Лизин и его свойства

Размещено на http://www.allbest.ru/

Лизин

Бачинский Руслан Орестович

кандидат биологических наук

ассистент кафедры медицинской и биоорганической химии ХНМУ

Список сокращений

лизин аминокислота катаболизм гормон

а. е. м. - атомные единицы массы

Глу - глутаминовая кислота

НАД⁺ - никотинамидадениндинуклеотид, окисленная форма

НАДН - никотинамидадениндинуклеотид, восстановленная форма

РАМН - Российская академия медицинских наук

СанПиН - санитарные правила и нормы

-КГ - альфа-Кетоглутарат

KoA-SH - кофермент А (кофермент ацетилирования)

Lys - Лизин

pK - показатель константы диссоциации

Лизин (, - диаминокапроновая кислота) - незаменимая основная алифатическая аминокислота (рис. 1).

Рис. 1. Лизин (, - диаминокапроновая кислота)

L-лизин выделен в 1889 г. Drechsel из гидролизата казеина. Синтез лизина осуществлен в 1902 г. Fischer и Weigert [1].

Это специфичная протеиназа, которая в основном катализирует расщепление пептидных связей, образованных -аминогруппой лизина. Эта незаменимая аминокислота жизненно важна для построения критических белков организма. Лизин входит в триаду аминокислот, особо учитываемых при определении общей полноценности питания (лизин, триптофан, метионин). Недостаток лизина в зерновых продуктах и сравнительно высокая потребность организма в нем ставят проблему лизина на одно из первых мест [1, 2].

Данная аминокислота необходима для роста, восстановления тканей, производства антител, гормонов и ферментов. Экспериментально доказано, что при недостатке в рационе лизина рост молодых крыс прекращается с одновременным развитием гипопротеинемии. Отмечается нарушение гемопоэза и как результат этого уменьшение числа эритроцитов и количества гемоглобина. Введение лизина способствует резкому увеличению количества ретикулоцитов с увеличением очагов кроветворения в костном мозге. При наблюдении за людьми не получавшими в рационах достаточного количества лизина у них отмечалось нарушение азотистого равновесия, истощение мышц и нарушение кальцификации костей, а также ряд изменений в печени и легких. Лизин участвует в утилизации жирных кислот, необходимых для производства энергии. Помогает устранять некоторые проблемы связанные с бесплодием. Лизин катализирует процессы ферментативных превращений. В процессах ферментации е-аминогруппа радикала лизина осуществляет прикрепление субстрата, подвергающегося ферментативному превращению, к ферменту. Так, например, соединение биотина с белком осуществляется через -аминогруппу радикала лизина белковой молекулы и карбоксильную группу боковой цепи молекулы биотина. Лизин входит в состав нуклеотидпептидов, являющихся промежуточным продуктом в синтезе белка. Реже лизин встречается в липопептидах - метаболитах в биосинтезе белков. В качестве диаминокислоты входит в состав белков рибосом и глюкагона-пептида - гормона, синтезирующегося в -клетках островковой части поджелудочной железы. Принимает участие в обмене белков и углеводов. L-форма лизина снижает содержание триглицеридов в сыворотке крови. Участвует в синтезе аналогичного никотину алкалоида - анабазина. Способствует абсорбции кальция и поддерживает баланс азота во взрослом организме, участвует в производстве антител, гормонов и ферментов, способствует образованию коллагена и восстановлению тканей. Дефицит лизина вызывает у людей головную боль, головокружение, повышенную чувствительность к шуму, понижение аппетита, тошноту, рвоту, ферментные нарушения, анемию, лейкемию, истощение, нарушение репродуктивной функции. Он способствует улучшению сосредоточения. Недостаточность лизина может проявляться в покраснении глаз, выпадении волос, неспособности к концентрации, раздражительности, недостатке энергии, замедлении роста. Вводят в пищу детей для повышения аппетита, при лечении тяжелых отравлений. Он снижает повышенный уровень триглицеридов в сыворотке крови, усиливает иммунитет к вирусным инфекциям. Следует отметить способность лизина уменьшать вероятность и/или предупреждать герпесную инфекцию.

Высоким содержанием лизина отличаются все молочные продукты, однако наибольшую ценность по содержанию лизина представляют творог и обрат, получаемый в результате сепарирования молока. Важным источником лизина являются сычужные сыры. При свертывании молока сычужным ферментом образующийся сгусток в большей степени обогащен лизином, чем сгусток, образующийся в результате молочнокислого брожения. Особенностью содержания лизина в мясе является то, что он содержится и в соединительнотканных белках (4% от веса белка). Наиболее богат лизином белок мышечной ткани - миозин и белок крови - гемоглобин. В них лизина в 2,5 раза больше, чем в соединительнотканном белке коллагене. Яйца в качестве источника лизина представляют меньшую ценность по сравнению с мясом и творогом. Они содержат наполовину меньше лизина (0,8 г на 100 г, тогда как в мясе 1,5 г лизина на 100 г). В частях яйца лизин распределен неравномерно. В наибольшем количестве лизин представлен в яичном белке, в котором лизина в 2 раза больше, чем в белке желтка. Таким образом, с точки зрения содержания лизина белок является более ценным, чем желток. Недостаточность лизина в хлебных злаках является основным фактором, снижающим ценность белков этих продуктов. Недостаток лизина в белках зерновых культур сказывается на общем аминокислотном балансе всего пищевого рациона. С удалением зародыша и наружных оболочек продукт (мука сортовая, манная крупа и др.) еще в большей степени обедняется лизином. Резко выделяются высоким содержанием лизина бобовые культуры - соя, горох, фасоль. Это продукты, как бы самой природой предназначенные для компенсации недостающего лизина в хлебных злаках. В соевой муке количество лизина более чем в 10 раз превышает его содержание в пшеничной муке, в гороховой муке - в 5 раз [1, 3]. Лучшие натуральные источники: рыба, молоко, бобы, мясо, сыр, дрожжи, яйца, соевые продукты, все богатые белком продукты. Содержится в авокадо, арахисе, рыбе, креветках, пивных дрожжах, сыре, яйцах, помидорах, картофеле, красном вине.

L-лизин входит в состав многих биологически активных добавок. В случае повышенной усталости, несконцентрированности, если глаза склонны наливаться кровью, присутствует тошнота, головокружения, выпадения волос, и анемии, в этом случае у человека может быть дефицит лизина. С возрастом людям, особенно мужчинам, требуется больше лизина, чем в молодости. Лизина не достает в некоторых зерновых белках, таких как глиадин (в пшенице) и зеин (в кукурузе). Добавки лизина в хлебные продукты улучшают качество их белков. При герпесе определенно показаны лизиновые добавки по 3-6 грамм ежедневно плюс пища, богатая лизином [1].

Катаболизм лизина. Лизин составляет исключение из общего правила, согласно которому первой стадией катаболизма аминокислоты является удаление альфа-аминогруппы путем переаминирования. В тканях млекопитающих ни альфа-, ни эпселон-аминогруппы L-лизина не участвуют в переаминировании. В организме млекопитающих углеродный скелет L-лизина переходит в состав альфа-аминоадипат а и альфа-кетоадипат а (катаболизм аминокислот, образующих ацетил-КоА: метаболическая карта). Первоначально полагали, что деградация L-лизина идет через стадию образования пипеколиновой кислоты - циклической иминокислоты. В печени L-лизин действительно превращается в пипеколат, однако распад L-лизина происходит через стадию образования сахаропина ? интермедиата биосинтеза лизина у грибов. L-лизин сначала конденсируется с альфа-кетоглутаратом, при этом отщепляется молекула воды и образуется шиффово основание Далее происходит восстановление этого соединения в сахаропин при участии соответствующей дегидрогеназы, а затем окисление сахаропина другой дегидрогеназой. Расщепление продукта водой приводит к образованию L-глутамата и L-альфа-аминоадипат-дельта-полуальдегида (рис. 2).

Рис. 2. Катаболизм лизина

Суммарный эффект этой серии реакций эквивалентен удалениюэпселон-аминогруппы лизина путем переаминирования; L-лизини альфа-кетоглутарат превращаются в альфа-аминоадипат-дельта-полуальдегид и глутамат. В качестве кофакторов впроцессе участвуют НАД и НАДН, при этом в итоге не происходит ни окисления, ни восстановления.

В ходе дальнейшего катаболизма альфа-аминоадипат путем переаминирования превращается в альфа-кетоадипат, после чего, вероятно, происходит окислительное декарбоксилирование альфа-кетоадипата с образованием глутарил-КоА. Лизин является одновременно и гликогенной, и кетогенной аминокислотой; природа же катаболитов глутарил-КоА, образующихся в организме млекопитающих, не установлена.

Описаны два редких метаболических нарушения катаболизма лизина. Оба они являются следствием дефектности ферментов, осуществляющих катаболизм лизина до ацетоацетил-КоА, и в обоих случаях первичное нарушение, вероятно, блокирует превращение L-лизина и альфа-кетоглутарата в сахаропин [4].

Физические и химические свойства лизина. L-лизин (Lys) является представителем диаминомонокарбоновых кислот. Его молекулярная масса равняется 146,19 а. е. м.

L-лизин кристаллизуется в виде бесцветных игл или гексагональных пластинок и плавится с разложением при температуре 224 - 225° С. Хорошо растворим в воде, в кислотах и основаниях, трудно растворим в спирте и нерастворим в эфире.

В молекуле лизина -атом углерода асимметричен, то есть все четыре группы, с которыми он связан, различны. Поэтому молекула лизина может существовать в форме двух конфигураций, зеркально противоположно ориентированных в пространстве, вследствие чего она обладает оптической активностью, выражающейся в способности вращать плоскость поляризованного света. Изомер, вращающий плоскость поляризованного света вправо, называется правовращающим (D-лизин), а вращающий влево - левовращающим (L-лизин) (рис. 3). Если оба изомера присутствуют в смеси в равных количествах, правое и левое вращения взаимно нейтрализуют друг друга.

Рис. 3. Энантиомеры лизина.

Такие смеси называются рацемическими. Величина угла оптического вращения, к примеру, в растворе с рН = 7 составляет для D и L изомеров лизина +13,5 и -13,5 градусов соответственно. Все природные аминокислоты, в том числе и лизин, являются L-аминокислотами.

Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогрупп и свойства кислот за счет карбоксильных групп, то есть являются амфотерными соединениями. Молекулы аминокислот в растворах существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе. Электрохимические свойства лизина в растворах определяются величиной рН. Лизин можно рассматривать как трехосновную кислоту, диссоциирующую в три ступени и имеющую соответствующие константы диссоциаций: рК₁ = 2,18 (СООН), рК₂= 8,95 (-NH₂), рК₃ = 10,53 (-NH₂). Из-за высокого значения рК₃, лизин называют основной аминокислотой [5]. При рН = 7 боковой радикал лизина вносит дополнительный положительный заряд в общий заряд молекулы. Схема диссоциации лизина в водном растворе представлена на рис. 4.

Рис. 4. Схема диссоциации лизина в водном растворе.

Благодаря наличию карбоксильной и аминных групп, лизин может участвовать в специфических химических реакциях. Он образует соли, сложные эфиры, гидразиды, азиды, тиоэфиры, галогенатгидриды. Например, с соляной кислотой лизин образует гидрохлориды с температурой плавления 263-264° С.

Жизненно важными для человека являются реакции образования пептидов и белков с участием лизина [5, 6, 7].

При нагревании раствора лизина и редуцирующих cахаров эти вещества вступают во взаимодействие, известное под названием реакции Майяра или реакции меланоидинобразования [6]. Реакция Майяра окончательно не изучена. Эта сложная реакция протекает через ряд промежуточных стадий.

Меланоидины являются важнейшими компонентами пищевых продуктов. Они играют двойную роль в пищевой технологии. С одной стороны, они обусловливают потери ценных компонентов пищи (аминокислот и сахаров), поскольку меланоидины практически не усваиваются организмом человека. С другой стороны, при кулинарной обработке пищевых продуктов, при любом ином тепловом воздействии на сырье, полуфабрикаты растительного и животного происхождения, содержащие аминокислоты, продукты неполного гидролиза белков, редуцирующие сахара, образующие меланоидины, участвуют в формировании вкуса, запаха и цвета пищевых продуктов. Цвет и аромат корки свежеиспеченного хлеба, цвет кваса, пива, кипяченого молока, варенца, цвет и аромат мясных изделий, подвергнутых кулинарной обработке, особенно жарению, цвет и специфический запах сушеных плодов и овощей во многом определяются реакцией меланоидинобразования.

Производство лизина. Современные методы органического синтеза позволяют получать рацемические смеси D- и L-аминокислот в требуемых количествах. Однако, учитывая бесполезность, а в некоторых случаях и токсичность D-изомеров, аминокислоты пищевого, фармацевтического и кормового назначения содержат в основном физиологически активные L-формы.

Лишь относительно недавно в мире освоено производство чистого кристаллического L-лизина с концентрацией 98,5% и выше, что резко повысило его привлекательность для животноводов и птицеводов, а также, после соответствующей очистки, для пищевиков и фармацевтов.

В настоящее время производство L-лизина (формы, пригодной для потребления) в мире составляет примерно 600 тыс. т в год и представляет собой рынок с ежегодным оборотом до 1,4 миллиарда долларов. Среди ведущих компаний на мировом рынке L-лизина бесспорное первенство принадлежит японской Ajinomoto Со. и американской Archer Daniels&Midlands (АDМ), контролирующим по 40% мирового производства каждая. Другими заметными фигурами на рынке являются Degussa-Huels (Германия), ВАSF (Германия), Kyowa Hokko (Япония) и Cheil Jedang Corporation (Южная Корея) [8].

Географическое расположение мощностей по производству лизина в мире чаще всего привязано к регионам его потребления. Так, на Северную Америку и Азию приходится до 3/4 оборота этого продукта.

Более 95% лизина используется для добавления к кормам в свиноводстве и птицеводстве. Это связано с тем, что для свиней лизин является аминокислотой №1,а для птиц следует по важности сразу после метионина. До 10 тыс. тонн лизина более высокой концентрации (99,5% и выше) используется ежегодно в производстве биоактивных добавок для человека и в медицинских целях.

О привлекательности производства L-лизина свидетельствуют темпы прироста производственных мощностей на уровне 7-10% в год и планы компаний-лидеров на рынке L-лизина. В ближайшем будущем (до 2005 г.) основные мировые производители лизина намереваются в полтора раза увеличить свои мощности. В частности, ADM и Ajinomoto уже ведут строительство дополнительных производственных блоков на своих заводах по всему миру, что позволит каждому из них увеличить выпуск продукции с 200 до 300 тыс. тонн в год.

В СССР впервые кристаллический лизин был получен в 1964 г. на опытно-производственной установке Института атомной энергии им. Курчатова с целью апробации этого продукта как обогатителя кукурузных кормов. В конце 80-х гг. в Советском Союзе работали 5 предприятий-производителей лизина, в совокупности обеспечивавших потребительский рынок объемом в 32 тыс. тонн продукта в год.

Получение аминокислот можно производить посредством гидролиза естественных продуктов, содержащих белки (например, отходов птицеперерабатывающих производств), а также путем химического, энзиматического и микробиологического синтеза. Наиболее распространенным в настоящее время является микробиологический синтез аминокислот. Питательная среда для микробиологического синтеза аминокислот обычно содержит источники углеводов, органического и неорганического азота, а также фосфаты калия.

Современный микробиологический синтез аминокислот основан на питательных средах, содержащих мелассу (отход сахарного производства), кукурузный экстракт и минеральные соли. Кроме мелассы прибегают к таким источникам углерода, как гидролизаты древесины и целлолигнина.

Все методы получения аминокислот, и в частности лизина, приводят к многокомпонентным смесям, включающим помимо аминокислот большое количество неорганических ионов, не переработанных белков, красящих веществ и др. Поэтому процесс выделения индивидуальных аминокислот и их очистки является многостадийным и дорогим, причем цена аминокислоты резко возрастает с увеличением степени ее чистоты. Традиционно для разделения, выделения аминокислот и их очистки используется ионный обмен. Развитие теории и практики ионообменных технологий для получения аминокислот связано с работами ученых Воронежского госуниверситета, проводимыми под руководством профессора В. Ф. Селеменева [9, 10].

Однако при получении аминокислот высокой степени очистки, необходимой для их использования в пищевой и фармацевтической промышленности, использование ионного обмена требует большого расхода дорогостоящих реагентов и ведет к образованию трудно утилизируемых стоков. Альтернативой ионному обмену на стадии глубокой очистки аминокислот является электродиализ с ионообменными мембранами, преимуществами которого являются практическое отсутствие вредных стоков, низкая металлоемкость, возможность автоматического управления процессом. Электродиализ - это процесс селективного переноса ионов под действием градиента электрического потенциала через ионообменные мембраны, разделяющие растворы обрабатываемых электролитов, одновременно решающий вопросы деионизации и концентрирования растворов электролитов. Впервые использование электродиализа для деминерализации аминокислот было опробовано в работе Пирса [11]. В дальнейшем преимущества этого метода были исследованы и описаны в работах отечественных и зарубежных ученых [12-16]. Кроме того, развитие этого метода сопровождается научными разработками, целью которых является понимание механизмов процессов, происходящих в электромебранных системах (т.е. системах, включающих растворы электролитов и ионообменные мембраны) с растворами аминокислот для создания новых, эффективных технологий их очистки и концентрирования [14, 17-23].

Использование лизина в пищевых, биологически активных добавках и лекарственных препаратах. На современном этапе развития человечества пищевые добавки всё чаще являются необходимым источником пополнения белков, витаминов, микронутриентов.

Кратко охарактеризуем известные пищевые, лечебно-профилактические и лечебные продукты, в которых лизин является необходимым компонентом. Лизин широко используется при изготовлении качественных, хорошо сбалансированных комбикормов. В то же время эта незаменимая аминокислота и ее соли используются в известных медпрепаратах: L-лизин гидрохлорид является компонентом аминокислотных смесей для парентерального питания (ВФС 42-542-92), а DL-лизин гидрохлорид (ВФС 42-1970-90) применялся для получения Ацелизина. Следует отметить, что последний препарат, содержит вместо плохо растворимой в воде и обладающей ульцерогенным действием ацетилсалициловой кислоты ее соль (ацетилсалицилат лизина), хорошо растворимую в воде и существенно снижающую повреждающее действие аспирина на слизистые оболочки желудочно-кишечного тракта. Ацетилсалицилат лизина (фармгруппа 2.1.9) выпускается на Украине (Ацелизин), в Германии (Аспизол), Франции (Аспежик), Испании (Инесприн).

Известны также биологически активные добавки, содержащие лизин. К ним относятся таблетки и капсулы L-лизина, которые выпускают фирмы «Nature -Vigor» (США), компания ЕАМ Спорт Сервис и журнал IRONMAN (Рссия), препараты с лизином: «Пивные дрожжи Лизин с витамином С» компании ЭККО- ПЛЮС (Россия), комплекс аминокислот «Авитон ^RЛизин Актив» компании «Аполлукс» (Россия) и другие препараты. Часто лизин употребляется в форме гидрохлорида в сочетании с витаминными препаратами.

Отдельно хотелось бы обратить внимание на широко разрекламированное «средство для борьбы с атеросклерозом, препятствующее отложению холестерина и рассасывающее бляшки, залечивающее повреждения сосудов и восполняющее дефицит витамина С, способное прервать наступление атеросклеротической болезни и снизить вероятность инфаркта» фирмы "Irwin Naturals" (США) «Лизивит С», основными действующими веществами которого являются L-лизин и витамин С. Фирма-производитель в своих рекламных материалах ссылается на патенты США и совместные разработки дважды лауреата Нобелевской премии Лайнуса Полинга и немецкого врача и ученого Матиаса Рата. Кстати. Доктор медицины Матиас Рат недавно обратился с открытым письмом «людям всего мира», опубликованным в газете «The New York Nimes» (9.03.2003) Приводим фрагмент этого письма: «Несмотря на то, что мы живем в третьем тысячелетии, все еще остается малоизвестным факт о том, что организм человека не вырабатывает витамин С и лизин, которые являются ключевыми компонентами в предопределении здоровья человека».

Введение лизина в пищу человека повышает ее питательную ценность. Так, в Японии и ряде других стран, детские завтраки в системе общественного питания готовятся с добавлением лизина. Лизин используется как добавка, увеличивающая питательную ценность хлеба. Его добавляют в муку в количестве 0,2 - 0,3 %. Хлеб с добавками L-лизина производится в Индии, США, Японии. Лизин является важнейшей незаменимой аминокислотой, потери которой в процессе метаболизма не восполняются. Кроме того, лизин, поступающий с пищевыми продуктами, частично инактивируется в процессе технологической или кулинарной обработки. Например, сухое молоко содержит на 20% меньше лизина, чем свежее. Лизин связан с метаболизмом кальция - присутствие лизина способствует всасыванию кальция из кишечника и отложению его в костях.

Отметим также, что лизин гидрохлорид по нормативам является «усилителем вкуса и аромата» пищевых продуктов (Е642: СанПиН 2.3.2.1078-01). Так для улучшения аромата к кофе прибавляют гидрохлорид L-лизина в количестве 10 - 79 мг/100 мл. Специфический запах длительно хранящегося риса можно удалить, добавляя лизин.

При достаточно высокой общей калорийности питания дополнительная добавка лизина приводит к существенному увеличению мышечной массы, особенно физически нагружаемых мышц. В присутствии достаточного количества лизина, организм вырабатывает карнитин, способствующий лучшей утилизации жировых тканей. Лизин лучше реутилизируется тканями, чем другие аминокислоты.

Форма обогащения лизином не влияет на скорость всасывания его из кишечника. Биологическая ценность пшеничной муки повышается в одинаковой степени как от добавления свободного лизина, так и от добавления богатого лизином белка.

Хлеб и хлебопродукты являются основными источниками энергии и пищевых веществ. Они обеспечивают до 25 - 30 % потребности человека в белках.

В настоящее время без достаточных к тому оснований действуют резко заниженные нормативы качества продовольственной пшеницы, поступающей на мельницы для переработки в хлебопекарную муку, что предопределяет снижение ценности, прежде всего биологической, муки и хлеба. Одно из известных решений этой проблемы состоит во введении в хлебобулочную продукцию веществ, по которым отмечен дефицит. К таким веществам относятся незаменимые аминокислоты, и, в первую очередь, наиболее лимитирующая для пшеницы аминокислота L-лизин. Ведение в продукт небольшого количества L-лизина повышает питательную ценность неполноценных растительных белков до уровня животного молочного белка казеина.

Добавлением лизина к белку пшеницы можно в значительной степени приблизить соотношение аминокислот в хлебобулочных изделиях к их оптимальному соотношению. При потреблении 300 г. булочных изделий из пшеничной муки первого сорта, обогащенной лизином в количестве 0,2% к массе муки, обеспечивается потребность человека в лизине на уровне 41 % против 12,5% при потреблении такого же хлеба, необогащенного лизином. При производстве хлебобулочных изделий с лизином достигается более сбалансированный состав аминокислот (биологическая ценность изделий из пшеничной муки высшего и первого сорта увеличивается на 25,0 - 25,7% соответственно) [24-26]. Батоны с лизином имеют высокие органолептические показатели, повышенную пищевую ценность, лучше сохраняют свежесть. Длительное потребление таких батонов улучшает обмен веществ. Применение L-лизина для обогащения хлебобулочных изделий и других хлебопродуктов является перспективным направлением для улучшения структуры питания населения. Добавление лизина не усложняет технологический процесс и эффективно при любом способе приготовления хлебобулочных изделий, как простых, так и содержащих сахар и жир. Такой хлеб рекомендуется, в первую очередь, детям, учащимся и пенсионерам, а также населению крупных промышленных городов с экологически неблагополучными условиями жизни.

Одной из основных проблем хлебопекарной промышленности является распространенное заболевание хлеба - картофельная болезнь. Наиболее подвержен заболеванию хлебный мякиш. Возбудителями болезни являются спорообразующие бактерии "Bacillus mesentericus" и "Bacillus subtilis", которые широко распространены в почве, воздухе, растениях. Они активно гидролизуют крахмал с образованием декстринов, что делает мякиш хлеба темным, липким и тянущимся. Протеолитические ферменты этих бактерий разрушают белки до образования продуктов, которые придают хлебу специфический запах испорченных овощей и фруктов.

Известные факторы, ингибирующие развитие картофельной болезни в хлебе, это ? повышенная кислотность, пониженная влажность, увеличенное содержание сахара и жира в рецептуре изделий (до 15 - 20% к массе муки), антибиотическая активность среды.

Увеличение сахара и жира в рецептуре изделий не оправдано с точки зрения технологии приготовления хлеба и не выгодно для производителей. В соответствии с этим в настоящее время на хлебопекарных предприятиях применяют способы подавления картофельной болезни хлеба путем повышения кислотности полуфабрикатов и готовой продукции. Используют различные подкисляющие компоненты, которые подразделяют на две группы: химические и биологические.

К химическим средствам относятся молочная, уксусная, пропионовая кислоты и их соли. Их в виде растворов добавляют при замесе теста, либо используют комплексные хлебопекарные улучшители, в состав которых эти соли входят. Внесение химических препаратов не всегда положительно влияет на интенсивность брожения, структурно-механические свойства теста и качество хлеба. К биологическим способам подавления картофельной болезни относится применение различных заквасок направленного культивирования: мезофильных, молочных, пропионовокислой и комплексной закваски на чистых культурах молочнокислых бактерий и дрожжей.

Добавление химических средств и заквасок вызывает увеличение показателя кислотности хлебобулочной продукции, что не всегда положительно сказывается на здоровье потребителя.

Последнее время намечается интенсивный переход мирового хлебопечения от химических препаратов окислительного действия на применение биологически-активных добавок как для предотвращения картофельной болезни хлеба, так и для улучшения качества и питательной ценности хлебобулочных изделий в целом.

Российскими учеными сделано предположение о том, что обогащенный лизином хлеб менее подвержен картофельной болезни. Основаниями для такого предположения послужили наблюдения за процессами сохранности хлеба с лизином и без лизина, а также публикация немецких ученых [27]. В ноябре 2002 г. в журнале Agricultural and Food Chemistry, были опубликованы результаты исследования, проведенного под руководством профессора из университета г. Мюнстера Томаса Хофманна, свидетельствующие о том, что хлебная корка является богатым источником антиоксидантов и дает гораздо больше пользы здоровью (даже предотвращает рак кишечника), чем остальная часть хлеба. Кроме того, самыми полезными являются хлебобулочные изделия с интенсивно окрашенной коркой. Антиоксидантом в хлебе является пронил-лизин, сформированный реакцией белка, аминокислоты L-лизина и крахмала при высокой температуре. Пронил-лизин формируется в сдобах, батонах, ржаном хлебе, в хлебобулочных изделиях без дрожжей и на основе дрожжей. Анализ хлеба показал, что пронил-лизина в восемь раз больше в корке, чем в хлебной мякоти.

Повышенное содержание пронил-лизина в хлебобулочных изделиях с добавкой L-лизина может обусловить не только улучшенные свойства хлеба, но и замедление развития картофельной болезни.

Для доказательства возможности использования добавки «Лизин гидрохлорид» в качестве компонента, ингибирующего развитие картофельной болезни хлеба, в настоящее время проводятся исследования, как в лабораторных, так и в производственных условиях, результаты которых являются весьма обнадеживающими.

Современная профилактическая медицина для повышения сопротивления организма сезонным заболеваниям гриппом предусматривает применение витаминов и аминокислот.

В качестве биологически активной добавки к пище для профилактики гриппа предложен препарат «Асколизин», содержащий L-лизин, кислоту аскорбиновую и фруктозу и прошедший испытания в органах ФГСЭН и Институте питания РАМН.

L-лизин повышает иммунитет, а также является средством профилактики и лечения вирусного заболевания - герпеса.

Дополнительный прием витамина С в настоящее время необходим практически каждому жителю крупных городов, особенно тем, кто связан с высокими физическими нагрузками, с вредными условиями труда. Он рекомендуется для профилактики и ускорения выздоровления при многих заболеваниях. Кислота аскорбиновая, ускоряя образование оксилизина из L-лизина, активирует синтез коллагена, поддерживает нормальную функцию нервной ткани, она необходима для всасывания железа и синтеза гемоглобина, для сохранения восстановительной формы фолиевой кислоты, участвующей в синтезе нуклеиновых кислот и белка. Помимо этого аскорбиновая кислота участвует в осуществлении углеводного обмена, активирует синтез антител, интерферона, способствует синтезу гормонов, инактивирует гистамин, уменьшает воспалительные и аллергические процессы, ускоряет превращение холестерина. Организм человека не способен синтезировать аскорбиновую кислоту, поэтому витамин С должен поступать вместе с пищей. Для восполнения дефицита витамина С требуется регулярное употребление достаточно большого количества свежих овощей и фруктов, свежеприготовленных соков, что по различным причинам не всегда представляется возможным. Прием биологически активной добавки «Асколизин» восполняет дефицит в организме витамина С.

Фруктоза улучшает вкус Асколизина.

Применение Асколизина обеспечит организм эссенциальными веществами (L-лизин и аскорбиновая кислота) в количествах, соответствующих физиологической потребности, что в наибольшей степени удовлетворяет требованиям основных принципов организации питания.

Асколизин-1 рекомендуется для общего укрепления организма, повышения его защитных сил, а также устойчивости к длительным физическим и умственным нагрузкам, при повышенной утомляемости, а также для восполнения эссенциальных аминокислот у людей, придерживающихся вегетарианского питания. Необходим людям, подвергающемся усиленному образованию свободных радикалов: жителям крупных городов, работникам предприятий с повышенным техногенным риском, людям, работающим с компьютером, а также имеющим в анамнезе хронические заболевания, особенно сердечно-сосудистой, пищеварительной систем, печени. Особенно рекомендуется лицам с пониженным иммунным статусом организма, а также проживающим в экологически неблагоприятных регионах. Асколизин-1 рекомендуется применять в зимний и весенний периоды времени, когда организм ослаблен и нуждается в нормализации физиологических функций всех систем.

Асколизин-2 рекомендуется для общего укрепления организма, повышения его защитных сил, а также устойчивости к длительным физическим и умственным нагрузкам, при повышенной утомляемости. Полезен в зрелом возрасте, при занятиях спортом, в программах по коррекции мышечной массы. Особенно рекомендуется лицам с пониженным иммунным статусом организма, а также проживающим в экологически неблагоприятных регионах и крупных городах. Асколизин-2 рекомендуется применять в период интенсивных физических тренировок и спортивных состязаний. Целесообразно применение в зимний и весенний периоды времени, когда организм ослаблен и нуждается в нормализации физиологических функций всех систем.

Литература

1. Фаустов А. С., Чубирко М. И., Бобрешова О. В. и др. Лизин - одна из важнейших незаменимых аминокислот в обеспечении полноценного питания / Под общей редакцией А. С. Фаустова // Воронеж: Воронежский государственный университет. - 2003. - 88 с.

2. Фердман Д. Л. Биохимия. М.: Высшая школа. - 1962. - 614 с.

3. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах // Т. 1. Пер. с англ. - М.: Мир. - 1993. - 384 с.

4. Биохимия : Учеб. для вузов / Под ред. Е. С. Северина, М.: ГЭОТАР. - 2003. - 779 с.

5. Ленинджер А. Биохимия. М.: Мир. - 1975. - 977 с.

6. Рогов И. А., Антипова Л. В., Дунченко Н. И., Жеребцов Н. А. Химия пищи. Книга 1: Белки: структура, функции, роль в питании. - М.: Колос, 2000. - 348 с.

7. Фердман Д. Л. Биохимия. К.: Высшая школа, 1988. - 432 с.

8. Авдеенко В. Н. Abercade Consulting / Деловой журнал пищевой отрасли

«PG FOOD». - №1. - 2003. - С.46-50.

9. Чикин Г. А., Шамрицкая И. П., Селеменев В. Ф. Ионообменные технологические процессы в пищевой промышленности // Сборник «Прикладная хроматография». - М.: Наука. - 1984. - С. 141-156.

10. Шолин А. Ф., Селеменев В. Ф., Тер-Саркисян Э. М., Орос Г. Ю., Барсуков Е. Д., Позднякова Т. М., Мурадян А. Г., Демина Н. Г., Ермакова Н. Г., Манешин В. В., Оганесян М. Г. Исследования работы крупногабаритного ионообменного фильтра в процессе выделения кристаллического лизина из культуральной жидкости // Теория и практика сорбционных процессов. - 1981. - Вып. 14. - С. 107-110.

11. Peers A. M. Demineralization of solutions containing amino acid // J. Appl. Chem. - 1958. - V.8, № 1 - P. 59-67.

12. Заболоцкий В. И., Гнусин Н. П., Ельникова Л. Ф. и др. Исследование процесса глубокой очистки аминокислот от минеральных примесей электродиализом с ионообменными мембранами // Журн. прикл. химии. - 1986. - Т. 59, № 1. - С. 140-145.

13. Пат.З 0516640 США, МКИ С 07 С. Тгахlег G. W. Amino acids separation by electrodialysis 19.05.62.

14. Пат. 2163905 Россия, С2 С 07 С 229/02. В. Ф. Селеменев, О. В. Бобрешова, П. И.Кулинцов, И. В. Аристов, В. Ю.Хохлов, А. А. Лодяный. Способ очистки L-лизина от сопутствующих примесей электромембранно-сорбционным методом. Заявл. 26. 08. 1998. № 98116301/04, Опубл. 10.03.2001.

15. Прохоренко В. А., Стручалина Г. Н., Котов В. В. и др. Перенос аминокислот через ионитовые мембраны при электродиализе их растворов// А. Н. Киргизской СССР. Хим.-тех. и биол. наук. - № 4.С. 20-25.

16. Шапошник В. А., Селеменев В. Ф., Полянская-Хельдт Н. Н. Разделение валина, лизина и глутаминовой кислоты электродиализом с ионообменными мембранами // Журн. прикл. химии. - 1990. - Т. 63., № 1. - С. 206-209.

17. Бобрешова О. В., Кулинцов П. И., Аристов И. В. и др. Механизмы химических превращений и особенности транспорта аминокислот в электромембранных системах // Мембраны. - 2000. - №7. - С. З-12.

18. Бобрешова О.В. Разработка малоотходных мембранно-сорбционных технологий очистки и концентрирования L-аминокислот для пищевой промышленности и медицины / Отчет о НИР НТП Министерства Образования РФ (203.05.001). Воронеж: ВГУ. - 2002. - 104 с.

19. Доманова Е. Г., Варшавская Н. З., Вальнягина А. И. и др. Диффузия и электромиграция нейтральных аминокислот через ионообменные мембраны // Журн. прикл. химии. - 1974. - Т. 47. - № 6. - С. 1258-1261.

20. Кулинцов П. И., Бобрешова О. В., Аристов И. В. и др. Механизмы электротранспорта в системах ионообменная мембрана-раствор аминокислоты // Электрохимия. - 2000. - Т. 36, № 3.- С. 365-368.

21. Шапошник В. А., Селеменев В. Ф., Терентьева Н. П.. Барьерный эффект при электромиграции пролина и валина через ионообменные мембраны при электродиализе // Журн. прикл. химии. - 1988. - Т. 61, № 5. - С. 1185-1187.

22. Bobreshova O., Novikova L., Kulintsov P., Balavadze E. Amino acids and water electrotransport through cation-exchange membranes // Desalination. - 2002. - V. 149. - P. 363-368.

23. Martinez D., Saundeax R., Saundeax J., Gavach C. Electrotransport of alanine through ion-exchange memebranes // J. Membr. Sci. - 1992. - V.69. - P. 273-281.

24. Пащенко Л. П., Любарь А. В., Булгакова Н. Н., Бобрешова О. В., Аристов Ю. В., Кулинцов П. И. Повышение биологической ценности изделий из муки тритикале // Известия вузов. Пищевая технология. - 2002. - № 2-3. С. 26-28.

25. Pashenko L. P, Zharkova I. M., Korenman Ya. L, Koshelev L. A. Application of an Ecologically Clean Preparation of Lysine in Baking Technology // Ecological Congress International Journal. - 2002. - № 2, V.5. - P. 35-37.

26. Пат. 2200410 Россия, С1 7А 21 D 8/02, 13/04. Способ приготовления хлеба / Пащенко Л. П., Любарь А. В., Родионова Н. С., Булгакова Н. Н., Бобрешова О. В., Аристов И. В. Заявл. 03. 08. 2001, № 20011216913. Опубл. 20. 03. 2003. Бюл. № 8.

27. Lindenmeier M., Fast V. And Hofmann T. Structural and Functional Characterization of Pronil-lysine, a Novel Protein Modification in Bread Crust Melanoidms Showing in Vitro Antioxidative and Phase I/II Enzyme Modulating Activity // J. Agric. Food Chem. - 2002. - V.50. - P. 6997-7006.

Размещено на Allbest.ru