Размещено на http://www.allbest.ru/

Содержание

• Введение
• Строение и функции коллагенов
• Строение и функция эластина
• Строение и функция кератина
• Список литературы


Введение

Как мы уже знаем белки классифицируют по строению (глобулярные, фибриллярные), по количеству белковых цепей в одной молекуле (мономерные, полимерные) и по химическому составу (простые и сложные ). Коллагены, кератины, эластины - это фибриллярные простые белки. Для начала изучим термин фибриллярные белки. Фибриллярные белки - это нитевидные белки, состоящие из нитей белка, которые обладают следующими свойствами: эластичностью, упругостью, плотностью. Они все участвуют в построении тканей и выполняют структурную функцию.

белок коллаген эластин кератин

Строение и функции коллагенов

Коллагены - семейство родственных фибриллярных белков, секретируемых клетками соединительной ткани. Коллагены - самые распространённые белки не только межклеточного матрикса, но и организма в целом, они составляют около 1/4 всех белков организма человека. Почти 75% кожи состоит из чистого коллагена. По сути, коллаген в коже выполняет функцию прочности. А, к примеру, эластина в коже всего 4% и он дает ей эластичность. От пропорции этих фибриллярных белков будет зависеть свойства кожи. Очень много коллагена в глазах и все механические свойства сосудов зависят от коллагена. Если хрупкие сосуды, то, значит, не хватает коллагена!

Необычные механические свойства коллагенов связаны с их первичной и пространственной структурами. Молекулы коллагена состоят из трёх полипептидных цепей, называемых б-цепями. Идентифицировано более 20 б-цепей, большинство которых имеет в своём составе 1000 аминокислотных остатков, но цепи несколько отличаются аминокислотной последовательностью. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи. Обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (галактоза-глюкоза) остатки, соединенные с ОН-группами некоторых остатков гидроксилизина.

Первичная структура коллагена - одиночная полипептидная цепь:

1/3 - ГЛИ, 1/5 - ПРО и гидроксиПРО (ОН-ПРО), есть и ОН-ЛИЗ (рис. 3.2). К ней присоединен дисахарид (глюкоза + галактоза). Полипептидная цепь - левозакрученная спираль, но водородные связи отсутствуют, так как много аминокислот.

Вторичная структура - особый коллагеновый тип: 3 полипептидные цепи сворачиваются в тройную, линейную, правозакрученную спираль. Такая молекула называется тропоколлаген.

Третичная структура - соединение в пространстве молекул тропоколлагена между собой по горизонтали: «голова» к «хвосту».

Четвертичная структура - ассоциация между собой молекул тропоколлагена, имеющих третичную структуру, по вертикали: в виде «лестницы». Каждая «ступенька» такой лестницы смещена относительно соседней на 1/4 своей длины. В образующиеся в ходе такого сдвига пустоты в костной ткани и в твердых тканях зуба откладываются кристаллы фосфата кальция, которые становятся центром нуклеации (ядром) для роста кристаллов гидроксиапатита.

Свойства коллагена

Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.

Функции коллагена в организме человека

Коллаген выполняет следующие функции в человеческом организме:

обеспечивает рост новых клеток всех разновидностей соединительной ткани;

позволяет задерживать влагу клетками;

структурирует клетки тканей в пространстве, соединяя их в единое целое и обеспечивая их эластичность и упругость;

предотвращает возрастные изменения кожи: дряблость, морщины, обвисание, обеспечивая красивый эстетический вид.

Строение и функция эластина

Эластин - основной белок эластических волокон, которые в больших количествах содержатся в межклеточном веществе таких тканей, как кожа, стенки кровеносных сосудов, связки, лёгкие. Эти ткани обладают очень важными свойствами: они могут растягиваться в несколько раз по сравнению с исходной длиной, сохраняя при этом высокую прочность на разрыв, и возвращаться в первоначальное состояние после снятия нагрузки. Резиноподобные свойства названных тканей обеспечиваются особенностями состава и строения эластина - гликопротеина с молекулярной массой 70 кД.

В отличие от коллагена, образующего прочные фибриллы, способные выдержать большие нагрузки, эластин (также белок межклеточного матрикса) обладает резиноподобными свойствами. Нити эластина, содержащиеся в тканях лёгких, в стенках сосудов, в эластичных связках, могут быть растянуты в несколько раз по сравнению с их обычной длиной, но после снятия нагрузки они возвращаются к свёрнутой конформации. Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры - десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.

Структура эластина.

Первичная структура эластина образована полипептидной цепью из 800 АК, в которой преобладают глицин, валин, аланин, содержится много пролина и лизина, немного гидроксипролина, отсутствует гидроксилизин.

Большое количество гидрофобных радикалов препятствует созданию регулярной вторичной и третичной структуры эластина, поэтому он приобретает различные конформации.

В межклеточном пространстве молекулы эластина образуют волокна и слои, в которых отдельные пептидные цепи связаны множеством жёстких поперечных сшивок в разветвлённую сеть. Сшивки между остатками лизина двух, трёх или четырёх пептидных цепей, образуют специфические структуры, которые называются десмозинами (десмозин или изодесмозин).

Функции в организме.

Эластин выполняет важные функции в органах, подверженных постоянному растяжению и сжатию, например, в артериях, легких, коже, сухожилиях, различных сфинктерах. Эластиновые и коллагеновые волокна помогают органам восстанавливать исходные размеры после растяжения, например, при защемлении кожи или после опустошения мочевого пузыря. При снижении образования десмозинов (или их отсутствии) поперечные сшивки между волокнами эластина образуются в недостаточном количестве или не образуются вообще. Вследствие этого у эластических тканей снижается предел прочности на разрыв и появляются такие нарушения, как истончённость, вялость, растяжимость, т.е. утрачиваются их резиноподобные свойства. Клинически такие нарушения могут проявляться кардиоваскулярными изменениями (аневризмы и разрывы аорты, дефекты клапанов сердца), частыми пневмониями и эмфиземой лёгких. При нарушении синтеза эластина в организме развивается наследственное заболевание артерий - суправульвулярный аортальный стеноз.

Строение и функция кератина

Кератины - семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи - такие структуры, как волосы, ногти, рога носорогов, перья и рамфотека клюва птиц и др

Структура белка

По вторичной структуре белка семейство кератинов разделяется на две группы:

· б-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (б-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих. У людей в основном встречаются б-кератины.

· в-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. в-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях (у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

Функции кератинов в организме.

Обладая механической прочностью и нерастворимостью, кератины являются одним из основных компонентов для производных элементов кожи животных, выполняющих защитную функцию. Значительную часть сухого веса наружного слоя кожи составляют б-кератины.

Эластичные б-кератины входят в состав волос, шерсти, ногтей, игл, роговых чехлов рогов, когтей и копыт млекопитающих. Чешуйки и когти пресмыкающихся (в том числе панцирь у черепах), а также перья, роговой чехол клюва и когти у птиц кроме б-кератинов содержат и более жёсткие в-кератины.

У членистоногих, например, ракообразных, в-кератины часто входят в состав экзоскелета вместе с хитином. Китовый ус китов-фильтраторов также состоит из кератина. Кератины могут присутствовать и в составе хитинофосфатных раковин многих беспозвоночных животных.

Кроме того, в-кератины формируют шёлковое волокно (которое на 60 % состоит из в-кератина фиброина) и паутину.

Список литературы