Пищевая химия

Размещено на http://www.allbest.ru/

1.КОЛЛАГЕН

Коллагемн -- фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т.п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у многоклеточных животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов. Коллаген основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих^[2], составляющий от 25 % до 35 % белков во всём теле.

История исследования.

Учёные десятилетиями не могли понять молекулярное строение коллагена. Первое доказательство того, что коллаген имеет постоянную структуру на молекулярном уровне, было представлено в середине 30-х годов прошлого века. С того времени много выдающихся учёных, включая Нобелевских лауреатов, таких как Фрэнсис Крик, Лайнус Полинг, Александр Рич, Ада Йонат, Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран работали над строением мономера коллагена.

Несколько противоречащих друг другу моделей (несмотря на известную структуру каждой отдельной пептидной цепи) дали дорогу для создания троично-спиральной модели, объяснившей четвертичную структуру молекулы коллагена.

Свойства

Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.

Структура

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх б-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген^[3]. Один виток спирали б-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин^[4]. Каждая из б-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая -- пролин или лизин, первая -- любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных^[3].

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных треххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет.

Коллаген в пищевой промышленности

С точки зрения питания, коллаген и желатин являются белками низкого качества, так как они не содержат всехнезаменимых аминокислот, необходимых человеку -- это неполноценные белки. Производители основанных на коллагене пищевых добавок утверждают, что их продукты могут улучшить качество кожи и ногтей, а также здоровье суставов^.

Относительно дешёвые, часто предлагаемые сегодня на рынке под видом источника свободных аминокислот гидролизаты коллагена не всегда способны удовлетворить потребности человека в свободных аминокислотах, так как эти продукты не содержат готовые к усвоению аминокислоты, а является лишь частично «переваренными» экстрактами суставных тканей млекопитающих, птиц или обитателей моря. Например, гидролизаты коллагена почти полностью лишены аминокислоты L-глютамина, не отличающейся стойкостью к термическому воздействию и долгому хранению сырья, большая часть глютамина и разрушается уже на первых этапах хранения и переработки сырья, имеющийся небольшой остаток практически полностью распадается во время термической экстракции хрящевой ткани.

Наиболее качественными источниками аминокислот являются препараты, содержащие так называемые «свободные аминокислоты». Так как именно свободные аминокислоты являются практически готовыми к усвоению, организму принимающего человека не нужно тратить время, пищеварительные ферменты и энергию на их переваривание. Они способны в кратчайшие сроки поступить в кровь, и будучи доставленными ею к местам, нуждающимся в дополнительном синтезе коллагена, тут же включаются в его

2. ЭМУЛЬГИРОВАНИЕ

Варка -- процесс нагрева эмульгированных рыбных продуктов в среде насыщенного пара, горячим воздухом или в воде с целью доведения их до состояния кулинарной готовности, завершения формирования органолептических характеристик, повышения стабильности при хранении.

В связи с тем, что количественно вода преобладает в составе эмульгированных мясопродуктов, варка классифицируется как влажный нагрев и сопровождается рядом наиболее характерных физико-химических изменений, главными из которых являются

:-- тепловая денатурация растворимых белковых веществ;

-- сваривание и дезагрегация коллагена;

-- изменение состояния и свойств жиров;

-- изменение структурно-механических свойств;

-- изменение органолептических показателей.

-- гибель вегетативных форм микроорганизмов. Совокупность вышеуказанных процессов предопределяет качество готовой продукции.

Коротко остановимся на рассмотрении каждого из них.

Тепловая денатурация растворимых белков, входящих в состав мышечной ткани, сопровождается изменениями размеров, формы и свойств каждой индивидуальной молекулы, модификацией характера взаимодействия их как между собой, так и с молекулами других веществ мясных эмульсий. При нагреве миозина до 45°С резко снижается его растворимость, у актина и актомиозина это происходит при температуре 50-55°С, миоглобин и гемоглобин денатурируют при 60-70°С, белки саркоплазмы -- при 50-54°С. В основном процесс денатурации большей части мышечных белков завершается при температурах 68-70°С, а при 80°С мышечные белки денатурируют практически полностью.

В результате термоденатурации изменяется растворимость, степень гидратации и уровень эмульгирующей способности белков, их состояние, характер связей. Происходит трансформация структурной матрицы мясной эмульсии, изменяется соотношение гидрофильных и гидрофобных групп, образуется фиксированный трехмерный белковый структурированный каркас с выраженными упруго-эластичными свойствами.

Глубина развития денатурационно-коагуляционных процессов и, следовательно, уровень изменения первоначальных свойств мясных эмульсий, зависящие в первую очередь от температуры и продолжительности нагрева, оказывают существенное влияние на органолептические и технологические показатели, биологическую ценность и другие характеристики готовых изделий.

При воздействии высоких температур в течение короткого интервала времени (высокоинтенсивный нагрев) комплекс разнородных белков в мясной системе денатурирует быстро, в результате чего образующаяся белковая матрица может потерять прочность, проявлять резкую усадку, вышпрецовывать влагу. По этой причине, а также вследствие интенсивного испарения, готовое изделие будет иметь неудовлетворительные органолептические показатели, низкие сочность и выход.
Влияние скорости нагрева на состав и свойства мясных эмульсий

При медленном нагреве денатурация белковых фракций носит характер последовательного нарастания, функциональные группы белков постепенно и более активно участвуют в построении вторичного структурированного каркаса эмульсии, что сопровождается меньшей усадкой системы и минимальными потерями воды. Мягкие режимы термообработки (при температуре греющей среды 75-80°С) обеспечивают получение более высоких выходов, улучшают нежность и сочность продукции.

Однако, применение мягких режимов нагрева в производственных условиях приводит к необходимости удлинения технологического процесса. Поэтому в зарубежной и передовой отечественной практике в колбасном производстве используют ступенчатые режимы термообработки, один из вариантов которых представляет собой:

-- 1 стадия -- кратковременный высокотемпературный (температура около 100°С) нагрев в течение периода, достаточного для прогрева батонов с образованием поверхностного денатурированного слоя с низкой водопроницаемостью;

-- 2 стадия -- нагрев при умеренных (60°С) температурах, обеспечивающий медленную коагуляцию миофибриллярных белков, перераспределение температуры по объему;

-- 3 стадия -- нагрев мясной эмульсии при 80°С для завершения процесса коагуляции саркоплазматических белков, белков стромы, доведения продукта до состояния кулинарной готовности, уничтожения вегетативной микрофлоры.

Ступенчатые режимы термообработки позволяют обеспечить лучшее связывание и распределение влаги по объему продукта, улучшить его качественные характеристики, сократить общую продолжительность процесса.

Осуществление термообработки в мягких условиях снижает тепловой шок у белковых веществ, уменьшает величину потерь массы, улучшает качество продукции, -- однако, требует более длительного периода нагрева.
Выбор конечной температуры нагрева эмульгированных мясных изделий (68-70°С в центре продукта) обусловлен двумя причинами:

1) необходимостью перевода большей части мышечных белков в денатурированное состояние, а также достижением требуемого уровня гидролиза (20-45%) коллагена соединительной ткани, находящегося в продукте, и таким образом доведение продукта до состояния кулинарной готовности;

2) обеспечить санитарно-гигиеническую безопасность изделия и повысить его стабильность при хранении в результате уничтожения вегетативных форм микроорганизмов.

Так как эффект теплового воздействия является величиной интегральной и зависит как от температуры, так и от продолжительности нагрева, выбор параметров процесса с гарантированным достижением состояния кулинарной готовности и снижения уровня микробиологической обсемененности, является ответственной задачей:

Существуют различные критерии оценки степени завершенности требуемых процессов (определение количественного содержания кислой фосфатазы, микроструктурные и микробиологические методы контроля). Не останавливаясь на их рассмотрении, считаем целесообразным привести рекомендуемые фирмой Альфа-Лаваль для практического использования параметры процесса варки эмульгированных мясопродуктов на заключительной стадии термообработки: после достижения в центре продукта требуемой температуры, его следует выдержать определенный период времени (при 68°С -- 15 минут; при 70°С -- 8 минут) для гарантированного получения необходимого эффекта.

3. ДЕЗАГРЕГАЦИЯ КОЛЛАГЕНА

Сваривание и дезагрегация коллагена-- основного белка соединительной ткани.

При нагреве в воде до 58-62°С коллаген сваривается, что сопровождается ослаблением и разрывом водородных связей, разрыхлением структуры волокон, уменьшением их длины на 60%.

При продолжении теплового воздействия сваренный коллаген дезагрегирует с образованием -- в начале -глютина и затем -- желатоз. Чем выше температура, больше степень измельчения и продолжительнее нагрев, тем больше образуется низкомолекулярных продуктов дезагрегации коллагена и глубже выраженность изменений его состояния.

Полный гидролиз коллагена происходит при его нагреве в течение 3 часов при температуре 120°С.

Трансформация коллагена при тепловой обработке играет положительную роль, т.к. он становится способным после охлаждения образовывать желе -- тонкий трехмерный каркас, включающий в ячейки воду с растворенными в ней низкомолекулярными веществами.

Сваренный коллаген лучше усваивается в организме, увеличивает величину водосвязывающей способности, повышает нежность и выход, играет существенную роль в структурообразовании готовых эмульгированных мясопродуктов.

Изменения жиров в процессе нагрева сопряжены с их плавлением, коалесценцией, эмульгированием и развитием гидролитических и окислительных процессов, сущность которых была нами рассмотрена в главе Влияние варки на микрофлору. Термообработка мясных систем должна обеспечивать отмирание либо резкое сокращение количества вегетативной микрофлоры. (Рис. 101). При нагреве до 70°С в течение 5-10 минут погибает большая часть вегетативных форм микроорганизмов. Однако, в продукте остаются термоустойчивые формы, некоторые из которых способны развиваться при температуре 80°С. Поэтому нагрев мясопродуктов до температуры 100°С не вызывает их полного уничтожения.

К воздействию высоких температур устойчивы споровые формы микробов. Таким образом в результате нагрева эмульгированных мясопродуктов до температуры 68-70°С отмирает до 99% начального количества микроорганизмов, причем оставшаяся микрофлора на 90% представлена споровыми формами. Уровень остаточной микрофлоры по окончании термообработки главным образом зависит от степени начальной микробиологической загрязненности сырья и материалов, используемых при производстве мясопродуктов. Для эмульгированных колбас микробное число не должно превышать 10 микробных клеток; наличие сальмонелл, кишечной палочки и сульфатредуцирующих клостридий не допускается.

Изменение структурно-механических свойств и технологических показателей. В результате воздействия нагрева на мясную эмульсию и развития денатура-ционнокоагуляционных процессов, в готовом продукте образуется прочный трехмерный каркас, пронизанный сетью микро- и макрокапилляров, заполненных водой, фрагментами структурных элементов мяса, продуктами гидролиза коллагена и диспергированного жира. Мясная эмульсия приобретает выраженные упруго-эластично-пластичные свойства, нежную консистенцию, сочность. Выраженность этих свойств зависит от степени дисперсности сырья, количества и вида белка, соотношения жир: белок: вода в системе, величины рН, наличия солей, температуры и продолжительности термообработки, интенсивности нагрева.

Медленный нагрев является предпочтительным, т.к. по сравнению с интенсивной термообработкой, снижает степень усадки, повышает величину водосвязывающей способности, выход готовой продукции, его нежность. При варке мясных эмульсий, приготовленных из парного сырья, уровень потерь влаги минимален

Изменение органолептических показателей и, в первую очередь, вкуса и запаха при нагреве связано с распадом белков и других высоко- и низкомолекулярных веществ и образованием экстрактивных веществ. Основная роль в формировании запаха мяса принадлежит глютаминовой кислоте, глютамину, инозиновой кислоте, креатину и креатинину; из серосодержащих аминокислот образуются меркаптаны, метил-сульфид, сероводород; из метионина -- метионалы; из треонина -- альфа-кетомасляная кислота. Большая часть этих соединений обладает выраженным мясным запахом.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

коллаген денатурация термообработка

К модифицированным природным продуктам относятся бульоны, полученные при термической обработке рыбного сырья, содержащего коллаген, ферментные гидролизаты, а также рыбный фарш сурими.

Рыбные бульоны и ферментные гидролизаты. Бульоны, образующиеся при бланшировании при варке рыбного сырья, содержат ценные компоненты, в частности, белковые вещества, липиды, макро- и микроэлементы. Однако в рыбной отрасли отсутствуют технологии пищевого использования рыбных бульонов. Полученные результаты обосновывают возможность использования рыбных бульонов в качестве поверхностно-активных сред при получении пенообразных и эмульсионных продуктов. При этом стабильность систем, снижение энергетических затрат на эмульгирование и пенообразование во многом будут зависеть от содержания в рыбных бульонах сухих веществ, а соответственно, и белков.

С увеличением содержания в бульонах белковых веществ возрастают их вязкость, плотность, а также стабильность эмульсий, полученных на их основе.

Эмульгирующая способность бульонов объясняется переходом в них желатиноподобных веществ, образующихся при тепловом гидролизе коллагена, входящего в состав кожи, плавников, костей и других тканей рыбы. Так как коллаген построен главным образом из глицина, пролина и оксипролина, то по содержанию этих аминокислот в бульоне можно судить о степени гидролиза коллагена.

С повышением в бульонах количества продуктов гидролиза коллагена возрастает стабильность эмульсий, полученных на их основе.

Очевидно, что количество желатиноподобных веществ в бульонах зависит от содержания коллагена в сырье и условий термической обработки.

С увеличением в варочной среде количества кожи возрастает доля белковых веществ, экстрагируемых в бульон, что обусловливает повышение стабильности и вязкости эмульсий, приготовленных на их основе. Так высокая стабильность достигается уже в случае соотношения при варке кожи и костей 45:55, хотя вязкость эмульсий при этом недостаточно высока.

Для повышения вязкости уже стабильных эмульсий необходимо увеличить долю кожи в варочной смеси. Например, при соотношении кожи и костей 75:25 получают бульоны, образующие эмульсии, вязкость которых в 1,6 раза больше, чем при соотношении этих тканей 45:55. Следовательно, использование для варки частей тела рыбы, содержащих большое количество коллагена, например, кожи, позволит получать такие бульоны, на основе которых можно приготовлять эмульсии, обладающие высокой стабильностью и вязкостью.

При определении влияния продолжительности термической обработки на эмульгирующие свойства бульонов в качестве сырья использовали смесь отходов, состоящую из хребтовой кости (60%), кожи (20) и плавников (20%); гидромодуль 1, температура варки 100°С. Продолжительность термической обработки устанавливали с момента закипания смеси. При получении эмульсий соотношение масла и бульона 1:1, температура эмульгирования 100°С, время эмульгирования - 3 минуты.

При использовании бульонов в пищевом производстве немаловажной является их стерильность, так как среда, содержащая бульон, может быть благоприятной для развития микроорганизмов. Исследовали изменение микробиологических показателей рыбного бульона, содержащего 8,2% сухих веществ, в процессе хранения при температуре 1-2°С.

Как показывают данные исследований, бульоны имеют благоприятные микробиологические показатели как после приготовления, так и в течение 9 суток хранения.

Очевидно, достаточно высокая температура варки (100°С) обеспечивает стерильность бульонов, а затем источниками их загрязнения и порчи являются окружающая среда, тара и оборудование. Поэтому чем тщательнее соблюдаются условия асептики при разливке бульона, чем чище тара, тем длительнее срок его хранения.

С ростом концентрации ферментов и продолжительности процесса ферментолиза плотность, вязкость, а также содержание сухих веществ в ферментных гидролизатах увеличиваются. Все эти изменения объясняются тем, что с увеличением концентрации фермента и продолжительности ферментолиза происходит накопление в ферментных гидролизатах продуктов гидролиза коллагена.

Однако все исследованные ферменты в течение 6 часов ферментолиза не обеспечивают необходимого количества желатиноподобных веществ для эмульгирования масла. А в случае использования таких образцов эмульсии не образуются. При длительности ферментолиза 24 часа получают гидролизаты, на основе которых можно успешно осуществлять процесс эмульгирования. Но получаемые эмульсии быстро расслаиваются (в течение 5-15 мин) и имеют консистенцию сливок или нежирной сметаны. Поэтому при применении таких ферментных гидролизатов для стабилизации структуры эмульсий необходимо вводить в систему еще один структурообразователь, выполняющий функции загустителя.

Кроме того, в процессе исследований замечено, что при фильтрации ферментных гидролизатов определенное количество желатиноподобных веществ в виде сгустков слизи остается на фильтрах.

Вязкость эмульсий на основе профильтрованных гидролизатов мала, следовательно, они содержат недостаточное для формирования структурной сетки геля в непрерывной фазе эмульсии количество желатиноподобных веществ.

Если же из технологической схемы приготовления эмульсионных продуктов на основе ферментных гидролизатов исключить фильтрацию, то желатиноподобные вещества, оставаясь полностью в гидролизатах, кроме функции эмульгатора, будут выполнять и функции загустителя.

С увеличением концентрации ферментов и продолжительности ферментолиза структурообразующие характеристики гидролизатов возрастают, в частности, увеличиваются стойкость цены, эмульгирующая активность, стабильность и вязкость эмульсий. Отмеченный рост структурообразующих свойств находится в пропорциональной зависимости от увеличения содержания сухих веществ в гидролизаторах и свидетельствует о накоплении в них прежде всего азотных веществ.

Таким образом, органолептические, физические, химические показатели ферментных гидролизатов зависят от условий ферментолиза. Фильтрованные гидролизаты можно использовать только в качестве эмульгаторов, нефильтрованные - в качестве как эмульгаторов, так и загустителей.

Размещено на Allbest.ru