Изменение белков животного происхождения

Размещено на http://www.allbest.ru/

Изменение белков животного происхождения

План

1. Изменение белков куриного яйца

2. Изменение белков молока

3. Изменение белков мяса, птицы, рыбы

4. Размягчение мяса

белок мясо рыба птица

1. Белки яиц. В желтке содержится несколько больше протеинов (белков), чем в остальной части яйца. К важнейшим протеинам яиц относятся овальбумин, овоглобулин, кональбумин.. В кулинарии большое значение имеют фосфопротеины яиц, находящиеся в желтке (вителлин и др.). В них имеются фосфатидные группы, поэтому они являются хорошими эмульгаторами, что позволяет использовать их при получении соуса майонез.

При нагревании белки яиц также денатурируют, а затем свертываются. Свертывание протеинов яичного белка начинается при 50-550, при 75° весь белок превращается в студнеобразную белую массу, которая при дальнейшем нагревании становится более плотной и при 80° уже хорошо сохраняет свою форму. Желток начинает густеть только при 70°.

Поскольку концентрация белков в яйце высокая, они коагулируют, образуя сплошной гель без отделения влаги.

В яйце содержатся белки, являющиеся антиферментами и тормозящие пищеварение (овомукоид). Во время тепловой обработки антиферменты разрушаются и яйца усваиваются лучше.

Однако не следует забывать, что уплотнение белковых гелей затрудняет их переваривание и поэтому яйца, сваренные вкрутую, усваиваются хуже, чем сваренные всмятку или «в мешочек».

2. Белки молока полноценны и хорошо усваиваются. В молоке содержится казеин, лактоальбумин, лактоглобулин и ряд других белков. Больше всего в молоке казеина (2,5-3 %). Это сложный белок, относящийся к фосфопротеидам, Благодаря тому, что в молекуле казеина гидроксильные группы аминокислоты серина образуют эфирные связи с фосфорной кислотой, он обладает кислотностью. В молоке содержатся кальциевые соли казеина. При повышении кислотности в результате скисания или добавления кислот кальций отщепляется от молекул казеината, в результате чего образуется свободный казеин, который нерастворим в воде. При этом молоко свертывается и образуется студень (простокваша) . При нагревании эти студни уплотняются (сворачиваются).Нагревание молока вызывает изменение и других белков. Так, при нагревании выше 60° происходит денатурация альбумина, который свертывается и выпадает в виде хлопьев на дне и стенках посуды.

Денатурацией белков обусловлено и образование пенки при кипячении молока. Дело в том, что в поверхностном слое под влиянием сил поверхностного натяжения уже частично произошла денатурация белков, и поэтому при нагревании на поверхности она происходит быстрее. Образующаяся пенка состоит из денатурированного альбумина, свободного казеина, фосфорнокислого кальция, жира и других веществ. В молоке с нормальной кислотностью денатурация казеина не происходит, 'а в молоке с повышенной кислотностью он свертывается тем быстрее, чем выше кислотность. Белок молока липопротеин состоит и~ белкового компонента и соединенного с ним лецитина, основой молекулы которого являются эфир глицерина и фосфорной кислоты. Поскольку липопротеин является жироподобным веществом, он образует защитную оболочку вокруг жировых шариков молока, не давая им слипаться. При этом молекулы липопротеина располагаются таким образом, что лецитиновый компонент их обращен к жировому шарику, а белковый - к водной фазе.

3. Мышечная ткань мяса состоит из очень тонких длинных мышечных волокон. Толщина их меньше 0,1-0,15мм, а длина достигает нескольких сантиметров. Сверху мышечные волокна окружены оболочкой- сарколеммой., состоящей из фибриллярных белков. Внутри мышечного волокна находятся студнеобразные нити - миофибриллы и жидкость - саркоплазма. Саркоплазма не только пропитывает студень миофибрилл, но и окружает их.

Мышечные волокна соединяются по нескольку вместе и образуют первичный мышечный пучок. Первичные пучки сгруппировываются в более крупные, вторичные, которые образуют еще более крупные - третичные и т. д., и, наконец, целую мышцу. Все мышечные волокна соединены между собой соединительной тканью, называемой мизием. Она же окружает мышцу сверху оболочкой (пленкой). Между мышечными волокнами внутри первичных пучков находится наиболее нежная соединительная ткань - эндомизий (эндо - внутренний). Эндомизий непосредственно переходит в более грубую соединительную ткань, расположенную между мышечными волокнами - перимизий (промежуточный мизии), а сверху мышца окружена еще бо-лее грубой соединительной тканью - Эпимизием, т. е. наружной соединительной тканью .Изменение мышечных белков при кулинарной обработке. Студнеобразные миофибриллы, расположенные внутри мышечных волокон, состоят из глобулярных белков миозина, актиномиозина и других, а так же фибриллярного белка актина. Эти белки находятся в состоянии студня.

Жидкое содержимое мышечных волокон представляет собой водный раствор белков (глобулина, миогена, миоглобина и др.), растворимых азотистых и без азотистых экстрактивных веществ, минеральных солеи и т. д.

Количество мышечных белков в мякоти говяжьей туши в среднем составляет около 13,4 %, в бараньей и свиной - несколько меньше (за счет большего количества жира). В различных частях туши содержание мышечных белков неодинаково, так, например, у говьяжей туши меньше всего их в голяшка (6-1 0 % ), немного больше в грудинке и пашине (11 %) и больше всего в толстом и тонком краях, вырезке, мякоти задней ноги (до 14,3%).

Состав мышечных белков следующий;

Миофибриллы- актин, миозин (актимиозин); саркоплазма-миоген, миоальбумин, глобулин, миоглобулин; ядра - нуклеопротеиды; саркоплазма - коллаген, эластин .

Миозин составляет 35% всех белков мышечной ткани' встречается он также в мышцах птиц и рыб. При обработке водой миозин в раствор не переходит, но при добавлении соли (около 2-3%) хорошо растворяется и переходит в раствор. Поэтому добавлять соль в холодную воду (до нагревания) при варке бульонов не рекомендуется.

Актин составляет 12 -15% мышечных белков. Он может существовать в двух формах - глобулярной и фибриллярной. Актомиозин - белок, из которого в основном построены миофбриллы. Он отличается высокой вязкостью, не растворяется в воде, а только в растворе солей.

Тропомиозин - также структурный белок миофибрилл, не растворяется в воде, но растворяется в солевых растворах.

Гпобулин X- В воде нерастворим, но при добавлении соли переходит в раствор.

Миоген и миоальбумин - хорошо растворимы в воде.

Миоглобин - сложный белок хромопротеид. При гидролизе он1 распадается на белок и небелковую группу - гем. От миоглобина зависит окраска мышц. В работающих мышцах его содержится больше. Например, мышцы ног окрашены сильнее, чем спинные; говядина темнее телятины; грудные мышцы у птиц (белое мясо, филе) почти не окрашены.

При тепловой обработке (жаренье, варке) растворенные мышечные белки, содержащиеся в саркоплазме, денатурируют и свертываются, а белки миофибрилл, находящиеся в виде студня, уплотняются и выпрессовывают содержащуюся в них жидкость вместе с растворимыми в ней веществами.

Денатурация растворимых мышечных белков мяса начинается при 30-35° , и к тому времени, как мясо прогреется до 60° около 90% всех растворимых белков денатурируют и теряют' растворимость. Однако даже прогревание мяса до 95-100° не вызывает полной денатурации белков, и некоторая часть их сохраняет, но теряют способность растворяться.

Уплотнение белковых гелей миофибрилл приводит не только к выпрессовыванию жидкости, но и уплотнению мышечных волокон, повышению их прочности.

При варке мяса и птицы, пока продукты не прогрелись, часть водорастворимых белков (миоген) переходит в воду, образует очень разбавленный раствор и при дальнейшем нагревании свертывается, выделяясь в виде хлопьев на поверхности бульона.

Если воду, в которой варится мясо или птица, посолить до прогревания продуктов, то в раствор перейдет больше белков за счет глобулинов (растворимых в присутствии солеи) и количество пены увеличится. Поэтому при варке мяса воду солят после того, как мясо прогреется и белки потеряют способность растворятся.

Изменение белков соединительной ткани мяса. Соединительная ткань может быть рыхлой (сопровождает кровеносные сосуды, заполняет промежутки между органами, образует подкожную клетчатку), плотной с большим содержанием коллагена (сухожилия, кожные покровы, фасции), плотной с большим содержанием эластина (желтые связки, например выйная). Из коллегановой ткани состоят и соединительные прослойки между пучками мышц (мизий).

Чем больше в ткани эластина и меньше коллагена, тем труднее и меньше она размягчается при тепловой обработке.

Сырье с большим содержанием коллагена (уши и губы, голяшки) целесообразно использовать для варки студней.

. Большое значение имеет изменение белков соединительной ткани мышц коллагена и эластина.

- Коллаген относится к фибриллярным белкам. В его молекуле, кроме белковой основы, содержатся и углеводы. Коллаген неоднороден; различают три разновидности его: проколлаген, тропоколлаген, обычный или зрелый коллаген.

Тропоколлаген растворяется в растворах нейтральных солей; проколлаген - в слабых растворах кислот. Их больше в соединительной ткани молодых животных. С возрастом животных они переходят в зрелый коллаген, который не растворяется. Однако в соединительной ткани взрослых животных сохраняется незначительное количество биологических предшественников зрелого коллагена - тропо- и проколлаген. Эндомизий состоит из волокон коллагена, которые располагаются параллельными пучками. Эндомизий во всех частях туши обладает более или менее одинаковыми свойствами.

Перимизий отличается от эндомизия тем, что он состоит не только из волокон коллагена, но и из волокон другого фиб-риллярного белка - ЭЛЭСтинд. Перимизй в отдельных частях туши неодинаков, и различия в его свойствах в значительной мере определяют кулинарное использование мяса. В таких частях туши, как вырезка, тонкий и толстый края, верхняя и внутренняя части задней ноги, он очень нежен и по строению похож на эндомизий, только коллагеновые волокна в нем более толстые наряду с ними имеются волокна эластина. Однако чем грубее_мышца, чем больше работала она при жизни животного, тем коллагеновые волокна перимизия толще, тем больше в ней эластиновых волокон и сложнее сама структура волокна ее ветвятся, образуют сложные переплетения и придают мышцам жесткость (шея, голяшка, пашина).

Больше всего эластина в шейных мышцах, пашине и меньше всего в частях задней четверти (кроме пашины) . При нагревании мяса в процессе кулинарной обработки эластиновые волокна изменяются мало.

Коллагеновые волокна при температуре около 60 град, свариваются, сокращаясь почти наполовину своей первоначальной длины.

Сокращенные волокна коллагена резко отличаются от нативных. Это связано с денатурацией. Они менее устойчивы против действия пищеварительных ферментов. Сваривание коллагена приводит к следующему: куски мяса при

жаренье, варке деформируются; 2) мясной сок вместе с растворимыми белками, экстрактивными веществами' и минеральными солями выпрессовывается в окружающую среду.

Чтобы куски мяса, особенно при жаренье, не деформировались, их отбивают или делают насечки, перерезая соединительную ткань. Если мясо измельчить, нарушив непрерывность соединительной ткани, то сок при тепловой обработке изделий не выпрессовывается и они меньше теряют в весе (варка фрикаделек, жаренье бифштексов рубленых ит. д.).

Распад коллагена в кислой среде происходит быстрее. Это объясняется тем, что, во-первых, коллаген неоднороден и одно из составляющих его веществ (проколлаген) растворимо в подкисленной среде, а, во-вторых, кислота действует как катализатор, ускоряя переход коллагена в глютин. На этом основано маринование мяса перед жареньем и применение кислых соусов для тушения грубых частей мяса. Распад коллагена происходит тем быстрее, чем выше температура. Растворы, содержащие более 1% плотина, способны при охлаждении застывать, превращаясь в студни. На этом основаны приготовление заливных холодных блюд с желатином и варка студней.

Мышечная ткань рыбы соединяется перимизием в зигзагообразные миокомы. Миокомы при помощи горизонтальных и вертикальных прослоек (септ) образуют тело рыбы. Септы представляют собой прослойки соединительной ткани между отдельными мышцами. Строение мышечной ткани хорошо заметно у вареной рыбы, которая благодаря размягчению соединительной ткани хорошо разделяестся на миокомы, а последние делятся на пучки мышечных волокон. Характер изменения мышечных белков рыбы тот же, что в мясе теплокровных животных, но процесс свертывания белков в тканях рыбы заканчивается уже при 75 град. Соединительная ткань почти полностью состоит из коллагена; его в рыбе от 1,6 до 5,1%. Из коллагена в значительной степени состоит кожа, чешуя и плавники. Сваривание каллагеновых волокон верхних кожистых покровов рыбы вызывает деформацию кусков при тепловой обработке, поэтому при изготовлении рыбных полуфабрикатов кожу в нескольких местах перерезают. Сваривание коллагеновых волокон происходит при более низкой температуре (40°), чем у мяса.

4. Изменение веса мяса и рыбы при тепловой обработке. Денатурация белков приводит к изменению их коллоидного состоянии - коагуляции (свертыванию). Белки, переходящие в раствор, при варке коагулируют и образуют пену. Коагуляция большинства лиофильных коллоидов прежде всего характеризуется потерей способности удерживать влагу.

При варке мяса и рыбы уплотняется белковый гель миофибрилл, что приводит к уменьшению веса и объема продукта. Этому способствует также утолщение коллагеновых волокон в результате сваривания коллагена.

Количество воды, выделяемое мясом и рыбой, зависит от ряда причин: размера кусков, условий нагревания и т. и. Умень-шение веса продукта обусловливается также и вытапливанием из него жира. Из мяса и рыбы переходят в окружающую среду вместе с водой растворимые вещества. К ним прежде всего относятся растворимые белки (коагулирующие и некоагулирующие), которые выделяются в начале нагревания, минеральные соли, экстрактивные вещества (азотистые и безазотистые ).

Выпрессовывание воды при коагуляции белков мяса происходит наиболее интенсивно при 45'--75°, но продолжается и при более Высокой температуре вплоть до 100°. У рыб этот процесс заканчивается при 75°.

Экстрактивные вещества мяса и рыбы обусловливают вкус и сокогонное действие бульонов, поэтому практически важным является выбор такого режима варки, при котором наибольшее количество этих веществ переходит в раствор. На практике при- 110

Для бульонов мясо заливают холодной водой, нагревают до кипения и варят при слабом кипении. В этом случае в раствор переходит больше экстрактивных веществ, при этом мясо получается более плотным.

Для вторых блюд мясо погружают в горячую воду, доводят до кипения и варят без кипения при температуре 85-90°. При этом белки мяса образуют более нежные сгустки, удерживают больше влаги, меньше экстрактивных веществ и белков переходит в раствор. Мясо получается нежное, вкусное и более сочное.

При жаренье теряется значительно меньше питательных веществ, чем при варке, так как часть воды испаряется с поверхности, а растворимые в ней вещества остаются; часть их переходит в мясной сок. Здесь наблюдается такая же закономерность: изделия, положенные на очень горячую сковороду, меньше теряют питательных веществ, меньше дают сока и получаются более сочными. В качестве размягчителей используют: растворы некоторых кислот и протеолитические ферменты. Из кислот наибольшей активностью обладает аскорбиновая кислота. Применение лимонной кислоты для маринования мяса в сочетании с предварительным рыхлением дает результаты.

Из протеолитических ферментов используются:

Растительного происхождения: фицин (из инжира), папин (из дынного дерева), бромелин и бромелаин ( из ананасов), из проросших семян сои.

Животного происхождения: трипсин, панкреатин, АФС(автолизированная ферментная смесь из поджелудочной железы).

Ферментные препараты готовятся в виде: растворов, порошков или паст, которые наносятся на мясо. Лучшие результаты отмечены при применении протеолитических ферментов, которые воздействуют как на соединительную ткань, так и на мышечные белки.

Размещено на Allbest.ru

Размещено на Allbest.ru