Наукові основи технологічних процесів виробництва шкіри та похідних колагену з позиції термодинаміки

Размещено на http://www.allbest.ru/

КИЇВСКИЙ НАЦІОНАЛЬНИЙ УНІВЕРСИТЕТ ТЕХНОЛОГІЙ ТА ДИЗАЙНУ

Горбачов Анатолій Андрійович

УДК 675.01+675.81+675.011/.013

НАУКОВІ ОСНОВИ ТЕХНОЛОГІЧНИХ ПРОЦЕСІВ ВИРОБНИЦТВА ШКІРИ ТА ПОХІДНИХ КОЛАГЕНУ З ПОЗИЦІЇ ТЕРМОДИНАМІКИ

05.19.05 - Технологія шкіри та хутра

Автореферат дисертації на здобуття

наукового ступеня доктора технічних наук

Київ 2002р.

Дисертацією є рукопис

Робота виконана в Київському національному університеті технологій та дизайну, Міністерство освіти і науки України

Офіційні опоненти:

д.т.н., професор Луцик Ростислав Володимирович, КНУТД, завідувач кафедри теплотехніки, охорони праці та навколишнього середовища;

д.т.н., професор Малкин Едуард Семенович, КНУБА, професор кафедри теплотехніки та ІТТФ НАН України, провідний науковий співробітник відділу тепломасообміну;

д.х.н., професор Фабуляк Федір Григорович, НТУУ “КПІ”, професор кафедри хімічної технології в'яжучих полімерних і композиційних матеріалів.

Провідна установа: Технологічний університет Поділля, Міністерство освіти і науки України, м. Хмельницький

Захист відбудеться 23.05.2002 р. о 14 годині на засіданні спеціалізованої вченої ради Д 26.102.03 Київського національного університету технологій та дизайну, м. Київ - 11, вул. Немировича-Данченка, 2.

З дисертацією можна ознайомитись у бібліотеці Київського національного університету технологій та дизайну, м. Київ -11, вул. Немировича-Данченка, 2

Автореферат розісланий 22.04.2002 р.

Вчений секретар спеціалізованої вченої ради Журавський В.А.

ЗАГАЛЬНА ХАРАКТЕРИСТИКА РОБОТИ

В умовах жорсткої конкуренції між основними виробниками шкір у Європі підприємствам України (як і інших країн СНД) для успішної реалізації своєї продукції необхідно постійно оновлювати і розширювати асортимент шкір, що пов'язано з розробкою нових технологій, які забезпечують одержання запланованих властивостей готових шкір.

Експериментально знайти нові технічні рішення в цьому напрямі важко і трудомістко. Відсутність теоретичних уявлень про взаємозв'язок зміни структури колагену дерми в процесах технологічних обробок та показників, що характеризують властивості створеного асортименту шкір, не дають можливості повною мірою оцінити всі варіанти технологій з позиції досягнення бажаного ефекту, у тому числі зниження екологічної небезпеки, матеріалоємності та трудомісткості виробництва, підвищення продуктивності праці і якості готової продукції. З'ясування такого взаємозв'язку за допомогою термодинамічного опису перетворення колагену дерми на шкіру на різних стадіях виробництва за експериментальними даними, отриманими в останні роки багатьма вченими, дало можливість виявити низку невирішених проблем. У наш час до найважливішої проблеми шкіряної галузі належить проблема раціонального використання сировини та хімічних матеріалів, тому що їхня частка в собівартості готової продукції становить не менше 70%. Те, якою мірою вирішено ці питання залежить від реалізації досягнень науки та передової практики в технологічних процесах виробництва. У зв'язку з цим необхідність розробки теоретичних основ створення технологій шкір і похідних колагену з запланованими властивостями очевидна.

Виконання роботи стало можливим в результаті аналізу наукових досягнень багатьох поколінь вчених в галузі фізики та хімії високомолекулярних сполук, у тому числі протеїнів, синтезу органічних речовин, колоїдної хімії, прикладної математики тощо.

Передумовою проведення досліджень був термодинамічний підхід до аналізу експериментальних даних, що описують перетворення колагену дерми на шкіру та його похідні. Це дозволило розглянути технологію виробництва шкіри як сукупність процесів формування структури колагену дерми.

Термодинамічний підхід до опису структури колагену і поведінки хімічних речовин у технологічних процесах дав можливість вирішити завдання, що випливають із мети роботи.

Мета роботи полягала у створенні наукових основ технологічних процесів виробництва шкіри та похідних колагену з позиції термодинамічного опису змін структури колагену і поведінки речовин, що зумовлюють його властивості. Мета досягнута в результаті комплексних досліджень фізико-хімічних впливу різноманітних речовин на колаген і розробки нових технічних рішень його перетворення на шкіру. Методологія використання здобутих наукових знань при створенні нових технологій розроблена шляхом вирішення таких завдань:

- встановлення взаємозв'язку властивостей та виходу шкір по площі з функцією термодинамічного стану триплету колагену дерми;

- визначення об'єму, який займає мінеральний дубитель у структурі колагену дерми при утворенні термостійких зв'язків;

- математичний опис формування структури колагену дерми при дубленні;

- визначення ступеня участі функціональних груп колагену у формуванні об'єму дерми в процесі дублення;

- оцінка взаємозв'язку технологічних процесів при створенні властивостей шкіри;

- визначення з позиції термодинаміки взаємозв'язку властивостей шкіри і стану граничної поверхні між упорядкованою та неупорядкованою зонами структури колагену дерми;

- вивчення причин утворення дзета-потенціалу структурних елементів дерми;

- вивчення впливу солюбілізації вуглеводнів на формування граничної поверхні між упорядкованою та неупорядкованою зонами структури колагену дерми;

- вивчення термодинаміки перетворення колагену на його похідні;

- термодинамічний опис дії протеолітичних ферментів на структуру колагену дерми;

- пошук способів підвищення якості похідних колагену;

- екологічна та економічна оцінка нових способів одержання шкіри і похідних колагену дерми у промисловості;

- розробка наукових основ створення нових ресурсозберігаючих технологій шкіри та похідних колагену із запланованими властивостями.

Наукові дослідження виконані на кафедрі шкіри та хутра Київського національного університету технологій та дизайну відповідно до програми Центру технологій виробництва нового асортименту шкір і виробів з них при науково-впроваджувальному підприємстві "ГВП-Хімматеріали" разом із провідними шкіряними підприємствами України.

Науковою новизною роботи є розробка наукових основ створення технологій шкіри та похідних колагену із запланованими властивостями в результаті комплексних досліджень та встановлення термодинамічних закономірностей і положень, що описують зміни колагену дерми на різних стадіях виробництва. При цьому вперше:

1. Теоретично виведена й експериментально доведена функціональна залежність виходу шкір по площі від їх фізико-механічних показників. Подовження при розриві, межа міцності при розтягуванні та формування об'єму дерми є аргументами цієї функції, приведеними до одного комплексного показника, що характеризує масу сегмента, яка припадає на один зв'язок у структурі сухого колагену дерми.

2. Теоретично виведена й експериментально підтверджена функціональна залежність виходу шкір по площі від дзета-потенціалу шкір. Доведено, що причиною утворення дзета-потенціалу є наявність у структурі колагену дерми мінеральних дубителів, p-комплексів органічних дубителів з пептидними групами колагену, солюбілізація біполярних вуглеводнів.

3. Математично описаний процес утворення поперечних термостійких зв'язків у структурі колагену за аналогією з процесом поліконденсації високомолекулярних сполук, що дало можливість теоретично розрахувати й обґрунтувати граничні значення показників мінеральних дубителів та процесу дублення.

4. На підставі теоретичних та експериментальних досліджень визначено місце взаємодії мінеральних дубильних речовин у структурі колагену дерми. Встановлено, що об'єм, який займає дубитель в результаті зазначеної взаємодії, за формою наближається до куба, грані якого сумірні з відстанню між триплетами колагену. З урахуванням особливостей будови колагену виявлений взаємозв'язок між розміром дубильних частинок і співвідношенням упорядкованої та неупорядкованої зон структури.

5. Дано кількісну оцінку ролі функціональних груп колагену у формуванні структури дерми при дубленні. При взаємодії з мінеральними дубителями карбоксильні групи колагену позитивно впливають на збільшення формування об'єму та термостійкості шкір, а пептидні - негативно. Встановлено, що в утвореному під час дублення термостійкому зв'язку кожен атом металу здатний взаємодіяти як із бічними аміно- і карбоксильними, так і з пептидними групами основного ланцюга. Встановлено, що блокування аміногруп, а також збільшення в структурі колагену дерми кількості карбоксильних і гуанідінових груп при дубленні основними солями хрому або сумішшю солей хрому, цирконію, алюмінію сприяє формуванню об'єму дерми в напрямку збільшення площі шкір.

6. Розглянуто явище солюбілізації вуглеводнів у шкірі, як чинник, що визначає об'єм неупорядкованої зони структури колагену дерми та щільність упакування триспіральних спіралей в упорядкованій зоні. Доведено, що ущільнення структури колагену при солюбілізації є результатом взаємодії вуглеводнів з NH і CO групами як пептидних зв'язків, так і бічних ланцюгів.

7. Розроблено уявлення і встановлено характеристики граничної поверхні між упорядкованою та неупорядкованою зонами структури колагену (маса хімічних речовин, що припадає на один моль заряджених частинок у структурі білка та поверхневий натяг на граничній поверхні).

8. Визначено, що наявність гідроксильних груп у структурі окислених похідних колагену й аніонних барвників підвищує активність протеолітичних ферментів на різних стадіях обробки шкіри та одержання похідних колагену.

9. На підставі термодинамічного опису виплавлення похідних колагену, як процесу перетворення високомолекулярних сполук з вільноз'єднаним ланцюгом на його низькомолекулярні похідні знайдений взаємозв'язок показників, що характеризують якість готового продукту.

10. Доведено тотожність характеру взаємодії диепоксидних сполук, пероксиду водню та гексаметилентетраміну з похідними колагену при високотемпературному сушінні та УФ опроміненні. Встановлено, що розподіл зшиваючих ковалентних зв'язків як між молекулами, так і всередині їх, рівноймовірний, оскільки зшивання відбувається з пептидними групами основних ланцюгів білка.

11. Розроблено методологію створення технологій виробництва шкір та похідних колагену. Термодинамічні основи технологічних процесів дають можливість одержувати готову продукцію з запланованими властивостями при зменшених витратах хімічних матеріалів та сировини.

Об'єкт дослідження: процеси перетворення колагену дерми на шкіру та його похідні на основі термодинамічних закономірностей і положень.

Предмет дослідження: наукові основи технологічних процесів виробництва шкіри та похідних колагену із запланованими властивостями, а також голина, напівфабрикат, готова шкіра з сировини великої рогатої худоби, свинячої й овчини, різні хімічні матеріали та способи одержання шкір на їх основі.

У роботі використані традиційні та сучасні методи дослідження, за результатами яких перевірено встановлені закономірності. При цьому використовували математичне планування, регресивний та кореляційний аналіз, а також диференціальне та інтегральне обчислення.

Практична значимість роботи. Поставлені в роботі наукові завдання вирішені і реалізовані в нових запатентованих способах виготовлення шкір та похідних колагену, що передбачають: використання емульсій органічних речовин перед хромовим дубленням; використання похідних колагену, оброблених пероксидом водню у кількості 30 - 40% від маси білка; послідовне дозування солей алюмінію, хрому та хромвмісного синтетичного дубителя, отриманого на основі ароматичної сировини або сульфітного щолоку целюлозного виробництва; обробку голини перед м'якшенням амілосубтиліном, м'якшення протеолітичним ферментом і обробку після м'якшення сумішшю окисленого білка, синтану НК, неіоногенної ПАР або емульгуючого жиру; при обробці протеолітичними ферментами використання аніонних барвників, що мають у своїй структурі гідроксильні групи; обробку напівфабрикату при фарбуванні колагенвмісним матеріалом, підготовленим до розчинення ферментним препаратом; використання окислених похідних колагену, попередньо оброблених протеолітичними ферментами або пероксидом водню при гомогенізації голини; використання сульфітцелюлозного екстракту та диспергатору НФ при фарбуванні шкір; виключення кислотно-сольової обробки та використання стабілізуючої композиції для дубильних солей алюмінію, що являє собою суміш водорозчинної епоксидної смоли і веретенного масла; використання аліфатичних амінів при виплавленні клею; при підготовці колагенвмісної сировини до виплавлення спільне проведення нейтралізації і ферментації, а для інактивації ферменту - використання трилону Б, фталевого ангідриду або дикарбонових кислот С4-С6; використання водорозчинної епоксидної смоли, гексаметилентетраміну та пероксиду водню для поліпшення якості похідних колагену; використання при виплавленні похідних колагену протеолітичного ферментного препарату протосубтілін Г 3Х; сульфування оксиетильованих вуглеводнів сірчаною кислотою (жирувальна композиція "Сульфірокс"); обробка голини водним розчином сульфату амонію та сечовиноформальдегідною смолою (препарат "Леноксан") перед пікелюванням; визначення заряду поверхні шкіри індикаторним методом за допомогою люмінесцентної речовини люмінор; фіксацію при дубленні гексаметилентетраміном граничної поверхні між упорядкованою та неупорядкованою зонами структури колагену дерми з метою зменшення витрат хімічних матеріалів у післядубильних процесах до 30 %.

Теоретичні уявлення автора широко використовують інші вчені при інтерпретації результатів дублення та рідинного оздоблення шкір, радіоактивного опромінення сировини великої рогатої худоби, розробці економічних основ створення конкурентоспроможної продукції.

Розроблені технології виробництва хромових шкір для верху взуття, у т.ч. еластичних, використовують на передових шкіряних підприємствах: ЗАТ "Возко" (м. Вознесенськ), ЗАТ "Чинбар" (м. Київ) і Бобруйському шкіряному комбінаті ( Республіка Бєларусь). Технологія виробництва похідних колагену впроваджена на ЗАТ "Плай" (м. Івано-Франківськ), Васильківській шкірфірмі (м. Васильків), Бобруйському шкіряному комбінаті.

Особистий внесок здобувача полягає в розробці наукових основ створення технологій шкір та похідних колагену з запланованими властивостями у вигляді встановлених закономірностей і положень, постановці задач, виборі об'єктів та методів дослідження, організації і проведенні експериментів, застосуванні при дослідженні математичних методів планування та функцій, що описують дослідні явища, узагальненні отриманих результатів, формулюванні загальних висновків, розробці і впровадженні розроблених технологій шкіри та похідних колагену. На основі термодинамічного аналізу автор вивів функціональні залежності виходу шкір по площі від фізико-механічних показників, дзета-потенціалу шкір, маси солюбілізованих вуглеводнів. Розроблено теоретичні уявлення про роль граничної поверхні між упорядкованою та неупорядкованою зонами структури колагену дерми, дзета-потенціал і явище солюбілізації біполярних вуглеводнів у процесі формування об'єму дерми в дубильних та післядубильних процесах. Розроблено основні наукові принципи побудови як окремих процесів, так і технології в цілому, прогнозування властивостей готової продукції. При аналізі елементів технології особливу увагу приділено їх спільному впливу на отримання запланованих властивостей шкіри. Методологія оцінки факторів, що впливають на властивості шкіри, передбачає використання диференційних рівнянь для опису термодинамічних процесів перетворення колагену на шкіру. Розв'язуючи ці рівняння, автор визначив раніше невідомі властивості шкір: поверхневий натяг на граничній поверхні між упорядкованою та неупорядкованою зонами структури колагену дерми, масу солюбілізованих вуглеводнів в упорядкованій частині білка.

Апробація роботи. Результати роботи доповідалися на наукових конференціях Київського національного університету технологій та дизайну (1979-2001 р. р.), а також на Міжнародній науково-технічній конференції "Розвиток технічної хімії в Україні" (м. Харків, 1997 р.), Всеукраїнській конференції "Проблеми легкої та текстильної промисловості на порозі нового століття" (м. Херсон, 1999 р.), Міжнародній конференції "Високоефективні технології переробки відходів шкіряного виробництва" (м. Москва, 2001 р.).

Публікації. Основні результати досліджень опубліковано в 26 роботах періодичних видань. Крім того, за підсумками роботи отримано 21 патент та авторські свідоцтва України та Росії.

Обсяг та структура роботи. Дисертацію викладено на 371 сторінці машинописного тексту. Вона містить вступ, 6 розділів, загальні висновки, список використаної літератури з 506 джерел, 6 додатків. Робота включає 80 таблиць, 46 рисунків та 149 математичних виразів.

ЗМІСТ РОБОТИ

У вступі викладено актуальність теми дисертації, основні положення досліджуваної проблеми, визначені мета та завдання дослідження, наукова новизна і практична значимість отриманих результатів.

У розділі 1 наведено аналіз літературних джерел про структурні рівні колагену дерми, термодинаміку та механізм перетворення колагену на шкіру та його похідні, роль заряду структурних елементів дерми в процесах виробництва шкір.

При аналізі робіт останніх років виявлена повна відсутність чітких фізико-математичних закономірностей перетворення структури колагену дерми на шкіру та його похідні - водорозчинні продукти (клей, желатин). Проте, теоретичні передумови зміни структури колагену під впливом води різної температури на основі термодинаміки, широко використовують при аналізі різних технологічних схем виробництва шкір.

Відомості про структурні рівні колагену та зв'язки між ними дають можливість говорити про колаген як систему, до якої можна застосувати статистичні закони термодинаміки. Вивчення термодинаміки явищ при різноманітних фізико-хімічних впливах, створило основу для подальшого розвитку теорії формування об'єму дерми або перетворення її на похідні колагену.

Нині недостатньо вивчено вплив змін, що відбуваються в полярній і неполярній (упорядкованій та неупорядкованій) зонах структури колагену при формуванні об'єму дерми і перетворенні її на шкіру, особливо в післядубильних процесах. Не розглянуто явище солюбілізації вуглеводнів у шкірі, що має місце в розчинах білка.

При вивченні питання перетворення колагену дерми на його похідні у вигляді продуктів виплавлення, з урахуванням описаних у літературі досягнень, була мета з'ясувати взаємозв'язок стану структури білка з його фізико-хімічними властивостями для прогнозування останніх, а також, базуючись на термодинамічному аналізі, знайти теоретичні залежності та нові практичні способи виробництва, підвищення якості похідних колагену - желатину та клею.

Аналіз науково-технічної літератури дав можливість сформулювати мету, завдання та гіпотезу про вплив на формування структури колагену дерми рухливості його сегментів, що описуються термодинамічною можливістю. Це дозволило надалі розробити наукові основи технологічних процесів виробництва шкір та похідних колагену із запланованими властивостями.

У розділі 2 наведено характеристику матеріалів і методів дослідження перетворення колагену дерми на шкіру та його похідні.

Для дослідження дубильних і післядубильних процесів у роботі використали голину та струганий напівфабрикат із сировини великої рогатої худоби, свинячої й овчини. Як модель колагену використали желатин та голинний порошок. Різні хімічні матеріали, які застосували в технологічних процесах, відповідали вимогам нормативно-технічної документації.

Теоретичні уявлення про перетворення колагену дерми на шкіру та його похідні зумовили експериментальні методи дослідження для опису явищ і оцінки достовірності виведених автором закономірностей. У роботі використані відомі методи дослідження структури колагену дерми, його змін під впливом різних речовин (мінеральних і органічних дубителів, жирувальних і наповнювальних матеріалів, ферментів, барвників) та встановлених нормативно-технічною документацією способів оцінки їх впливу. Разом з цим, використано сучасні методи дослідження, спрямовані на вивчення особливостей перетворення колагену на шкіру та його похідні: ІЧ-спектроскопічний, потенціометричний, кріоскопічний, реологічний, турбідиметричний, гель-фільтрації, електроосмотичний, індикаторний, мікроскопічний, йодометричний, фотоколориметричний, метод Кунітца, диференціально-термічний. На всіх стадіях дослідження використовували математичні методи планування - симплексно-решітчастий і повний факторний експеримент, під час обговорення експериментальних даних - регресивний та кореляційний аналіз.

У розділі 3 розглянуто взаємозв'язок термодинамічного стану триплету колагену дерми і властивостей шкіри при дубленні мінеральними дубильними сполуками.

На підставі проведених досліджень показано, що при дубленні для утворення одного поперечного зв'язку в колагені необхідно три молекули солі хрому з мінімальною середньочастковою молекулярною масою 221 г/моль або одна молекула із середньочастковою молекулярною масою 699 г/моль. Завдяки тому, що маса солі хрому, яка припадає на один моль термостійких зв'язків практично є постійною величиною, то об'єм, який займають солі хрому в розрахунку на 1 моль термостійких зв'язків, також є постійною величиною. Густина основного сульфату хрому залежно від вмісту аквагруп у комплексі змінюється від 1,70 до 3,01 г/см3 . Відповідно до цієї густини даний об'єм на один термостійкий зв'язок дорівнюватиме 0,386 та 0,684 нм3. Якщо уявити цей об'єм у вигляді куба або кулі, то відстань між карбоксильними групами білка залежатиме від вибраної моделі. Як відомо, відстань між карбоксильними групами не перевищує 0,83 нм. Отже, об'єм, що обмежує простір, який займають в дубленій дермі солі хрому, за формою більше наближається не до кулі, а до кубу, грані якого співмірні з відстанню між триплетами.

Відстань між молекулярними ланцюгами колагену в площині бічних ланцюгів дорівнює 1,4 нм, а максимальні значення проекції довжини бічних ланцюгів залишків дикарбонових кислот на їхню спільну вісь відповідно дорівнюють 0,57 і 0,71 нм. Середньовагове значення проекції довжини зазначених амінокислот у колагені - 0,64 нм.

Таким чином, відстань між карбоксильними групами колагену, яка повинна перевищувати 1,40-0,64 = 0,76 нм, відповідає 2,4 атома хрому в комплексі дубильної солі. Отже, кількість атомів хрому для утворення одного термостійкого зв'язку має бути між 2,4 і 2,7. Проте, ця кількість може бути й більшою залежно від того, наскільки дозволяє простір поблизу карбоксильних груп.

Змінюючи масу солі хрому mcr, г/моль, що припадає на один атом хрому, можна керувати її дубильною здатністю. Маскування комплексоутворювальних металів сполуками, що містять карбоксильні групи, призводить до технологічних переваг. Проте, у зв'язку з тим, що координаційних центрів в атомі металу стає менше, можливість утворення додаткових зв'язків термостійкими містками прагне до нуля. Як наслідок, рівень термостійкості забезпечується, а формування об'єму стає мінімальним. Тому витрати маскувальних речовин повинні бути достатніми для забезпечення ефекту дублення. Максимально припустимі витрати маскувальних речовин Мд, % від маси солі хрому (у розрахунку на оксид хрому), не повинні перевищувати значення, отримане по виведеній залежності

Мд =

за якою для солі хрому з масою 215 г на один атом хрому при основності 35 % витрати маскувальних речовин не повинні перевищувати 100 %, що експериментально підтверджено в практиці шкіряного виробництва.

Середньочасткова молекулярна маса солей хрому, що визначається за розробленим автором способом за їх відносною в'язкістю, істотно впливає на вихід шкір по площі щодо площі голини, а також на вміст солей хрому в одному термостійкому зв'язку.

Розмір частинок дубителя впливає на кількість атомів хрому в одному термостійкому зв'язку і, як наслідок, на показник формування об'єму дерми. Якщо молекулярна маса дубильної солі перевищує 352 г/моль, то вміст хрому в одному термостійкому зв'язку стає меншим внаслідок того, що об'єм структури, в якому утворюються термостійкі містки, не може вмістити більшу кількість атомів хрому. Як результат вищезазначеного, всі інші показники мають менші значення.

Температура зварювання, 0С

221 92,2±1,8 2,67 2,53±0,08 102,0±0,5

276 92,0±1,5 3,16 3,07±0,15 108,0±0,5

313 89,9±1,0 3,17 3,43±0,13 113,0±0,7

352 88,2±1,0 3,33 3,97±0,16 121,0±0,6

536 89,1±1,2 3,65 3,69±0,14 114,0±0,6

Зміна формування об'єму дерми є результатом зміни довжини колагенових волокон, яка при дубленні залежить від молекулярної маси дубителя. Характер зміни довжини волокон повторює характер зміни площі шкір, видублених тими ж дубителями.

Формування структури дерми при мінеральному дубленні залежить від характеру відкладення і зв'язування дубителя з триплетами колагену. При дубленні відстань між триплетами фіксується термостійкими містками, кількість яких є мірою продубленості дерми. Термостійкі містки утворюються внаслідок розподілу вихідних комплексних дубильних солей між активними групами колагену, які ініціюють утворення поліядерних комплексів, довжина яких може бути меншою або збігатися з відстанню між триплетами колагену. В останньому випадку спостерігається ефект формування дерми. Процес утворення поліядерного дубильного комплексу можна розглядати як три послідовних реакції: ініціювання, зростання та обриву ланцюга.

Ініціаторами реакції є карбоксильні групи колагену, входження яких у внутрішню сферу дубильного комплексу зменшує його стійкість, що призводить до зростання ланцюга - збільшення довжини поперечних містків. Реакція зростання поліядерного комплексу відбувається до повного розподілу всіх вихідних комплексів. Активними групами колагену дерми, що відповідають за зростання ланцюга, є аміногрупи, які взаємодіють з ацидогрупами комплексів. Реакція обриву ланцюга можлива при досягненні довжини поліядерного комплексу, що дорівнює відстані між двома карбоксильними групами, за умови, що всі аміногрупи колагену дерми взаємодіють з ацидогрупами вихідних комплексів.

Якщо реакція зростання превалює над реакцією обриву ланцюга, то (при досить великій кількості первинних комплексів) довжина поліядерного комплексу може перевищувати відстань між триплетами колагену. Тоді поліядерний комплекс може з'єднати дві карбоксильні групи, а довжина комплексу не відповідатиме відстані між триплетами. Відстань між осями триплету колагену дорівнює 1,6 нм, а відстань між осями первинних одноланцюгових спіралей - 0,45 нм, відстань від центру триплету до осі будь-якої спіралі становить 0,225 · cos 300 = 0,225· 0,86 = 0,194 нм. Отже, відстань між триплетами обводненої дерми становитиме: 1,6 - 2 · 0,194 1,2 нм. Якщо довжина поліядерного комплексу L менша 1,2 нм, то у цьому випадку може йтися тільки про зв'язування структури колагену дерми, а при L рівній1,2 нм можливе максимальне формування його структури, тобто зберігання об'єму шкіри після сушіння.

Відстань між карбоксильними групами колагену становить 0,85 нм. Якщо довжина поліядерних дубильних комплексів L більша або дорівнює 0,85 нм, то можливе утворення термостійких містків. При L меншій або рівній 0,85 нм, підвищення температури зварювання дерми можливе тільки за умови, якщо реакція зростання ланцюга превалює над реакцією ініціювання. Таким чином, для вивчення формування об'єму дерми при дубленні необхідно оцінювати показник L, що залежить від загального вмісту дубильних металів і кількості вільних карбоксильних та аміногруп у колагені дерми. При використанні для дублення комплексних сполук алюмінію, цирконію і хрому у різному їх співвідношенні можна регулювати реакції ініціювання та зростання поліядерних комплексів. Загальний вміст металів у 105 г білка А0, моль, розрахували за формулою.

А0 =

де - вміст металу в сухому колагені в розрахунку на оксид, %;

- маса оксиду металу, г/ моль.

Вміст у шкірі металів, моль, що припадають на термостійкий зв'язок у 105 г білка, розрахували за формулою:

де - кількість термостійких зв'язків, що утворюються в результаті дублення.

Довжину поліядерного комплексу (термостійкого зв'язку) L, нм, визначили за формулою:

L = 0,25 ACr + 0,35 AZr + 0,27 AAl + 0,1(no - 1)

де 0,25; 0,35; 0,27 - діаметр відповідно атомів хрому, цирконію та алюмінію, нм;

(nо - 1) - кількість ол-містків, що припадають на один термостійкий зв'язок, моль;

0,1 - довжина ол-містка в комплексі, нм.

Перетворення структури колагену дерми при дубленні істотно залежить від вмісту дубильних металів у шкірі Ао , моль у 105 г білка.

При Ао 39,7 дублення можливе при нульовій основності дубителя. Мінімальна кількість атомів металу no в одному термостійкому зв'язку дорівнює 2,1, а дубильні метали можуть взаємодіяти з карбоксильними групами колагену без збільшення відстані між триплетами.

Це спостерігається внаслідок того, що реакція зростання ланцюга відбувається тільки після входження карбоксильної групи колагену в комплекс металу.

Слід зазначити, що реакція зростання ланцюга в даному випадку превалює над реакцією ініціювання. Саме тому навіть при невеликому вмісті комплексних металів у дермі можливе утворення термостійких містків.

Якщо Ао =123, то дубильні метали утворюють термостійкі містки, які фіксують, але не змінюють структуру обводненої дерми. L у цьому випадку дорівнює 1,48 нм. Величина формування об'єму VR = 3,08 Ч10-3м3/кг є максимально можливою при дубленні дерми мінеральними дубителями.

При Ао>123 дубильні метали утворюють термостійкі містки, що за довжиною перевищують відстань між триплетами, яка зменшується при надлишковому вмісті дубильних солей у дермі. Це зумовлено розміщенням термостійкого містка вздовж стінок триплету, а не в площині бічних ланцюгів колагену.

Коли Ао =192,3, тоді основність, при якій ще можливе дублення, становить 63,1 %. При цьому довжина термостійкого містка Lмакс = 2 нм. Максимально можлива кількість атомів металу в одному термостійкому зв'язку nо макс = 6 моль і, отже, максимально можлива температура зварювання в обводненому стані становить 129,60С.

Таким чином, отримані залежності дозволяють прогнозувати показники готових шкір, у тому числі і формування об'єму дерми.

При дубленні дерми хромовим дубителем утворюються зшиваючі містки, що можуть розміщуватися як у площині бічних ланцюгів, так і вздовж осі фібрил залежно від ступеня співмірності довжини містка з відстанню між триплетами й активними групами білка.

Як видно з табл. 5, функціональний склад активних груп колагену дерми, що змінюється як модифікаціями білка, так і основністю дубителя, істотно впливає на вміст оксиду хрому, формування об'єму, міцність і подовження шкір при розриві. Подовження шкір при розриві в значній мірі визначається довжиною термостійкого містка.

При співмірності довжини містка з відстанню між триплетами в дермі спостерігається зменшення подовження, що припиняється при L = 1,25 нм. Подальше збільшення довжини містка призводить до збільшення подовження.

Вказану зміну подовження при розриві залежно від довжини містка можна описати формулою:

При невеликій довжині термостійкого містка він може розташовуватися в площині бічних ланцюгів, а при значній його довжині - вздовж триплету.

Приведена міцність шкіри істотно залежить від кількості гідроксильних груп:

введених разом з дубителем, у розрахунку на один місток для всіх видів модифікації колагену, крім дезамінування.

Подовження колагенових волокон залежить від розміщення водневих зв'язків усередині спіралей і між ними. Поява водневих зв'язків між спіралями призводить до того, що збільшується кількість ділянок спіралі що беруть участь у процесі, розтягування. Проте, кількість цих зв'язків (наприклад, внаслідок розміщення містка дубителя вздовж осі спіралі) більша ніж вміст спіральних ділянок, що призводить до їх жорсткості. Отже, міцність при розтягуванні повинна зменшуватися. Загальне подовження при цьому буде визначатися подовженням незв'язаних з дубителем ділянок спіралі. Заповнення дубителем простору між триплетами перешкоджає утворенню водневих зв'язків між сусідніми триплетами, що, природно, позначається на збільшенні подовження шкір при розриві.

При дезамінуванні колагену дерми заміна аміногруп гідроксильними призводить до зменшення довжини термостійкого містка. При невеликому вмісті оксиду хрому досягається високий рівень температури зварювання шкіри. На міцність шкіри в цьому експерименті вплинули гідроксильні групи, що з'явилися при дезамінуванні білка.

Якщо ліву частину графіка проекстраполювати до значення приведеної міцності 77 МПа, що характерно для дезамінованої шкіри, то легко встановити. Слід зазначити, що вияв максимальної кількість гідроксильних груп, яка припадає на один термостійкий зв'язок (6,5 моля).

Тоді загальна кількість гідроксильних груп, що забезпечують міцність шкіри, дорівнюватиме 6,5 · 20 = 130 молей, де 20 - кількість містків, що виникли при дубленні. Отримана кількість груп відповідає кількості груп основного характеру у колагені дерми (130 у 105 г білка), які в експерименті були перетворені на гідроксильні групи. Утворення водневих зв'язків між гідроксильними і пептидними групами в дезамінованому колагені перешкоджає, з одного боку, відкладенню солей хрому, а з іншого боку, ці зв'язки забезпечує міцність шкіри. Кількість введених з хромовим дубителем гідроксильних груп не може грати суттєвої ролі внаслідок екранування активних центрів білка гідроксильними групами, які виникли при дезамінуванні. Значення показників міцності та подовження при розриві шкір залежать від довжини містка, у якому атоми хрому з'єднані між собою атомами кисню. Міцність шкіри може не залежати від довжини містка в тому випадку, якщо пептидні групи сусідніх триплетів з'єднані між собою.

Участь функціональних груп колагену в утворенні зв'язків з хромовими комплексами залежно від їх розміру чітко проявилася при ІЧ-спектроскопії плівок желатину, оброблених сульфатом хрому з різними середньочастковими молекулярними масами.

Смуга поглинання 1400 см-1, яка відповідає валентним коливанням карбоксильних груп, на спектрах повністю зникає. За зміною оптичної густини, що відповідає характеристичним частотам 1340, 1250, 1650, 1545см-1, визначили кількість груп (ОН, СО, NH і СО пептидних), зв'язаних з сіллю хрому різної молекулярної маси.

При дубленні кількість зв'язаних солями хрому функціональних груп колагену зростає зі збільшенням розміру дубильних частинок, тобто окремі частинки дубителя при збільшенні їх розміру утворюють із структурними елементами колагену одночасно різні види зв'язків, крім термостійких містків, які істотно впливають на формування об'єму, фізико-механічні показники і вихід шкір по площі.

Зміна властивостей дерми при хромовому дубленні значною мірою визначається об'ємом, який займають дубильні солі хрому в місцях утворення термостійких містків при дубленні (показник М). За показником М можна оцінити вихід шкіри по площі S, %, за формулою:

S = 126,5 - 0,0547 М

де М - маса дубильної солі хрому в розрахунку на 1 моль термостійких зв'язків, г/моль.

Становить інтерес визначення взаємозв'язку показника М з кількістю зв'язків Np у шкірі. Для цього визначили об'ємний вихід шкіри, подовження при розриві, межу міцності при розтягуванні при Т = 2930К, що дозволило знайти значення комплексного показника .

На підставі отриманих даних можна зробити висновок, що показники М та зв'язані кореляційним рівнянням:

(r = 0,97 і = 40,4 > 4)

Якщо знайти за рівнянням значення М та підставити в рівняння, то одержимо:

S =

За рівнянням (13) можна оцінити вихід шкір по площі за величиною в інтервалі значень 91-145 г/моль.

У більш широкому діапазоні значень цього показника залежність виходу шкір по площі від даної величини охарактеризували експоненціальною функцією, яка виведена теоретично:

де =.

У цьому рівнянні йдеться про подовження при розриві , міцність при розтягуванні ? і об'ємний вихід шкіри VR.

Експериментально залежність, як взаємозв'язок двох важливих для шкіряного виробництва показників (вихід по площі і комплексний показник фізико-механічних властивостей готових шкір) - підтверджена статистичним аналізом діяльності підприємств шкіряної галузі, а також аналізом існуючої нормативно-технічної документації.

У розділі 4 розглянуто роль граничної поверхні між упорядкованою та неупорядкованою зонами структури колагену дерми в створенні властивостей шкіри.

Гранична поверхня між упорядкованою та неупорядкованою зонами структури колагену дерми є переходом щільно упакованих триспіральних спіралей у більш розпушену частину структури, у якій розташовані поліпептидні ланцюги амінокислот, що містять у бічних ланцюгах аміно-, іміно-, карбоксильні, гідроксильні та інші групи. Будова неупорядкованої частини, а також граничної поверхні між упорядкованою та неупорядкованою зонами визначає основні реакції, що ведуть до утворення шкіри.

З практики шкіряного виробництва відомо про додатковий вплив ферментів на колаген дерми у післядубильних процесах. При старінні активність ферментів зменшується, що призводить до збільшення їх витрат. З метою виявлення хімічних речовин, які змогли б відновлювати активність ферментного препарату, досліджували вплив окислених похідних колагену, аніонних барвників, поверхнево-активних речовин. Дослідження показали, що похідні колагену у вигляді окисленого пероксидом водню міздрового клею відновлюють активність протосубтиліну Г 3Х через 3 роки після його виготовлення. Надмірне окислювання білка знижує ефект відновлення активності ферменту. Вплив витрат пероксиду водню при окислюванні похідних колагену на активність протосубтиліну Г 3Х при витраті білка в кількості 80 % від маси ферментів (рис. 4) можна пояснити специфічним впливом на ферменти гідроксильних груп окисленого білка. Найбільший вплив на активність ферментів мають гідроксильні групи аніонних барвників, однак і в цьому випадку надлишок груп ОН призводить до зниження ефек-ту. Аніонні барвники за наявності в їх молекулі понад 6 ароматичних кілець значно збільшують жорсткість шкір. Зниження ефекту підвищення активності протосубтиліну Г 3Х спостерігається і при введенні карбоксильних груп у структуру окислених похідних колагену. Наявність карбок- сильних груп у структурі ПАР також знижує ефект підвищення активності ферментів, а неіоно-генні ПАР підсилюють даний ефект. Низькомолекулярні окислені похідні колагену підвищують активність ферментів більшою мірою ніж високомолекулярні. Максимальна активність протосубтиліну Г 3Х виявляється при температурі 50-600С.

Взаємодію дубленої шкіри з ферментом слід розглядати, як взаємодію ферменту з функціональними групами в упорядкованій зоні структури білка.

Проникнення ферментів через стінки капілярів дерми неможливе, тому що останні захищені від проникнення дубильними сполуками. З урахуванням викладеного, дія ферментів на упорядковану зону структури колагену можлива тільки внаслідок проникнення ферментів через граничну поверхню між упорядкованою та неупорядкованою зонами білка. Сорбція барвника після дії ферменту також пов'язана з відкладенням барвника на зазначеній поверхні і при його значній молекулярній масі надає шкірі жорсткість. Аналогічне явище спостерігається при відкладенні органічних дубильних сполук. Органічні дубителі, відкладаючись в колагені дерми, розклинюють його структуру і перешкоджають відкладенню жирувальних матеріалів Для проникнення останніх у структуру дерми необхідне подальше розклинювання структури колагену дерми. У підсумку, значний вміст у шкірі жирувальних та дубильних речовин, як буде показано далі, не зовсім обґрунтовано.

З урахуванням важливості граничної поверхні в процесах перетворення колагену дерми на шкіру, розглянуто поведінку і зміну граничної поверхні з позиції термодинаміки та сорбції різних речовин, що здатні не тільки сорбуватися колагеном дерми, а й розклинювати її структуру, зумовлюючи зменшення об'єму при сушінні. Теоретичні дослідження показали, що на вихід шкір по площі істотно впливають поверхневий натяг на граничній поверхні та дзета-потенціал шкіри. Об'єм шкіри формується не тільки під час дублення, а й у подальших процесах, головним чином, при фарбуванні, жируванні та додублюванні. У цих процесах беруть участь речовини, які мають у своїй структурі функціональні групи різної полярності, що відіграють роль диспергаторів, пептизаторів і впливають на проведення технологічних процесів. За наявності в одній молекулі великої кількості таких груп, наприклад, у танідах, слабка поляризація поліфенолів забезпечує додатковий ефект дублення. Ефект дублення зв'язаний з іонною або донорно-акцепторною взаємодією молекул на граничній поверхні, на якій у колагені розміщені власні полярні групи, що здатні дисоціювати на іони, утворюючи при цьому подвійний електричний шар. Речовини, що проникли до цієї поверхні, можуть відігравати роль протиіонів подвійного електричного шару на граничній поверхні.

Поверхневий натяг на граничній поверхні можна визначити на підставі виведеної функції виходу шкір по площі S від дзета-потенціалу шкір:

S = або S =

де = - дзета-потенціал на граничній поверхні, який виник внаслідок сорбції та проявляється на відстані в середовищі з діелектричною постійною .

При визначенні природи виникнення зарядів шкіри враховували таке. По-перше, у нативному колагені заряди шкіри утворюються в результаті наявності вільних аміно- і карбоксильних груп, переважна дія яких залежить від рН середовища. По-друге, зміна дзета-потенціалу при дубленні відбувається в результаті взаємодії дубителя з тими ж функціональними групами. Якщо йдеться про мінеральний дубитель, то ця взаємодія пов'язана з входженням функціональних груп колагену в комплексну сферу металу і дзета-потенціал при цьому визначається природою та кількістю груп, що не входять у комплекс, а також зарядом самого комплексу.

Таніди, взаємодіючи з пептидними групами колагену дерми, утворюють p-комплекси між площиною цих груп та фенольних груп танідів. Ці комплекси характеризуються можливістю поляризуватися з утворенням позитивного заряду в білку і негативного в молекулі танідів. Таким чином, рухливими протиіонами в даному випадку є таніди.

Утворення зарядів на поверхні структурних елементів дерми можливе за рахунок негативно заряджених мінеральних дубителів, наприклад, цирконієвих і титанових сульфатів або оксалатів.

При проведенні фарбувально-жирувальних процесів за технологією ЗАТ "Возко", можна спостерігати появу позитивного заряду після обробки танідами і деяке зниження його величини після обробки аніонними жирувальними матеріалами. Оцінку знака й інтенсивності заряду робили індикаторним методом за допомогою люмінесцентної речовини люмінор.

Зміна дзета-потенціалу поверхні напівфабрикату при сорбції аніонних або катіонних жирів відбувається внаслідок солюбілізації вуглеводнів в упорядкованій частині структури колагену дерми, а заряджені частини молекул жирів фіксуються на граничній поверхні. Це відображається в залежності квадрата заряду шкіри і вмісту жиру в розрахунку на білок.

Існуючі технології переробки сировини ВРХ підвищеної маси передбачають такі витрати хімічних матеріалів, що забезпечують випуск готової продукції, яка за якістю не поступається шкірам з опойка або виростка. На практиці необхідні наповненість, еластичність та м'якість готових шкір досягають при великих витратах додублювальних та жирувальних матеріалів (до 10 %). Введення в білок спочатку жирів, а потім танідів, яким приділяється роль наповнювачів, призводить, як правило, до зменшення міцності шкір, через збільшення неупорядкованої зони колагену. Тому при створенні нових технологій необхідно враховувати ефект солюбілізації та залежності, які описують процеси, що відбуваються на граничній поверхні та у неупорядкованій зоні структури колагену дерми.

Таким чином, впливаючи на граничну поверхню зон структури колагену, можна керувати процесами створення необхідних властивостей шкіри та виходом її по площі.

У розділі 5 розроблені наукові основи одержання похідних колагену із запланованими властивостями.

Процес перетворення колагену дерми на його похідні шляхом виплавлення залежить як від ступеня і характеру розпушення структури дерми, так і від умов виплавлення.

Процес виплавлення звичайно проводять при температурі яка вища за температуру зварювання колагену. При цьому в колагені відбувається перехід спірального поліпептидного ланцюга у безладно звернутий клубок. При виплавленні похідних колагену їхні молекули вже не беруть участі у кооперативному русі ланцюгів колагену.

Міру підготовленості колагенвмісної сировини до виплавлення звичайно визначають за показником виплавлення, який характеризує вихід білка в стандартних умовах. З рівняння випливає, що величина М1 може характеризувати підготовленість сировини до виплавлення більшою мірою, ніж величина Вп, особливо при оцінюванні різних способів підготовки сировини. Для визначення М1 необхідно знати не тільки Вп та , а й характер їх взаємозв'язку. Взаємозв'язок цих величин визначається характером взаємозв'язку М2 та , що відрізняється для різних способів підготовки і виплавлення похідних колагену.

В наш час не існує методів визначення М1, тому за кінетичну одиницю колагену у вихідному стані прийняли молекулярну масу тропоколагену - 300 тис. У рівнянні (20) величину М2 позначили як масу молекули виплавленого білка, приведену до середньочислової маси.

Рівняння в табл. 9 можна використовувати для кількісної оцінки коефіцієнта m при дослідженні способів виплавлення білка, припустивши, що ентальпія процесу зварювання колагену відповідає ентальпії процесу виплавлення і дорівнює ?Н = 2000 кал/моль амінокислотних залишків. Скориставшись рівнянням (20), у яке підставили значення М2 з рівняння (31) (для кожного способу виплавлення) з урахуванням того, що R=2 кал/моль·град, а температура процесу виплавляння Т = 3680К і прирівнявши отримані залежності до рівняння (29), одержимо значення m для лужно-ферментативного (8,8) та ферментативного (57,3) способів виплавлення. Характер даних, наведених у табл. 9, значною мірою залежить від кількості бічних груп в похідних колагену. Вміст останніх, у свою чергу, залежить від природи реагентів, що використали при підготовці та виплавленні похідних колагену.

Необхідною умовою прояву активності протеолітичного ферменту щодо волокнистої структури колагену є попередня сорбція його на волокні, зумовлена видаленням неколагенових компонентів. Неколагенові компоненти переходять у продукти розпаду вже на початку ферментативної обробки, потім починається сорбція ферменту колагеном. Кількість оксипроліну після 3 та 4 год ферментативної обробки становила відповідно 0,7 і 0,9 % від маси продуктів розпаду, що свідчить про наявність в останніх розчинного колагену.

Виродження білкової фракції, що містить характерний ферментний компонент, а також розчинення колагену відповідають значному посиленню сорбції ферменту колагеном дерми.

Проте, таку ж різницю в зменшенні активності ферменту в розчині до 2 год обробки не можна повною мірою віднести тільки до сорбції ферменту колагеном дерми, тому що одночасно фермент може брати участь в утворенні комплексу з субстратом, фрагментами якого є тілопептиди. При цьому можливе відщеплення тілопептидів, що гальмують вплив ферменту на колаген при Т < Тзв.

Різке збільшення виплавлення забезпечується тільки за рахунок впливу сорбованого ферменту на колаген дерми при проведенні процесу. Десорбція ферменту промиванням знижує виплавлення та підвищує в'язкість білка. Дослідження показали можливість послідовного двостадійного ферментативного впливу на компоненти дерми: неколагенові при Т < Тзв в умовах підготовки колагенвмісної сировини до виплавлення, колагенові - при Т > Тзв в умовах подальшого виплавлення. За формулою Вп залежить від ЛЧВ та М1, що, у свою чергу, визначається рухливістю елементів структури колагену до виплавлення білка. Мінімальне значення рухливості виявляється при рН 4,5, що відповідає ізоелектричній точці колагену дерми до виплавлення.

Характер цієї залежності пов'язаний із впливом інактиватору на фермент. Зменшити активність протеолітичних ферментів можна як за допомогою інактиватора, так і підвищенням температури робочих розчинів. Як в одному, так і в іншому випадку можна спостерігати прояв хімічної та фізичної інактивації, що пов'язані між собою. Для протосубтиліну, що не інактивується трилоном Б, енергія першої області дорівнює 20, а другої - 72 ккал/моль, тобто вдвічі більша як за фізичну, так і за хімічну інактивацію ферменту, не обробленого трилоном Б. Отже, енергетичну інактивацію ферменту на волокнах колагену трилоном Б можна віднести до хімічних процесів, спрямованих на зменшення стійкості ферменту до зростання температури. Трилон Б є типовим представником таких речовин, які дають можливість зменшити полідисперсність виплавленого білка після ферментативної обробки.

Основним напрямом поліпшення якості похідних колагену може бути зшивання молекул білка вже у виплавленому стані. Автор розробив спосіб підвищення в'язкості виплавлених похідних колагену із застосуванням водорозчинних реагентів: диепоксисполук (ДЕС), гексаметилентетраміну (уротропіну), пероксиду водню при сушінні бульйонів у тонкому шарі. Підвищення в'язкості клею і накопичення в ньому ОН-груп свідчать про взаємодію між молекулами білка і ДЕС. Водночас ДЕС не реагує ні з кислотними, ні з основними групам білка оскільки рН ізоелектричної точки (ІЕТ) та вміст вільних аміногруп у білку практично не змінюються. Це дає підставу припустити радикальний механізм зшивання поліпептидних ланцюгівколагену, що відбувається в жорстких температурних умовах. При розвитку тих самих процесів, як при високотемпературному, так і УФ впливі можливе використання вільних радикалів для зшивання молекул білка із застосуванням водорозчинних реагентів. З метою підвищення якості продукції таке зшивання може бути застосовано для колагенових похідних, одержаних у м'яких температурних умовах сушіння, наприклад, для желатину. В результаті досліджень одержали значення приведених порогів осадження фракцій клею , що зіставляли із значеннями кінематичної в'язкості .

Зазначені показники відповідно становили: для вихідного неопроміненого клею 0,483 і 3,0, вихідного опроміненого - 0,557 і 2,4, обробленого ДЕС та опроміненого 0,521 і 4,5 сСт. При УФ опроміненні вихідного клею в зазначених умовах переважає процес фотолізу. В присутності ДЕС інтенсивність фотолізу знижується і спостерігається зшивання молекул білка. При цьому підвищене значення , як і у випадку високотемпературного зшивання можна пояснити зниженням осадження фракцій за рахунок приєднання до молекул білка гідрофільних груп ДЕС.

Таким чином, використання ДЕС з подальшим УФ опроміненням дає можливість ініціювати цілеспрямоване зшивання молекул білка. З отриманих даних випливає, що при витратах ДЕС, які забезпечують підвищення в'язкості клею не більш ніж у 1,5 рази, розрахункова в'язкість збігається з в'язкістю, отриманою при УФ опроміненні. Це свідчить про той самий радикальний механізм зшивання білка як при високотемпературному, так і УФ впливі. При більших витратах ДЕС розрахункова в'язкість нижча за в'язкість, що одержана при УФ опроміненні. Це пов'язано з превалюванням реакції передачі ланцюга над реакцією рекомбінації вільних радикалів, властивих ДЕС. Для порівняння взаємодії ДЕС, гексаметилентетраміну, пероксиду водню та суміші цих реагентів з білком використали розчин клею густиною 7,9 сСт з вмістом вільних аміногруп 45,1· 10-3 моля в 100 г білка.

...