Изменение белков растительного происхождения

Размещено на http://www.allbest.ru/

Изменение белков растительного происхождения

План

Строение белков овощей и фруктов и изменение при тепловой обработке

Строение белков зерномучных продуктов и изменение при тепловой обработке

Влияние тепловой обработки на пищевую ценность белков

белок обработка тепловой

Клетки паренхимой ткани овощей и фруктов заполнены жидким содержимым. Находящиеся в них белковые вещества входят в состав протоплазмы, а также включенных в нее ядер и пластид. К пластидам относятся лейкопласты (бесцветные тельца в протоплазме), хлоропласты (зеленые тельца, содержащие хлорофилл и некоторые другие вещества) и хромопласты (тельца, окрашенные в желтый или красный цвет).

Протоплазма выстилает внутреннюю поверхность клеточных оболочек в виде тонкого мелкозернистого слоя и образует вокруг ядра звездчатый комочек, расположенный в середине клетки или около ее оболочки. От него в разных направлениях расходятся струйки протоплазмы, достигающие пристенного слоя. Они образуют более или менее крупные полоски (вакуоли), заполненные клеточным соком . Реакция протоплазмы щелочная, тогда как клеточный сок обычно имеет кислую реакцию. Протоплазма соприкасающихся друг с другом клеток связана тонкими протоплазматическими нитями, проходящими через тончайшие канальцы (поры) в клеточных оболочках. На всей поверхности протоплазмы как наружной, так и внутренней, ограничивающей вакуоли, имеется кожистый слой, представляющий собой полупроницаемую мембрану. Он затрудняет диффузию из клеточного сока растворенных в нем веществ.

Кроме протоплазмы, ядер и пластид белки содержатся в клеточном соке. В картофеле, например, имеется белок глобулинного характера - туберин. Необходимо отметить еще присутствие в картофеле термолабильного растворимого в воде белка-антифермента, обладающего, подобно овомукоиду яичного белка, способностью тормозить действие трипсина.

Белковые вещества образуют иногда небольшие единичные кристаллы. В клетках камбиального слоя картофеля, расположенных непосредственно за пробковым слоем, туберин встречается в виде кристаллов, имеющих форму кубиков. Овощи и фрукты небогаты белками. Различные овощи содержат белки в количестве, не превышающем 3% от их веса:

Как протоплазма, так и клеточный сок представляют собой белковые золи, причем протоплазма является более концентрированным золем, чем клеточный сок.

Тепловая обработка овощей и фруктов, денатурируя белки, вызывает свертывание их как в протоплазме, так и в клеточном соке с образованием хлопьев. При коагуляции протоплазмы кожистый слой ее разрушается и, следовательно, исчезает препятствие для диффузии веществ клеточного сока через клеточные оболочки. Разрушение кожистого слоя протоплазмы в результате тепловой обработки является причиной того, что вареные овощи при хранении в воде теряют растворимых веществ значительно больше, чем сырые.

В клетках паренхимной ткани семядолей бобовых и эндоспермы семян хлебных и крупяных культур белковые вещества располагаются между крахмальными зернами в виде мельчайших частиц высохшей протоплазмы и более крупных алейроновых зерен. Они образуются в процессе созревания семян из вакуолей, богатых белковыми веществами.

Главная масса находящихся в семенах белковых веществ приходится на долю алейроновых зерен и только небольшая часть принадлежит протоплазме. Зернобобовые выделяются среди прочих зерновых культур высоким содержанием 'белковых веществ. В горохе, фасоли, чечевице количество белковых веществ составляет в среднем 20-23 %, в сое - 30 %. Большая часть белков зернобобовых относится к глобулинам. Кроме того в них имеется немного альбуминов. В фасоли и сое содержится белок глобулинного характера, проявляющий антиферментное действие по отношению к трипсину подобно овомукоиду яичного белка и белку- антиферменту картофеля. Крупы содержат от 6 до 16% белков:

Гречневая - 6

Овсяная 13-15

Пшено 10-14

Рис7-12

Перловая 9-12

В крупах имеются различные по своим свойствам белки, главным образом глобулины, проламины и глютелины. Альбуминов в крупах очень мало.

Пшеничная мука высшего и первого сортов содержит в среднем 10-12% белковых веществ. Важнейшие из них - глиадин (из группы проламинов) и глютенин (из группы глютенинов). Вместе взятые они составляют не менее 80% общего количества белков пшеничной муки.

В бобовых, крупах и муке белки находятся в состоянии сухих бесструктурных гелей.

Набухание зерновых продуктов при замачивании; так же как и образование эластичного теста при замесе муки, обусловливается набуханием содержащихся в них белков, которые превращаются при этом в более или менее обводненные гели. Вода, поглощаемая белками при набухании, связывается ими адсорбционно и осмотически. Последнее главным образом и обуславливает набухание белков. Так, при замесе и последующем брожении теста белковые вещества муки способны поглощать и удерживать около 200% воды по отношению к их количеству. На гидратацию полярных групп белковых макромолекул идет не более одной четвертой части всей поглощенной воды Остальная часть ее связывается белками осматически, вызывая характерное для образования клейковины. При варке зерновых продуктов и выпекании теста белки в результате денатурации свертываются, что влечет за собой уплотнение обводненных белковых гелей и выпресовывание значительной части содержащейся в них влаги. Последняя, однако, не выделяется в окружающую среду, как это имеет место при тепловой обработке мяса и рыбы, а остается в продукте, поглощаясь клейстеризующимся крахмалом.

Свертывание белков зерномучных продуктов происходит в температурном интервале от 50 до 70°. В кулинарной практике воздушносухую пшеничную муку иногда нагревают выше 100°. Небольшого количества влаги (около 14 %), содержащейся в воздушно-сухой муке, достаточно, чтобы произошла денатурация ее белков. ЭТ(^ вызывает значительное (примерно на 50 %) уменьшение способности белков муки к адсорбционному связыванию влаги и полную потерю способности к набуханию, т. е. осмотическому поглощению влаги белками. В муке, подвергнутой сухому нагреву, при замесе с водой клейковина не образуется, поэтому из такой муки нельзя получить теста.

Пищевая ценность белка определяется, как известно, двумя факторами - его перевариваемостью и биологической ценностью (содержанием незаменимых аминокислот).

Большинство денатурированных белков сейчас же свертывается. Денатурация так же, как и свертывание, в рассматриваемых условиях - необратимый процесс, протекающий при сравнительно невысокой температуре. Основная масса белков свертывается по достижении продуктом температуры 70°. Свернувшиеся белки представляют собой более или менее нежные гели. В этом состоянии многие белки поддаются действию протеолитических ферментов легче, чем нативные.

В большинстве случаев продукт необходимо не только прогреть до температуры, близкой к 100°, но и выдержать его при этой температуре более или менее продолжительное время.

В результате такого теплового воздействия белковые гели уплотняются тем сильнее, чем продолжительнее нагревание и выше температура. В зависимости от степени уплотнения свернувшиеся белки расщепляются протеолитическими ферментами так же, как нативные, или труднее.

Излишнее удлинение сроков тепловой обработки животных продуктов может вызвать заметное ухудшение питательной ценности содержащихся в них белков. Следует учитывать некоторое влияние на пищевую ценность.

Установлено, что перевариваемость и биологическая ценность белков ряда продуктов животного происхождения при нормальном режиме тепловой обработки практически не снижется (варка мяса, рыбы, кипячение молока). Белки ферментированного мяса перевариваются быстрее.

О влиянии тепловой обработки на питательную ценность белков растительного происхождения имеется мало сведении. Перевариваемость трипсином белков сырых и вареных соевых бобов неодинакова. Сырые перевариваются труднее, чем вареные. Этот говорит, о том, что в сое содержится белок обладающий антиферментными свойствами. Денатурация этого белка в результате тепловой обработки приводит к потере им антиферментной активности, что облегчает действие трипсина в процессе переваривания.

При варке картофеля и некоторых других продуктов не наблюдалось изменения общего содержания в них белков и отдельных аминокислот. Запекание приводит к некоторому снижению количества как белков, так и отдельных аминокислот. Особенно чувствительны к повышенным температурам такие кислоты: цистин, триптофан, тирозин, глутаминовая кислота.

Размещено на Allbest.ru