Характеристика амилаз растительного происхождения. Их использование в пищевых технологиях

Размещено на http://www.allbest.ru//

Размещено на http://www.allbest.ru//

Кафедра хранения и переработки плодоовощной продукции

РЕФЕРАТ

по дисциплине: «Пищевая химия»

на тему: «Характеристика амилаз растительного происхождения. Их использование в пищевых технологиях»

Выполнил:

студент III курса, дневного отделения

Пименов М.В.

Проверил:

Коваленко А.С.

Москва, 2017

Введение

С любым веществом происходят метаморфозы. Они могут происходить как самостоятельно, так и под действием окружающей среды и других веществ. Ключевым фактором для этих превращений является энергия. И чем больше энергии в веществе и сложно оно, тем больше энергии требуется для изменений.

Показателем взаимодействия веществ можно считать скорость и энергия активации реакций. Сознанием человека множество реакций при н.у. ощущается как быстропроходящие. Однако, не все реакции таковы. Многим требуется большое количество времени или энергии, чтобы осуществиться. И если неорганическим соединениям возможно передать энергию в виде тепла, то что делать с такой тонко отлаженной системой, как органические вещества? Многие из них способны существовать целостно только при н.у.

И тут на помощь приходят катализаторы - вещества, выступающие посредниками в обмене энергии в реакциях. И если в реакциях неорганических набор катализаторов не велик, то для органики их огромное число.

В мире живых существ борьба за энергию - это борьба за продолжение жизни. И от того, как быстро добывается и поглощается энергия, зависит выживаемость организма. А органические вещества, ввиду размера своих молекул, реагируют много медленнее неорганических.

При помощи ферментов - органических катализаторов - особых веществ, синтезируемых самим организмом, имеющих строгую специфичность и скорость катализирования, превышающую неорганические катализаторы, стало возможно значительно повысить скорость обработки органических веществ и, следовательно, всего метаболизма организма.

Ферментов существует огромное количество вариаций, как и всего органического вещества в целом, но в работе я затрону лишь один вид таких веществ - гидролазы растительного генезиса, специфичные ко крахмалу - амилазы.

В пищевой промышленности ферменты очень распространены. Словно живой организм, они обрабатывают вещества из одной формы в другую. Так же они используют различные катализаторы, особенно ферменты. Без научной базы о ферментах и знаний их получения, время и качество производство не смогло бы подняться на тот уровень качества, что присущ современному.

Дальнейшее изучение ферментов и способа их получения позволит ускорить стадии производства и повысить качество продукции, благодаря уменьшению общего времени производства.

Глава 1. О ферментах

Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы. Они значительно ускоряют реакции, вступая во взаимодействие непосредственно и не тратясь в процессе реакции.

Ферменты позволяют преодолеть энергетический активационный барьер на более низком энергетическом уровне. Такой «обход» возможен благодаря механизму взаимодействия, состоящему из двух стадий - на первой стадии происходит образование фермент-субстратного комплекса, переходному состоянию которого соответствует значительно более низкая энергия активации; на второй стадии этот комплекс распадается на продукты реакции и свободный фермент, который может взаимодействовать с новой молекулой субстрата. Это можно выразить следующим уравнением:

A+B-AB>C+A,

где А-фермент, В-субстрат, АВ - ферментно - субстратный комплекс, С -продукты реакции.

Особенности ферментов. Ферменты являются по своей природе белками, обладающими третичной или четвертичной структурой и имеют ряд особенностей, отличающих их от неорганических катализаторов.

В первую очередь, это огромная сила каталитического действия. Ферменты в 108-1020 раз повышают скорость катализируемых ими реакций. Во-вторых, это специфичность действия ферментов. Они катализируют строго определенные реакции. Только благодаря высокой специфичности ферментативного катализа возможна строгая упорядоченность и мощная взаимосвязь отдельных ферментативных реакций, лежащих в основе биологического обмена веществ.

По степени специфичности отдельные ферменты довольно сильно различаются между собой. Выделяют следующие основные типы специфичности:

-абсолютная специфичность - фермент катализирует превращение только одного субстрата;

- групповая специфичность - фермент действует на группу родственных субстратов, обладающих определенными структурны­ ми особенностями;

-специфичность по отношению к определенным типам реакций - такие ферменты обнаруживают наименьшую специфичность, они действуют независимо оттого, какие группы присутствуют вблизи той связи, на которую направлено действие фермента;

-стереохимическая специфичность - фермент катализирует превращение только одной стереохимической формы субстрата.

Третьей особенностью ферментов, как биологических катализаторов, является их лабильность. Они подвержены влиянию различных факторов и могут изменять свою активность под действием рН, температуры, присутствия активаторов и и:нrибиторов и др. Лабильность (изменчивость) ферментов обусловлена их белковой природой, сложной пространственной конфигурацией (структурой).

Многие ферменты являются двухкомпонентными, то есть состоят из белковой части - апофермента, и связанного с ним небелкового компонента -кофермента, который участвует в действии фермента в качестве обязательного кофактора . В результате ферментативных реакций коферменты, как правило, не подвергаются изменениям, однако при ряде последовательно протекающих реакций кофермент может представлять собой субстрат для отдельных ферментов, хотя и регенерируется в конечном счете в исходной форме.

Химическая природа коферментов, их функции в ферментативных реакциях и механизм действия чрезвычайно разнообразны. Так, например, в качестве коферментов могут выступать витамины и их производные.

В соответствии с химическим строением коферменты можно подразделить на следующие группы: а) коферменты алифатического ряда; б) коферменты ароматического ряда; в) коферменты - гетероциклические соединения; г) коферменты - нуклеотиды и нуклеозиды.

Скорость ферментативной реакции будет максимальной тогда, когда все активные центры будут насыщены субстратом. Дальнейшее увеличение субстрата не приведет к увеличению скорости. Увеличение концентрации фермента увеличивает скорость реакции.

Оптимальная температура, при которой наблюдается максимальная активность, для большинства ферментов находится в пределах 37-50°С, но некоторые ферменты имеют температурный оптимум за пределами этой зоны. фермент амилаза крахмал

Термостабильность фермента образуется за счет двух критериев: величины температуры и времени ее воздействия на фермент. Кроме того, на термостабильность различных ферментов могут оказывать влияние и такие факторы, как рН среды, ее солевой состав, зищитное действие субстрата.

Для каждого фермента характерна определяющая узкая область значений рН, при которой он проявляет максимальную активность. При экспериментальном изучении активности фермента от рН следует помнить, что рН-оптимум зависит от состава. Оптимумы рН прямой и обратной реакции могут быть совершенно различными, как и при действии одного и того же фермента на различные субстраты. Кроме понятия оптимума рН, очень важным является понятие рН-стабильнсти. Это тот дианазон рН, при котором фермент или ферментативный препарат сохраняет свою активность в течение определенного периода времени. рН-стабильность также зависит отряда факторов, среди которых фopмa ферментного препарата, степень его очистки и др.

С ферментами существуют активаторы и ингибиторы. Первые повышают активность ферментов, например металлы - они учавствуют в построении активного центра или стабилизируют пространственную конформацию белка. Вторые инактивируют фермент или снижают его действие.

В основе классификации лежат три положения:

а) все ферменты делится на 6 классов по типу катализируемой реакции; б) каждый фермент получает систематическое название, включающее название субстрата, тип катализируемой реакции, и окончание «аза»; так же используются тривиальные названия;

в) каждому ферменту присваивается четырехзначный шифр. Первое число указывает класс ферментов, второе - подкласс, третье - подподкласс, четвертое - порядковый номер фермента в подподклассе.

Согласно ей, все ферменты делятся на 6 классов:

1 -оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислително-восстановительные реакции (присоединение О2, отнятие и перенос Н2, перенос электронов);

2 -трансферазы -ферменты переноса. Катализируют перенос целых атомных группировок с одного соединения на;

3 -гидролазы -ферменты, катализирующие реакции гидролиза , то есть расщепления сложных органических соединений на более простые с участием воды. Эти реакции могут быть выражены следующим уравнением:

RR1 + НОН>R-ОН + R1-Н;

4 -лиазы - ферменты, катализирующие реакции негидролитического отщепления каких-либо групп от субстрата с образованием двойной связи или присоединение группировок по месту разрыва двойной связи ;

5 -изомеразы - ферменты, катализирующие реакции изомеризации, то есть внутримолекулярного переноса химических группировок и образование изомерных форм различных органических соединений;

6 -лигазы (синтетазы) - ферменты, катализирующие реакции синтеза, сопряженные с разрывом высокоэнергетической связи АТФ и других нуклеозидтрифосфатов (при этом возможно образование С-С-; C-S-; С-0-; и C-N- связей).

Внимание технологов привлекают прежде всего ферменты 1-го класса -и 3-го класса -гидролазы.

Глава 2. Характеристика амилаз

Это фермент, относящийся к гликозил-гидролазам, катализирующим гидролиз гликозидных связей в углеводах, главным образом крахмала, гликогена и других родственных олиго- и полисахаридов в основном по 1,4-б-глюкозидной связи.

В истории амилаза стала первым открытым ферментом, когда французский химик Ансельм Пайя описал в 1833 году диастазу, фермент, расщепляющий крахмал до мальтозы. Согласно другим данным, амилазу в 1814 году открыл академик петербургской Академии наук К.Г.С.Кирхгоф.

Группа ферментов, гидролизующих крахмал (амилолитических), включает: б-амилазу, в-амилазу, глюкоамилазу, б-глюкозидазу, изоамилазу, пуллуланазу.

б-Амилаза (б-1,4-глюкан-4-глюканогидролаза) является ферментом эндо-типа, гидролизующим б-1,4-гликозидные связи в крахмальных полисахаридах и гликогене. б-Амилазы обнаружены у животных, в растениях (проросшее зерно пшеницы, ржи, ячменя), они вырабатываются плесневыми грибами и бактериями.

Действие б-амилазы на крахмал характеризуется быстрым снижением вязкости раствора и молекулярной массы олигосахаридов. Фермент имеет выраженное сродство к гликозидным связям, удаленным от конца молекулы. Расщепление гликозидной связи происходит между атомом кислорода и С1-атомом глюкозного остатка. Атака субстрата носит случайный характер и может быть как единичной, так и множественной, когда от субстрата последовательно отщепляется несколько фрагментов. Гидролизу подвергаются олигосахариды, содержащие менее 3 глюкозных единиц. При гидролизе амилопектина в продуктах гидролиза, наряду с олигосахаридами линейного строения, присутствуют б-декстрины, представляющие собой не затронутые реакцией разветвленные участки амилопектиновых молекул.

Процесс расщепления крахмала хорошо прослеживается по реакции продуктов с йодом. Синяя окраска характерна для амилодекстринов, содержащих не менее 45 глюкозных единиц (Г45), пурпурная - для декстринов Г35-Г40, красная - для эритродекстринов Г20-Г30, коричневая - для декстринов Г12-Г15. Ахроодекстрины, не окрашивающиеся йодом, имеют величину не более 12 глюкозных единиц. Образование ахродекстринов завершает первую стадию гидролиза крахмала. Накопление низкомолекулярных сахаров происходит во второй, стационарной, медленнотекущей стадии.

Различные б-амилазы при длительном воздействии на крахмал расщепляют его на смесь олигосахаридов с преобладанием характерных сахаров. Конечный продукт расщепления крахмала - глюкоза - образуется в незначительном количестве.

б-Амилазы условно делят на две группы: разжижающие и осаха-ривающие. К первым относят ферменты, расщепляющие в растворимом крахмале или амилозе не более 40% гликозидных связей, ко вторым - расщепляющие до 60%.

Большое практическое значение имеет влияние температуры и рН на стабильность амилаз. Так, быстрое разрушение зерновой б-амилазы при рН 3,3--4,0 дает возможность выпекать ржаной хлеб из муки, которая содержит избыток б-амилазы, при низких значениях рН, чтобы предотвратить излишнее декстринирование крахмала и образование клейких веществ в мякише хлеба.

Говоря о термостабильности б-амилаз различного происхождения, можно расположить их в следующем ряду по мере снижения устойчивости к нагреванию: бактериальные амилазы -- зерновые амилазы -- грибные амилазы.

Характерной особенностью всех б-амилаз является наличие одного атома Са на молекулу фермента. Роль кальция состоит в том, что он стабилизирует вторичную и третичную структуру молекулы б-амилазы , обеспечивая таким образом ее каталитическую активность и, вместе с тем, предохраняя фермент от действия протеолитических ферментов и тепловой денатурации. Амилазы кальций-независимые, как правило, менее термостабильны, чем кальций-зависимые.

Последними работами в области изучения амилаз показано, что в семенах растений присутствуют два типа б-амилазы: б-амилаза созревания и б-амилаза прорастания.

В созревающем зерне синтезируется б-амилаза созревания, которая затем переходит в латентную форму, локализуясь на мембранах алейронового слоя. Первый этап гидролиза крахмала при прорастании осуществляется этой б-амилазой. И только на следующем этапе в работу включается вновь синтезируемый фермент -- б-амилаза прорастания. Ее синтез в клетках зародыша и алейронового слоя начинается при влажности зерна выше 28%. Две формы б-амилазы семян злаков различаются по термостабильности: б-амилаза созревания при 70°С теряет 50% своей активности, тогда как б-амилаза прорастания при этой температуре только незначительно снижает свою активность.

в-Амилаза (б-1,4-глюкан-мальтогидролаза) - фермент экзо-типа, катализирующий последовательное отщепление мальтозы нередуцирующего конца молекул амилозы, амилопектина, амилодекстринов. Фермент расщепляет в крахмале только б-1,4-гликозидные связи. Сырой крахмал не гидролизует.

Амилоза гидролизуется полностью. Минимальный расщепляемый фрагмент - Г4. От ветвей амилопектина отщепляется по 10-12 мальтозных остатков. Гидролиз амилопектина может идти до предпоследней связи, граничащей с точкой ветвления. Нерасщепленные фрагменты амилопектина носят название в-предельных декстринов. В результате гидролиза крахмала в-амилазой образуется 54-58% мальтозы и 42-46% предельных декстринов. Мальтоза при отщеплении переходит в в-форму, что объясняет название фермента.

На представленной ниже схеме показано действие в-амилазы на амилозу и амилопектин (стрелками показан гидролиз связей).

Таким образом, действуя упорядоченно, в-амилаза последовательно отщепляет остатки мальтозы с нередуцирующего конца до тех пор, пока не встретится точка ветвления со связью б-1,6. При этом амилоза под действием в-амилазы расщепляется до мальтозы на 100%,а при действии в-амилазы на амилопектин помимо образующейся мальтозы остается нетронутой крупная, сильно разветвленная сердцевина, так называемый «конечный декстрин», т. к. фермент прекращает свое действие за 2-3 остатка глюкозы от точек ветвления.

в-Амилазу продуцируют высшие растения, микроорганизмы. Фермент содержится в непроросшем зерне и солоде злаковых культур. Солод злаков долгое время был единственным источником в-амилазы, используемым в практике. Зерновые в-амилазы наиболее активны при рН 4-6, |стабильны при рН 4-8. Оптимальная температура действия 40-50°С, температура стабильности - не выше 60°С. Зерновые в-амилазы - сульфгидрильные ферменты, их активность подавляют тяжелые металлы и окислительные агенты.

В зерне в-амилаза присутствует в активной и латентной форме. При прорастании латентная форма активируется под действием протеаз, осуществляющих процессинг фермента.

в-Амилаза редко используется как индивидуальный фермент. Ее осахаривающая способность существенно увеличивается при сочетании с б-амилазой. Комплекс этих ферментов позволяет расщеплять крахмал на 94-96% до мальтозы, помимо которой в гидролизате присутствует небольшое количество глюкозы и низкомолекулярные а-1,6-декстрины.

В отличие от б-амилазы, в-амилаза менее термостабильна, но проявляет большую устойчивость к кислым значенинм рН , сохраняя свою активность при рН 3,3. Это нашло cвoe отражение в способе разделения б­ и в-амилаз солода, где оба фермента присутствуют одновременно.

Глюкоамилаза (б-1,4-глюкан-глюкогидролаза, г-амилаза) - экзо-фермент, катализирующий отщепление в-глюкозы от нередуцирующего конца амилозы и амилопектина. Глюкоамилаза расщепляет б-1,4, б-1,6 и б-1,3-гликозидные связи, с наибольшей скоростью - б-1,4. Механизм гидролиза - множественная атака, то есть последовательный гидролиз нескольких гликозидных связей в одной молекуле субстрата. Возможен и одноцепочечный механизм, когда фермент расщепляет все связи в одной молекуле.

Глюкоамилаза гидролизует предпочтительно высокомолекулярный субстрат. Низкомолекулярные олигосахариды расщепляются медленно.

Фермент имеет выраженную трансфертную способность, которая проявляется тем более, чем выше степень гидролиза субстрата и концентрация глюкозы в реакционной среде. В результате трансферазных реакций накапливаются такие сахара, как изомальтоза, паноза, нигероза, изомальтотриоза и другие. Появление этих продуктов снижает выход глюкозы. Поэтому в закрытой гидролитической системе, где глюкоза не удаляется из сферы реакции, теоретически невозможно достичь полного превращения крахмала в глюкозу под действием глюкоамилазы. В открытой системе, при удалении глюкозы, снижается интенсивность трансферазных реакций, повышается скорость гидролиза за счет снятия ингибирования продуктом реакции. В таких условиях можно достичь практически полного гидролиза крахмала до глюкозы с помощью одного фермента. На практике предпочитают использовать глюкоамилазу для осахаривания частично декстринизированного крахмала.

Глюкоамилазы широко распространены у животных и микроорганизмов. Большинство глюкоамилаз - гликопротеины, содержание углеводов - до 35%.

б-Глюкозидаза (б-D-глюкозид-глюкогидролаза), часто называемая мальтазой, является экзо-ферментом. Глюкозидаза гидролизует б-1,4-связи на нередуцирующем конце б-1,4-глюканов, отщепляя глюкозу в б-форме. Субстратами б-глюкозидазы могут служить мальтоза, мальтоолигосахариды, сахароза, амилодекстрины, амилоза, амилопектин, гликоген. В отличие от глюкоамилазы, мальтаза предпочтительно гидролизует низкомолекулярные субстраты. Крахмал и гликоген расщепляют не все б-глюкозидазы.

б-Глюкозидаза имеет высокую глюкозилтрансферазную способность. В процессе трансгликозилирования происходит разрыв и замыкание б-1,3; 1,4; 1,6; 2,1 и 2,6-гликозидных связей, так что наряду с линейными образуются разветвленные сахара. б-Глюкозидаза из различных источников имеет разное соотношение гидролитической и трансферазной способности.

При концентрации мальтозы 40 50% отмечается высокая скорость трансферазных реакций. Аналогичная закономерность имеет место при действии мальтазы на крахмал.

Пуллуланаза (пуллулан-6-глюканогидролаза) гидролизует б-1,6-гликозидные связи в пуллулане, гликогене, амилопектине и предельных декстринах, образующихся при действии на амилопектин б- и в-амилаз. Гидролиз происходит по эндо-типу, основной продукт расщепления пуллулана - мальтотриоза.

Пуллуланаза выделена из различных видов бактерий, преимущественно из бацилл, и из актиномицетов. Фермент проявляет максимальную активность при рН 5-7, некоторые штаммы бацилл продуцируют щелочную пуллуланазу с оптимумом действия при рН 8,5-9. Оптимальная температура - 45-60° С. Стабильность пуллуланаз повышается в присутствии ионов кальция.

Пуллуланаза наряду с другими амилолитическими ферментами применяется в технологии сахаристых продуктов, получаемых из крахмала.

На представленной ниже схеме действие пуллуланазы на пуллулан показано стрелками.

б-1,6-гликозидная связь

редуцирующий конец

Изоамилаза (гликоген-6-глюканогидролаза) гидролизует б-1,6-гликозидные связи в ветвящихся субстратах, за исключением пуллулана. Слабо гидролизует б-предельные декстрины. Полностью расщепляет гликозиные связи в точках ветвления гликогена.

Изоамилаза выделена из дрожжей, грибов, бактерий. Фермент наиболее активен при рН 3-6 и температуре 25-50° С. Используется в сочетании с другими амилазами при получении сахаристых продуктов из крахмала.

Осахаривание крахмала в производстве происходит в результате совместного действия б- и в-амилазы. Однако даже при совместном их действии крахмал до конца не расщепляется, а образуется остаток, недоступный для этих ферментов. Остаются фосфодекстрины, которых б- и в-амилаза неспособны осахаривать. По их данным, количество указанных декстринов равно 5-8% от веса крахмала. Необходим еще третий фермент - декстринофосфатаза, названный сокращенно декстриназой, который способен разрывать эту связь.

Амилолитическая способность (АС) измеряется количеством граммов крахмала, расщепленного в неокрашиваемые иодом декстрины одним граммом солода в течение одного часа при 30°. Декстринолитическая способность (ДС) измеряется количеством миллиграммов фосфодекстринов, осахариваемых в мальтозу одним граммом солода в течение одного часа при 30°.

Данные о величине АС и ДС солода различных культур.

В сладких заторах, осахаренных по двухступенчатому методу, лучше сохранилась активность амилолитических ферментов солода. По этому же методу получен и больший выход спирта. Однако степень осахаривания крахмала и соотношение мальтозы и декстринов были худшими, чем в контроле. Следовательно, обычное представление о связи между М : Д и выходом спирта не применимо в условиях двухступенчатого осахаривания, где продолжительность этого процесса сокращена в 5-6 раз по сравнению с периодической схемой. Поэтому основным показателем для оценки качества затора должна считаться его осахаривающая способность.

Глава 3. Использование амилаз в пищевых технологиях

В настоящее время все больше производителей отдают предпочтение получению ферментов из микробиологических и плесневелых культур. Для улучшения качества и количества получаемых продуктов, используется генетическое модифицирование микроорганизмов. Подобные введения позволяют более эффективно использовать и производить ферментативные препараты как в переработке растениеводческой продукции, так и в мясомолочной промышленности. Они постепенно вытесняют ферменты, изначально присутствующие в продукции.

Амилазы для промышленного применения получают только биотехнологическими приемами - биосинтезом с помощью микроорганизмов, так как в растениях их содержится в небольших количествах и выделять их экономически не целесообразно.

В промышленности для использования амилаз растений в большинстве случаев используют солод. Солодом называют зерно злаков, пророщенное в искусственных условиях при определенной температуре и влажности. Процесс искусственного проращивания зерна называется солодоращением. Полученный продукт проращивания называется свежепроросшим солодом, который затем сушат. В производствах солод используется как источник ферментов и как вкусовая и ароматическая добавка. Для получения солода используются в освновном ячмень и рожь.

Для выделения фермента амилазы используют семена растений, которые богаты белком и могут сохранять ферментативную активность на протяжении ряда лет. Известны амилазы растительного происхождения из клубней картофеля, из семян конских бобов, сои, гороха, фасоли, хрена, редьки, горчицы, сахарного тростника, винограда, семян злаков.

Из ржи получают солод ржаной сухой ферментированный (красный) и неферментированый (светлый), из ячменя вырабатывают солод пивоваренный ячменный светлый и темный, а также карамельный и жженый.

Ржаной солод используется в хлебопекарном производстве, в изготовле-нии концентрата квасного сусла, концентрата кваса и хлебного кваса.

Солод пивоваренный ячменный является основным сырьем в приготовлении пива, его применяют для осахаривания крахмалосодержащего сырья в производстве спирта.

Последовательность основных технологических операций получения со-лода: очистка зерна, сортирование, мойка и дезинфекция, замачивание, солодоращение, ферментирование, сушка свежепроросшего солода, отделение ростков, полирование солода, выдерживание сухого солода, размол, упаковка и хранение.

Помимо солодоращения пользуются экстрактами солода. Если приготовить водную вытяжку из солода и уварить ее (при пониженном давлении и пониженной температуре, чтобы не разрушить ферменты), то получится экстракт -- густая сиропообразная масса, содержащая все растворимые в воде части солода, в том числе его ферменты, сахара и декстрины, с массовой долей сухих веществ 75-78% из которых около 60% мальтозы. Такой экстракт свободен от оболочек и крупных частиц зерна, обусловливающих более темный цвет мякиша. Применение солодовых экстрактов широко распространено в ряде стран.

По затратам использование солодового концентрата более выгодно, чем применение сухого солода, т.к. 1кг концентрата заменяет около 8кг обычного солода.

Солодовые экстракты действуют улучшающе на газообразование в тесте, так как примерно наполовину состоят из сбраживаемых сахаров и, кроме того, содержат активные амилолитические ферменты, в частности

б-амилазу.

Применяют солодовые концентраты не только для производства пива, солодовых напитков, но так же как натуральные красители и ароматизаторы для крепких спиртных напитков, таких как ликер, настойки и др.

Есть много исследований положительного влияния солодовых экстрактов на хлебобулочные изделия, которые отражены в различных статьях, докладах и т.д. В частности в журнале «Хлебопечение России» №5/2003 «Лучше, чем улучшитель», в журнале «Хлебопродукты» №12/2009 «Оценка качества хлеба с добавлением солодового экстракта».

Так, в условиях современного промышленного производства спирта, где известны содержание крахмала в осахариваемом сырье и солоде, солод готовится из зерна нескольких злаков, подбираются и выдерживаются режимы прорастания зерна, разваривания сырья и осахаривания.

В частности, 33 кг картофеля с крахмалистостью 20 мас.% (6,6 кг крахмала картофеля) или 10 кг овса с крахмалистостью 45% (4,5 кг крахмала овса), или 12 кг других зерновых культур с крахмалистостью 50% (6 кг крахмала) можно осахарить зеленым солодом, выращенным из 1 кг зерна.

Заключение

Гидролазы, в частности - амилазы, присутствуют во всех растениях. Количество фермента зависит от содержания основного субстрата - крахмала.

Это первый фермент, открытый человеком, нашел повсеместное применение во многих отраслях пищевой промышленности. Так, растительная амилаза используется при изготовления солода, используется в виде солодовых препаратов.

Однако ввиду того, что добыча амилазы из растений связана с большими трудностями и затратами, а ее содержание не велико, производители постепенно отказываются от растительного фермента в пользу микробиологического.

Именно поэтому растительная амилаза используется только с такими продуктами своего происхождения, как зерно.

Но дешевизна такого сырья и пригодность для широкого применения позволяют использовать сырье «как есть», имея только изначальные энзимы.

Для улучшения качества продукции, необходимо исследовать продукты после действия ферментов, использовать улучшители, комбинации ферментов, подбирать оптимальные условия для реакций, использовать экстракты ферментов микробиологического происхождения.

Список использованной литературы

Пищевая химия. Учебник. А.П.Нечаев. Издание 4. ГИОРД, Санкт-Петербург, 2007.

Статья для журнала "Индустрия напитков": «О Солодовых концентратах» Таисия Целиковская.

«Совершенствование производства пшеничного хлеба при использовании ферментированной закваски.»В.С. Лопаев.

Лекции «Общая характеристика пищевых производств и их классификация. Пищевая ценность пищевых продуктов» - https://lektsii.org/2-30571.html актуально на 10.12.17

Размещено на Allbest.ru