Белок – основа жизни

Размещено на http://www.allbest.ru/

Белки -- высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его "работы" в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров -- полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

1. Основная часть

1.1 История исследования

Белок попал в число объектов химических исследований 250 лет тому назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил из пшеничной муки первый препарат белкового вещества - клейковины. Он подверг клейковину сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного царств. Он опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке.

В XVIII-начале XIX веков неоднократно описывали белковые вещества растительного и животного происхождения. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и сопоставление их с веществами неорганическими.

Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сложилось представление о том, что белки из различных источников - это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ.

В 1810 году Жозеф Гей-Люссакк и Луи Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 году Ж. Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а вскоре было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. В это же время английский химик Джон Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но чтобы подчеркнуть их индивидуальное различие при одинаковом составе, он прибег к изображению молекул, которые бы сейчас назвали изомерными. Однако понятия изомерии во времена Дальтона еще не было.

Немецким химиком Э. Фишер была разработана пептидная теория, получившая общее признание во всем мире.

Рис. 1. Амидная связь по представлению Фишера.

Такой тип связи Фишер назвал (по аналогии с пептонами) пептидной. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга (амфотерность белков, как сказали бы сейчас).

Решение проблемы строения белка Фишер разделил, сведя ее к следующим положениям:

1) Качественное и количественное определение продуктов полного гидролиза белков.

2) Установление строения этих конечных продуктов.

3) Синтез полимеров аминокислот с соединениями амидного (пептидного) типа.

4) Сравнение полученных таким образом соединений с природными белками.

В дальнейшем пептидная теория Фишера была многочисленно пересмотрена и дополнена.

1.2 Физико-химические свойства

- Амфотерность

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осномвные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, е-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени -- имидазольный остаток гистидина). Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой (pI) -- кислотностью среды (pH), при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). В изоэлектрической точке гидратация и растворимость белка минимальны. Величина pI зависит от соотношения кислых и основных аминокислотных остатков в белке: у белков, содержащих много кислых аминокислотных остатков, изоэлектрические точки лежат в кислой области (такие белки называют кислыми), а у белков, содержащих больше основных остатков, -- в щелочной (основные белки). Значение pI данного белка также может меняться в зависимости от ионной силы и типа буферного раствора, в котором он находится, так как нейтральные соли влияют на степень ионизации химических группировок белка. pI белка можно определить, например, из кривой титрования или с помощью изоэлектрофокусирования.

В целом, pI белка зависит от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако в некоторых случаях значения лежат в экстремальных областях: так, например, для пепсина -- протеолитического фермента сильнокислого желудочного сока pI ~ 1[15], а для сальмина -- белка-протамина молок лосося, особенностью которого является высокое содержание аргинина, -- pI ~ 12. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными группами, часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины.

- Растворимость

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т.п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины [16]. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные (водооталкивающие). К гидрофильным относится большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относится большинство белков, входящих в состав биологических мембран, -- интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны[17] (у этих белков, как правило, есть и гидрофильные участки).

- Денатурация

Денатурацией белка называют любые изменения в его биологической активности и/или физико-химических свойствах, связанные с потерей четвертичной, третичной или вторичной структуры (см. раздел "Структура белка"). Как правило, белки достаточно стабильны в тех условиях (температура, pH и др.), в которых они в норме функционируют в организме. Резкое изменение этих условий приводит к денатурации белка. В зависимости от природы денатурирующего агента выделяют механическую (сильное перемешивание или встряхивание), физическую (нагревание, охлаждение, облучение, обработка ультразвуком) и химическую (кислоты и щёлочи, поверхностно-активные вещества, мочевина) денатурацию.

Денатурация белка может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту -- это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков б-L-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков "всего" 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации -- белками, хотя это деление весьма условно.

При образовании белка в результате взаимодействия б-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с б-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют N- и C-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -NH2 или -COOH, соответственно. При синтезе белка на рибосоме первым (N-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего.

Рис. 2. Уровни структуры белков

Рис. 4. б-Спираль

Рис. 5. в-складчатый слой

Гликопротеины, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки; гликопротеины, содержащие остатки мукополисахаридов относятся к подклассу протеогликанов. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины относится к гликопротеинам. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95% от общей массы молекулы белка, они являются основным компонентом межклеточного матрикса;

Липопротеины, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеины, образованные белками-аполипопротеинами и связывающимися с ними липидами, используются для транспорта липидов в крови;

Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в активных центрах ионы меди, марганца, железа и других металлов);

Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК. К нуклеопротеидам относится хроматин, из которого состоят хромосомы;

Фосфопротеины, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина, треонина и тирозина. Фосфопротеином, в частности, является казеин молока;

Хромопротеиды, содержащие окрашенные простетические группы различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции: гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем, например, гемоглобин и цитохромы), хлорофиллы, флавопротеиды с флавиновой группой и др.

1.5 Функция белков в организме

Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты), белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют важную роль в жизнедеятельности клетки. Белки осуществляют процессы обмена веществ. Они входят в состав внутриклеточных структур -- органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, передаваемого между клетками, участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.

Классификация белков по их функциям является достаточно условной, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза -- фермент из класса аминоацил-тРНК-синтетаз, которая не только присоединяет остаток лизина к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.

1.5.1 Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная функция белков в организме -- катализ различных химических реакций. Ферменты -- это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), в том числе репликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК. К 2013 году было описано более 5000 тысяч ферментов. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа может быть огромным: например, реакция, катализируемая ферментом оротидин-5'-фосфатдекарбоксилазой, протекает в 1017 раз быстрее некатализируемой (период полуреакции декарбоксилирования оротовой кислоты составляет 78 миллионов лет без фермента и 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислотных остатков, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество -- в среднем 3--4 аминокислотных остатка, часто расположенные далеко друг от друга в первичной структуре -- напрямую участвуют в катализе. Часть молекулы фермента, которая обеспечивает связывание субстрата и катализ, называется активным центром.

Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1992 году предложил окончательный вариант иерархической номенклатуры ферментов, основанной на типе катализируемых ими реакций. Согласно этой номенклатуре названия ферментов всегда должны иметь окончание -аза и образовываться от названий катализируемых реакций и их субстратов. Каждому ферменту приписывается индивидуальный код, по которому легко определить его положение в иерархии ферментов. По типу катализируемых реакций все ферменты делят на 6 классов:

Оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;

Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую;

Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей;

Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов;

Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата;

Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза дифосфатной связи АТФ или сходного трифосфата.

1.5.2 Структурная функция

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными: например, мономеры актина и тубулина -- это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин -- основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

1.5.3 Защитная функция

Существует несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают коллаген -- белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

Иммунная защита. Белки, входящие в состав кров и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами.

1.5.4 Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков и многие другие процессы. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами. Так, факторы транскрипции, белки-активаторы и белки-репрессоры, могут регулировать интенсивность транскрипции генов, связываясь с их регуляторными последовательностями. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов.

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы -- ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним или отщепления фосфатных групп.

1.5.5 Сигнальная функция

Сигнальная функция белков -- способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, омрганами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных -- это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины -- пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.

1.5.6 Транспортная функция

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. "Электростанция клетки" -- АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам.

1.5.7 Запасная (резервная) функция

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных.

- Реакция замещения

Белки, содержащие в своей структуре тирозин, взаимодействуют с реактивом Миллона (раствор ртути в азотной кислоте, содержащей азотистую кислоту). При этом выпадает осадок коричневокрасного цвета:

- Реакция разложения

В результате кипячения растворов белков в присутствии сильной кислоты или щелочи пептидные связи подвергаются гидролизу, в результате чего образуются свободные аминокислоты. Пептидные связи могут быть гидролизованы также под действием протеолитических ферментов:

Продуктами реакции в случае использования кислот или щелочей являются аминокислоты независимо от их набора и последовательности соединения в цепях. При использовании протеолитических ферментов расщепление пептидных связей происходит избирательно в соответствии со специфичностью конкретного фермента. Результатом такого гидролиза является смесь аминокислот и пептидов. Способность пептидной связи к расщеплению с участием воды нашло широкое применение в пищевой технологии, в практике анализа химической структуры белков. По типу гидролитического расщепления происходит превращение белков в желудочно-кишечном тракте в процессе пищеварения животный организмов и т.д.

Заключение

Белки по праву можно назвать основой жизни всех организмов. Так как без них нормальное функционирование любого организма невозможно. Все многочисленные функции организма напрямую зависят от них.

Без белков или их составных частей - аминокислот - не может быть обеспечено воспроизводство основных структурных элементов органов и тканей, а также образование ряда важнейших веществ, как, например, ферментов и гормонов.

Белки - основная и необходимая часть всех организмов. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, они неразрывно связаны с активными биологическими функциями. Если исключить из рациона питания белковую пищу, то организм начнет слабеть, и при длительном отсутствии белковой пищи погибнет.

Фридрих Энгельс дал следующее определение жизни: "Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка".

Список использованных источников

1. Белки - основа жизни

2. Белки (протеины, полипептиды)

3. Ю.А. Овчинников. Биоорганическая химия. - М: Просвещение, 1987 - 815 с.: ил.

4. Химические свойства белков

Размещено на Allbest.ru