Изменения, происходящие при приготовлении блюда

Размещено на http://www.allbest.ru/

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧЕРЕЖДЕНИЕ

Дисциплина: Технология продуктов общественного питания

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА

Тема: Изменения, происходящие при приготовлении блюда

Содержание

Изменение белков мяса в процессе нагрева

Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белков

Изменение жиров при нагреве мяса

Изменение экстрактивных веществ

Изменения витаминов

Структура воды и изменение ее в процессе нагрева

Изменения, происходящие в овощах при тепловой обработке

Деструкция протопектина

Деструкция гемицеллюлоз

Деструкция белка экстенсина

Изменение белков мяса в процессе нагрева

Белковая молекула при нагреве подвергается сложным физико-химическим изменениям, прежде всего денатурации и коагуляции, глубина которых зависит от температуры, продолжительности тепловой обработки и некоторых других факторов.

Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белков

Скорость тепловой денатурации зависит от температуры, влажности, способа нагрева и других факторов.

Белки, входящие в состав мяса, денатурируют по мере достижения определенной для каждого белка температуры. Наиболее чувствителен к нагреву миозин. Температура денатурации, °С: миозина -- 45...50, актина -- 50, актомиозина -- 42...48, миоальбуминов -- 45...47, глобулина-- 50, миогена -- 50...60, коллагена -- 58...62, миопротеидов -- около 100. В интервале температур 45...50 °С денатурирует основная часть структурных белков мышц. Саркоплазматические белки (миоген и миоглобин) денатурируют при более высоких температурах (55...65 °С). Наиболее устойчивы к денатурации миопротеиды (большая часть ферментов), а также гемоглобин, сывороточный альбумин, коллаген.

Денатурация происходит ступенчато и проходит через 4 ступени: первая студень наступает при температуре 60 °С, вторая -- 61...65, третья яе\ш между 65 и 80, четвертая -- при температуре выше 85 °С.

В процессе тепловой денатурации и последующей коагуляции происходят структурные изменения белков, разрыв прежних и образование новых связей при участии водородных связей, сульфгидрильных, дисульфидных, кислых и основных групп белков и гидрофобных взаимодействий.

Нагрев мяса в воде от 20 до 70 °С вызывает ступенчатое уменьшение числа карбоксильных групп в белках миофибрилл при существенно не изменяющемся количестве основных групп. Достоверные изменения кислых групп начинаются при температуре 40 °С. В интервале 40...50 °С количество их снижается, при 50...55 °С оно остается неизменным. При температуре выше 55 °С число кислых групп продолжает уменьшаться, а при температуре около 60 °С оно уменьшается очень значительно. Общее снижение числа кислых групп при нагревании до 70 °С составляет 85 %. При температуре от 70 до 120 °С наряду с дальнейшим сокращением числа кислых групп начинается уменьшение числа основных.

Изменение соотношения заряженных (кислых и основных) групп в результате денатурации и постденатурационных превращений связано с изменением рН. В тоже время установлен факт прямой корреляционной зависимости между значением рН сырья, водоудерживающей способностью и выходом готового продукта. Чем выше исходное значение рН сырья, тем лучше качество (сочность) готового продукта. Величина изменений рН зависит от температуры и способа нагрева, исходного значения рН сырого мяса.

На величину смещения рН влияет также анатомическое происхождение мышц.

С повышением температуры нагрева изменяется водоудерживающая способность и сдвигается изоточка фибриллярных белков к более высоким значениям рН, увеличивается число основных групп. При тепловой денатурации происходит также сдвиг изоточки к более высоким значениям рН, видимо вследствие расщепления водородных связей и освобождения дополнительных положительных зарядов.

Растворимость белков - один из показателей, характеризующих их денатурационные изменения. Известно, что, нагрев сопровождается уменьшением растворимости белков. Разорвавшиеся при денатурации внутримолекулярные связи взаимодействуют межмолекулярно, в результате чего происходит агрегирование частиц. Иными словами, денатурационные изменения макромолекул белка, изменяя поверхностный слой молекул, ведут к нарушению соотношения гидрофильных и гидрофобных группировок в сторону повышения последних, что и приводит к уменьшению растворимости.

При традиционных методах нагрева впадение саркоплазматических белков наблюдается при температуре около 40 0С, причем наиболее сильно - при рН 5,5. Основная масса этих белков коагулирует в интервале 55...65 °С.

Имеются сведения о наличии термостойких белков, например, аденилкиназа выдерживает температуру около 100 0С.

Изменение коллагена под воздействием тепла - сложный процесс, складывающийся из двух этапов: сваривания и гидролиза коллагена. Коллаген является гликопротеидом, в котором содержание ковалентно связанных углеводов варьирует в зависимости от источника получения белка.

Растворимая часть коллагена - проколлаген и нерастворимая - колластромин различаются температурами денатурации и характером денатурационных превращении. Денатурация коллагена протекает двухстадийно и заканчивается при температуре 36,5 0С, образуя при этом гомогенную прозрачную массу, переходящую в раствор. Колластромин переходит в гомогенное состояние при 6олее

высокой температуре или при более длительном тепловом воздействии.

В интервале температур 62...64 0С при нагреве в воде происходит мгновенное сморщивание коллагеновых волокон, которые складываясь втрое по отношению к своей первоначальной длине, превращаются в резиноподобную массу. В процессе сморщивания трехспиральная структура пептидных цепей отдельных молекул коллагена приобретает форму клубка. Однако неструктурированные пептидные цепи еще связаны ковалентными связями и не могут перейти в раствор.

В результате влажного нагрева коллагенсодержащих тканей образуются полидисперсные продукты распада. При медленном нагреве преобладают высокомолекулярные соединения, при интенсивном -- соединения с меньшей молекулярной массой. При сваривании коллагена в раствор переходит около 60 % содержащихся в ткани мукоидов.

На дезагрегацию коллагена в процессе нагрева влияют и некоторые другие факторы. Смещение рН мяса от изоэлектрической точки усиливает дезагрегацию, увеличение возраста животных от одного до полутора лет снижает ее примерно в 2 раза.

Таким образом, степень дезагрегации коллагена и образование продуктов распада зависят не только от температуры, до которой нагревается продукт, состояния и состава мяса, но и от скорости, а, следовательно, и способа нагрева. овощ экстрактивный мясо денатурация

Процесс нагрева белков сопровождается развертыванием глобул и высвобождением свободных радикалов, в связи, с чем возникает возможность образования межмолекулярных связей, агрегации частиц и их осаждения, что ведет к уменьшению растворимости белков.

Внутренняя перестройка белковой молекулы -- собственно денатурация -- проявляется в агрегировании полипептидных цепей. Процесс агрегирования протекает в две стадии: укрупнение размеров частиц без выхода из раствора и последующая коагуляция. Агрегация денатурированных белковых молекул, или изменение их четвертичной структуры, являющаяся следствием предшествующей перестройки вторичной и третичной структур, сопровождается сокращением лиофильных центров белковой молекулы и снижением водоудерживающей способности мяса. Агрегация и коагуляция белков определяют образование непрерывного пространственного каркаса готового продукта.

Перестройка белковой молекулы при денатурации ухудшает гидрофильные и усиливает гидрофобные свойства ткани, следовательно, защитное (стабилизирующее) действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок ослабляется. Внутримолекулярные связи заменяются межмолекулярными, образуется нерастворимый сгусток, т. е. происходит коагуляция белков (из разбавленных растворов выпадают хлопья, из концентрированных -- коагель).

Процесс денатурации белков сопровождается разрушением структуры воды, вследствие чего действующие между протофибриллами вторичные силы (силы Ван-Дер-Ваальса) придают молекуле миозина более компактную форму, при этом выделяется часть жидкости.

В результате денатурации и коагуляции мышечных белков прочностные свойства мяса возрастают, а сваривание коллагена и последующий его гидролиз, напротив, их ослабляют.

Изменение жиров при нагреве мяса

Тепловая обработка мяса и мясопродуктов вызывает разрушение сложной внутриклеточной коллоидной системы, в составе которой содержится жир. Он при этом плавится, а затем коалесцирует, образуя в клетке гомогенную фазу в виде капли. Если жировые клетки были разрушены до тепловой обработки или разрушаются в процессе нагрева, расплавленный жир оттекает, сливаясь в единую объемную фазу. В тех случаях, когда, нагрев происходит в водной среде, небольшая часть жира образует с водой эмульсию.

При достаточно длительном нагреве с водой (в том числе с внутриклеточной) жир претерпевает существенные химические изменения, при умеренном -- они невелики, но легко обнаруживаются

Возрастание кислотного числа свидетельствует о гидролитическом распаде жира, уменьшение йодного числа -- о насыщении непредельных связей радикалов жирных кислот, увеличение ацетильного числа -- о присоединении гидроксильных групп к жирнокислотным радикалам. На фоне уменьшения йодного числа увеличение ацетильного числа можно считать свидетельством присоединения гидроксильных групп по месту двойных связей в результате взаимодействия триглицеридов с водой.

Гидролиз жира в небольших масштабах не ведет к снижению пищевой ценности.

Изменение экстрактивных веществ

Экстрактивные вещества мяса при его тепловой обработке претерпевают существенные изменения. Выделение сероводорода при умеренных температурах связывают с распадом глутатиона (трипептид, образуемый глицином глутаминовой кислоты и цистином), так как он возникает при исчезновении серы глутатиона. Одновременно с выделением сероводорода в результате распада глутамина и глутатиона образуется глутаминовая кислота. Введение окислителей (нитрита, нитрата) уменьшает скорость образования сероводорода.

Вопрос о том, какие именно вещества придают мясу его специфические аромат и вкус после тепловой обработки, еще до конца не решен. Однако экспериментально доказана связь вкуса мяса с содержанием в нем свободных пуринов, в частности гипоксантина. Запахом бульона обладает также кетомасляная кислота.

Изменения витаминов

Тепловая обработка продуктов животного происхождения при умеренных температурах (до 100 °С) уменьшает содержание в них некоторых витаминов из-за химических изменений, но главным образом в результате потерь во внешнюю среду. В зависимости от способа и условий тепловой обработки мясо теряет, %: тиамина 30...60, пантотеновой кислоты и рибофлавина 15...30, никотиновой кислоты 10...35, пиридоксина 30...60, часть аскорбиновой кислоты.

Тепловая обработка продуктов животного происхождения даже при умеренных температурах приводит к некоторому снижению их витаминной ценности.

Нагрев при температуре выше 100 °С вызывает различное по степени разрушение многих витаминов, содержащихся в мясе.

Степень разрушения зависит от природы витаминов, температуры и продолжительности нагрева Аскорбиновая кислота (витамин С) также разрушается и тем больше, чем выше температура и продолжительнее нагрев.

Из числа жирорастворимых витаминов наименее устойчив витамин D, который при температуре выше 100 0С начинает разрушаться. Содержание витамина А в отсутствие кислорода мало изменяется при нагреве вплоть до 130 °С. Витамины Е и К наиболее устойчивы к нагреву.

Структура воды и изменение ее в процессе нагрева

Известно, что вода служит связующим звеном между белковыми молекулами. Составляя 70...75 % массы живой клетки (в протоплазме ее содержится около 70...80 %, в фибриллах -- около 70, в саркоплазме _ 20, во внеклеточном пространстве -- 10 %), вода представляет собой ту жидкую среду, в которой осуществляются обмен и транспортировка веществ.

Известны четыре характерные температуры (15, 30, 45, 60 °С), при которых происходят резкие изменения состояния воды. Считают, что при указанных температурах в воде совершаются качественные структурные переходы.

Начиная с температур 45...50 0С, влага выделяется более интенсивно. Это объясняется изменением, с одной стороны, структуры воды при указанных температурах, с другой -- конформацией белковой макромолекулы, которая обусловлена комплексом внутри- и межмолекулярных водородных связей, и гидрофобных взаимодействий.

Поскольку, нагрев сопровождается разрушением структур воды (водородных связей и гидрофобных взаимодействий), действующие между протофибриллами вторичные силы Ван-дер-Ваальса стягивают молекулу белка в более компактную форму, т. е. происходят полимеризация дискретных белков и увеличение их молекулярной массы.

При этом с повышением температуры контакт воды с углеводородом приводит к энергетически менее выгодной замене взаимодействия вода--вода взаимодействием углерод--вода, структура белка уплотняется, что вызывает значительное выделение влаги в виде бульона.

В интервале температур 50...55 °С количество отпрессованной и неотпрессованной влаги не изменяется. Это свидетельствует о том, что изменение водоудерживающей способности происходит ступенчато. Дальнейшее повышение температуры до 65 °С при рН 5,25...6,00 и до 75 °С при рН 6,25...7,00 вызывает при прессовании значительное снижение количества неотпрессованной влаги и увеличение отпрессованной.

При температуре выше 65 (75) °С происходит дополнительное уплотнение структуры в результате образования дисульфидных сшивок и выпрессовывания влаги в процессе нагрева.

При этом ведущая роль в формировании белкового каркаса мясопродукта принадлежит миозину.

Повышение температуры до 75 °С вызывает изменение закономерностей количества отпрессованной и неотпрессованной влаги на противоположные, что, по-видимому, означает завершение процесса коагуляции белков.

По достижении образцом температуры 90 °С потери массы и снижение количества отпрессованной влаги превосходят соответствующие значения, достигаемые при температуре греющей среды 100 °С.

Такое явление можно объяснить следующим образом: по достижении температуры 90 °С дезагрегация коллагена в обоих случаях пока еще незначительна, а продолжительность нагрева в интервале температур 75...90 °С существенно различается и составляет 395 с при температуре греющей среды 100 "С против 34 с при 145 °С.

Таким образом, длительность тепловой обработки при исследуемых режимах оказывает большее влияние, чем температура греющей среды. В целом снижение количества отпрессованной и увеличение неотпрессованной влаги могут быть объяснены развитием процесса дезагрегации коллагена.

Изменения, происходящие в овощах при тепловой обработке

Размягчение картофеля, овощей и плодов при тепловой кулинарной обработке связывают с ослаблением связей между клетками, обусловленным частичной деструкцией клеточных стенок.

Деструкция клеточных стенок.

При доведении овощей и плодов до кулинарной готовности клеточные стенки не разрываются. Более того, клеточные оболочки вареных овощей не разрываются при протирании и раскусывании, так как обладают достаточной прочностью и эластичностью.

В этих случаях ткань разрушается по срединным пластинкам, которые подвергаются деструкции в большей степени, чем клеточные оболочки.

Благодаря этому при разжевывании вареного картофеля не ощущается, например, вкус крахмального студня. Клеточные оболочки не разрушаются даже при очень длительной тепловой обработке овощей и плодов, когда может происходить частичная мацерация их тканей (распад на отдельные клетки).

Установлено, что в процессе тепловой кулинарной обработки картофеля, овощей и плодов глубоким изменениям подвергаются нецеллюлозные полисахариды клеточных стенок: пектиновые вещества и гемицеллюлозы, а также структурный белок экстенсин, в результате чего образуются продукты, обладающие различной растворимостью.

Именно степень деструкции полисахаридов и растворимость продуктов деструкции обусловливают изменение механической прочности клеточных стенок овощей и плодов при тепловой кулинарной обработке. Изменения целлюлозы в этом случае сводятся главным образом к ее набуханию.

Деструкция протопектина

Известно, что при тепловой кулинарной обработке картофеля, овощей, плодов и других растительных продуктов содержание протопектина в них уменьшается. Так, при доведении овощей до кулинарной готовности содержание протопектина в них может снижаться на 23...60 % (морковь 40,2).

Согласно современным представлениям о строении студней пектиновых веществ деструкция протопектина обусловлена в первую очередь распадом водородных связей и ослаблением гидрофобного взаимодействия между этерифицированными остатками галактуроновой кислоты, а также разрушением хелатных связей с участием ионов

Са2+

и

Mg2+

между неэтерифицированными остатками галактуроновой кислоты в цепях рамногалактуронана.

При тепловой обработке продуктов клеточные мембраны разрушаются вследствие денатурации белков, облегчаются диффузионные процессы с проникновением указанных веществ в клеточные стенки, и реакция протекает в направлении разрушения солевых мостиков с образованием малорастворимых продуктов (соли органических кислот, в том числе оксалаты и пектаты).

Кроме того, происходит гидролиз гликозидных связей в самих цепях рамногалактуронана, в результате чего макромолекулы последнего деполимеризуются.

Это подтверждается накоплением в овощах и плодах полигалактуроновых кислот различной степени полимеризации и рамнозы.

Следует отметить, что высокометоксилированные пектиновые вещества подвергаются гидролизу легче, чем низкометоксилированные. В результате этих превращений образуются продукты деструкции протопектина, обладающие различной растворимостью в воде. Продукты деструкции, содержащие неметоксилированные и неионизированные остатки галактуроновой кислоты, не растворяются или слабо растворяются в воде, а продукты деструкции, содержащие метоксилированные и ионизированные остатки галактуроновой кислоты, растворимы.

Следовательно, особенность механизма деструкции протопектина отдельных видов овощей и плодов определяется прежде всего степенью этерификации остатков галактуроновой кислоты в цепях рамногалактуронана.

Чем выше степень этерификации (при прочих равных условиях), тем дольше срок тепловой обработки. Если степень этерификации полигалактуроновой кислоты в протопектине свеклы составляет 72 %, капусте белокочанной -- 65, моркови -- 59 %, то можно предположить, что ионообменные процессы в деструкции протопектина моркови при ее тепловой обработке играют большую роль, чем в деструкции протопектина свеклы и капусты белокочанной. Особенно важную роль ионообменные процессы играют в деструкции таких продуктов, как картофель, кабачки и др., в которых степень этерификации полигалактуроновых кислот близка к 40 %.

Образующиеся в результате деструкции протопектина растворимые в воде продукты вымываются из клеточных стенок, что приводит к их разрыхлению и ослаблению связей между клетками. Механическая прочность тканей овощей и плодов при этом снижается.

Деструкция протопектина начинается при 60 °С, с повышением температуры процесс интенсифицируется.

На каждом этапе тепловой, обработки механическая прочность тканей корнеплодов снижается в значительно большей степени, чем содержание протопектина. Это свидетельствует о том, что на процесс размягчения растительной ткани при тепловой обработке кроме деструкции протопектина могут оказывать влияние и другие факторы, в частности изменения гемицеллюлоз и структурного белка экстенсина.

Деструкция гемицеллюлоз

При тепловой кулинарной обработке овощей наряду и параллельно с деструкцией протопектина происходит деструкция гемицеллюлоз также с образованием растворимых продуктов. Гемицеллюлозы клеточных стенок при тепловой обработке растительных продуктов частично набухают, подвергаются гидролизу, что подтверждается накапливанием в отварах и готовых продуктах нейтральных Сахаров -- арабинозы, галактозы и др.

Наличие уроновых кислот в гемицеллюлозах позволяет предполагать, что другим элементом механизма их деструкции при гидротермической обработке овощей и плодов являются ионообменные процессы, подобные протекающим в пектиновых веществах. Степень деструкции гемицеллюлоз при варке овощей несколько уступает степени деструкции протопектина, однако она достаточно высока и, по-видимому, оказывает заметное влияние на деструкцию клеточных стенок, содержащих значительное количество гемицеллюлоз.

Деструкция гемицеллюлоз начинается при более высоких температурах, чем деструкция протопектина (70...80 °С). При более высоких температурах процесс ускоряется. При понижении температуры гемицеллюлозы регенерируют и отдают часть воды, поглощенной при набухании и деструкции.

Деструкция белка экстенсина

Структурный белок клеточных стенок продуктов растительного происхождения в процессе тепловой кулинарной обработки, как и нецеллюлозные полисахариды, подвергается деструкции. Это подтверждается тем, что в растительных продуктах после тепловой обработки определяется меньшее количество оксипролина, чем до обработки.

Степень деструкции экстенсина при тепловой кулинарной обработке корнеплодов может достигать 80 %; она значительно выше степени деструкции протопектина и гемицеллюлоз. Разрушение экстенсина начинается при более низких температурах, чем деструкция упомянутых выше полисахаридов.

Так, нагревание нарезанных корнеплодов в воде при 60 °С в течение 1 ч приводит к заметному снижению содержания в них оксипролина. Механическая прочность тканей корнеплодов при этом также несколько уменьшается.

Деструкция протопектина происходит в результате ионообменных процессов, распада водородных связей и гидрофобного взаимодействия. При этом нарушаются связи между цепями рамногалактуронана и происходит гидролиз гликозидных связей в них, в результате чего макромолекулы рамногалактуронана деполимеризуются. Деструкция матрикса клеточных стенок в целом включает, кроме того, деструкцию гемицеллюлоз и структурного белка экстенсина.

Заметные изменения в структуре матрикса отмечаются при температурах выше 50...60 °С, деструкция протопектина активно нарастает при температурах выше 80 °С, гемицеллюлоз -- выше 85...90°С.

В овощах и плодах, доведенных до состояния кулинарной готовности, структура матрикса клеточных стенок должна быть нарушена в такой степени, чтобы продукт не оказывал значительного сопротивления при разжевывании, разрезании, протирании.

Размещено на Allbest.ru