Размещено на http://www.allbest.ru/

Зміст

• Розділ 1. Загальні відомості білків
• 1.1 Що таке білки і як вони влаштовані
• 1.2 Фізичні та хімічні властивості білків
• 1.3 Рівні структурної організації білкових молекул
• Розділ 2. Роль білків у харчовій промисловості
• 2.1 Роль білків у житті людини
• 2.2 Збалансуйте споживання білків і вуглеводів
• 2.3 Цінність білкової їжі
• 2.4 Вміст білка в деяких продуктах
• Розділ 3. Білок в сільському господарстві
• Висновок
• Список використаних джерел


Вступ

У всіх рослинах і тваринах присутня якась речовина, яка без сумніву є найважливішою зі всіх відомих речовин живої природи, і без якої життя було б на нашій планеті неможливе. Цю речовину я найменував - протеїн. Так писав ще в 1838 році голландський біохімік Жерар Мюльдер, який вперше відкрив існування в природі білкових тіл і сформулював свою теорію протеїну. Слово «протеїн» (білок) походить від грецького слова «протейос», що означає «займаючий перше місце». І справді, все живе на землі містить білки. Вони складають близько 50% сухої ваги тіла всіх організмів. У вірусів зміст білків коливається в межах від 45 до 95%.

Білки є одними з чотирьох основних органічних речовин живої матерії (білки, нуклеїнові кислоти, вуглеводи, жири), але за своїм значенням і біологічним функціям вони займають в ній особливе місце. Близько 30% всіх білків людського тіла знаходиться в м'язах, близько 20% - в кістках і сухожиллях, близько 10% - в шкірі.

Але найважливішими білками всіх організмів є ферменти. Всі процеси, що відбуваються в організмі: перетравлення їжі, окислювальні реакції, активність залоз внутрішньої секреції, м'язова діяльність і робота мозку регулюються ферментами. Різноманітність ферментів в тілі організмів величезна. Навіть в маленькій бактерії їх налічуються багато сотень.

Білки - ось справжній «будівельний матеріал» для утворення, росту, розвитку і відновлення всіх тканин твого організму. Білки бувають тваринного походження (м'ясо, риба, молочні продукти, яйця) і рослинного (квасоля, горох, гриби). Надходячи в організм з їжею, білки спочатку розщеплюються до амінокислот, яких існує 20, причому 8 з них не синтезуються в організмі й тому дістали назву незамінних. Нестача будь-якої з них призводить до розвитку захворювання.



Розділ 1. Загальні відомості білків

1.1 Що таке білки і як вони влаштовані

Білки, будучи здебільшого ферментами, виконують основну роль в життєдіяльності організму. Вони дуже різноманітні за структурою і за функціональними особливостями. Уявити, як вони влаштовані, можна на прикладі звичайної ланцюжка. Ланцюжок - це білкова молекула, а її ланки - амінокислоти.

Всі ланки у звичайного ланцюжка однакові, а в білкового - різні і чергуються вони в різній послідовності. Кожна особлива послідовність ланок-амінокислот визначає властивості білка. Наприклад, у нас є два типи ланок A і B, з них організм зібрав такі ланцюжки (все умовно і тільки для прикладу):

· BBAA - вийде якийсь мембранний білок;

· AABB - вийде, наприклад, білок, який може переносити речовини;

· ABAB - це вже зовсім інший білок, наприклад, що становить основу міжклітинної речовини;

· BBBA - четвертий, наприклад, білок нейтралізуючий бактерії або чужорідні білки.

Таким чином, маючи всього лише 2 типу ланок, можна отримати абсолютно різний їх набір.

В реальності все складніше. У розпорядженні організму є 20 ланок-амінокислот і довжина ланцюжка не обмежена всього 4-мя ланками. У різних поєднаннях вони утворюють величезну різноманітність цих біологічних молекул, цим і обумовлюється така багатогранність властивостей і ролей білків в організмі людини.

Білки - обов'язкова складова частина всіх живих клітин. До складу білків входять: вуглець, водень, кисень, азот, сірка і іноді фосфор. Найхарактернішим для білка є наявність в його молекулі азоту. Інші живильні речовини азоту не містять. Основні азотовмісні речовини, з яких складаються білки, - це амінокислоти. Кількість амінокислот невелика - їх відомо тільки 28. Від їх поєднання залежать властивості і якості білків.

При з'єднанні двох або декількох амінокислот утворюється складніше з'єднання - поліпептид. Поліпептиди, з'єднуючись, утворюють ще складніші і більші частинки і у результаті - складну молекулу білка.

Коли в травному тракті або в експерименті білки розщеплюються на більш прості з'єднання, то через ряд проміжних стадій вони розщеплюються на поліпептиди і, нарешті, на амінокислоти. Амінокислоти, на відміну від білків, легко всмоктуються і засвоюються організмом. Вони використовуються організмом для утворення власного специфічного білка. Якщо ж унаслідок надмірного надходження амінокислот їх розщеплювання в тканинах продовжується, то вони окислюються до вуглекислого газу і води. [1]

1.2 Фізичні та хімічні властивості білків

Білки - надзвичайно різноманітні речовини. Одні білки розчиняються у воді, інші - в слабких розчинах нейтральних солей чи в 70%-му спирті, деякі - в розбавлених розчинах кислот або лугів. Є й такі білки, що в названих рідинах на розчиняються.

Розчинені у воді білки утримують значну кількість зв'язаної води. Завдяки цьому водні розчини білків в'язкі і при певних умовах можуть загусати. Розчини білків нестійкі. Білки з них під впливом різних чинників легко виділяються в осад. Розрізняють оборотне і необоротне осадження білків.

Оборотне осадження.

Виникає при додаванні до водних розчинів білків великих кількостей нейтральних солей і тому називаються висолюванням. Осад білка, що випав, при внесенні в дистельовану воду знов розчиняється. Різні білки висолюються при неоднаковому насиченні їх розчинів нейтральною сіллю. Цим користуються при відокремленні білків один від одного. Наприклад, глобуліни крові осаджуються при напівнасиченні її сірчанокислим амонієм, а альбуміни - при повному насичені.

При необоротному осадженні, яке можна викликати нагріванням, додавання солей важких металів тощо, в природному білку відбувається внутрішньомолекулярні зміни, внаслідок чого змінюються його властивості, втрачається здатність розчинятися у воді. Необоротна зміна властивостей природного білка називається денатурацією. Денатуруються білки також під впливом ультрафіолетових променів, ультразвукових хвиль, радіоактивного випромінювання, сильного струшування тощо. Денатурація згубно впливає на біологічні функції білка. Білки можуть утворювати солі при реакціях з кислотами і основами, тобто мають амфотерний характер. Амфотерність білків пояснюється наявністю в їх молекулах карбоксильних груп -СООН.

Для виявлення білків у різних матеріалах застосовують кольорові реакції, найважливішими з яких є ксантопротеїнова і біуретова.

Ксантопротеїнова реакція. Твердий білок або його розчин під впливом концентрованої азотної кислоти при нагріванні жовтіє. Якщо до пожовтілого білка додати розчин аміаку, то забарвлення переходить в помаранчеве. Ксантропротеїнова реакція вказує на наявність у білковій молекулі бензольних ядер, отже, залишків ароматичних сполук, які під впливом концентрованої кислоти утворюють продукти нітрування жовтого кольору.

Біуретова реакція. При додаванні до водного розчину білка концентрованого лугу і кількох краплин розбавленого розчину CuSO₄ з'являється фіолетове забарвлення.[2]

1.3 Рівні структурної організації білкових молекул

Вивчення структури білків - це шлях до розуміння механізму їх важливих біологічних функцій в організмі. Зокрема, знання структури ферментів і особливо їх активних центрів дає змогу розкрити механізми здійснення ферментативного каталізу. Вивчення структури скоротливих білків - актину і міозину, які входять до складу м'язів, сприяє вивченню механізмів їх скорочення. Вивчення структури гормонів білкової природи - інсуліну, глюкагону та інших - необхідне не тільки для вивчення механізмів регуляції обміну речовин, а й для опанування засобів синтезу цих гормонів з метою отримання лікарських гормональних препаратів.

Просторова структура білкової молекули, властива будь-яким нативним білкам, має назву конформації білка. Будова білків надзвичайно складна, що пояснюється великою кількістю амінокислот у білкових молекулах, значною їх молекулярною масою (від 5000 до кількох мільйонів і вище), утворенням різноманітних хімічних та фізико-хімічних зв'язків між різними атомними групами.

Для зручності вивчення будови молекул білка, їх розташування в просторі визначають різні рівні структури білкової молекули:

· первинну,

· вторинну,

· третинну,

· четвертинну.

Первинна структура - це певна послідовність амінокислот у молекулах білків та пептидів, сполучених між собою ковалентними пептидними зв'язками. Первинна структура стабілізується також дисульфідними зв'язками, якщо вони є в білковій молекулі.

Вивчення первинної структури білка складається з кількох етапів. Спочатку визначають амінокислотний склад білка. Для цього здійснюють повний гідроліз білка в запаяних під вакуумом ампулах під дією 6 М розчину НСІ (кислотний гідроліз) або 2-4 М розчину NaOH (лужний гідроліз) при 110°С протягом 24 год. Добуту суміш амінокислот аналізують за допомогою іонообмінної хроматографії. Для визначення послідовності амінокислот у поліпептидному ланцюгу білок обробляють протеолітичними ферментами (трипсином, хімотрипсином, амінопептидазою, карбоксипептидазою тощо), які гідролізують пептидні зв'язки між певними амінокислотами.

Потім суміш пептидів - продуктів часткового гідролізу - аналізують і визначають амінокислотний склад кожного пептиду, а також послідовність і взаєморозташування пептидів у молекулі білка. При цьому враховують специфічність дії протеолітичних ферментів на поліпептидний ланцюг, беручи до уваги, що трипсин гідролізує пептидні зв'язки, утворені лізином і аргініном, хімотрипсин діє на пептидні зв'язки, утворені ароматичними амінокислотами фенілаланіном, тирозином, триптофаном тощо.

Для вивчення послідовності амінокислотних залишків у молекулах білків Ф. Сенгер розробив стандартний метод визначення N-кінцевих амінокислот. Принципова основа цього методу полягає в тому, що до аміногрупи приєднують хімічну «мітку», яка не відщеплюється під час гідролізу білка. Якщо з гідролізату виділити таку мічену амінокислоту, можна визначити, який амінокислотний залишок розташований на N-кінці поліпептидного ланцюга білка.

Для «мітки» амінокислотних залишків Ф. Сенгер використовував динітрофторбензол (ДНФ). При обробці цим реактивом білка утворюється динітрофеніл-білок (ДНФ-білок):

У подальшому ДНФ-білок гідролізується з утворенням залишку молекули білка і ДНФ-амінокислоти:

ДНФ-амінокислоту виділяють із суміші продуктів гідролізу та ідентифікують за допомогою хроматографії. Залишок молекули білка реагує з новими порціями ДНФ, усі наведені вище реакції повторюються і завершуються ідентифікацією другої амінокислоти. Реакції продовжуються доти, доки вся молекула білка не розпадеться на окремі ДНФ-похідні амінокислот.

Внаслідок тривалої роботи Ф. Сенгер у 1958 р. повністю встановив первинну структуру гормону інсуліну. Виявилось, що інсулін має два поліпептидних ланцюги - А і В, сполучені двома дисульфідними містками. Ланцюг А має 21 залишок, ланцюг В - ЗО залишків амінокислот. Крім того, в ланцюгу А є дисульфідний зв'язок між залишками молекул цистеїну. Цікаво, що існує видова специфічність будови інсуліну, яка виявляється в амінокислотному складі поліпептидного ланцюга А.

Якщо інсулін людини має у 8-, 9- і 10-му положеннях цього ланцюга амінокислотну послідовність залишків амінокислот - Тре - Сер - Іле -, то інсулін бика - Ала - Сер - Вал -, барана - Ала - Глі - Вал -, коня - Тре - Глі - Іле -. Інсулін свині має амінокислотну послідовність ланцюга А таку саму, як і у людини, але в 30-му положенні ланцюга В він містить аланін замість треоніну. Відмінність первинної структури препаратів інсуліну, отриманих з підшлункових залоз різних тварин, пояснює неоднакову ефективність цих препаратів під час лікування цукрового діабету.

Для відщеплення та ідентифікації N-кінцевої амінокислоти значного поширення набув також метод, запропонований П. Едманом, що ґрунтується на застосуванні фенілізотіоціанату. Досліджуваний пептид обробляють фенілізотіоціанатом, який взаємодіє з вільною а-аміногрупою N-кінцевої амінокислоти. У кислому середовищі відбувається розрив пептидного зв'язку, утвореного N-кінцевою амінокислотою з рештою пептиду. Внаслідок цієї реакції вивільняється фенілтіогідантоїнова похідна N-кінцевої амінокислоти, а досліджуваний пептид вкорочується на один мономер.

Отже, метод П. Едмана дає змогу послідовно вкорочувати пептиди на один амінокислотний залишок без пошкодження решти поліпептидного ланцюга. Фенілтіогідантоїнову похідну N-кінцевої амінокислоти можна ідентифікувати хроматографічним методом, а послідовність операцій - повторити. Метод дає змогу визначати первинну структуру пептидів та білків (після їх часткового гідролізу трипсином) шляхом послідовного відщеплення N-кінцевих амінокислот. Автоматизація цього методу реалізується в спеціальному приладі - «секвенаторі» (англ. «sequence» - послідовність), що дає змогу досить швидко аналізувати пептидні ланцюги.

Сучасним методом, що дає можливість мітити та ідентифікувати N-кінцеві амінокислотні залишки в пептидах та білках, є також застосування дансилхлориду:

Дансилхлорид здатен реагувати з N-кінцевою амінокислотою, утворюючи дансильну похідну («дансилування пептидів»). Після гідролітичного розщеплення всіх пептидних зв'язків у досліджуваному пептиді дансилована амінокислота може бути виділена та ідентифікована завдяки її специфічній флуоресценції.

Для ідентифікації С-кінцевих амінокислот у білках та пептидах застосовують гідразиноліз за Акаборі. Згідно з цим методом, досліджуваний полі-пептид обробляють гідразином NH2 - NH2, що веде до розщеплення пептидних зв'язків і утворення гідразидів усіх амінокислот крім С-кінцевої. С-Кінцева амінокислота лишається у вільному стані і може бути виділена з реакційної суміші, та ідентифікована.

Використання вищенаведених методів у поєднанні з різними способами розділення пептидів і амінокислот дало змогу встановити первинну структуру багатьох пептидів та білків, зокрема інсуліну (51 амінокислота), міоглобіну (153 амінокислоти), гемоглобіну (574 амінокислоти), рибонуклеази (124 амінокислоти), аспартат-трансамінази (412 амінокислот) тощо.

Первинна структура біологічно важливих пептидів. Пептидами є різноманітні фізіологічно активні сполуки, що містяться в біологічних рідинах та клітинах певних організмів, зокрема трипептид глутатіон, деякі гормони та медіатори нервової системи (окситоцин, вазопресин, нейро-пептиди тощо), регулятори імунокомпетентних клітин (інтерлейкіни, тимопоетини).

До пептидів належать також деякі природні токсини, що мають отруйну дію або використовуються як високоефективні лікарські засоби та інструменти фармакологічного аналізу (токсини бджіл, отруйних рослин та комах, нейротоксини з організму рептилій тощо).

Глутатіон - трипептид, що зустрічається в усіх живих клітинах, плазмі крові, еритроцитах і бере участь в окисно-відновних реакціях.

Утворення глутатіону.

Окситоцин і вазопресин - циклічні пептиди з дев'яти амінокислотних залишків (нона-пептиди), що належать до гормонів задньої частки гіпофіза (нейрон-гіпофіза).

Енкефаліни (Мет-енкефалін та Лей-енкефалін) - представники так званих опіоїдних пептидів, тобто сполук, що впливають на морфінні (опіатні) рецептори головного мозку. Ці біологічно активні сполуки пригнічують відчуття болю, викликають стан психічного задоволення, ейфорію:

Тир - Глі - Глі - Фен - Мет;

Мет-енкефалін

Тир - Глі - Глі - Фен - Лей.

Лей-енкефалін

Тафцин і тимулін - пептиди, що регулюють функцію імунної системи, зокрема Т-лімфоцитів:

Тре - Ліз - Про - Apr;

Тафцин

Глу - Ала - Ліз - Сер - Глн - Глі - Глі - Сер - Асн.

Тимулін

Вивчення первинної структури білків та пептидів дає можливість з'ясовувати причину спадкових захворювань, що виникають внаслідок генних мутацій і синтезу в організмі аномальних білкових молекул. Наприклад, вивчення первинної структури гемоглобіну людей, хворих на серпоподібно-клітинну анемію, встановило, що при цьому захворюванні гемоглобін еритроцитів відрізняється від нормального лише тим, що в Б-поліпептидному ланцюгу залишок глутамінової кислоти замінений на залишок валіну. Така заміна призводить до втрати біологічних властивостей гемоглобіну.

Вивчення гемоглобінопатій - захворювань, які супроводжуються порушенням функцій гемоглобіну - транспортного білка крові, що переносить О₂ і СО₂, сприяло відкриттю майже 100 патологічних форм гемоглобіну. Кожна з цих форм характеризується заміною одного залишку амінокислоти в А- або S-поліпептидному ланцюгу цього білка.

Вторинна структура білку - це просторова конфігурація поліпептидного ланцюга переважно у вигляді а-спіралі, складчастої Р-структури або інших утворів.

На основі рентгеноструктурних досліджень поліпептидів і білків Л. Полінг і Р. Корі встановили, що в складі природних глобулярних білків поліпептидні ланцюги можуть утворювати а-спіраль, в якій на один виток припадає 3,6 залишку амінокислоти. Крок спіралі - відстань між витками - дорівнює 0,54 нм, кут підйому витка - 26°, висота одного залишку амінокислоти становить 0,15 нм. Радикали залишків амінокислот знаходяться на поверхні спіралі. Вирішальну роль у стабілізації а-спіралі відіграють водневі зв'язки. На утворення а-спіралі впливає також розташування бічних радикалів залишків амінокислот.



Рис.1 Схема в-структури поліпептидних ланцюгів молекули білка

Утворенню спіралі сприяють такі амінокислоти, як аланін, валін, лейцин, метіонін, фенілаланін, тирозин, триптофан, г істидин, особливо коли вони розміщені підряд у поліпептидному ланцюгу. Навпаки, лізин, аргінін, серин, треонін, аспарагінова і глутамінова кислоти впливають дестабілізуюче на а-спіраль. Зокрема, поліпептиди, до складу яких входить лізин, не утворюють а-спіраль при рН = 7, оскільки радикали цієї амінокислоти в нейтральному середовищі мають позитивний заряд, що не дає їм змоги зближуватись. При цьому сила взаємного відштовхування перевищує сили водневих зв'язків, необхідних для утворення а-спіралі.

Ступінь спіралізації поліпептидних ланцюгів білка залежить від його первинної структури. Так, молекули гемоглобіну і міоглобіну спіралізовані на 75%, альбуміну сироватки крові - на 50%, пепсину - на 28%, а хімотрипсину - лише на 14%. Неспіралізовані ділянки поліпептидного ланцюга утворені р-структурами або невпорядкованими, аморфними переходами.

Крім а-спіралі поліпептидний ланцюг може формувати іншу впорядковану конформацію, яка дістала назву р-структури, або складчастого шару. р-структура утворюється поліпептидними ланцюгами, які розміщені паралельно і сполучаються між собою за рахунок водневих зв'язків між поліпептидними групами, розміщеними поруч.

в-Структура найбільш поширена в білках опорних тканин - колагені (білок сполучної тканини, сухожилля, шкіри), фіброїні (білок шовку), кератині (білок волосся). У багатьох білках одночасно зустрічаються ділянки а-спіралі і р-структури. Наприклад, фермент рибонуклеаза містить у своєму складі 26% в - спіралізованих ділянок і 35% - в -структури, лізоцим - відповідно 40 і 12%, хімотрипсин - 14 і 45%.

Отже, вторинна структура кожної білкової молекули характеризується певним співвідношенням укладання поліпептидних ланцюгів у просторі у вигляді а-спіралей, в-структур та аморфних ділянок.

Третинна структура - це розташування у просторі спіралізованих поліпептидних ланцюгів з утворенням глобулярних або фібрилярних білкових молекул.

Основною діючою силою в утворенні третинної структури є взаємодія радикалів амінокислот з молекулами води. При цьому неполярні гідрофобні радикали амінокислот неначе занурюються в глибину білкової молекули, утворюючи там «сухі» зони, тоді як гідрофільні полярні радикали розміщуються на поверхні молекули. Внаслідок цих процесів утворюється конформація, яка є термодинамічно найбільш вигідною для всієї молекули в цілому. Третинну структуру стабілізують водневі та іонні зв'язки. На формування третинної структури значний вплив мають температура, рН та іонна сила розчину.

Застосування для вивчення будови білків рентгеноструктурного аналізу та інших фізичних методів дослідження дало змогу встановити третинну структуру близько 300 різних білків, у тому числі міоглобіну, гемоглобіну, пепсину, трипсину, хімотрипсину, лізоциму, фрагментів імуноглобулінів людини тощо.

Четвертинна структура білка - це просторове розміщення кількох білкових поліпептидних ланцюгів, кожний з яких має певні первинну, вторинну і третинну структури. Окремі білкові молекули, що входять до складу четвертинної структури, називаються протомерами, або субодиницями, а білки, побудовані з них, - олігомерами, або мультимерами. Такі олігомерні білки мають звичайно парну кількість протомерів (2, 4, 6, 8, 10, дуже рідко понад 12) з молекулярними масами від кількох тисяч до 100 000. Важливо підкреслити, що окремі протомери найчастіше функціонально не активні, тобто не виявляють властивостей відповідних ферментів, гормонів тощо. Функціональна і біологічна активність з'являється лише при утворенні олігомерного білка після формування четвертинної структури.

Прикладом білка з четвертинною структурою є, наприклад, молекула гемоглобіну, яка має молекулярну масу 64500, складається з 574 амінокислотних залишків і є тетрамером, побудованим з двох а-поліпептидних ланцюгів (кожен має по 141 залишку амінокислот) і двох в-поліпептидних ланцюгів (по 146 залишків амінокислот). Кожний з ланцюгів оточує гем, що розташований у центрі молекули, містить у своєму складі один двовалентний іон заліза і може приєднувати молекулу О₂.

Зв'язки між протомерами здійснюються за рахунок нековалентних зв'язків - водневих, гідрофільних, іонних, тому за певних умов можливе розділення олігомеру на протомери. Зокрема, молекула гемоглобіну при наявності деяких солей, сечовини або при зміні рН дисоціює на два а- і два в-ланцюги за рахунок розриву водневих зв'язків. Ця дисоціація оборотна - після видалення сечовини або солей з розчину відбувається спонтанна асоціація молекули гемоглобіну.

Прикладом олігомерної молекули є також вірус тютюнової мозаїки (ВТМ), що складається з однієї молекули РНК і 2130 білкових субодиниць, кожна з яких має молекулярну масу 17500. Білкові протомери приєднуються до РНК, що утворює спіральну структуру з 130 витків.

Багато ферментів мають четвертинну структуру, яка забезпечує не тільки їх каталітичну властивість, а й здатність змінювати ферментативну активність залежно від певних регуляторних факторів. Зокрема, молекула ферменту лактатдегідрогенази, що каталізує оборотне перетворення піровиноградної кислоти на молочну, складається з чотирьох протомерів, які містять два типи поліпептидних ланцюгів: Н - серцевий тип (від англ. heart - серце) і М - м'язовий тип (від англ. muscle - м'яз). Завдяки різним сполученням субодиниць можливе існування п'яти форм ферменту. НННН, НННМ, ННММ, НМММ, ММММ. Такі різні форми одного ферменту мають назву ізоферментів. Роз'єднання протомерів супроводжується втратою активності ферменту. Молекула ферменту фосфорилази а, який каталізує розщеплення (фосфороліз) глікогену в печінці, також має четвертинну структуру і є тетрамером.

Четвертинна структура імуноглобулінів складається з легких (L) і важких (Н) поліпептидних ланцюгів, сполучених між собою нековалентними і дисульфідними зв'язками.

До фібрилярних білків, що мають четвертинну структуру, належить білок міозин, функція якого пов'язана із скороченням м'язів. Молекулярна маса його становить близько 500 000. Молекула міозину має витягнуту форму, довжину 150 нм і товщину 2 нм. Діаметр головки молекули становить 16 нм. Субодиницями міозину є два важких поліпептидних ланцюги з молекулярною масою близько 210 000 і кілька легких ланцюгів з молекулярною масою близько 20 000. Кінець кожного важкого ланцюга утворює «головку», до складу якої входять легкі ланцюги.

Існування олігомерних білків сприяє економії генетичної інформації в організмі. Відомо, що структура кожного білка кодується одним геном. Для забезпечення синтезу чотирьох поліпептидних ланцюгів гемоглобіну потрібно два гени, один з яких кодує утворення а-ланцюгів, другий - р-ланцюгів. Якщо всі чотири ланцюги були б різні, потрібно було б чотири гени. Ще яскравішим прикладом цього принципу є фермент глутаматдегідрогеназа, молекула якого має вісім однакових субодиниць, що кодуються одним геном.

Хімічний синтез пептидів та білків. У зв'язку з широким застосуванням білково-пептидних препаратів у медицині, сільському господарстві, харчовій промисловості проблема штучного синтезу пептидів та білків має велике наукове та практичне значення. Вперше пептидний синтез був здійснений видатним німецьким хіміком Е. Фішером, який в 1901 р. отримав гліцилгліцин, а в 1903 р. запропонував хлор-ангідридний спосіб утворення пептидів.

Усі методи хімічного синтезу пептидів та білків, що існують у наш час, ґрунтуються на послідовному здійсненні таких трьох стадій (Ю. А. Овчинников, 1987):

а) блокуванні (захисті) функціональних груп амінокислоти або пептиду, що не беруть участі в реакції утворення пептидного зв'язку;

б) конденсації активованої карбоксильної групи одного реакційного компонента з аміногрупою іншого компонента;

в) видаленні захисних груп для отримання вільного пептиду (кінцевого продукту) або продовження синтезу.

Активацію карбоксильної групи в амінокислотах та пептидах здійснюють за рахунок утворення хлорангідридів, азидів, арильних ефірів, змішаних ангідридів при взаємодії карбоксилу з похідними вугільної кислоти, етилхлорформіатом.

Важливим внеском у проблему штучного синтезу пептидів та білків став запропонований Р. Мерифілдом метод твердо-фазного синтезу. Головна ідея цього методу полягає в закріпленні поліпептидного ланцюга, що утворюється, на полімерному нерозчинному носії, поверхня якого містить хлорметильні «якірні» групи. За допомогою розробленого методу Р. Мерифілд здійснив синтез пептидів брадикініну, ангіотензину та перший штучний синтез ферментного білка - рибонуклеази.

В методі рідко-фазового синтезу пептидів (за М. М. Шемякіним, 1965) як носій, на поверхні якого відбувається синтез, застосовують розчинний полістирол, що дає змогу збільшити швидкість реакцій синтезу.[2,3]



Розділ 2. Роль білків у харчовій промисловості

2.1 Роль білків у житті людини

Білки належать до життєво необхідних речовин, без яких неможливе життя, ріст і розвиток організму. Вони найважливіші компоненти харчування, що забезпечують пластичні та енергетичні потреби організму.

Властивості білка залежать і від його складу і від розташування амінокислот в молекулі. Причому порядок амінокислот в молекулі білка відіграє дуже важливу роль у виконанні їхніх функцій.

Амінокислоти, що синтезуються в нашому організмі, називають замінними. Деякі амінокислоти в організмі людини не утворюються - це незамінні амінокислоти. Білки, що містять весь набір незамінних амінокислот, біологічно повноцінні. Вони містяться і в тваринній їжі, і в деяких харчових рослинах - сої, горосі, квасолі.

Якщо прийняти цінність білків молока (в ньому є всі незамінні амінокислоти) за 100, то біологічну цінність м'яса і риби можна виразити числом 95, картоплі - 85, житнього хліба - 75, рису - 58, гороху - 55, пшениці - 50.

З їжею обов'язково повинні надходити всі незамінні амінокислоти, дефіцит хоча б однієї з них може привести до загибелі організму, так як кожна з незамінних амінокислот впливає на певні його функції.

Те, що білок бере участь у формуванні м'язової тканини, як би само собою зрозуміло, але не всі знають, що він бере участь і в будівництві скелета. Це пов'язано з тим, що білкова їжа допомагає засвоєнню кальцію, в той час як зниження рівня білка в їжі погіршує всмоктуваність цього елементу слизової кишечника. Адже в кістках людини кальцію зосереджено більше 90%: саме цей елемент додає міцність скелету. Однак цим функції кальцію в організмі не вичерпуються; він підвищує збудливість нервово-м'язового апарату, сприяє згортання крові, зменшує проникність стінок кровоносних судин. Кальцій бере участь у роботі м'язи серця, сприяє реалізації лікувальної дії серцевих глікозидів, стимулює функції печінки, активізує фермент ліпазу. Тому білкова їжа, збагачена кальцієм, особливо молоко і молочні продукти, біологічно більш повноцінна в порівнянні з їжею суто рослинного походження з низьким вмістом кальцію.

Дефіцит кальцію в організмі, спровокований відмовою від тваринних білків, призводить до порушення ряду фізіологічних функцій, зокрема знижується розумова і фізична працездатність, у дітей гальмується утворення кісток, а у дорослих кістки розсмоктуються.

Отже, дефіцит білка в харчуванні зменшує стійкість організму до інфекцій, так як знижується рівень утворення антитіл. Порушується синтез та інших захисних факторів - лізоциму та інтерферону, через що загострюється перебіг запальних процесів. Скорочення надходження білка з їжею, або збільшення його витрати в організмі (при важкій фізичній роботі або в результаті хвороби) викликає білкову недостатність. Важка форма білковою недостатності називається квашиоркор. Це захворювання частіше буває у дітей. У Росії квашиоркор не спостерігається, але захворювання нерідко зустрічається в країнах Азії, Африки, Центральної і Південної Америки.

В забезпеченні життя людини роль білка дуже складно переоцінити. У будь-якому живому організмі тисячі білків виконують незліченну кількість важливих функцій.

Ці функції, розподіляються наступним чином:

· Захисні

Імунна система захищає організм від чужорідних речовин і патогенів. Білок імуноглобулін тут виконує головну роль. Але цим захисні функції білків не обмежуються. Вони виконують також хімічний захист, пов'язуючи токсини і розщеплюючи отрути.

· Регуляторні та сигнальні

Білки виконують функції датчиків і сигнальних речовин, забезпечують узгодженість роботи ендокринної, імунної і нервової систем, регулюють процеси всередині клітин. Яскравим прикладом цього класу білків можуть послужити гормони.

· Структуроутворюючі

Структурні білки підтримують форму і стабільність тканин та клітин, надають їм механічну міцність, а також беруть участь в побудові цитоскелета. Як приклад структурного білка можна назвати колаген.
Колаген забезпечує еластичність, і міцність сполучної тканини. Він становить основу кісток, сухожиль, хрящів і т.і.

· Рухові

В результаті взаємодії білків відбуваються переміщення клітин, скорочення м'язів та інші види біологічної рухливості.

· Транспортні

Гемоглобін - найвідоміший транспортний білок, він відповідає за перенесення кисню і вуглекислого газу між тканинами і легенями. У крові є багато інших транспортних білків. Крім переносу речовин між тканинами та органами білки виконують транспорт через мембрани клітин.

· Запасні

Запасні білки виконують роль накопичення та джерела цінних і поживних речовин, містяться в рослинах. В тваринних організмах білки м'язів, при крайній необхідності, можуть його живити. В яйцеклітинах білки є джерелами енергії і речовин.[4]

2.2 Збалансуйте споживання білків і вуглеводів

Звичайній людині потрібно отримувати не менше 9 грамів білка на 10 кг ваги тіла, а білки - це речовини, що складаються з амінокислот.

Якщо все спростити, то амінокислоти - це цеглини, з яких побудовані білки. У шлунку вони розщеплюються і всмоктуються в кров. Надалі, наш організм виробляє з них власні білки, для власних потреб. Щоб отримати всі необхідні амінокислоти, урізноманітніть свій раціон.

Соєві боби, сир-тофу та інші соєві продукти давно відомі як відмінна альтернатива червоному м'ясу. Якщо ви дотримуєтеся дієти з високим вмістом білка (наприклад, червоне м'ясо, сири і не знежирені молочні продукти), то пам'ятайте, що вона також буде містити багато насичених жирів і мало вітамінів і мінералів, що може збільшити ризик серцево-судинних захворювань.

Порада стосовно збалансування білків і вуглеводів така: якомога більше скоротіть споживання вуглеводів високого ступеня переробки (на зразок напівфабрикатів та інших готових продуктів) і одночасно збільшіть споживання білка, для поліпшення рівня тригліцеридів, одного з основних джерел жиру в нашій крові, і ЛВП (ліпопротеїнів високої щільності - «хорошого холестерину»).[5]

2.3 Цінність білкової їжі

Людина з їжею повинна отримувати достатню кількість білків, так як вони їй потрібні:

· як джерело енергії - в цій ролі крім жирів і вуглеводів можуть виступати і білки, але вкрай марнотратно їх використовувати для цих цілей.

· для створення нових клітин - старі клітини руйнуються, і людині постійно потрібні білки для побудови нових.

· як єдине джерело азоту - без цього хімічного елементу організм не може виробляти інші білки.

Цінність білків для людини можна визначити за легкістю їх засвоєння, складу та кількості незамінних амінокислот. Рослинні білки мають меншу цінність, а тваринні - більшу. Але, щоб повністю забезпечити організм, незамінними амінокислотами потрібно їх споживати з різних продуктів.

Брак білка в їжі веде до розщеплення тканин, коли організм змушений використовувати власний азот і білки на покриття життєво-важливих потреб. Для прикладу, це можна представити так: будівельники будують будинок, їм бракує матеріалів, і щоб робота не стояла вони розбирають вже побудовані стіни і будують з отриманих матеріалів інші.

Звичайно, нічого гарного в цьому випадку не вийде. При цьому виникне дисбаланс гормонів, порушиться робота нервової системи, відбудеться розпад м'язової тканини, буде відкладатися жир у внутрішні органи, організм буде заміщувати їм руйнування.

Надлишок білкової їжі також загрожує наслідками і користі не принесе, тому що це навантажує нирки і печінку продуктами розкладання білків.

У їжі, яка багата на білки, є ще одна важлива властивість - вона підвищує основний обмін речовин до 40%, так як вона довго перетравлюється і організм витрачає багато енергії на її засвоєння. Це означає, що жири і вуглеводи, що надійшли з їжею, будуть витрачені на забезпечення енергетичних потреб і ви не будете гладшати.

Основний обмін підвищується після надходження білкової їжі через 1,5-2 години, і триває 6-7 годин. [6]

2.4 Вміст білка в деяких продуктах

У різних продуктах вміст білка неоднаковий. Багато білка містять в собі бобові, а от фрукти і овочі містять його мало.

Особливо важливо знати скільки білка міститься в продуктах людям які використовують низькокалорійні дієти, а також займаються спортом або ведуть активний спосіб життя.

10 г білка містить в собі така кількість наступних продуктів:

сир твердий - 40 г;

горох - 45 г;

яловиче або куряче м'ясо - 50 г;

сир плавлений - 50 г;

ставрида або скумбрія - 55 г;

нежирний сир - 55 г;

тріска, хек або короп - 60 г;

свинина м'ясна - 70 г;

жирний сир - 70 г;

яйця - 80 г (2 яйця);

гречана крупа - 80 г;

варена ковбаса - 85 г;

сосиски - 90 г;

крупа вівсяна, пшоно - 90 г;

макарони - 90 г;

крупа манна або ячна - 100 г;

пшеничний хліба - 125 г;

рис - 140 г;

зелений горошок - 200 г;

молоко, сметана або кефір - 350 г;

картопля або білокачанна капуста - 500 г;

морква або буряк - 700 г;

яблука чи груші - 2,5 кг.

Поживна цінність білка дорівнює поживної цінності вуглеводів і становить 4,1 калорії на 1 грам.[7]

білковий молекула харчовий сільськогосподарський



Розділ 3. Білок в сільському господарстві

Внесок біотехнології в сільськогосподарське виробництво полягає в полегшенні традиційних методів селекції рослин і тварин і розробці нових технологій, що дозволяють підвищити ефективність сільського господарства. У багатьох країнах методами генетичної і клітинної інженерії створені високопродуктивні і стійкі до шкідників, хвороб, гербіциди сорту сільськогосподарських рослин. Розроблена техніка оздоровлення рослин від накопичених інфекцій, що особливо важливо для вегетативно, що розмножуються культур (картопля й ін.). Як одна з найважливіших проблем біотехнології в усьому світі широко досліджується можливість керування процесом азотифіксації, у тому числі можливість введення генів азотфіксації в геном корисних рослин, а також процесом фотосинтезу. Ведуться дослідження з поліпшення амінокислотного складу рослинних білків. Розробляються нові регулятори росту рослин, мікробіологічні засоби захисту рослин від хвороб і шкідників, бактеріальні добрива. Геноінженерні вакцини, сироватки, моноклональні антитіла використовують для профілактики, діагностики і терапії основних хвороб сільськогосподарських тварин. У створенні більш ефективних технологій племінної справи застосовують геноінженерний гормон росту, а також техніку трансплантації і мікроманіпуляцій на ембріонах домашніх тварин. Для підвищення продуктивності тварин використовують харчовий білок, отриманий мікробіологічним синтезом.

Хімічні компоненти поживного середовища та фізичні умови можуть виступати і як мутагенні, екстремальні фактори, які викликають зміни в нуклеїновому та білковому обмінах, структурі, формі й функціях клітини.

Традиційні шляхи збільшення маси харчового білка та підвищення його якості пов'язані з рослинництвом і селекцією: оптимізацією вирощування сільськогосподарських рослин із застосуванням добрив, біологічно активних речовин, ефективною боротьбою з хворобами, бур'янами, шкідниками, добором і раціональним розміщенням культур, а також із виведенням нових сортів і з підвищеною білковістю і поліпшеною якістю білка.

Підраховано, що збільшення білковості зерна пшениці лише на 1 % може дати додатково 1 000 000 тон білка.

Розглядаються й нові технології помолу зерна. При традиційному помолі основна маса білка залишається у висівках. Це пов'язано з тим, що під насінною оболонкою зернівок знаходиться один шар клітин, який містить білок (алейроновий шар). Він разом із насінною оболонкою опиняється у висівках. Додавання висівок до борошна при випіканні хліба підвищує його білковість. Нові технології помолу спрямовані на те, щоб алейроновий шар зернівок відокремлювався від насінної шкірки і потрапляв у борошно.

Джерелом дешевого високоякісного білка є водорості. Вони містять 50-60 % білка, а після відповідної обробки перетравлення його досягає 75-85 %. У ряді країн (США, Японія, Німеччина) культивують хлорелу. Її вживають у їжу після часткової обробки, а також готують з неї білкові добавки. Вважається, що хлорела дає не тільки високоякісний білок, але й інші цінні речовини, необхідні людському організму. Крім того, вона поліпшує смакові якості інших продуктів (соєвого сиру, ковбаси, хліба та ін.). Однак культивування хлорели коштує дорого і потребує великих енергетичних витрат.

У деяких країнах в їжу використовують синьо-зелену водорість спіруліну, що містить, крім цінного білка, багато вітамінів й інших корисних речовин. Наприклад, в Африці місцеві жителі вичерпують спіруліну з озера Чад плетеними кошиками, сушать її на сонці і готують з висохлих водоростей різні страви.

Учені запропонували нове джерело повноцінного білка - листя сільськогосподарських рослин. Вони підрахували, що, незважаючи на низький вміст білка в листках, виділення його і застосування є вигідним з ряду причин.

1. При поїданні листків жуйні тварини використовують тільки 10-30 % білка, що міститься в них, а при екстракції можна одержати 50-60 %.

2. Білки первинно синтезуються в листках, а потім у вигляді амінокислот транспортуються в інші органи. У процесі пересування частина їх втрачається.

3.Білки одержують з листків молодих рослин раніше, ніж вони ушкоджуються хворобами і шкідниками, що також запобігає втраті білка.

4.Після екстракції в масі, що залишилася, ще є білки. її можна використовувати на корм худобі.

Білок з листків призначається для корму сільськогосподарських тварин. Його в промислових масштабах виробляють у ряді країн (США, Франція), постійно удосконалюючи технологію і метою підвищення виходу білка.

В наш час особливо широко використовуються білки з насіння сої, що мають досить збалансований амінокислотний склад і високе перетравлення. Із сої готують численні страви з великим вмістом білка: соєве молоко, сир, соуси, юбу, котлети, пашдщтети тощо. Крім того, із сої одержують білкові препарати, які додають у різні харчові продукти для підвищення їхньої білковості (ковбаси, сосиски, хліб, кондитерські вироби та ін.).

У зв'язку з пошуком джерел білків і розробкою нових технологій їх обробки виникла ідея створення штучної їжі. Існують спроби приготування штучного м'яса, риби, ікри, сиру. Ці продукти хоча і складаються цілком із рослинних компонентів, але повинні мати вигляд, смак і харчову цінність тваринних. У 1970-80-ті роки в США та інших країнах з'явилося штучне м'ясо (головним чином у консервах), сири. Однак великого поширення ця ідея не мала. Виявилося, по-перше, рослинні компоненти і технологія їх обробки дуже дорогі, що робить штучну їжу дорожчою за натуральну, по-друге, досліди з виготовлення штучної їжі не завжди були вдалими. Наприклад, штучні сири у США мали вигляд і запах натуральних, а смак був схожий, як писали про це газети, на смак ластику.[8,9]



Висновок

Важливість білків для організму людини не менша, ніж повітря. Недарма білки ще називають протеїнами, що в перекладі з грецької означає - «стоїть на першому місці». Крім того, що вони регулюють швидкість обміну речовин і каталізують обмінні продукти, істотна роль білків в роботі нервової системи. Дефіцит білків у харчуванні людини з часом призводить до зниження концентрації, уваги та працездатності. Білки складаються з замінних (80 %) і незамінних (20 %) амінокислот. Замінні амінокислоти можуть синтезуватися в організмі людини, а незамінні надходять з їжею. Джерелами білків у харчуванні є продукти тваринного і рослинного походження. Особливо важливі білки тваринного походження, так як саме в них міститься велика кількість незамінних амінокислот. Найбільш оптимальне співвідношення амінокислот спостерігається в м'ясі, яйцях, молоці та рибі. Крім того, повноцінні білки тваринного походження значно ліпше засвоюються організмом.

Деякі продукти рослинного походження також багаті повноцінними білками: квасоля, сочевиця, соя, картопля, рис, гречка, вівсянка, а також горіхи. Так як білки різного походження містять індивідуальний комплекс амінокислот, важливо, щоб організм отримував весь набір необхідних білків. У повноцінному раціоні повинні бути присутніми білки тваринного і рослинного походження. Причому, тваринні білки в харчуванні повинні складати не менше однієї третини меню.

Хімічні компоненти поживного середовища та фізичні умови можуть виступати і як мутагенні, екстремальні фактори, які викликають зміни в нуклеїновому та білковому обмінах, структурі, формі й функціях клітини.

Традиційні шляхи збільшення маси харчового білка та підвищення його якості пов'язані з рослинництвом і селекцією: оптимізацією вирощування сільськогосподарських рослин із застосуванням добрив, біологічно активних речовин, ефективною боротьбою з хворобами, бур'янами, шкідниками, добором і раціональним розміщенням культур, а також із виведенням нових сортів і з підвищеною білковістю і поліпшеною якістю білка.



Список використаних джерел

1. Бессарабов Э.В., Новиков Ю.Ф. О технологии производства протеиновых зеленых концентратов и их питательности // Сельское хоз-во за рубежом. - 1985. - №8. - С. 13-17.

2. Гонський А.Я., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини. - Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. - 741 с.

3. Капрельянц Л.В., Іоргачова К.Г. Функціональні продукти. - Одеса: Друк, 2003. - 312 с.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. - М.: Мед. информ. агентство, 1990. - 496 с.

5. Ньюсхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма. - М.: Мир, 1991. - 407 с. 6. Олійник В.П., Бензель Л.В., Сятиня М.Л., Крамаренко Г.В. Лікарські рослини: Фітотерапевтичний довідник. - К.: Рідний край, 1999. - 320 с. Пири Н.У. Белки из листьев зеленых растений. - М.: Колос, 1980. - 191 с.

7. Рысь Р. Ресурсы кормового белка и их использование // Межд. сельскохоз. журн. - 1987. - №3. - С. 24-28.

8. Соколов С.Я. Фитотерапия и фитофармакология: руководство для врачей. - М.: Мед. информ. агентство, 2000. - 976 с.

9. Bernardi D.L.S., Pilosof A.L.R., Bartolomai G.B. Enzymatic modification of Soy protein concentrates by fungal and bacterial proteases // J. Amer. Oil Chem. Soc. - 1991. - Vol. 68. - P. 102-106.

Размещено на Allbest.ru

...