Нуклеиновые вещества
Нуклеозиды и нуклеотиды, их строение и функции. Совокупность реакций расщепления, пластический и энергетический обмены (реакции ассимиляции и диссимиляции) в клетке. Состав, строение и функции нуклеиновых кислот, обмен веществ и энергии в клетке.
| Рубрика | Биология и естествознание |
| Вид | лекция |
| Язык | русский |
| Дата добавления | 26.09.2018 |
| Размер файла | 184,6 K |
Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Размещено на http://www.allbest.ru/
Размещено на http://www.allbest.ru/
Нуклеиновые вещества
Вопросы
1. Нуклеозиды и нуклеотиды (строение и функции)
2. Состав, строение и функции нуклеиновых кислот (ДНК и РНК)
Литература
1. Нуклеозиды и нуклеотиды (строение и функции)
Все типы клеток содержат вещества, состоящие из трех компонентов: гетероциклического основания, углевода и фосфорной кислоты. Они получили название нуклеиновых веществ. Эти вещества образуют значительную группу коферментов и являются составной частью высокомолекулярных природных полимеров - нуклеиновых веществ.
Нуклеиновые вещества содержат азотистые основания типа пуринов и пиримидинов.
Среди пиримидиновых оснований наибольшее значение имеют урацил, тимин и цитозин:
|
урацил |
тимин |
цитозин |
Кроме того, встречаются азотистые основания 5-метилцитозин и 5-оксиметилцитозин:
|
5-метилцитозин |
5-оксиметилцитозин |
Цитозин и оксиметилцитозин содержатся в составе всех нуклеиновых кислот, тогда как тимин только в ДНК, а урацил только в РНК.
Пуриновые основания - это производные пурина: аденин и гуанин.
|
аденин |
гуанин |
Второй компонент нуклеотидов - углеводы - представлен двумя типами пентоз: рибозой и дезоксирибозой.
|
b-d-рибофураноза |
b-2-дезокси-d-рибофураноза |
В зависимости от того, какая из пентоз входит в состав нуклеотидов и полинуклеотидов, последние различают как дезоксирибонуклеиновые и рибонуклеиновые кислоты.
Продукты неполного гидролиза нуклеиновых кислот, состоящие из углевода и основания, называют нуклеозидами.
|
аденозин |
нуклеиновый кислота ассимиляция
Пуриновые нуклеозиды называют по основанию, добавляя к корню его названия окончание «озин» - аденозин, гуанозин. Производные пиримидиновых оснований получают названия с добавлением окончания «идин» (уридин, цитидин).
Нуклеотиды имеют сложное строение. При гидролизе они распадаются на азотистые основания, пентозу и фосфорную кислоту.
Нуклеотиды представляют собой свободные соединения, находящиеся в клетках и тканях организмов, и продукты гидролиза нуклеиновых кислот.
В основу номенклатуры нуклеотидов положено два принципа - они обозначаются или по своему основанию, например, адениловая, гуаниловая кислота и так далее, или по своему нуклеозиду, при этом замещение указывается через фосфат.
Размещено на http://www.allbest.ru/
Размещено на http://www.allbest.ru/
|
адениловая кислота (аденозин-5-фосфат, или АМФ) |
Нуклеотиды выполняют особые функции в биологических системах. В большем количестве встречаются рибонуклеотиды. Свободные нуклеотиды могут иметь в своем составе по два, три, а иногда четыре остатка фосфорной кислоты, соединенных между собой как ангидриды кислот.
АМФ (аденозинмонофосфат), АДФ (аденозиндифосфат), АТФ (аденозинтрифосфат) образуют систему адениловых кислот, имеющих важное значение в обмене веществ. В частности, АТФ играет ведущую роль при энергетическом обмене благодаря способности атома фосфора в фосфатной группе АТФ присоединять электроны, поэтому при расщеплении пирофосфатной связи, получившей название макроэргической, и передаче фосфатной группы на другое вещество выделяется значительное количество энергии, трансформируемой организмом на разнообразные энергетические нужды.
Нуклеотиды, прежде всего, - составные компоненты ДНК и РНК, и это их важнейшая биологическая функция. Но нуклеотиды очень важны и сами по себе, в свободном состоянии как коферменты важнейших реакций, например дегидрогеназных - это НАД+, ФАД, а также трансфе- разных, например, в составе кофермента А, и как регуляторные соединения, например циклический аденозинмонофосфат (цАМФ - вторичный гормон, или посредник).
Предшественники нуклеотидов - нуклеозиды иногда выступают в роли антибиотиков, например пуромицин является ингибитором биосинтеза белка. Другие нуклеозиды (арабинозиладенин и арабинозилцитозин) ингибируют биосинтез ДНК и являются антивирусными и антигрибковыми веществами.
Нуклеотиды - основа генетического кода, открытого в 1961 г. Генетический код представляет собой совокупность нуклеотидов ДНК, функционирующих в виде кодонов, - по три нуклеотида в каждом ко- доне. Всего возможно 64 кодона (исходя из всевозможных комбинаций четырех основных нуклеотидов: 4 * 4 * 4 = 64).
Основные свойства генетического кода
1. Код универсален - у всех живых существ код один и тот же. Это озна чает, что каждая АК кодируется вполне определенными кодонами на стадии биосинтеза белка у всех организмов одинаково. Например, если фенилала- нин кодируется кодоном УУУ, глицин - кодоном ГГУ, а лизин - кодоном AAA, то именно такое кодирование будет характерно и для микроорганиз мов, и для растений, и для животных.
2. Код непрерывен, не имеет "запятых" или пробелов, т.е. сигналов, по казывающих окончание одного кодона и начало следующего.
3. Код вырожден, т.е. каждая АК кодируется не одним кодоном. Напри мер, фенилаланин кодируется двумя кодонами - УУУ и УУЦ, а глицин - четырьмя: ГГУ, ГГЦ, ГГА и ГГГ, т.е. имеет место "перестраховка" при кодировании большинства АК.
2.Состав, строение и функции нуклеиновых кислот (ДНК и РНК)
Нуклеиновые кислоты - важнейшие биополимеры, осуществляющие хранение и передачу генетической информации в живой клетке.
В 1868 г. швейцарский врач И.Ф. Мишер выделил из ядер лейкоцитов вещество кислой природы, которое он назвал нуклеином; позже это вещество начали называть нуклеиновой кислотой. Благодаря работам А. Косселя в 1891 г. стал известен состав нуклеиновых кислот. После гидролиза в них обнаружили сахар, фосфат и азотистые основания: пуриновые и пиримидиновые.
Полное строение нуклеиновых кислот установлено в 60-х годах XX в. Так, в 1953 г. Д.Уотсон и Ф. Крик, опираясь на богатый опыт многих исследователей, расшифровали структуру ДНК, доказали ее двухспиральное строение, и с этих пор 1953 год принято считать годом возникновения новой науки - молекулярной биологии, задачи которой состоят в дальнейшем изучении ДНК и РНК, связи их структуры с биологическими функциями.
Функции нуклеиновых кислот долгое время оставались неизвестными, хотя уже в середине прошлого века стало ясно, что наследование признаков связано с материалом клеточного ядра. Благодаря успехам в изучении белков некоторые исследователи, в том числе видные генетики, приписывали белкам способность хранить и передавать информацию.
В живых организмах содержатся два вида НЕС: ДНК и РНК. Вирусы содержат либо ДНК,-либо РНК. Все НЕС - высокомолекулярные соединения, биополимеры с молекулярной массой от 20 * 103 до 10 Да, а иногда и больше. Молекулы ДНК имеют длину от 10 нм до 10-50 мм, число нуклеотид- ных пар - от 5000 до 5 млн и массу до 2 * 109 Да (1 Да = 1,67 * 10~23 г).
У микроорганизмов-прокариот ДНК имеет спиральную или кольцевую форму и содержит мало белков, связанных с ДНК. Обычно у прокариот ДНК связана с металлами или аминами, образуя рассеянное ядерное вещество (ядро у прокариот отсутствует).
У эукариот ДНК сосредоточена в четко организованном ядре, а также в митохондриях и хлоропластах. Ядерная ДНК соединена с основными белками (гистонами) нековалентными связями. Комплекс ДНК с белками называется хроматином и представляет основу генетического материала хромосом.
Гистоны представляют собой небольшие белки молекулярной массой от 12 000 до 20 000 Да, содержащие до 25% лизина и аргинина. В отличие от ДНК, гистоны не видоспецифичны, т.е. у разных видов они сходны.
Молекула ДНК - двухспиральный полинуклеотид, в котором обе спирали соединяются и стабилизируются прежде всего водородными, а также гидрофобными и ионными связями.
Каждый нуклеотид является молекулой, состоящей из пуринового или пиримидинового основания, моносахарида - дезоксирибозы в случае ДНК и фосфатного остатка. В составе ДНК основными азотистыми основаниями являются: аденин и гуанин - пуриноеые основания; а также цитозин и тимин - пиримидиновые основания. Как пуриновые, так и пиримидино- вые основания могут быть в лактимной или лактамной форме. Последняя преобладает в физиологических условиях. В состав РНК входят те же пуриновые основания, что и в ДНК, но вместо тимина РНК содержит урацил, а моносахарид в РНК представлен рибозой. Молекула, содержащая моносахарид и основание, называется нуклеозидом, а после присоединения фосфатной группы - нуклеотидом. Основные компоненты ДНК и РНК нуклеотидов показаны на рис. 17. В малых количествах в составе НЕС встречаются такие основания как метилцитозин или оксиметилцитозин, метиладе- нин, метилгуанин, тиоурацил и др.
Полная структура ДНК была установлена Д. Уотсоном и Ф. Криком в 1953 г. на основании определения химического состава и данных рентгено- структурного анализа. Оказалось, что молекула ДНК состоит из двух спиралей, имеющих одну и ту же ось и противоположные направления. Сахаро- фосфатный остов располагается по периферии двойной спирали, а азотистые основания находятся внутри. Остов содержит ковалентные фосфодиэфир- ные связи, а обе спирали между основаниями соединены водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Водородные связи между основаниями строго специфичны, и этот факт имеет очень большое значение как для структуры ДНК, так и для ее биологической функции. Эти связи были открыты и изучены Э. Чаргаффом в 1945 г. и получили название принципа комплементарности, а особенности образования водородных связей между основаниями называются правилами Чаргаффа.
1.Пуриновое основание всегда связывается с пиримидиновым, а именно: аденин -- с тимином, гуанин - с цитозином (кратко можно записать: А -> Т, Г -> Ц).
2.Число остатков А равно числу остатков Т, а число Г равно числу Ц, т.е. А = Т, Г = Ц.
3.Сумма остатков А и Г равна сумме остатков Т и Ц, т.е. А + Г = = Т + Ц.
Правила Чаргаффа основаны на том, что аденин образует две связи с тими- ном, а гуанин образует три связи с цитозином. На основании правил Чаргаффа можно представить двухспиральную структуру ДНК, которая приведена на рис. 18. Полинуклеотидная цепь ДНК начинается с нуклеотида, фосфорилиро- ванного по 5-ОН, и называется главной цепью, направление которой обозначается 5'-->3'.
Другая цепь, называемая отстающей, имеет противоположное направление и обозначается 3' --> 5'. Двойная спираль характерна для большинства молекул ДНК. Тем не менее молекула ДНК может иметь не только двухспи- ральное строение, но и односпиральное, кольцевое, например, в вирусах, митохондриях.
Строение РНК более разнообразно, поскольку существуют три вида молекул РНК: матричная, рибосомная и транспортная, обозначаемые мРНК, рРНК и тРНК. мРНК является комплементарной копией ДНК и имеет односпиральное строение, а рРНК встречается в различных формах и образует вместе с белком рибосому - сложный надмолекулярный комплекс, в котором происходит биосинтез белка. Наиболее сложное строение имеют тРНК, которые высокоспецифичны и для каждой аминокислоты существует своя тРНК.
Приведенная ниже молекула тРНК - сравнительно небольшая молекула, содержащая около 75 нуклеотидов и имеющая молекулярную массу около 25 ООО Да. Все тРНК начинаются с фосфорилированного 5-конца, и первым основанием обычно является гуанин (Г). На З'-ОН-свободном конце стоят обычно три основания, если считать с конца: АЦЦ. Именно этот конец называют акцепторным - здесь присоединяются переносимые остатки аминокислот. Односпиральные участки молекулы тРНК называются концами, или ветвями, а участки, где пары оснований соединяются водородными связями и образуют вторичную структуру, называются петлями. Выделяют Д-, Т- и антикодоновые петли, содержащие специфический участок - антикодон. Петли состоят из двух антипараллельных цепей, основания которых образуют друг с другом комплементарные пары, вследствие чего в петлях возникают участки двойной спирали. Иногда тРНК имеет третичную структуру, которая напоминает вытянутую букву Г и не так компактна, как глобулярные белки такой же молекулярной массы. Акцепторный и Т-концы расположены в пространстве таким образом, что образуют одну непрерывную спираль: "перекладину" буквы Г, причем спираль эта двойная, а антикодоновый и Д-стебли образуют "ножку". В такой молекуле тРНК водородные, ван-дер-ваальсовы и гидрофобные взаимодействия стабилизируют ее пространственную структуру. Антикодон молекулы тРНК - это три последовательных нуклеотида, с помощью которых распознается соответствующий комплементарный кодон мРНК. Узнавание осуществляется путем образования водородных связей между основаниями кодона, с одной стороны, и комплементарными основаниями анти- кодона, с другой, при условии, что полинуклеотидные цепи антипараллельны:
Ферменты
Вопросы
1. Химическая природа и свойства ферментов
2. Механизм действия ферментов
3. Влияние различных факторов среды на скорость ферментативных процессов
1. Химическая природа и свойства ферментов
Ферменты (энзимы) - биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции обмена веществ в организме.
Механизм действия катализаторов заключается в следующем.
Молекулы вступают между собой в реакцию, если они находятся в т.н. «активном» или «возбужденном» состоянии, т.е. имеют определенный запас потенциальной энергии, которой достаточно для преодоления сил отталкивания или сцепления между ними, т.е. для преодоления «энергетического барьера».
Скорость химической реакции можно увеличить 2-мя путями:
увеличить число активных молекул, сообщив определенное дополнительное количество энергии, которое называют «энергия активации». Активировать молекулы можно путем нагревания, повышения давления, облучения и т.д.;
уменьшить высоту энергетического барьера..
Сущность катализа заключается в том, что катализаторы снижают энергетический барьер, т.е. снижают уровень энергии активации реакции. Это справедливо как для неорганических катализаторов, так и для ферментов.
Происходит это следующим образом.
При наличии катализатора взаимодействие молекул происходит в несколько этапов. Энергетический барьер промежуточных реакций значительно ниже энергетического барьера исходной реакции.
А+ В АВ Для этой некатализируемой реакции энергетический барьер F, энергия активации Е0.
При введении катализатора:
А + К АК Энергетический барьер F1, энергия активации Е1.
F1 < F; Е1 < Е0
АК + В АВ + К
Энергетический барьер F2< F, энергия активации Е2 < Е0.
Более того, F1 + F2 < F и Е1 + Е2 < Е0, т.е. с энергетической точки зрения катализируемая реакция более выгодна, чем некатализируемая, т.к. снижается энергия активации, следовательно химическая реакция пойдет быстрее.
Общие черты ферментов и неорганических катализаторов:
Участвуют в реакции и остаются неизменными после завершения реакции (хотя в последние годы получены данные, что некоторые ферменты после реакции подвергаются модификации и даже распаду);
Действуют в малых количествах (например, 1 молекула фермента реннина в желудке теленка створаживает 106 молекул казеина за 10 мин.);
Не сдвигают химическое равновесие реакции и не влияют на величину свободной энергии
Отличие ферментов от неорганических катализаторов
Ферменты имеют более высокую каталитическую активность (выше в млн. раз);
Каталитическая активность проявляется в очень мягких условиях (умеренные температуры 37-40 єС, нормальное давление, близкие к нейтральным значения рН среды 6,0ч8,0). Например, гидролиз белка в присутствии неорганических кислот и щелочей протекает при 100 єС и выше в течение нескольких десятков часов. При участии ферментов этот процесс протекает за десятки минут при 30ч40 єС;
Ферменты обладают высокой специфичностью действия, т.е. каждый фермент катализирует в основном только строго определенную химическую реакцию (например, платина катализирует несколько десятков химических реакций);
Активность ферментов в клетках строго контролируется и регулируется;
Не вызывают каких-либо побочных реакций;
Различия связанные с белковой природой ферментов (термолабильность, зависимость от рН среды, наличие активаторов и ингибиторов и др.).
Строение ферментов
До последнего времени считалось, что абсолютно все ферменты являются веществами белковой природы. Но в 80-е годы была обнаружена каталитическая активность у некоторых низкомолекулярных РНК. Эти ферменты назвали рибозимами. Остальные, свыше 2000 известных в настоящее время ферментов, имеют белковую природу и характеризуются всеми свойствами белков.
По строению ферменты делятся на:
простые или однокомпонентные;
сложные или двухкомпонентные (холоферменты).
Простые ферменты представляют собой простые белки и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К числу простых ферментов относятся гидролитические ферменты (пепсин, трипсин, уреаза и др.).
Сложные белки являются сложными белками и, помимо, полипептидных цепей содержат небелковый компонент (кофактор). К сложным белкам относится большинство ферментов.
Белковая часть двухкомпонентного фермента называется апоферментом.
Кофакторы могут иметь различную прочность связи с апоферментом.
Если кофактор прочно связан с полипептидной цепью, он называется простетической группой. Между простетической группой и апоферментом - ковалентная связь.
Если кофактор легко отделяется от апофермента и способен к самостоятельному существованию, то такой кофактор называется коферментом.
Между апоферментом и коферментом связи слабые - водородные, электростатические и др.
Химическая природа кофакторов крайне разнообразна. Роль кофакторов в двухкомпонентных ферментах играют:
1 - большинство витаминов (Е, К, Q, С, Н, В1, В2, В6, В12 и другие);
2- соединения нуклеотидной природы (НАД,НАДФ, АТФ, КоА, ФАД, ФМН), а также целый ряд других соединений;
3 - липолевая кислота;
4 - многие двухвалентные металлы (Мg2+, Mn2+,Ca2+и другие).
Активный центр ферментов.
Ферменты - высокомолекулярные вещества, молекулярный вес которых достигает нескольких млн. Молекулы субстратов, взаимодействующих с ферментами обычно имеют гораздо меньший размер. Поэтому естественно предположить, что с субстратом взаимодействует не вся молекула фермента в целом, а только какая-то ее часть - так называемый “активный центр” фермента.
Активный центр фермента - это часть его молекулы, непосредственно взаимодействующая с субстратами участвующая в акте катализа.
Активный центр фермента формируется на уровне третичной структуры. Поэтому при денатурации, когда третичная структура нарушается, фермент теряет свою каталитическую активность.
Активный центр в свою очередь состоит из:
каталитического центра, который осуществляет химическое превращение субстрата;
субстратного центра (“якорной” или контактной площадки), которая обеспечивает присоединение субстрата к ферменту, формирование фермент-субстратного комплекса.
Четкую грань между каталитическим и субстратным центром провести можно не всегда - у некоторых ферментов они совпадают или перекрываются.
Помимо активного центра, в молекуле фермента существует т.н. аллостерический центр. Это участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому определенного низкомолекулярного вещества (эффектора), изменяется третичная структура фермента. Это приводит к изменению конфигурации активного центра и, следовательно, к изменению активности фермента. Это явление аллостерической регуляции активности фермента.
Многие ферменты являются мультимерами (или олигомерами), то есть состоят из двух и более субъединиц- протомеров (аналогично четвертичной структуре белка).
Связи между субъединицами, в основном, не ковалентные. Максимальную каталитическую активность фермент проявляет именно в виде мультимера. Диссоциация на протомеры резко снижает активность фермента.
Ферменты - мультимеры содержат обычно четкое число субъединиц (2-4), то есть являются ди- и тетрамерами. Хотя известны гекса- и октамеры (6-8) и чрезвычайно редко встречаются тримеры и пентамеры (3-5).
Ферменты-мультимеры могут быть построены как из одинаковых, так и из разных субъединиц.
Если ферменты-мультимеры образованы из субъединиц различных типов, они могут существовать в виде нескольких изомеров. Множественные формы фермента называют изоферментами (изоэнзимами или изозимами).
Например, фермент состоит из 4 субъединиц типов А и Б. Он может образовать 5 изомеров: АААА, АААБ, ААББ, АБББ, ББББ. Эти изомерные ферменты являются изоферментами.
Изоферменты катализируют одну и ту же химическую реакцию, обычно воздействуют на один и тот же субстрат, но отличаются по некоторым физико-химическим свойствам (молекулярной массе, аминокислотному составу, электрофоретической подвижности и другим), по локализации в органах и тканях.
Особую группу ферментов составляют мультимерные комплексы. Это системы ферментов, катализирующих последовательные стадии превращения какого-либо субстрат. Такие системы характеризуются прочностью связи и строгой пространственной организацией ферментов, обеспечивающей минимальный путь прохождения субстрата и максимальную скорость его превращения.
Примером может служить мультиферментный комплекс, осуществляющий окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Комплекс состоит из 3-х видов ферментов (М.в. = 4 500 000).
2. Механизм действия ферментов
Механизм действия ферментов заключается в следующем. При соединении субстрат с ферментом образуется нестойкий фермент субстратный комплекс. В нем происходит активация молекулы субстрата за счет:
поляризации химических связей в молекуле субстрат и перераспределение электронной плотности;
деформации связей, вовлекаемых в реакцию;
сближения и необходимой взаимной ориентации молекул субстрата (S).
Молекула субстрат фиксируется в активном центре фермента в напряженной конфигурации, в деформированном состоянии, что приводит к ослаблению прочности химических связей и снижает уровень энергетического барьера, т.е. субстрат активизируется.
В процессе ферментативной реакции различают 4 этапа:
1 - присоединение молекулы субстрат к ферменту и образование фермент-субстратного комплекса;
2 - изменение субстрата под действием фермента, делающее его доступным для химической реакции, т.е. активизация субстрата;
3 - химическая реакция;
4 - отделение продуктов реакции от фермента.
Это можно записать в виде схемы:
1 2 3 4
E + S ES ES* EP E + P
где: Е - фермент, S - субстрат, S* - активизированный субстрат, Р - продукт реакции.
На 1-ом этапе к субстратному центру присоединяется с помощью слабых взаимодействий та часть молекулы субстрата, которая не подвергается химическим превращениям.
Для образования фермент-субстратного комплекса (ES) необходимо соблюдение трех условий, которые и определяют высокую специфичность действия фермента.
Условия образования фермент-субстратного комплекса:
- структурное соответствие между субстратом и активным центром фермента. По выражению Фишера они должны подходить друг к другу, «как ключ к замку». Это подобие обеспечивается на уровне третичной структуры фермента, т.е. пространственного расположения функциональных групп активного центра.
Электростатическое соответствие активного центра фермента и субстрата, которое обусловлено взаимодействием противоположно заряженных групп.
Гибкость третичной структуры фермента - «индуцированное соответствие». Согласно теории вынужденного или индуцированного соответствия каталитически активная конфигурация молекулы фермента может возникать лишь в момент присоединения субстрата в результате его деформирующего воздействия по принципу «рука-перчатка».
Механизм действия однокомпонентных и двухкомпонентных ферментов аналогичен.
В образовании фермент-субстратного комплекса у сложных ферментов принимают участие и апофермент и кофермент. При этом субстратный центр располагается обычно на апоферменте, а кофермент принимает участие непосредственно в акте химического превращения субстрата. На последнем этапе реакции апофермент и кофермент выделяются в неизменном виде.
На 2 и 3 этапе превращение молекулы субстрата связано с разрывом и замыканием ковалентных связей.
После осуществления химических реакций фермент переходит в исходное состояние и происходит отделение продуктов реакции.
Специфичность
Способность фермента катализировать определенный тип реакции называют специфичностью.
Специфичность бывает трех видов:
1. - относительная или групповая специфичность - фермент действует на определенный вид химической связи (например, фермент пепсин расщепляет пептидную связь);
2. - абсолютная специфичность - фермент действует только на один строго определенный субстрат (например, фермент уреаза расщепляет амидную связь только в мочевине);
3. - стехиометрическая специфичность - фермент действует только на один из стереоизомеров (например, фермент глюкозидаза сбраживает только D-глюкозу, но не действует на L-глюкозу).
Специфичность фермента обеспечивает упорядоченность протекания реакций обмена веществ.
3.Влияние различных факторов среды на скорость фкерментативных реакций
Скорость ферментативных реакций зависит от следующих основных факторов:
концентрации фермента;
концентрации субстрата;
температуры;
рН среды;
присутствия активаторов;
присутствия ингибиторов.
Концентрация фермента
Между скоростью ферментативной реакции и концентрацией фермента имеется прямопропорциональная связь.
х
[E]
2. Концентрация субстрата
Для ферментативных реакций характерно явление насыщения фермента субстратом. Заключается оно в том, что при увеличении концентрации S скорость сначала увеличивается, достигает максимального значения при некоторой концентрации субстрата а и остается постоянной. Происходит это потому, что при концентрации а весь фермент связан в фермент-субстратный комплекс.
Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата может быть описана уравнением:
х = хmax/(1+ Kм/[S]),
где: Км - константа Михаэлиса, которая соответствует концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна 1/2 хmax.
х
хmax
1/2 хmax
Км [S]
3. Температура. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры имеет следующий вид:
х
t опт.
20 40 60 80
tє, С
В интервале температур от 0 до 45-50єС зависимость скорости реакции подчиняется правилу Вант-Гоффа (при увеличении температуры на каждые 10єС скорость реакции увеличивается в 2-4 раза). При температуре выше 50єС фермент начинает денатурировать, и скорость реакции снижается. При температуре выше 80єС фермент теряет активность и при 100єС полностью инактивируется. При температур около 0єС фермент обычно не разрушается, но активность их падает до нуля.
Температура при которой фермент наиболее активен, называют оптимумом действия фермента. Температурный оптимум действия большинства ферментов теплокровных животных - 37-40єС, растительных ферментов - 50-60єС.
рН среды
Влияние изменения рН среды на молекулу фермента заключается в ионизации кислотных и основных групп активного центра, что сказывается на электростатическом соответствии между ферментом и субстратом и их способностью формировать фермент-субстратный комплекс. Значение рН при котором фермент имеет наибольшую активность называют рН оптимумом действия фермента. Для некоторых ферментов он резко выражен, для других граница рН более широкая. рН оптимум действия большинства ферментов лежит в области физиологических значений (6,0-8,0).
Активирование ферментов
Активаторы - увеличивают скорость ферментативных реакций.
Активаторами могут быть вещества различной химической природы. Например, пепсин активируется НС1 панкреатическая липаза - желчными кислотами, амилаза слюны - NaCl.
Наиболее часто активаторами ферментов являются ионы двухвалентных и иногда одновалентных металлов.
Механизм активирующего действия может быть различным:
способствует присоединению субстрата к активному центру фермента и образованию ES-комплекса;
обеспечивают присоединение кофермента к апоферменту;
аллостерические активаторы - способствуют образованию более выгодной пространственной конфигурации активного центра;
активация частичным протеолизом и др.
6. Ингибирование.
Ингибиторы - вещества, замедляющие химическую реакцию Ингибиторы ферментов также имеют различную природу и различный механизм действия.
Основные виды ингибиторов:
1 - антиферменты - вещества белковой природы, образуют труднодиссоциируемые комплексы с ферментами (например, ингибиторы протеаз в растительном сырье);
2 - неспецифические ингибиторы - группа ингибиторов, вызывающих денатурацию белковой молекулы фермента (кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов). К этому виду ингибирования можно отнести также нагревание, воздействия излучения и прочие физические факторы, вызывающие инактивацию ферментов. Это неспецифическое ингибирование.
3 - ингибиторы, способные специфически связывать ту или иную функциональную группу в молекуле фермента, снижая ее активность;
- аллостерическое ингибирование.
Типы ингибирования
Различают обратимое и необратимое ингибирование.
Необратимым называют ингибирование, которое вызывает стойкие изменения фермента (например, денатурация).
При обратимом ингибировании фермент способен восстановить свою активность.
Обратимое ингибирование делится на конкурентное и неконкурентное.
Конкурентное ингибирование вызывают вещества, имеющие структурное подобие с субстратом. Т.о. ингибитор в результате структурного соответствия с субстратом реагирует с активным центром фермента, образуя фермент-ингибиторный комплекс (EI). Это ингибирование обратимое. Неактивный EI-комплекс способен к диссоциации. Субстрат и ингибитор конкурируют за связывание активного центра фермента. При высокой концентрации субстрата он оттесняет ингибитор и степень торможения реакции уменьшается.
На конкурентном ингибировании связано лечение бактериальных инфекций с помощью сульфаниламидных препаратов. Они имеют структурное сходство с р-аминобензойной кислотой, которая используется бактериями для синтеза фолевой кислоты - фактора их роста. Т.о. торможение синтеза фолевой кислоты в присутствии сульфаниламидов обусловливает бактериостатический эффект последних.
Неконкурентное ингибирование вызывают вещества не имеющие структурного сходства с субстратом. Они могут присоединяться к различным частям молекулы фермента, вызывая блокирование отдельных функциональных групп или ионов металла в молекуле фермента, препятствуя образованию ES-комплекса.
Разновидностью неконкурентного ингибирования является аллостерическое ингибирование. В этом случае ингибитор соединяется с аллостерическим центром фермента, изменяя структуру его активного центра. Аллостерическое ингибирование обратимо.
Номенклатура и классификация ферментов. Классификация ферментов не менее трудна, чем классификация белков.
Первоначально ферментам давали рабочие названия, еще не вышедшие из употребления и теперь (пепсин, трипсин и т. д.). Позднее ферменты стали называть по их субстратам, добавляя к корню латинского названия субстрата окончание «аза»: амилаза, мальтаза, сахараза и др. Однако характер действия разных ферментов на один и тот же субстрат различен, и на этом основании была сделана попытка их классификации по характеру действия.
В 1964 году энзимная комиссия Международного биохимического объединения разработала и приняла классификацию и номенклатуру ферментов, исходя из типа катализируемых ферментами реакций. Предложенные комиссией систематические названия ферментов слишком сложны, поэтому наряду с ними продолжают удерживаться прежние названия ферментов.
На основе этой классификации все известные в настоящее время ферменты подразделяются на шесть основных классов:
1. Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные процессы в организме. Они осуществляют перенос водорода и электронов и по своим тривиальным названиям известны как дегидрогеназы, оксидазы, цитохромредуктазы и пероксидазы. Эти ферменты отличаются тем, что имеют специфические коферменты и простетические группы. Их подразделяют на функциональные группы доноров, от которых они принимают водород или электроны, и акцепторов, на которые они их передают (СН-ОН-группа, кетонная или альдегидная группа, СН-СН-группа, СН-NН-группа, С-NН-группа и многие другие).
2. Трансферазы - ферменты, переносящие атомные группы. В зависимости от того, перенос какой группы они осуществляют, их соответственно называют: метил-, карбоксил-, амино-, формил-трансферазами. Среди них известны ферменты, осуществляющие транспорт больших остатков, например гликозилтрансферазы и др. Трансферазы благодаря разнообразию переносимых ими остатков принимают участие в промежуточном обмене веществ.
3. Гидролазы - ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных субстратов. В зависимости от этого различают эстеразы, расщепляющие сложноэфирную связь между карбоновыми кислотами (липаза) тиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и т. д., гликозидазы, расщепляющие гликозидные связи, пептидгидролазы, действующие на пептидные связи и др.
4. Лиазы. К этой группе относятся ферменты, способные отщеплять различные группы от субстрата негидролитическим путем с образованием двойных связей или, напротив, присоединять группы к двойной связи. При расщеплении образуются Н2О или СО2, или большие остатки, например, ацетил-СоА. Лиазы играют важную роль в процессе обмена веществ.
5. Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение изомерных форм друг в друга, т.е. осуществляющие внутримолекулярное перемещение различных групп. К ним относятся не только ферменты, стимулирующие реакции взаимных переходов оптических и геометрических изомеров, но и такие, которые могут способствовать превращению альдоз в кетозы или перемещению эфирной связи, и другие.
6. Лигазы - ферменты, принимающие участие в реакции соединения двух молекул, т.е. синтетических процессах, сопровождаемых расщеплением макроэргической связи АТФ или других макроэргов.
Каждый класс ферментов подразделяется на подклассы, последние в свою очередь - на подподклассы, которые еще более детализируют природу ферментативных реакций.
В целях идентификации ферментов классы, подклассы, подподклассы и отдельные ферменты имеют номера (индексы или шифры) по четырехзначному десятичному коду. Первая цифра индекса указывает класс, вторая - подкласс, третья - подподкласс. То есть первые три цифры определяют характер катализируемой данным ферментом реакции.
Ключ к нумерации и классификации ферментов дается в специальных руководствах.
Литература
1. Казаков Е.Д., Биохимия зерна и хлебопродуктов. [Текст] / Е.Д. Казаков, Г.П Карпиленко - СПб: ГИОРД, 2005.- 512 с.
2. Комов В.П., Биохимия. [Текст] /В,П. Комов. - СПб.: ГИОРД, 2004. - 465с
3. Ленинджер А. Основы биохимии: В 3 т. М.: Мир, 1987. 980 с.
4. Луценко Н.Г. Начала биохимии: Кур лекций / РХТУ им. Менделеева Д.И.. - М.: МАЙК «Наука/Интерпериодика», 2002 - 125 с
5. Рис Э.., Введение в молекулярную биологию: от клеток к атомам: Пер. с англ. [Текст] / Э. Рис, М. Стернберг.- М.: Мир, 2002. - 142с.
6. Уайт А., Фендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии. В 3 т. - М.: Мир, 1981.
7. Щербаков В.Г., Биохимия. [Текст] / В.Г. Щербаков, В.Г. Лобанов, Т.Н. Прудникова, А.Д. Минакова - СПб.: ГИОРД, 2003. - 440 с.
8. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М.: НИИ биомед. химии РАМН, 1999. - 372 с
Размещено на Allbest.ru
...Подобные документы
Биологическое значение нуклеиновых кислот. Строение ДНК, взгляд на нее с химической точки зрения. Обмен веществ и энергии в клетке. Совокупность реакций расщепления, пластический и энергетический обмены (реакции ассимиляции и диссимиляции) в клетке.
реферат [31,6 K], добавлен 07.10.2009Нуклеотиды как мономеры нуклеиновых кислот, их функции в клетке и методы исследования. Азотистые основания, не входящие в состав нуклеиновых кислот. Строение и формы дезоксирибонуклеиновых кислот (ДНК). Виды и функции рибонуклеиновых кислот (РНК).
презентация [2,4 M], добавлен 14.04.2014Прокариоты и эукариоты, строение и функции клетки. Наружная клеточная мембрана, эндоплазматическая сеть, их основные функции. Обмен веществ и превращения энергии в клетке. Энергетический и пластический обмен. Фотосинтез, биосинтез белка и его этапы.
реферат [20,8 K], добавлен 06.07.2010Основные виды нуклеиновых кислот. Строение и особенности их строения. Значение нуклеиновых кислот для всех живых организмов. Синтез белков в клетке. Хранение, перенос и передача по наследству информации о структуре белковых молекул. Строение ДНК.
презентация [628,3 K], добавлен 19.12.2014Энергетический обмен как часть общего метаболизма клетки, совокупность реакций окисления органических веществ и синтеза богатых энергией молекул АТФ. Основные этапы энергетического обмена: подготовительный, гликолиз, кислородный (клеточное дыхание).
презентация [363,9 K], добавлен 03.12.2011Сведения о нуклеиновых кислотах, история их открытия и распространение в природе. Строение нуклеиновых кислот, номенклатура нуклеотидов. Функции нуклеиновых кислот (дезоксирибонуклеиновая - ДНК, рибонуклеиновая - РНК). Первичная и вторичная структура ДНК.
реферат [1,8 M], добавлен 26.11.2014Обмен веществ и энергии как основная функция организма, его основные фазы и протекающие процессы - ассимиляции и диссимиляции. Роль белков в организме, механизм их обмена. Обмен воды, витаминов, жиров, углеводов. Регуляция теплообразования и теплоотдачи.
реферат [27,2 K], добавлен 08.08.2009Сущность понятия "биоэнергетика". Существенные признаки живого. Внешний и промежуточный обмен веществ и энергии. Метаболизм: понятие, функции. Три стадии катаболических превращений основных питательных веществ в клетке. Отличия катаболизма от анаболизма.
презентация [3,9 M], добавлен 05.01.2014Обмен веществ и энергии как совокупность физических, химических и физиологических процессов превращения веществ и энергии в организме человека. Знакомство с основными составляющими рационального питания: энергетический баланс, сбалансированность.
презентация [463,5 K], добавлен 13.02.2015Характеристика обмена веществ, сущность которого состоит в постоянном обмене веществами между организмом и внешней средой. Отличительные черты процесса ассимиляции (усвоение веществ клетками) и диссимиляции (распад веществ). Особенности терморегуляции.
реферат [32,3 K], добавлен 23.03.2010История изучения нуклеиновых кислот как биополимеров, мономерами которых являются нуклеотиды, функции и значение в жизнедеятельности организма. Правила Чаргаффа. Первичная и вторичная структура ДНК. Особенности репликации у эукариот, ее разновидности.
презентация [533,6 K], добавлен 05.11.2014Признаки и уровни организации живых организмов. Химическая организация клетки. Неорганические, органические вещества и витамины. Строение и функции липидов, углеводов и белков. Нуклеиновые кислоты и их типы. Молекулы ДНК и РНК, их строение и функции.
реферат [13,5 K], добавлен 06.07.2010Биологическая роль нуклеиновых кислот. Строение и значение ферментов. Общая характеристика и биологические функции почек. Патологические компоненты в моче. Молекулярные механизмы утомления. Основные факторы, лимитирующие спортивную работоспособность.
контрольная работа [129,7 K], добавлен 20.06.2012Клетка как основная единица живого. Химический состав клетки, ее элементарные частицы и характер протекающих внутри процессов. Роль и значение воды в жизнедеятельности клетки. Этапы энергетического обмена клетки, реакций расщепления (диссимиляции).
реферат [28,2 K], добавлен 11.07.2010Пространство, его свойства и жизнь во Вселенной. Виды химических связей и их объяснение с точки зрения строения атомов. Открытие реакции расщепления ядер урана и значение его открытия для человечества. Энергия для жизни, энергетический обмен в клетке.
контрольная работа [17,2 K], добавлен 03.06.2009Метаболизм (обмен веществ и энергии) как совокупность химических реакций, протекающих в клетках и в целостном организме, заключающихся в синтезе сложных молекул и новой протоплазмы (анаболизм) и в распаде молекул с освобождением энергии (катаболизм).
реферат [221,8 K], добавлен 27.01.2010Клетка–элементарная единица жизни на Земле. Химический состав клетки. Неорганические и органические вещества: вода, минеральные соли, белки, углеводы, кислоты. Клеточная теория строения организмов. Обмен веществ и преобразование энергии в клетке.
реферат [36,2 K], добавлен 13.12.2007Клеточные структуры, строение, состав и свойства основных компонентов растительной клетки. Поглощение и выделение веществ и энергии клеткой. Хлоропласты, их строение, химический состав и функции. Строение молекулы хлорофилла, флавоноидные пигменты.
контрольная работа [1,0 M], добавлен 05.09.2011История изучения нуклеиновых кислот. Состав, структура и свойства дезоксирибонуклеиновой кислоты. Представление о гене и генетическом коде. Изучение мутаций и их последствий в отношении организма. Обнаружение нуклеиновых кислот в растительных клетках.
контрольная работа [23,2 K], добавлен 18.03.2012Органы дыхания: строение и функции. Дыхательные движения и их регуляция. Пищевые продукты и питательные вещества. Пищеварение в полости рта, глотание. Кишечное пищеварение, всасывание. Виды обмена веществ, две стороны единого процесса обмена веществ.
реферат [14,0 K], добавлен 06.07.2010
