Размещено на http://www.allbest.ru/

Размещено на http://www.allbest.ru/

Министерство образования и науки Российской Федерации

Федеральное агентство по образованию

Государственное образовательное учреждение

Новосибирский государственный технический университет

Кафедра технологии организации пищевых производств

Расчетно-графическая работа

по биохимии

Студент: Каймулдинова Мадина

Преподаватель: Кушнерова О.Ф.

Новосибирск 2013г.



• Оглавление
• I. Белки
• 1. Структура белковых молекул (первичная, вторичная, третичная, четвертичная) глобулярных и фибриллярных белков
• 2. Характеристика простых белков
• 3. Характеристика сложных белков
• 4. Денатурация, факторы ее вызывающие
• 5. Промежуточный обмен аминокислот
• 6. Синтез белка в организме. Строение АТФ
• II. Ферменты
• 1. Механизм ферментативного действия
• 2. Факторы, влияющие на активность ферментов
• 3. Характеристика 1 и 3 класса ферментов
• 4. Строение коферментов НАД, НАДФ, ФАД, ФАДФ, СоА-SH
• III. Липиды
• 1. Характеристика ПНЖК
• 2. Характеристика липоидов (фосфолипиды, стероиды (холестерин))
• 3. Реакции окисления глицерина
• 4. Этапы бета-окисления жирных кислот
• IV. Углеводы
• 1. Реакции синтеза гликогена в тканях
• 2. Реакции цикла Кребса
• Список литературы


I. Белки

1. Структура белковых молекул (первичная, вторичная, третичная, четвертичная) глобулярных и фибриллярных белков

Различают четыре уровня организации белковых молекул:

· Первичная структура;

· Вторичная структура;

· Третичная структура;

· Четвертичная структура;

Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между б-аминогруппой одной аминокислоты и б-карбоксильной группой другой аминокислоты.

Рис. 1 Образование пептидной связи

Особенности структуры:

1) Структура стабильная;

2) Уникальность полипептидной цепочки;

3) В образовании не участвуют боковые радикалы;

4) Обладает избытком энергии.

Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (б-спираль) и слоисто-складчатые (в-структура и кросс-в-форма).

б-Спираль. Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. Модель строения б-спирали (рис. 2), учитывающая все свойства пептидной связи, была предложена Полингом и Кори. Основные особенности б-спирали:

1) спиральная конфигурация полипептидной цепи, имеющая винтовую симметрию;

2) образование водородных связей между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотных остатков;

3) регулярность витков спирали;

4) равнозначность всех аминокислотных остатков в б-спирали независимо от строения их боковых радикалов;

5) боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании б-спирали.

Внешне б-спираль похожа на слегка растянутую спираль электрической плитки. Регулярность водородных связей между первой и четвертой пептидными группами определяет и регулярность витков полипептидной цепи.

Высота одного витка, или шаг б-спирали, равна 0,54 нм; в него входит 3,6 аминокислотных остатка, т. е. каждый аминокислотный остаток перемещается вдоль оси (высота одного аминокислотного остатка) на 0,15 нм (0,54:3,6 = 0,15 нм), что и позволяет говорить о равнозначности всех аминокислотных остатков в б-спирали.

в-Структура. Это разновидность вторичной структуры, которая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Ее называют также слоисто-складчатой структурой.

Имеются разновидности в-структур. Ограниченные слоистые участки, образуемые одной полипептидной цепью белка, называют кросс-в-формой (короткая в-структура). Водородные связи в кросс-в-форме образуются между пептидными группами петель полипептидной цепи. Другой тип -- полная в-структура -- характерен для всей полипептидной цепочки, которая имеет вытянутую форму и удерживается межпептидными водородными связями между смежными параллельными полипептидными цепями (рис. 3). Эта структура напоминает меха аккордеона. Причем возможны варианты в-структур: они могут быть образованы параллельными цепями (N-концы полипептидных цепей направлены в одну и ту же сторону) и антипараллельными (N-концы направлены в разные стороны). Боковые радикалы одного слоя помещаются между боковыми радикалами другого слоя.

Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки -- вытянутую (форма палочки, веретена).

Связи, стабилизирующие третичную структуру белка. В стабилизации третичной структуры играют роль связи между боковыми радикалами аминокислот. Эти связи можно разделить на:

Ш сильные (ковалентные)

К ковалентным связям относятся дисульфидные связи (--S--S--) между боковыми радикалами цистеинов, находящихся в разных участках полипептидной цепи; изопептидные, или псевдопептидные, -- между аминогруппами боковых радикалов лизина, аргинина, а не б-аминогруппами, и СООН-группами боковых радикалов аспарагиновой, глутаминовой и аминолимонной кислот, а не б-карбоксильными группами аминокислот. Отсюда и название этого типа связи -- подобная пептидной. Редко встречается эфирная связь, образуемая СООН-группой дикарбоновых аминокислот (аспарагиновой, глутаминовой) и ОН-группой гидроксиаминокислот (серина, треонина).

Ш слабые (полярные и ван-дер-ваальсовы)

К полярным связям относятся водородные и ионные. Водородные связи, как обычно, возникают между группой --NН2, -- ОН или --SН бокового радикала одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Ионные, или электростатические, связи образуются при контакте заряженных групп боковых радикалов --NН+3 (лизина, аргинина, гистидина) и --СОО- (аспарагиновой и глутаминовой кислот).

Неполярные, или ван-дер-ваальсовы, связи образуются между углеводородными радикалами аминокислот. Гидрофобные радикалы аминокислот аланина, валина, изолейцина, метионина, фенилаланина в водной среде взаимодействуют друг с другом. Слабые ван-дер-ваальсовы связи способствуют формированию гидрофобного ядра из неполярных радикалов внутри белковой глобулы. Чем больше неполярных аминокислот, тем большую роль в укладке полипептидной цепи играют ван- дер-ваальсовы связи. белок молекула фермент липоид

Конформация третичной структуры полипептидной цепи определяется свойствами боковых радикалов входящих в нее аминокислот (которые не оказывают заметного влияния на формирование первичной и вторичной структур).

Четвертичная структура белка. Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру. К ним относятся миоглобин -- белок мышечной ткани, участвующий в связывании кислорода, ряд ферментов (лизоцим, пепсин, трипсин и т. д.). Однако некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры, которая представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей с третичной структурой в единую функциональную молекулу белка. Такой белок с четвертичной структурой называется олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой -- протомерами или субъединицами (рис. 4).

При четвертичном уровне организации белки сохраняют основную конфигурацию третичной структуры (глобулярную или фибриллярную). Например, гемоглобин - белок, имеющий четвертичную структуру, состоит из четырех субъединиц. Каждая из субъединиц -- глобулярный белок и в целом гемоглобин тоже имеет глобулярную конфигурацию.

Белки волос и шерсти - кератины, относящиеся по третичной структуре к фибриллярным белкам, имеют фибриллярную конформацию и четвертичную структуру.



2. Характеристика простых белков

Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из остатков аминокислот.

Гистоны. Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), с преобладанием щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток. Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основная функция -- регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК

Протамины. Самая низкая молекулярная масса (до 12 тыс.). Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, функция - придают ДНК химическую устойчивость.

Глютелины. Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других, в зеленых частях растений. Нерастворимые в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания.

Проламины. Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием пролина и неполярных аминокислот).

Протеиноиды. Белки опорных тканей (кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы). Нерастворимые или трудно растворимые в воде, солевых и водно-спиртовых смесях белки с высоким содержанием серы. К протеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.

Альбумины. Невысокой молекулярной массой (15-17 тыс.). Характерны кислые свойства. Растворимы в воде, и слабых солевых растворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества. Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке.

Глобулины. Молекулярная масса до 100 тыс.. В воде нерастворимы, но растворимы в слабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрированных растворах (уже при 50%-м насыщении). Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых и масленичных; в плазме крови и в некоторых других биологических жидкостях. Выполняющие функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость организма к вирусным инфекционным заболеваниям.

3. Характеристика сложных белков

Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы.

Фосфопротеины. Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц).

Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.

Липопротеины. Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть -- липидами и их производными. Основная функция липопротеинов -- транспорт по крови липидов. В зависимости от количества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда обозначаются как a- и b-липопротеиды.

Металлопротеины. Содержат катионы одного или нескольких металлов. Наиболее часто это -- железо, медь, цинк, молибден, реже марганец, никель. Белковый компонент связан с металлом координационной связью.

Гликопротеины. Простетическая группа представлена углеводами и их производными. Исходя из химического строения углеводного компонента, выделяют 2 группы:

Истинные -- в качестве углеводного компонента наиболее часто встречаются моносахариды. Протеогликаны -- построены из очень большого числа повторяющихся единиц, имеющих дисахаридный характер (гиалуроновая кислота, гипарин, хондроитин, каротинсульфаты).

Функции: структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях); каталитическую (ферменты); защитную; участие в регуляции клеточного деления.

Хромопротеины. Выполняют ряд функций: участие в процессе фотосинтеза и окислительно-восстановительных реакциях, транспорт С и СО2. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями.

Нуклеопротеины. Роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами.

Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами -- в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона. Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы -- это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки -- капсида.

4. Денатурация, факторы ее вызывающие

Денатурация белка -- разрушение сил (связей), стабилизирующих

четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое изменением растворимости, вязкости, химической активности, характера рассеивания рентгеновских лучей, снижением или полной потерей биологической функции.

Рис. 5. Денатурация белковой молекулы (схема).

Факторы, которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на физические и химические.

Физические факторы.

1. Высокие температуры. Для разных белков характерна различная чувствительность к тепловому воздействию. Часть белков подвергается денатурации уже при 40-500С. Такие белки называют термолабильными. Другие белки денатурируют при гораздо более высоких температурах, они являются термостабильными.

2. Ультрафиолетовое облучение

3. Рентгеновское и радиоактивное облучение

4. Ультразвук

5. Механическое воздействие (например, вибрация).

Химические факторы.

1. Концентрированные кислоты и щелочи. Например, трихлоруксусная кислота (органическая), азотная кислота (неорганическая).

2. Соли тяжелых металлов (например, CuSO4).

3. Органические растворители (этиловый спирт, ацетон)

4. Растительные алкалоиды.

5. Мочевина в высоких концентрациях

Обратным процессом является ренатурация, то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Иногда для этого достаточно удалить денатурирующий объект. Ренатурация невозможна если затронута первичная структура.

Рис. 6. Денатурация и ренатурация рибонуклеазы.

5. Промежуточный обмен аминокислот

Промежуточный метаболизм аминокислот белковых молекул, как и других питательных веществ в живых организмах, включает катаболические (распад до конечных продуктов обмена), анаболические (биосинтез амино­кислот) процессы, а также ряд других специфических превращений, сопровождающихся образованием биологически активных соединений. Промежуточный обмен аминокислот делят на общие пути обмена и индивидуальные превращения отдельных аминокислот. Распад аминокислот осуществляется по гораздо более сложным механизмам, чем распад жирных кислот или моносахаридов, что объясняется их структурным разнообразием.

Общие пути обмена аминокислот.

Общие пути превращения аминокислот включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации.

Реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов, физиологическая роль которой заключается в синтезе D-изомеров аминокислот для построения клеточной оболочки.

Дезаминирование АК -- реакция отщепления б-аминогруппы от АК, в результате чего образуется соответствующая б-кетокислота и выделяется молекула аммиака. Дезаминирование бывает прямым и непрямым.

1) Прямое дезаминирование АК.

Прямое дезаминирование - это дезаминирование, которое происходит в 1 стадию с участием одного фермента. Прямому дезаминированию повергаются глу, гис, сер, тре, цис.

Существует 5 видов прямого дезаминирования АК

Рис. 7. Виды прямого дезаминирования.

Окислительное дезаминирование - самый активный вид прямого дезаминирования АК.

2) Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 получил название декарбоксилирования.

б-Декарбоксилирование, характерное для тканей животных, при котором от аминокислот отщепляется карбоксильная группа, стоящая по соседству с б-углеродным атомом. Продуктами реакции являются СО2 и биогенные амины:

Рис.8. Реакция декарбоксилированя.

3) Переаминирование (трансаминирование), обратимый перенос аминогруппы из молекулы одного орг. соед. в молекулу другого. Наиб. роль переаминирование играет в биохимии в процессах метаболизма азотистых оснований в тканях животных и растений. Заключается в переносе аминогруппы от молекулы a-аминокислоты в молекулу a-кетокислоты, как правило с участием ферментов - аминотрансфераз (трансаминаз), напр. по р-ции:

Рис. 9. Реакция переаминирования.



6. Синтез белка в организме. Строение АТФ

Биосинтез белков осуществляется во всех клетках про- и эукариот. Информация о первичной структуре (порядке аминокислот) белковой молекулы закодирована последовательностью нуклеотидов в соответствующем участке молекулы ДНК -- гене.

Ген-- это участок молекулы ДНК, определяющий порядок аминокислот в молекуле белка. Следовательно, от порядка нуклеотидов в гене зависит порядок аминокислот в полипептиде, т.е. его первичная структура, от которой в свою очередь зависят все другие структуры, свойства и функции белковой молекулы.

Система записи генетической информации в ДНК (и - РНК) в виде определенной последовательности нуклеотидов называется генетическим кодом. Т.е. единица генетического кода (кодон) -- это триплет нуклеотидов в ДНК или РНК, кодирующий одну аминокислоту.

Всего генетический код включает 64 кодона, из них 61 кодирующий и 3 некодирующих (кодоны-терминаторы, свидетельствующие об окончании процесса трансляции).

Кодоны-терминаторы в и - РНК: УАА, УАГ, УГА, в ДНК: АТТ, АТЦ, АЦТ.

Начало процесса трансляции определяет кодон-инициатор (АУГ, в ДНК -- ТАЦ), кодирующий аминокислоту метионин. Этот кодон первым входит в рибосому. Впоследствии метионин, если он не предусмотрен в качестве первой аминокислоты данного белка, отщепляется.

Генетический код обладает характерными свойствами.

1. Универсальность -- код одинаков для всех организмов. Один и тот же триплет (кодон) в любом организме кодирует одну и ту же аминокислоту.

2. Специфичность -- каждый кодон шифрует только одну аминокислоту.

3. Вырожденность -- большинство аминокислот могут кодироваться несколькими кодонами. Исключение составляют 2 аминокислоты -- метионин и триптофан, имеющие лишь по одному варианту кодона.

4. Между генами имеются «знаки препинания» -- три специальных триплета (УАА, УАГ, УГА), каждый из которых обозначает прекращение синтеза полипептидной цепи.

5. Внутри гена «знаков препинания» нет.

Для того, чтобы синтезировался белок, информация о последовательности нуклеотидов в его первичной структуре должна быть доставлена к рибосомам. Этот процесс включает два этапа - транскрипцию и трансляцию.

Транскрипция (переписывание) информации происходит путем синтеза на одной из цепей молекулы ДНК одноцепочной молекулы РНК, последовательность нуклеотидов которой точно соответствует последовательности нуклеотидов матрицы - полинуклеотидной цепи ДНК.

Она (и - РНК) является посредником, передающим информацию от ДНК к месту сборки молекул белка в рибосоме. Синтез и - РНК (транскрипция) происходит следующим образом. Фермент (РНК - полимераза) расщепляет двойную цепочку ДНК, и на одной из ее цепей (кодирующей) по принципу комплементарности выстраиваются нуклеотиды РНК. Синтезированная таким образом (матричный синтез) молекула и - РНК выходит в цитоплазму, и на один ее конец нанизываются малые субъединицы рибосом.

Второй этап в биосинтезе белка -- трансляция -- это перевод последовательности нуклеотидов в молекуле и - РНК в последовательность аминокислот в полипептиде. У прокариот, не имеющих оформленного ядра, рибосомы могут связываться с вновь синтезированной молекулой и - РНК сразу же после ее отделения от ДНК или даже до полного завершения ее синтеза. У эукариот и - РНК сначала должна быть доставлена через ядерную оболочку в цитоплазму. Перенос осуществляется специальными белками, которые образуют комплекс с молекулой и - РНК. Кроме функций переноса эти белки защищают и - РНК от повреждающего действия цитоплазматических ферментов.

В цитоплазме на один из концов и - РНК (а именно на тот, с которого начинается синтез молекулы в ядре) вступает рибосома и начинается синтез полипептида. По мере продвижения по молекуле РНК рибосома транслирует триплет за триплетом, последовательно присоединяя аминокислоты к растущему концу полипептидной цепи. Точное соответствие аминокислоты коду триплета и - РНК обеспечивается т - РНК.

Транспортные РНК (т - РНК) «приносят» аминокислоты в большую субъединицу рибосомы. Молекула т - РНК имеет сложную конфигурацию. На некоторых участках ее между комплементарными нуклеотидами образуются водородные связи, и молекула по форме напоминает лист клевера. На ее верхушке расположен триплет свободных нуклеотидов (антикодон), который соответствует определенной аминокислоте, а основание служит местом прикрепления этой аминокислоты (рис. 1).

Рис. 10. Схема строения транспортной РНК: 1 -- водородные связи; 2 -- антикодон; 3 --место прикрепления аминокислоты.

Каждая т - РНК может переносить только свою аминокислоту. Т-РНК активируется специальными ферментами, присоединяет свою аминокислоту и транспортирует ее в рибосому. Внутри рибосомы в каждый данный момент находится всего два кодона и-РНК. Если антикодон т-РНК является комплементарным кодону и-РНК, то происходит временное присоединение т-РНК с аминокислотой к и-РНК. Ко второму кодону присоединяется вторая т-РНК, несущая свою аминокислоту. Аминокислоты располагаются рядом в большой субъединице рибосомы, и с помощью ферментов между ними устанавливается пептидная связь. Одновременно разрушается связь между первой аминокислотой и ее т-РНК, и т-РНК уходит из рибосомы за следующей аминокислотой. Рибосома перемещается на один триплет, и процесс повторяется. Так постепенно наращивается молекула полипептида, в которой аминокислоты располагаются в строгом соответствии с порядком кодирующих их триплетов (матричный синтез) (рис. 2).

Рис. 11. Схема бисинтеза белка: 1 -- и-РНК; 2 - субъединицы рибосомы; 3 -- т-РНК с аминокислотами; 4 -- т-РНК без аминокислот; 5 -- полипептид; 6 -- кодон и-РНК; 7- антикодон т-РНК.

Одна рибосома способна синтезировать полную полипептидную цепь. Однако, нередко по одной молекуле и-РНК движется несколько рибосом. Такие комплексы называются полирибосомами. После завершения синтеза полипептидная цепочка отделяется от матрицы - молекулы и-РНК, сворачивается в спираль и приобретает свойственную ей (вторичную, третичную или четвертичную) структуру. Рибосомы работают очень эффективно: в течение 1с бактериальная рибосома образует полипептидную цепь из 20 аминокислот.



II. Ферменты

1. Механизм ферментативного действия

Ферменты обладают очень высокой специфичностью. Фишер в 1890 г. высказал предположение, что эта специфичность обусловливается особой формой молекулы фермента, точно соответствующей форме молекулы субстрата (или субстратов). Эту гипотезу часто называют гипотезой «ключа и замка»: субстрат сравнивается в ней с «ключом», который точно подходит по форме к «замку», т. е. к ферменту. Часть молекулы фермента, вступающую в контакт с субстратом, называют активным центром фермента, и именно активный центр фермента имеет особую форму.

Молекулы большей части ферментов во много раз крупнее, чем молекулы тех субстратов, которые атакует данный фермент. Активный же центр фермента составляет лишь очень небольшую часть его молекулы, обычно от 3 до 12 аминокислотных остатков. Роль остальных аминокислот, составляющих основную массу фермента, заключается в том, чтобы обеспечить его молекуле правильную глобулярную форму, которая очень важна для наиболее эффективной работы активного центра фермента.

Образовавшиеся продукты по форме уже не соответствуют активному центру фермента. Они отделяются от него (поступают в окружающую среду), после чего освободившийся активный центр может принимать новые молекулы субстрата. В 1959 г. Кошланд предложил новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка», получившую название гипотезы «индуцированного соответствия». На основе данных, позволяющих считать ферменты и их активные центры физически более гибкими, чем это казалось вначале, он заключил, что субстрат, соединяясь с ферментом, вызывает какие-то изменения в структуре его активного центра. Аминокислотные остатки, составляющие активный центр фермента, принимают определенную форму, которая дает возможность ферменту наиболее эффективным образом выполнять свою функцию.

2. Факторы, влияющие на активность ферментов

Влияние температуры

Температура, при которой наблюдается максимальная активность ферментов, называется оптимальной. Для большинства ферментов оптимальной температурой является температура от +35С -- +45С. Если фермент поместить в условия, ниже оптимальной температуры, будет происходить снижение его активности, такое состояние называется обратимой инактивацией фермента, т.к. если вновь поднять температуру до оптимальной, активность фермента возобновится. Если поместить фермент в условия, где температура будет выше оптимальной, то также будет прроисходить снижение его активности, но в данном случае необратимая инактивация, т.к. если понизить температуру до оптимальной, активность фермента не возобновится. Это объясняется тем, что высокая температура вызывает денатурацию молекулы фермента.

Влияние рН среды

рН среды влияет на заряд молекулы фермента, а значит на работу АЦ. Оптимальная рН для каждого фермента своя, но для большинства ферментов от 4 до 7. Например, для альфа-амилазы слюны опт.рН равна 6,8. Имеются исключения, например, для пепсина опт.рН равна 1,5-2,0; для трипсина и химотрипсина опт.рН равна 8-9.

Влияние концентрации фермента и субстрата

Чем больше фермента, тем скорость реакции выше. То же самое можно сказать о влиянии концентрации субстрата. Но теоретически для каждого фермента имеется насыщающая концентрация субстрата, при которой все АЦ фермента будут заняты субстратом и реакция будет на определенном уровне (максимальном), сколько бы субстрата мы не добавляли.

Влияние веществ-регуляторов

Регуляторы можно разделить на активаторы и ингибиторы. Как те, так и другие делятся на специфические и неспецифические. К специфическим активаторам относятся соли желчных кислот (для липазы поджелудочной железы); соляная кислота (для пепсина); ионы хлора (для альфа-амилазы). К неспецифическим активаторам относятся ионы магния, которые активируют фосфатазы и киназы. К специфическим ингибиторам относятся концевые пептиды в проферментах. Проферменты - это неактивные формы ферментов, которые активируются в результате отщепления концевых пептидов под действием активаторов. Для каждого профермента свой концевой пептид. Например, трипсин вырабатывается в неактивном виде -- в виде трипсиногена. В нем АЦ закрыт концевым гексапептидом, выполняющим роль специфического ингибитора для трипсина. При активации происходит отщепление этого гексапептида и АЦ трипсина становится открытым, фермент активен. К неспецифическим ингибиторам относятся соли тяжелых металлов, например, сульфат меди. Они вызывают денатурацию ферментов.

Конкурентное ингибирование - это явление, когда наблюдается структурное сходство между субстратом и ингибитором, они конкурируют за связь с АЦ фермента. Если ингибитора больше, чем субстрата, то образуется комплекс фермент-ингибитор. Если добавить субстрат, то он вытеснит ингибитор. Например, для сукцинатдегидрогеназы сукцинат - это субстрат, а малонат или оксалоацетат - конкурентные ингибиторы. К этому типу ингибирования относится также ингибирование продуктами реакции. Часто продукты реакции похожи на субстраты. Например, для глюкозо-6-фосфатазы субстратом является глюкозо-6-фосфат, а продуктом глюкоза.

Неконкурентное ингибирование - это явление, когда между субстратом и ингибитором нет структурного сходства. Субстрат и ингибитор могут одновременно связаться с ферментом. При этом образуется комплекс фермент-субстрат-ингибитор. Ингибитор связывается с каталитическим участком АЦ и блокирует его. Например, для фермента цитохромоксидазы субстратом является кислород, а ингибиторами соли синильной кислоты.

3. Характеристика 1 и 3 класса ферментов

Оксиредуктазы - это ферменты, катализирующие реакции окисления и восстановления, т.е. перенос электронов от донора к акцептору. Окисление представляет собой отнятие атомов водорода от субстрата, а восстановление это присоединение атомов водорода к акцептору.

К оксидоредуктазам относятся: дегидразы, оксидазы, оксигеназы, гидроксилазы, пероксидазы, каталазы. Например, фермент алкогольдегидрогеназа катализирует реакцию превращение спирта в альдегид.

Оксиредуктазы, переносящие атом водорода или электроны непосредственно на атомы кислорода, называются аэробными дегидрогеназами (оксидазами), тогда как оксидоредуктазы, переносящие атом водорода или электроны от одного компонентадыхательной цепи ферментов к другому, называются анаэробными дегидрогеназами. Распространённым вариантом окислительно-восстановительного процесса в клетках является окисление атомов водорода субстрата при участии оксиредуктаз. Оксидоредуктазы являются двухкомпонентными ферментами, у которых один и тот же кофермент может связываться с различными апоферментами. Например, многие оксидоредуктазы в качестве кофермента содержат НАД и НАДФ. В конце многочисленного класса оксиредуктаз ( на 11 позиции) находятся ферменты типа каталаз и пероксидаз. Из всего количества белков пероксисом клеток до 40 процентов приходится на каталазу. Каталаза и пероксидаза расщепляют пероксид водорода в следующих реакциях: Н2О2 + Н2О2 = О2 + 2Н2О H2O2 + HO - R - OH = O=R=O + 2H2O Из данных уравнений сразу становятся видны как аналогия, так и существенное отличие между этими реакциями и ферментами. В этом смыслекаталазное расщепление пероксида водорода представляет собой особый случай пероксидазной реакции, когда пероксид водорода служит и в качестве субстрата, и акцептора в первой реакции.

Гидролазы, класс ферментов, катализирующих реакции гидролитического (с участием воды) расщепления внутримолекулярных связей (гидролиза). Г. широко распространены в клетках растений и животных. Участвуют в процессах обмена белков, нуклеиновых кислот, углеводов, липидов и др. биологически важных соединений. По типу гидролизуемой связи класс гидролаз делят на ряд подклассов: действующие на сложноэфирные связи (например, липаза); на гликозильные связи (например, амилаза); на пептидные связи (например, пепсин); на кислотноангидридные связи (например, аденозинтрифосфатаза) и т.д.

По химической природе большинство гидролаз -- простые белки; для проявления их каталитической активности необходимо наличие неизмененных сульфгидрильных (SH--) групп, занимающих определенное положение в полипептидной цепи. Ряд Г. получен в кристаллическом виде (уреаза, пепсин, трипсин, химотрипсин и др.). Механизм каталитического действия некоторых исследованных гидролаз включает соединение фермента с расщепляемым веществом с последующим отщеплением продуктов реакции и освобождением фермента. Показано, что в механизмах ферментативного гидролиза много общего с механизмом действия трансфераз и что некоторые гидролазы могут переносить отщепляемые группы не только на воду, но и на др. молекулы.



4. Строение коферментов НАД, НАДФ, ФАД, ФАДФ, СоА-SH

НАД, NAD -- кофермент, присутствующий во всех живых клетках, входит в состав ферментов группы дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные реакции; выполняет функцию переносчика электронов и водорода, которые принимает от окисляемых веществ. Восстановленная форма (NADH) способна переносить их на другие вещества.

Представляет собой динуклеотид, молекула которого построена из амида никотиновой кислоты и аденина, соединённых между собой цепочкой, состоящей из двух остатков D-рибозы и двух остатков фосфорной кислоты; применяется в клинической биохимии при определении активности ферментов крови.

Рис. 12. Строение кофермента НАД.

НАДФ, NADP -- широко распространённый в природе кофермент некоторых дегидрогеназ -- ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых клетках. NADP принимает на себя водород и электроны окисляемого соединения и передаёт их на другие вещества. В хлоропластах растительных клеток NADP восстанавливается при световых реакциях фотосинтеза и затем обеспечивает водородом синтез углеводов при темновых реакциях. NADP, -- кофермент, отличающийся от NAD содержанием ещё одного остатка фосфорной кислоты, присоединённого к гидроксилу одного из остатков D-рибозы, обнаружен во всех типах клеток.

Рис. 13. Строение кофермента НАДФ.

ФАД, FAD -- кофермент, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. FAD существует в двух формах -- окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами.

Рис. 14. Строение кофермента ФАД.

Кофермент А (коэнзим А, КоА, СоА, HSKoA) -- кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов, принимающий участие в реакциях переноса ацильных групп при синтезе и окислении жирных кислот и окислении пирувата в цикле лимонной кислоты.

Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты (1), связанной пирофосфатной группой (2) с остатком пантотеновой кислоты (3), которая в свою очередь связанна пептидной связью с аминокислотой в-аланином (4) (эти две группы представляют собой остаток пантотеновой кислоты), соединённой пептидной связью с остатком в-меркаптоэтаноламина (5).

Рис. 15. Строение кофермента А.



III. Липиды

1. Характеристика ПНЖК

Из более чем 200 жирных кислот, присутствующих в природе, ѕ относятся к ненасыщенным кислотам. Роль ненасыщенных жирных кислот разнообразна. Они используются для образования жира, который покрывает и защищает внутренние органы, участвуют в формировании мембран клеток организма. Эти соединения регулируют важные функции организма, такие как артериальное давление, сокращение отдельных мышц, температура тела, агрегация тромбоцитов и воспаление. Кроме того, эти жирные кислоты также:

- улучшают структуру кожи и волос, снижают артериальное давление, способствуют профилактике артрита, понижают уровень холестерина, уменьшают риск тромбообразования;

- оказывают положительное воздействие при заболеваниях сердечно-сосудистой системы и т.д.;

- содействуют трансмиссии нервных импульсов;

- требуются для нормального развития и функционирования мозга.

Полиненасыщенные жирные кислоты (ПНЖК) - это жирные кислоты, молекулы которых содержат более чем одну двойную связь, общая формула которых имеет вид:

СН3-(СН2)m (СН=СН-(СН2)x (СН2)n)-СООН.

По систематической номенклатуре указывается:

- очередность атомов углерода с первой двойной связью по отношению к углероду концевой метильной группы или омега (щ)-положение (от щ - последней буквы греческого алфавита, то есть символа конца) либо допускается обозначение n-положения (по латинскому алфавиту);

- рациональное название кислоты греческого происхождения, первая часть которого включает обозначение числа атомов углерода, например, октадека - 18; эйкоза - 20; докоза - 22 и т.д. Вторая часть - количество двойных связей «ен», например, ди - 2; три - 3; тетра - 4 и т.д.

Отсюда название, например, б-линоленовой кислоты имеет вид: октадекатриеновая или 18:3, то есть общее число атомов углерода - 18, количество двойных связей - 3, двойная связь в положении - 3.

Поэтому различают два класса ПНЖК омега-3 класс и омега-6 класс. В омега-3-кислотах первая двойная связь находится у 3-го атома углерода метильного конца молекулы, в омега-6-кислотах - у 6-го атома углерода.

Полиненасыщенными жирными кислотами семейства омега-3 являются:

- б-линоленовая;

- эйкозапентаеновая;

- докозагексаеновая кислоты.

Полиненасыщенными жирными кислотами семейства омега-6 являются:

- линолевая;

- г-линоленовая;

- арахидоновая кислоты.

Среди этих кислот большое значение имеет количество щ-3 кислот и соотношение кислот щ-6 и щ-3 класса, а не общее количество ПНЖК.

щ-3 жирные кислоты образуют гормоны тканей и препятствуют закупориванию и старению сердечно-сосудистой системы. Они способствуют предотвращению и снижению воспалительных и аллергических процессов. Достаточное снабжение организма щ-3 кислотами способствует развитию мозга и поддержанию умственной работоспособности

Клетки млекопитающих способны синтезировать только омега-9 жирные кислоты, которые содержат не более трех двойных связей и не далее чем у 9-го атома углерода от метильного конца. Незаменимые омега-3 и омега-6 жирные кислоты поступают в организм только с пищей, поскольку в клетках млекопитающих нет ферментов, катализирующих введение двойных связей в цепь жирных кислот далее 9-го атома углерода. Эти кислоты по своим биологическим свойствам относятся к жизненно необходимым веществам и называются «Витамином F».

При этом омега-6-кислоты (линолевая, г-линоленовая и арахидоновая) содержатся в растительных маслах и фосфолипидах животных, а омега-3-кислоты (эйкозопентаеновая и докозогексаеновая) в фитопланктоне и жире поедающих его морских рыб (лосось, макрель, сардина, сельдь и т.д.). б-Линоленовая кислота (омега-3) содержится в грецких орехах, льняном семени и соевом масле.

Соотношение, в котором поступают эти кислоты с пищей в организм, существенно влияет и на соотношение синтезируемых далее длинноцепочечных жирных кислот групп омега-6 и омега-3. Нарушение этого соотношения в отдельных случаях может вызвать нежелательное изменение обменных процессов.

Важное значение имеет и соотношение кислот семейства омега-3, а именно эйкозопентаеновой, докозогексаеновой кислот и б-линоленовой кислоты. Связано это с тем, что эйкозопентановая и докозогексаеновая кислоты в организме человека участвуют в обмене веществ в том виде, в каком они поступают с пищей, в результате чего их избыток может привести к нарушению обменных процессов, в то время как б-линоленовая кислота, участвуя непосредственно в обмене веществ организма, является также предшественником образования эйкозопентаеновой и докозогексаеновой кислот. Поэтому при недостатке этих кислот они могут быть синтезированы организмом из б-линоленовой кислоты.

Главными источниками ПНЖК являются растительные масла. Растительные масла отличаются комбинацией жирных кислот, а именно ПНЖК (соотношение щ-6- и щ-3-кислот), мононенасыщенных (МНЖК) и насыщенных (НЖК) кислот. При этом оптимальным с точки зрения биологической ценности является следующее соотношение этих кислот: ПНЖК - 10 %, НЖК - 30 %, МНЖК - 60 %, что обеспечивается при использовании в рационе 1/3 растительных 2/3 животных жиров. В табл. 17 представлен жирнокислотный состав различных растительных масел.

К наиболее распространенным растительным маслам, применяемым в технологии пищевых продуктов, в том числе и мясных, относятся подсолнечное, кукурузное, соевое, оливковое и красное пальмовое.

· Подсолнечное и кукурузное масла содержат в своем составе значительное количество линолевой кислоты, соответственно 65 % и 45 %.

· Соевое масло наряду с жирными кислотами семейства омега-6 содержит кислоты семейства омега-3 (до 15 % линоленовой кислоты).

· Оливковое масло содержит незначительное количество ПНЖК, однако очень богато олеиновой кислотой, которое по своему действию на организм приравнивается к ПНЖК.

· Красное пальмовое масло получают из мякоти плодов, обволакивающей семена пальмового дерева «Carotino» (Малазия). Это масло характеризуется высоким содержанием олеиновой кислоты (46,7 %), а также линолевой (13 %) и линоленовой кислот (1,3 %), а кроме этого, отличается высоким содержанием каратиноидов (473 мг/кг) и витамина Е (730 мг/кг).

Однако с точки зрения биологической ценности для обеспечения оптимального соотношения в продукте щ-6- и щ-3-кислот необходимо в производство пищевых продуктов вовлекать другие виды масла, в частности ореховое масло.

Хорошим источником незаменимых щ-3 жирных кислот является рыбий жир. Установлено, что кислоты, содержащиеся в рыбьем жире, способствуют снижению уровня тромбоксанов, которые повышают агрегацию тромбоцитов и увеличивают вязкость крови.

2. Характеристика липоидов (фосфолипиды, стероиды (холестерин))

Липоиды, группа веществ, различных по своему хим. строению, включающая жиры и вещества, напоминающие жиры некоторыми физическими и химическими свойствами, особенно растворимостью, а именно -- фосфатиды, стерины, цереброзиды, лецитин и холестерин.

Фосфолипиды состоят из трехатомного спирта глицерина, двух остатков жирных кислот, остатка фосфорной кислоты и азотистого соединения.

Рис.16. Строение фосфолипидов.

Классификация фосфолипидов

В зависимости от входящего в их состав многоатомного спирта принято делить фосфолипиды на:

* глицерофосфолипиды (глицерофосфатиды) -- содержат остаток глицерина

* фосфатидилхолин (лецитин)

* фосфатидилэтаноламин (кефалин)

* фосфатидилсерин

* кардиолипин

* плазмалоген(этаноламиновый плазмологен)

* фосфосфинголипиды -- содержат остаток сфингозина

* сфингомиелины

* фосфоинозитиды -- содержат остаток инозитола

* фосфатидилинозитол

Стероиды, класс органических соединений, относящихся по химической природе к изопреноидам. Различные виды стероидов широко распространены в живой природе и встречаются у микроорганизмов, растений и животных. Стероиды содержат три циклогексановых и одно циклопентановое кольцо.

К стероидам относятся гормоны коркового вещества, надпочечников, желчные кислоты, витамин D.

В организме человека важное место занимают стерины (холестерин). Стеринами называются cтероидные спирты. Все стерины содержат в-гидроксильную группу при С-3 и одну или несколько двойных связей в кольце В и боковой цепи. В молекулах стеринов отсутствуют карбоксильные и карбонильные группы. В организме животных наиболее важным стерином является холестерин.

Рис. 17. Структурная формула холестерина.

Холестерин присутствует во всех животных тканях, особенно в нервных тканях. Он является важнейшей составной частью клеточных мембран, где регулирует их текучесть. Запасной и транспортной формами холестерина служат его эфиры с жирными кислотами. Наряду с другими липидами холестерин и его эфиры присутствуют в составе липопротеидных комплексов плазмы крови. Холестерин входит в состав желчи и многих желчных камней.

Нарушение обмена холестерина играет важную роль в развитии атеросклероза, заболевания связанного с отложением холестерина (бляшек) на стенках кровеносных сосудов (кальцинирование) из-за повышенного уровня холестерина в крови. Для предупреждения атеросклероза важно, чтобы в пищевом рационе прeoблaдaли продукты растительного происхождения, для которых характерно низкое содержание холестерина. Напротив, пищевые продукты животного происхождения содержат много холестерина, особенно яичный желток, мясо, печень, мозги.

3. Реакции окисления глицерина

Окисление глицерина начинается с активирования глицерина в реакции с АТФ в присутствии фермента глицерофосфаткиназы

Вместе с фосфатной группой АТФ на глицерин переносится энергия, необходимая для активации глицерина. Такой активированный глицерин способен окисляться в фосфоглицериновый альдегид при участии кофермента НАД в качестве переносчика водорода.

Н _О

НС-ОН С

\ _Н

НС-ОН + НАД НС - ОН + НАД Н₂

/^ОН /^ОН

НС-О-Р=О НС- О- Р=О

\_ОН \_ОН

Н Н

^{Фосфоглицерин 3- Фосфоглицериновый альдегид}

Дальнейшие пути превращения 3-фосфоглицеринового альдегида (ФГА) : распад до молочной кислоты в анаэробных условиях, окисление до СО₂ и Н₂О в цикле Кребса в анаэробных условиях.

Рис 18. Схема окисления глицерина.

4. Этапы бета-окисления жирных кислот

1 Этап: Активирование жирной кислоты



АМФ-аденазинмонофосфат

2 Этап: Дегидрирование (внутримолекулярное окисление жирных кислот)

3 Этап: Гидратация

4 Этап: Дегидратация

5 Этап: Тиолазная реакция



IV. Углеводы

1. Реакции синтеза гликогена в тканях

Прежде всего глюкоза подвергается фосфорилированию при участии фермента гексокиназы, а в печени--и глюкокиназы. Далее глюкозо-6-фосфат под влиянием фермента фосфоглюкомутазы переходит в глюкозо-1-фос-фат:

Образовавшийся глюкозо-1-фосфат уже непосредственно вовлекается в синтез гликогена. На первой стадии синтеза глюкозо-1-фосфат вступает во взаимодействие с УТФ (уридинтрифосфат), образуя уридиндифосфатглю-козу (УДФ-глюкоза) и пирофосфат. Данная реакция катализируется ферментом глюкозо-1-фосфат-уридилилтрансферазой (УДФГ-пирофосфорила-за):На второй стадии -- стадии образования гликогена -- происходит перенос глюкозного остатка, входящего в состав УДФ-глюкозы, на глюкозидную цепь гликогена («затравочное» количество).

При этом образуется а-(1-->4)-связь между первым атомом углерода добавляемого остатка глюкозы и 4-гидроксильной группой остатка глюкозы цепи. Эта реакция катализируется ферментом гликогенсинтазой. Необходимо еще раз подчеркнуть, что реакция, катализируемая гликогенсинтазой, возможна только при условии, что полисахаридная цепь уже содержит более 4 остатков D-глюкозы.



Образующийся УДФ затем вновь фосфорилируется в УТФ за счет АТФ, и таким образом весь цикл превращений глюкозо-1-фосфата начинается сначала.

2. Реакции цикла Кребса

Цикл трикарбоновых кислот впервые был открыт английским биохимиком Г. Кребсом. Он первым постулировал значение данного цикла для полного сгорания пирувата, главным источником которого является гликолитическое превращение углеводов. В дальнейшем было показано, что цикл трикарбо-новых кислот является тем центром, в котором сходятся практически все метаболические пути.

Таким образом, цикл Кребса - общий конечный путь окисления ацетильных групп (в виде ацетил-КоА), в которые превращается в процессе катаболизма большая часть органических молекул, играющих роль «клеточного топлива»: углеводов, жирных кислот и аминокислот.

Образовавшийся в результате окислительного декарбоксилирования пирувата в митохондриях ацетил-КоА вступает в цикл Кребса. Данный цикл происходит в матриксе митохондрий и состоит из восьми последовательных реакций (рис. 10.9). Начинается цикл с присоединения ацетил-КоА к оксалоацетату и образования лимонной кислоты (цитрата). Затем лимонная кислота (шестиуглеродное соединение) путем ряда дегидрирований (отнятие водорода) и двух декарбоксилирований (отщепление СО2) теряет два углеродных атома и снова в цикле Кребса превращается в оксалоацетат (четырехуглеродное соединение), т.е. в результате полного оборота цикла одна молекула ацетил-КоА сгорает до СО2 и Н2О, а молекула окса-лоацетата регенерируется. Рассмотрим все восемь последовательных реакций (этапов) цикла Кребса.

Рис. 19. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса).

Первая реакция катализируется ферментом цит-рат-синтазой, при этом ацетильная группа ацетил-КоА конденсируется с оксалоацетатом, в результате чего образуется лимонная кислота:

По-видимому, в данной реакции в качестве промежуточного продукта образуется связанный с ферментом цитрил-КоА. Затем последний самопроизвольно и необратимо гидролизуется с образованием цитрата и HS-KoA.

В результате второй реакции образовавшаяся лимонная кислота подвергается дегидратированию с образованием цис-аконитовой кислоты, которая, присоединяя молекулу воды, переходит в изолимонную кислоту (изоцитрат). Катализирует эти обратимые реакции гидратации-дегидратации фермент аконитатгидратаза (аконитаза). В результате происходит взаимоперемещение Н и ОН в молекуле цитрата:

Третья реакция, по-видимому, лимитирует скорость цикла Кребса. Изолимонная кислота дегидрируется в присутствии НАД-зависимой изо-цитратдегидрогеназы.

В ходе изоцитратдегидрогеназной реакции изолимонная кислота одновременно декарбоксилируется. НАД-зависимая изоцитратдегидрогеназа является аллостерическим ферментом, которому в качестве специфического активатора необходим АДФ. Кроме того, фермент для проявления своей активности нуждается в ионах Mg2+или Мn2+.

Во время четвертой реакции происходит окислительное декарбокси-лирование б-кетоглутаровой кислоты с образованием высокоэнергетического соединения сукцинил-КоА. Механизм этой реакции сходен с таковым реакции окислительного декарбоксилирования пирувата до ацетил-КоА, б-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс напоминает по своей структуре пируватдегидрогеназный комплекс. Как в одном, так и в другом случае в реакции принимают участие 5 коферментов: ТПФ, амид липоевой кислоты, HS-KoA, ФАД и НАД+.

Пятая реакция катализируется ферментом сукцинил-КоА-синтета-зой. В ходе этой реакции сукцинил-КоА при участии ГТФ и неорганического фосфата превращается в янтарную кислоту (сукцинат). Одновременно происходит образование высокоэргической фосфатной связи ГТФ за счет высокоэргической тиоэфирной связи сукцинил-КоА:



В результате шестой реакции сукцинат дегидрируется в фумаровую кислоту. Окисление сукцината катализируется сукцинатдегидрогеназой, в молекуле которой с белком прочно (ковалентно) связан кофермент ФАД. В свою очередь сукцинатдегидрогеназа прочно связана с внутренней ми-тохондриальной мембраной:

Седьмая реакция осуществляется под влиянием фермента фума-ратгидратазы (фумаразы). Образовавшаяся при этом фумаровая кислота гидратируется, продуктом реакции является яблочная кислота (малат).

Следует отметить, что фумаратгидратаза обладает стереоспецифичностью (см. главу 4) - в ходе реакции образуется L-яблочная кислота:

Наконец, в ходе восьмой реакции цикла трикарбоновых кислот под влиянием митохондриальной НАД-зависимой малатдегидрогеназы происходит окисление L-малата в оксалоацетат:



Список литературы

Ш http://www.xumuk.ru/biologhim/151.html]ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ[/url]

Ш http://www.xumuk.ru/biologhim/143.html]Синтез гликогена[/url]

Ш Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. -- 3. -- Москва: Высшая школа, 2000. -- 479 с.

Ш Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии: Учеб. для хим. и биол. спец. пед. ун-тов и ин-тов / Ю. Б. Филиппович. - 4-е изд., перераб. и доп. - М.: «Агар», 1999. - 512 с.

Размещено на Allbest.ru

...