Белки: история исследования, химический состав, свойства, биологические функции
История развития современной биологии изучения белков. Характеристика и химический состав белков, принцип и уровни их организации. Основные свойства и классификация белков. Биологические функции и методы исследования белков, используемые в биохимии.
| Рубрика | Биология и естествознание |
| Вид | учебное пособие |
| Язык | русский |
| Дата добавления | 16.11.2017 |
| Размер файла | 1,3 M |
Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Размещено на http://www.allbest.ru
ГЛАВА 1. ВВЕДЕНИЕ
Довольно банальными стали сейчас сообщения о революции в биологии. Бесспорным считается и то, что эти революционные изменения были связаны с формированием на стыке биологии и химии комплекса наук, среди которых центральное положение занимали и занимают молекулярная биология и биоорганическая химия.
“Молекулярная биология наука, ставящая своей целью познание природы явлений жизнедеятельности путем изучения биологических объектов и систем на уровне, приближающемся к молекулярному… характерные проявления жизни… обусловлены структурой, свойствами и взаимодействием молекул биологически важных веществ, в первую очередь белков и нуклеиновых кислот”
“Биоорганическая химия - наука, изучающая вещества, лежащие в основе процессов жизнедеятельности…основные объекты биоорганической химии биополимеры (белки и пептиды, нуклеиновые кислоты и нуклеотиды, липиды, полисахариды и т.д.).
Из этого сопоставления становится очевидным, сколь важно для развития современной биологии изучение белков.
биология белок биохимия
ГЛАВА 2. ИСТОРИЯ ИССЛЕДОВАНИЯ БЕЛКА
2.1 Начальные этапы в химии белка
Белок попал в число объектов химических исследований 250 лет тому назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил из пшеничной муки первый препарат белкового вещества - клейковины. Он подверг клейковину сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного царств. Он опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке.
В XVIII - начале XIX веков неоднократно описывали белковые вещества растительного и животного происхождения. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и сопоставление их с веществами неорганическими.
Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сложилось представление о том, что белки из различных источников - это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ.
В 1810 году Ж. Гей-Люссак и Л. Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 году Ж. Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а вскоре было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. В это же время английский химик Д. Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но чтобы подчеркнуть их индивидуальное различие при одинаковом составе, он прибег к изображению молекул, которые бы сейчас назвали изомерными. Однако понятия изомерии во времена Дальтона еще не было.
Формулы белков Д. Дальтона
Были выведены первые эмпирические формулы белков и выдвинуты первые гипотезы относительно закономерностей их состава. Так, Н.Либеркюн считал, что альбумин описывается формулой C72H112N18SO22, а А.Данилевский полагал, что молекула этого белка по крайней мере на порядок больше: C726H1171N194S3O214.
Немецкий химик Ю. Либих в 1841 году предположил, что белки животного происхождения имеют аналоги среди растительных белков: усвоение белка легумина в организме животного, по Либиху, вело к накоплению аналогичного белка - казеина. Одной из самых распространенных теорий доструктурной органической химии была теория радикалов - неизменных компонентов родственных веществ. В 1836 году голландец Г. Мульдер высказал предположение о том, что все белки содержат один и тот же радикал, который он назвал протеином (от греческого слова “первенствую”, “занимаю первое место”). Протеин, по Мульдеру, имел состав Pr = C40H62N10O12. В 1838 году Г. Мульдер опубликовал формулы белков, построенные на основании теории протеина. Это были т.н. дуалистические формулы, где радикал протеина служил положительной группировкой, а атомы серы или фосфора - отрицательной . Вместе они образовывали электронейтральную молекулу: белок сыворотки крови Pr10S2P, фибрин Pr10SP. Однако аналитическая проверка данных Г. Мульдера, проведенная русским химиком Лясковским, а также Ю. Либихом, показала, что “белковых радикалов” не существует.
В 1833 году немецкий ученый Ф. Розе открыл биуретовую реакцию на белки - одну из основных цветных реакций на белковые вещества и их производные в настоящее время (подробнее о цветных реакциях на стр.53). Был сделан также вывод о том, что это самая чувствительная реакция на белок, поэтому она в то время привлекла наибольшее внимание химиков.
В середине XIX века были разработаны многочисленные методы экстракции белков, очистки и выделения их в растворах нейтральных солей. В 1847 году К. Рейхерт открыл способность белков образовывать кристаллы. В 1836 году Т. Шванн открыл пепсин - фермент, расщепляющий белки. В 1856 году Л. Корвизар открыл еще один подобный фермент - трипсин. Изучая действие этих ферментов на белки, биохимики пытались разгадать тайну пищеварения. Однако наибольшее внимание внимание привлекли вещества, получающиеся в результате действия на белки протелитических фермнтов (протеаз, к ним относятся вышеприведенные ферменты): одни из них были фрагментами исходных молекул белка (их назвали пептонами), другие же не подвергались дальнейшему расщеплению протеазами и относились к известному еще с начала века классу соединений - аминокислот (первое аминокислотное производное - амид аспарагин был открыт в 1806 году, а первая аминокислота - цистин в 1810). Аминокислоты в составе белков впервые обнаружил в 1820 году французский химик А. Браконно. Он применил кислотный гидролиз белка и в гидролизате обнаружил сладковатое вещество, названное им глицином. В 1839 году было доказано существование в составе белков лейцина, а в 1849 году Ф. Бопп выделил из белка еще одну аминокислоту - тирозин (полный список дат открытий аминокислот в белках см. Приложение II).
К концу 80-х гг. XIX века из белковых гидролизатов было выделено уже 19 аминокислот и стало медленно укрепляться мнение, что сведения о продуктах гидролиза белков несут важную информацию о строении белковой молекулы. Тем не менее, аминокислоты считались обязательным, но неглавным компонентом белка.
В связи с открытиями аминокислот в составе белков французский ученый П. Шютценберже в 70-х гг. XIX века предложил т. н. уреидную теорию строения белка. Согласно ей молекула белка состояла из центрального ядра, роль которого выполняла молекула тирозина, и присоединенных к нему (с замещением 4 атомов водорода) слож ных группировок, названных Шютценберже лейцинами. Однако гипотеза было очень слабо подкреплена экспериментально, и дальнейшие исследования показали несостоятельность.
2.2 Теория “углеазотных комплексов” А.Я. Данилевского
Оригинальную теорию о строении белка высказал в 80-х гг. XIX века русский биохимик А. Я. Данилевский. Первым из химиков он обратил внимание на возможный полимерный характер строения белковых молекул. В начале 70-х гг. он писал А.М. Бутлерову, что “частицы альбумина есть смешанный полимерид”, что для определения белка он не находит “термина более подходящего, чем слово полимер в широком смысле”. Изучая биуретовую реакцию он предположил, что эта реакция связана со структурой перемежающихся атомов углерода и азота - N - C - N - C - N - , которые входят в т.н. углеазотный комплекс R' - NH - CO - NH - CO - R”. На основе данной формулы Данилевский полагал, что в молекуле белка содержится 40 таких углеазотных комплексов. Отдельные углеазотноаминокислотные комплекс, по Данилевскому, выглядели так:
По Данилевскому углеазотные комплексы могли соединяться эфирной или амидной связью с образованием высокомолекулярной структуры.
2.3 Теория “киринов” А. Косселя
Немецкий физиолог и биохимик А. Коссель, изучая протамины и гистоны, относительно просто устроенные белки, он установил, что при их гидролизе образуется большое количество аргинина. Кроме того он открыл в составе гидролизата неизвестную тогда аминокислоту - гистидин. На основании этого Коссель предположил, что эти белковые вещества можно рассматривать как некие простейшие модели более сложных белков, построенных, по его мнению, согласно следующему принципу: аргинин и гистидин составляют центральное ядро (“протаминовое ядро”), которое окружено комплексами из других аминокислот.
Теория Косселя представляла собой наиболее совершенный пример развития гипотезы о фрагментарном строении белков (впервые предложенной, как было сказано выше, Г.Мульдером). Этой гипотезой воспользовался немецкий химик М. Зигфрид в начале XX века. Он полагал, что белки построены из комплексов аминокислот (аргинин+лизин+глутаминовая к-та), названных им киринами (от греческого “кириос” основной). Однако эта гипотеза была высказана в 1903 году, когда Э. Фишер активно разрабатывал свою пептидную теорию, давшую ключ к тайне строения белков.
2.4 Пептидная теория Э. Фишера
Немецкий химик Эмиль Фишер, уже прославившийся на весь мир исследованиями пуриновых соединений (алкалоидов группы кофеина) и расшифровкой структуры сахаров, создал пептидную теорию, во многом подтвердившуюся практически и получившую всеобщее признание еще при его жизни, за что он был удостоен второй в истории химии Нобелевской премии (первую получил Я.Г. Вант-Гофф).
Немаловажно, что Фишер построил план исследования, резко отличающийся от того, что предпринималось раньше, однако учитывающий все известные на тот момент факты. Прежде всего он принял, как наиболее вероятную гипотезу о том, что белки построены из аминокислот, соединенных амидной связью:
Такой тип связи Фишер назвал (по аналогии с пептонами) пептидной. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о полимерном характере строения белков как известно высказывалась еще Данилевским и Хертом, но они считали, что “мономеры” представляют собой очень сложные образования - пептоны или “углеазотные комплексы”.
Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга (амфотерность белков, как сказали бы сейчас).
Решение проблемы строения белка Фишер разделил, сведя ее к следующим положениям:
Качественное и количественное определение продуктов полного гидролиза белков.
Установление строения этих конечных продуктов.
Синтез полимеров аминокислот с соединениями амидного (пептидного) типа.
Сравнение полученных таким образом соединений с природными белками.
Из этого плана видно, что Фишер применил впервые новый методологический подход - синтез модельных соединений, как способ доказательства по аналогии.
2.5 Разработка методов синтеза аминокислот
Для того чтобы перейти к синтезу производных аминокислот, соединенных пептидной связью, Фишер провел большую работу по изучению строения и синтезу аминокислот.
До Фишера общим методом синтеза аминокислот был циангидринный синтез А. Штреккера:
По реакции Штреккера удалось синтезировать аланин, серин и некоторые другие аминокислоты, а по ее модификации ( реакции Зелинского-Стадникова) как -аминокислоты, так и их N-замещенные.
Однако сам Фишер стремился разработать методы синтеза всех известных тогда аминокислот. Он считал метод Штреккера недостаточно универсальным. Поэтому Э. Фишеру пришлось искать общий метод синтеза аминокислот в том числе аминокислот со сложными боковыми радикалами.
Он предложил аминировать бромзамещенные в -положении карбоновые кислоты. Для получения бромпроизводных он использовал, как например, в синтезе лейцина, арилированную или алкилированную малоновую кислоту:
Но создать абсолютно универсальный метод Э. Фишеру не удалось. Были разработаны и более надежные реакции. Например, ученик Фишера Г. Лейкс предложил следующую модификацию для получения серина:
Фишер также доказал, что белки состоят из остатков оптически активных аминокислот (см. стр.11). Это заставило его разработать новую номенклатуру оптически активных соединений, методы разделения и синтеза оптических изомеров аминокислот. Фишер также пришел к выводу, что в белках содержатся остатки L-форм оптически активных аминокислот, и он доказал это, впервые использовав принцип диастереоизомерии. Этот принцип заключался в следующем: к N-ацилпроизводному рацемической аминокислоты добавляли оптически активный алкалоид (бруцин, стрихнин, цинхонин, хинидин, хинин). В результате этого образовывались две стереоизомерные формы солей, обладающие различной растворимостью. После разделения этих диастереоизомеров алкалоид регенерировали и ацильную группу удаляли путем гидролиза.
Фишер сумел разработать метод полного определения аминокислот в продуктах гидролиза белков: он переводил хлоргидраты эфиров аминокислот обработкой концентрированной щелочью на холоду в свободные эфиры, которые заметно не омылялись. Затем смесь этих эфиров подвергал фракционной перегонке и из полученных фракций выделял отдельные аминокислоты путем дробной кристаллизации.
Новый метод анализа не только окончательно подтвердил, что белки состоят из аминокислотных остатков, но позволил уточнить и пополнить список встречающихся в белках аминокислот. Но все же количественные анализы не могли дать ответа на основной вопрос: каковы принципы строения молекулы белка. И Э.Фишер сформулировал одну из основных задач в изучении строения и свойств белка: разработка экспериментальные методы синтеза соединений, основными компонентами которых были бы аминокислоты, соединенные пептидной связью.
Таким образом Фишер поставил нетривиальную задачу - синтезировать новый класс соединений с целью установления принципов их строения.
Задачу эту Фишер решил, и химики получили убедительные доказательства, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью:
- CO - CHR' - NH - CO - CHR'' - NH - CO CHR''' - NH -
Это положение подтверждалось биохимическими доказательствами. Попутно выяснилось, что протеазы гидролизуют не все связи между аминокислотами с одинаковой скоростью. На их способность расщеплять пептидную связь влияли оптическая конфигурация аминокислот, заместители по азоту аминогруппы, длина цепи пептида, а также набор входящих в него остатков.
Главным доказательством пептидной теории стал синтез модельных пептидов и сопоставление их с пептонами гидролизата белков. Результаты показали, что из белковых гидролизатов выделяются пептиды, идентичные синтезированным.
В процессе выполнения этих исследований Э.Фишер и его ученик Э.Абдергальд- ен впервые разработали метод определения аминокислотной последовательности в белка. Сущность его заключалась в установлении природы аминокислотного остатка полипептида, имеющего свободную аминогруппу (N-концевую аминокислоту). Для этого они предложили блокировать в пептиде аминоконец -нафталин-сулфониловой группой, которая не отщепляется при гидролизе. Выделяя затем из гидролизата аминокислоту, меченую такой группой, можно было определить, какая из аминокислот была N-концевой.
После исследований Э.Фишера стало ясно, что белки представляют собой полипептиды. Это было важное достижение, в том числе и для задач синтеза белков: стало ясно, что именно нужно синтезировать. Только после этих работ проблема синтеза белка приобрела определенную направленность и необходимую строгость.
Говоря о работе Фишера в целом, следует отметить, что сам подход к исследованию был типичен скорее для наступающего XX века - он оперировал широким набором теоретических положений и методических приемов; его синтезы все менее и менее походили на искусство, основанное на интуиции, чем на точном знании, и приближались к созданию серий точных, почти технологических приемов.
2.6 Кризис пептидной теории
В связи с применением новых физических и физико-химических методов исследований в начале 20-х гг. XX в. появились сомнения в том, что молекула белка представляет длинную полипептидную цепь. К гипотезе о возможности компактной укладки пептидных цепочек относились со скептицизмом. Все это потребовало пересмотра пептидной теории Э.Фишера.
В 20-30-е гг. распространение получила дикетопиперазиновая теория. Согласно ей, центральная роль в построении структуры белка играют дикетопиперазивные кольца, образующиеся при циклизации двух аминокислотных остатков. Также предполагалось, что эти структуры составляют центральное ядро молекулы, к которому присоединены короткие пептиды или аминокислоты (“наполнители” циклического скелета основной структуры). Наиболее убедительные схемы участия дикетопиперазинов в построении структуры белка были представлены Н.Д.Зелинским и учениками Э.Фишера.
Однако попытки синтеза модельных соединений, содержащих дикетопиперазины мало, что дали для химии белка впоследствии восторжествовала пептидная теория, однако эти работы оказали стимулирующее влияние на химию пиперазинов в целом.
После пептидной и дикетопиперазивной теорий продолжались попытки доказать существование только пептидных структур в молекуле белка. При этом стремились представить себе не только тип молекулы, но и общие ее очертания.
Оригинальную гипотезу высказал советский химик Д.Л.Талмуд. Он предположил, что пептидные цепи в составе белковых молекул свернуты в большие кольца, что в свою очередь стало шагом к созданию им представления о белковой глобуле.
Одновременно появились данные, свидетельствующие о различном наборе аминокислот в различных белка. Но закономерности, которым подчиняется последовательность аминокислот в структуре белка, были не ясны.
Первыми ответ на этот вопрос пытались дать М.Бергман и К.Ниман в разработанной ими гипотезе “перемежающихся частот”. Согласно ей последовательность аминокислотных остатков в белковой молекуле подчинялась числовым закономерностям, основы которых были выведены из принципов строения белковой молекулы фиброина шелка. Но этот выбор был неудачным, т.к. этот белок фибриллярный, строение же глобулярных белков подчиняется совсем другим закономерностям.
По М.Бергману и К.Ниману, каждая аминокислота встречается в полипептидной цепи через определенной интервал или, как говорил М.Бергман, обладает определенной “периодичностью”.эта периодичность определяется природой аминокислотных остатков.
Молекулу фиброина шелка они представляли себе следующим образом:
GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyArg GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx
(GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx)12
GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx GlyAlaGlyArg
(GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx)13
Гипотеза Бергмана-Нимана оказала значительное влияние на развитие химии аминокислот большое количество работ было посвящено ее проверке.
В заключение этой главы следует отметить, что к середине XX в. было накоплено достаточно доказательств справедливости пептидной теории, основные ее положения были дополнены и уточнены. Поэтому центр исследований белков в XX в. лежал уже области исследования и поиска методов синтеза белка искусственным путем. Эта задача была успешно решена, были разработаны надежные методы определения первичной структуры белка - последовательности аминокислот в пептидной цепи, разработаны методы химического (абиогенного) синтеза нерегулярных полипептидов (подробнее эти методы рассматриваются в гл.8, стр.36), в том числе методы автоматического синтеза полипептидов. Это позволило уже в 1962 г. крупнейшему английскому химику Ф.Сенгеру расшифровать структуру и синтезировать искусственным путем гормон инсулин, что ознаменовало новую эру в синтезе полипептидов функциональных белков.
ГЛАВА 3. ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
3.1 Пептидная связь
Белки представляют собой нерегулярные полимеры, построенные из остатков -аминокислот, общую формулу которых в водном растворе при значениях pH близких к нейтральным можно записать как NH3+CHRCOO - . Остатки аминокислот в белках соединены между собой амидной связью между -амино- и -карбоксильными группами. Пептидная связь между двумя -аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью, а полимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами. Белок как биологически значимая структура может представлять собой как один полипептид, так и несколько полипептидов, образующих в результате нековалентных взаимодействий единый комплекс.
3.2 Элементный состав белков
Изучая химический состав белков, необходимо выяснить, во-первых, из каких химических элементов они состоят, во-вторых, - строение их мономеров. Для ответа на первый вопрос определяют количественный и качественный состав химических элементов белка. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-23%), азота (15-17%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.
Содержание основных химических элементов в белках может различаться, за исключением азота, концентрация которого характеризуется наибольшим постоянством и в среднем составляет 16%. Кроме того, содержание азота в других органических веществах мало. В соответствии с этим было предложено определять количество белка по входящему в его состав азоту. Зная, что 1г азота содержится в 6,25 г белка, найденное количество азота умножают коэффициент 6,25 и получают количество белка.
Для определения химической природы мономеров белка необходимо решить две задачи: разделить белок на мономеры и выяснить их химический состав. Расщепление белка на его составные части достигается с помощью гидролиза - длительного кипячения белка с сильными минеральными кислотами (кислотный гидролиз) или основаниями (щелочной гидролиз). Наиболее часто применяется кипячение при 110 С с HCl в течение 24 ч. На следующем этапе разделяют вещества, входящие в состав гидролизата. Для этой цели применяют различные методы, чаще всего - хроматографию ( подробнее - глава “Методы исследования…”). Главным частью разделенных гидролизатов оказываются аминокислоты.
3.3. Аминокислоты
В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот. В организме человека их, например, около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.
Аминокислоты - это органические кислоты, у которых атом водорода -углеродного атома замещен на аминогруппу - NH2. Следовательно, по химической природе это -аминокислоты с общей формулой:
Из этой формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: - CH2, - NH2, - COOH. Боковые же цепи (радикалы - R ) аминокислот различаются. Как видно из Приложения I химическая природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.
Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной к-ты глицина (NH3+CH2COO) имеют хиральный атом C и могут существовать в виде двух энантиомеров (оптических изомеров):
В состав всех изученных в настоящее время белков входят только аминокислоты L-ряда, у которых, если рассматривать хиральный атом со стороны атома H, группы NH3+, COO и радикал R расположены по часовой стрелке. Необходимость при построении биологически значимой полимерной молекулы строить ее из строго определенного энантиомера очевидна - из рацемической смеси двух энантиомеров получилась бы невообразимо сложная смесь диастереоизомеров. Вопрос, почему жизнь на Земле основана на белках, построеных именно из L-, а не D--аминокислот, до сих пор остается интригующей загадкой. Следует отметить, что D-аминокислоты достаточно широко распространены в живой природе и, более того, входят в состав биологически значимых олигопептидов.
Из двадцати основных -аминокислот строятся белки, однако остальные, достаточно разнообразные аминокислоты образуются из этих 20 аминокислотных остатков уже в составе белковой молекулы. Среди таких превращений следует в первую очередь отметить образование дисульфидных мостиков при окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате образуется из двух остатков цистеина остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина (см. Приложение I). При этом возникает сшивка либо внутри одной полипептидной цепи, либо между двумя различными цепями. В качестве небольшого белка, имеющего две полипептидные цепи, соединенный дисульфидными мостиками, а также сшивки внутри одной из полипептидных цепей:
Важным примером модификации аминокислотных остатков является превращение остатков пролина в остатки гидроксипролина:
Это превращение происходит, причем в значительном масштабе, при образовании важного белкового компонента соединительной ткани - коллагена.
Еще одним весьма важным видом модификации белков является фосфорилирование гидроксогрупп остатков серина, треонина и тирозина, например:
Аминокислоты в водном растворе находятся в ионизированном состоянии за счет диссоциации амино- и карбоксильных групп, входящих в состав радикалов. Другими словами, они являются амфотерными соединениями и могут существовать либо как кислоты (доноры протонов), либо как основания (акцепторы доноров).
Все аминокислоты в зависимости от структуры разделены на несколько групп:
Ациклические. Моноаминомонокарбоновые аминокислоты имеют в своем составе одну аминную и одну карбоксильную группы, в водном растворе они нейтральны. Некоторые из них имеют общие структурные особенности, что позволяет рассматривать их вместе:
Глицин и аланин. Глицин (гликокол или аминоуксусная к-та) является оптически неактивным - это единственная аминокислота, не имеющая энатиомеров. Глицин участвует в образовании нуклеиновых и желчных к-т, гема, необходим для обезвреживания в печени токсичных продуктов. Аланин используется организмом в различных процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер -аланин является составной частью витамина пантотеновой к-ты, коэнзима А (КоА), экстрактивных веществ мышц.
Серин и треонин. Они относятся к группе гидрооксикислот, т.к. имеют гидроксильную группу. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока - казеина, а также в состав многих липопротеинов. Треонин участвует в биосинтезе белка, являясь незаменимой аминокислотой.
Цистеин и метионин. Аминокислоты, имеющие в составе атом серы. Значение цистеина определяется наличием в ее составе сульфгидрильной ( - SH) группы, которая придает ему способность легко окисляться и защищать организм о веществ с высокой окислительной способностью (при лучевом поражении, отравлении фосфором). Метионин характеризуется наличием легко подвижной метильной группы, использующейся для синтеза важных соединений в организме (холина, креатина, тимина, адреналина и др.)
Валин, лейцин и изолейцин. Представляют собой разветвленные аминокислоты, которые активно участвуют в обмене веществ и не синтезируются в организме.
Моноаминодикарбоновые аминокислоты имеют одну аминную и две карбоксильные группы и в водном растворе дают кислую реакцию. К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая к-ты, аспарагин и глутамин. Они входят в состав тормозных медиаторов нервной системы.
Диаминомонокарбоновые аминокислоты в водном растворе имеют щелочную реакцию за сет наличия двух аминных групп. Относящийся к ним лизин необходим для синтеза гистонов а также в ряд ферментов. Аргинин участвует в синтезе мочевины, креатина.
Циклические. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина - предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.
ГЛАВА 4. СТРУКТУРА
При изучении состава белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, а отдельные из них и четвертичную структуры.
4.1 Первичная структура
Представляет собой линейную цепь аминокислот, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. Пептидная связь образуется за счет -карбоксильной группы одной аминокислоты и -аминной группы другой:
Пептидная связь вследствие p, -сопряжения -связи карбонильной группы и р-орбитали атома N, на котором находится не поделенная пара электронов, не может рассматриваться как одинарная и вращение вокруг нее практически отсутствует. По этой же причине хиральный атом C и карбонильный атом C k любого i-го аминокислотного остатка пептидной цепи и атомы N и С(i+1)-го остатка находятся в одной плоскости. В этой же плоскости находятся карбонильный атом О и амидный атом Н ( однако накопленный при изучении структуры белков материал показывает, что это утверждение не совсем строго: атомы, связанные с пептидным атомом азота, находятся не в одной плоскости с ним, а образуют трехгранную пирамиду с углами между связями, очень близкими к 120. Поэтому между плоскостями, образованными атомами Ci, Cik, Oi и Ni+1, Hi+1, Ci+1 , существует некоторый угол, отличающийся от 0. Но, как правило, он не превышает 1 и не играет особой роли). Поэтому геометрически полипептидную цепочку можно рассматривать как образованную такими плоскими фрагментами, содержащими каждый по шесть атомов. Взаимное расположение этих фрагментов, как и всякое взаимное расположение двух плоскостей, должно определятся двумя углами. В качестве таковых принято брать торсионные углы, характеризующие вращения вокруг -связей N C и C C k.
Геометрия любой молекулы определяется тремя группами геометрических характеристик ее химических связей - длинами связей, валентными углами и торсионными углами между связями, примыкающими к соседним атомам. Первые две группы в решающей мере определяются природой участвующих атомов и образующихся связей. Поэтому пространственная структура полимеров в основном определяется торсионными углами между звеньями полимерного остова молекул, т.е. конформацией полимерной цепи. Торсионный угол, т.е. угол поворота связи А-В вокруг связи В-С относительно связи С-D, определяется как угол между плоскостями, содержащими атомы А, В, С и атомы B, C, D.
В такой системе возможен случай, когда связи А-В и С-D расположены параллельно и находятся по одну сторону от связи В-С. Если рассматривать эту систему вдоль связи В-С, то связь А-В как бы заслоняет связь C-D, поэтому такая конформация называется заслоненной. Согласно рекомендациям международных союзов химии IUPAC (International Union of Pure and Applied Chemistry) и IUB (International Union of Biochemistry), угол между плоскостями ABC и BCD считается положительным, если для приведения конформации в заслоненное состояние путем поворота на угол не выше 180 ближнюю к наблюдателю связь нужно поворачивать по часовой стрелке. Если эту связь для получения заслоненной конформации нужно поворачивать против часовой стрелки, то угол считается отрицательным. Можно заметить, что это определение не зависит от того, какая из связей находится ближе к наблюдателю.
При этом, как видно из рисунка, ориентация фрагмента, содержащего атомы Ci-1 и Ci [(i-1)-й фрагмент], и фрагмента, содержащего атомы Ci и Ci+1 (i-й фрагмент), определяется торсионными углами, соответствующими вращению вокруг связи NiCi и связи CiCik. Эти углы принято обозначать как и , в приведенном случае соответственно i и i. Их значениями для всех мономерных звеньев полипептидной цепи в основном определяется геометрия этой цепи. Никаких однозначных величин ни для значения каждого из этих углов, ни для их комбинаций не существует, хотя на те и на другие накладываются ограничения, определяемые как свойствами самих пептидных фрагментов, так и природой боковых радикалов, т.е. природой аминокислотных остатков.
К настоящему времени установлены последовательности аминокислот для нескольких тысяч различных белков. Запись структуры белков в виде развернутых структурных формул громоздка и не наглядна. Поэтому используется сокращенная форма записи - трехбуквенная или однобуквенная (молекула вазопрессина):
При записи аминокислотной последовательности в полипептидных или олигопептидных цепях с помощью сокращенной символики предполагается, если это особо не оговорено, что -аминогруппа находится слева, а -карбоксильная группа - справа. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки - соответственно N-концевым и С-концевым остатками.
4.2 Вторичная структура
Фрагменты пространственной структуры биополимер, имеющие периодическое строение полимерного остова, рассматривают как элементы вторичной структуры.
Если на протяжении некоторого участка цепи однотипные углы, о которых говорилось на стр.15, приблизительно одинаковы, то структура полипептидной цепи приобретает периодический характер. Существует два класса таких структур - спиральные и растянутые (плоские или складчатые).
Спиральной считается структура, у которой все однотипные атомы лежат на одной винтовой линии. При этом спираль считается правой, если при наблюдении вдоль оси спирали она удаляется от наблюдателя по часовой стрелке, и левой - если удаляется против часовой стрелки. Полипептидная цепь имеет спиральную конформацию, если все атомы C находятся на одной винтовой линии, все карбонильные атомы Ck - на другой, все атомы N - на третьей, причем шаг спирали для всех трех групп атомов должен быть одинаков. Одинаковым должно быть и число атомов, приходящихся на один виток спирали, независимо от того, идет ли речь об атомах Ck, C или N. Расстояние же до общей винтовой линии для каждого из этих трех типов атомов свое.
Главными элементами вторичной структуры белков являются -спирали и -складки.
Спиральные структуры белка. Для полипептидных цепей известно несколько различных типов спиралей. Среди них наиболее распространена правая -спираль. Идеальная -спираль имеет шаг 0,54 нм и число однотипных атомов на один виток спирали 3,6, что означает полную периодичность на пяти витках спирали через каждые 18 аминокислотных остатков. Значения торсионных углов для идеальной -спирали = - 57 = - 47 , а расстояния от атомов, образующих полипептидную цепь, до оси спирали составляет для N 0,15 нм, для C 0,23 нм, для C k 0,17 нм. Любая конформация существует при условии, что имеются факторы, стабилизирующие ее. В случае -спирали такими факторами являются водородные связи, образуемые каждым карбонильным атомом (i+4)-го фрагмента. Важным фактором стабилизации -спирали также является параллельная ориентация дипольных моментов пептидных связей.
Складчатые структуры белка. Одним из распространенных примеров складчатой периодической структуры белка являются т.н. -складки, состоящие из двух фрагментов, каждый из которых представлен полипептидом.
-складки также стабилизируются водородными связями между атомом водорода аминной группы одного фрагмента и атомом кислорода карбоксильной группы другого фрагмента. При этом фрагменты могут иметь как параллельную, так и антипараллельную ориентацию относительно друг друга.
Структура, образующаяся в результате таких взаимодействий, представляет собой гофрированную структуру. Это сказывается на значениях торсионных углов и . Если в плоской, полностью растянутой структуре они должны были бы составить 180, то в реальных -слоях они имеют значения = - 119 и = + 113. Для того чтобы два участка полипептидной цепи располагались в ориентации, благоприятствующей образованию -складок, между ними должен существовать участок, имеющий структуру, резко отличающийся от периодической.
4.2.1 Факторы, влияющие на образование вторичной структуры
Структура определенного участка полипептидной цепи существенно зависит от структуры молекулы в целом. Факторы, влияющие на формирование участков с определенной вторичной структурой, весьма многообразны и далеко не во всех случаях полностью выявлены. Известно, что ряд аминокислотных остатков предпочтительно встречается в -спиральных фрагментах, ряд других - в -складках, некоторые аминокислоты - преимущественно в участках, лишенных периодической структуры. Вторичная структура в значительной степени определяется первичной структурой. В некоторых случаях физический смысл такой зависимости может быть понят из стереохимического анализа пространственной структуры. Например, как видно из рисунка в -спирали сближены не только боковые радикалы соседних вдоль цепи аминокислотных остатков, но и некоторые пары остатков, находящихся на соседних витках спирали, в первую очередь каждый (i+1)-й остаток с (i+4)-м и с (i+5)-м. Поэтому в положениях (i+1) и (i+2), (i+1) и (i+4), (i+1) и (i+5) -спиралей редко одновременно встречается два объемных радикала, таких, например, как боковые радикалы тирозина, триптофана, изолейцина. Еще менее совместимо со структурой спирали одновременное наличие трех объемных остатков в положениях (i+1), (i+2) и (i+5) или (i+1), (i+4) и (i+5). Поэтому такие комбинации аминокислот в -спиральных фрагментах являются редким исключением.
4.3 Третичная структура
Под этим термином понимают полную укладку в простанстве всей полипептидной цепи, включая укладку боковых радикалов. Полное представление о третичной структуре дают координаты всех атомов белка. Благодаря огромным успехом рентгеноструктурного анализа такие данные, за исключением координат атомов водорода получены для значительного числа белков. Это огромные массивы информации, хранящиеся в специальных банках данных на машиночитаемых носителях, и их обработка немыслима без применения быстродействующих компьютеров. Полученные на компьютерах координаты атомов дают полную информацию о геометрии полипептидной цепи, в том числе значения торсионных углов, что позволяет выявить спиральную структуру, -складки или нерегулярные фрагменты. Примером такого исследовательского подхода может служить следующая пространственная модель структуры фермента фосфоглицераткиназы:
Общая схема строения фосфоглицераткиназы. Для наглядности -спиральные участки представлены в виде цилиндров, а -складки - в виде лент со стрелкой, указывающей направление цепи от N-конца к С-концу. Линии - нерегулярные участки, соединяющие структурированные фрагменты.
Изображение полной структуры даже небольшой белковой молекулы на плоскости, будь то страница книги или экран дисплея мало информативно из-за чрезвычайно сложного строения объекта. Чтобы исследователь мог наглядно представлять простанственное строение молекул сложных веществ, используют методы трехмерной компьютерной графики, позволяющей выводить на дисплей отдельные части молекул и манипулировать с ними, в частности поворачивать их в нужных ракурсах.
Третичная структура формируется в результате нековалентных взаимодействий (электростатические, ионные, силы Ван-дер-Ваальса и др.) боковых радикалов, обрамляющих -спирали и -складки, и непериодических фрагментов полипептидной цепи. Среди связей, удерживающих третичную структуру следует отметить:
а) дисульфидный мостик ( - S - S - )
б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой)
в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой)
г) водородные связи.
В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной третичной структурой, выделяют следующие группы белков:
Глобулярные белки. Пространственная структура этих белков в грубом приближении может быть представлена в виде шара или не слишком вытянутого эллипсоида - глобулы. Как правило, значительная часть полипептидной цепи таких белков формирует -спирали и -складки. Соотношение между ними может быть самым различным. Например, у миоглобина (подробнее о нем на стр.28) имеется 5 -спиральных сегментов и нет ни одной -складки. У иммуноглобулинов (подробнее на стр.42), наоборот, основными элементами вторичной структуры являются -складки, а -спирали вообще отсутствуют. В вышеприведенной структуре фосфоглицераткиназы и те и другие типы структур представлены примерно одинаково. В некоторых случаях, как это видно на примере фосфоглицераткиназы, отчетливо просматриваются две или более четко разделеннные в пространстве (но тем не менее, конечно, связанные пептидными мостиками) части - домены. Зачастую различные функциональные зоны белка разнесены по разным доменам.
Фибриллярные белки. Эти белки имеют вытянутую нитевидную форму, они выполняют в организме структурную функцию. В первичной структуре они имеют повторяющиеся участки и формируют достаточно однотипную для всей полипептидной цепи вторичнкю структуру. Так, белок -креатин (основной белковый компонент ногтей, волос, кожи) построен из протяженных -спиралей. Фиброин шелка состоит из периодически повторяющихся фрагментов Gly - Ala - Gly - Ser , образующими -складки. Существуют менее распростаненные элементы вторичной структуры, пример - полипептидные цепи коллагена, образующие левые спирали с параметрами, резко отличающимися от параметров -спиралей. В коллагеновых волокнах три спиральные полипептидные цепи скручены в единую правую суперспираль:
4.4 Четвертичная структура
В большинстве случаев для функционирования белков необходимо, чтобы несколько полимерных цепей были объединены в единый комплекс. Такой комплекс также рассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц. Субъединичная структура часто фигурирует в научной литературе как четвертичная структура.
Белки, состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе. Классический пример - четвертичная структура гемоглобина (подробнее - стр.26). субъединицы принято обозначать греческими буквами. У гемоглобина имеется по две и субъединицы. Наличие нескольких субъединиц важно в функциональном отношении - это увеличивает степень насыщения кислородом. Четвертичную структуру гемоглобина обозначают как 22.
Субъединичное строение свойственно многим ферментам, в первую очередь тем, которые выполняют сложные функции. Например, РНК-полимераза из E.coli имеет субъединичную структуру 2', т.е. построен из четырех разнотипных субъединиц, причем -субъединица продублирована. Этот белок выполняет сложные и разнообразные функции - инициирует ДНК, связывает субстраты - рибонуклеозидтрифосфаты, а также переносит нуклеотидные остатки на растущую полирибонуклеотидную цепь и некоторые другие функции.
Работа многих белков подвержена т.н. аллостерической регуляции - специальные соединения (эффекторы) “выключают” или “включают” работу активного центра фермента. Такие ферменты имеют специальные участки опознавания эффектора. И даже существуют специальные регуляторные субъединицы, в состав которых в том числе входят указанные участки. Классический пример - ферменты протеинкиназы, катализирующие перенос остатка фосфорной к-ты от молекулы АТФ на белки-субстраты.
ГЛАВА 5. СВОЙСТВА
Белки имеют высокую молекулярную массу, некоторые растворимы в воде, способны к набуханию, характеризуются оптической активностью, подвижностью в электрическом поле и некоторыми другими свойствами.
Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуется пептидная, водородная дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а следовательно и белков, могут присоединяться различные соединения и ионы, что обеспечивает их транспорт по крови.
Белки являются высокомолекулярными соединениями. Это полимеры, состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков - мономеров. Соответственно и молекулярная масса белков находится в пределах 10 000 - 1 000 000. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14 000. Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17 000, а гемоглобин - 64 500 (574 аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: -глобулин ( образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000, а молекулярная масса фермента глутаматдегидрогеназы превышает 1 000 000.
Определение молекулярной массы проводится различными методами: осмометрическим, гельфильтрационным, оптическим и др. однако наиболее точным является метод седиментации, предложенный Т. Сведбергом. Он основан на том, что при ультрацентрифугировании ускорением до 900 000 g скорость осаждения белков зависит от их молекулярной массы.
Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые так и основные, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой глутаминовой аминокислот, а щелочные - радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот.
Эти же группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий заряд белковой молекулы. В белках, где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле. Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН 7 - 14) белок отдает протон и заряжается отрицательно, тогда как в кислой среде (рН 1 - 7) подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом.
Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной, т.е. она не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в слабокислой среде (рН 4,8 - 5,4), что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых аминокислот.
Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участии в регуляции рН крови. Величина рН крови человека отличается постоянством и находится в пределах 7,36 - 7,4 , несмотря на различные вещества кислого или основного характера, регулярно поступающие с пищей или образующиеся в обменных процессах - следовательно существуют специальные механизмы регуляции кислотно-щелочного равновесия внутренней среды организма. К таким системам относится рассматриваемая в гл. “ Классификация” гемоглобиновая буферная система (стр.28). Изменение рН крови более чем на 0,07 свидетельствует о развитии патологического процесса. Сдвиг рН в кислую сторону называется ацидозом, а в щелочную - алкалозом.
Важное значение для организма имеет способность белков адсорбироватьь на своей поверхности некоторые вещества и ионы (гормоны, витамины, железо, медь), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными (билирубин, свободные жирные кислоты). Белки транспортируют их по крови к местам дальнейших превращений или обезвреживания.
Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка и них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым.
...Подобные документы
Белки (протеины) – высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Строение белков. Классификация белков. Физико-химические свойства белков. Биологические функции белков. Фермент.
реферат [4,0 M], добавлен 15.05.2007Основные особенности метаболических процессов. Обмен веществ и энергии. Общая характеристика, классификация, функции, химический состав и свойства белков, их биологическая роль в построении живой материи. Структурные и сложные белки. Способы их осаждения.
презентация [4,2 M], добавлен 24.04.2013Физические и химические свойства, цветные реакции белков. Состав и строение, функции белков в клетке. Уровни структуры белков. Гидролиз белков, их транспортная и защитная роль. Белок как строительный материал клетки, его энергетическая ценность.
реферат [271,2 K], добавлен 18.06.2010Физические, биологические и химические свойства белков. Синтез и анализ белков. Определение первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков. Денатурация, выделение и очистка белков. Использование белков в промышленности и медицине.
реферат [296,5 K], добавлен 10.06.2015Белки - высокомолекулярные органические соединения, их аминокислотный состав. Определение свойств белков их составом и структурой белковой молекулы. Характеристика основных функций белков. Органоиды клетки и их функции. Клеточное дыхание и его строение.
контрольная работа [22,5 K], добавлен 24.06.2012Понятие и структура белков, аминокислоты как их мономеры. Классификация и разновидности аминокислот, характер пептидной связи. Уровни организации белковой молекулы. Химические и физические свойства белков, методы их анализа и выполняемые функции.
презентация [5,0 M], добавлен 14.04.2014Биологическая роль воды. Функции минеральных солей. Простые и сложные липиды. Уровни организации белков. Строительная, энергетическая, запасающая и регуляторная функции липидов. Структурная, каталитическая, двигательная, транспортная функции белков.
презентация [383,4 K], добавлен 21.05.2015Аминокислотный состав белков в организмах, роль генетического кода. Комбинации из 20 стандартных аминокислот. Выделение белков в отдельный класс биологических молекул. Гидрофильные и гидрофобные белки. Принцип построения белков, уровень их организации.
творческая работа [765,3 K], добавлен 08.11.2009Основные элементы и химический состав мышечной ткани. Виды белков саркоплазмы и миофибрилл, их содержание к общему количеству белков, молекулярная масса, распределение в структурных элементах мышцы. Их функции и роль организме. Строение молекулы миозина.
презентация [368,2 K], добавлен 14.12.2014Белки как источники питания, их основные функции. Аминокислоты, участвующие в создании белков. Строение полипептидной цепи. Превращения белков в организме. Полноценные и неполноценные белки. Структура белка, химические свойства, качественные реакции.
презентация [896,5 K], добавлен 04.07.2015История исследования белков. Белки: строение, классификация, обмен. Биосинтез белка. Функции белков в организме. Роль в жизнедеятельности организма. Высокомолекулярные органические соединения. Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов.
реферат [29,2 K], добавлен 05.10.2006Проблемы сборки мембранных белков, методы исследования и условия переноса белков через мембраны. Сигнальная и мембранная (триггерная) гипотеза встраивания белков в мембрану. Процесс сборки мультисубъединичных комплексов и обновление мембранных белков.
курсовая работа [289,5 K], добавлен 13.04.2009Роль и значение белков, жиров и углеводов для нормального протекания всех жизненно важных процессов. Состав, структура и ключевые свойства белков, жиров и углеводов, их важнейшие задачи и функции в организме. Основные источники данных пищевых веществ.
презентация [322,6 K], добавлен 11.04.2013Физические методы исследования строения белков. Зависимость биологической активности белков от их первичной структуры. Уравнение реакции переаминирования гистидина и глиоксиловой кислоты. Биологически активные производные гормона адреналина, их биосинтез.
контрольная работа [172,9 K], добавлен 10.07.2011Результат расщепления и функции белков, жиров и углеводов. Состав белков и их содержание в пищевых продуктах. Механизмы регулирования белкового и жирового обмена. Роль углеводов в организме. Соотношение белков, жиров и углеводов в полноценном рационе.
презентация [23,8 M], добавлен 28.11.2013Виды биологических мембран и их функции. Мембранные белки. Виды и функции мембранных белков. Структура биологических мембран. Искусственные мембраны. Липосомы. Методы исследования структуры мембран. Физическое состояние и фазовые переходы в мембранах.
презентация [9,0 M], добавлен 21.05.2012Химический состав, природа и структура белков. Механизм действия ферментов, виды их активирования и ингибирования. Современная классификация и номенклатура ферментов и витаминов. Механизм биологического окисления, главная цепь дыхательных ферментов.
шпаргалка [893,3 K], добавлен 20.06.2013Строение, состав и физиологическая роль отдельных органелл клетки. Классификация белков по степени сложности. Состояние воды в живых тканях, ее функции. Полисахариды морских водорослей: состав, строение. Биологическая роль и классификация липидов.
контрольная работа [1014,7 K], добавлен 04.08.2015Белки как класс биологических полимеров, присутствующих в каждом живом организме, оценка их роли и значения в процессе жизнедеятельности. Строение и основные элементы белков, их разновидности и функциональные особенности. Нарушение белкового обмена.
презентация [980,5 K], добавлен 11.03.2013Понятие белков как высокомолекулярных природных соединений (биополимеров), состоящих из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. Функции и значение белков в организме человека, их превращение и структура: первичная, вторичная, третичная.
презентация [564,0 K], добавлен 07.04.2014
