Аминокислоты и их свойства

Размещено на http://www.allbest.ru/

Министерство общего и профессионального образования РФ

Башкирский Государственный Университет

Реферат

«Аминокислоты и их свойства»

Выполнила:

студентка II курса гр. А биол. ф-та БашГУ

Ильясова А.А.

Проверил: д.б.н., проф.

Ямалеева А.А.

Содержание

Введение

1. Общие химические свойства

2. Изомерия

3. Аминокислоты

3.1 Классификация стандартных аминокислот по R-группам

3.2 Классификация стандартных аминокислот по функциональным группам

4. Кислотно-основное равновесие в растворе -аминокислот

5. Некоторые химические свойства аминокислот

Заключение

Список использованных материалов

Введение

По современным данным, биомасса единовременно живущих на Земле организмов составляет 1,8?1012-2,4?1012 т в пересчете на сухое вещество. В организмах, составляющих биомассу Земли, обнаружено свыше 60 химических элементов. Среди них условно выделяют группу элементов, встречающихся в составе любого организма. К их числу относят C, N, H, O, S, P, Na, K, Са, Mg, Zn, Fe, Mn и др. Первым шести элементам приписывают исключительную роль в биосистемах, так как из них построены важнейшие соединения, составляющие основу живой материи - белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды и др.

Примерно 75% биомассы составляет вода. Вторым же по количественному содержанию в биологических объектах, но, несомненно, первым и главным по значению классом соединений являются белки. Белки состоят из мономерных единиц, т.е. аминокислот.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) -- органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

В данной работе мы рассмотрим общие химические свойства аминокислот, их изомерию, классификации б-аминокислот, а также некоторые химические свойства.

1. Общие химические свойства

1) Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа -- в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

2) Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-6.

3) Изоэлектрической точкой аминокислоты называют pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

4) Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

2. Изомерия

Большинство аминокислот, участвующих в биохимических превращениях, содержат первичную аминогруппу, находящуюся в ?-положении к карбоксильной функции. Во всех природных аминокислотах, входящих в состав белков (за исключением глицина), ?_углеродный атом представляет собой хиральный центр (треонин и изолейцин содержит два ассиметричных атома) и аминокислоты обладают оптической активностью.. Для описания конфигурации в случае ?-аминокислот обычно используют относительную D,L-номенклатуру. Считают, что кислота относится к L-ряду, если в каноническом написании фишеровской проекции аминогруппа расположена слева (Рис. 1).

Рис.1. Конфигурация б-аминокислот

Все природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся именно к L-ряду.

Данную особенность «живых» аминокислот трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами или рацематами (из которых, видимо, состояла древняя Земля) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Креационисты, естественно, могут объяснить это божьим умыслом, остальным же приходится считать, что это -- просто результат случайного стечения обстоятельств: самая первая молекула, с которой смог начаться матричный синтез, была оптически активной, а других пригодных молекул почему-то не образовалось.

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1% в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

3. Аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших б-аминокислот, кодируемых генетическим кодом.

Помимо этих аминокислот, называемых стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, являющиеся производными стандартных.

По физиологическому признаку аминокислоты делятся на незаменимые - те аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека и высших млекопитающих (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe, Trp), полузаменимые - те аминокислоты, которые синтезируются в организме человека, но в недостаточном количестве (Arg, Tyr, His) и обычные - те аминокислоты., которые синтезируются во всех организмах (все остальные).

3.1 Классификация стандартных аминокислот по R-группам

Таким образом, ?-аминокислоты различаются лишь строением радикала R, который называют боковым радикалом или боковой группой. Поскольку с точки зрения абсолютной R,S-стереохимической номенклатуры боковой радикал всегда имеет меньшее старшинство, чем карбоксильная и аминогруппа, все L-аминокислоты имеют S-конфигурацию при ?-атоме. В зависимости от строения бокового радикала аминокислоты подразделяют на неполярные (содержат неполярный гидрофобный радикал), полярные не заряженные и полярные заряженные (содержат полярный гидрофильный боковой остаток). Часто в отдельную группу выделяют ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан и гистидин).

Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин. изомерия аминокарбоновый кислота цистеин

Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин

Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

Наиболее распространенные ?-аминокислоты приведены на Рис.2.

НЕПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Полярные незаряженные аминокислоты

Заряженные аминокислоты

Рис.2. Наиболее распространенные б-аминокислоты

Сразу следует указать, что в нейтральных растворах все аминокислоты ионизованы (то есть, заряжены). Приведенный выше термин «заряженные аминокислоты» относится исключительно к боковому радикалу аминокислоты и отражает тот факт, что в боковом радикале содержится функциональная группа, которая либо теряет протон при рH, близком к 7, (отрицательно заряженные аминокислоты), либо, наоборот, присоединяет (положительно заряженные аминокислоты).

Из 20 ?-аминокислот, приведенных на Рис.2, 17 обладают одним хиральным центром (то есть, могут существовать в виде двух энантиомеров), одна ахиральна (глицин) и две имеют два хиральных центра (изолейцин и треонин). Каждая из этих двух аминокислот может существовать в виде четырех стереоизомеров. Рассмотрим стереохимию и номенклатуру этих соединений на примере треонина (Рис. 3).

Рис. 3. Стереоизомеры треонина

Встречающийся в белках L-треонин является (2-S, 3_R)-стереоизомером. Его энантиомер называют D_треонином. Для обозначения их диастереомеров используют приставку «алло» (алло по-гречески означает другой).

3.2 Классификация стандартных аминокислот по функциональным группам

Алифатические

Моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин

Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы имеют несут в растворе отрицательный заряд

Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд

Серусодержащие: цистеин (цистин), метионин

Ароматические: фенилаланин, тирозин

Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин (также входит в группу иминокислот)

Иминокислоты: пролин (также входит в группу гетероциклических)

4. Кислотно-основное равновесие в растворе -аминокислот

Аминокислоты обладают как минимум двумя ионогеннными группами -- карбоксилом и аминогруппой. Поскольку атом азота и двойная связь C=O разделены двумя ординарными связями, сопряжение карбоксильной группы со свободной электронной парой азота невозможно по пространственным соображениям. Взаимное влияние функциональных групп может осуществляться только по механизму индуктивного эффекта. Поскольку аминогруппа проявляет -I-эффект, который существенно увеличивается при протонировании, она должна повышать кислотность карбоксила.

Рис. 4. Кислотно-основное равновесие в растворе б_аминокислот

В свою очередь, неионизованная карбоксильная группа (-I-эффект) должна понижать основность аминогруппы, а ионизованный карбоксил за счет сильного +I-эффекта будет усиливать основные свойства NH2-группы.

В сильно кислой среде ?-аминокислоты существуют в виде двухосновной кислоты (катион на Рис. 4). В сильно щелочной среде будет преобладать анион. В нейтральных средах могут присутствовать две незаряженные формы -- нейтральная и биполярная (последнюю часто называют цвиттер-ионом). Соотношение нейтральной и биполярной форм определяется относительной силой двух кислотных группировок катиона (-COOH и _NH3+). Чем больше кислотность карбоксильной группы по сравнению с аммонийной (или чем основнее аминогруппа по сравнению с карбоксилат-анионом), тем сильнее равновесие сдвинуто в сторону цвиттер-иона.

Аминокислоты в нейтральных средах существуют практически полностью в виде цвиттер-иона.

Характеристическое значение рH, при котором концентрация цвиттер-иона максимальна называют изоэлектрической точкой (pI).. Поскольку в целом молекула цвиттер-иона электронейтральна, электропроводность раствора в такой точке будет минимальной, а молекула аминокислоты не будет смещаться в электрическом поле.

При отсутствии ионизирующихся групп в боковом радикале изоэлектрическая точка лежит при pH, численно равном среднему арифметическому двух величин pKэфф.

В Табл. 1 приведены величины pKэфф и pI некоторых аминокислот.

Табл. 1. Экспериментально измеренные pK и изоэлектрические точки -аминокислот

Практически важно, что в изоэлектрической точке аминокислоты обладают наименьшей растворимостью.

5. Некоторые химические свойства аминокислот

Химические свойства ?-аминокислот в основном определяются поведением содержащихся в них функциональных групп -- карбоксильной группы, аминогруппы и функциональной группы бокового радикала (коль скоро таковая присутствует). Здесь мы остановимся на химических особенностях, интересных с биохимической точки зрения.

Для обнаружения небольших количеств аминокислот наиболее широко используется нингидриновая реакция (Рис. 5).

При нагревании аминокислот с избытком нингидрина образуется продукт лилового цвета, если аминокислота содержит свободную ?-аминогруппу, и желтый продукт, если, как у пролина, ее ?_аминогруппа защищена. Этот метод обладает высокой чувствительностью и используется как для качественного, так и для количественного (колориметрического) определения аминокислот.

Рис. 5. Нингидриновая реакция, используемая для обнаружения и количественного определения б_аминокислот.

Атомы аминокислоты отмечены жирным шрифтом. Пигмент содержит две молекулы нингидрина и атом азота аминокислоты

Для определения аминокислотной последовательности пептидов важное значение имеет реакция аминокислот с 1_фтор-2,4-динитробензолом (Рис. 6).

Рис. 6. Образование 2,4-динитрофенильных производных аминокислот

SH-Группа цистеина чрезвычайно легко в окислительных условиях образует S-S-связь (Рис. 7).

Рис. 7. Цистеин и цистин. Образование S-S-мостиков. В белках встречается как цистин, так и цистеин

Эта реакция проходит уже в присутствии газообразного кислорода. Обратная реакция легко протекает под действием даже слабых восстановителей. Образование S-S-связей играет важную роль в организации третичной структуры белка.

Отметим, что все ?-аминокислоты, входящие в состав белков, имеют атом водорода у ?_углеродного атома. Это очень важная особенность, на которой основан метаболизм ?_аминокислот в живых организмах.

Заключение

Аминокислоты - это «кирпичики», из которых построены молекулы важнейших биополимеров - белков. Многообразие функций, осуществляемых белками в живых организмах, определяется их химической структурой и физико-химическими свойствами.

Для понимания строения и свойств аминокислот, которые являются соединениями со смешанными функциями и проявляют как свойства карбоновых кислот, так и свойства аминов, необходимо изучение и азотсодержащих органических соединений, и карбоновых кислот.

Список использованных материалов

1. Дюга Т., Пенни К.. Биоорганическая химия. М.: Мир, 1983.

2. Ленинджер А.. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. - Т.1-3.

3. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэл В.. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. - Т.1-3.

4. Мецлер Д.. Биохимия. М.: Мир, 1980. - Т.1-3.

5. Страйер Л.. Биохимия. М.: Мир, 1985. - Т.1-3.

6. Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1985.

Размещено на Allbest.ru