Актин и миозин

Размещено на http://www.allbest.ru/

Интерес биохимии к процессам происходящим в сокращающихся мышцах основан не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что может быть даже более важным - это раскрытие механизма превращения электрической энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг и передач.

Для того, чтобы понять механизм и биохимические процессы происходящие в сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение мышечного волокна. Структурной единицей мышечного волокна являются Миофибриллы - особым образом организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки. Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух типов - толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин, а тонких - актин. Миозиновые и актиновые нити - главный компонент всех сократительных систем в организме. Электронно-микроскопическое изучение показало строго упорядоченное расположение миозиновых и актиновых нитей в миофибрилле. Функциональной единицей миофибриллы является саркомер - участок миофибриллы между двумя Z-пластинками. Саркомер включает в себя пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так называемой М-пластине, и проходящих между ними волокон актиновых нитей, которые в свою очередь прикреплены к Z-пластинам.

Изучение структуры мышечных волокон в световом микроскопе позволило выявить их поперечную исчерченность. Электронно-микроскопические исследования показали, что поперечная исчерченность обусловлена особой организацией сократительных белков миофибрилл -- актина (молекулярная масса 42 000) и миозина (молекулярная масса около 500 000). Актиновые филаменты представлены двойной нитью, закрученной в двойную спираль с шагом около 36,5 нм. Эти филаменты длиной 1 мкм и диаметром 6--8 нм, количество которых достигает около 2000, одним концом прикреплены к Z-пластинке. В продольных бороздках актиновой спирали располагаются нитевидные молекулы белка тропомиозина. С шагом, равным 40 нм, к молекуле тропомиозина прикреплена молекула другого белка -- тропонина. Тропонин и тропомиозин играют важную роль в механизмах взаимодействия актина и миозина. В середине саркомера между нитями актина располагаются толстые нити миозина длиной около 1,6 мкм. В поляризационном микроскопе эта область видна в виде полоски темного цвета (вследствие двойного лучепреломления) -- анизотропный А-диск. В центре его видна более светлая полоска Н. В ней в состоянии покоя нет актиновых нитей. По обе стороны А-диска видны светлые изотропные полоски -- I-диски, образованные нитями актина. В состоянии покоя нити актина и миозина незначительно перекрывают друг друга таким образом, что общая длина саркомера составляет около 2,5 мкм. При электронной микроскопии в центре Н-полоски обнаружена М-линия -- структура, которая удерживает нити миозина. На поперечном срезе мышечного волокна можно увидеть гексагональную организацию миофиламента: каждая нить миозина окружена шестью нитями актина.

При электронной микроскопии видно, что на боковых сторонах миозиновой нити обнаруживаются выступы, получившие название поперечных мостиков. Они ориентированы по отношению к оси миозиновой нити под углом 120°. Согласно современным представлениям, поперечный мостик состоит из головки и шейки. Головка приобретает выраженную АТ-фазную активность при связывании с актином. Шейка обладает эластическими свойствами и представляет собой шарнирное соединение, поэтому головка поперечного мостика может поворачиваться вокруг своей оси. миозин актин биохимия

Использование микроэлектродной техники в сочетании с интерференционной микроскопией позволило установить, что нанесение электрического раздражения на область Z-пластинки приводит к сокращению саркомера, при этом размер зоны диска А не изменяется, а величина полосок Н и I уменьшается. Эти наблюдения свидетельствовали о том, что длина миозиновых нитей не изменяется. Аналогичные результаты были получены при растяжении мышцы -- собственная длина актиновых и миозиновых нитей не изменялась. В результате этих экспериментов выяснилось, что изменялась область взаимного перекрытия актиновых и миозиновых нитей. Эти факты позволили Н. Huxley и A. Huxley предложить независимо друг от друга теорию скольжения нитей для объяснения механизма мышечного сокращения. Согласно этой теории, при сокращении происходит уменьшение размера саркомера вследствие активного перемещения тонких актиновых нитей относительно толстых миозиновых. В настоящее время выяснены многие детали этого механизма и теория получила экспериментальное подтверждение.

Актин - белок мышечной ткани, что вместе с другим белком - миозином - образует актомиозину - основную составляющую сократительных нитей мышечных волокон.

Актин - глобулярный структурный белок. Молекулярная масса 42000 Да. Существует две формы: глобулярная и фибриллярные, образующегося при полимеризации глобулярного актина в присутствии АТФ и ионов магния. На каждой молекуле актина есть участки, комплементарные определенным участкам на головках молекул миозина и способны взаимодействовать с ними с образованием актомиозину - основного сократительного белка мышц. В 1см і мышцы содержится около 0,04 г актина. Система актин-миозин является общей для сократительных структур как позвоночных, так и беспозвоночных животных. В циозоли актин в основном связан с АТФ, но также может звьязиватися с АДФ. Комплекс АТФ-актина полимеризуется быстрее и разъединяется медленнее, чем комплекс актин-АДФ. Актин - один из обильнее протеинов во многих эукариотических клетках, с концентрациями более 100 мкм. Это также один из наиболее хорошо сохранившихся белков, отличаясь не более чем на 5% между такими организиамы, как, водоросли и человек.

Микрофиламенты - нити белка актина немьязовои природы в цитоплазме эукариотических клеток. Диаметр 4 ... 7нм. Под плазматической мембраной микрофиламенты образуют сплетения, в цитоплазме клетки формируют пучки из параллельно ориентированных нитей или трехмерный гель, формируя цитоскелет. В их состав входят, кроме актина, другие сократительные белки миозин, тропомиозин, актинин, отличающиеся от соответствующих мышечных белков, а также специфические белки (винкулин, фрагмин, филамин, и т.п.). Микрофиламенты находятся в динамическом равновесии с мономерами актина. Микрофиламенты являются сократительные элементы цитоскелета и непосредственно участвуют в изменении формы клетки при розплощуванни, прикреплены к субстрату, амебоидному движении, эндомитоз, циклоз (для растительных клеток), формировании кольца цитотомии в животных клетках, поддержании микроворсинок в клетках кишечника беспозвоночных. К микрофиламентов косвенно прикрепляются некоторые мембранные белки-рецепторы.

Миозин - белок мышечной ткани, что вместе с другим белком - актином - образует актомиозину - основную составляющую сократительных нитей мышечных волокон. Миозин - глобулярный структурный белок.

Молекула миозина состоит из двух частей: длинной палочкообразнои участка («хвоста») и присоединенной к одному из его концов глобулярной участка представлена двумя одинаковыми «головками». Молекулы миозина расположены в миозиновои нитке таким образом, что головки регулярно распределяются по всей ее длине, кроме небольшой срединной участки, где их нет («голая» зона). В тех местах, где нити актина и миозина перекрывающихся миозином головки могут прикрепляться к соседним актиновых нитей, и в результате этого взаимодействия может происходить сокращение мышцы.

Энергия для совершения такой работы освобождается при гидролизе АТФ; все миозином головки проявляют АТФазну активность, прикрепление миозинових головок зависит от концентрации ионов Са2 + в саркоплазме. Миозиновои АТФаза активируется при взаимодействии актина с миозином. Ионы Mg2 + могут ингибировать этот процесс.

Использованная литература

1. Г. Дюга, К. Пенни «Биоорганическая химия», М., 1983

2. Д. Мецлер «Биохимия», М., 1980

3. А. Ленинджер «Основы биохимии», М., 1985

Размещено на Allbest.ru