Биохимия белков

Размещено на http://www.allbest.ru/

Глава 1. Белки

Белки - природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в полипептидные цепи. В процессах жизнедеятельности всех организмов белки выполняют структурную, регуляторную, каталитическую, защитную, транспортную, энергетическую и другие функции. Белки - основа кожи, шерсти, шелка и других натуральных материалов, важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Названию белки, наиболее принятому в отечественной литературе, соответствует термин протеины (от греч. proteios -- первый).

Классификация белков.

Белки разделяются на протеины (простые белки), состоящие только из аминокислот и при гидролизе почти не образующие других продуктов, и протеиды (сложные белки), состоящие из собственно белковой части, построенной из б-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой. При гидролизе протеиды кроме б-аминокислот образуют и другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д.

1. Протеины разделяются на группы в зависимости от их растворимости и положения изоэлектрической точки:

1) Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей (не осаждаются насыщенным раствором хлорида натрия NaCl, но могут быть осаждены при насыщении раствора сульфатом аммония). Имеют сравнительно небольшую молекулярную массу. При гидролизе дают мало гликоколя. Входят в состав белка яйца, сыворотки крови, молока, а также ферментов и семян растений.

2) Глобулины. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Входят в состав мышечных волокон (миозин), яйца, молока, крови, растительных семян (конопля, горох).

3) Проламины. Нерастворимы в воде. Растворяются в 60--80 %-ном спирте. Не свертываются при кипячении. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).

4) Протамины. Сильные основания. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свёртываются при нагревании. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав (состоят преимущественно из диаминокислот) и низкую молекулярную массу. Входят в состав спермы и икры рыб, а также в состав сложных белков - нуклеопротеидов.

5) Гистоны. Менее сильные основания. Содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами. Растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но нерастворимы в разбавленных щелочах. Обычно представляют собой собственно белковые части сложных белков. В качестве примера можно назвать глобин - белок, входящий в состав сложного белка крови - гемоглобина.

6) Склеропротеины. Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей (они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами и щелочами, причем с расщеплением молекул). Устойчивы к гидролизу. Характеризуются высоким содержанием серы. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции; в растениях не встречаются. Представители: коллаген - белковое вещество костей, кожи, хрящей, соединительных тканей; эластин - белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий; кератин - белок шерсти, волос, рогового вещества, ногтей, эпидермиса кожи; фиброин - белок шелка.

2. Протеиды разделяются на группы в зависимости от состава небелковой части:

белок гидролиз аминокислота

1) Нуклеопротеиды. Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновые кислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода, фосфорной кислоты, гетероциклического основания. Растворимы в щелочах и нерастворимы в кислотах. Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов.

2) Фосфопротеиды. Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Слабые кислоты. Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относятся казеин коровьего молока и вителлин - белок, входящий в состав желтка куриного яйца.

3) Гликопротеиды. Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных щелочах. Нейтральны. Не свертываются при нагревании. Входят в состав слизей. Представитель: муцин, входящий в состав слюны.

4) Хромопротеиды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество. Примером является гемоглобин крови; при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин и красящее вещество гем красного цвета.

5) Липопротеиды. Это соединения белка с липидами. Содержатся в протоплазме клеток, в сыворотке крови, в яичном желтке.

Белки классифицируются также по форме их молекул:

1) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму; к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти;

2) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму; к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки.

Глава 2. Гидролиз белков

Гидролиз белков - это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.

Получаемые фрагменты называются пептидами и обладают рядом полезных свойств. Главное из которых - намного более быстрое усвоение по сравнению с первоначальной молекулой. Идеальный гидролиз белков - это расщепление молекулы белка до составляющих аминокислот. Именно они и ложатся в основу аминокислотных комплексов - самых эффективных препаратов с точки зрения снабжения мышечных клеток строительным материалом. Однако далеко не всегда имеет смысл проводить полный цикл гидролиза. Для улучшения скорости усвоения и повышения пищевой ценности протеинов достаточно провести частичный гидролиз белка. В итоге исходная молекула распадается на цепочки по несколько аминокислот, которые называются ди- и три-пептидами.

Процесс гидролиза белков.

Еще в конце 19 века ученые установили, что белки состоят из меньших частиц - аминокислот. И именно с того времени началось изучение как аминокислот так и способов выделения их из структуры белка. В которой аминокислоты скреплены не хаотично, а находятся в определенной ДНК последовательности. Для организма человека эта последовательность не играет роли. Организму нужны только аминокислоты, «извлечь» которые задача пищеварительной системы. В процессе пищеварения организм дробит белки до отдельных аминокислот, которые и попадают в кровь. Однако в зависимости от сотни факторов эффективность пищеварения далека от 100%. Исходя из процента усвоенных в процессе пищеварения веществ оценивают пищевую ценность того или иного продукта. Гидролиз способен многократно повысить пищевую ценность белков. Он не является противопоставлением таким процессам получения белка как ультрафильтрация. Гидролиз - это процесс вторичной обработки уже выделенного тем или иным способом белка.

Сырьем для гидролиза выступает уже частично обработанное молоко. Как правило, берется наиболее дешевый молочный белок. Учитывая дальнейшую обработку и конечный итог - не имеет смысла брать более дорогие ингредиенты, такие как сывороточный белок или изолят. Для медицинских целей в гидролизе может использоваться и кровь животных, однако в спортивной промышленности она неприменима. Основными способами гидролизации молочных белков являются кислотный гидролиз и энзимный гидролиз.

2.1 Кислотный гидролиз

Суть данного процесса в обработке исходного сырья определенными кислотами. Белок обрабатывают соляной кислотой и нагревают примерно до 105-110 °С. В таком состоянии его выдерживают в течение суток. В результате молекулярные связи рвутся и белки распадаются на отдельные аминокислоты. Кислотный гидролиз наиболее простой и дешевый в осуществлении. Однако он предъявляет крайне высокие требования к соблюдению технологии и главное - качеству и точности дозировок реагентов. Используя не те кислоты или неправильные дозировки вместе с молекулярными связями можно разрушить и сами аминокислоты. Как следствие, конечный продукт будет иметь неполный аминокислотный спектр. А остатки солей и кислот вряд ли положительно скажутся на пищеварении.

2.2 Энзимный (ферментативный) гидролиз белка

Энзимный гидролиз белков в чем-то повторяет естественный процесс пищеварения. Исходное сырье (как правило - казеин) смешивают с ферментами, которые осуществляют «пищеварение» белка и обеспечивают его распад до аминокислот. И именно этот метод чаще всего используют в спортивной индустрии. Энзимный (ферментативный) гидролиз белков менее требователен к соблюдению технологий. Излишки ферментов удалить проще и они не несут такого вреда как кислоты.

На первом этапе ферментного гидролиза сырье подвергают легкой температурной обработке. В итоге белок частично денатурирует (разрушается). После чего полученную фракцию смешивают с ферментами, которые завершают процесс гидролиза.

Гидролиз белков осуществляют протеолитические ферменты. Большое разнообразие протеолитических ферментов связано со специфичностью их воздействия на белок. Место приложения или действия протеолитического фермента связано со структурой радикалов, находящихся рядом с пептидной связью. Пепсин расщепляет связь между фенилаланином и тирозином, глутаминовой кислотой и цистином (метионином, глицином), между валином и лейцином. Трипсинрасщепляет связь между аргинином (лизином) и другими аминокислотами. Химотрипсин - между ароматическими аминокислотами (триптофан, тирозин, фенилаланин) и метионином. Аминопептидазы действуют со стороны N - концевой аминокислоты, карбоксипептидазысо стороны С - концевой аминокислоты. Эндопептидазы разрушают белок внутри молекулы, экзопептидазы - действуют с конца молекулы. Для полного гидролиза белковой молекулы необходим набор большого количества различных протеолитических ферментов.

2.3 Щелочной гидролиз белка

При щелочном гидролизе происходит рацемизация большинства аминокислот и полное разрушение аргинина, лизина, цистина и цистеина. В результате такого гидролиза образуется комплекс дефектных, чуждых организму компонентов.

Щелочной и кислотный гидролиз например белков проводят с целью установления аминокислотного состава того или иного белка. Просто при кислотном гидролизе разрушается важнейшая аминокислота - триптофан, а при щелочном она сохраняется но разваливаются другие. Вот сочетая два вида гидролиза можно сделать полный аминокислотный анализ.

А насчет применения гидролиза в органике, то чаще это связано с получением тех или иных соединений, активные группы которых защищают для того, чтобы на этапе синтеза они не вступали в ненужные реакции. А затем путем гидролиза блокировку групп снимают. Очень часто гидролиз применяют в пептидном синтезе.

Например, щелочным гидролизом (омылением) кокосового жира получают основу для производства мыла. Триглицериды кокосового жира при этом распадаются на натриевые(калиевые) соли жирных кислот и глицерин.

Глава 3. Роль отдельных аминокислот для организма человека

Аланин -- эта аминокислота является энергетическим источником для нервной системы и головного мозга. Также она отвечает за укрепление иммунной системы, т.к. способна вырабатывать антитела. Аланин задействован в метаболизме органических кислот и сахаров.

Аргинин - аминокислота, отвечающая за обмен веществ в мышцах, незаменима для восстановления хрящевой ткани, восстанавливает и поддерживает кожу, укрепляет сердечную мышцу и связки, играет важную роль в иммунной системе, приостанавливает развитие опухоли.

Аспарагин -- полностью отвечает за работу и регулировку процессов в ЦНС.

Валин -- аминокислота, отвечающая за поддержание обмена азота в организме.

Гамма- аминомасляная кислота незаменима в случаях заболевания артериальной гипертензией и эпилепсией.

Гистидин - это вещество ставит защиту от радиации, является строителем белых и красных кровяных телец, играет важную роль в иммунитете. Кстати, гистамин получается из гистидина.

Глутамин -- аминокислота, важная для правильного кислотно-щелочного баланса, кроме этого она очень эффективно помогает понизить тягу к курению и алкоголю.

Глутаминовая кислота необходима в случае язв или дистрофии мышц.

Глицин отвечает за скорейшее восстановление поврежденных тканей.

Изолейцин необходим для правильной регулировки уровня сахара в крови.

Лейцин ускоряет восстановлению или лечению мышечной ткани, костей и кожи.

Лизин необходим для правильного усвоения кальция, правильно распределяет его для роста и питания костей. Также он необходим для укрепления сердечного тонуса, усиливает резистентность организма, понижает уровень вредного холестерина в крови.

Метионин нужен для лечения аллергии химического происхождения, а также при остеопорозе.

Пролин отвечает за укрепление сердечной мышцы.

Серин балансирует обмен жирных кислот и жиров в организме.

Таурин просто необходим при гипогликемии, при заболевании атеросклерозом, отвечает за метаболизм желчной кислоты.

Треонин необходим для поддержания иммунитета, регулирует обмен белков и жиров, предотвращает отложение в печени жиров.

Тирозин очень полезен, если у человека хроническая усталость, данная аминокислота стоит перед гормонами щитовидки, также она отвечает за образование адреналина и норадреналина.

Триптофан, полезен сердечникам, а также при хронической бессоннице. Вообще триптофан синтезирует в организме огромное количество витамина РР, стоит непосредственно перед нейромедиатором серотонином. Именно серотонин отвечает за эмоциональное состояние человека, при недостатке человек впадает в депрессию.

Цистеин необходим для лечения ревматоидного артрита, используется при лечении рака и болезнях артерий.

Фенилаланин -- эта аминокислота способствует циркуляции крови, используется при лечении мигрени, улучшает внимание и память, участвует в образовании инсулина, с ее помощью лечат депрессии.

Размещено на Allbest.ru