Химическая природа и строение белков

Размещено на http://www.allbest.ru/

1. Изменение белков

1.1 Значение белков в кулинарных рецептурах

Белки являются структурными элементами клеток; служат материалом для образования ферментов, гормонов и др.; влияют на усвояемость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д. Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому человеку требуется 80-I00 г белка в сутки, причем заменить его другими веществами невозможно. Поэтому технологи, занятые организацией питания постоянного контингента потребителей по дневным рационам (интернаты, санатории, больницы и т. д.) или скомплектованному меню отдельных приемов пищи, должны обеспечивать содержание белка в блюдах, соответствующее физиологическим потребностям человека.

Пользуясь таблицами химического состава готовых блюд, можно разработать меню рациона так, чтобы удовлетворить потребность питающихся в белках, как по количеству, так и по качеству, т. е. обеспечить биологическую ценность.

Биологическая ценность белков определяется содержанием незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и перевариваемостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки нашего организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных белках, как правило, -недостаточно лизина, метионина, триптофана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недостает лейцина, в рисе и пшене - лизина. Незаменимая аминокислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах. Один продукт может дополнять другой по содержанию аминокислот. Однако такое взаимное. обогащение происходит только в том случае, если эти продукты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2-3 ч. Поэтому ,большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изделий, сбалансированных по содержанию НАК

Наиболее удачными комбинациями белковых продуктов являются:

* мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с творогом); картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запеканка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др.);

* гречневая, овсяная каша + молоко, творог (крупеники, каши с молоком и др.); .

* бобовые с яйцом, рыбой или мясом.

Наиболее эффективное взаимное обогащение белков достигается при их определенном соотношении, например:

5 частей мяса + 10 частей картофеля;

5 частей молока + 10 частей овощей;

5 частей рыбы + 10 частей овощей;

2 части яиц + 10 частей овощей (картофеля) и т. д.

Усвояемость белков зависит от их физико-химических свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Например, белки многих растительных продуктов плохо перевариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.). Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся вещества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли). По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говядина, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, из растительных - 60-80%. Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшает усвояемость белков, особенно растительного происхождения. Однако при избыточном нагревании содержание НАК может уменьшиться. Так, при длительной тепловой обработке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвояемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачивать для сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.

1.2 Химическая природа и строение белков

Белки -- это природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью. По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. По растворимости все белки делятся на следующие группы:

* растворимые в воде -- альбумины;

* растворимые в солевых растворах -- глобулины;

* растворимые в спирте -- проламины;

* растворимые в щелочах -- глютелины.

По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей.

Различают четыре структуры организации белка:

* первичная -- последовательное соединение аминокислотных остатков в полипептидной цепи;

* вторичная -- закручивание полипептидных цепей в спирали;

* третичная -- свертывание полипептидной цепи в глобулу;

* четвертичная -- объединение нескольких частиц с третичной структурой в одну более крупную частицу. Белки обладают свободными карбоксильными или кислотными и аминогруппами, в результате чего они амфотерные т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют щелочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.

При определенном рН среды (изоэлектрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вязкость и растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде. Наиболее важными технологическими свойствами белков являются: гидратация (набухание в воде), денатурация, способность образовывать пены, деструкция и др.

1.3 Гидротация и дегидратация белков

Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги. Примерами гидратации в кулинарной практике являются: приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов животного происхождения, различных видов теста, набухание белков круп, бобовых, макаронных изделий и т. д. Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т. д. От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход.

1.4 Денатурация и деструкция белков

Денатурация белков. Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидных, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду.

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка:

* потерей индивидуальных свойств

* потерей биологической активности

* повышением атакуемости пищеварительными ферментами

* потерей способности к гидратации

* потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием

Агрегирование -- это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Так в мало концентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья т (пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. Белки, представляющее собой более или менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы.

Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин).

Пенообразование. Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сметаны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.



2. Изменение белков

2.1 Изменение белков куриного яйца

Белки яиц. В желтке содержится несколько больше протеинов (белков), чем в остальной части яйца. К важнейшим протеинам яиц относятся овальбумин, овоглобулин, кональбумин.. В кулинарии большое значение имеют фосфопротеины яиц, находящиеся в желтке (вителлин и др.). В них имеются фосфатидные группы, поэтому они являются хорошими эмульгаторами, что позволяет использовать их при получении соуса майонез. При нагревании белки яиц также денатурируют, а затем свертываются. Свертывание протеинов яичного белка начинается при 50~550, при 75° весь белок превращается в студнеобразную белую массу, которая при дальнейшем нагревании становится более плотной и при 80° уже хорошо сохраняет свою форму. Желток начинает густеть только при 70°. Поскольку концентрация белков в яйце высокая, они коагулируют, образуя сплошной гель без отделения влаги. В яйце содержатся белки, являющиеся антиферментами и тормозящие пищеварение (овомукоид). Во время тепловой обработки антиферменты разрушаются и яйца усваиваются лучше. Однако не следует забывать, что уплотнение белковых гелеи затрудняет их переваривание и поэтому яйца, сваренные вкрутую, усваиваются хуже, чем сваренные всмятку или «в мешочек».

2.2 Изменение белков молока

Белки молока полноценны и хорошо усваиваются. В молоке содержится казеин, лактоальбумин, лактоглобулин и ряд других белков. Больше всего в молоке казеина (2,5-3 %). Это сложный белок, относящийся к фосфопротеидам, Благодаря тому, что в молекуле казеина гидроксильные группы аминокислоты серина образуют эфирные связи с фосфорной кислотой, он обладает кислотностью. В молоке содержатся кальциевые соли казеина. При повышении кислотности в результате скисания или добавления кислот кальций отщепляется от молекул казеината, в результате чего образуется свободный казеин, который нерастворим в воде. При этом молоко свертывается и образуется студень (простокваша) . При нагревании эти студни уплотняются (сворачиваются).Нагревание молока вызывает изменение и других белков. Так, при нагревании выше 60° происходит денатурация альбумина, который свертывается и выпадает в виде хлопьев на дне и стенках посуды. Денатурацией белков обусловлено и образование пенки при кипячении молока. Дело в том, что в поверхностном слое под влиянием сил поверхностного натяжения уже частично произошла денатурация белков, и поэтому при нагревании на поверхности она происходит быстрее. Образующаяся пенка состоит из денатурированного альбумина, свободного казеина, фосфорнокислого кальция, жира и других веществ. В молоке с нормальной кислотностью денатурация казеина не происходит, 'а в молоке с повышенной кислотностью он свертывается тем быстрее, чем выше кислотность. Белок молока липопротеин состоит и~ белкового компонента и соединенного с ним лецитина, основой молекулы которого являются эфир глицерина и фосфорной кислоты. Поскольку липопротеин является жироподобным веществом, он образует защитную оболочку вокруг жировых шариков молока, не давая им слипаться. При этом молекулы липопротеина располагаются таким образом, что лецитиновый компонент их обращен к жировому шарику, а белковый - к водной фазе.

2.3 Изменение белков мяса, птицы, рыбы

Мышечная ткань мяса состоит из очень тонких длинных мышечных волокон. Толщина их меньше 0,1-0,15мм, а длина достигает нескольких сантиметров. Сверху мышечные волокна окружены оболочкой- сарколеммой., состоящей из фибриллярных белков. Внутри мышечного волокна находятся студнеобразные нити - мuофuбриллы и жидкость - саркоплазма. Саркоплазма не только пропитывает студень миофибрилл, но и окружает их.

Мышечные волокна соединяются по нескольку вместе и образуют первичный мышечный пучок. Первичные пучки сгруппировываются в более крупные, вторичные, которые образуют еще более крупные - третичные и т. д., и, наконец, целую мышцу. Все мышечные волокна соединены между собой соединительной тканью, называемой мизием. Она же окружает мышцу сверху оболочкой (пленкой). . Между мышечными волокнами внутри первичных пучков находится наиболее нежная соединительная ткань - эндомизий (эндо - внутренний). Эндомизий непосредственно переходит в более грубую соединительную ткань, расположенную между мышечными волокнами - nеримизий (промежуточныи мизии), а сверху мышца окружена еще более грубой соединительной тканью - Эпимизием, т. е. наружной соединительной тканью. Изменение мышечных белков при кулинарной обработке. Студнеобразные миофибриллы, расположенные внутри мышечных волокон, состоят из глобулярных белков миозина, актиномиозина и других, а так же фибриллярного белка актина. Эти белки находятся в состоянии студня. В различных частях туши содержание мышечных белков неодинаково, так, например, у говьяжей туши меньше всего их в голяшка (6-1 О % ), немного больше в грудинке и пашине (11 %) и больше всего в толстом и тонком краях, вырезке, мякоти задней ноги (до 14,3%). Состав мышечных белков следующий;

Миофибриллы-актин, миозин (актимиозин); саркоплазма -миоген, миоальбумин, глобулин, миоглобулин; ядра - нуклеопротеиды; саркоплазма - коллаген, эластин.

Миозин составляет 35% всех белков мышечной ткани' встречается он также в мышцах птиц и рыб. При обработке водои миозин в раствор не переходит, но при добавлении соли (около 2-3%) хорошо растворяется и переходит в раствор. Поэтому добавлять соль в холодную воду (до нагревания) при варке бульонов не рекомендуется. Актин составляет 12·-15% мышечных белков. Он может существовать в двух формах - глобулярной и фибриллярной.

Актомиозuн - белок, из которого в основном построены миофбриллы. Он отличается высокой вязкостью, не растворяется в воде, а только в растворе солей.

Тропомиозин - также структурный белок миофибрилл, не растворяется в воде, но растворяется в солевых растворах.

Глобулин Х- В воде нерастворим, но при добавлении соли переходит в раствор.

Миоген u мuоальбумuн - хорошо растворимы в воде.

Миоглобин - сложный белок хромопротеид. При гидролизе онl распадается на белок и небелковую группу - гем. От миоглобина зависит окраска мышц. В работающих мышцах его содержится больше. Например, мышцы ног окрашены сильнее, чем спинные; говядина темнее телятины; грудные мышцы у птиц (белое мясо, филе) почти не окрашены.

При тепловой обработке (жаренье, варке) растворенные мышечные белки, содержащиеся в саркоплазме, денатурируют и свертываются, а белки миофибрилл, находящиеся в виде студня, уплотняются и выпрессовывают содержащуюся в них жидкость вместе с растворимыми в ней веществами.

Денатурация растворимых мышечных белков мяса начинается при 30-35? , и к тому времени, как мясо прогреется до 60? около 90% всех растворимых белков денатурируют и теряют растворимость. Однако даже прогревание мяса до 95-100? не вызывает полной денатурации белков, и некоторая часть их сохраняет, но теряют способность растворяться. Уплотнение белковых гелей миофибрилл приводит не только к выпрессовыванию жидкости, но и уплотнению мышечных волокон, повышению их прочности.

При варке мяса и птицы, пока продукты не прогрелись, часть водорастворимых белков (миоген) переходит в воду, образует очень разбавленный раствор и при дальнейшем нагревании свертывается, выделяясь в виде хлопьев на поверхности бульона.

Если воду, в которой варится мясо или птица, посолить до прогревания продуктов, то в раствор перейдет больше белков за счет глобулинов (растворимых в присутствии солеи) и количество пены увеличится. Поэтому при варке мяса воду солят после того, как мясо прогреется и белки потеряют способность растворятся. Изменение белков соединительной ткани мяса. Соединительная ткань может быть рыхлой (сопровождает кровеносные сосуды, заполняет промежутки между органами, образует подкожную клетчатку), плотной с большим содержанием коллагена (сухожилия, кожные покровы, фасции), плотной с большим содержанием эластина (желтые связки, например выйная). Из коллегановой ткани состоят и соединительные прослойки между пучками мышц (мизий). Чем больше в ткани эластина и меньше коллагена, тем труднее и меньше она размягчается при тепловой обработке. Сырье с большим содержанием коллагена (уши и губы, голяшки) целесообразно использовать для варки студней. Большое значение имеет изменение белков соединительной ткани мышц коллагена и эластина.

- Коллаген относится к фибриллярным белкам. В его молекуле, кроме белковой основы, содержатся и углеводы. Коллаген неоднороден; различают три разновидности его: проколлаген, тропоколлаген, обычный или зрелый коллаген. Тропоколлаген растворяется в растворах нейтральных солей; проколлаген - в слабых растворах кислот. Их больше в соединительной ткани молодых животных. С возрастом животных они переходят в зрелый коллаген, который не растворяется. Однако в соединительной ткани взрослых животных сохраняется незначительное количество биологических предшественников зрелого коллагена - тропо- и проколлаген. Эндомизий состоит из волокон коллагена, которые располагаются параллельными пучками. Эндомизий во всех частях туши обладает более или менее одинаковыми свойствами.

Перимизий отличается от эндомизия тем, что он состоит не только из волокон коллагена, но и из волокон другоrо фибриллярного белка - эластина. Перимизй в отдельных частях туши неодинаков, и различия в его свойствах в значительной мере определяют кулинарное использование мяса. В таких частях туши, как вырезка, тонкий и толстый края, верхняя и внутренняя части задней ноги, он очень нежен и по строению похож на эндомизий, только коллагеновые волокна в нем более толстые наряду с ними имеются волокна эластина. Однако чем грубее мышца, чем больше работала она при жизни животного, тем коллагеновые волокна перимизия толще, тем больше в ней эластиновых волокон и сложнее сама структура волокна ее ветвятся, образуют сложные переплетения и придают мышцам жесткость (шея, голяшка, пашина). Больше всего эластина в шейных мышцах, пашине и меньше всего в частях задней четверти (кроме пашины) . При нагревании мяса в процессе кулинарной обработки эластиновые волокна изменяются мало.

Коллагеновые волокна при температуре около 60 град. свариваются, сокращаясь почти наполовину своей первоначальной длины.

Сокращенные волокна коллагена резко отличаются от нативных. Это связано с денатурацией. Они менее устойчивы против действия пищеварительных ферментов. Сваривание коллагена приводит к следующему: куски мяса при жаренье, варке деформируются; 2) мясной сок вместе с растворимыми белками, экстрактивными веществами' и минеральными солями выпрессовывается в окружающую среду. Чтобы куски мяса, особенно при жаренье, не деформировались, их отбивают или делают насечки, перерезая соединительную ткань. Если мясо измельчить, нарушив непрерывность соединительной ткани, то сок при тепловой обработке изделий не выпрессовывается и они меньше теряют в весе (варка фрикаделек, жаренье бифштексов рубленых и т. д.). Распад коллагена в кислой среде происходит быстрее. Это объясняется тем, что, во-первых, коллаген неоднороден и одно из составляющих его веществ (проколлаген) растворимо в подкисленной среде, а, во-вторых, кислота действует как катализатор, ускоряя переход коллагена в глютин. На этом основано маринование мяса перед жареньем и применение кислых соусов для тушения грубых частей мяса. Распад коллагена происходит тем быстрее, чем выше температура. Растворы, содержащие более 1% глютина, способны при охлаждении застывать, превращаясь в студни. На этом основаны приготовление заливных холодных блюд с желатином и варка студней. Мышечная ткань рыбы соединяется перимизием в зигзагообразные миокомы. Миокомы при помощи горизонтальных и вертикальных прослоек (септ) образуют тело рыбы. Септы представляют собой прослойки соединительной ткани между отдельными мышцами. Строение мышечной ткани хорошо заметно у вареной рыбы, которая благодаря размягчению соединительной ткани хорошо разделяестся на миокомы, а последние делятся на пучки мышечных волокон. Характер изменения мышечных белков рыбы тот же, что в мясе теплокровных животных, но процесс свертывания белков в тканях рыбы заканчивается уже при 75 град. Соединительная ткань почти полностью состоит из коллагена; его в рыбе от 1,6 до 5,1%. Из коллагена в значительной степени состоит кожа, чешуя и плавники. Сваривание каллагеновых волокон верхних кожистых покровов рыбы вызывает деформацию кусков при тепловой обработке, поэтому при изготовлении рыбных полуфабрикатов кожу в нескольких местах перерезают. Сваривание коллагеновых волокон происходит при более низкой температуре (40?), чем у мяса.

2.4 Размягчение мяса

Изменение веса мяса и рыбы при тепловой обработке. Денатурация белков приводит к изменению их коллоидного состоянии - коагуляции (свертыванию). Белки, переходящие в раствор, при варке коагулируют и образуют пену. Коагуляция большинства лиофильных коллоидов прежде всего характеризуется потерей способности удерживать влагу.

При варке мяса и рыбы уплотняется белковый гель миофибрилл, что приводит к уменьшению веса и объема продукта. Этому способствует также утолщение коллагеновых волокон в результате сваривания коллагена.

Количество воды, выделяемое мясом и рыбой, зависит от ряда причин: размера кусков, условий нагревания и т. п. Уменьшение веса продукта обусловливается также и вытапливанием из него жира. Из мяса и рыбы переходят в окружающую среду вместе с водой растворимые вещества. К ним прежде всего относятся растворимые белки (коагулирующие и некоагулирующие), которые выделяются в начале нагревания, минеральные соли, экстрактивные вещества (азотистые и безазотистые). Выпрессовывание воды при коагуляции белков мяса происходит наиболее интенсивно при 45'-75°, но продолжается и при более высокой температуре вплоть до 100°. У рыб этот процесс заканчивается при 75°. Экстрактивные вещества мяса и рыбы обусловливают вкус и сокогонное действие бульонов, поэтому практически важным является выбор такого режима варки, при котором наибольшее количество этих веществ переходит в раствор. На практике при110 0 С. Для бульонов мясо заливают холодной водой, нагревают до кипения и варят при слабом кипении. В этом случае в раствор переходит больше экстрактивных веществ, при этом мясо получается более плотным. Для вторых блюд мясо погружают в горячую воду, доводят до кипения и варят без кипения при температуре 85-90?. При этом белки мяса образуют более нежные сгустки, удерживают больше влаги, меньше экстрактивных веществ и белков переходит в раствор. Мясо получается нежное, вкусное и более сочное. При жаренье теряется значительно меньше питательных веществ, чем при варке, так как часть воды испаряется с поверхности, а растворимые в ней вещества остаются; часть их переходит в мясной сок. Здесь наблюдается такая же закономерность: изделия, положенные на очень горячую сковороду, меньше теряют питательных веществ, меньше дают сока и получаются более сочными. В качестве размягчителей используют: растворы некоторых кислот и протеолитические ферменты. Из кислот наибольшей активностью обладает аскорбиновая кислота. Применение лимонной кислоты для маринования мяса в сочетании с предварительным рыхлением дает результаты. Из протеолитических ферментов используются:

Растительного происхождения: фицин (из инжира), папин (из дынного дерева), бромелин и бромелаин (из ананасов), из проросших семян сои.

Животного происхождения: трипсин, панкреатин, АФС(автолизированная ферментная смесь из поджелудочной железы).

Ферментные препараты готовятся в виде: растворов, порошков или паст , которые наносятся на мясо. Лучшие результаты отмечены при применении протеолитических ферментов, которые воздействуют как на соединительную ткань, так и на мышечные белки.



3. Изменение белков растительного происхождения

3.1 Строение белков овощей и фруктов и изменение при тепловой обработке

Клетки паренхимой ткани овощей и фруктов заполнены жидким содержимым. Находящиеся в них белковые вещества входят в состав протоплазмы, а также включенных в нее ядер и пластид. К пластидам относятся лейкопласты (бесцветные тельца в протоплазме), хлоропласты (зеленые тельца, содержащие хлорофилл и некоторые другие вещества) и хромопласты (тельца, окрашенные в желтый или красный цвет).

Протоплазма выстилает внутреннюю поверхность клеточных оболочек в виде тонкого мелкозернистого слоя и образует вокруг ядра звездчатый комочек, расположенный в середине клетки или около ее оболочки. От него в разных направлениях расходятся струйки протоплазмы, достигающие пристенного слоя. Они образуют более или менее крупные полоски (вакуоли), заполненные клеточным соком . Реакция протоплазмы щелочная, тогда как клеточный сок обычно имеет кислую реакцию. Протоплазма соприкасающихся друг с другом клеток связана тонкими протоплазматическими нитями, проходящими через тончайшие канальцы (поры) в клеточных оболочках. На всей поверхности протоплазмы как наружной, так и внутренней, ограничивающей вакуоли, имеется кожистый слой, представляющий собой полупроницаемую мембрану. Он затрудняет диффузию из клеточного сока растворенных в нем веществ.

Кроме протоплазмы, ядер и пластид белки содержатся в клеточном соке. В картофеле, например, имеется белок глобулинного характера - туберин. Необходимо отметить еще присутствие в картофеле термолабильного растворимого в воде белка-антифермента, обладающего, подобно овомукоиду яичного белка, способностью тормозить действие трипсина.

Белковые вещества образуют иногда небольшие единичные кристаллы. В клетках камбиального слоя картофеля, расположенных непосредственно за пробковым слоем, туберин встречается в виде кристаллов, имеющих форму кубиков. Овощи и фрукты небогаты белками. Различные овощи содержат белки в количестве, не превышающем 3% от их веса.

Как протоплазма, так и клеточный сок представляют собой белковые золи, причем протоплазма является более концентрированным золем, чем клеточный сок. Тепловая обработка овощей и фруктов, денатурируя белки, вызывает свертывание их как в протоплазме, так и в клеточном соке с образованием хлопьев. При коагуляции протоплазмы кожистый слой ее разрушается и, следовательно, исчезает препятствие для диффузии веществ клеточного сока через клеточные оболочки. Разрушение кожистого слоя протоплазмы в результате тепловой обработки является причиной того, что вареные овощи при хранении в воде теряют растворимых веществ значительно больше, чем сырые.

3.2 Строение белков зерномучных продуктов и изменение при тепловой обработке

В клетках паренхимной ткани семядолей бобовых и эндоспермы семян хлебных и крупяных культур белковые вещества располагаются между крахмальными зернами в виде мельчайших частиц высохшей протоплазмы и более крупных алейроновых зерен. Они образуются в процессе созревания семян из вакуолей, богатых белковыми веществами. Главная масса находящихся в семенах белковых веществ приходится на долю алейроновых зерен и только небольшая часть принадлежит протоплазме. Зернобобовые выделяются среди прочих зерновых культур высоким содержанием 'белковых веществ. В горохе, фасоли, чечевице количество белковых веществ составляет в среднем 20-23 %, в сое - 30 %. Большая часть белков зернобобовых относится к глобулинам. Кроме того в них имеется немного альбуминов. В фасоли и сое содержится белок глобулинного характера, проявляющий антиферментное действие по отношению к трипсину подобно овомукоиду яичного белка и белку - антиферменту картофеля. Крупы содержат от 6 до 16% белков. В крупах имеются различные по своим свойствам белки, главным образом глобулины, проламины и глютелины. Альбуминов в крупах очень мало.

Пшеничная мука высшего и первого сортов содержит в среднем 10-12% белковых веществ. Важнейшие из них - глиадин (из группы проламинов) и глютенин (из группы глютенинов). Вместе взятые они составляют не менее 80% общего количества белков пшеничной муки. В бобовых, крупах и муке белки находятся в состоянии сухих бесструктурных гелей. Набухание зерновых продуктов при замачивании; так же как и образование эластичного теста при замесе муки, обусловливается набуханием содержащихся в них белков, которые превращаются при этом в более или менее обводненные гели. Вода, поглощаемая белками при набухании, связывается ими адсорбционно и осмотически. Последнее главным образом и обуславливает набухание белков. Так, при замесе и последующем брожении теста белковые вещества муки способны поглощать и удерживать около 200% воды по отношению к их количеству. На гидратацию полярных групп белковых макромолекул идет не более одной четвертой части всей поглощенной воды Остальная часть ее связывается белками осматически, вызывая характерное для образования клейковины. При варке зерновых продуктов и выпекании теста белки в результате денатурации свертываются, что влечет за собой уплотнение обводненных белковых гелей и выпресовывание значительной части содержащейся в них влаги. Последняя, однако, не выделяется в окружающую среду, как это имеет место при тепловой обработке мяса и рыбы, а остается в продукте, поглощаясь клейстеризующимся крахмалом.

Свертывание белков зерномучных продуктов происходит в температурном интервале от 50 до 70?. В кулинарной практике воздушно-сухую пшеничную муку иногда нагревают выше 100?. Небольшого количества влаги (около 14 %), содержащейся в воздушно-сухой муке, достаточно, чтобы произошла денатурация ее белков. ЭТQ вызывает значительное (примерно на 50 %) уменьшение способности белков муки к адсорбционному связыванию влаги и полную потерю способности к набуханию, т. е. осмотическому поглощению влаги белками. В муке, подвергнутой сухому нагреву, при замесе с водой клейковина не образуется, поэтому из такой муки нельзя получить теста.

3.3 Влияние тепловой обработки на пищевую ценность белков

Пищевая ценность белка определяется, как известно, двумя факторами - его перевариваемостью и биологической ценностью (содержанием незаменимых аминокислот). Большинство денатурированных белков сейчас же свертывается. Денатурация так же, как и свертывание, в рассматриваемых условиях - необратимый процесс, протекающий при сравнительно невысокой температуре. Основная масса белков свертывается по достижении продуктом температуры 70?. Свернувшиеся белки представляют собой более или менее нежные гели. В этом состоянии многие белки поддаются действию протеолитических ферментов легче, чем нативные. В большинстве случаев продукт необходимо не только прогреть до температуры, близкой к 100?, но и выдержать его при этой температуре более или менее продолжительное время. В результате такого теплового воздействия белковые гели уплотняются тем сильнее, чем продолжительнее нагревание и выше температура. В зависимости от степени уплотнения свернувшиеся белки расщепляются протеолитическими ферментами так же, как нативные, или труднее. Излишнее удлинение сроков тепловой обработки животных продуктов может вызвать заметное ухудшение питательной ценности содержащихся в них белков. Следует учитывать некоторое влияние на пищевую ценность.

Установлено, что перевариваемость и биологическая ценность белков ряда продуктов животного происхождения при нормальном режиме тепловой обработки практически не снижется (варка мяса, рыбы, кипячение молока). Белки ферментированного мяса перевариваются быстрее.

О влиянии тепловой обработки на питательную ценность белков растительного происхождения имеется мало сведении. Перевариваемость трипсином белков сырых и вареных соевых бобов неодинакова. Сырые перевариваются труднее, чем вареные. Этот говорит, о том, что в сое содержится белок обладающий антиферментными свойствами. Денатурация этого белка в результате тепловой обработки приводит к потере им антиферментной активности, что облегчает действие трипсина в процессе переваривания. При варке картофеля и некоторых других продуктов не наблюдалось изменения общего содержания в них белков и отдельных аминокислот. Запекание приводит к некоторому снижению количества как белков, так и отдельных аминокислот. Особенно чувствительны к повышенным температурам такие кислоты: цистин, триптофан, тирозин, глутаминовая кислота. Контрольные вопросы:



4. Изменение липидов при кулинарной обработке продуктов

4.1 Изменение жиров при варке и припускании продуктов

Термин "жиры" в кулинарной практике объединяет широкий круг пищевых продуктов. К ним относят:

* жиры животного происхождения -- говяжий, бараний, свиной жиры, свиное сало, сливочное масло и др.;* жиры растительного происхождения -- подсолнечное, кукурузное, соевое, хлопковое, оливковое и другие масла;

* маргарины и кулинарные жиры -- Украинский, Белорусский, кулинарный, Прима и др.

Жиры играют важную роль в питании человека: они являются источником энергии (9 ккал/г), выполняют пластическую функцию, с ними организм получает комплекс незаменимых веществ (жирорастворимые витамины, полиненасыщенные жирные кислоты и др.) и т. д. При приготовлении пищи жиры используются, как:

* антиадгезионное средство, уменьшающее прилипание продуктов к греющей поверхности при жарке;

* теплопроводящая среда при жарке (особенно во фритюре);

* растворители каротинов и ароматических веществ (пассерование моркови, томата, лука и т. д.);

* составная часть рецептур ряда соусов (майонез, голландский, польский и др.);

* структурообразователи песочного, слоеного теста и т. д.

По химической природе жиры (глицериды, или ацилглицерины) представляют собой сложные эфиры трехатомного спирта - глицерина и высокомолекулярных жирных (карбоновых) кислот. Жиры составляют основную массу липидов (до 95--96%). Свойства жиров определяются составом жирных кислот, которые могут быть насыщенными (пальмитиновая, стеариновая) и ненасыщенными, или непредельными (олеиновая, линолевая, линоленовая, арахидоновая). Изменение жиров при варке и припускании продуктов. Содержащийся в продуктах жир в процессе варки плавится и переходит в бульон. Количество выделившегося жира зависит от его содержания и характера отложения в продукте, продолжительности варки, массы кусков и других причин. Основная масса извлеченного жира собирается на поверхности бульона и лишь небольшая часть (до 10%) его эмульгирует. Присутствие эмульгированного жира в бульоне явление нежелательное, так как бульон становится мутноватым. Гидролиз жира протекает в три стадии:

первая -- из триглицерида в присутствии воды образуются диглицерид и жирная кислота;

вторая -- из диглицерида образуются моноглицерид и жирная кислота;

третья -- из моноглицерида образуются глицерин и жирная кислота.

Присутствующие в варочной среде поваренная соль и органические кислоты способствуют гидролизу жира. Накапливающиеся в результате гидролиза жирные кислоты образуют с ионами калия и натрия, мыла, придающие бульонам неприятный салистый вкус. Для снижения степени гидролиза жира и сохранения качеств: бульонов необходимо не допускать бурного кипения бульонов снимать излишки жира с поверхности, солить бульон в конце варки.

4.2 Изменение жиров при жарке основным способом

При жарке продуктов основным способом (с небольшим количеством жира) часть жира теряется. Эти потери называются угаром. Угар складывается из жира, который теряется в результате разбрызгивания, и потерь вследствие дымообразования. Большой угар дают жиры, содержащие влагу,-- маргарин и сливочное масло. Интенсивно выделяют влагу при обжаривании полуфабрикаты, богатые белками (мясо, птица, рыба). На степень разбрызгивания жира влияет связь влаги в продукте. Так, при обжаривании сырого картофеля угар жира значительно больше, чем при обжаривании предварительно сваренных клубней. Дымообразование связано с глубоким разложением жира при нагревании его до высокой температуры (170--200°С). Температура дымообразования зависит от вида жира, скорости нагревания его, величины греющей поверхности и ряда других факторов. Для жарки лучше использовать жиры с высокой температурой дымообразования: свиное сало (220?), пищевой саломас (230?). Одновременно с угаром жира происходит частичное поглощение его обжариваемыми продуктами. Количество поглощенного жира зависит также от влажности его и продукта, характера выделяемой из него влаги. Основная масса впитываемого жира накапливается в корочке обрабатываемого продукта. Изменения жиров при жарке основным способом заключаются, главным образом, в образовании пероксидов и гидропероксидов (перекисей и гидроперекисей), в разложении глицерина до акролеина. Акролеин обладает резким неприятным запахом, который вызывает раздражение слизистых оболочек носа, горла и слезотечение.

4.3 Изменение жиров при жарке продуктов во фритюре

Особенно заметно жиры изменяются при жарке продуктов во фритюре, так как подвергаются длительному нагреванию. Кроме того, мелкие частицы продукта и панировка часто остаются в жире и сгорают, а образующиеся при этом вещества каталитически ускоряют разложение жира. При жарке во фритюре преобладают окислительные процессы. В первую очередь окисляются жиры, в состав которых входят непредельные жирные кислоты, имеющие в молекуле двойные связи. Кроме окислительных процессов, в жирах при фритюрной жарке частично идут и гидролитические процессы за счет влаги обжариваемых продуктов. Физико-химические изменения, происходящие в жире при жарке, приводят к изменению его цвета, вкуса и запаха. Одна из причин появления темной окраски и ухудшения вкуса -- реакция меланоидинообразования. Чтобы замедлить процессы, нежелательные во фритюрном жире, и дальше использовать его, следует соблюдать ряд правил.

1.Выдерживание необходимого температурного режима (160-190?). Если жир нагрет слишком сильно, на поверхности продукта быстро образуется поджаристая корочка, хотя внутри он остается сырым. Если жир нагрет недостаточно, процесс жарки затягивается, что приводит к высыханию изделий.

2.Выдерживание соотношения жира и продукта (при периодической жарке от 4:1 до 6:1, при непрерывной - 20:1). Уменьшение содержания жира в жарочной емкости вызывает снижение температуры при загрузке продукта, в результате 'чего процесс жарки замедляется, что в свою очередь приводит к чрезмерной ужарке и ухудшению внешнего вида готовых изделий.

3. Периодическое удаление путем фильтрования мелких частиц, попадающих в жир из обжариваемых продуктов.

4. Тщательная очистка жарочных ванн от нагара в конце рабочего дня с последующим полным удалением моющих средств. Нагар усиливает потемнение жира, а моющие средства - его гидролиз.

5.Сокращение холостого нагрева. При нагреве жира без продуктов нежелательные изменения наступают быстрее. Это объясняется наличием в ряде продуктов веществ, обладающих антиокислительным действием (белки, некоторые аминокислоты, витамин С и др.)

6.Использование для жарки во фритюре специальных термостойких жиров промышленного изготовления' (Белорусский, Украинский и др.).

7. Использование фритюрниц с холодной зоной.

8. Уменьшение контакта жира с кислородом воздуха. Если нагревать жир без доступа воздуха в течение длительного времени, качество его изменяется мало. В настоящее время имеются конструкции аппаратов, в которых использован вакуум. Для предотвращения контакта с воздухом в жир добавляют инертные вещества, безвредные для организма. Распределяясь на поверхности в виде тонкой пленки, они предохраняют жир от воздействия кислорода.

9. Осуществление контроля качества нагретых жиров по органолептическим и физико-химическим показателям. Внешние признаки порчи фритюрного жира следующие: появление запаха, интенсивное выделение дыма при 180190"С, образование устойчивой и интенсивной пены при загрузке продукта, увеличение вязкости, появление коричневой окраски. Из всех перечисленных признаков наиболее важный - изменение цвета. Жир, органолептическая оценка которого по этому показателю ниже допустимой, в пищу не допускается. Следует отметить, что нет прямой зависимости между органолептическими показателями и содержанием токсичных веществ. Поэтому жир не допускается к дальнейшему использованию, если:

* его органолептические показатели ниже нормы, а содержание токсичных веществ не превышает допустимого уровня;

* органолептические показатели гретых жиров соответствуют норме, а содержание токсичных веществ выше допустимого уровня.

4.При жарке пищевая ценность жира снижается, вследствие уменьшения содержания в нем жирорастворимых витаминов, незаменимых жирных кислот, фосфатидов и других биологический активных веществ, а также за счет образования в нем неусвояемых компонентов и токсичных веществ.

Уменьшение содержания витаминов и фосфатидов происходит при любом способе жарки, тогда как содержание незаменимых жирных кислот снижается лишь при длительном нагревании. Вследствие уменьшения непредельности жира из за разрыва двойных связей снижается его биологическая ценность. Накапливающиеся в жире продукты окисления и полимеризации вызывают раздражение слизистой оболочки кишечника, оказывают послабляющее действие, ухудшают усвояемость не только жира, но и употребляемых вместе с ним продуктов. Токсичность продуктов окисления и полимеризации проявляется при большом содержании их в рационе. При соблюдении режимов жарки вторичные продукты окисления появляются во фритюрных жирах в небольшом количестве.

Контрольные вопросы:



5. Крахмал и изменение крахмала при тепловой обработке

5.1 Строение крахмального зерна и свойства крахмальных сахаридов

Крахмал складывается в растительных клетках в виде крахмальных зерен. Крахмальное зерно - сложное биологическое образование, состоящее в основном из двух углеводных компонентов: амилозы и амилопектина (полимеров глюкозы). Молекулы амилозы состоят из остатков глюкозы, связанных в линейные цепочки, а амилопектин - из таких же остатков, но связанных в разветвленные цепи. В молекуле амилозы число остатков глюкозы колеблется от 60 до 1000, а в молекуле амилопектина - более 1000. Кроме этих полисахаридов, в состав крахмальных зерен входит фосфорная, кремниевая кислоты и другие вещества.

5.2 Гидролиз и декстринизация крахмала

При кулинарной обработке могут происходить следующие изменения крахмала: гидролиз (ферментативный и кислотный), декстринизация и клейстеризация. Ферментативный гидролиз происходит в картофеле при его варке, в тесте при его замесе и выпечке под действием ферментов (амилазы). Этот процесс будет разобран подробнее при изучении технологии дрожжевого теста. В результате гидролиза крахмала образуются сахара. При варке картофеля сахара переходят в отвар. Кислотный гидролиз крахмала частично происходит при варке соусов, киселей из кислых ягод. При длительной варке соуса в декстрины и сахар превращается до 25% крахмала, содержащегося в муке. Это существенно влияет на вкус, усвояемость консистенцию соуса. Декстринизация крахмала происходит при нагревании его до температуры 1100 и выше. Она имеет место при жаренье картофеля, панированных изделий, выпекании мучных изделий, пассеровании муки, поджаривании крупы, запекании макаронных изделий и т. п. Образующиеся окрашенные пиродекстрины придают поверхностной корочке или всему продукту (муке, крупе) характерную окраску. При этом увеличивается количество водорастворимых веществ и изменяется вкус продукта.

5.3 Набухание и клейстеризация крахмала

Разрушение структуры крахмальных зерен и набухание их называется клейстеризацией, в результате которой образуются крахмальные студни. В зависимости от получающихся студней крахмалы делятся на картофельный - когда студни прозрачные, пшеничный или кукурузный - когда студни мутные. Процесс клейстеризации можно разделить на две стадии. В первой стадии крахмальные зерна еще не теряют своей структуры, а во второй - превращаются в пузырьки. Оболочка этих пузырьков состоит из амилопектина; внутри находится раствор амилозы. Благодаря поглощению воды растворы крахмала делаются вязкими. Первая стадия клейстеризации происходит при нагревании крахмала с малым количеством воды (до 100% от его веса) до 100? или нагревании его с большим количеством воды до температуры клейстеризации. Эта стадия достигается при выпечке мучных изделий. Вторая стадия клейстеризации происходит при нагревании крахмала с большим количеством воды до температуры выше температуры клейстеризации. Для различных видов крахмала эти температуры неодинаковы: для картофельного _ 62-68?,пшеничного - 53-57?Ж, кукурузного - 64-70?. При достижении второй стадии клейстеризации зерна поглощают значительное количество воды - 200-400%, Неодинаковое поглощение воды крахмалом в значительной степени обусловливает разные выходы рассыпчатых каш, приготовленных из различных круп.

Клейстеризация крахмала сопровождается значительным повышением количества растворимых веществ, главным образом за счет низкомолекулярных фракций амилозы. Водорастворимых веществ тем больше, чем больше воды поглощено крахмалом. По сравнению с крупой количество водорастворимых веществ в кашах возрастает в 2-1О раз. Особенно велико их содержание в рисовой и манной кашах, что в значительнои степени обусловливает хорошую усвояемость этих каш, при длительном нагревании малых доз крахмала с большим количеством воды крахмальные зерна набухают, увеличиваются в объеме во много раз и образовавшиеся пузырьки разрушаются. При этом вязкость крахмального студня резко падает. Этим объясняется разжижение киселей с малым количеством крахмала при длительном кипячении. Разрушению структуры крахмальных зерен способствуют кислоты, особенно лимонная. При хранении крахмальных студней наблюдается их старение (синерезис). При этом происходит перегруппировка частиц, образующих внутреннюю структуру студня, их уплотнение, в результате чего отделяется часть воды (например, при хранении киселей). Кроме того, происходит уменьшение количества растворимых веществ за счет перехода низкомолекулярных фракций амилозы в высокомолекулярные. Это наблюдается при хранении каши и макаронных изделий и вызывает снижение их качества. При повторном нагревании блюда из круп и макаронных изделий восстанавливают свои свойства, но не в одинаковой степени: в гречневой каше и вермишели водорастворимые вещества восстанавливаются довольно полно даже после 24-часового хранения, в пшенной - на 50 %, в рисовой - на 20 %. При хранении изделий в горячем состоянии старение крахмальных студней.



6. Сахара и их изменения при кулинарной обработке

6.1 Значение углеводов в питании

Углеводы -- широко распространенные в природе органические вещества. Они составляют значительную часть тканей растительного происхождения (80...90 % сухого вещества). В тканях

животного происхождения содержится не более 2 % углеводов. Зеленые растения обладают способностью синтезировать

углеводы из углекислоты и воды при поглощении световой энергии, создавая высокомолекулярные вещества с высоким содержанием химической энергии. Таким образом растения накапливают огромные запасы органической материи на земле.

Углеводы преобладают в пище человека. Они служат основным источником необходимой организму энергии (при окислении в организме 1 r углеводов выделяется 3 75 ккал теплоты).

В качестве источника углеводов выступают главным образом

продукты растительного происхождения -- хлеб, крупа, картофель, овощи, фрукты, ягоды. Углеводы подразделяют на три основных класса: моносахариды, или простые сахара, представляющие собой основные структурные единицы -- мономеры; олигосахариды, содержащие

относительно небольшое количество моносахаридных единиц;

полисахариды -- высокомолекулярные вещества, состоящие из

сотен и тысяч моносахаридов. Представители наиболее распространенных моносахаридов -глюкоза, фруктоза, галактоза; олигосахаридов -- дисахарид сахароза (свекловичный или тростниковый сахар), лактоза (молочный сахар) и трисахарид -- раффиноза. К полисахаридам относятся крахмал, клетчатка, гликоген, пектиновые вещества и др.

Моносахариды сладки на вкус и растворимы в воде. Сладость сахаров различна. Если сладость сахарозы принять за 100, то сладость фруктозы составит 173, инвертного сахара 130, глюкозы 74, галактозы 32, раффинозы 23, лактозы 16. Полисахариды труднорастворимы или нерастворимы в холодной воде и не обладают сладким вкусом. Глюкоза, фруктоза и сахароза. Эти сахара легко усваиваются организмом. Первые два содержатся в свободном виде в плодах и овощах. Сахароза под действием ферментов и кислот распадается на равные количества глюкозы и фруктозы.Гликоген. Из сложных углеводов животного происхождения наибольшее значение имеет гликоген. Он откладывается в основном в печени (2...10 %) и служит запасным питательным веществом. Из гликогена постепенно освобождается и поступает в кровь глюкоза, которая служит источником углеводов для всех тканей.

Крахмал. В дневном рационе этот наиболее важный для человека углевод обычно составляет 80...85 % общего количества углеводов. Пектиновые вещества. Среди высокомолекулярных углеводов важная роль принадлежит и таким полисахаридам, как пектиновые вещества. Их свойства имеют существенное значение для образования структуры пищевых продуктов и используются при изготовлении желированных изделий (студни, фруктовые желе и т. д.). В растительных тканях содержатся нерастворимые в воде протопектины. При гидролизе протопектины образуют высокомолекулярные пектиновые кислоты. Протопектины обеспечивают связь между клетками в расти-тельной ткани. Основная масса их находится в срединных пластинках, склеивающих клетки в сыром продукте. Пектиновые вещества играют важную роль в создании плотной мякоти.

...