Білки та амінокислоти

Размещено на http://www.allbest.ru/

[Введите текст]

Суми, 2013

Реферат на тему

Вступ

Понад 4 млрд років тому на Землі з маленьких неорганічних молекул незбагненним чином виникли білки, що стали будівельними блоками живих організмів. Своїм нескінченним розмаїттям все живе зобов'язане саме унікальним молекулам білка.

З білків побудовані кришталик ока і павутина, панцир черепахи і отруйні речовини грибів... За допомогою білків ми перетравлюємо їжу і боремося з хворобами. Завдяки особливим білків ночами світяться світлячки, а в глибинах океану мерехтять таємничим світлом медузи.

білкових молекул в живій клітині у багато разів більше, ніж всіх інших (крім води, зрозуміло!). Вчені з'ясували, що у більшості організмів білки становлять понад половину їх сухої маси. І розмаїтість видів білків дуже велика - в одній клітці такого маленького організму, як бактерія Escherichia coli налічується близько 3 тис. різних білків.

Вперше білок був виділений (у вигляді клейковини) в 1728 р. італійцем Якопо Бартоломео Беккаріа (1682 - 1766) з пшеничного борошна. Ця подія прийнято вважати народженням хімії білка. З тих пір майже за три століття з природних джерел отримані тисячі різних білків та досліджено їх властивості.

Але виняткову важливість білків в харчуванні і життєдіяльності організму людини усвідомили вчені-хіміки на початку 19 століття, вони і придумали «міжнародне» назва для цих хімічних сполук - «протеїни», від грецького ргоtos - «перший, головний». Виникає питання: що ж таке білок, яка його структура та як він пов'язаний з таким поняттям як амінокислота?

Означення білка, його структура та функції

Білки (протеїни) (від грец. «Протос» - «перший»), - це природні органічні сполуки, які забезпечують всі життєві процеси будь-якого організму.

Молекула білка дуже довга. Хіміки називають такі молекули полімерними (від грец. «полі» - «багато» і «мерос» - «частина», «частка»). Дійсно, довга молекула полімеру складається з безлічі маленьких молекул, пов'язаних одна з одною. Так нанизуються на нитку намистини в намисто. В полімерах роль нитки відіграють хімічні зв'язки між намистинками-молекулами.

Окремі маленькі молекули, що входять до складу білка, мають здатність «злипатися», тому що між ними діють сили тяжіння. В результаті у будь-який білкової ланцюга є характерна тільки для неї просторова структура. Саме вона визначає чудові властивості білків. Без такої структури вони не могли б виконувати ті функції, які здійснюють в живій клітині.

Єдиної класифікації білків поки немає (багато в чому через те, що роль багатьох з них до цих пір незрозуміла), однією з поширених є класифікація білків не за їх фізико-хімічними властивостями, і за біологічної ролі в організмі. Причому найбільш важливі властивості білків якраз і визначаються тим, які амінокислотні залишки (простіше - амінокислоти) його складають. Тобто білок, особливо як продукт харчування, цінний не сам по собі: цінні амінокислоти, його складові.

Потрапляючи з їжею білки не засвоюються організмом безпосередньо. Переважна ж більшість білків руйнуються під впливом травних соків і організмом використовуються їх складові - амінокислоти. З амінокислот, отриманих від «розбору» білків, які надійшли з їжею, організм самостійно будує потрібні йому білки.

Білки мають важливе значення в харчуванні людини: перш за все вони служать «будівельним матеріалом» для всього організму, крім того:

* відповідають за обмінні і регуляторні функції в організмі;

* служать основою для створення тканин, наприклад, м'язових волокон;

* виконують транспортні функції в обмінних системах організму, наприклад, гемоглобін (переносник кисню в крові) - складний білок;

* керують функціями організму: деякі найважливіші гормони - білки, наприклад, інсулін;

* беруть участь в енергетичному обміні, в процесах травлення, забезпечують захист організму (токсини, антитіла - теж білки) і виконують багато інших функцій.

Амінокислоти, їх будова та значення

Амінокислоти - різновид органічних кислот. Всього амінокислот, що зустрічаються в організмах, більше 100 видів, і всі вони так чи інакше беруть участь в обмінних процесах. Однак не всі амінокислоти можуть бути знайдені в складі білків.

При тривалому кип'ятінні білків у присутності сильних кислот або лугів білкові ланцюги розпадаються на складові їх молекули, які називають амінокислотами. Амінокислоти - це і є ті «намистинки», з яких складається білок, і влаштовані вони порівняно просто.

В кожній молекулі амінокислоти є атом вуглецю, пов'язаний з чотирма заступниками. Один з них - атом водню, другий - Карбоксильна група -СООН. Вона легко «відпускає на волю» іон водню Н +, завдяки чому в назві амінокислот і є слово «кислота». Третій заступник - аміногрупи-NH2 і, нарешті, четвертий заступник - група атомів, яку в загальному випадку позначають R. У всіх амінокислот R-групи різні, і кожна з них грає свою, дуже важливу роль.

Властивості «намистин», що відрізняють одну амінокислоту від іншої, сховані в R-групах (їх ще називають боковими ланцюгами). Що ж до групи-СООН, то хіміки-органіки ставляться до неї з великою пошаною: усім інших атомів вуглецю в молекулі даються позначення в залежності від ступеня їх віддаленості від карбоксильної групи. Найближчий до неї атом іменують а-атомом, другий - по-атомом, наступний - у-атомом і т. д. Атом вуглецю в амінокислотах, який знаходиться найближче до карбоксильної групі, тобто а атом, пов'язаний також з аміногрупами, тому природні амінокислоти, що входять до складу білка, називають а-амінокислотами.

Але, на жаль, всі необхідні для себе амінокислоти можуть синтезувати тільки рослини. Для тварин (включаючи, природно, людей), існують так звані незамінні амінокислоти з числа тих 20 необхідних для будівництва білків. Ці амінокислоти якраз організми тварин і людини не синтезують, тобто вони повинні надходити ззовні з їжею.

У природі зустрічаються також амінокислоти, в яких NH-група пов'язана збільш віддаленими від карбоксильної групи атомами вуглецю. Однак для побудови білків природа вибрала саме а-амінокислоти. Це обумовлено перш за все тим, що тільки а-амінокислоти, сполучені у довгі ланцюги, здатні забезпечити достатню міцність і стійкість структури великих білкових молекул. Число а-амінокислот, що розрізняються R-групою, велика.

Але частіше за інших в білках зустрічається всього 20 різних амінокислот. Їх можна розглядати як алфавіт «язика» білкової молекули.

Хіміки називають ці головні амінокислоти стандартними, основними або нормальними. Умовно основні амінокислоти ділять на чотири класи.

У першу входять амінокислоти з неполярних бічними ланцюгами. У другій - амінокислоти, що містять полярну групу. Наступні два складають амінокислоти з бічними ланцюгами, які можуть заряджатися позитивно (вони об'єднуються в третій клас) або негативно (четвертий). Для нормальної життєдіяльності організм має потребу в повному наборі з 20основних a-Z-амінокислот. Але одні з них можуть бути синтезовані в клітинах самого організму, а інші - повинні надходити в готовому вигляді з харчових продуктів. У першому випадку амінокислоти називають замінними, а в другому - незамінними. Набір останніх для різних організмів різний. Наприклад, для білого щура незамінними є 10 амінокислот, а для молочнокислих бактерій - 16. Для зручності 20 головних амінокислот позначають символами, використовуючи одну або перші три літери російського або англійської назви амінокислоти, наприклад аланін - Ала або А, гліцин - Гли або G.

Пептиди

Полімерна молекула білка утворюється при з'єднанні в довгий ланцюжок намистин-амінокислот. Вони нанизуються на нитку хімічних зв'язків завдяки наявними у всіх амінокислот аміно-і карбоксильної групам, приєднаним к а-атому вуглецю що утворяться в результаті такої реакції з'єднання називаються пептидами(-СО-NH-угруповання в них - це пептидна група, а зв'язок між атомами вуглецю та азоту - пептидна зв'язок (її ще називають амідній).

Поєднуючи амінокислоти за допомогою пептидних зв'язків, можна отримати пептиди, складаються з залишків дуже багатьох амінокислот. Такі з'єднання отримали назву поліпептиди. Поліпептидну будову білкової молекули довів у 1902 німецький хімік Герман Еміль Фішер.

На кінцях амінокислотної ланцюжка знаходяться вільні аміно- і Карбоксильна групи; ці кінці ланцюжка називають N-і С-кінцями. Амінокислотних залишків в поліпептидного ланцюжку прийнято нумерувати з N -кінця.

Загальна кількість амінокислотних залишків у молекулі білкової змінюється дуже широких межах. Так, людський інсулін складається з 51 амінокислотного залишку, а Лізоцим молока матері-годувальниці - з 130. У гемоглобіні людини 4 амінокислотні ланцюжки, кожна з яких побудована з приблизно 140 амінокислот. Існують білки, що мають майже 3 тис. амінокислотних залишків у єдиного ланцюга.

Молекулярні маси білків лежать в діапазоні приблизно від 11 тис. для малих білків, що складаються з 100 амінокислотних залишків, до 1 млн і більше для білків з дуже довгими поліпептидними ланцюгами або для білків, що складаються з декількох поліпептидних ланцюгів.

Виникає питання: як же все величезне різноманіття білків із різними функціями і властивостями може бути створено всього з 20 молекул? А розгадка цього секрету природи проста - кожен білок має свій неповторний амінокислотний склад і унікальний порядок з'єднання амінокислот, званий первинною структурою білка.

білок фермент амінокислота пепсин

Білок у просторі

Для того щоб отримати повний «портрет» молекули білка, знання первинної і вторинної структури (коли мають справу з просторовою структурою окремих ділянок білка, кажуть про вторинну структуру білкової молекули) недостатньо. Ці відомості ще не дають уявлення ні про обсяг, ні про форму молекули, ні тим більше про розташування ділянок ланцюга по відношенню один до одного. Адже все спіралі і шари якимось чином розміщені в просторі. Загальна просторова структура поліпептидного ланцюга називається третинної структури білка.

При утворенні третинної структури білка нарешті проявляють активність R-групи - бічні ланцюги амінокислот. Саме завдяки їм «злипаються» між собою більшість «намистин»-амінокислот, надаючи ланцюга певну форму в просторі.

У живому організмі білки завжди знаходяться у водному середовищі. А найбільше число основних амінокислот - вісім - містять неполярні R-групи.

Молекула білка може складатися не з однієї, а з декількох поліпептидних ланцюгів. Кожний такий ланцюг являє собою самостійну просторову структуру - субодиницю. Наприклад, білок гемоглобін складається з чотирьох субодиниць, які утворюють єдину молекулу, розташовуючись в вершинах майже правильного тетраедра. Субодиниці «прилипають» один до одного завдяки тим же самим силам, що стабілізують третинну структуру. Це гідрофобні взаємодії, сольові містки і водневі зв'язки.

Якщо білок складається з декількох субодиниць, кажуть, що він володіє четвертинної структурою. Така структура являє собою вищий рівень організації білкової молекули. На відміну від перших трьох рівнів четвертинна структура є далеко не у всіх білків. Приблизно половина з відомих на сьогоднішній день білків її не мають.

Білок та імунітет

Білки виконують в організмі багато функцій, вони, наприклад, захищають клітини від небажаних вторгнень, оберігають їх від пошкоджень. Спеціальні білки - антитіла мають здатність розпізнавати проникли в клітини бактерії, віруси, чужорідні полімерні молекули і нейтралізувати їх. У вищих хребетних від чужорідних часток організм захищає імунна система. Вона влаштована так, що організм, в який вторглися такі «агресори» - антигени, починає виробляти антитіла. Молекула антитіла міцно зв'язується з антигеном: у антитіл, як і у ферментів, теж є центри зв'язування. Бічні ланцюга амінокислот розташовані в центрах таким чином, що антиген, який потрапив в цю пастку, вже не зможе вирватися з «залізних лап» антитіла. Після зв'язування з антитілом ворог видворяється за межі організму. Можна ввести в організм невелика кількість деяких полімерних молекул, що входять до складу бактерій або вірусів-збудників якої-небудь інфекційної хвороби. В організмі негайно з'являться відповідні антитіла. Тепер потрапив в кров або лімфу «справжній» хвороботворний мікроб негайно ж піддасться атаці цих антитіл, і хвороба буде переможена. Такий спосіб боротьби з інфекцією є не що інше, як зненавиджена багатьма щеплення. Завдяки їй організм набуває імунітет до інфекційних хвороб.

Ферменти

Каталіз численних біохімічних реакцій, що протікають в рослинних і тваринних організмах і їх клітинах, так само як і в одноклітинних мікроорганізмів, здійснюється ферментами (ензимами). Ферменти являють, собою речовини або чисто білкові структури, або протеїди-білки, пов'язані з небілкової простетичною групою. Число вже відомих ферментів дуже велике. Вважають, що одна клітина бактерії використовує до 1000 різних ферментів. Однак лише для небагатьох встановлено будову. Прикладами чисто білкових ферментів можуть служити протеолітичні ферменти травлення, такі як пепсин і трипсин. Відомі випадки, коли один і той же білок несе в організмі і структурну і ферментну функцію. Прикладом служить білок м'язів міозин, каталітично розкладаючий аденозинтрифосфат - реакція, в даному випадку дає енергію скорочення м'яза. Вітаміни - групи речовин звичайно досить складної структури, часто дуже далеких хімічно один від одного і що об'єднуються тільки з біологічного ознакою.

Це - необхідні у мікрокількостях, але абсолютно необхідні складові частини їжі, нестача яких викликає хвороба, а відсутність - загибель організму. Використовуючи вітаміни (але не тільки їх), організм людини і тварин і будує свої ферменти. Одна і таж речовина, що служить для організмів одного виду вітаміном, для інших організмів може і не бути вітаміном з двох причин: або він може його синтезувати сам. Так аскорбінова кислота - вітамін для людини, але для пацюки вона не є вітаміном, тому що організм пацюки створює її із глюкози. Деякі вітаміни мають досить універсальний характер і необхідні всім організмів - від одноклітинних (дріжджів і бактерій) до людини.

Зелені рослини здатні виробляти всі свої речовини з мінеральних вихідних речовин і CO2 і, отже, не мають потреби у вітамінах. Для дії ряду білкових ферментів в організмі необхідна присутність мікрокількості іонів деяких металів-активаторів (Mg, Zn, Mo, Mn, Cu), які вітамінами не вважаються. До складу деяких коферментів та відповідних вітамінів входять метали (залізо, кобальт). Дуже істотна роль мікрокількості металів (мікроелементів) для розвитку рослин; мабуть, ці мікроелементи використовуються для будови ферментів і служать як би «вітамінами рослин».

Висновок

Людський організм потребує постійного надходження білка та, зокрема, амінокислот, з яких він складається.

Білки грають найважливішу роль в життєдіяльності усіх організмів. Виконання специфічних дій за допомогою активних центрів є загальним принципом біологічних функцій білків.

Білки - регулятори фізіологічних процесів.

Відомо, що в спеціальних клітинах тварин і рослин робляться регулятори фізіологічних процесів - гормони.

Багато гормонів - білки.

Таким чином, для підтримки життя організм повинен отримувати з їжею деяку кількість білків. Це означає, що, коли вуглеводів і жирів в раціоні мало, харчові білки використовуються не для синтезу власних білків, а в якості джерела калорій. При тривалому голодуванні навіть власні білки витрачаються на задоволення енергетичних потреб.

Бібліографія

1. А.Н. Несмеянов, Н.А. Несмеянов «Начала органічної хімії», т.1, 2.

2. Б.А. Павлов, А.П. Терентьев «Курс органічної хімії».

3. Хімічна енциклопедія, т. 1.

4. Дж. Робертс, М. Касеріо «Основи органічної хімії».

5. Шабаров Ю.С. «Органічна хімія».

Размещено на Allbest.ru