Основные сведения о ферментах

Размещено на http://www.allbest.ru/

Ферменты

С этими биологически активными веществами мы встречались не раз: и в курсе химии 8 класса, когда знакомились с ферментативным катализом, и в курсе биологии 9 класса, изучая пищеварительные ферменты. Поэтому определение понятия «ферменты» вам уже известно. Итак, повторим.

Ферменты, или энзимы, -- это органические катализаторы белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования живых организмов. фермент микроб препарат клетка

Сейчас химикам известно более 2000 ферментов. Все они обладают рядом специфических свойств, отличающих их от неорганических катализаторов.

Понятно, что, будучи по своей природе белками, ферменты должны иметь большие, значения относительной молекулярной массы. Действительно, она может колебаться в пределах от 10⁵ до 10⁷.

Каждый фермент ускоряет только одну какую-либо реакцию или группу однотипных реакций. Эту их особенность называют селективностью (избирательностью действия). Она позволяет организму быстро и точно выполнить четкую программу синтеза нужных ему соединений на основе молекул, содержащихся в пище, или продуктов их превращений. Располагая большим набором ферментов, клетка разлагает молекулы белков, жиров и углеводов до небольших фрагментов (аминокислот, глицерина и жирных кислот, моносахаридов соответственно) и из них заново строит белковые и иные молекулы, которые будут точно соответствовать потребностям данного организма. Недаром великий русский физиолог, нобелевский лауреат И. П. Павлов назвал ферменты носителями жизни.

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой^..

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Специфичность, или избирательность, ферментов столь велика, что их сравнивают с ключом, который подходит только к одному замку. Ферменты, как правило, ускоряют однотипные реакции, и лишь немногие из них действуют только на одну-единственную реакцию.

В процессах обмена веществ, протекающих в живых организмах с помощью ферментов, большое значение имеет оптическая изомерия. Как вам известно из курса биологии, эти процессы идут при помощи белков-ферментов, молекулы которых хиральны. И так же, как нельзя натянуть левую перчатку на правую руку, так же невозможно заставить работать ферменты, если конфигурация катализируемого им оптического изомера не соответствует конфигурации активного центра фермента, а потому контакт между ними невозможен.

Этим и объясняется тот факт, что в живой природе хиральные соединения представлены, как правило, одной формой. На основании такого рода наблюдений Луи Пастер еще в 1860 г. подчеркивал: «Асимметрия молекулярного строения, быть может, образует единственную четкую границу, разделяющую химию живой и неживой природы».

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC -- Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа.

КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.

КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза.

КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.

КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.

КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза.

Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию -- присоединение по двойным связям.

Большинство ферментов обладает очень высокой эффективностью. Скорость некоторых ферментативных реакций может быть в 10¹⁵ раз больше скорости реакций, протекающих в их отсутствие. Такая высокая эффективность ферментов объясняется тем, что их молекулы в процессе «работы » очень быстро восстанавливаются (регенерируют). Типичная молекула фермента может регенерировать миллионы раз за минуту, например широко используемый в сыроделии фермент реннин способен вызывать коагуляцию (свертывание) белков молока в количествах, в миллионы раз превышающих его собственную массу. Этот фермент вырабатывается слизистой оболочкой особого отдела желудка жвачных животных -- сычуга.

Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме -- давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др.

Многие ферменты обладают наибольшей эффективностью при температуре человеческого тела, т. е. приблизительно при 37 °С. Человек погибает, когда его температура ниже 35 °С и выше 42 °С, не столько из-за того, что его убила болезнь, а в первую очередь из-за того, что перестают действовать ферменты, а следовательно, прекращаются обменные процессы, которые и определяют сам процесс жизни.

Таблица 6 Значения pH физиологических жидкостей

Ферменты наиболее эффективно действуют на биохимическую реакцию при строго определенной среде раствора, при определенных значениях так называемого водородного показателя pH. Величина pH характеризует кислотность и основность растворов и может принимать значения от 1,0 до 14,0.

Фермент желудочного сока пепсин наиболее активен при pH от 1,5 до 2,0 (сильнокислотная среда), каталаза крови -- при pH, равном 7,0 (нейтральная среда), и т. д.

Кислотность или основность среды физиологических жидкостей определяет биологическую активность клеток организма, которая, в свою очередь, зависит от «работы» действующих в них ферментов (табл. 6). Каждая из физиологических жидкостей имеет определенное значение pH, и отклонение от нормы может быть причиной тяжелых заболеваний.

Ферменты играют важную роль и в проведении многих технологических процессов.

Их используют, например, в процессах приготовления пищи, в производстве пищевых продуктов и напитков, фармацевтических препаратов, моющих средств, текстиля, кожи и бумаги (табл. 7).

Таблица 7 Использование

Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов.

Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей -- галактоземия (приводит к умственной отсталости) -- развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу. Причиной другого наследственного заболевания -- фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин. Определение активности многих ферментов a крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.

По разным причинам ферменты замедляют свою активность, что приводит к разным неприятным вещам, таким как :

раннее старение кожи, выпадение волос, ухудшение остроты зрения

появление дискомфорта в желудочно-кишечном тракте ( запоры, боли)

понижение иммунитета

частные простудные заболевания из-за ослабленного иммунитета

накопление токсинов в крови

появление воспалительных процессов

сбой гормональной системы (диабет,диффузно-токсический зоб и многое другое).

Нормальный уровень энзимов (ферментов) можно поддержать с помощью препаратов вобэнзим, панзинорм, энзистал.

Они способствуют замедлению старения и обновлению как стареющих клеток, но и всего организма.

Раньше считалось, что у человека изменения органов, изнашивание клеток происходят только как возрастные, но ученые бьют тревогу, что возраст старения сдвигается, особенно в экологически неблагополучных районах и крупных городах.

Лишь помощью энзимов происходит налаживание поступления питательных веществ во все клетки из желудочно-кишечного тракта.

С помощью ферментов происходит защита от болезнетворных микробов, лучше заживают раны, уменьшаются воспаления.

Ферменты нужны организму не меньше, чем кислород и вода.

Если наблюдается ферментативная недостаточность, то нарушается динамическое равновесие и человек начинает заболевать не только острыми инфекционными заболеваниями, но и хроническими,особенно связанными с пищеварением и сердечно-сосудистой деятельностью.

Раньше врачи ограничивались лечением препаратами и витаминами, в современной медицине с появлением ферментов искусственно созданных фармацевтами появился шанс не только ускорить выздоровление,но и бороться с ранним старением клеток.

Грамотный врач, назначая лечение антибиотиками, пробиотиками и сульфанил-аминами, обязательно пропишет ферменты в соответствии с результатами биохимического анализа крови.

Многие кожные заболевания лечатся быстрее и успешнее, если дерматолог знает, какие назначить ферменты.

Чаще всего организм страдает от недостатка панкреатина, потому что поджелудочная железа страдает первой из-за неправильного питания, физических нагрузок и стрессов.

Панкреатин входит в состав многих ферментативных препаратов, а также в состав искусственных энзимов входят липаза и амилаза.

Самостоятельно применять препараты нежелательно, даже мезим, который так рекламируют. Дозировку и целесообразность приема должен определить врач.

Витаминные препараты усваиваются в кровь быстрее и в большем объеме, если их принимать с ферментами. Стоит сказать о природных ферментах, находящихся в овощных и фруктовых соках. Есть заблуждение, что соки надо пить неограниченно, даже вместо воды. Это не так! Даже у практически здорового человека это вызовет реакцию, вместо желаемого положительного эффекта, можно получить избыток ферментов и, как следствие , повышение кислотности желудочного сока и неприятные ощущения (изжога, отрыжка, боли в эпигастральной области). Сок пьют до еды не более стакана 200 мл. Лучше потреблять натуральные разведенные соки с чистой водой в пропорции 1:1.

В профилактических целях ферменты назначают в периоды эпидемий и весенний период, когда организм за зиму ослаблен недостатком солнечной энергии и однообразным питанием без достаточного количества свежих овощей и фруктов.

Размещено на Allbest.ru