Предмет и задачи биохимии

История развития биохимии. Общая характеристика метаболических процессов, белков и аминокислот. Биологическая роль аминокислот. Строение, механизм действия и классификация ферментов. Химическое строение и свойства углеводов. Основные группы липидов.

Рубрика Биология и естествознание
Вид курс лекций
Язык русский
Дата добавления 26.09.2017
Размер файла 333,6 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Существует 2 типа антивитаминов:

1. Конкурирующие - антивитамины со структурой, сходной со строением витаминов; они конкурируют с витаминами за место в кофакторе, либо ферменте. Антивитамины используют для лечения инфекционных заболеваний, вызванных микроорганизмами (к примеру, сульфаниламидные препараты).

2. Выключающие - антивитамины, вызывающие изменение химической природы витаминов, которые сопровождаются потерей витаминами биологического действия. Например, авидин (белок куриного яйца) - борется с витамином Н. Авидин есть в белке сырого куриного яйца, а при термической обработке яиц он подвергается денатурации.

4. Витамины зерна и продуктов его переработки

Жирорастворимые витамины. В зерне и продуктах его переработки витамина А как такового нет. Однако в зерне, муке и крупе содержатся каротиноиды, из которых в организме человека и животных образуется витамин А.

Витамина D в зерне и продуктах его переработки также нет, а есть эргостерол и другие стеролы, из которых при облучении ультрафиолетовым цветом образуется витамин D.

Из жирорастворимых витаминов в зерне содержится лишь витамин Е, или токоферол, который содержится в виде 4-х изомеров. Недостаток в кормах витамина Е вызывает у животных серьезные нарушения обмена веществ и бесплодие. Токоферол препятствует окислению и прогорканию жиров и поэтому принадлежит к антиокислителям - веществам, предохранящим жиры от прогоркания.

Водорастворимые витамины. Витамин В1содержится в большом количестве в пшеничных и рисовых отрубях, в алейроновом слое и зародыше рисового, пшеничного и ржаного зерна. При очистке и полировке риса, а также при изготовлении пшеничной муки высшего сорта зародыш и алейроновый слой зерна удаляются. Поэтому полированный рис и пшеничная мука высшего и первого сортов практически не содержат витаминов.

Содержание витамина В2 в зерне сравнительно невелико. В различных видах зерна и продуктов его переработки количество этого витамина существенно различается.

Никотиновая кислота в зерне содержится главным образом в алейроновом слое и зародыше. Особенно богаты этой кислотой дрожжи.

Зерно пшеницы и продукты его переработки содержат также витамин В6.

Витамин С в нормальном непроросшем зерне не содержится и образуется в нем только в процессе прорастания.

Аскорбиновая кислота является эффективным хлебопекарным улучшителем. В очень небольших количествах она заметно улучшает хлебопекарные качества пшеничной муки: хлеб получается более пышный, с лучшей пористостью и структурой мякиша.

5. Общая характеристика минеральных веществ и их роли в организме человека

К минеральным веществам, которые играют важную роль в различных процессах метаболизма организма человека, относят минеральные элементы и их соединения, а также воду.

Минеральные вещества, как и витамины, не обладают энергетической ценностью. Попадая в организм в больших количествах, минеральные элементы могут проявлять токсические свойства, поэтому содержание некоторых неорганических соединений регламентируется медико-биологическими требованиями и санитарными нормами. Обычное содержание минеральных компонентов в пищевых продуктах находится на уровне 0,5-0,7% съедобной части. Их можно разделить на две группы:

1) макроэлементы: кальций, магний, калий, натрий, фосфор, сера, хлор;

2) микроэлементы: железо, цинк, медь, марганец, йод, фтор, селен и др.

Живой организм подчиняется физико-химическому закону электронейтральности, согласно которому суммы положительных зарядов катионов и отрицательных зарядов анионов должны быть равны, хотя и допускаются колебания в содержании отдельных катионов и анионов. Для соблюдения правила электронейтральности не хватает некоторого количества неорганических анионов. Это компенсируется анионами органических кислот (молочной, яблочной, лимонной и т.д.) и кислых белков, несущих отрицательные заряды.

Для всех живых организмов характерна разница (градиент) концентраций основных неорганических ионов между внутриклеточным пространством и внеклеточной средой, которые разделены клеточной мембраной.

Контакт между внутриклеточными и внеклеточными средами осуществляется через такую организованную структуру, как клеточная мембрана. Мембрана обладает избирательной проницаемостью по отношению к отдельным ионам и вообще непроницаема для таких крупных макромолекул, как белки, несущих довольно большой суммарный отрицательный заряд. Наличие полупроницаемой мембраны создает особые условия равновесия отдельных ионов по обе стороны мембраны. Именно с этим свойством мембраны связаны все биоэлектрические и электрофизиологические явления в живом организме.

В биологических процессах возможна взаимозаменяемость некоторых катионов и анионов. Иногда ион какого-либо металла (обычно при его недостатке) может замещаться ионом другого металла, близким по физико-химическим свойствам и ионному радиусу. Например, натрий замещается литием; кальций - стронцием; молибден - ванадием; железо - кобальтом; магний - иногда марганцем.

Основные биологические функции неорганических ионов

1) Структурная, обусловлена комплексообразующими свойствами металлов. Ионы металлов входят в состав макромолекул (белков, нуклеиновых кислот, гемоглобина и др.).

2) Осмотическая. Используется для регуляции осмотического и гидроосмотического давления.

3) Биоэлектрическая. Связана с возникновением разности потенциалов на клеточных мембранах. Это свойство ионов используется для регуляции функций нервных и мышечных клеток и для проведения нервных импульсов.

4) Регуляторная. Проявляется в том, что ионы металлов, соединяясь с ферментами, оказывают влияние на их активность и регулируют скорость химических превращений в клетке. Это прямое регуляторное действие катионов. Косвенная регуляторная функция состоит в том, что ионы металлов необходимы для проявления действия другого регулятора, например, гормона.

5) Транспортная. Основана на участии некоторых металлов (в составе металлопротеинов) в переносе электронов или простых молекул. Например, катионы железа и меди входят в состав цитохромов, являющихся переносчиками электронов, а железо в составе гемоглобина связывает кислород и участвует в его переносе.

6) Энергетическая. Связана с использованием неорганических фосфатных анионов в образовании АТФ из АДФ (АТФ - основной аккумулятор энергии в живых клетках).

7) Механическая, или опорная. Например, катион кальция и анион фосфора входят в состав гидроксилапатита и фосфата кальция костей и определяют их механическую прочность.

8) Синтетическая. Связана с использованием неорганических анионов для синтеза сложных молекул. Например, йод участвует в синтезе йодтиронинов в клетках щитовидной железы.

Раздел 8. Обмен азота

Лекция 13. Ферментативный распад и синтез белков

Азотистый обмен организма - обмен веществ, содержащих азот (белки, витамины, нуклеиновые кислоты). Рассмотрим особенности азотистого обмена на примере обмена белков и аминокислот.

1. Распад белков

Белки, входящие в состав продуктов питания, в желудочно-кишечном тракте подвергаются гидролизу до аминокислот. Этот процесс начинается в желудке, а продолжается в тонком кишечнике. Образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь, с кровью разносятся по организму; часть идет на синтез белков, пептидов, азотистых оснований, витаминов, гормонов и других важных веществ организма; другая часть расщепляется и выводится или превращается в углеводы и липиды.

Белки, входящие в состав тела (собственные белки организма), постоянно обновляются (с разной скоростью). В зависимости от продолжительности их функционирования их можно разделить на:

долгоживущие (обновляются 1 раз в 2-3 месяца);

короткоживущие (обновляются 1 раз в 1-5 дней).

Таким образом, распад белков (путем гидролиза) идет не только в желудочно-кишечном тракте, но и во всех тканях и клетках, при участии соответствующих протеолитических ферментов (или протеаз).

Гидролиз белков осуществляется в 2 этапа:

· Частичный гидролиз (образуются более низкомолекулярные азотсодержащие вещества - пептиды).

Ферменты, катализирующие реакции частичного гидролиза, называются протеиназами (поскольку их субстратами являются белки, или протеины). К ним относятся:

пепсин (входит в состав желудочного сока);

трипсин (действует в 12-перстной кишке);

химотрипсин (также действует в 12-перстной кишке).

· Полный гидролиз (из пептидов образуются аминокислоты).

Ферменты, катализирующие реакции полного гидролиза, называются пептидазами. К ним относятся:

карбоксипептидаза (катализирует отщепление аминокислоты с С-конца);

аминопептидаза (катализирует отщепление аминокислоты с N-конца);

дипептидаза (катализирует расщепление пептидной связи в молекулах дипептидов).

Гидролиз белков начинается в желудке под действием пепсина рН=1,5 - 3, а затем продолжается в тонком кишечнике в среде, близкой к нейтральной.

Пепсин, трипсин и химотрипсин выделяются железистыми клетками в виде неактивных проферментов - зимогенов: пепсиногена, трипсиногена, химотрипсиногена, т.к. их активные центры заблокированы фрагментами полипептидной цепи, после гидролитического отщепления которых фермент приобретает активность. Например, активатором пепсиногена является HCl, которая входит в состав желудочного сока, именно под ее действием неактивный пепсиноген превращается в активный пепсин.

Важной особенностью протеиназ является выборочный (селективный) характер их действия на пептидные связи в белковой молекуле.

Специфичность действия пепсина заключается в том, что он расщепляет пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (быстрее) и образованные лейцином и дикарбоновыми аминокислотами (медленнее).

Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, образованных карбоксильными группами основных аминокислот - аргинина и лизина.

В результате индивидуальный белок под действием определенной протеиназы расщепляется всегда на строго ограниченное число пептидов.

Аминопептидазы отщепляют аминокислоты от пептида, начиная с аминокислоты, обладающей свободной аминогруппой, а карбоксипептидазы - начиная с аминокислоты, имеющей свободную карбоксильную группу.

Дипептидазы (их известно около 10) завершают гидролиз белков.

Таким образом, ферменты, катализирующие гидролиз белков, бывают двух типов:

1-й тип - эндопептидазы (катализируют расщепление внутренних пептидных связей);

2-й тип - экзопептидазы (катализируют расщепление наружных пептидных связей).

Протеиназы являются эндопептидазами, а пептидазы - экзопептидазами.

Протеолитические ферменты, катализирующие гидролиз собственных (тканевых) белков, называются катепсинами. Они в основном локализуются в специальных клеточных органеллах - лизосомах (у животных). У растений большая часть гидролитических (в том числе протеолитических) ферментов находится в вакуолях.

В клетках растений тоже есть протеолитические ферменты. Их активность наиболее высока в семенах (при прорастании), поскольку продукты их гидролиза используются как пластический и энергетический материал. В листьях деревьев активность протеолитических ферментов резко повышается перед листопадом, поскольку образующиеся при этом аминокислоты из листьев перемещаются в другие органы растения для того чтобы уменьшить потери азота.

2. Синтез белков (реализация наследственной информации)

Наследственная информация - это информация о первичной структуре белковых молекул, которая закодирована в виде определенной последовательности нуклеотидов в хромосомах, состоящих в основном из ДНК. Участок хромосомы, в котором закодирована информация о структуре одного белка, называется геном. Поэтому наследственная информация иначе называется генетической информацией.

Именно белки организма обуславливают, какие углеводы, липиды и нуклеиновые кислоты имеются в организме, поскольку именно белки-ферменты определяют обмен веществ в организме.

Реализация наследственной информации происходит в соответствии с генетическим кодом.

Основные свойства генетического кода:

1. Код является триплетным (каждой аминокислоте в белке соответствует 3 нуклеотида ДНК, или триплет).

2. Универсальность (абсолютно одинаковый набор нуклеотидов (триплет) у всех организмов кодирует одинаковые аминокислоты). К примеру, ала ГЦТ; фен АГЦ.

3. Уникальность (данная последовательность 3-х нуклеотидов всегда кодирует одну аминокислоту).

4. Вырожденность - большинство аминокислот кодируется более чем одним триплетом (это необходимо для того, чтобы снизить мутации).

Существует 4 триплета, обозначающие окончание синтеза белка "стоп"-сигнал.

Репликация ДНК

Репликацией ДНК называется самоудвоение ДНК. Оно происходит перед делением клетки.

Репликация происходит по принципу комплементарности по полуконсервативному механизму.

Полуконсервативный механизм означает, что в каждой дочерней хромосоме одна цепочка ДНК является старой (материнской), а другая - новой (дочерней).

При делении клеток в каждой из 2-х образованных дочерних клеток получается одинаковый набор хромосом, идентичный набору хромосом в исходной материнской клетке. Например, в ядре каждой соматической клетки организма человека имеется абсолютно одинаковый набор хромосом, состоящий из 23 пар (т.е.46) хромосом.

Если по какой-то причине принцип комплементарности в процессе репликации нарушен - то происходит мутация.

В организме существует механизм исправления ошибок синтеза ДНК - репарация.

Процесс синтеза белков осуществляется в 2 основных этапа:

1) транскрипция;

2) трансляция.

Транскрипция

Транскрипция - это процесс считывания наследственной информации о структуре какого-то белка с участка молекулы ДНК, соответствующему гену, на молекулу и-РНК (или матричной). Процесс осуществляется на основе принципа комплементарности.

Вначале образуется проматричная РНК, в гене есть зоны, которые несут информацию (эти зоны - экзоны); и зоны, не несущие информацию - интроны.

Поэтому для образования зрелой м-РНК требуется сплайсинг - процесс, в результате которого вырезаются интроны, а оставшиеся участки (экзоны) сшиваются между собой.

Таким образом, м-РНК (или и-РНК) является посредником между ДНК и синтезируемой полипептидной цепочкой.

Трансляция

Трансляция - синтез полипептидной цепи по матрице и-РНК согласно генетическому коду.

В организме 60 т-РНК, что соответствует числу кодонов (триплетов).

Каждая т-РНК переносит только 1 аминокислоту.

Каким образом определяется, какую аминокислоту переносит РНК?

У каждой молекулы т-РНК есть специфический участок - антикодон, который представляет собой последовательность 3-х нуклеотидов, комплементарных триплету (кодону) данной аминокислоты.

Все процессы синтеза белка идут с затратой большого количества энергии АТФ.

Репликация, транскрипция и трансляция являются ферментативными процессами. В них участвует множество различных ферментов. Например,

ДНК-полимеразы. Осуществляют репликацию и репарацию.

ДНК-лигазы - сшивают вновь синтезированные фрагменты ДНК.

РНК-полимеразы - синтезируют проматричную РНК.

Процессы репликации, транскрипции и трансляции отличаются своим сложным характером. Они осуществляются на всех этапах онтогенеза живых организмов.

Лекция 14. Ферментативный распад и синтез аминокислот

1. Пути превращения аминокислот

Соотношения аминокислот в распадающихся белках и образуемых за счет их счет протеинах, как правило, различны. Поэтому известная доля свободных аминокислот, возникших при гидролизе белков и пептидов, должна быть обязательно преобразована либо в другие аминокислоты, либо в более простые соединения, выводимые из организма.

Известны три типа реакций аминокислот в организме: по -аминогруппе, карбоксильной группе и радикалу аминокислоты.

Реакции по -аминогруппе однотипны у всех аминокислот, это в основном реакции дезаминирования и переаминирования. При этом могут образовываться кетокислоты, оксикислоты, непредельные кислоты и т.д.

Реакции по карбоксильной группе аминокислот - это главным образом декарбоксилирование и образование аминоациладенилатов.

Реакции по радикалу. Приводят к синтезу одних аминокислот из других, к окислению, метилированию и т.д.

2. Распад аминокислот

В отличие от углеводов и жирных кислот, аминокислоты, даже при их избытке, не запасаются в организме. Лишние (невостребованные) аминокислоты подвергаются расщеплению. Существует 2 основных способа их катаболизма:

декарбоксилирование и дезаминирование.

Декарбоксилирование

В результате этой реакции удаляется б-карбоксильная группа аминокислот и образуются амины - физиологически активные соединения. Реакция катализируется сложными ферментами-декарбоксилазами, кофакторами которых является пиридоксальфосфат (производное витамина В6).

Декарбоксилирование имеет место во всех организмах. Продукты декарбоксилирования имеют большое физиологическое значение. Например, при декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется г-аминомасляная кислота, которая является важнейшим нейромедиатором; при декарбоксилировании аспарагиновой кислоты образуется в-аланин, который входит в состав витамина В3 (пантотеновой кислоты).

Дезаминирование

Чаще всего в клетках происходит так называемое окислительное дезаминирование аминокислот. При этом выделяется аммиак и образуется кетокислота.

Аммиак является токсичным для организма, т.к. связывается с кетокислотами цикла Кребса. При этом функционирование цикла Кребса тормозится, нарушается дыхательный метаболизм, являющийся основным источником энергии организма. Поэтому животные организмы стремятся от аммиака избавиться. Часть его выводится из организма в виде солей аммония (через кожу, с мочой, через кишечник). Однако почти 90% аммиака обезвреживается в цикле мочевины, который идет в печени; мочевина выводится с мочой.

Мочевина - основной конечный продукт белкового обмена у многих животных (дождевой червь, слизень, акула, лягушка, черепаха и все млекопитающие). Ее биосинтез у высших животных происходит в печени, где имеются все необходимые для этого ферменты.

У животных, не способных синтезировать мочевину (рептилии, птицы), печень не обладает соответствующим ферментативным аппаратом. Новообразование мочевины идет также в растениях. Путь ее возникновения у животных и растений одинаков и состоит в следующем.

Из аммиака, углекислого газа и АТФ при каталитическом воздействии фосфотрансферазы синтезируется карбамоилфосфорная кислота. При участии другой трансферазы (орнитин-карбамилтрансфераза) карбаминовая группировка переносится от карбамоилфосфата на аминогруппу орнитина, который всегда присутствует в организме, так как легко возникает при гидролизе аргинина. В результате этой реакции синтезируется цитруллин.

Далее в действие вступают еще два фермента, обеспечивающие введение в карбаминовую группировку цитрулина еще одного атома азота (переход цитруллина в аргинин).

Заключительной реакцией в биосинтезе мочевины является гидролиз аргинина и образование орнитина и мочевины. Получающийся при этом орнитин вновь вступает во взаимодействие с карбамоилфосфатом, и все перечисленные реакции повторяются снова. Поэтому совокупность указанных реакций получила название орнитинового цикла.

Кетокислоты, образовавшиеся при дезаминировании аминокислот, либо окисляются с высвобождением энергии либо (если есть потребность в глюкозе) участвуют в ее синтезе (процесс глюконеогенеза).

Окисление кетокислот осуществляется в цикле Кребса. Например, при дезаминировании аланина образуется ПВК, которая подвергается окислительному декарбоксилированию с образованием ацетилкоэнзима А, а он вовлекается в цикл Кребса. При дезаминировании аспартата образуется оксалоацетат, который в цикле Кребса является акцептором ацетильного радикала.

2. Биосинтез аминокислот

Истинное новообразование аминокислот путем их биосинтеза возможно у бактерий и растений.

Существует 2 типа этих реакций:

1) Прямое аминирование непредельных аминокислот. Встречается у бактерий и растений, но встречается редко. Например, при присоединении аммиака к фумаровой кислоте образуется аспарагиновая кислота.

2) Восстановительное аминирование кетокислот. Эта реакция идет при участии сложного фермента из класса оксидоредуктаз, кофактором которого является НАД восстановленный.

Глутамат, аспартат и аланин, которые образуются в реакциях аминирования кетокислот или непредельных кислот, называются первичными аминокислотами.

Все остальные аминокислоты образуются в результате переаминирования кетокислот с первичными аминокислотами и называются вторичными.

Большая часть аминокислот в организме животных образуется в результате реакции переаминирования с кетокислотами.

Реакции переаминирования катализируются сложными ферментами-трансферазами, кофакторами которых является пиридоксальфосфат (производное витамина В6).

Сущность этих реакций заключается в том, что при взаимодействии аминокислоты и кетокислоты происходит перенос амино - и кетогруппы с одной молекулы на другую, а следовательно, в результате этой реакции образуется новая аминокислота и новая кетокислота. Например, в реакции переаминирования между пировиноградной кислотой и глутаматом образуются аланин и 2-оксоглутарат; в реакции переаминирования между оксалоацетатом и аланином образуются аспарагиновая кислота и пировиноградная кислота. Суммарное количество аминокислот в организме при этом не изменяется.

Раздел 9. Взаимосвязь между процессами обмена веществ

Лекция 15. Единство процессов обмена веществ и их регуляция

Метаболизм - совокупность биохимических реакций живого организма, предназначенных для обеспечения его жизнедеятельности. В живых организмах метаболизм устроен на основе циклов (например, цикл Кребса или цикл Кальвина), цепей биохимических реакций (например, гликолиз) или биохимических процессов, идущих в форме спирали (в-окисление жирных кислот). Реакции обмена веществ связаны между собой, т.к. продукт одной реакции является субстратом для другой.

1. Взаимосвязь между процессами обмена белков, липидов, углеводов и нуклеотидов

Взаимосвязь между процессами обмена белков, липидов, углеводов и нуклеотидов можно проявляется в различных аспектах. Следует отметить основные позиции, отражающие эту взаимосвязь:

1) Взаимозависимость обменных процессов:

а) ни одно превращение липидов, углеводов или нуклеотидов невозможно без участия белков-ферментов;

б) биохимические процессы немыслимы без участия таких важнейших кофакторов, как АТФ, НАД, ФАД и др.;

в) углеводы и липиды являются основным энергетическим ресурсом для протекания процессов биосинтеза, идущих с затратой энергии.

2) Сходные этапы катаболизма и анаболизма (рассмотрены ниже).

3) Использование общих метаболических путей (прежде всего, это цикл трикарбоновых кислот, или цикл Кребса).

4) Способность к взаимопревращениям:

а) при избытке углеводов в пищевом рационе человека, часть продуктов их расщепления может превращаться в липиды;

б) при высокой потребности организма в глюкозе она может синтезироваться в клетках печени и надпочечников из продуктов распада белков, липидов и других веществ (этот процесс называется глюконеогенез, он имеет место также и у растений);

в) при недостатке жиров в рационе они могут синтезироваться из аминокислот;

г) белки в животном организме не могут в полной мере синтезироваться из продуктов распада липидов и углеводов (т.к. незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей), тогда как растения способны синтезироваться все незаменимые аминокислоты из продуктов фотосинтеза и соединений азота, поступающих из почвы.

2. Основные этапы катаболизма и анаболизма

Этапы катаболизма

Катаболизм - расщепление крупных молекул с выделением энергии, заключенной в их структуре и запасание ее в форме АТФ. Полный распад крупных молекул осуществляется в 3 этапа:

1) Подготовительный (распад сложных молекул до их составных компонентов): белки > аминокислоты; сложные углеводы > моносахариды; липиды > спирты и высшие жирные кислоты; полинуклеотиды > мононуклеотиды.

Этот процесс осуществляется без участия кислорода, и АТФ здесь не образуется. Он происходит либо в желудочно-кишечном тракте (если речь идет о расщеплении сложных веществ, поступающих с пищей), либо в клетках организма (при распаде собственных, или тканевых сложных молекул).

Расщепление сложных веществ, поступающих с пищей, всегда происходит путем гидролиза при участии соответствующих гидролитических ферментов желудочно-кишечного тракта. Расщепление собственных белков, липидов и нуклеотидов также осуществляется путем гидролитического распада, а что касается углеводов - их распад в клетках организма может происходить как путем гидролиза, так и путем фосфоролиза.

2) Этап универсализации (высвободившиеся в результате подготовительного этапа низкомолекулярные органические соединения, такие как моносахариды, аминокислоты, глицерин, жирные кислоты, подвергаются дальнейшей метаболизации с образованием относительно небольшого круга веществ, чаще всего, это ПВК либо другие кетокислоты, ацетилкоэнзим А или сукцинилкоэнзим А.

Этот этап также осуществляется в клетках организма без участия кислорода (например, гликолиз, в-окисление жирных кислот). АТФ при этом может образовываться, но относительно немного.

3) Этап полного распада (происходит в митохондриях клеток, причем, исключительно в аэробных условиях).

В основе этого процесса лежат такие этапы аэробного дыхания как цикл Кребса и окислительное фосфорилирование, в результате которых промежуточные метаболиты, образовавшиеся на этапе универсализации, полностью окисляются до воды и углекислого газа с высвобождением энергии, которая аккумулируется в форме макроэргических химических связей АТФ.

Этапы анаболизма

Анаболизм - синтез крупных молекул из мелких, идущий с затратой энергии. В клетках животных и растений протекает множество анаболических реакций, в ходе которых из мелких молекул строятся более крупные.

Каждая клетка обычно сама синтезирует для себя необходимые белки, нуклеотиды, липиды, полисахариды и другие сложные вещества, а не получает их готовыми из других клеток (к примеру, гликоген, находящийся в мышцах, синтезируется в мышечных волокнах, а не приносится кровью из печени).

Исходным сырьем для процессов биосинтеза являются сравнительно немногие вещества, в том числе ацетилкоэнзим А, глицин, сукцинилкоэнзим А, рибоза, ПВК и глицерин.

Можно выделить следующие этапы анаболизма:

1) Образование промежуточных метаболитов (ПВК, ацетилкоэнзима А, фосфоглицеринового альдегида и др.), необходимых для прохождения дальнейших этапов биосинтеза.

2) Образование структурных блоков (аминокислот, моносахаридов, высших жирных кислот и др.), необходимых для синтеза сложных органических молекул.

3) Биосинтез сложных (и в том числе высокомолекулярных) соединений: белков и пептидов, сложных углеводов, липидов, полинуклеотидов.

Каждый этап биосинтеза катализируется отдельным ферментом.

Некоторые реакции в биосинтетических процессах не требуют доставки энергии извне, хотя в целом происходящие в клетках процессы синтеза нуждаются в поступлении энергии.

Синтез сложных молекул и их расщепление регулируется при помощи различных, обособленных друг от друга механизмов.

3. Регуляция биохимических процессов

На уровне клетки регуляцию биохимических процессов осуществляют 3 системы:

1) система регуляции активности ферментов;

2) мембранная регуляция;

3) генетическая регуляция.

Регуляция биохимических процессов на уровне целого организма (у человека и животных) осуществляется с помощью следующих систем:

1) нервной регуляции;

2) гормональной регуляции;

3) иммунной системы.

Система регуляции биохимических процессов на уровне клетки координируется организменной системой регуляции, т.е. все процессы регуляции биохимических процессов (и на уровне клетки, и на уровне целостного организма) тесно связаны между собой.

4. Особенности гормональной регуляции

Химическая структура гормонов

По своей химической структуре гормоны можно разделить на 3 группы:

1) белки и пептиды (например, гормоны поджелудочной железы - инсулин и глюкагон; гормоны гипофиза и гипоталамуса);

2) производные аминокислот (например, гормоны мозгового вещества надпочечников - адреналин и норадреналин);

3) стероидные гормоны, т.е. производные липидов (например, большинство половых гормонов, глюкокортикостероиды).

Особенности биологического действия гормонов

1) оказывают биологическое действие в ничтожно малых концентрациях;

2) гормональный эффект реализуется через белковые рецепторы и внутриклеточные вторичные посредники (мессенджеры);

3) не являясь ни ферментами, ни кофакторами, гормоны, тем не менее, оказывают действие на биохимические процессы, причем чаще всего следующим образом:

а) путем изменения активности имеющихся ферментов;

б) путем изменения скорости синтеза ферментов;

в) путем изменения проницаемости мембран.

4) дистантность действия (как правило, гормоны вырабатываются в специальных органах секреции и затем с кровотоком переносятся к органам-мишеням);

5) специфичность действия (каждый гормон выполняет свои, строго определенные функции);

6) действие гормонов в организме в известной степени определяется контролирующим действием центральной нервной системы;

7) передача гормональной информации осуществляется в десятки раз медленнее, чем передача нервных импульсов, позволяющая организму немедленно реагировать на изменение окружающей среды или внутренние функциональные изменения.

8) железы внутренней секреции и продуцируемые ими гормоны - единая система, тесно увязанная при помощи механизмов прямой и обратной связи.

Таким образом, гормоны влияют на те функции организма, для запуска или регуляции которых требуются минуты или часы.

5. Основные принципы регуляции биохимических процессов

1) Рецепторно-конформационный принцип (белковая молекула узнает специфический для нее фактор, например, какой-то сигнал в виде гормона, и взаимодействуя с ним, изменяет свою конформацию, что влияет на функциональную активность всего внутриклеточного комплекса).

2) Принцип обратной связи (как правило, отрицательной) и прямой связи (как правило, положительной).

3) Принцип максимальной экономии составных частей и процессов.

4) Компартментализация метаболических процессов (их приуроченность к различным клеточным компартментам).

Раздел 10. Роль биохимических процессов при хранении и переработке пищевого сырья

Лекция 16. Биохимические процессы, происходящие в пищевом сырье при хранении

1. Прикладное значение биохимических превращений, происходящих в пищевом сырье при его хранении и переработке

Биохимические показатели и превращения лежат в основе качественной оценки пищевого сырья, мероприятий по борьбе с потерями в процессе хранения и разработки путей усовершенствования технологических процессов пищевой промышленности.

За последние 50 лет возникли совершенно новые отрасли пищевой промышленности, базирующиеся на достижениях биологической химии и представляющие собой ее практические приложения. К примеру, производство органических пищевых кислот - лимонной, молочной и других с помощью различных микроорганизмов.

Если взять витаминную промышленность, то она целиком является примером приложения успехов биологической химии. Выявление сырьевых ресурсов, разработка и совершенствование технологии производства, нормы и способы применения витаминов - все базируется на биохимии, на ее успехах и достижениях.

Нужно отметить, что качественное изучение растительного сырья биохимик должен вести в неразрывной связи с селекционером и технологом. Примером того, к каким печальным результатам приводит забвение этой истины, является история пшеницы "Заря", которая была выведена селекционерами как весьма урожайный и хороший во многих отношениях сорт. Этот сорт пшеницы без предварительной биохимической оценки с точки зрения свойств его белково-протеазного комплекса и качества клейковины в свое время занял на Украине большие площади. Оказалось, что он дает муку с совершенно неудовлетворительными хлебопекарными качествами.

Интересные работы, свидетельствующие о высокой эффективности связи селекционеров с биохимиками, проведены в последние десятилетия в США по выведению высокомасличных форм кукурузы. В результате обширных исследований, проведенных селекционерами в тесной увязке с биохимиками, выведены формы кукурузы, содержащие в зерне до 14% жира.

Весьма важной задачей, стоящей перед селекционерами и биохимиками, является повышение пищевой и кормовой ценности белков зерновых и зернобобовых культур путем выведения сортов, запасные белки которых более богаты незаменимыми аминокислотами, в первую очередь, лизином, триптофаном и метионином.

Ряд важных задач стоит перед биохимией в связи с борьбой за повышение качества пищевых продуктов. В целях улучшения вкусовых качеств и аромата продукции приходится применять специальные методы, которые дают возможность выделять вещества ароматического комплекса в неизменном состоянии, а также производить их идентификацию и количественное определение в ничтожно малых количествах, исчисляемых тысячными долями миллиграмма.

2. Биохимические процессы, происходящие при прорастании и созревании зерна

Для прорастания зерна необходимы три условия: влага, доступ кислорода и известный минимум тепла.

В результате прорастания резко усиливается действие ферментов зерна, начинается процесс растворения отложенных в эндосперме сложных веществ с образованием более простых. Крахмал превращается в декстрины и мальтозу, белок - в аминокислоты, жир - в глицерин и жирные кислоты.

Сухой вес зерна при прорастании очень сильно понижается, т.к. в этот период зерно теряет большое количество содержащихся в нем органических веществ. В процессе прорастания зерна активность ферментов резко увеличивается: особое значение имеет увеличение активности -амилазы. Именно оно является главной причиной резкого ухудшения хлебопекарных качеств муки, полученной из проросшего зерна (мука, полученная из проросшего зерна, дает плохой хлеб с невкусным, заминающимся, неэластичным и недостаточно пористым мякишем).

Другой причиной ухудшения качества муки, полученной из проросшего зерна, является изменение свойств клейковины под влиянием протеолитических ферментов. Клейковина теряет упругость и становится очень слабой, липкой, а затем полностью разрушается. На первых этапах прорастания разрываются дисульфидные и водородные связи в клейковинном белке, а далее начинают расщепляться пептидные связи (происходит протеолиз).

При прорастании резко возрастает дыхание зерна. Поэтому совершенно ясно, что проросшее зерно при прочих равных условиях будет храниться значительно хуже, чем нормальное.

При созревании зерна происходят процессы, в целом как бы обратные тем, которые наблюдаются при прорастании. При созревании, во-первых, постепенно понижается активность ферментов и доходит, наконец, до какой-то величины, характерной для полностью созревшего зерна. Поскольку при созревании понижается активность ферментов, естественно, что и процесс дыхания, интенсивность которого зависит от действия ферментов, также будет ослабевать и, наконец, достигнет какой-то величины, характерной для полностью созревшего зерна. По мере созревания происходит превращение растворимых низкомолекулярных веществ, притекающих в зерно из листьев и стеблей, в высокомолекулярные нерастворимые вещества.

На ранних фазах созревания почти половина сухого вещества зерна состоит из сахаров и растворимых левулезанов. По мере созревания количество высокомолекулярных углеводов - крахмала и гемицеллюлоз - постепенно возрастает, а содержание сахаров и левулезанов соответственно убывает. Образование нерастворимых полисахаридов происходит за счет притекающих в зерно растворимых сахаров.

При созревании зерна количество аминокислот в нем постепенно уменьшается, а содержание белка возрастает: синтез белков идет за счет притекающих в него аминокислот.

Клейковина образуется в созревающем зерне очень рано, еще до начала молочной спелости, однако качество ее в этот период низкое, она крошится и с трудом образует связный комок. По мере созревания зерна содержание клейковины в нем растет, а качество улучшается. При созревании семян происходит также накопление жира (за счет углеводов, притекающих в семена из листьев и стеблей). По мере созревания происходит постепенное превращение крахмала в жир, т.е. как бы "ожирение" крахмальных зерен.

Вопрос о накоплении веществ в созревающем зерне имеет большое практическое значение в связи с определением правильных сроков уборки урожая и в связи с борьбой за снижение потерь зерна при уборке. Важнейшим средством борьбы с потерями является раздельная уборка зерновых культур, при которой зерно, убранное в период восковой спелости, остается некоторое время после жатвы в снопах и валках. Раздельная уборка значительно снижает потери зерна от осыпания и способствует при благоприятной погоде быстрому подсыханию зерна в валках, что улучшает его товарные и семенные качества. Практически раздельную уборку следует начинать при влажности зерна около 35-40%, что соответствует середине фазы восковой спелости.

При созревании зерно может подвергаться различным неблагоприятным воздействиям, в результате чего ухудшаются его мукомольные и хлебопекарные качества.

Во-первых, это прорастание зерна во время созревания и в процессе уборки.

Второй важный вид дефектного зерна - это морозобойное зерно пшеницы. Морозобойная пшеница появляется в результате воздействия мороза на не совсем созревшее зерно. Если влажность зерна выше 45%, оно особенно легко повреждается морозом.

Морозобойное зерно пшеницы отличается от нормального по внешнему виду: оно более щуплое, имеет морщинистую поверхность, цвет его изменен. Морозобойное зерно дает муку с низкими хлебопекарными качествами, плохо хранится и легко подвергается самосогреванию и порче. Мука, полученная из морозобойного зерна, содержит меньше клейковины и, что особенно важно, качество клейковины значительно ухудшается. Клейковина, отмытая из такой муки, крошащаяся, неупругая, неэластичная. Вместе с тем мука из морозобойного зерна отличается повышенной активностью -амилазы. Чем зерно менее зрелое и чем выше его влажность, тем сильнее оно повреждается морозом и тем хуже его семенные и хлебопекарные качества. Мука, полученная из морозобойного зерна, дает хлеб с заминающимся мякишем, сладковатым, имеющим неприятный запах и вкус солода.

Во время созревания зерно пшеницы может быть повреждено клопами-черепашками. Зерно, поврежденное этими насекомыми, отличается от нормального тем, что в месте повреждения имеет темную точку и светлое пятно; иногда темной точки нет и в месте повреждения имеется лишь светлое пятно с морщинистой поверхностью. Клоп-черепашка во время созревания зерна накалывает его своим хоботком и в месте укола вводит слюну, в которой содержатся очень активные ферменты. Особенно активны в слюне этого насекомого протеазы, расщепляющие белки и поэтому разрушающие клейковину. Этот фермент наиболее активно действует при слабощелочной реакции и в этом отношении сходен с трипсином кишечника человека.

В результате повреждения зерна клопами-черепашками снижается содержание общего азота в зерне: если в нормальной части зерна азота 2,76% от сухого вещества, то в поврежденной - лишь 1,14. Это происходит потому, что черепашка, накалывая зерно, частично растворяет и высасывает его содержимое, в первую очередь белок. В поврежденной части зерна под влиянием фермента, внесенного черепашкой, половина всего белка расщеплена, превращена в низкомолекулярные азотистые соединения.

3. Биохимические процессы, происходящие при хранении продовольственного сырья

Одной из основных задач биохимических исследований в области пищевой промышленности является глубокое изучение физиолого-биохимических процессов, протекающих в пищевом сырье и готовой продукции во время хранения. Конечная задача исследовательских работ этого направления - сведение до минимума различного рода количественных и качественных потерь на основе регулирования биохимических процессов.

Важнейшим из этих процессов является дыхание, которое легко переходит в процесс самосогревания. От интенсивности дыхания в значительной степени зависят потери органического вещества сухого (зерно) и сочного (плоды и овощи) растительного сырья. От характера дыхания и связанных с ним ферментативных процессов зависит жизнеспособность хранящегося зерна, развитие так называемых физиологических расстройств у хранящихся плодов или же ухудшение качества, подобное накоплению сахара в картофеле. Поэтому выяснению условий, определяющих интенсивность и характер дыхания хранящегося растительного пищевого сырья, уделяется очень большое внимание.

В результате проведенных различными учеными исследователей установлена зона критической влажности зерна, превышение которой приводит к резкому усилению процесса дыхания; для зерновых культур - в пределах от 14 до 15% влажности и для масличных - около 9-10%.

В зерне в зависимости от того, в каких условиях оно находится, могут осуществляться два вида дыхания: аэробное и анаэробное (брожение). В результате аэробного дыхания потребляются сахар (глюкоза) и кислород, а образуются углекислый газ и вода. При аэробном дыхании выделяется тепло: 674 ккал га одну грамм-молекулу (180 г) израсходованной глюкозы.

При анаэробном дыхании также выделяется некоторое количество тепла: 28 ккал на одну грамм-молекулу израсходованной глюкозы.

К каким последствиям приводит интенсивное дыхание зерна?

Прежде всего, оно вызывает значительное расходование органических веществ зерна (глюкозы). Иными словами, приводит к уменьшению сухого веса зерна. Во-вторых, состав воздуха в межзерновом пространстве будет изменяться - кислород будет потребляться, а двуокись углерода накапливаться. Наконец, в результате усиленного дыхания зерна будут накапливаться водяные пары, а следовательно, влажность зерна будет повышаться.

Чрезвычайно важное следствие интенсивного дыхания - выделение тепла. Зерновая масса, как известно, обладает плохой теплопроводностью. Поэтому тепло, выделяющееся в результате интенсивного дыхания зерна, будет как бы аккумулироваться в зерновой массе, что в свою очередь будет способствовать усилению процесса дыхания и возникновению процесса самосогревания.

Если зерно находится в герметических условиях и в зерновой массе происходит процесс анаэробного дыхания, зародыш зерна погибает от образующегося при этом этилового спирта, который отравляет зародыш, и зерно теряет всхожесть. Именно поэтому семенное зерно должно храниться в условиях как можно лучшего доступа воздуха. Иногда при анаэробном дыхании зерна наряду со спиртовым брожением частично происходит также процесс молочнокислого брожения, при котором из глюкозы образуется молочная кислота.

Интенсивность дыхания зависит от ряда факторов, из которых самыми важными являются влажность зерна и температура.

Чем выше влажность зерна, тем интенсивнее оно дышит. Следует отметить, что усиленное дыхание зерна начинается только тогда, когда его влажность достигает определенной величины. Влажность зерна, выше которой начинается такое резкое усиление процесса дыхания, называется критической. Обычно критическая влажность для зерна злаков и для семян бобовых культур составляет 14-15%. Для богатых жиром семян масличных культур критическая влажность гораздо ниже: она равна 8-9%.

Второй фактор, от которого очень сильно зависит интенсивность дыхания зерна, - температура. При низких температурах, близких к нулю градусов, дыхания практически не происходит, зерно не дышит. По мере повышения температуры интенсивность дыхания резко возрастает и, наконец, при 50-55? С достигает максимума, после чего начинается резкое падение кривой. Это резкое падение интенсивности дыхания зерна происходит из-за слишком высокой температуры, при которой начинается денатурация белков и зерно погибает. Поэтому, если охлаждать, замораживать зерно, препятствуя, таким образом, возникновению процесса дыхания, это будет способствовать лучшему сохранению зерновой массы. Однако влажное семенное зерно нельзя охлаждать слишком сильно (промораживать), так как оно может потерять всхожесть.

Третий фактор, от которого зависит интенсивность дыхания зерна, - качество самого зерна. Чем хуже зерно по качеству, тем, при прочих равных условиях, оно сильнее, интенсивнее дышит и тем труднее его хранить. Зерно, не прошедшее послеуборочного дозревания, дышит значительно интенсивнее, чем то, у которого период послеуборочного дозревания закончен. Отсюда следует, что свежеубранное зерно особенно легко может подвергнуться самосогреванию и порче, вследствие чего за ним нужно вести особенно тщательное наблюдение.

Для характеристики дыхания зерна большое значение имеет дыхательный коэффициент - отношение объема выделяемого при дыхании углекислого газа к объему поглощаемого кислорода. Дыхательный коэффициент нормального зерна обычно равен 1. Если это отношение больше 1, значит, зерно выделяет несколько больше двуокиси углерода, чем поглощает кислорода. Сухое зерно с влажностью 12-14%, как правило, имеет дыхательный коэффициент несколько выше единицы (1,2-1,3), поскольку зародыш зерна, даже в присутствии кислорода, частично дышит по типу анаэробного дыхания.

Если дыхательный коэффициент меньше единицы, это значит, что кислорода потребляется больше, чем выделяется двуокиси углерода. Это наблюдается при дыхании масличных семян, в которых жир, для того чтобы превратиться в необходимую для дыхания глюкозу, должен предварительно окислиться.

Таким образом, работы, проведенные за последние годы в области биохимического исследования процесса сушки зерна, привели к важному выводу принципиального значения. Они показывают, что изменение физиологических и биохимических свойств зерна зависит не только от температуры нагрева зерна, но и от его влажности. Полученные данные свидетельствуют о том, что менее влажное зерно выдерживает нагрев при более высоких температурах. Эти данные являются обоснованием ступенчатых режимов сушки зерна, при которых по мере подсыхания зерна температура агента сушки постепенно повышается, давая, таким образом, возможность повысить производительность сушки.

Важная роль биохимических процессов, происходящих при хранении готовой продукции, может быть проиллюстрирована также на примере прогоркания круп. Обычно прогоркание муки и круп рассматривается как чисто химический процесс, в основе которого лежит окисление жировой фракции кислородом воздуха. Однако установлено, что в процессе прогоркания круп весьма существенная роль принадлежит ферментам, а именно: липазе и липоксигеназе. Оказывается, что если исходное зерно подвергнуть кратковременному пропариванию, то крупа, полученная из такого зерна, прогоркает гораздо медленнее, чем крупа из непропаренного зерна. Эти наблюдения указывают путь повышения стойкости круп при хранении, основанный на инактивировании ферментов зерна, контролирующих гидролиз и окислительное расщепление жиров.

Чрезвычайно важными являются биохимические проблемы, связанные с хранением пищевого сырья животного происхождения. Так, например, практика хранения и замораживания мяса выдвигает перед биохимиками целый комплекс вопросов, касающихся природы процесса созревания мяса, биохимических изменений при его замораживании и оттаивании, ферментативных и химических превращений липидов при хранении мяса и различных мясных продуктов.

4. Роль биохимических процессов в переработке продовольственного сырья

В процессе переработки продовольственного сырья широко используются различные биохимические процессы. Особенно часто используются гидролиз и брожение. Гидролиз, как правило, является необходимым подготовительным процессом, который предшествует брожению, подготавливая для него соответствующие субстраты (например, гидролиз крахмала при производстве дрожжевого теста). Из различных видов брожения на практике чаще используются спиртовое и молочнокислое брожение. Спиртовое брожение находит применение в пивоварении, виноделии и для приготовления дрожжевого теста.

Молочнокислое брожение характерно для некоторых видов бактерий и используется для приготовления молочнокислых продуктов (простокваши, ацидофилина, кефира), при изготовлении кваса, хлебных заквасок и "жидких дрожжей" для хлебопечения, при квашении капусты, огурцов, при силосовании кормов.

По мере развития наших знаний о ферментах, по мере развития энзимологии становилось все более и более очевидным, что для правильной организации технологического процесса и определения правильного пути использования данного сырья в процессе его переработки необходимо знать не только и не столько его химический состав, сколько активность и условия действия содержащихся в нем ферментов. Необходимо знать, как в процессе дальнейшей переработки сырья поведут себя отдельные составные части его, каким превращениям подвергнутся углеводы, белковые вещества, жировая фракция, дубильные вещества, витамины. Именно поэтому при определении качества растительного сырья такое большое внимание уделяется определению ферментов. Так, наряду с определением содержания белка и клейковины в муке были введены такие важные показатели, как амилолитическая активность и автолитическая активность для ржаной муки - показатели, характеризующие активность амилазного комплекса, от которого в значительной степени зависит качество готового хлеба. При помощи этих показателей мы можем легко распознать муку из проросшего зерна, что имеет особое значение для ржаной муки. Такой распространенный дефект зерна и муки, как повреждение клопами-черепашками, может быть обнаружен лишь методами, позволяющими выявить высокую активность протеолитических ферментов. На основе выяснения ферментативной природы повреждения зерна клопами-черепашками был предложен метод гидротермической обработки поврежденного зерна.

За последние деcятилетия все большее значение приобретает применение ферментных препаратов из плесневых грибов в спиртовой и хлебопекарной промышленности. Проведенные производственные испытания на московских хлебозаводах показали, что как неочищенные препараты из плесневых грибов, так и очищенные препараты являются мощным средством для улучшения качества ржаного и пшеничного хлеба: значительно повышается объем хлеба, улучшаются его внешний вид, аромат и вкус.

...

Подобные документы

  • Понятие ферментов как глобулярных белков, которые состоят из одной или нескольких полипептидных цепей. Особенности строения простых и сложных ферментов. Субстратный, аллостерический и каталитический центры в строении простых и сложных ферментов.

    презентация [76,4 K], добавлен 07.02.2017

  • Основные особенности метаболических процессов. Обмен веществ и энергии. Общая характеристика, классификация, функции, химический состав и свойства белков, их биологическая роль в построении живой материи. Структурные и сложные белки. Способы их осаждения.

    презентация [4,2 M], добавлен 24.04.2013

  • Понятие и структура белков, аминокислоты как их мономеры. Классификация и разновидности аминокислот, характер пептидной связи. Уровни организации белковой молекулы. Химические и физические свойства белков, методы их анализа и выполняемые функции.

    презентация [5,0 M], добавлен 14.04.2014

  • Белки (протеины) – высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Строение белков. Классификация белков. Физико-химические свойства белков. Биологические функции белков. Фермент.

    реферат [4,0 M], добавлен 15.05.2007

  • Строение, состав и физиологическая роль отдельных органелл клетки. Классификация белков по степени сложности. Состояние воды в живых тканях, ее функции. Полисахариды морских водорослей: состав, строение. Биологическая роль и классификация липидов.

    контрольная работа [1014,7 K], добавлен 04.08.2015

  • Определение, функции основных аминокислот, их физико-химические свойства и критерии классификации. Оптическая активность, конфигурация и конформация аминокислот. Растворимость и кислотно-основные свойства аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты.

    реферат [2,3 M], добавлен 05.12.2013

  • Процессы превращения веществ и энергии внутри растительного организма как основные физиологические функции растения. Химический состав клетки. Строение, классификация и функции углеводов, липидов и аминокислот. Кинетика ферментативного катализа.

    курс лекций [188,8 K], добавлен 15.06.2010

  • Строение и биологическая роль липидов (жиров). Роль витаминов для организма и причины гиповитаминозов. Биохимические сдвиги в крови и в моче при мышечной работе. Биохимические основы питания и особенности питания спортсменов-силовиков, атлетов и бегунов.

    реферат [38,2 K], добавлен 20.06.2012

  • Исследование физиологической роли аминокислот - конечных продуктов гидролиза белков. Классификация аминокислот по числу аминных и карбоксильных групп на: моноаминомонокарбоновые; диаминомонокарбоновые; моноаминодикарбновые новые и диаминодикарбоновые.

    контрольная работа [199,0 K], добавлен 13.03.2013

  • Химический состав, природа и структура белков. Механизм действия ферментов, виды их активирования и ингибирования. Современная классификация и номенклатура ферментов и витаминов. Механизм биологического окисления, главная цепь дыхательных ферментов.

    шпаргалка [893,3 K], добавлен 20.06.2013

  • Метаболизм липидов в организме, его закономерности и особенности. Общность промежуточных продуктов. Взаимосвязь между обменами углеводов, липидов и белков. Центральная роль ацетил-КоА во взаимосвязи процессов обмена. Расщепление углеводов, его этапы.

    контрольная работа [26,8 K], добавлен 10.06.2015

  • Строение и свойства аминокислот - органических амфотерных соединений, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы - NH2. Последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Характеристика простых белков.

    реферат [340,5 K], добавлен 28.11.2014

  • Признаки и уровни организации живых организмов. Химическая организация клетки. Неорганические, органические вещества и витамины. Строение и функции липидов, углеводов и белков. Нуклеиновые кислоты и их типы. Молекулы ДНК и РНК, их строение и функции.

    реферат [13,5 K], добавлен 06.07.2010

  • История открытия и изучения белков. Строение молекулы белка, ее пространственная организация и свойства, роль в строении и жизнеобеспечении клетки. Совокупность реакций биологического синтеза. Всасывание аминокислот. Влияние кортизола на обмен белка.

    контрольная работа [471,6 K], добавлен 28.04.2014

  • Роль и значение белков, жиров и углеводов для нормального протекания всех жизненно важных процессов. Состав, структура и ключевые свойства белков, жиров и углеводов, их важнейшие задачи и функции в организме. Основные источники данных пищевых веществ.

    презентация [322,6 K], добавлен 11.04.2013

  • Пищевые белки как основной источник аминокислот для человека. Группы аминокислот, которые встречаются в белках организма. Переваривание белков в желудке и кишечнике. Обезвреживание продуктов гниения путем соединения с серной и глюкуроновой кислотами.

    презентация [2,5 M], добавлен 28.12.2013

  • История исследования белков. Белки: строение, классификация, обмен. Биосинтез белка. Функции белков в организме. Роль в жизнедеятельности организма. Высокомолекулярные органические соединения. Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов.

    реферат [29,2 K], добавлен 05.10.2006

  • Структура биологических мембран и строение их основы - билипидного слоя. Молекулярная масса мембранных белков, их различие по прочности связывания с мембраной. Динамические свойства биологических мембран и значение организации для биологических систем.

    реферат [19,1 K], добавлен 20.12.2009

  • Изучение функций белков - высокомолекулярных органических веществ, построенных из остатков аминокислот, которые составляют основу жизнедеятельности всех органов. Значение аминокислот - органических веществ, которые содержат амин- и карбоксильную группы.

    презентация [847,2 K], добавлен 25.01.2011

  • Успехи биохимии в изучении живых объектов на молекулярном уровне. Способы диагностики заболеваний и контроля за их течением посредством химических анализов. Представления о биохимии живой клетки, сложившиеся к началу 50-х годов прошлого столетия.

    реферат [21,6 K], добавлен 11.12.2009

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.