Классификация ферментов

Размещено на http://www.allbest.ru/

Реферат

на тему: Классификация ферментов



Введение

Ферменты (с лат. fermentum - закваска) - белки, которые обладают каталитической активностью и характеризуются очень высокой специфичностью и эффективностью действия. Все процессы в живом организме - дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие - осуществляются с помощью ферментов.

Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Они во много миллионов раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается обмен веществ. Важнейшим свойством белков является их каталитическая активность которая тесно связана с особенностями их структуры.



1. Классификация и номенклатура ферментов

Согласно классификации, разработанной Международной комиссией по ферментам и принятой в 1961г., все ферменты разделяют на шесть классов в соответствии с характером катализируемых ими реакций. Классы делятся на подклассыhttp://nsportal.ru/vuz/khimicheskie-nauki/library/osnovy-biokhimii-0 - _ftn10, а последние -- на подподклассы или группы, внутри которых ферментам присвоен порядковый номер. Каждый фермент имеет свой индивидуальный четырехзначный шифр. Например, шифр фермента глюкозооксидазы КФ. 1.1.3.4, т. е. она относится к первому классу, первому подклассу внутри этого класса и к третьему подподклассу, где имеет порядковый номер 4. Деление на классы осуществляется следующим образом: фермент белок водород

· Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции.

· Трансферазы. Катализируют реакции переноса группировок с одного соединения на другое: XR+ Z>X+ RZ.

· Гидролазы. Ускоряют гидролитическое расщепление веществ: XY+H20 = XOH+ YH.

· Лиазы. Катализируют реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей или реакции присоединения по двойным связям.

· Изомеразы. Катализируют реакции изомеризации соединений.

· Лигазы (синтетазы). Ускоряют реакции синтеза с использованием энергии макроэргических соединений.

Рациональные или систематические, названия ферментов, предложенные Международной комиссией, включают названия субстратов и характер катализируемых реакций. Рациональные названия довольно громоздки, поэтому за ферментами сохраняются и рабочие (тривиальные) названия. Например, фермент, катализирующий реакцию: АТФ + гексоза = гексозо-6-фосфат + АДФ, имеет рабочее название гексокиназа, а рациональное АТФ : D-гексоза 6-фосфотрансфераза (названия субстратов в двухсубстратных реакциях указывают через двоеточие). Если фермент катализирует реакцию, при которой одновременно идут два превращения, то в наименовании фермента второе превращение дается в скобках. Реакцию D-аспартат + Н20 + 02= оксалоацетат + NH3+ Н2Окатализирует D-аспартат: кислород оксидоредуктаза (дезаминирующая).



2. Оксидоредуктазы

Систематическое название фермен¬тов этого класса составляют по схеме: донор водорода: акцептор оксидоредуктаза. Оксидоредуктазы, катализирующие перенос водорода, имеют тривиальное название дегидрогеназы: R'H2+ R" = R"H2+R'. В тех случаях, когда донор водорода точно не установлен, используют термин редуктаза. Если акцептором водорода служит О2, то ферменты, катализирующие эти реакции, имеют тривиальное название оксидазы. Реакции прямого присоединения кислорода к субстрату катализируются оксигеназами. Термин пероксидаза относится к тем ферментам, которые используют Н202 в качестве акцептора водорода.

Общая схема ферментов катализирующих реакции окисления - восстановления может быть представлена так:

Окисление протекает как процесс отнятия атомов (Н) от субстрата, а восстановление - как присоединение атомов (Н) к акцептору.

Акцептор- А, субстрат - В.

Оксидоредуктазы подразделяют на 17 подклассов (в зависимости от природы доноров водорода, в основу деления на подклассы, положен химизм акцептора водорода):

· Ферменты, действующие на СН--ОН-группу доноров. Примером фермента, входящего в этот подкласс, является алкогольдегидрогеназа. Сюда же относятся ЛДГ, МДГ, фосфоглюконатдегидрогеназа (декарбоксилирующая) и другие.

· Ферменты, окисляющие альдегидную или кетонную группу доноров.

· Ферменты действуют на СН--NН2-группу доноров. В этот подкласс входят ферменты, катализирующие окислительное дезаминирование аминокислот.

· Ферменты окисляют восстановленные НАД и НАДФ, в основном представлены флавопротеинами.

· Ферменты, действующие на дифенолы и родственные им соединения в качестве доноров. К этому подклассу принадлежит, в частности, аскорбатоксидаза.

· Ферменты, действующие на пероксид водорода в качестве акцептора (каталаза, пероксидаза).

· Ферменты, действующие на отдельные доноры с присоединением к ним кислорода (оксигеназы).

Характерной особенностью деятельности оксидоредуктаз в живой клетке является их способность образовывать системы в которых осуществляется многоступенчатый перенос атомов водорода или электронов от первичного субстрата к конечному акцептору, которым является, как правило, кислород, так что в результате образуется вода.

Те оксидоредуктазы, которые переносят атомы н или электроны непосредственно на кислородные атомы, называются аэробными дегидрогеназами или оксидазами, а те оксидоредуктазы которые переносят атомы Н и электроны от одного компонента окислительной цепи фермента к другому без передачи их на кислородные атомы, называются анаэробными дегидрогеназами.

A. Анаэробные дегидрогеназы. , строение и механизм окисления - восстановления.

или никатинамидадениндинуклеотид

Более половины известных в настоящее время оксидоредуктаз содержат в качестве кофермента. Соединяясь с тем или иным специфическим белком и образуя аким образом двухкомпанентный фермент, который сокращенно называют пиридинпротеином, резко усиливает свою способность по ядру никотинамида. В результате пиридинпротениы способны отнимать от субстратов (спирты, альдегиды, дикарбоновые кислоты и тд) атомы Н в виде гидрид - ионов () и протонов (), окисляя, таким образом, указанные соединения. Все пиридинпротеины - анаэробные дегидрогеназы, они не передают снятые с субстрата атомы Н на кислород, а посылают их а ближайший в окислительной цепи другой фермент.

Рассмотрим процесс окисления - восстановления на примере одного из пиридинпротеинов - алкогольдегидрогеназы из печени животных. Это белок с М=73000, состоящий из двух субъединиц, каждая из которых несет молекулу и атом Zn. В процессе отнятия атомов Н от спирта образуется тройной апофермент-кофермент-субстратный комплекс, удерживаемый . Непосредственно к никотинамидадениндинуклеотиду от молекулы спирта переходит один атом Н в виде гидридного иона (), т.е атома Н, несущего дополнительный электрон. Второй атом Н отнимаемый от молекулы спирта, наоборот, теряет электрон, превращаясь в протон (), и поступает в реакционную среду.

Уравнение реакции окисления спирта при участии :

Механизм действия алкогольдегидрогеназы:

В любом случае получает два электрона за счет присоединения гидридного иона (). Кроме пиридинферменты содержат в качестве кофермента никтотинамидадениндинуклеотидфосфат или . Этот кофермент является производным у которого водород ОН - группы 2-го углеродного атома рибозы аденощина замещен на остаток фосфатной кислоты.

B. Аэробные дегидрогеназы. ФАД, строение и механизм окисления - восстановления.

Ферменты, катализирующие удаление водорода из субстрата, они могут использовать в качестве акцептора водорода не только кислород, но и искусственные акцепторы, такие как метиленовый синий.

Эти дегидрогеназы относятся к флавопротеинам, и продуктом катализируемой ими реакции является перекись водорода, а не вода.

К флавопротеинам относится фермент, несущий в качестве активной группы фосфорилированный витамин . Окисленная форма этого флавопротеина (М=52000) окрашена. Каждая молекула фермента несет молекулу рибофлавинфосфата(или флавинмононуклеотида ФМН), способного принимать и отдавать два атома Н по атомам изоаллоксазинового кольца:

Другим коферментом в флавопротеинах является флавинадениндинуклеотид (ФАД):

ФМН и ФАД, соединяясь с различными апоферментами, дают начало приблизительно тридцати флавопротеинам, отличающимся различной специфичностью по отношению к субстратам.

Основная функция флавопротеинов - перенос электронов от остановленных пиридинпротеинов к другим компанентам окислительно-восстановительной цепи. Однако, некоторые флавопротеины, особенно с ФАД в качестве кофермента способны снимать атом водорода непосредственно с субстрата.

В качестве коферментов оксидаз D- и L-аминокислот восстановленные ФАД и ФМН могут непосредственно взаимодействовать с молекулярным кислородом с образованием перекиси водорода.

C. Оксидазы.

Они катализируют удаление водорода из субстрата, используя при этом в качестве акцептора водорода только кислород.

Оксидазы содержат медь, продуктом реакции является вода. Широко распространена в растительных животных тканях цитохромоксидаза (цитохром аа3). Она завершает цепь цитохромов в цитохромной цепи.

Аскорбиноксидаза обладает строгой специфичностью по отношению к субстрату и окисляет l-аскорбиновую кислоту, превращая ее в дегидроформу. Являясь переносчиком водорода, аскорбиновая кислота тесно связана со всей системой ферментов, участвующих в дыхательных процессах.

Полифенолоксидазы и аскорбиноксидаза принимают участие в окислительных процессах на заключительном этапе дыхания, заменяя цитохромы.

Полифенолоксидазы окисляют полифенолы до хинонов. Хиноны в свою очередь могут окислять другие вещества.

Каталаза - фермент, который катализирует разложение образующегося в процессе биологического окисления пероксид водорода на воду и молекулярный кислород (2H2O2 > 2H2O + O2), а также окисляет в присутствии пероксида водорода низкомолекулярные спирты и нитриты. Содержится почти во всех организмах.

Пероксидаза - фермент, катализирующий восстановление перекиси водорода до воды с участием восстановителя-Н2А + Н2О2 -->? А + 2 Н20. Пероксидаза обнаруживается наряду с каталазой у большинства аэробных организмов.

3. Трансферазы

В этот класс входят ферменты, ускоряющие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков от одного соединения к другому. Это один из наиболее обширных классов: он насчитывает около 500 индивидуальных ферментов.

Систематическое название ферментов этого класса образуется следующим образом: донор: акцептор -- транспортируемая группа -- трансфераза. Всего выделено восемь подклассов (деление на подклассы идет по химизму переносимых групп):Переносят одноуглеродные остатки: метальные, оксиметильные, формильные, карбоксильные и др. Пример: метилтрансферазы, катализирующие перенос метальных групп.

· Переносят альдегидные и кетонные остатки. Сюда относятся ферменты: транскетолаза (переносит 2-углеродный фрагмент) и трансальдолаза (переносит 3-углеродный фрагмент). Эти ферменты участвуют в пентозном цикле дыхания, в фотосинтетическом цикле Кальвина.

· Ацилтрансферазы -- переносчики кислотных радикалов. В этот подкласс входит большое число ферментов -- переносчиков ацетильных остатков от ацетил-КоА, такие ферменты имеют тривиальное название ацетилтрансферазы, они участвуют, например, в синтезе ацетилглюкозамина, ацетилхолина.

· Гликозилтрансферазы -- переносчики гликозильных остатков, например, ферменты, участвующие в синтезе полисахаридов и имеющие в качестве небелковой части нуклеозиддифосфатсахар (НДФС). Фосфоролитическое расщепление нуклеозидов также идет при участии этих ферментов.

· Переносят группы, содержащие азот. К этому подклассу относятся важнейшие ферменты азотного обмена -- аминотрансферазы.

· Переносят группы, содержащие фосфор (фосфотрансфера-зы). Эти ферменты переносят фосфатный остаток от АТФ на различные акцепторы, пирофосфатный остаток (пирофосфотрансферазы), а также более сложные группировки, содержащие фосфатный остаток (нуклеотидилтрансферазы и др.).

· Переносят группы, содержащие серу. В этот подкласс входят, в частности, КоА-трансферазы.

В зависимости от характера переносимых группировок различают фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтрансферазы, ацилтрансферазы, трансферазы, и др.

3.1 Фосфотрансферазы

Сюда относятся ферменты, ускоряющие реакцию переноса фосфорной кислоты. Та реакция имеет важное значение для жизнедеятельности организма, обеспечивая превращение ряда органических соединений в фосфорные эфиры, обладающие повышенной химической активностью и более легко вступающие в последующие реакции. Перенос фосфатных групп идет на спиртовые, карбоксильные,азотосодержащие,фосфосодержащие и др группы тех или иных соединений.

Донором фосфатных остатков является чаще всего АТФ. К фосфотрансферазам относится, например, гексокиназа - фермент, ускорющий перенос остатка фосфорной кислоты от молекулы АТФ к глюкозе:

Гексокиназа распространена повсеместно, особенно хорошо изучена гексокиназа дрожжей.

Особое внимание в последнее время уделают изучению фосфотрансфераз, обеспечивающих перенос остатка фосфата на радикалы сер,тре,тир,лиз и гис ряда белков, в результате чего резко изменяется биологическая активность последних.

3.2 Аминотрансферазы

Эти ферменты ускоряют реакцию переаминирования аминокислот с кетокислотами и очень важны для обеспечения биосинтеза аминокислот. Аминотрансферазы двухкомпонентны: простетической группой их во всех случаях является пиридоксальфосфат, ковалентно присоединенный к апоферменту через свою альдегидную группу и ионной связью через остаток фосфорной кислоты.

3.3 Пиридоксальфосфат

Механизм действия пиридокасальфосфата:

На первой стадии ферментативного катализа прстетическая группа фермента взаимодействует с аминокислотой, подвергающейся переаминированию. Реакция идет по аминогруппе аминокислоты и альдегидной группе остатка пиридоксальфосфата:

На второй стадии происходит преобразование субстрата, выражающееся в таутомерной перегруппировке, что приводит к образованию комплекса [E·S]:

Эта перегруппировка осуществляется с участием имидазолсодержащих радикалов остатков гис входящих в состав каталитического центра ферментов:

В результате последующего гидролиза освобождаются кетокислота и фермент в виде пиридоксаминофермента:

Далее между пиридлксаминоферментом и другой кетокислотой вновь возникает фермент субстратный комплекс:

Субстрат в нем вновь подвергается преобразованию за счет таутомерного превращения:

Полученное соединение гидролизируется и получается новая аминокислота:

Центральную роль в пиридоксалевом катализе играет смещение электронной плотности в фермент-субстратном комплексе:

4. Гидролазы

К классу гидролаз относят ферменты, ускоряющие реакции расщепления органических соединений при участии воды.

Систематическое название ферментов класса гидролаз составляется из названия субстрата и через тире слова гидролаза. Класс гидролаз делится на одиннадцать подклассов:

· Гидролизуют сложноэфирные связи. Примеры: эстеразы, фосфатазы, нуклеазы.

· Гидролизуют гликозильные связи. Представителями этого подкласса являются амилазы, хитиназа, полигалактуроназа, нейраминидаза, б-глюкозидаза, в-глюкозидаза, в-фруктофуранозидаза (инвертаза).

· Гидролизуют пептидные связи (пептид-гидролазы). Систематической номенклатуры для ферментов данного подкласса нет, так как специфичность этих ферментов перекрывается. В этом подклассе различают ряд подподклассов ферментов, в частности отщепляющие N-концевые аминокислоты (аминопептидазы), С-конце-вые аминокислоты (карбоксипептидазы), гидролизующие дипепти-ды (дипептидазы), несколько подподклассов пептид-гидролаз, расщепляющих белки (пептидил-пептидгидролазы, протеиназы).

· Протеиназы являются эндопептидазами и гидролизуют белки до пептидов разной величины. В зависимости от строения активного центра выделяют следующие подклассы протеиназ.

· Сериновые протеиназы -- содержат в активном центре серии, необходимый для катализа. Сюда относятся химотрипсин, трипсин -- протеиназы желудочно-кишечного тракта, тромбин, плазмин -- протеиназы крови, субтилизин--протеолитический фермент из Вас. subtilis.

· Тиоловые протеиназы -- содержат в активном центре цистеин. Это, в основном, растительные протеиназы, например папайи из млечного сока дынного дерева. Некоторые тканевые протеиназы (катепсин В и др.) относятся к этому же типу строения.

· Кислые протеиназы -- содержат в активном центре две карбоксильные группы, оптимум рН их действия от 1 до 5. К этому типу принадлежат пепсин, реннин (химозин), катепсин D, пеницил-лопепсин.

· Металлопротеиназы.

· Протеиназы с неизвестным механизмом катализа.

· Гидролизуют С--N-связи, отличные от пептидных. В частности, сюда относятся ферменты, расщепляющие амидные связи: аспарагиназа, глутаминаза, уреаза.

· Гидролизуют кислотно-ангидридные связи. В этот подкласс входят неорганическая пирофосфатаза и АТФазы.

· Гидролизуют С--С-связи. Например, оксалоацетаза, ускоряющая гидролитическое расщепление оксалоацетата до оксалата и ацетата.

4.1 Эстеразы

Эти ферменты катализируют реакции гидролиза сложых эфиров спиртов с органическими и неорганическими кислотами. Важнейшими подподклассами являются гидролазы эфиров карбоновых кислот и фосфотазы. В качестве примера можно рассмотреть липазу. Липаза ускоряет гидролиз внешних связей в молекулах триацилглициринов:

4.2 Гликозидазы

Эти ферменты ускоряют реакцию гидролиза гликозидов. В зависимости от того, на какой пространственный изомер действует фермент, его относят к б- или в- гликозидазам. Таким образом они обладают ярко выраженной пространственной специфичностью. Кроме гликозидов, субстратами на которые распространяется действие тех или иных гликозидах, являются олиго- или полисахариды.

4.3 Пептид-гидролазы

Эти ферменты ускоряют гидролиз пептидных связей в белках и пептидах, а при определенных условиях также и образование пептидных связей, хотя этот путь синтеза белка не является физиологическим. Химизм процесса гидролиза белков и пептидов при участии пептидгидролпз можно выразить следующей схемой:

Пепсин, трипсин и химотрипсин выделяются железистыми клетками в виде неактивных проферментов - зимогенов: пепсиногена, трипсиногена и химотрипсиногена, так как их активные центры блокированы фрагментами полипептидной цепи, после гидролитического отщепления, которых фермент приобретает активность. Это явление было впервые открыто в лаборатории И. П. Павлова.

4.4 Амидазы

Эти ферменты ускоряют гидролиз амидов кислот. Из них важное значение имеют уреаза, аспарагиназа, глутаминаза.

Уреаза была одним из первых белков - ферменто, полученным в кристаллическом состоянии. Это однокомпонентный фермент (М=480000) молекула его глобулярна и состоит из 8 равных субъединиц. Уреаза ускоряет гидролиз мочевины до и .

Аспарагиназа и глутаминаза ускоряют гидролиз амидов дикарбоновых аминокислот - аспарагиновой и глутаминовой.



5. Лиазы

Ферменты ускоряющие негидролитические реакции распада органических соединений по связям С-С; C-N; С-О.

Систематические названия ферментов этого класса образуют из названия субстрата, затем указывают отщепляемую группу и через дефис добавляют слово лиаза.

· С--С-Лиазы. К этому подклассу принадлежит фруктозодифосфат-альдолаза, оксалоацетатдекарбоксилаза, аспартат -- 4-декарбоксилаза.

· C--0-Лиазы. Сюда относятся карбоангидраза, фумарат-гидратаза.

· C--N-Лиазы. Например, аспартат -- аммиак-лиаза, катализирующая расщепление аспартата до фумарата и аммиака.

· Образуют С--О-связи. Такой тип связи возникает при действии аминоацил-тРНК-синтетаз, активирующих аминокислоты и передающих их на тРНК.

· Образуют C--S-связи. Ферменты этого подкласса катализируют присоединение различных кислотных остатков к КоА.

· Образуют C--N-связи. Эти ферменты участвуют, например, в синтезе различных амидов.

· Образуют С--С-связи. Сюда относятся карбоксилазы -- биотинсодержащие ферменты.

Одной из важнейших групп этих ферментов являются углерод-углерод - лиазы. Среди них важное значение имеют карбоксилиазы. И альдегид - лиазы.

Эти ферменты двухкомпонентны, простетическими группами их во многих случаях являются фосфорные эфиры водорастворимых витаминов: тиамина ( В1) - карбокси - лиазах кетокислот и пиридоксаля (В6)- в карбокси - лиазах аминокислот.

Примером углерод-азот-лиаз может служить аспарат-аммиак-лиаза, ускоряющая реакцию прямого дезаминирования аспарагиновой кислоты.

Этот фермент характерен для бактерий и ряда растений.

Некоторые лиазы ускоряют реакции не только распада , но и синтеза. Например, из дрожжей выделена L-серин-гидро-лиаза, отщепляющая от серина воду и присоединяющая сероводород, в результате чего синтезируется аминокислота цистеин:



6. Изомеразы

Ферменты относящиеся к этому классу ускоряют геометрические или структурные изменения в пределах одной молекулы. Эти изменения могут состоять во внутреннемолекулярном преносе водорода, фосфатных и ацильных групп, в изменении пространственного расположения атомных группировок.

Систематическое название ферментов этого класса образуют по схеме: субстрат-тип реакции изомеризации-изомераза. При внутримолекулярном переносе групп ферменты имеют тривальные названия мутазы, а в реакциях инверсии групп у хиральных центров -- рацемазы и эпимеразы. Выделяют 6 подклассов:

· Рацемазы и эпимеразы.

· Цис-транс-ивомеразы.

· Внутримолекулярные оксидоредуктазы. Эти ферменты катализируют взаимопревращение альдоз и кетоз, кетонных и енольных групп, перемещают С = С-связи. Например, в реакции D-глице-ральдегид-3-фосфат > дигидроксиацетонфосфат, которая ускоряется D-глицеральдегид-З-фосфат кетол-изомеразой у первого углеродного атома глицеральдегидфосфата (ГАФ) идет восстановление, у второго -- окисление.

· Внутримолекулярные трансферазы. Примером фермента этого подкласса является D-фосфоглицерат 2,3-фосфомутаза, катализирующая превращение 2-фосфо-О-глицерата в З-фосфо-D-глицерат.

Важнейшими изомеразами являются триозофосфатизомераза, фосфоглицерат-фосфомутаза, альдозомутаратаза и изопентинил-пирофосфатизомераза.

Триозофосфатизомераза ускоряет перенос атомов Н в процессе превращения 3-фосфоглицеринового альдегида в фосфодиоксиацетон и обратно:

Фосфоглицерат-фосфомутаза обеспечивает достаточную скорость превращения 2-фосфоглицериновой кислоты в 3-фосфоглицериновую кислоту и обратно.

Мутаротаза является представителем стереоизомераз, она ускоряет реакцию превращения б-D-глюкопиранозы в в-D-глюкопиранозу:

7. Лигазы (синетазы)

Главная особенность лигаз-сопряженность синтеза с распадом веществ, способных поставлять энергию для осуществления биосинтетического процесса. Одним из таких природных соединений является АТФ. Лигазы каталитически ускоряют процесс синтеза органических соединений из активированных за счет АТФ исходныхпродуктов. Таким образом к лигазам относятся ферменты катализирующие соединение друг с другом 2 молекул, сопряженное с гидролизом пирофосфатной связи в молекуле АТФ или иного нуклеозидтрифосфата.

В качестве примера действия лигазы можно привести в пример синтез пантотеновой кислоты из б, г-диокси-в,в-диметилмасляной кислоты и в-аланина.

Лигазы, кроме того, ускоряют реакции образования С-S-связей, являясь ацил-коэнзим А-синтетазами.

Систематическое название образуется по схеме: А: В лигаза (образующая АДФ), где А и В -- соединяющиеся молекулы, в скобках указывается продукт расщепления нуклеозидтрифосфата, который использовался в данной реакции как источник энергии. Весь класс делится на пять подклассов в зависимости от того, между какими атомами образуются связи.

Размещено на Allbest.ru

...