Основна характеристика ферментів їх функції та роль, яку вони відіграють

Размещено на http://www.allbest.ru

Размещено на http://www.allbest.ru

Вступ

Головна мета: як найбільше дізнатися про ферменти зрозуміти хімізм дії більш широко осмислити роль ферментів у житті людини.

Властивості ферментів обумовлюють ефективність і рентабельність ферментативних препаратів. Їх використання має дуже великі технічні перспективи і вже зараз вони успішно використовуються в десятках галузей промисловості, сільському господарстві та ін.

Об'єкта дослідження: ферменти. Ферменти використовувалися упродовж віків у дубленні шкір, виготовленні сиру, у виробництві солоду для пивоваріння, в заквасках для хліба і т.д. У цих процесах ферменти застосовувалися у складі тваринних і рослинних тканин або цілих мікроорганізмів. Початок застосування промислових ферментів у вигляді частково очищених препаратів відноситься до кінця XIX століття.

Із понад 2000 відомих в наш час ферментів в промисловості використовується приблизно 30. Основна частина ферментів, що надходять на світовий ринок, припадає на частку гідролаз, з яких 60% складають пептидогідролази (в основному лужні і нейтральні протеази), що використовуються як детергенти у виробництві синтетичних миючих засобів, а 30% - глікозидази, що застосовуються у виробництві кондитерських виробів, фруктових і овочевих соків. Ферменти знаходять застосування в текстильній, шкіряній, целюлозно-паперовій, медичній, хімічній промисловості.

Серед основних споживачів ферментів є харчова промисловість. Головне місце серед ензимів, які використовуються в харчовій промисловості займають глікоізомераза і глюкоамілаза, що застосовуються для приготування збагачених фруктозою кукурудзяних сиропів і становлять приблизно 50% ринку харчових ензиматичних препаратів

1. Основна характеристика ферментів та відкриття

Ферменти - це специфічні білки, що входять до складу всіх кліток і тканин живих організмів граючі роль біологічних каталізаторів. Про ферменти люди довідалися давно. Ще на початку минулого століття в Петербурзі Кирхгоф з'ясував, що пророслий ячмінь здатний перетворювати полісахарид крохмаль у дисахарид мальтозу, а екстракт дріжджів розщеплював бурячний цукор на моносахариди - глюкозу і фруктозу. Це були перші дослідження у ферментології. Хоча на практиці застосування ферментативних процесів було відомо з давніх часів.

У різних виданнях застосовуються два поняття: "ферменти" і "ензими". Ці назви ідентичні. Вони позначають одне і теж - біологічні каталізатори. Перше слово переводиться як "закваска", друге - "у дріжджах".

Довгий час не представляли, що ж відбувається в дріжджах, яка сила, що є присутнім у них, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися в більш прості. Тільки після винаходу мікроскопа було встановлено, що дріжджі - це скупчення великої кількості мікроорганізмів, що використовують цукор у якості своєї основної живильної речовини. Іншими словами, кожна дріжджова клітка "начинена" ферментами здатними розкладати цукор.

Але в той же час були відомі й інші біологічні каталізатори, не ув'язнені в живу клітку, а вільні поза неї. Наприклад, вони були знайдені в складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв'язку з цим у минулому розрізняли два типи каталізаторів: вважалося, що власне ферменти невіддільні від клітки і поза її не можуть функціонувати, тобто вони "організовані". А "неорганізовані" каталізатори, що можуть працювати поза кліткою, називали ензимами.

Таке протиставлення "живих" ферментів і "неживих" ензимів порозумівалося впливом віталістів, боротьбою ідеалізму і матеріалізму в природознавстві. Точки зору вчених розділилися. Основоположник мікробіології Л. Пастер затверджував, що діяльність ферментів визначається життям клітки. Якщо клітку зруйнувати, то припинитися і дія ферменту. Хіміки на чолі з Ю. Лабихом розвивали чисто хімічну теорію шумування, доводячи, що активність ферментів не залежить від існування клітки.

У 1871 р. російський лікар М.М. Манассеіна зруйнувала дріжджові клітки, розтираючи їх річковим піском. Клітинний сік, відділений від залишків кліток, зберігав свою здатність зброджувати цукор. Через чверть століття німецький учений Э. Бухнер одержав безклітковий сік пресуванням живих дріжджів під тиском до 5*10 Па. Цей сік, подібно живим дріжджам, зброджував цукор з утворенням спирту й оксиду вуглецю (IV):

фермент

C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2

Роботи А.Н. Лебедєва по дослідженню дріжджових кліток і праці інших учених поклали кінець віталістичним представлення в теорії біологічного каталізу, а терміни "фермент" і "ензим" стали застосовувати як рівнозначні.

У наші дні ферментологія - це самостійна наука. Виділено і вивчено близько 2 тис. ферментів.

Біологічні каталізатори в основі всіх життєвих процесів лежать тисячі хімічних реакцій. Вони йдуть в організмі без застосування високої температури і тиску, тобто в м'яких умовах. Речовини, що окисляються в клітках людини і тварин, згоряють швидко й ефективно, збагачуючи організм енергією і будівельним матеріалом. Але ті ж речовини можуть роками зберігатися як у консервованому (ізольованому від повітря) виді, так і на повітрі в присутність кисню. Можливість швидкого переварювання продуктів у живому організмі здійснюється завдяки присутності в клітках особливих біологічних каталізаторів - ферментів.

2. Властивості ферментів

Найважливішою властивістю ферментів є переважання однієї з декількох теоретично можливих реакцій. У залежності від умов ферменти здатні каталізувати як пряму так і зворотну реакцію. Це властивість ферментів має велике практичне значення.

Інша найважливіша властивість ферментів - термолабільність, тобто висока чутливість до змін температури. Тому що ферменти є білками, то для більшості з них температура понад 70°C приведе до денатурації і втрати активності. При збільшенні температури до 10°С реакція прискорюється в 2-3 рази, а при температурах близьких до 0°С швидкість ферментативних реакцій сповільнюється до мінімуму.

Наступною важливою властивістю є те, що ферменти знаходяться в тканинах і клітках у неактивній формі (проферменті). Класичними його прикладами є неактивні форми пепсину і трипсину. Існування неактивних форм ферментів має велике біологічне значення. Якби пепсин вироблявся відразу в активній формі, то пепсин "переварював" стінку шлунка, тобто шлунок "переварював" сам себе.

3. Механізм дії ферментів

Умовою проходження будь-якої хімічної реакції є взаємодія молекул реагуючих речовин. Це можливе тільки тоді, коли молекули володіють достатньою кількістю енергії, необхідної для подолання існуючого між ними енергетичного бар'єру. Енергетичний бар'єр зумовлений або силами відштовхування між молекулами або силами зчеплення між атомами в молекулах самих реагуючих речовин (міцністю хімічних зв'язків). Чим вищий енергетичний бар'єр, тим повільніше протікає реакція. В хімічну реакцію вступають тільки активовані молекули, тобто ті, які мають енергію активації, тобто є в активній формі, котра називається перехідним станом. Такі молекули здатні подолати енергетичний бар'єр даної реакції. Енергія активації - це енергія, яка необхідна молекулам для вступу в реакцію. Це кількість енергії в калоріях, необхідна для того, щоб всі молекули 1 моля речовини при певній температурі досягли перехідного стану, що відповідає вершині енергетичного або активаційного бар'єру.

Швидкість реакції пропорційна концентрації молекул, що знаходяться в перехідному стані. У неживій природі активація молекул здійснюється шляхом нагрівання, підвищенням тиску або опроміненням. Як правило, підвищення температури на 10?С викликає прискорення хімічної реакції приблизно у два рази. У живому організмі, де використання таких засобів неможливе, існують так звані “обхідні шляхи”. Перетворення речовин здійснюється завдяки зниженню енергетичного бар'єру реакції ферментами-каталізаторами.

Ферменти взаємодіють з субстратом, знижуючи енергію активації: Згідно теорії Міхаеліса і Ментена, механізм взаємодії ферменту і субстрату пов'язаний з утворенням нестійких фермент-субстратних комплексів ( ЕS). В процесі утворення фермент-субстратного комплексу в субстраті проходить перерозподіл енергії, що приводить до розриву і утворення хімічних зв'язків. Процес взаємодії субстрату і ферменту протікає в декілька стадій. 1. Взаємодія субстрату (S) з активним центром ферменту (Е) і утворення фермент-субстратного комплексу (ЕS). 2. Деяке перетворення фермент-субстратного комплексу, в ході якого речовини переходять в активний стан і розпадаються на фермент і продукт реакції (Р). 3. Відділення продуктів реакції від активного центру ферменту і дифузія їх в зовнішнє середовище.

Е + S>ЕS* >ЕS**>Е + Р

Сам фермент в ході реакції не змінюється і може взаємодіяти з новими молекулами субстрату. Взаємодія ферменту і субстрату може відбутись тільки при відповідності форми активного центру ферменту з структурою молекули субстрату, тобто при їх високій спорідненості. Існують декілька моделей, котрі пояснюють механізм взаємодії ферменту і субстрату. Згідно моделі Фішера активний центр ферменту має жорстку структуру і точно відповідає структурі молекули субстрату. Молекула субстрату підходить до активного центру ферменту як ключ до замка.

Модель Кошланда "рукавичка -- рука". Фермент не має жорсткої конфігурації і створюється субстратом в момент взаємодї аналогічно рукавичці: Існують чотири основні фактори, котрі визначають здатність ферментів прискорювати хімічні реакції. Першим є зближення і орієнтація. Фермент здатний зв'язувати молекулу субстрату таким чином, що зв'язок, який атакується ферментом виявляється не тільки розміщеним у безпосередній близькості від каталітичної групи, але й правильно орієнтованим по відношенню до неї. Наступним є напруження і деформація. Приєднання субстрату може викликати конформаційні зміни в молекулі ферменту, котрі приводять до напруження структури активного центру, а також дещо деформують зв'язаний субстрат, полегшуючи взаємодію. Кислотно-основний каталіз. Вактивному центрі ферменту можуть знаходитись групи специфічних амінокислотних залишків, котрі є хорошими донорами або акцепторами протонів і тому є потужними каталізаторами багатьох органічних реакцій.

4. Механізм дії ферментів

На Міжнародному біохімічному з'їзді було прийнято, що ферменти повинні класифікуватися по типу реакції, каталізуємої ними. У назві ферменту обов'язково присутній назва субстрату, тобто того з'єднання, на котре впливає даний фермент, і закінчення -аза. (Аргіназа каталізує гідроліз аргініну і т. д.).

По цьому принципу усі ферменти були розділені на 6 ознак:

1. Оксидоредуктази - ферменти, каталізуючі окислювально-відновні реакції, наприклад каталаза:

2. Трансферази - ферменти, каталізуючі перенос атомів чи радикалів.

3. Гідролази - ферменти, що розривають внутрімолекулярні зв'язки шляхом приєднання молекул води, наприклад фосфатаза:

4. Ліази - ферменти, відщіплюючі від субстрату ту чи іншу групу без приєднання води, не гідролітичним шляхом.

Наприклад: відщіплення карбоксильної групи декарбоксилазою:

5. Ізомерази - ферменти, каталізуючі перетворення одного ізомеру в іншій:глюкозо-6-фосфат --> глюкозо-1-фосфат

6. Синтетази - ферменти, каталізуючі реакції синтезу.

Ферментологія - молода і перспективна наука, що відокремилася від біології і хімії й обіцяюча багато дивних відкриттів тим, хто вирішить зайнятися нею серйозно.

5. Фізико-хімічні властивості білків-ферментів

На сьогоднішній день достеменно відомо, що ферменти - це речовини білкової природи. Підтвердженням цього є факт втрати ферментами бродіння своєї активності під час кип'ятіння, що було досліджено ще Л.Пастером. Кип'ятіння спричинює незворотну денатурацію білка-фермента, внаслідок чого останній втрачає здатність каталізувати хімічну реакцію. Як відомо, білки теж при кип'ятінні денатурують і втрачають сої біологічні властивості. Дія на ферменти різних фізичних і хімічних чинників, таких як вплив УФ- і рентгенівського опромінення, ультразвуку, осадження мінеральними кислотами, лугами, алкалоїдними реактивами, солями тяжких металів тощо теж спричинює денатурацію ферментів, так само як і білків, і втрату їх каталітичної активності. В основі денатурації лежить руйнування зв'язків, що стабілізують вищі структури ферменту-білка (четвертинну, третинну, вторинну) і як наслідок випадання його в осад. Це свідчить про те, що просторова структура білка впливає на виявлення його ферментативної активності.

Аналогічно до білків ферменти під час гідролізу розпадаються на амінокислоти, що, поза сумнівом, підтверджує білкове походження ферментів. У процесі каталізу приймають участь наступні функціональні групи ферментів: СООН-групи дикарбонових амінокислот, NH2-групи лізину, SH-групи цистеїну та дисульфідні цистину, ОН-групи серину та треоніну, гуанідинові групи аргініну, імідазольні групи гістидину, тіоефірні групи метіоніну, фенольні групи тирозину, гідрофобні ланцюги аліфатичних амінокислот і ароматичне кільце фенілаланіну.

Фізико - хімічні властивості перелічених амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга ферменту визначають контакт із відповідним субстратом та його перетворення. Гідрофобні радикали амінокислот мають спорідненість до неполярних ділянок субстрату. Полярні групи проявляють кислотні, або основні, або спряжені кислотно-основні (наприклад, гістидин) властивості. Зсув рН середовища викликає зміни їх кислотно-основних властивостей і сприяє контакту з різними групами субстрату.

Водні розчини ферментів є стійкими та гомогенними і можуть тривалий час зберігатися, не випадаючи в осад (не коагулювати), тобто мають властивості справжніх розчинів. Одночасно з тим, за рахунок високої молекулярної маси ферментів їх розчинам притаманні властивості й колоїдних систем.

Доказом білкової природи ферментів слугує виділення їх у чистому вигляді в формі кристалів білка. На сьогоднішній день отримано понад 1 000 кристалічних ферментів. Структура багатьох із них досліджена детально методами рентгеноструктурного аналізу, ядерного магнітного резонансу, електронного парамагнітного резонансу тощо.

Ферменти, як і білки, володіють низкою властивостей, характерних для високомолекулярних сполук: амфотерністю (можуть існувати в розчині в вигляді аніонів, катіонів, амніонів); електрофоретичною рухливістю (завдяки наявності позитивних і негативних зарядів) та втратою рухливості в електричному полі в ізоелектричній точці; вони не здатні до діалізу через напівпроникні мембрани, проте шляхом діалізу їх розчини можна звільнити від низькомолекулярних домішок. Як і білки, ферменти легко осаджуються з водних розчинів методами висолювання чи обережним додаванням ацетону, етанолу та інших речовин, не втрачаючи при цьому своїх каталітичних властивостей.

Заряд молекули ферменту залежить від вмісту в ньому кислих і основних амінокислот. У нативній молекулі ферменту заряди розміщені асиметрично на поверхні білка. Якщо в молекулі ферменту кислі амінокислоти переважають над основними, то його молекула буде мати негативний заряд (поліаніон). І, навпаки, якщо переважають основні амінокислоти, то вона заряджена позитивно, тобто веде себе як полікатіон. В ізоелектричному стані ферменти найменш стабільні і можуть випадати в осад.

Ферменти теж мають велику молекулярну масу, яка може сягати кількох мільйонів. Так, молекулярна маса пепсину становить 32 100 Да, лужної фосфатази - 80 000 Да, лактатдегідрогенази - 140 000 Да, каталази - 248 000 Да, уреази - 480 000 Да, піруватдегідрогеназного комплексу - 4 500 000 Да.

Ферменти чинять високоспецифічний вплив, що теж доводить їх білкову природу. Нарешті, прямим доказом білкової природи ферментів є синтез в лабораторних умовах (лабораторія Б. Мерріфілда, Нью-Йорк, 1969) першого фермента - рибонуклеази, який полягав у послідовному включенні 124 амінокислотних залишків у строгій відповідності з послідовністю амінокислот природного фермента - рибонуклеази підшлункової залози. Штучно синтезований фермент не відрізнявся від природної рибонуклеази ані за хімічними, ані за каталітичними та імунологічними тестами.

Враховуючи білкову природу ферментів, слід зважати на їх стабільність, котра визначається низкою чинників. Так, оптимальною температурою для роботи з ферментами є температура тіла, а для препаративних цілей - використання температури, наближеної до 0? С. Слід пам'ятати, що низка ферментів чутлива до зниження температури (мітохондріальний фермент АТФаза, який каталізує розпад АТФ, інактивується при 0? С, тоді як при кімнатній температурі залишається стабільним). Для більшості ферментів оптимальним рН середовища є 6,0 - 8,0 (хоча існують винятки). Із препаративною метою часто обезводнюють ферменти (видаляють воду) у вакуумі з замороженого розчину (ліофілізація). Осадження з розчину ферментів спиртом чи ацетоном теж здійснюють при низькій температурі, оскільки при кімнатній температурі ці процедури спричинюють втрату ферментативної активності. Для стабілізації ферментів часто користуються хелатоутворювальними агентами, наприклад, ЕДТА (етилендіамінтетраацетат), який може зв'язувати небажані домішки, які гальмують активність фермента. Однією з обов'язкових умов збереження стабільності фермента є його зберігання в висушеному або замор.

6. Специфічність дії ферментів

Специфічність - одна з найважливіших властивостей ферментів, яка визначає біологічну значимість цих білкових молекул і істотно відрізняє їх від небілкових каталізаторів. В основі специфічності лежить відповідність стеричної структури субстрату й активного центра фермента, внаслідок чого даний фермент з безлічі речовин, які є в клітині, приєднує лише певний субстрат.

Розрізняють субстратну та каталітичну специфічності фермента. Субстратна специфічність - це здатність фермента взаємодіяти з одним або кількома субстратами. Вона може бути абсолютною, груповою та стереоспецифічністю. Фермент з абсолютною субстратною специфічністю каталізує перетворення лише одного субстрату з певною структурою. Будь-які модифікації (зміни) у структурі субстрату роблять його недоступними для дії ферменту. Прикладом можуть слугувати аргіназа, яка каталізує реакцію розщеплення аргініну на сечовину та орнітин, та уреаза, яка каталізує гідроліз сечовини з утворенням вуглецю оксиду (ІІ) та аміаку. Сахараза гідролізує тільки сахарозу, а на інші дисахариди не діє.

Переважна більшість ферментів каталізує однотипні реакції з невеликою кількістю (групою) структурно подібних субстратів із характерним типом зв'язку, тобто вони володіють груповою субстратною специфічністю. так, панкреатична ліпаза гідролізує жири в дванадцятипалій кишці, каталізуючи перетворення будь-якої молекули жиру до моноацилгліцеролу та двох молекул вищих жирних кислот, розриваючи ефірний зв'язок біля -атомів вуглецю гліцеролу, незалежно від того, які жирні кислоти входять до складу молекули жиру. Протеолітичні ферменти (пепсин, трипсин, хімотрипсин) теж володіють груповою субстратною специфічністю, гідролізуючи пептидні зв'язки, утворені різними амінокислотними залишками.

Ферменти зі стереохімічною специфічністю діють лише на певні стереоізомери. Наприклад, більшість моносахаридів і продуктів їх обміну в організмі людини належать до D-стереоізомерів; ферменти, які здійснюють їх метаболізм, не володіють специфічністю до L-форм. Білки людини складаються з амінокислот L-ряду, тому більшість ферментів, які забезпечують перетворення амінокислот, володіють стереоспецифічністю до L-амінокислот. Якщо сполука існує в формі цис- і трансізомерів, то тільки одна з них може служити субстрат ом для дії ферменту, наприклад, фумараза каталізує перетворення фумарої кислоти (транс-ізомер), але не діє на малеїнову кислоту (цис-ізомер). Виключення становлять лише епімерази (рацемази), які каталізують перетворення оптичних ізомерів. Стереоспецифічність до - та -глікозидних зв'язків можна розглянути на прикладі амілази, яка діє лише на -глікозидні зв'язки, що дозволяє гідролізувати крохмаль і глікоген. Клітковина, хоч і теж складається з залишків глюкози, не гідролізується в організмі людини, оскільки містить у своєму складі -глікозидні зв'язки, для гідролізу яких в організмі людини немає відповідних ферментів.

Каталітична специфічність - це такий вид специфічності, коли фермент каталізує перетворення приєднаного субстрату за одним із кількох можливих шляхів. Так, наприклад, молекула глюкозо-6-фосфату в гепатоцитах слугує субстратом для 4 різних ферментів: фосфоглюкомутази, глюкозо-6-фосфатфосфатази, фосфоглюкоізомерази та глюкозо-6-фосфатдегідрогенази. Завдяки особливостям будови каталітичних ділянок цих ферментів відбувається перетворення цього субстрату на 4 різних продукти.

7. Рівні структурної організації ферментів. Функціональні ферментативні системи

Більшість ферментів має чотири рівні структурної організації (первинну, вторинну, третинну і четвертинну), тобто є олігомерами, які складаються з протомерів. Кожна із субодиниць або окремі їх частини відіграють певну роль у процесі функціонування ферменту. Прості (однокомпонентні) ферменти здійснюють ферментативне перетворення субстрату з участю власне білкової молекули. Безпосередню участь у реакції бере не весь поліпептидний ланцюг ферменту, а тільки незначна його частина, що близько прилягає до субстрату - активний центр. У ферментативну реакцію включається тільки декілька просторово наближених до нього залишків амінокислот. За утворення активного центру ферменту, як і за його каталітичну дію, відповідає третинна структура білкової молекули. Отже, при порушенні третинної структури (денатурація) роз'єднуються просторово розміщені амінокислотні залишки і, як наслідок, фермент втрачає активність.

Активний центр складних (двокомпонентних) ферментів, як відомо, містить у своєму складі як кофермент, так і ту частину апоферменту, що просторово прилягає до нього. Кофермент при цьому може відповідати за утворення зв'язку із субстратом, формування третинної або четвертинної структури апоферменту і каталітичне перетворення субстрату.

Кожна клітина організму має свій специфічний набір ферментів. У клітині дія кожного ферменту не індивідуальна, а тісно пов'язана з іншими ферментами. Так із окремих ферментів формуються поліферментативні (мультиферментативні) комплекси, що каналізують послідовності спряжених біохімічних реакцій.

Можна умовно виділити наступні види організації поліферментативних систем: функціональна, структурно-функціональна і змішана.

Функціональна організація характеризується тим, що окремі ферменти, об'єднанні в поліферментну систему, виконують певну функцію, з допомогою метаболітів, які дифундують від одного ферменту до іншого. Причому в функціонально організованих поліферментативних системах продукт реакції першого ферменту в ланцюгу служить субстратом для наступного тощо.

Часто метаболіт може виконувати об'єднуючу роль між різними поліферментними системами, якщо він є загальним для індивідуальних ферментів різних поліферментативних ланцюгів, кожен з яких виконує свої біохімічні функції в клітині. Такі метаболіти об'єднують ферментативні системи навіть локалізовані в різних органоїдах клітини в єдину метаболічну карту клітини.

Прикладом функціональної організації поліферментної системи служить гліколіз, тобто розпад глюкози. Всі ферменти гліколізу знаходяться в розчиненому стані. Кожна реакція каталізується окремими ферментами. Зв'язуючою ланкою тут виступають метаболіти. Положення кожного ферменту в ланцюгу встановлюється за їх спорідненістю до субстрату.

Структурно-функціональна організація полягає в тому, що ферменти утворюють структурні системи з певною функцією при допомомозі фермент-ферментативних (білок-білкових) взаємодій. Таким чином формуються поліферментативні надмолекулярні комплекси. До них відноситься, наприклад, поліферментний комплекс піруватдегідрогеназа, який складається із декількох ферментів, що беруть участь в окисненні пірувату, або синтетаза жирних кислот, яка складається із семи структурно зв'язаних ферментів. Такі поліферментативні комплекси досить міцні і важко розпадаються на окремі ферменти.

Низка таких мультиферментативних комплексів іноді називають ферментними ансамблями, які структурно пов'язані з певними органелами (рибосоми, мітохондрії) або з біомембраною і становлять високоорганізовані надмолекулярні системи (наприклад, тканинне дихання, пов'язане з перенесенням електронів від субстрату до кисню через систему дихальних ферментів).

Змішаний тип організації поліферментативних систем становить комбінацію обох типів організації, тобто частина поліферментної системи має структурну організацію, частина - функціональну (такі ферменти називають поліфункціональними). Прикладом такої організації служить поліферментна система циклу Кребса, де частина ферментів об'єднана в структурний комплекс (альфа-кетоглутаратдегідрогеназний комплекс), а частина з'єднана одна з одною функціонально за допомогою метаболітів.

Отже, розрізняють такі типи мультиферментативних систем у клітині:

1. Розчинні мультиферментативні системи, в яких відсутня постійна асоціація між ферментами, відбувається дифузія субстратів між окремими ферментами.

2. Мультиферментативні системи, в яких окремі ферменти сполучені між собою нековалентними зв'язками, утворюючи комплекси, які полегшують передавання субстратів та продуктів між окремими ферментами.

3. Мембранозв'язані мультиферментативні системи, в яких окремі ферменти асоційовані з ліпідним біщаром субклітинних органел (мітохондрій, ендоплазматичного ретикулуму тощо).

Висновок

клітина фермент біологічний

Дослідження ферментів почалось у 19 столітті. Пізніше було введено термін «ензим» вченим В.Кюне. Ферменти за хімічною природою є білками. Ферменти є каталізаторами усіх хімічних реакцій в рослинній клітині. Ферменти широко використовуються і в народному господарстві -- харчовій, текстильній промисловості, у фармакології. Одна з найбільш характерних властивостей ферментів - це їх специфічність, в міру якої кожен фермент діє тільки на одну речовину або дуже невелику кількість споріднених речовин.

Специфічність дії ферментів - найважливіше біологічне явище, без якого неможливий впорядкований обмін у живій природі, відповідно і саме життя.

Сьогодні наука стрімко розвивається. Вчені виявляють нові ферменти, які досі були невідомі. Для того, щоб не розгубитися у великій кількості назв ферментів, потрібно знати принципи їх класифікації. У рефераті подано сучасну систему класифікації ферментів. Усі ферменти поділяють на шість головних класів.

Рослинна клітина багата на ферменти. Вони локалізовані в органелах рослинної клітини і каталізують життєво важливі процеси. Проте вчені пішли далі і створили штучні ферменти, які каталізують реакції, для яких в природі не існує каталізаторів.

Література

1. Цыперович А.С. Ферменты (основы химии и технологии) [Текст] / А.С. Цыперович. -- К.: «Техніка», 1971. -- С. 360.

2. Гладкий Ф.Ф. Нова ферментна технологія гідратації олій. Критерії вибору ферментних препаратів [Текст] / Ф.Ф. Гладкий, С.В. Волошенко // Міжнародна науково-технічна конференція «Технічні науки: стан, досягнення і перспективи розвитку м'ясної, оліє жирової та молочної галузей». -- Київ: НУХТ. -- 22-23 березня 2012. -- С. 82.

3. Гладкий Ф.Ф. Можливість проведення реакції гідратації фосфоліпідів олій з використанням ферментного препарату фосфоліпази С [Текст] / Ф.Ф. Гладкий, С.В. Волошенко / Вісник національного технічного університету «ХПІ». -- Харків: НТУ «ХПІ». -- 2011. -- № 34. -- С. 32--37.

4. Гудвин Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений, т.1. - М.: Мир, 1986. - С. 387

5. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты, т.1. - М.: Мир, 1982. - С. 331-333, 292-294

6. Мосс Ф. Ферменты. - М.: Мир, 1970. - С. 10-13, 57-62.

7. Мусієнко М.М. Фізіологія рослин. - К.: Вища школа, 1995. - С. 33-34, 186-187.

8. Березин И.В., Антонов В.К., Мартинек К. Иммобилизованные ферменты. Москва: Изд-во Моск. ун-та, Т.7. 1976. 242 с.

9. Біотехнологія: підруч. / В.Г. Герасименко та ін.; за заг. ред. В.Г. Герасименка. Київ: Фірма «ІНКОС», 2006. 647 с.

Размещено на Allbest.ru