Размещено на http://www.allbest.ru/

Тема: Белки

Аминокислоты

Белки - это биологические макромолекулы, которые занимают центральное место в структуре живой материи. Не менее 50% сухой массы клетки приходится на белки. Белки принимают участие практически во всех физиологических процессах живых организмов. Так, белки служат структурными элементами клетки, определяют структуру и форму клетки, участвуют в мышечном сокращении, вовлечены в иммунную систему организма в качестве антител. Химические и физические процессы, составляющие основу жизнедеятельности клетки, катализируются ферментами. Известные в настоящее время ферменты, за исключением рибозимов, являются белками. Следовательно, функции белков разнообразны.

Элементный состав белков

В состав всех белков входят С, Н, О, N иногда S. В некоторых белках присутствуют и другие элементы, чаще всего P, Fe, Zn, Cu.

Структурные элементы белков

Белки - это макромолекулы с молекулярным весом от 50000 до многих миллионов дальтон. Структурными элементами, “строительными блоками” белков являются -аминокислоты. Кроме аминокислот в составе белков встречаются и небелковые компоненты, которые называются простетическими группами. По составу и структуре эти простетические группы могут быть простыми, например, атомы металлов, фосфатные группы, и довольно сложными, например липиды, полисахариды, нуклеиновые кислоты.

Аминокислоты

Аминокислоты - это органические гетерофункциональные соединения, которые содержат две различные функциональные группы - карбоксильную (-СООН) и аминогруппу (-NH₂). В общем виде -аминокислоты можно записать так

R-CH-COOH.

NH₂

Нумерация атомов углерода идет от углерода карбоксильной группы. Углерод, соседней с карбоксильной группой обозначается как , следующий как и т.д. Например, -аминокислотой является -аланин (СН₂(NH₂)-CH₂COOH

Обычно в белках встречается 19 разных -аминокислот и 1 иминокислота. Эти аминокислоты различаются структурой бокового радикала (R). Боковой радикал аминокислоты может быть нейтральным, кислым, основным, гидрофильным или гидрофобным.

В таблице 1 даны названия аминокислот, найденные в составе белков, их трехбуквенные и однобуквенные сокращенные обозначения и структуры боковых радикалов.

В зависимости от характера боковых групп (R) аминокислоты делят на 3 группы.

Аминокислоты с неполярными алифатическими и ароматическими боковыми группами (цепями).

Аминокислоты с полярными неионными (незаряженными) боковыми группами (цепями)

Аминокислоты с полярными ионными (заряженными) боковыми группами.

Рассмотрим аминокислоты, входящие в эти три группы.

Аминокислоты с неполярными алифатическими и ароматическими боковыми группами

В эту группу входят 8 аминокислот, у которых боковые группы являются неполярными. У 5 из этих аминокислот боковые радикалы имеют алифатические цепи, у 2 аминокислот - ароматические группы, 1 аминокислота является -иминокислотой.

В первую группу входят следующие аминокислоты:

Аминокислоты с боковой алифатической цепью: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин,

СН₃-СН-СООН (СН₃)₂-СН-СООН (СН₃)₂-СН-СН₂-СН-СООН

NH₂ NH₂ NH₂

аланин валин лейцин

СН₃-СН₂-СН- СН-СООН СН₃-S-СН₂-СН₂-СН-СООН

СН₃ NH₂ NH₂

изолейцин метионин

Таблица 1

Аминокислоты - названия, структура боковых цепей и общепринятые сокращения

Название аминокислоты	Боковой радикал R	Трехбуквенные сокращения	Однобуквенное сокращение
Аланин Аргинин Аспарагин *Аспарагин или аспарагиновая кислота Аспарагиновая кислота Валин Гистидин Глицин Глутамин *Глутамин или глутаминовая кислота Глутаминовая кислота Изолейцин Лейцин Лизин Метионин Пролин Серин Треонин Триптофан Тирозин Фенилаланин Цистеин	-СН3 -(СН2)3-NН-С=NН2+ | NН2 -СН2-СО-NН2 -СН2-СООН -СН-(СН3)2 CH2-C=CH +HN NH CH -H -CH2-CH2-CONH2 -CH2-CH2-COOH -СН(СН3)-СН2-СН3 -СН2-СН(СН3)2 -(CH2)4-NH3+ -CH2-CH2-S-CH3 -СН2--ОН -СН(ОН)-СН3 C -CH2-C - C C C C C NH C -СН2-С6Н4-ОН -СН2- С6Н5 СН2-SH	Ala Arg Asn Asx Asp Val His Gly Gln Glx Glu Ile Leu Lys Met Pro Ser Thr Trp Tyr Phe Cys	Ала Арг Асн Асх Асп Вал Гис Гли Глн Глу Иле Лей Лиз Мет Про Сер Тре Три Тир Фен Цис	А R N В D V H G Q Z T I L K M P S T W Y F C

* Если неизвестно, какая аминокислота находится в полипептидной цепи, аспарагин или аспарагиновая кислота, глутамин или глутаминовая кислота, тогда используют эти обозначения

Аминокислоты с боковой ароматической цепью

С

С₆Н₅- СН₂-СН-СООН С С - С- СН₂-СН-СООН

NH₂ С С С NH₂

С NH

Фенилаланин триптофан

Эти аминокислоты посредством своих алифатических либо ароматических боковых групп участвуют в гидрофобных взаимодействиях с другими боковыми группами. Водородный атом азота индольного кольца триптофана может участвовать в образовании водородных связей с другими группами, локализованными внутри глобулы белка.

Неполярные алифатические и ароматические группы этих аминокислот участвуют в формировании пространственной структуры молекулы белков, участвуя, главным образом, во внутренних гидрофобных взаимодействиях.

Ароматические аминокислоты ответственны за свойство большинства белков поглощать УФ излучение с максимумом ~280 нм. На этом основан спектрофотометрический метод определения концентрации белков в растворе.

К этой группе аминокислот принадлежит также пролин. Это -иминокислота. Она содержит не аминогруппу, а иминогруппу, вторичный амин в пирролидоновом кольце.

СН₂ СН₂

СНСООН - пролин

СН₂ Н

Наличие остатка пролина в полипептидной цепи позволяет ей изгибаться и складываться “самой на себя”.

2. Аминокислоты с полярными ионными (заряженными) боковыми группами (цепями).

7 аминокислот содержат боковые группы, которые могут обладать отрицательным или положительным зарядом. Две аминокислоты - аспарагиновая и глутаминовая имеют дополнительную карбоксильную группу и могут нести отрицательный заряд. Они называются кислыми аминокислотами.

НООС-СН₂-СН-СООН НООС-СН₂- СН₂-СН-СООН

NH₂ NH₂

Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота

3 аминокислоты - лизин, аргинин и гистидин имеют боковые группы, которые могут нести положительный заряд. Они называются основными аминокислотами.

NH₂-СН₂(СН₂)₃-СН -СООН NH₂-С- NН-(СН₂)₃-СН -СООН СН = СН -СН₂-СН -СООН

NH₂, NH₂ NH₂⁺ HN NH NH₂

СН

лизин аргинин гистидин

В боковой радикал молекулы лизина входит вторая аминогруппа (-NH₂), молекулы аргинина - гуанидиновая группа, молекулы гистидина - имидазольная группа. Эти боковые группы протонируются с образованием структур, которые несут положительный заряд, поскольку они способны принимать протон.

У двух аминокислот - тирозина и цистеина боковые группы в определенных условиях могут иметь отрицательный заряд. Поэтому эти аминокислоты иногда относят ко 2-ой группе, иногда к 3-ей группе.

НО-С₆Н₄-СН₂-СН-СООН HS-СН₂-СН-СООН

NH₂ NH₂

Тирозин цистеин

Ионные группы располагаются главным образом на поверхности глобулярных белков и сольватированы. Эти группы придают поверхности белка положительные или отрицательные заряды и тем самым обусловливают электростатические свойства белков в растворе.

3. Аминокислоты с полярными неионными (незаряженными) боковыми цепями.

Четыре аминокислоты обладают полярными неионными боковыми цепями. Это аспарагин - -амид аспарагиновой кислоты, глутамин - -амид глутаминововй кислоты, серин - -оксиаланин и треонин - -окси--аминомасляная кислота.

H₂N-СО-СН₂-СН-СООН H₂N-СО-СН₂-СН-СООН

H₂N H₂N

Аспарагин Глутамин

HО-СН₂-СН-СООН СН₃-СН-СН-СООН

H₂N HО NН₂

Серин Треонин

Эти 4 аминокислоты достаточно полярны, чтобы их боковые группы располагались на поверхности белка.

Глицин - H₂N-СН₂-СООН - эта аминокислота отличается от других отсутствием боковой группы. Поэтому остатки глицина могут располагаться как в гидрофобном окружении, так и на поверхности белка. Отсутствие боковых групп у глицина делает полипептидную цепь там где располагается глицин более гибкой. Многие реакционноспособные группы ферментов часто окружены остатками глицина. Это облегчает доступ субстратов к поверхности фермента.

Аминокислотой с низкой полярностью является цистин - это дисульфид, образованный двумя остатками цистеина. Благодаря своей структуре цистин может принимать участие в образовании 4-х пептидных связей. Это свойство цистина приводит к возникновению ковалентной связи между двумя удаленными участками полипептидной цепи (внутримолекулярная дисульфидная связь). Дисульфиидная связь - наиболее распространенный тип ковалентной связи между двумя полипептидными цепями (межмолекулярная дисульфидная связь).

В ряде белков содержатся особые аминокислоты, образующиеся путем модификации обычных аминокислот после их включения в полипептидную цепь, т.е. в результате пострансляционной модификации. Такими модифицированными аминокислотами являются: оксипролин, -карбоксиглутамат, фосфосерин.

H₂N СН-СООН НООС-СН-СН₂-СН-СООН СН₂-СН-СООН

Н₂С СН₂ НООС H₂N ОН NH₂

СН-ОН

Оксипролин -карбоксиглутамат фосфосерин

Оксипролин - гидроксилированное производное пролина. Эта модифицированная аминокислота входит в состав молекулы коллагена. Дополнительная оксигруппа стабилизирует структуру коллагенового волокна. Биологическое значение такой модификации состоит в том, что при недостаточном гидроксилировании коллагена возникает болезнь цинга.

-Карбоксиглутамат - карбоксилированное производное глутаминовой кислоты. Нарушение карбоксилирования глутаминовой кислоты в протромбине - белка, участвующего в системе свертывания крови - может привести к кровоточивости.

Фосфосерин - чаще всего встречающаяся модифицированная аминокислота. Действие ряда гормонов опосредуется процессами фосфорилирования или дефосфорилирования специфических остатков серина в различных белках. Например, фосфорилаза активируется путем фосфорилирования специфического остатка серина.

Стереохимия аминокислот

В молекулах всех аминокислот, кроме глицина, имеется ассиметрический атом углерода, т.е. атом углерода с четырьмя разными заместителями. Это -углеродный атом.

H

R-C*-COOH

NH₂

Три аминокислоты, треонин, изолейцин и цистин имеют по два, остальные по 1 ассиметрическому атому углерода. Наличие ассиметрического атома углерода обусловливает то, что молекулы могут существовать в различных изомерных формах, которые называются стереоизомерами. Число стереоизомеров равно 2ⁿ, где n - это число ассиметрических атомов углерода. Следовательно, если в молекуле аминокислоты имеется 1 ассиметрический атом число стериоизомеров равно 2, аминокислоты с двумя ассиметрическими атомами углерода могут существовать в 4-х стереозомерных формах.

Для аминокислот применяется система DL-система стереоизомерии. В основу ее положена конфигурация у -углеродного атома. Структуру стереоизомеров аминокислот изображают следующим образом

СООН СООН

Н-С-NH₂ Н₂N-С-H

R R

D-изомер L-изомер

Стереоизомеры, у которых аминогруппа находится слева, относятся к L-ряду, если справа - к D-ряду.

Аминокислоты треонин, изолейцин и цистин, содержащие 2 ассиметрических атома углерода, могут существовать в виде 4- стереоизомеров. В случае треонина получены все 4 стереоизомера. Изомер треонина, выделенный из гидролизатов белка, обозначается как L-изомер. Ее зеркальное изображение символом D. Два других стереоизомера - это диастереоизомеры или аллоформы. Во всех случаях, когда аминокислота имеет более 1-го ассиметрического атома углерода ее конфигурацию определяют по взаимному расположению групп у -углеродного атома. В составе молекулы белка присутствуют только L-изомеры. В живых клетках встречаются также D-аминокислоты. Например, в клеточных стенках некоторых микроорганизмов или в качестве составной части пептидных антибиотиков грамицидина и актиномицина D.

Свойства аминокислот

Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков, кроме глицина, обладают оптической активностью. Это обусловлено наличием ассиметрического атома углерода.

Оптическая активность органических соединений - это способность вращать плоскость поляризованного света вправо или влево. Для обозначения направления вращения используют знаки “+” и “-”. Если раствор аминокислоты вращает плоскость поляризованного света вправо, то перед его названием ставят знак “+”, а если влево, то знак “-”. При определении оптического вращения всегда надо указывать условия, в которых проводились измерения (растворитель, температуру).

Если аминокислоты получают при гидролизе белков, то они сохраняют свою оптическую активность. В случае получения аминокислот химическим синтезом, ее обычно получают в неактивной форме. Такая форма обычно состоит из эквимолярной смеси L- и D-изомеров, обозначается как DL и называется рацематом.

Рацемизация. Согласно классической теории стериохимии в том случае, когда два заместителя при ассиметрическом атоме углерода обмениваются местами, соответствующие соединения превращаются в его оптический антипод. Следовательно, его оптическое вращение изменяет знак.

Кислотно-основные свойства аминокислот

Кислотно-основные свойства аминокислот имеют важное значение для понимания свойств белков. Кроме того, на этих свойствах аминокислот основаны методы разделения, идентификации и количественного анализа аминокислот и белков.

В молекуле аминокислоты содержатся две функциональные группы - карбоксильная и аминогруппа. Соответственно аминокислоты обладают как кислотными, так и основными свойствами. Обычная форма аминокислоты (а) не изображает точное строение этих соединений. Аминокислотам приписывают структуру амфотерных биполярных ионов (б).

R-CH-CООН R-CH-CОО^-

H₂N H₃N⁺

а б

Одним из доказательств того, что в нейтральных водных растворах аминокислота присутствует в виде биполярных ионов является их лучшая растворимость в воде, высокая температура плавления, обычно выше 200⁰.

Вследствии амфотерного характера аминокислоты образуют соли и с кислотами и с основаниями.

При добавлении кислоты в раствор аминокислоты водородные ионы (Н⁺) исчезают согласно уравнению (1), при добавлении едкой щелочи гидроксильные ионы (ОН^-) нейтрализуются согласно уравнению (2). В обоих случаях рН раствора не изменяется или меняется незначительно. На этом свойстве основано применение аминокислот в буферных растворах.

H₃N⁺-CH-CОО^- + Н⁺ H₃N⁺-CH-CООН (1)

H₃N⁺-CH-CОО^- + ОН^- H₂N-CH-CОО^- + Н₂О (2)

В водных растворах -аминокислоты могут существовать в виде биполярного иона, катиона или аниона

H₂N-CH-CОО^- H₃N⁺-CH-CООН H₃N⁺-CH-CОО^-

Анион катион биполярный ион

Кислотно-основные свойства аминокислот проще всего могут быть интерпретированы исходя из теории кислот и оснований Бренстеда-Лоури. Согласно этой теории кислота рассматривается как донор протонов, а основание - акцептор протонов. Согласно этой теории катион аминокислоты является двухосновной кислотой, в молекуле катиона имеются две группы, способные отдать протон - СООН и ⁺NH₃. При полном титровании основанием полностью протонированной кислоты, она может отдать 2 протона.

Способность кислоты к диссоциации характеризуется ее константой диссоциации. Для полностью протонированной аминокислоты процесс диссоциации протекает в две стадии.

H₃N⁺-CH-CООН + Н₂О ? H₃N⁺-CH-CОО^- + Н⁺ + Н₂О (1)

H₃N⁺-CH-CОО^- + Н₂О ? H₂N-CH-CОО^- + Н⁺ + Н₂О (2)

Графически ход титрования изображен на графике 1.

 10 рН

рК₂

8

6 рI

4

рК₁

2

NaOH, моли

0,5 1 1,5 2

Рис. 1 Титрование полностью протонированного аланина NaOH

рК₁ - константа диссоциации карбоксильной группы,

рК₂ - константа диссоциации амино группы,

рI - изоэлектрическая точка аминокислоты.

аминокислота белок гидролиз титрование

Кривая состоит из 2-х четко разделяющихся ветвей. В каждой ветви есть средняя точка, в которой изменение рН при добавлении ОН^- оказыватся минимальным. Величины константы диссоциации карбоксильной (рК₁) и амино группы (рК₂) можно определить по средней точке, соответствующей каждой стадии. При этом для аланина, например получаются значения рК₁ = 2,34, рК₂ = 9,69.

В начальный момент титрования аминокислота в растворе присутствует в виде катиона. При рН = 2,34, соответствующей средней точке первой стадии присуствуют в эквимолярной концентрации два иона - катиони биполярный ион:

H₃N⁺-CH(R) -CООН и H₃N⁺-CH(R) -CОО^-

При рН = 9,69, т.е. в средней точке второй стадии в эквимолярных концентрациях присутствуют анион и биполярный ион:

H₂N-CH(R) -CОО^- и H₃N⁺-CH(R) -CООН

Точка перехода между двумя ветвями кривой титрования аланина лежит при рН 6,02. При этом значении рН молекула аминокислоты находится полностью в виде биполярного иона

H₃N⁺-CH(R) -CОО^-

Она не несет суммарного электрического заряда и не перемещается в электрическом поле. Значение рН, при котором аминокислота находится в виде биполярного иона называется изоэлектрической точкой аминокислоты и обозначается как рI.

Изоэлектрическая точка аминокислоты определяется значением двух констант диссоциации. Она представляет собой среднее арифметическое значение между рК₁ и рК₂, т.е.

рК₁ + рК₂

рI = --------------

2

Итак, моноаминокарбоновая кислота при низком значении рН находится в полностью протонированной форме (катион) и является двухосновной кислотой, а биполярный ион - одноосновной кислотой. Из двух кислотных групп - (СООН и H₃N⁺) СООН-группа является сильной кислотой. Кислоты со слабо выраженным сродством к протону являются сильными кислотами, они легко отдают протоны. Кислоты с сильно выраженным сродством к протону являются слабыми кислотами, они диссоциируют незначительно. Все б-аминокислоты при любых значениях рН ведут себя как сильные электролиты.

Растворы аминокислот обладают буферными свойствами, причем их буферная емкость максимальна при рН, равном значению рК кислотных групп. Только одна аминокислота гистидин обладает значительной буферной емкостью в интервале рН 6-8 (в интервале физиологического значения рН).

рI моноаминокарбоновых кислот равны примерно 6, рI дикарбоновых кислот лежат в кислой области, а диаминокислот - в основной. Так, рI аланина = 6,02, рI аспарагиновой кислоты = 3,0, рI лизина = 9,7.

Аминокислоты мигрируют в щелочных растворах к аноду, в кислых растворах - к катоду. В изоэлектрической точке миграции нет. В изоэлектрической точке растворимость аминокислот минимальна. На этом свойстве основан метод изоэлектрической фокусировки.

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты вступают во многие реакции благодаря наличию в их молекуле нескольких реакционноспособных групп. Алифатические аминокислоты проявляют химические свойства, характерные для карбоксильной группы и аминогруппы. Другие аминокислоты вступают еще в реакции, в которых принимают участие функциональные группы их боковых цепей.

Специфические для аминокислот реакции

1. Реакция с нингидрином. - Это специфическая характерная для аминокислот реакция. Она может быть использована для точного определения очень небольших концентраций аминокислот. Все аминокислоты и пептиды, содержащие свободную б-аминогруппу дают с нингидрином синюю окраску, пролин и оксипролин, содержащие замещенную б-аминогруппу, образуют с нингидрином желтую окраску.

 О О

₂ С ОН С

Н

R-С-СООН + С С + СО₂ + R-СНО + ₃

ОН ОН

Н С С

О О

О О О О

С С С С

Н ОН

С С С-С

+ ₃

С ОН С ОН С С

О О О О

Реакция с 1-фтор-2,4-динитробензолом. Реакция б-аминогруппы с 1-фтор-2,4-динитробензолом впервые была использована Ф.Сэнгером для количественного введения метки в аминогруппы аминокислот и пептидов. При взаимодействии с 1-фтор-2,4-динитробензолом в слабо щелочных растворах б-аминокислоты превращаются в 2,4-динитрофенилпроизводные, окрашенные в желтый цвет. Эта реакция используется для идентификации N-концевых аминокислот в белках.

 NО₂ NО₂

R

+ НF

+ ₂-СН-СООН

NО₂ NО₂

F -СН-СООН

1-фтор-2,4-динитробензол

R

ДНФ-аминокислота

3. Реакция с дансилхлоридом. - 1-диметиламино-нафталин-5-сульфонилхлорид. Благодаря интенсивной флуоресценции дансильных групп дансилпроизводные аминокислот можно обнаружить флуориметрическим методом. Этот метод более чувствительный, чем динитрофторбензольный. Он также используется для определения N-концевых аминокислот в белках.

Фенилтиогидантоиновый метод - метод Эдмана. В этом методе в качестве реагента используется фенилтиоизоцианат. Полученные

Н₃С СН₃

N

SО₂Cl N= С= S

Дансилхлорид Фегнилтиоизоциаант

фенилтиогидантоиновые производные аминокислот легко идентифицировать при помощи хроматографических методов. Этот метод широко используется для определения N-концевых аминокислот в белках.

Фенилтиогидантоиновый метод положен в основу автоматизированного метода определения аминокислотной последовательности белков - метод Мейерифилда.

Существует ряд специфическихреакций на функциональные группы боковых цепей аминокислот, которые позволяют определить присутствие их в молекуле белка.

1. Реакция Сакагучи - на гуанидиновую группу аргинина. Гуанидины при взаимодействии с -нафтолом и гипохлоридом натрия в щелочной среде дают красное окрашивание; эта реакция применяется для обнаружения аргинина.

2. Реакция Паули - применяется для обнаружения гистидина и тирозина. Гистидин и тирозин в шелочных растворах реагируют с диазотированной сульфаниловой кислотой, образуя производные, окрашенные в красный цвет.

3. Реагент Эллмана - на SH-группы цистеина. В результате реакции тиогруппы с 5,5-дитиобис(2-нитробензойной) кислотой происходит образование тионитробензойной кислоты. Количество образующего в результате реакции продукта может быть определено спектрофотометрически, так как он обладает в слабощелочной среде (рН 8) сильным поглощением при 412 нм.

4. Реакция Эрлиха - основана на том, что производные индола при взаимодействии со многими ароматическими альдегидами образуют интенсивно окрашенные продукты. n-Диметиламинобензальдегид в Н₂SO₄ при реакции с триптофаном дает красно-фиолетовое окрашивание. Реакция может быть использована для количественного определения триптофана в белках.

5. Ксантопротеиновая реакция - реакция основана на способности ароматических аминокислот образовывать с крепкой азотной кислотой при подогревании окрашенное в желтый цвет нитросоединение. Реакция может быть использована для определения тирозина, фенилаланина и триптофана в составе белков или биологических жидкостей.

6. Реакция Фоля - реакция на серу содержащие аминокислоты.

При нагревании белка в сильно щелочном растворе серусодержащие аминокислоты - цистеин, цистин и метионин - отщепляют серу в виде щелочного сульфида:

RSH + 2 NaOH ROH + Na₂S + Н₂О

И этот сульфид при добавлении свинцовой соли образует черный сернистый свинец.

8. Реакция Миллона - реакция основана на образовании окрашенного в красный цвет ртутной соли нитросоединения тирозина. Она используется для качественного и количественного определения тирозина в белке и гидролизатах белка.

Биохимия аминокислот

Аминокислоты необходимы организму прежде всего для построения своих собственных белков, которые требуются для роста, возобновления тканей, синтеза ферментов, гормонов и других соединений. В организме человека и животных могут синтезироваться не все 20 аминокислот. По способности синтезироваться в организме животного они делятся на следующие группы: незаменимые, частично заменимые, условно заменимые и заменимые.

Незаменимые аминокислоты - аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека и животных, они должны поступать с пищей. Поэтому присутствие незаменимых аминокислот в белках пищи обязательно; чем выше их содержание, тем больше пищевая ценность белков.

Частично заменимые аминокислоты - аминокислоты, которые в небольших количествах синтезируются в организме, например, аргинин синтезируется в небольшом количестве в цикле мочевины. Этого количества недостаточно для молодого растущего организма.

Условно заменимые аминокислоты - аминокислоты, для синтеза которых необходимы заменимые аминокислоты, например, тирозин, который синтезируется на первой стадии катаболизма фенилаланина, при гидроксилировании фенилаланина.

Заменимые аминокислоты - аминокислоты, которые синтезируются в организме человека и животных из других веществ.

Способность синтезировать различные аминокислоты изменяется в зависимости от рода животного. Разделение аминокислот на группы в зависимости от способности организма животных их синтезировать представлено в таблице 2.

Таблица 2

Группы аминокислот, различающиеся по способности синтезироваться в организме животного

Незаменимые аминокислоты	Условно заменимые аминокислоты	Частично заменимые аминокислоты	Заменимые аминокислоты
Валин	Тирозин	Аргинин	Аланин
Изолейцин	Цистеин	Гистидин	Аспарагин
Лейцин			Аспартат
Лизин			Глицин
Метионин			Глутамат
Треонин			Глутамин
Триптофан			Пролин
Фенилаланин			Серин

Размещено на Allbest.ru

...