Основы биохимии

Размещено на http://www.allbest.ru/

1. Изобразите коэнзим А и обозначьте все компоненты, входящие в его состав. Химическая природа соединения. Реакция ацетилирования КоА, ее функция. Роль КоА и ацетил КоА в организме

Кофермент А (КоА) -- кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов; принимает участие в реакциях переноса ацильных групп. Рассмотрим рисунок 1 ниже, на котором изображен коэнзим А.

Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты (1), связанной пирофосфатной группой (2) с остатком пантотеновой кислоты (3), которая в свою очередь связанна пептидной связью с аминокислотой в-аланином (4) (эти две группы представляют собой остаток пантотеновой кислоты), соединённой пептидной связью с остатком в-меркаптоэтаноламина (5).

С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе окисления и синтеза жирных кислот, биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов. Во всех случаях КоА действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоА подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты.

Ниже рассмотрим рисунок 2, на котором изображен ацетил КоА.

Огромная заслуга в исследовании КоА принадлежит Ф. Липману, выделившему в 1947 году КоА из печени голубя, и Ф. Линену. Полный синтез КоА был осуществлён в 1961 году X. Кораной.

Непосредственным предшественником жирных кислот при их синтезе в организме является ацетил-КоА, т. е. то же вещество, которое образуется при р-окислении жирных кислот. Несмотря на то, что все реакции р-окисления обратимы, они не используются для синтеза жирных кислот.?Ацетил-КоА для синтеза жирных кислот образуется путем окислительного де-карбоксилирования пирувата. Кроме того, окисление и синтез жирных кислот разделены в пространстве: окисление происходит в митохондриях, а синтез -- в цитозоле. Перенос ацетильных остатков из митохондрий в цитозоль. Пируватдегидрогеназный комплекс локализован на внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрий, и ацетил-КоА освобождается в матрикс митохондрий. Для синтеза жирных кислот ацетил-КоА должен быть перенесен в цитозоль. Мембрана митохондрий непроницаема для ацетил-КоА, и перенос ацетильного остатка в цитозоль происходит при участии челночного механизма.

Пируват, образующийся из глюкозы в цитозоле, поступает в митохондрии, где частью превращается в ацетил-КоА (окислительное декарбоксилирование), частью -- в оксалоацетат (при действии пи-руваткарбоксилазы). Затем из этих веществ образуется цитрат, для которого, как и для пирувата, есть белок-переносчик в мембране митохондрий. Образование малонил-КоА. Преобладающая часть ацетил-КоА, используемого для синтеза жирных кислот, вначале превращается в малонил-КоА при действии ацетил-КоА-карбоксилазы. Синтез пальмитиновой кислоты. Пальмитилсинтаза обладает каталитической активностью, в результате которой ацетильный и малонильный остатки переносятся на SH-группу пантотеновой кислоты (ацилтрансферазная активность). Далее в реакции 3 ацетильный остаток переносится на место карбоксильной группы малонильного остатка; карбоксильная группа при этом отщепляется в виде С02 (реакция конденсации двух ацетильных остатков). Затем последовательно происходят восстановление р-карбонильной группы, отщепление воды с образованием двойной связи между а- и р-углеродны-ми атомами, восстановление (гидрирование) двойной связи. В результате получается остаток четырехуглеродной жирной кислоты, соединенный с ферментом (бутирил-Е).

Все эти реакции катализируются разными активными центрами одного белка: как мы уже отмечали, пальмитилсинтаза -- многофункциональный фермент. Субъединица пальмитилсинтазы представляет собой доменный белок, каждый домен которого катализирует одну из шести указанных реакций. Промежуточные продукты остаются постоянно связанными с ферментом через пантотеновую кислоту, перемещаясь на этой «привязи» из одного активного центра в другой.

2. Классификация моносахаридов. Альдозы и кетозы. Напишите примеры эпимеров и изомеров глюкозы с формулами. Объясните, почему Вы отнесли эти соединения к эпимерам и изомерам глюкозы. Приведите примеры биохимических реакций (с формулами и ферментами), приводящих в организме к образованию эпимеров и изомеров глюкозы. Для каждой реакции укажите биохимический путь, в котором она встречается (гликолиз, ЦТК). Укажите, какие из приведенных реакций являются реакций катаболизмами, а какие - реакциями анаболизма (объясните)

Рассмотрим ниже схему классификации моносахаридов

Среди моносахаридов наиболее распространены полиоксиаль - дегиды (альдозы) и полиоксикетоны (кетозы). К моносахаридам также относят их производные, содержащие иные функциональные группы (карбоксильную, тиольную, аминогруппу.), отличающиеся другими особенностями строения.

Таблица. 1. Некоторые типы моносахаридов и их названия

Альдозами называют моносахариды, содержащие альдегидную группу в открытой форме. В циклической форме альдегидная группа может находиться в замаскированном виде (полуацеталя).

Как и все углеводы обладают общей формулой C_nH_2nO_n (). Альдозы являются кристаллическими веществами сладкого вкуса, растворимыми в воде.

Кетозы -- моносахариды, содержащие кетогруппу в открытой форме. В циклической форме кето-группа может находиться в замаскированном виде (кеталя).

Простейшим представителем кетоз является дигидроксиацетон. Наиболее распространенной кетозой в природе является фруктоза.

Пары диастеремеров, отличающиеся конфигурацией только асимметрического атома, называют эпимерами.

Изомерия -- явление, заключающееся в существовании химических соединений -- изомеров, -- одинаковых по атомному составу и молекулярной массе, но различающихся по строению или расположению атомов в пространстве и, вследствие этого, по свойствам.

Наличие центров асимметрии одновременно означает наличие изомеров углеводов, число этих изомеров определяется числом центров асимметрии и связано выражением: число изомеров N= 2n, где n- число центров асимметрии. 8 D-изомеров альдогексоз показаны на рисунке. Там же приведена структура кетогексозы D -фруктозы и структура L- изомера глюкозы.

Таким образом, 16 теоретически возможных изомеров альдогексоз представлены восемью парами энантиомеров. Энантиомерами называются зеркально симметричные изомеры, конфигурации у асимметрических центров, которых зеркально противоположны. Так, энантиомерами являются D-глюкоза и L-глюкоза. Другая примерная пара энантиомеров: D-рибоза и L-рибоза. Образно говоря, энантиомеры отличаются друг от друга как левая и правая рука, которые несовместимы в пространстве.

При восстановлении альдегидной или кето-группы моносахаридов образуются многоатомные спирты. Восстановление проводят водородом в присутствии металлического катализатора (Ni, Pd):

Альдозы образуют один полиол, кетозы дают смесь двух стереоизомеров. Так, из D-фруктозы образуются D-сорбит и D-маннит:

Несложно видеть, что эти спирты могут быть получены восстановлением D-глюкозы и D-маннозы соответственно.

Названия таких спиртов оканчиваются на -ит. Они представляют собой кристаллические вещества, хорошо растворяются в воде, обладают сладким вкусом и используются как заменители сахара при сахарном диабете (ксилит, сорбит). Восстановление моносахаридов также может осуществляться при помощи ферментов.

Катаболимзм (энергетический обмен) -- процесс метаболического распада, разложения на более простые вещества (дифференциация) или окисления какого-либо вещества, обычно протекающий с высвобождением энергии в виде тепла и в виде АТФ.

Анаболимзм (пластический обмен) -- совокупность химических процессов, составляющих одну из сторон обмена веществ в организме, направленных на образование клеток и тканей.

3. Третичный уровень организации белковой молекулы; связи, его стабилизирующие. Запишите следующий полипептид; асп-фен-цис-иле, укажите его полное название, N - и С - концы молекулы. Объясните, к какой группе по природе радикала относятся указанные аминокислоты. Для каждой аминокислоты укажите, в образовании каких связей на третичном уровне организации белковой молекулы она может участвовать. Чем определяется конформация молекулы на третичном уровне организации

Достаточно регулярная структура полипептидной цепи предполагает возможность формирования стандартных (так называемых канонических) конформаций, обнаруживаемых в нативной молекуле. Такого рода пространственно упорядоченные участки стабилизированы водородными связями между пептидными СО - и NH-группами и называются элементами вторичной структуры. Ее можно назвать низшим уровнем пространственной организации молекулы белка, основанной на ближних взаимодействиях атомов в полипептидной цепи. Известны четыре основных типа вторичной структуры полипептидных цепей: б-спираль, в-структура (складчатый листок, складчатый слой), в-изгиб и беспорядочный клубок (бесструктурный участок). б-Спираль также, как и в-структура, являются так называемыми каноническими конформациями, которые чаще всего встречаются в природных белках.

Спиральные участки полипептидной молекулы можно представить в виде своеобразных стержней, внутреннее пространство которых полностью заполнено радикалами аминокислотных остатков (гидрофобных в большей своей части). Полярные радикалы обращены наружу белковой молекулы.

б-Спиральные структуры могут иметь различные геометрические характеристики в зависимости от природы составляющих ее аминокислотных остатков. Одним из важных принципов формирования пространственной (вторичной) структуры белков является образование как можно большего количества водородных связей между группами С=О и N--Н основной цепи (пептидных групп). Примером такой организации служит в-складчатый слой.

Элементы вторичной структуры приобретают устойчивость только после их объединения в компактную белковую глобулу, поскольку в ней резко повышается кооперативность системы нековалентных взаимодействий. Значительная часть структуры при этом оказывается погруженной в среду с полярностью гораздо меньшей, чем у воды. Кроме того, следует учесть, что в компактной структуре значительная часть внутримолекулярных водородных связей скрыта от воздействия воды и вероятность их разрыва гораздо меньше.

Следует отметить, что стабильная вторичная структура формируется не мгновенно, а проходит ряд промежуточных стадий (так называемые мерцающие элементы вторичной структуры). Эти структуры могут возникать на достаточно коротких участках и обеспечивают благоприятные предпосылки формирования пространственной структуры белковой молекулы, выступая в роли единиц ее свертывания. Большинство белков с известной пространственной структурой можно так или иначе распределить между четырьмя структурными группами: 1) б-белки, в которых преобладают б-спирали (гемоглобин, миоглобин); 2) белки, построенные из в-слоев, расположенных один над другим и образующих многослойную структуру (рубредоксин, конканавалин А); 3) (б+в)-белки, у которых в состав одной и той же полипептидной цепи входят участки, целиком построенные из б-спиралей, и участки, целиком состоящие из в-слоев (папаин, термолизин); 4) б/в-белки, в которых б-спирали и в-цепи чередуются по ходу полипептидной цепи. Обычно здесь имеется один центральный в-слой, по обе стороны которого располагаются спиральные участки.

Боковые радикалы аминокислот, хотя непосредственно и не участвуют в стабилизирующих эту структуру связях, тем не менее, определяют, каким образом пептидная цепь может свернуться для образования таких связей и может ли свернуться вообще. Например, остатки пролина и гидроксипролина полностью исключают образование в своем локусе как б-спирали, так и в-структуры. Одноименно заряженные радикалы аминокислот, если они находятся близко друг от друга, не могут сблизиться из-за взаимного отталкивания. Отсюда и получается типичное для каждого белка распределение между разными типами вторичной структуры. Кроме пептидной связи, в формировании вторичной структуры белков принимают участие и водородные связи. И пептидные группы главной цепи, и полярные боковые группы выступают донорами и акцепторами водородных связей. Они могут формировать связи друг с другом или с молекулами воды. Практически все такие связи формируются, так как энергия водородных связей (5 ккал/моль) примерно в 10 раз превосходит энергию теплового движения, то есть тепловое движение не может разрушить эти связи. В водном окружении образовавшаяся внутри белковой цепи водородная связь (Н-связь) замещает собой связь цепи с водой. По этой же причине водородные связи, стабилизирующие структуру белка в воде, носят энтропийную, а не энергетическую природу: энергии двух состояний цепи (с внутрицепочечной связью и без нее) примерно равны. Из этих двух состояний с примерно равной энергией стабильнее та, где выше энтропия, то есть где больше число микросостояний. А их больше у оторванной воды, чем у связанной. Водородные связи в белковой цепи (в водном окружении) носят энтропийную, а не энергетическую природу именно потому, что энергия Н-связей очень высока.

Раз так, то «свободные» от связей в белке доноры и акцепторы водородных связей в цепи всегда на деле не свободны от всех связей вообще, а связаны с водой. Оторвавшиеся же от белка при образовании внутрибелковой Н-связи молекулы воды тут же связываются друг с другом, так что энергия компенсируется, и свободно-энергетический выигрыш Н-связей в белке идет только от множественности возможных микросостояний оторвавшихся молекул воды. Однако, чтобы связаться друг с другом, молекулы воды жертвуют частью своей обретенной свободы, частью энтропии. Но лучше потерять небольшую энтропию, чем большую энергию.

Вторичная структура характерна для так называемых структурных белков, в которых регулярная б-спиральная структура распространяется на достаточно большой фрагмент молекулы полипептида. В результате такой организации образуются механически прочные нити или волокна, которые придают экстрацеллюлярным структурам особую прочность и принимают участие в построении цитоскелета. К структурным белкам относятся: б-кератин, коллаген и фиброин шелка.

Радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серии, треонин и тирозин, имеющие гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, содержащие амидные группы, и цистеин с его тиольной группой.

Связь между цистеином и серином

Связь между глутамином и треонином

Связь между аспарином и тирозином

4. Ферменты, их строение. Отличие ферментов от неорганических катализаторов. Примеры реакций, катализируемые основными классами ферментов. Обоснуйте основания, по которым ферменты относятся к тем или иным классам

Ферменты - это специализированные белки, образуются в клетках и способны ускорять биохимические процессы, т.е. это биологические катализаторы.

Многие ферменты для проявления каталитической активности нуждаются в присутствии некоторых веществ небелковой природы - кофакторов. Различают 2 группы кофакторов - ионы металлов (а также некоторые неорганические соединения) и коферменты, которые представляют собой органические вещества. В числе коферментов есть такие, которые содержат металлы (железо в геме, кобальт в кобаламиде).

Фермент, содержащий кофермент, называется холофермент, его белковая часть называется апофермент (двухкомпонентные, или сложные ферменты). Кроме этого различают простые (однокомпонентые ферменты) - состоят только из белковой части.

Сходства ферментов и неорганических катализаторов:

1. катализируют только энергетически возможные реакции;

2. не изменяют равновесия в обратимых реакциях;

3. не изменяют направление реакции;

4. не расходуются в результате реакции.

Отличия между ферментами и неорганическими катализаторами (общие свойства ферментов):

1. сложность строения;

2. высокая мощность действия. За единицу фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1мкМ вещества за 1 минуту;

3. специфичность;

4. это вещества с регулируемой активностью;

действуют в мягких условиях организма.

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из аминокислот - например, пепсин , трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот - апофермент, и небелковую часть - кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат) (функция), пероксидаза (содержит гем). Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут.

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC -- Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

1. Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа

2. Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.

3. Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза

4. Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.

5. Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.

6. Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза

Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию -- присоединение по двойным связям.

5. Витамины, их классификация и значение для организма. Жирорастворимые витамины группы А2

Витамины - это низкомолекулярные органические соединения, являющиеся обязательным компонентом пищи. Они не синтезируются в животном организме.

Витамины являются биологически активными веществами. Их отсутствие или недостаток в пище сопровождается резким нарушением процессов жизнедеятельности, приводящим к возникновению тяжелых болезней. Необходимость в витаминах обусловлена тем, что многие из них являются составными частями ферментов и коферментов.

По своему химическому строению витамины весьма разнообразны. Их делят на две группы: водорастворимые и жирорастворимые.

Витамин А хорошо изучен. Известны три витамина группы А: А1, А2 и цис-форма витамина А1, названная неовитамином А. С химической точки зрения ретинол представляет собой циклический непредельный одноатомный спирт, состоящий из шестичленного кольца (в-ионон), двух остатков изопрена и первичной спиртовой группы.

Витамин А2 отличается от витамина А1 наличием дополнительной двойной связи в кольце в-ионона. Витамины группы А хорошо растворимы в жирах и жирорастворителях: бензоле, хлороформе, эфире, ацетоне и др. В организме они легко окисляются при участии специфических ферментов с образованием соответствующих цис- и транс-альдегидов, получивших название ретиненов (ретинали), т.е. альдегидов витамина А; могут откладываться в печени в форме более устойчивых сложных эфиров с уксусной или пальмитиновой кислотой.

6. Пентозофосфатный окислительный путь является одним из дополнительных путей метаболизма глюкозы. Запишите этот путь, объясните его значение для организма. Назовите все реакции по типу происходящих химических изменений. Приведите энергетический баланс пути

Пентозофосфатный цикл (пентозный путь, гексозомонофосфатный шунт, фосфоглюконатный путь), совокупность обратимых ферментативных реакций, в результате которых происходит окисление глюкозы до CO₂ с образованием восстановленного никотинамидадениндинуклеотидфосфата (НАДФН) и H ⁺ , а также синтез фосфорилированных сахаров, содержащих от 3 до 7 атомов С.

Пентозофосфатный цикл осуществляется в цитозоле (жидкой фазе) клеток животных, растений (особенно в темноте) и микроорганизмов. У растений часть реакций пентозофосфатный цикл участвует также в образовании гексоз при фотосинтезе.

Таблица 2. Путь метаболизма глюкозы

Первая (окислительная) стадия пентозофосфатный цикл (реакции 1-3, см. схему) осуществляется с образованием НАДФН (осуществляет восстановление субстратов в организме) и рибулозо-5-фосфата, который затем превращается в рибозо-5-фосфат (все сахара находятся в D-форме), входящий в состав молекул ряда важнейших природных соединений (нуклеиновых кислот, нуклеотидов и др.). На неокислительной стадии пентозофосфатный цикл (остальные реакции) в результате взаимопревращения Сахаров образуются промежуточные продукты гликолиза (фруктозо-6-фосфат, глицеральдегид-3-фосфат) и таким образом осуществляется обратимая связь пентозофосфатный цикл с гликолитическим путем метаболизма глюкозы. В отличие от других основных путей метаболизма углеводов (гликолиза, трикарбоновых кислот цикла)функционирование пентозофосфатный цикл нельзя представить в виде линейной последовательности реакций, приводящей непосредственно от 1 молекулы глюкозо-6-фосфата к 6 молекулам CO₂. пентозофосфатный цикл характеризуется возможностью многообразных взаимопревращений его метаболитов, происходящих по нескольким альтернативным путям. Реакции отдельных стадий пентозофосфатный цикл (их стехиометрия) и суммарная реакция цикла приведены в таблице. Важная особенность пентозофосфатный цикл (в сравнении с другими путями метаболизма углеводов) - его гибкость. Если потребность в рибозо-5-фосфате значительно превышает потребность в НАДФН, то большая часть глюкозо-6-фосфата по гликолитическому пути превращения в глицеральдегид-3-фосфат, 1 молекула которого, вступая в реакции с 2 молекулами фруктозо-6-фосфата, превращаясь в 3 молекулы рибозо-5-фосфата (обращение реакций 6-8).

В случаях, когда потребность в НАДФН и рибозо-5-фосфате сбалансирована, преобладающими становятся реакции окислит, стадии пентозофосфатный цикл и реакция 4. Суммарное уравнение такого процесса:

Глюкозо-6-фосфат + 2 НАДФ + H₂O ри-бозо-5-фосфат + 2 НАДФН + 2 H⁺ + CO₂

Если потребность в НАДФН значительно превышает потребность в рибозо-5-фосфате, происходит полное окисление глю-козо-6-фосфата до CO₂, включающее окислит, стадию пентозофосфатный цикл и ресинтез глюкозо-6-фосфата из фруктозо-6-фосфата по пути глюконеогенеза (реакции 1-4, 6, 10-12). В этом случае суммарное уравнение реакции:

Глюкозо-6-фосфат + 12 НАДФ + 7 H₂O 6CO₂ + 12 НАДФН + 12 H⁺ + H₃PO₄

В условиях, когда потребность в НАДФН значительно превышает потребность в рибозо-5-фосфате, возможна реализация др. механизма, в соответствии с которым образующийся рибозо-5-фосфат превращается не в глюкозо-6-фосфат, а в пировиноградную кислоту (пируват) в результате гликолиза фруктозо-6-фосфата и глице-ральдегид-3-фосфата, образующихся в реакциях 6-8. При этом образуются НАДФН, НАДН (восстановленная форма никотинамидадениндинуклеотида) и АТФ по суммарному уравнению:

3 глюкозо-6-фосфат + 6 НАДФ + 5 НАД + + 5 H₃PO₄ + 8 АДФ 5 пируват + 3 CO₂ + + НАДФН + 5 НАДН + 8 АТФ + 2 H₂O + 8H ⁺

HАД - окисленная форма НАДН, АДФ-аденозиндифосфат Образующаяся пировиноградная кислота может далее претерпевать превращения в цикле трикарбоновых кислот (при этом образуется АТФ) в др. реакциях в обмене веществ.

Регуляция направленности реакций в пентозофосфатный цикл осуществляется главным образом ферментами, участвующими в этом цикле: избыток того или субстрата подавляет активность фермента, катализирующего его синтез, или активирует фермент, катализирующий его трансформацию в др. соединение.

Относительные количества глюкозы, превращающиеся через пентозофосфатный цикл, неодинаковы в разных тканях. В мышцах скорость пентозофосфатного цикла очень низка, а в печени не менее 30% CO₂ образуется при окислении глюкозы в пентозофосфатный цикл В других тканях, где активно проходит биосинтез жирных кислот и стероидов (семенниках, жировой ткани, лейкоцитах, коре надпочечников, молочной железе), доля пентозофосфатный цикл в окислительном метаболизме глюкозы также очень значительна.

Интенсивность пентозофосфатного цикла зависит от функционального состояния ткани и от гормонального статуса (напр., в печени резко снижается при голодании из-за инактивации дегидрогеназ пентозофосфатный цикл и восстанавливается вскоре после кормления). Скорость пентозофосфатный цикл регулируется в первую очередь концентрацией НАДФН. Обе дегидрогеназы пентозофосфатный цикл (реакции 1 и 3) чувствительны к изменению величины отношения НАДФ/НАДФН: при его величине 0,02 активность дегидрогеназ в печени максимальна, а при величине 0,01 снижается на 90%. Интенсивный пентозофосфатный цикл происходит в эритроцитах, что связано с необходимостью НАДФН-зависимого восстановления глутатиона кофактора глутатионредуктазы <эритроцитов.

Нарушения функционирования некоторых ферментов пентозофосфатного цикла приводят к развитию тяжелых заболеваний человека. Недостаточность глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы в эритроцитах служит причиной гемолитической анемии, а снижение активности транскетолазы в результате нарушения ее способности связывать тиамин приводит к развитию нервно-психического расстройства синдрома Вернике Корсакова.

Список литературы

1. Биохимия [Текст] / В.Г. Щербаков, В.Г.Лобанов, Т.Н. Прудникова и др. под редакцией В.Г. Щербакова - СПб: ГИОРД, 2003.

2. Комов В.П. Биохимия [Текст]: учебник для вузов / В.П. Комов, В.Н. Шведова - М.: Дрофа, 2008.

3. Биологическая химия [Текст]: Учебное пособие для вузов / Ю.Б. Филлипович, Г.А. Севостьянов и др.-М.: Издательский центр «Академия», 2005

Размещено на Allbest.ru