Азотсодержащие вещества в живых организмах

Размещено на http://www.allbest.ru/

Размещено на http://www.allbest.ru/

Азотсодержащие вещества в живых организмах

План

1. Функции и классификация аминокислот

2. Свойства аминокислот. Незаменимые аминокислоты

3. Роль белков в процессах жизнедеятельности

4. Строение и общие свойства белков. Уровни организации белковой молекулы

5. Химические связи в молекуле белка. Классификация

1. Функции и классификация аминокислот

Аминокислоты - органические соединения, содержащие одновременно и аминогруппу, и карбоксильную группу. Этим объясняется и своеобразие физико-химических свойств аминокислот и разнообразие реакций, в которых они участвуют. В природных соединениях и в живых организмах встречаются в основном б-аминокислоты, из них только 23 входят в состав белков, и они называются протеиногенными, или белковыми. Другое важнейшее свойство белковых аминокислот связано с оптической активностью: все они являются L-изомерами.

Названия АК сохранились традиционными, они часто именуются по источнику выделения (например, аспарагиновая кислота была выделена из аспарагуса (спаржи), тирозин - из сыра, серии - из шелка, глутаминовая кислота - из растительного белка глутелина так же как и глицин (прежнее название - гликолол) означает "сладкий"). Первые аминокислоты получены в начале XIX в. Сейчас общеупотребительны их краткие названия, например, для аланина: ала, или ala, в полипептидных последовательностях для аминокислот вводят однобуквенные обозначения.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов. Различают циклические и алифатические (ациклические) аминокислоты. По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты разделяют на:

1 - моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин, лейцин и др.);

2 - диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин);

3 - моноаминодикарбоновые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);

4 - диаминодикарбоновые (цистин).

По характеру заряженности боковых радикалов, их полярности аминокислоты классифицируют на:

1 - неполярные, гидрофобные (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, триптофан, тирозин);

2 - полярные, незаряженные (серин, треонин, метионин, аспарагин, глутамин, цистеин);

3 - полярные, отрицательно заряженные (аспарагиновая и глутаминовая кислоты,);

4 - полярные, положительно заряженные (лизин, аргинин, гистидин).

В б-аминокислотах можно выделить:

Анионные группы: -СОО^- ;

Катионные группы : -NH₃⁺; =NH⁺ - NH₂ ; -NH-C=NH⁺₂;

Полярные незаряженные группы: -ОН; -СОNH₂; -SH;

Неполярные группы: -СН₃, алифатические цепи, ароматические циклы (фенилаланин, тирозин и триптофан содержат ароматические циклы).

Пролин в отличие от других 19 аминокислот не аминокислота, а иминокислота, радикал в пролине связан как с б-углеродным атомом, так и с аминогруппой:

Аминокислоты различают по их растворимости в воде. Это связано со способностью радикалов взаимодействовать с водой (гидрироваться). К гидрофильным относят радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функциональные группы. К гидрофобным относят радикалы, содержащие метильные группы, алифатические цепи или циклы.

2. Свойства аминокислот. Незаменимые аминокислоты

Пептидные связи соединяют аминокислоты в пептиды. б-карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с б-аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной связи.

Полипептидные цепи белков представляют собой полипептиды, так называемые линейные полимеры б-аминокислот, соединенных пептидной связью. Мономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками. Цепь повторяющихся групп -NH-CH-CO- называется пептидным остовом. Аминокислотный остаток, имеющий свободную б-аминогруппу, называется N-концевым, а имеющий свободную б-карбоксильную группу - С-концевым.

Пептиды -- органические молекулы, в состав которых входит несколько остатков аминокислот, связанных пептидной связью. В зависимости от количества остатков аминокислот и молекулярной массы различают:

1. Низкомолекулярные пептиды, содержащие в своем составе от двух до десяти остатков аминокислот. Например, ди-, три-, тетра-, пента-пептиды и т. д.

2. Пептиды со средней молекулярной массой -- от 500 до 5000 Д, так называемые «средние молекулы».

3. Высокомолекулярные пептиды с молекулярной массой от 5000 до 16000 Д.

Биологическое значение пептидов. Пептиды обладают значительной биологической активностью, являясь регуляторами ряда процессов жизнедеятельности. В зависимости от характера действия и происхождения пептиды делят на несколько групп:

1. Пептиды-гормоны: например, вазопрессин, окситоцин, глюкагон, кальцитонин, рилизинг-факторы и другие;

2. Пептиды, участвующие в регуляции пищеварения: гастрин, секретин, панкреатический полипептид (ПП), вазоактивный интестинальный полипептид (ВИП) и другие;

3. Пептиды крови: глутатион, ангиотензин, брадикинин, каллидин и др.;

4. Нейропептиды: пептиды памяти, пептиды сна, эндорфины, энкефалины и другие;

5. Пептиды, участвующие в сокращении мышц: анзерин, карнозин;

6. Пептиды «средние молекулы» -- внутренние эндотоксины, образующиеся в организме в результате различных патологических процессов, обусловливающих тяжесть протекания заболевания.

Белковые АК - твердые вещества, выделяемые в виде белого порошка, обычно хорошо растворимые в воде и в полярных растворителях. Многие аминокислоты поглощают в ультрафиолетовой (УФ) области, но особенно специфическое поглощение при 280 нм имеют ароматические АК (фенилаланин, тирозин и триптофан) и поэтому содержание белка часто определяют именно по характеру спектра поглощения в УФ-области. АК обладают способностью поддерживать определенные буферные свойства клеточного содержимого, поскольку они содержат функциональные группы, ионизирующиеся при различных значениях рН. Изоэлектрическая точка - такое значение рН, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю. Важнейшая функциональная роль АК состоит в том, что АК - предшественники очень многих биомолекул. Роль АК в оценке пищевой значимости белков для человека и животных велика. Пищевая ценность белков зависит от их аминокислотного состава, поскольку половина белковых АК может синтезироваться в организме человека и животных, а половина АК должна поступать с пищей или кормом. Те аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме человека и животных, называются заменимыми, а те, что поступают в готовом виде с пищей и кормом, - незаменимыми: вал, лей, илей, трп, фен, лиз, арг, мет, трео.

Следовательно, нормальная полноценная пища (корм) должна содержать все незаменимые АК.

3. Роль белков в процессах жизнедеятельности

Функции белков:

1. Ферментативная -- в клетке участвуют в биохимических реакциях 2000 различных ферментов, и все они по химической природе -- белки (простые или сложные).

2. Гормональная -- в организме человека 50% всех гормонов имеют белковую природу.

3. Рецепторная -- избирательное связывание различных регуляторов -- гормонов, биогенных аминов, простагландинов, медиаторов, циклических мононуклеотидов, протекает с помощью белков-рецепторов.

4. Структурная (пластическая) -- мембраны всех клеток и субклеточных единиц представляют собой бислой: белки и фосфолипиды, т. е. белки играют роль в формировании всех клеточных структур.

5. Иммунологическая -- гуморальный иммунитет организма человека связан с наличием -глобулинов (антител).

6. Гомеостатическая -- свертывание крови связано с наличием в крови белков свертывания крови (факторов).

7. Противосвертывающая -- антитромбиновая, антитромбопластиковая и фибринолитическая системы связаны с наличием в крови соответствующих белков.

8. Геннорегуляторная -- белки-гистоны, кислые белки играют роль в регуляции процесса трансляции.

9. Транспортная -- перенос О₂, ВЖК, липидов, стероидов, витаминов, лекарственных веществ осуществляют различные фракции белков крови.

10. Сократительная -- в работе мышц участвуют белки: актин, миозин, тропонин и тропомиозин.

11. Обезвреживающая -- при отравлениях солями тяжелых металлов (свинец, медь, цинк и др.) и алкалоидами противоядием являются белки (особенно молочных продуктов).

12. Опорная (механическая) -- прочность соединительной, хрящевой и костной ткани за счет белков -- коллагена, эластина, фибронектина.

13. Создание биопотенциалов мембран и клеток и внутренней мембраны митохондрий.

14. Энергетическая -- 1 г. белка, окисляясь до конечных продуктов -- мочевины, углекислого газа и воды, дает 4,1 ккал энергий.

4. Строение и общие свойства белков. Уровни организации белковой молекулы

Белки - существенная составная часть всех клеточных структур.

При гидролитическом расщеплении белков кислотами, щелочами или протеолитическими ферментами они распадаются на составные части - аминокислоты. Размеры белковых молекул в среднем составляют 5-6 нм, а молекулярная масса от 5000 до 500 000 Да. Белки растворимы в воде и сольватированы (окружены молекулами воды), в зависимости от аминокислотного состава несут определенный заряд и имеют определенную изоэлектрическую точку.

Белки находятся в природном, или нативном состоянии, если они обладают определенным строением, окружены молекулами воды (сольва- тированы) и не находятся в нейтральном состоянии. Если нарушается природная структура белка, то наступает его денатурация. Денатурация может возникнуть, например, под влиянием высокой температуры, органических растворителей, сильных кислот или оснований, солей тяжелых металлов.

Первая теория строения белков была предложена Г. Мульдером, ее поддерживали И. Берцелиус, Ю. Либих, Ж. Дюма. Она называлась "теория протеина" и предполагала, что белки состоят из минимальных структурных единиц - протеинов. А.Я. Данилевский в 80-х годах XIX в. доказал, что белки состоят из аминокислот, соединенных такими же связями, как в биурете.

Первичная структура -- последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, образуется за счет пептидных связей, возникающих за счет альфа-карбоксильной группы одной аминокислоты и альфа-аминогруппы последующей аминокислоты.

Вторичная структура -- способ укладки полипептидной цепи в альфа-спираль или - структуру за счет менее прочных водородных связей (Н⁺ …О^-).

Третичная структура -- пространственная укладка - спирали или полипептидной цепи в определенную конформацию за счет четырех видов связей:

1. водородных: Н⁺ …О^-,

2. ионных (солеобразующих): ,

3. дисульфидных: --S--S--;

4. гидрофобных (сил Ван-дер-Ваальса).

Третичная структура -- субъединица.

Четвертичная структура-- «комплекс субъединиц способных к диссоциации, (Джон Бернал), или объединение в определенном порядке двух и большего количества субъединиц в молекулу олигомерного белка.

5. Химические связи в молекуле белка. Классификация

В состав молекулы белка входит большое количество аминокислот с различными функциональными группами, поэтому определение химических связей внутри нативной (природной) молекулы белка представляет серьезные трудности, в особенности характер лабильных связей. Силы, которые возникают между аминокислотами в процессе синтеза белка, соответствуют двум типам связей - прочным и слабым.

Прочные связи. Прочная связь не может быть нарушена при беспорядочном тепловом движении. Скелет, или первичная структура, такой большой молекулы, как белок, скреплен именно такими связями. Следовательно, к числу прочных связей относятся прежде всего ковалентные связи, и наиболее значительная из них - пептидная связь. Ее чистота в молекуле белка соответствует числу аминокислотных остатков.

Пептидная связь образуется при взаимодействии аминогруппы одной кислоты с кислотным остатком другой, при этом выделяется молекула воды:

Доказательством существования в белках пептидной связи может служить биуретовая реакция, на которую впервые обратил внимание А.Я. Данилевский в связи с изучением свойств белковых веществ.

Биурет - вещество с повторяющейся группой -СО-NH-, которое в присутствии солей меди в щелочной среде, как и другие вещества аналогичного строения, образует цветные комплексные соли типа:

Эта реакция послужила началом создания теории пептидного строения белковых веществ.

Второе доказательство существования пептидной связи в белках - присутствие аминокислот и низкомолекулярных пептидов в гидролизатах белков (кислотных, щелочных, ферментативных). Число свободных a-аминогрупп и карбоксильных групп, не участвующих в образовании пептидной связи, равно количеству полипептидных цепей, имеющихся в исследуемом белке. Исследование специфического действия на белки некоторых протеолитических ферментов также показало существование пептидной связи, так как специфичность действия фермента сводится к разрушению полипептидной цепи. На основе всего этого было установлено, что главной прочной ковалентной связью в белках является пептидная связь. При этом выявлено, что в построении полипептидной цепи участвуют только a-аминогруппы и кислотные остатки, расположенные с a-аминогруппой. Следовательно, полипептидная цепь, составляющая белок, не имеет разветвлений.

Таким образом, определенное чередование аминокислот в полипептидной цепи представляет первичную структуру белка и является основным фактором, определяющим его структуру.

Аминокислота цистеин выполняет особую роль, так как при ее окислении боковые цепи соединяются, образуя дисульфидную связь.

Дисульфидная связь - вторая важная ковалентная связь, образуемая при отщеплении атома Н от SH-группы двух цепей цистеина.

Для многих белков эта связь является решающим структурным фактором. Расщепление дисульфидной связи возможно лишь при восстановлении с образованием SH-групп, но при этом белки теряют свои нативные (первоначальные) свойства. Значение дисульфидной связи состоит в том, что она фиксирует пространственную конфигурацию полипептидной цепи и, кроме того, в построении молекулы многих белков принимает участие не одна полипептидная цепь, а несколько:



У некоторых белков полипептидные цепи соединены дисульфидной связью.

Слабые связи. Из всех короткодействующих сил наибольшее биологическое значение имеет водородная связь. Природа этой связи относительно проста. Группы ковалентно связанных атомов ОН и NH имеют большие дипольные моменты. В области ядра водорода находится избыточный положительный заряд, так как плотность электронов вокруг тяжелого ядра выше, и ввиду того, что водород имеет только один электрон, отрицательно заряженные группы других молекул (или отрицательно заряженные концы других диполей) могут приблизиться к протону вплотную, насколько позволяет отталкивание электронных облаков. Возникающее при этом электростатическое взаимодействие и носит название водородной связи. Обычно водородную связь между группами изображают в виде:

Биологическое значение этой связи состоит в том, что в больших молекулах - белках, нуклеиновых кислотах, полисахаридах - содержится большое число групп, способных образовывать водородную связь, и в этом случае она обладает большой силой.

Первичная структура молекул белка такова, что они располагаются в специфическом правильном порядке. Так как энергия молекулы должна быть минимальной, то число водородных связей должно быть максимальным, если их образование не приводит к увеличению энергии и деформации других связей. Поэтому водородные связи должны играть важную роль в образовании вторичной и третичной структур. Полипептидная цепь не имеет жесткой структуры, так как пептидная связь носит характер полудвойной, и поэтому невозможно вращение вокруг ее оси; С, N, OH, O должны лежать в одной плоскости. Однако если проследить молекулу белка вдоль полипептидной цепи, то обнаружим, что плоскости, в которых находится сочетание -С-NН-, повернуты относительно друг друга так, что в целом молекула белка имеет вид спирали. Спираль может быть закручена в ту или другую сторону. Наиболее распространен тип спирали, получивший название ?-спирали.

Особенность ? - спирали состоит в том, что в ней возникают внутрицепочечные водородные связи, повышающие устойчивость спиральной формы молекулы. Плоскости, в которых лежат группы -СО-NH- наматываются вокруг оси спирали так, что атом водорода группы NH оказывается против группы СО на таком расстоянии от атома кислорода, на котором может возникнуть водородная связь. Диаметр получающейся спирали равен 10 А, и на один оборот ее приходится 3,6 остатка -С- NH-СО-С-, углеводородные цепи располагаются сбоку от спирали. Таким образом создается вторичная структура белка, для которой характерны спирализованные участки полипептидной цепи, стабилизированные водородной связью.

Ионные связи. Молекулы белка, находясь в растворе, содержат большое количество ионизированных групп СОО- и NH₃⁺. В определенный момент времени часть этих групп полностью ионизирована, поэтому протоны переходят от одной группы к другой, что приводит к флуотации дипольного момента. Такая флуотация момента индуцирует диполи в соседних молекулах и вызывает притяжение между молекулами, возникшие электростатические силы обозначают как электровалентные, или ионные связи.

Такие связи возникают в концевых группах полипептидной цепи, а также у вторых групп кислых или основных аминокислот.

Гидрофобные взаимодействия (неполярные связи). Аминокислоты, имеющие гидрофобные боковые цепи, находятся большей частью внутри молекулы белка, тогда как полярные аминокислоты располагаются на поверхности.

Такое расположение гидрофобных групп аминокислот обусловлено силами Лондона-Ван-дер-Ваальса, которые возникают в результате сближения, например, двух групп СН₂. Появившееся при этом гидрофобное взаимодействие может быть сильнее энергии водородной связи. Таким образом, аполярные группы аминокислот, сближаясь, могут образовать такую аполярную фазу молекулярного масштаба, в которую молекулы воды совершенно не могут проникнуть. Стремление к объединению аполярных групп аминокислот приводит к дополнительному искажению формы полипептидной цепи молекулы белка. Это дает основание предполагать, что гидрофобным взаимодействиям наряду с дисульфидной связью принадлежит важная роль в формировании третичной структуры белка.

Другие связи. Помимо перечисленных связей в молекуле белка возможно образование и других, которые в какой-то степени ответственны за формирование соответствующей структуры белка. Есть предположение, что SH-группы цистеина могут реагировать со свободными карбоксильными группами аминокислот, образуя тиоэфирную связь:

R₁-CH₂SH+HOOC-R₂ > R-CH₂-S-CO-R₂ .

Не исключена возможность присутствия в белках участков с тиазоловым кольцом, образующимся при взаимодействии SH-группы цистеина с пептидной связью:



Форма белковых молекул. Разнообразная укладка полипептидных цепей в молекуле обуславливает две формы белков: глобулярную и фибриллярную.

К глобулярным белкам относятся такие, у которых полипептидные цепи уложены в виде мотка и имеют близкую к шарообразной форму. К таким белкам, как правило, относятся все легкорастворимые белки жидких сред организма (лимфы, крови) и большинство ферментов.

Фибриллярные белки отличаются от глобулярных пространственным расположением полипептидных цепей. Для них наряду со спиральной формой полипептидной цепи, возможна и зигзагообразная структура, так называемый складчатый лист, и другие.

В настоящее время различают три типа расположения полипептидных цепей в фибриллярных белках: ?-кератиновый, коллагеновый и ?-кератиновый.

Для всех типов фибриллярных белков характерен тесный контакт между отдельными полипептидными цепями, преимущественно в продольном направлении. Это свойство обуславливает их меньшую растворимость и тенденцию к образованию волокон.

Фибриллярные белки входят в состав основных структурных элементов клетки: поверхностных мембран, волокон мышечной и соединительной тканей, других опорных тканей.

Классификация белков. В природе существует огромное многообразие белковых веществ с различными физико-химическими и биологическими свойствами. Это создает большую трудность для их классификации.

Несмотря на обилие новых сведений о белках, составить классификацию пока не представляется возможным. Общепринятым является деление на глобулярные и фибриллярные белки. Такое деление основано на внешнем строении белка, которое находит свое выражение в способности их к растворению.

С другой стороны, при классификации белков учитывают и другой установившийся принцип деления их по составу. Белки, состоящие только из одних аминокислот, получили название простых, или протеинов, а белки, в состав которых входят компоненты небелкового характера, сравнительно легко отщепляющиеся, носят название сложных белков, или протеидов.

С расширением знаний о белках установившиеся критерии стали недостаточными. Так, например, некоторые из простых белков содержат углеводы (глобулины, некоторые альбумины, коллаген) или фосфор (пепсин). Предполагается, что целесообразно учитывать прочность связи небелкового компонента с белком. Если имеется связь равная по силе пептидной, такие белки могут быть отнесены к простым. В случае, если небелковые компоненты связаны с белком рыхлой связью, целесообразнее относить его к сложным белкам. Приведем условную классификацию белков.

Простые белки подразделяются на следующие группы:

1. Глобулярные белки:

альбумины и глобулины входят в состав практически всех клеток и тканей человека и животных как обязательная составная часть всех жидких сред организма. Эти белки всегда находятся вместе и могут быть отделены по растворимости в воде. Альбумины хорошо растворимы в дистиллированной воде, тогда как глобулины - только в разбавленных солевых растворах. Альбумины обладают сравнительно низким молекулярным весом (например, у молочного альбумина - 15000). Глобулины в большинстве случаев представляют собой белки, обладающие биологической активностью. Их молекулярный вес намного превышает таковой у альбуминов (180000 у глобулинов плазмы). Многие глобулины соединены прочной связью с углеводами;

гистоны и протамины - это группа щелочных белков, встречающихся в смеси друг с другом в тканях, богатых нуклеиновыми кислотами. Щелочной характер этих белков обусловлен высоким содержанием диаминомонокарбоновых кислот. В составе гистонов их до 30%, в протаминах - до 80%, только на долю аргинина приходится до 75%. С нуклеиновыми кислотами протамины образуют солеподобную труднорастворимую связь;

фосфопротеины часто относят к сложным белкам из-за содержащейся в них фосфорной кислоты. Однако фосфорная кислота связана с белком прочной связью, что позволяет отнести их к простым белкам. К фосфопротеинам относятся казеин - главный белок молока млекопитающих, вителлины, содержащиеся в желтке яиц.

2. Переходные формы. Промежуточное положение между глобулярными и фибриллярными белками занимают фибриноген и миозин.

Оба белка имеют относительно хорошую растворимость. Молекула фибриногена, размер которой равен 28х6 ммк, состоит из двух идентичных половин с молекулярным весом 160000, каждая из которых содержит по три полипептидных цепи. Фибриноген, циркулирующий в крови животных и человека, в среднем составляет 4% белков плазмы. Ему принадлежит важная роль в процессе свертывания крови.

Миозин вместе с актином составляет 55% всех белков, экстрагируемых из поперечно - полосатых мышц. Эти два белка определяют наиболее важные особенности структуры мышечных волокон, способных к сокращению. Молекула миозина имеет вид тонких нитей длиной 150-200 ммк и диаметром 2 ммк. Предположительно они состоят из двух или трех ?-спиралей, скрученных вместе по типу каната. Миозин является биологически активным белком, катализирующим отщепление концевого фосфата от АТФ с освобождением большого количества энергии.

Проламины и глютелины представляют собой запасные белки хлебных злаков. Проламин пшеницы, называемый глиадином, вместе с ?- и ?-глютелинами составляет клейковину, т.е. то, что остается в муке после удаления из нее крахмала.

3. Фибриллярные белки. В эту группу белков входят вещества стромы, называемые склеропротеинами. Общее свойство этих белков - полная нерастворимость в воде. К таким белкам относятся эластин эластических волокон, кератин волос, шерсти, перьев, коллаген соединительной ткани, фиброген шелка и др.

Характерная особенность кератинов - белков шерсти, волос, копыт, рогов, перьев - высокое содержание цистина. Весьма разнообразна их вторичная структура. Кератины волос, шерсти обнаруживают признаки ?-спирали. Предполагают существование нескольких ?-спиралей, скрученных между собой по типу каната. Отдельные цепи кератинов связаны между собой дисульфидными мостиками.

Коллаген выполняет структурную функцию в сухожилиях и хрящах, но в процессе костеобразования волокна коллагена играют особую роль центров конденсации игольчатых кристаллов гидроксиапатита. Одна треть аминокислотных остатков коллагена приходится на долю глицина, одна четверть - на долю пролина и оксипролина. Пролин и оксипролин не могут входить в -спиральные участки, так как у них отсутствуют NH-участки, а пиррольные кольца не позволяют СО-группе приблизиться к атому азота остова полипептидной цепи. Поэтому коллаген совсем не содержит - спиралей. Особенность аминокислотного состава коллагена - очень малое содержание серосодержащих аминокислот. При кипячении с водой коллаген меняет свойства - становится растворимым в воде и носит название желатины (глютин).

Сложные белки - протеиды К этой группе относятся те белки, которые, кроме белкового компонента (состоящего из аминокислот), содержат относительно легко отщепляемую группу небелкового характера (простетическую группу).

1. Липопротеиды. Это белки, образующие комплекс с жироподобными веществами. Среди них различают два типа комплексов. В одном типе комплексов, которые растворимы в воде, липид расположен внутри молекулы, а сверху покрыт белковой частью. В другом типе, наоборот, белковая часть находится внутри, а на поверхности - липид. Такие комплексы растворимы только в жировых растворителях, их называют протеолипидами. В первом случае содержание липидов достигает 75%, во втором - 35%. Липопротеиды обоих типов представляют собой вещества нестойкие, легко разрушающиеся при замораживании и оттаивании клеток.

Белково-липидные комплексы встречаются в составе плазмы крови, мембран клеток и митохондрий, принимая участие в построении этих структур.

2. Гликопротеиды. Группа белковых веществ, у которых белковый компонент связан с кислым полисахаридом рыхлой связью ионного типа, представляет собой гликопротеиды. Ввиду низкой растворимости эти белки относят к фибриллярным белкам. Водные растворы таких белков обладают высокой вязкостью. Они встречаются в выделениях слизистой оболочки, основном веществе опорных тканей, яичном белке.

3. Хромопротеиды. В эту группу объединены все окрашенные белки. В ней выделяют две подгруппы: гемопротеиды и флавопротеиды.

Гемопротеиды - это белки, содержащие в своем составе группу гем: гемоглобин, миоглобин, некоторые сходные с ними ферменты окислительно-восстановительной системы. Близкую к гему группу содержит хлорофилл зеленых листьев растений.

Гемоглобин представляет собой белок, заключенный в эритроците. При добавлении к раствору гемоглобина уксусной кислоты или хлористого натрия происходит разложение его на две составные части - белковую (глобин) и простетическую группу (гем). Аминокислотный состав этого белка сильно отличается у разных биологических видов. Например, в составе глобина человека отсутствует аминокислота изолейцин, тогда как в глобине плотоядных ее содержание достигает 1,36%. То же можно сказать и о некоторых других аминокислотах.

Гем представляет собой производное протопорфирина с атомом железа, занимающим центральное положение.

Освобождение гема от белка может происходить только в кислой среде благодаря прочности связи между обоими компонентами гемоглобина, осуществляемой за счет иона железа, связывающегося с N-группами двух пиррольных циклов протопорфирина. Оставшиеся два атома азота других пиррольных циклов связываются координационной связью с железом, при этом к иону железа еще прикрепляются имидозольные группы гистидина, находящегося в поли-пептидной цепи белка. Благодаря этому устанавливается прочная комплексная связь между белком и его простетической группой. Глобин состоит из четырех полипептидных цепей и присоединяет четыре группы гема. Биологическая особенность гема состоит в его способности вступать во взаимодействие с газами.

Если к гемоглобину присоединяется кислород, то образуется оксигемоглобин. Место кислорода в молекуле гемоглобина может быть легко замещено другими веществами (угарным газом СО).

Гемсодержащие ферменты. В растительных клетках встречается железосодержащий фермент пероксидаза, в состав которого входит гем. Помимо растительных тканей, пероксидаза найдена в молоке, лейкоцитах. Фермент каталаза (разлагает перекись водорода на воду и кислород) также содержит в своем составе группу гема и найден во всех животных тканях.

Гем содержится и в других ферментах окислительно-восстановительной системы - цитохромах. Они встречаются во всех клетках, потребляющих кислород.

Гемоцианины - медьсодержащие хромопротеиды, выполняющие функцию переноса кислорода в тканях у беспозвоночных животных и содержащиеся у них в крови. Гемоцианины, присоединяя кислород, окрашиваются в голубой цвет и теряют окраску после его отдачи.

Хлорофилл представляет собой окрашенный белок хлоропластов зеленого цвета. Хлорофилл - соединение порфиринового ряда, содержащее магний. В хлоропластах хлорофилл находится в комплексе с белком и липидом. Гидрофильное ядро порфирина связано с белком, а липофильная группа фитола - с липидом.

Флавопротеиды. К этой группе белков относятся белки (ферменты), окрашенные в желтоватый цвет. В качестве простетической группы они содержат рибофлавин (витамин В₂).

4. Металлопротеиды. Эта группа белков содержит в молекуле металл, связанный непосредственно с белком. Примером таких металлопротеидов могут служить некоторые ферменты (полифенолоксидаза, содержащая в своем составе медь; ферритин, включающий железо).

5. Нуклеопротеиды. Эта группа белковых веществ особенно интересна ввиду их исключительной роли в процессах жизнедеятельности различных биологических систем. Белковый компонент нуклеопротеидов представляет собой наиболее просто организованные белки типа протаминов, гистонов и только в некоторых случаях (вирусные белки) может быть альбумином.

О характере белкового компонента нуклеопротеидов еще мало сведений, гораздо более изучены их нуклеиновые компоненты.

аминокислота белок пептид

Литература

1. Казаков Е.Д. Биохимия зерна и хлебопродуктов. [Текст] / Е.Д. Казаков, Г.П. Карпиленко - СПб: ГИОРД, 2005.- 512 с.

2. Комов В.П. Биохимия. [Текст] /В.П. Комов. - СПб.: ГИОРД, 2004. - 465с

3. Ленинджер А. Основы биохимии: В 3 т. М.: Мир, 1987. 980 с.

4. Луценко Н.Г. Начала биохимии: Кур лекций / РХТУ им. Менделеева Д.И. - М.: МАЙК «Наука/Интерпериодика», 2002 - 125 с

5. Рис Э. Введение в молекулярную биологию: от клеток к атомам: Пер. с англ. [Текст] / Э. Рис, М. Стернберг.- М.: Мир, 2002. - 142с.

6. Уайт А., Фендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии. В 3 т. - М.: Мир, 1981.

7. Щербаков В.Г. Биохимия. [Текст] / В.Г. Щербаков, В.Г. Лобанов, Т.Н. Прудникова, А.Д. Минакова - СПб.: ГИОРД, 2003. - 440 с.

8. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М.: НИИ биомед. химии РАМН, 1999. - 372 с

Размещено на Allbest.ru

...