мала швидкість дифузії, високий ступінь набрякання, завдяки чому вони зв'язують близько 80-90% усієї води в організмі (колоїдні властивості). Розпад білків відбувається під дією кислот, лугів або специфічних ферментів-гідролаз, які розщеплюють їх до пептидів і амінокислот. Синтез здійснюється із амінокислот за матричним принципом за допомогою інформаційної РНК. Під впливом різних чиників білки можуть зсідатись і випадати в осад, втрачаючи природні властивості. Відсутність заряду і гідратної оболонки сприяє зближенню білкових молекул, їх злипанню і випаданню в осад. Це явище називається коагуляцією, вона може бути зворотною і незворотною. Незворотну коагуляцію можна розглядати як денатурацію білків. Денатурація - це процес порушення природної структури білків. При цьому зменшується розчинність білка, змінюються форма і розміри молекул тощо. Процес денатурації є оборотним, тобто повернення нормальних умов супроводжується відновнням природної структури білка.

Стрічкова модель білка

леТакий процес називається ренатурацією. Звідси випливає, що особливості білка визначаються його первинною структурою. А ось процес руйнування первинної структури білків завжди необоротний, він називається деструкцією. Властивості білків залежать від структури, складу і послідовності розташування амінокислот.

Структура білків. Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з амінокислот. Крім послідовності амінокислот поліпептидного ланцюга (первинна структура), для функціонування білків украй важлива тривимірна структура (вторинна третинна і четвертинна), яка утримується в результаті взаємодії структур нижчий рівнів і формується в процесі згортання білків. Тривимірна структура білків за нормальних природних умов, при яких білки виконують свої біологічні функції, називається нашивним станом білка, а сама структура - нативною конформацією Виділяють чотири рівні структури білків.

Рівні організації білкових молекул

Первинна структура кодується відповідним геном, є специфічною для кожного окремого білка і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка. Вторинна структура являє собою форму спіралі (б-структуру) або структуру складчастого листка (в-конформація) і є термодинамічно найстійкішим станом поліпептидного ланцюга та найпростішою структурою конформації біомолекул. Прикладом білків з вторинною стуктурою у вигляді спіралі є білки-кератини (утворюють волосся, нігті, пір'я тощо) і у вигляді складчастого листка - фіброїн (білок шовку). У вторинній структурі б-спіральні ділянки часто чергуються з лінійними. Третинна структура виникає автоматично в результаті взаємодії амінокислотних залишків з молекулами води. При цьому гідрофобні радикали «втягуються» всередину білкової молекули, а гідрофільні групи орієнтуються в бік розчинника. У такий спосіб формується компактна молекула білка, усередині якої практично відсутні молекули води. До білків з третинною структурою відносять міоглобін. Четвертинна структура виникає внаслідок поєднання кількох субодиниць (протомерів), що разом виконують спільну функцію.

Таке поєднання називається білковим комплексом (мультимером, або епімером). Типовими білками четвертинної структури є гемоглобін, ВТМ, деякі ферменти.

Кінцева структура буває дуже складною, а процес її прийняття новосинтезованим по лі пептид ним ланцюжком вимагає деякого часу. Процес прийняття білком структури називається згортанням, або фолдингом. Багато білків не здатні завершити згортання самостійно і досягти нативного стану, часто через взаємодію з іншими білками клітини. Такі білки вимагають зовнішньої допомоги від білків спеціального класу - молекулярних шаперонів. Більшість білків набуває правильної конформації лише у певних умовах середовища. При зміні цих умов білок денатурує, змінюючи свою конформацію. Чинниками, що спричиняють зміну конформації білків, є нагрівання, випромінювання, сильні кислоти, сильні основи, концентровані солі, важкі метали, органічні розчинники тощо.

Види хімічних зв'язків у білках. Амінокислоти здатні утворювати ряд хімічних зв'язків (пептидні, дисульфідні, водневі, йонні, гідрофобні) з різними функціональними групами, і ця їхня властивість є дуже важливою для структури та функцій білків.

Пептидний зв'язок - це ковалентний нітроген-карбоновий полярний зв'язок, який утворюється при взаємодії NH2 однієї амінокислоти з СООН іншої з виділенням води. Цей кислотоамідний зв'язок (-CO-NH-) є основним хімічним зв'язком білкових молекул і визначає їх первинну структуру та конформацію. Сполука, що утворюється в результаті конденсації двох амінокислот, є дипептидом. На одному кінці цієї молекули розташована аміногрупа, на іншому - вільна карбоксильна. Завдяки цьому дипептид може приєднувати до себе інші амінокислоти.

Дисульфідний зв'язок - це ковалентний полярний зв'язок, який утворюється при взаємодії сульфгідрильних груп (-SH) радикалів сірковмісної амінокислоти цистеїну. Цей зв'язок (-S-S-) може виникати як між різними ділянками одного поліпептидного ланцюга, так і між різними ланцюгами, визначаючи особливості білкових молекул. Стійкість багатьох білків значною мірою обумовлена кількістю саме цих зв'язків, які ніби «прошивають» молекули, надаючи їм міцності, нерозчинності (наприклад, у колагену шкіри, кератину волосся, шерсті).

Водневий зв'язок - це полярний зв'язок, який виникає при взаємодії електропозитивного Гідрогену з електронегативним Оксигеном у складі гідроксильної, карбоксильної та амінної груп різних амінокислот. Ці зв'язки (-О-Н-) набагато слабші, ніж пептидні, дисульфідні та йонні, але в силу своєї кількості (виникають між групами, яких найбільше в молекулах білків) вони набувають дуже великого значення в стабілізації структури білкових молекул.

Йонний зв'язок - це електростатичний полярний зв'язок, який виникає між іонізованою позитивно зарядженою аміногрупою одніє ї амінокислоти та іонізованою негативно зарядженою карбоксильною групою іншої амінокислоти. Цей сольовий зв'язок (-СОО--HN3+-) може об'єднувати як витки одного і більше поліпептидних ланцюгів у білках третинної структури, так і витки різних ланцюгів у білках четвертинної структури. У водному середовищі йонні зв'язки значно слабкіші, ніж пептидні, і можуть розриватися при зміні pH.

Гідрофобні взаємодії - це неполярний зв'язок між радикалами амінокислот, які не несуть електричного заряду і не розчиняються у воді. Зближення цих радикалів обумовлено характером взаємодії гідрофобних груп (-СН3, - С2Н5 і т.д.) з водою. Ці зв'язки (-R-R-) ще слабкіші, ніж водневі, вони підтримують третинну і четвертинну структуру білків.

БІОЛОГІЯ+ Гемомоглобін (від грец. hаіта - кров і «лат. globus - куля) - складний залізовмісний білок еритроцитів тварин і людини; здатний зв'язуватися з киснем, забезпечуючи його перенесення до тканин. Крім того, гемоглобін здатний зв'язувати в тканинах невелику кількість СО, і звільняти його у легенях. Гемоглобін с складним білком класу хромопротеїдів і містить:

1) білкову частину - глобін, яка складається з чотирьох протомерів - двох ідентичних а-ланцюгів і двох ідентичних в-ланцюгів;

2) небілкову частину - гем, яка представлена чотирма простетичними групами з координаційним центром у вигляді Fe2+. Поєднуються субодиниці водневими, йонними зв'язками, але основний внесок у цю взаємодію вносять гідрофобні взаємодії. Нормальним вмістом гемоглобіну в крові людини вважасться: у чоловіків - 130-170 г/л, у жінок - 120-150 г/л; у дітей - 120-140 г/л. Гемоглобін високо токсичний при потраплянні значної його кількості з еритроцитів у плазму крові (наприклад, при переливанні несумісної крові). Зважаючи на високу токсичність вільного гемоглобіну, в організмі існують спеціальні системи для його зв'язування і знешкодження. Зокрема, одним з компонентів системи знешкодження гемоглобіну є особливий плазмовий білок гаптоглобін, що специфічно зв'язує вільний глобін і глобін у складі гемоглобіну.