Физико-химический анализ белка

Характеристика белкового, липидного и углеводного состава молока. Биологические функции белков молока. Казеины, их физико-химические свойства, а также сывороточные белки - b-лактоглобулин, a-лактоглобулин, иммуноглобулин и альбумин сыворотки крови.

Рубрика Химия
Вид реферат
Язык русский
Дата добавления 11.05.2014
Размер файла 22,5 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

Содержание

1. Белковый состав молока. Биологические функции белков молока

2. Липидный состав молока. Биологические функции белков молока

3. Углеводный состав молока. Биологические функции белков молока

4. Казеины, физико-химические свойства

1. Белковый состав молока. Биологические функции белков молока

Молоко -- питательная жидкость, вырабатываемая молочными железами самок млекопитающих. Естественное предназначение молока -- вскармливание детёнышей (в том числе у человека), которые ещё не способны перевариватьдругую пищу. В настоящее время молоко входит в состав многих продуктов, используемых человеком, а его производство стало крупной отраслью промышленности.

Молоко -- многокомпонентная полидисперсная система, в которой все составные вещества находятся втонкодисперсном состоянии, что обеспечивает молоку жидкую консистенцию.

Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 4%. Белки молока разнообразны по строению, физико-химическим свойствам и биологическим функциям. Они необходимы для обеспечения нормального развития теленка, а также имеют особое значение в питании людей.

В молоке содержится целая система белков, среди которых выделяют две главные группы: казеины и сывороточные белки. Белковый состав приведен в табл.1.

Таблица 1 Белковый состав молока

Белок

Содержание, % от общего количества белков обезжиренного молока

Молекулярная масса

Изоэлектри-ческая точка, рН

Компоненты и генетические варианты

Казеины

78-85

бs-казеины

45-55

22000-24000

4,1

Компоненты: бs1(варианты А, В, С, D), бs0, бs2, бs3, бs4, бs5

ч -казеины

8-15

19000

4,1

Компоненты, содержащие от 1 до 5 углеводных цепей, варианты А, В

в-казеины

25-35

24000

4,5

Варианты А1, А2, А3, В, С, D

г-казеины

3-7

12000-21000

5,8-6

Компоненты: г1, (варианты А1, А2, А3, В), г2, г3

Сывороточные белки

15-22

в-лактоглобулин

7-12

18000

5,3

Варианты А, В, D, Dr

б-лактоглобулин

2-5

14000

4,2-4,5

Варианты А, В

альбумин сыворотки крови

0,7-1,3

69000

4,7

Иммуноглобулины

1,9-3,3

ИгG

1,4-3,3

150000-163000

5,5-6,8

Компоненты: ИгG1, ИгG2

ИгA

0,2-0,7

400000

ИгM

0,1-0,7

1000000

Протеозо-пептоны

2-6

4000-41000

3,3-3,7

Компоненты: 3, 5, 8 «быстрый», 8 «медленный»

К первой основной группе относится казеин, содержащий 4 фракции и их фрагменты. Вторая группа представлена сывороточными белками - в-лактоглобулином, б-лактоглобулином, иммуноглобулинами и альбумином сыворотки крови. Кроме того, в нее входят лактоферрин и некоторые другие, так называемые минорные, белки. К третьей группе относятся белки оболочек жировых шариков, составляющие всего около 1% всех белков молока. иммуноглобулин белок молоко казеин

Основная часть белков молока (78-85%) представлена казеинами (казеином). Благодаря использованию современных методов биохимического анализа белков, в том числе электрофореза в различных средах, стал известен состав компонентов (фракций) казеина, а также генетические варианты главных компонентов.

Компонентами сывороточных белков являются в-лактоглобулин и б-лактоглобулин, а также альбумин сыворотки крови, иммуноглобулины, протеозо-пептоны и лактоферрин.

К белкам молока следует отнести ферменты, некоторые гормоны (пролактин и др.) и белки оболочек жировых шариков. Казеины являются пищевыми белками. Они максимально расщепляются пищеварительными протеиназами в нативном состоянии, в то время как обычно глобулярные белки приобретают эту способность только после денатурации. Казеины обладают свойством свертываться в желудке новорожденного с образованием сгустков высокой степени дисперсности. Кроме того, они являются источником кальция и фосфора, а также целого ряда физиологических активных пептидов. Так, при частичном гидролизе ?-казеина под действием химозина в желудке освобождаются гликомакропептиды, регулирующие процесс пищеварения (уровень желудочной секреции). Физиологическая активность присуща и растворимым фосфопептидам, образующимся при гидролизе ?-казеина.

Не менее важными биологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, являясь носителями пассивного иммунитета, лактоферрин и другой белок - лизоцим, относящийся к ферментам молока, обладают антибактериальными свойствами. Лактоферрин и в-лактоглобулин выполняют транспортную роль - переносят в кишечник новорожденного железо, витамины и другие важные соединения.

Сывороточный белок б-лактоглобулин имеет специфическую функцию: он необходим для процесса синтеза лактозы.

Казеин, как и все белки - сложное соединение аминокислот, в которых имеются свободные аминные (основные) и кислотные группы. Таким образом, казеин - амфотерный электролит, способный диссоциировать как кислота и как основание в зависимости от реакции среды. При щелочной реакции раствора казеин заряжается отрицательно, вследствие чего он способен реагировать с кислотами:

R - СH - NH2 + HCl => R - CH - NH3Cl

COOH NH3OH

Наоборот, в кислом растворе казеин приобретает способность реагировать со щелочами, т.е. катионами, при этом он заряжается отрицательно:

R - СH - NH2 + NaOH => R - CH - NH3OH

COOH COONa

Следовательно, казеин может образовывать соли и с основаниями, и с кислотами.

Вследствие того, что количество карбоксильных групп больше, чем аминных, реакция казеина кислая; для нейтрализации его в растворе нейтральных солей при индикаторе фенолфталеине требуется около 8,1 мл 0,1 н. раствора щелочи на 1 г казеина.

В кислотах как минеральных, так и органических (уксусная, муравьиная и т.д.) казеин растворяется. Растворы казеина - это вязкие коллоидные трудно фильтрующиеся жидкости. Из соединений казеина наибольший интерес представляют соли щелочных и щелочноземельных металлов.

Соли казеина со щелочными и щелочноземельными металлами называют казеинатами. Соли казеина со щелочными металлами, растворяясь в воде, образуют прозрачные или слегка опалесцирующие (рассеивающие свет) жидкости.

В молоке казеин находится в форме кислых солей - кальциевых казеинатов.

Наличие у казеина аминогруппы NH2 (дающие с водой гидроксильные ионы

NH2 + HOH = NH3+ + OH

обусловливает образование с кислотами двойных растворимых солей:

H2SO4 + NH2 - R - COOH => H2SO4 * NH2 - R - COOH

Присутствие аминогруппы в молекуле белка вызывает реакцию казеина с формалином - образование метиленового белка, причем в слабокислой среде реакция проходит по уравнению:

R - NH2 + CH2O + H2N - R => R - NH - CH2 - NH - R + H2O

Казеин Формалин Казеин Метиленовый белок

в слабощелочной:

R - NH2 + CH2O => R - N = CH2 + H2O

Такая реакция наблюдается при консервировании молока формалином. Образование метиленового казеина вследствие разрушения в нем аминных групп, обладающих щелочной реакцией, вызывает увеличение кислотности молока.

Альбумин. В молоке альбумина не много - около 0,4%. Количество его повышается в молозиве, где оно достигает в первый день после отела иногда 2%, а затем в молозивные период равно 0,5 - 0,8%. Значительно больше, чем в коровьем молоке, содержится альбумина в молоке ослиц, кобылиц.

Молочный альбумин (лактоальбумин) в противоположность казеину растворим в воде, но выпадает из раствора при нагревании его до 70-800С. Такой выпавший альбумин вновь в воде не растворяется, так как при нагревании происходит изменение в строении белковой молекулы альбумина - денатурация его. Когда пастеризуют или просто нагревают молоко, то на стенках аппарата, посуды, в которых проводят нагревание, образуется осадок - молочный камень, который состоит в основном из выпавшего альбумина. В кислых растворах при нагревании альбумин выделяется хлопьями.

В нейтральных жидкостях (например, в некислой молочной сыворотке) альбумин может быть высален насыщенным раствором сернокислого аммония, сернокислым натрием, танином и рядом других веществ.

Молекулярный вес альбумина близок к молекулярному весу казеина. При действии сычужного фермента альбумин не свертывается. В молекуле альбумина фосфора нет, поэтому он относится к простым белкам.

Растворимость альбумина в молоке и то, что он не коагулирует в изоэлектрической точке, объясняется тем, что молекулы и частички альбумина сильно гидротированы.

Такие молекулы и частички белка при большой гидратированности могут находиться в растворе, несмотря на уменьшение их электрического заряда или даже при полном отсутствии его. Гидратация понижает поверхностную энергию коллоидной частицы. Вокруг коллоидной части белка группируются молекулы воды, причем первый слой боле плотно соединен с коллоидной частицей. Связь последующих слоев воды с коллоидной частицей постепенно ослабевает.

При недостаточной гидратации частиц белка водный слой становится слабым и частицы их при потере электрического заряда стремятся соединиться, укрупняясь и коагулируя.

Частицы альбумина гидратированы в большей степени, чем казеина, поэтому в изоэлектрической точке они не коагулируют, хотя устойчивость их вследствие нейтрализации электрических зарядов уменьшается. Спирт, отнимая от белков, в частности от альбумина, воду, нарушает его устойчивость в растворе, и альбумин выпадает в осадок. Реакция альбумина кислая, по величине близкая к казеину. В химическом отношении он также аналогичен казеину, образует соединения как со щелочами, так и с кислотами.

Молочный глобулин - это третий белок молока, количество его еще меньше, чем альбумина, - всего около 0,2%.

Между глобулинами молока различают собственно молочные глобулины - 0,15% и имунные глобулины - 0,05%.

Выделить глобулины можно при полном насыщении молочной сыворотки сернокислым магнием, осадок глобулина надо отфильтровать и диализом освободить от минеральных солей.

Глобулин, выделяемый в чистом виде из молока, представляет собой порошок, растворимый в воде, содержащей соли.

В молоке глобулин находится в растворенном состоянии. При нагревании раствора, имеющего слабокислую реакцию, до 750С глобулин выпадает в осадок. Обычно осаждение его при пастеризации происходит вместе с альбумином молока.

По пространственному расположению полипептидных цепей белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структуры показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит б-спиралей; б-лактальбумин и в-лактоглобулин содержат большее количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, которая обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.

2. Липидный состав молока. Биологические функции белков молока

Жиры, как и белки, являются важнейшими компонентами пищи. На их долю приходится в среднем 33 % калорийности пищевого рациона человека. Липиды выполняют основные функции в организме - структурную, энергетическую, резервную, защитную и регуляторную.

Содержание молочного жира в молоке примерно 2,8-5%. Биологическая ценность липидов определяется содержанием полиненасыщенных жирных кислот, а также фосфолипидов и витаминов. Среди насыщенных жирных кислот в молоке более всего преобладают пальмитиновая, миристиновая, стеариновая, а среди полиненасыщенных - олеиновая, линоленовая и арахидоновая. Причем эти кислоты не синтезируются в организме человека и должны поступать с пищей. Поэтому эти кислоты называют незаменимыми жирными кислотами.

Комплекс ненасыщенных жирных кислот линолевой, линоленовой и арахидоновой (известный как витамин F) участвует в регуляции обмена липидов. Особенно важно, что непредельные жирные кислоты способствуют выведению из организма холестерола, а это препятствует развитию атеросклероза. Также отмечено положительное действие этого комплекса на состояние кожного и волосяного покрова.

Коровье молоко содержит как насыщенные, так и ненасыщенные жирные кислоты. Из насыщенных преобладают пальмитиновая 31,74%, миристиновая 11,09 % и стеариновая - 9,32%. А среди полиненасыщенных - олеиновая 3,6%, линоленовая 1,8% и арахидоновая 0,3%, которые не синтезируются в организме и должны поступать в организм с пищей.

Фосфолипиды (содержание в молоке 0,03%) также необходимы для нормальной жизнедеятельности организма, они участвуют главным образом в формировании клеточной оболочки и внутриклеточных мембран.

3. Углеводный состав молока. Биологические функции белков молока

Основным углеводом молока является дисахарид лактоза, или молочный сахар. Лактоза выполняет главным образом энергетическую функция - на неё приходится около 30% энергетической ценности молока. Кроме этого, один из компонентов лактозы - глюкоза - является источником синтеза резервного углевода организма - гликогена, а другой компонент - галактоза - необходим для образования ганглиозидов мозга. Лактоза еще обладает способностью улучшать всасывание кишечником кальция.

Лктоза составляет наибольшую часть углеводов в молоке, её содержание намного превышает содержание глюкозы и галактозы. Таким образом лактоза выполняет главным образом энергетическую функцию.

4. Казеины, физико-химические свойства

Казеин -- основной белок молока

Казеин -- сложный белок, образующийся из предшественника казеина -- казеиногена при створаживании молока. Казеин (казеионоген) присутствует в молоке в связанном виде как соль кальция (казеинат кальция). Свёртывание казеина в молоке происходит под действием протеолитическихферментов сычужного сока (сыр), кислот, вырабатываемых молочнокислыми бактериями (творог), либо при прямом добавлении кислот (технический казеин).

Среднее количество его в молоке составляет 81% от общего содержания белков в молоке. Химически чистый казеин - белое аморфное вещество без запаха и вкуса - практически не растворяется в воде. Казеин, получаемый в промышленности, имеет желтоватый оттенок вследствие наличия в нем некоторых веществ, попадающих в него из молока (например, жира), и изменения белка при сушке. Высушенный казеин гигроскопичен и хранить его нужно в закрытой таре в сухом помещении. В молекулу казеина входит углерод, азот, водород, кислород, сера и фосфор. Фосфор находится в виде фосфорной кислоты, образующей эфирную связь с оксиаминокислотами (серином и треонином) казеиновой молекулы. На этом основании многие рассматривают казеин как сложный белок.

Количество казеина в коровьем молоке колеблется от 2,1 до 2,8%. Элементарный состав нефракционированного казеина (в %) следующий: углерод -- 53,1; водород -- 7,1; кислород -- 22,8; азот -- 15,4, сера -- 0,82; фосфор -- 0,8.

На практике под казеином понимают смесь фосфопротеидов, осаждаемых из обезжиренного молока при подкислении дорН 4,6…4,7. По определению Кинселлы, казеин -- это группа гетерогенных фосфопротеидов, самоассоциирующихся в мицеллы в присутствии кальция, цитратов и фосфатов. Действительно, основная часть казеина (около 95%) в молоке содержится в виде казеиновых мицелл и лишь незначительная часть (около 5%) -- в виде мономеров, полимеров фракций казеина и субмицелл, имеющих размер менее 20…40 нм. Последнюю форму казеина называют растворимым казеином, его количество зависит от температуры и продолжительности хранения молока.

Очищенный казеин, выделенный из молока с помощью уксусной кислоты, представляет собой аморфный порошок белого цвета, без запаха к вкуса, практически нерастворимый в воде, растворимый в слабых растворах шелочей, солей щелочных и щелочноземельных металлов и минеральных кислот. Он может быть разделен на фракции, различающиеся по составу и свойствам.

Размещено на Allbest.ru

...

Подобные документы

  • Изучение биохимической ценности молока и функций его белков. Анализ химических изменений белков молока при гидролизе. Аминокислотный, липидный, витаминный, углеводный, минеральный состав молока. Химические свойства казеина. Молоко в питании человека.

    курсовая работа [61,1 K], добавлен 28.12.2010

  • Основные химические элементы, входящие в состав белков. Белки - полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Строение аминокислот, уровни организации белковых молекул. Структуры белка, основные свойства белков. Денатурация белка и ее виды.

    презентация [1,7 M], добавлен 15.01.2011

  • Исследование образования олигомерных форм лактоферрина в нейтральном буфере в присутствии и отсутствии солей, а также влияния природных лигандов белка (АТР, АМР и олигосахарида) на процессы его олигомеризации. Физико-химические свойства лактоферрина.

    дипломная работа [1,0 M], добавлен 22.04.2012

  • Строение и общие свойства аминокислот, их классификация и химические реакции. Строение белковой молекулы. Физико-химические свойства белков. Выделение белков и установление их однородности. Химическая характеристика нуклеиновых кислот. Структура РНК.

    курс лекций [156,3 K], добавлен 24.12.2010

  • Понятие и основатели химии белка. Состав, уровень организации, структура белка. Денатурация, биуретовая реакция, гидролиз белков. Полноценные и неполноценные белки. Белки, жиры и углеводы - основа питания, их необходимое количество для человека.

    презентация [7,4 M], добавлен 26.01.2011

  • Оценка сложившегося административно-территориального устройства России. Исследование белков. Классификация белков. Состав и строение. Химические и физические свойства. Химический синтез белков. Значение белков.

    реферат [537,6 K], добавлен 13.04.2003

  • Роль в живой природе. Состав и свойства белков. Классификация белков. Определение строения белков. Определение наличия белка. Идентификация белков и полипептидов. Синтез пептидов. Искусственное получение белка. Аминокислоты.

    реферат [16,2 K], добавлен 01.12.2006

  • Строение и физико-химические свойства лактоферрина. Методы рентгеновской и оптической дифракции. Ознакомление с условиями проведения гель-хроматографии белков. Анализ олигомерных форм лактоферрина методами гель-хроматографии, светорассеяния и аббеляции.

    дипломная работа [1,1 M], добавлен 28.04.2012

  • Физико-химические свойства аминокислот. Получение аминокислот в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций. Ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот. Способность аминокислоты к поликонденсации.

    презентация [454,9 K], добавлен 22.05.2012

  • Характеристика белков как высокомолекулярных соединений, их структура и образование, физико–химические свойства. Ферменты переваривания белков в пищеварительном тракте. Всасывание продуктов распада белков и использование аминокислот в тканях организма.

    реферат [66,2 K], добавлен 22.06.2010

  • Строение и основные свойства белков, их роль в живой природе. Пространственное строение белков. Качественные реакции на белки. Образование сгустков крови при ее свертывании. Белковые компоненты крови. Процесс образования и свертывания казеина.

    презентация [1,2 M], добавлен 01.10.2012

  • Исследования свойств белков для изучения их химического состава и строения. Аминокислота - основная структурная единица белка. Белковые резервы. Этапы синтеза белка. Регуляция биосинтеза аминокислот. Переваривание белков. Патология белкового обмена.

    реферат [21,7 K], добавлен 17.01.2009

  • Строение и классификация, свойства и значение белковых веществ (протеинов) как высокомолекулярных природных полимеров. Биологические функции белков: пластическая, транспортная, защитная, энергетическая, каталитическая, сократительная, регуляторная.

    реферат [1006,1 K], добавлен 27.06.2013

  • Химический состав белков - органических высокомолекулярных азотистых соединений. Их классификация по химическим свойствам, форме молекулы, структуре. Изменения белкового состава при онтогенезе и болезнях. Наследственные и приобретенные типы протеинопатии.

    презентация [124,1 K], добавлен 24.10.2013

  • Способы выражения составов смесей и связь между ними. Перемешивание газонефтяных смесей различного состава. Газосодержание нефти и ее объемный коэффициент. Физико-химические свойства пластовых вод. Особенности гидравлического расчета трубопроводов.

    контрольная работа [136,9 K], добавлен 29.12.2010

  • Использование в физико-химических методах анализа зависимости физических свойств веществ от их химического состава. Инструментальные методы анализа (физические) с использование приборов. Химический (классический) анализ (титриметрия и гравиметрия).

    реферат [28,7 K], добавлен 24.01.2009

  • Расчет физико-химических параметров углеводородов. Тепловые эффекты реакций сгорания. Пожаровзрывоопасные свойства газообразных веществ, составляющих смесь, а также средства тушения пожаров с их участием. Свойства и особенности применения средств тушения.

    курсовая работа [121,0 K], добавлен 14.10.2014

  • Электрохимические методы анализа веществ. Общие физико-химические свойства аминокислот и белков, их функции в клетках живых организмов. Использование методов полярографии и амперометрии в исследовании кинетики химических процессов в аминокислотах.

    курсовая работа [2,5 M], добавлен 18.07.2014

  • Проведение анализа вещества для установление качественного или количественного его состава. Химические, физические и физико-химические методы разделения и определения структурных составляющих гетерогенных систем. Статистическая обработка результатов.

    реферат [38,1 K], добавлен 19.10.2015

  • Производство пива при замене солода ячменем. Химические и физико-химические свойства трудноперерабатываемых ячменей. Распространение флавоновых соединений в растительном мире. Основные группы полифенольных веществ. Содержание минеральных веществ в ячмене.

    курсовая работа [43,6 K], добавлен 21.03.2010

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.