Анализ крови и иммунитета пациентов

Размещено на http://www.allbest.ru/

Белки плазмы крови, основы иммунитета, механизмы гемостаза

1) При обследовании ребенка 10 лет отмечено истощение, задержка роста, общий белок крови 50 г/л, альбумин 25 г/л, гемоглобин 72 г/л. Каковы возможные причины указанных изменений? Назовите тип диспротеинемии. Произойдет ли при этом изменение пробы Вельтмана? Почему? Почему показателем тяжести белковой недостаточности при голодании выбирают уровень сывороточных альбуминов, а не глобулинов?

Ответ: Абсолютная гипопротеинемия

Т.к у ребенка истощение и задежка роста, скорее всего он голодал. При голодании в первую очередь снижается кол-во альбумина в крови т.к альбумин это депо аминокислот( норма 40_50) гемоглобин понижен. При пробе вельтмана будет сдвIgвправо( т.к. снижена альбуминовая фракция)

2) В плазме крови взрослого человека содержание общего белка - 45 г/л, альбуминов - 23 г/л, проба на белок в моче отрицательная. Каковы возможные причины указанных изменений? Назовите тип диспротеинемии. Почему снижение содержания общего белка в плазме крови сопровождается отеками?

Ответ: Абсолютная гипопротеинемия

У больного абсолютная гипопротеинемия. Т.к. в моче белка нет, то патология почки исключается. Скорее всего наруген синтез альбуминов. Это происходит при патологии печени( гепатитах, церрозах) Отеки развиваютс вследствии понижения онкотического давления, а альбуминовая фракция важнейшая в поддержания онкотического давления. Вследствии содержания в них дикарбоновых аминокислот( это обуславливает отрицательный заряд) они тянут на себя катионы, а катионы удерживают воду.

3) Ребенок поступил в клинику с неукротимой рвотой. Возможны ли изменения концентрации общего белка в сыворотке крови? Назовите тип диспротеинемии. Будут ли изменения со стороны проб на коллоидоустойчивость?

Ответ: Диспротеинемия

У ребенка будет развиваться обезвоживание, и вследствии этого относительная гиперпротеинемия. Со стороны проб на коллоидоустойчивость( тимоловая, вельтмана) изменений не будет тк они указывают на диспротеинемии.

4) В плазме крови больного содержание общего белка составило 40 г/л, альбуминов 18 г/л, мочевина 36 ммоль/л. Каковы возможные причины указанных изменений? Назовите тип диспротеинемии.

Ответ: Абсолютная гипопротеинемия

У больного абсолютная гипопротеинемия. Т.к. в крови повышена мочевина, следует предположить патологию почек. Белок теряется с мочей, проодя через почечный фильтр, а мочевина наоборот не выводится.

5) Анализ крови больного: общий белок 50 г/л, остаточный азот 46 ммоль/л, диастаза мочи 65 мг (норма 80-160 мг). При копроскопии зерна крахмала, мышечные волокна, капли жира. Каковы возможные причины указанных изменений?

Ответ: Абсолютная гипопротеинемия

У больного ферментная недостаточность, вследствии этого в кале обаружены частицы пищи, а в моче диастаза(амилаза) понижена. Вследствии непереваривания пищи происходит голодание. Запускается катаболизм белка. Поэтому повышен остаточный азот.

6) Редкое наследственное аутосомно-рецессивное заболевание анальбуминемия сопровождается отсутствием альбумина в крови. Почему у пациентов с такой патологией наблюдаются отеки?

Ответ: отеки наблюдаются вследствии снижения онкотического давления. Альбумины это главная фракция обеспечивающая онкотическое давление из-за содержания дикарбоновых аминокислот( аминокислоты задерживают катионы, а катионы удерживают воду).

7) У пациента, страдающего хроническим гранулематозом, обнаружена наследственная недостаточность NADP-оксидазы. При этом заболевании некоторые микроорганизмы сохраняют жизнеспособность внутри фагоцитов, а их антигены вызывают клеточный иммунный ответ и образование гранулем. Объясните взаимосвязь генетического дефекта и заболевания.

Ответ: Образование гранулем связано с неполным фагоцитозом. Из-за недостатка надф-оксидазы не образуется супероксид анион. Который в норме под действием супероксиддисмутазы превращается в перекись водорода, также образуется гипохлорид. С помощью этих активных форм кислорода происодит полный фагоцитоз.

(гипохлорит образуется под действием миелопероксидазы)

8) Больные сахарным диабетом крайне чувствительны к гноеродной инфекции. Одна из причин - дефект миелопероксидазы. Объясните снижение санирующей активности лейкоцитов при данном нарушении.

Ответ: При патологии миелопероксидазы нарушается фагоцитоз (см. задачу №7). Поэтому санация лейкоцитами нарушена.

9) Объясните, почему при хронических инфекционных заболеваниях дыхательных путей и мочеполовой системы в крови повышается уровень IgA? Каковы особенности строения и функционирования IgA?

Ответ: Уровень IgА повышается всвязи с тем, что он защищает организм от чужеродных агентов на уровне слизистых оболочек. Они свяывают антиген и не дают ему проникнуть в организм. ИгА это димер, локализующийся в слизистых оболочках и в молоке

10) У больного с проявлениями сезонной аллергии в крови обнаружено высокое содержание IgЕ. Объясните, почему. Каковы особенности строения и функционирования IgЕ?

Ответ: IgЕ или реагин учавствует в реакциях гиперчувствительности 1 типа, который развивается при аллергии. IgЕ это мономер, находящийся на поверхности тучных клеток. При повторном контакте организма с АГ запускается дегрануляция тучных клеток и развивается анафилактический тип гиперчуствительности.

11) Какой класс иммуноглобулинов обеспечивает внутриутробную защиту плода и новорожденного от инфекций? Каковы особенности строения и функционирования данного класса иммуноглобулинов?

Ответ: IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам является единственной фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из в-структуры и б-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.

12) Какие иммуноглобулины секретируются в кровь при первичном иммунном ответе? Каковы особенности строения и функционирования данного класса иммуноглобулинов?

Ответ: IgM представляют собой пентамер. Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на неизвестный антиген, составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее крупными иммуноглобулинами. Содержат 10-12 % углеводов. Образование IgM происходит ещё в пре-B-лимфоцитах, в которых первично синтезируются из м-цепи; синтез лёгких цепей в пре-B-клетках обеспечивает их связывание с м-цепями, в результате образуются функционально активные IgM, которые встраиваются в поверхностные структуры плазматической мембраны, выполняя роль антиген распознающего рецептора; с этого момента клетки пре-B-лимфоцитов становятся зрелыми и способны участвовать в иммунном ответе.

13) В слюнных железах медицинской пиявки содержится ингибитор тромбина - пептид гирудин. Почему гирудотерапию используют для профилактики тромбозов при сердечно-сосудистых заболеваниях? Опишите этапы образования фибринового тромба.

Ответ: Гирудин - Самый специфичный существующий в природе ингибитор тромбина; предотвращает сверты-вание крови путем подавления действия фермента тромбина. Ингибирование активности тромбина, проявляющееся в замедлении или полном блокировании свертывания фибриногена -- не единственная функция гирудина. В его присутствии замедляется реакция активации тромбином факторов свертывания V, VIII, ХIII. Гирудин препятствует реакции высвобождения и агрегации тромбоцитов, ингибируя связывание тромбина кровяными пластинками. Гирудин вызывает диссоциацию комплекса тромбина со специфическими белками - рецепторами на тромбоцитах, так как у тромбина сродство к гирудину выше, чем к высокоаффинным рецепторам на тромбоцитах.

Фазы: 1) Фаза активации - протромбин под дейсвтием тромбокиназы и ионов Са превращается в тромбин. 2) Фаза коагуляции - фибриноген под действием тромбина превращается в фибрин. 3) Фаза ретракции -- образование плотного фибринового сгустка ( фибрин из растворимой формы переходит в нерастворимую)

14) Для профилактики тромбозов после инфаркта миокарда врач назначил пациентке препарат варфарин и рекомендовал диету, исключающую на время лечения продукты, богатые витамином К. Обоснуйте рекомендации врача. Укажите кофермент, образующийся из витамина К, объясните значение посттрансляционной модификации сериновых протеаз, в которой участвует этот кофермент, опишите роль протеаз в мембранных ферментных комплексах внешнего пути свертывания крови.

Ответ: Варфарин - препарат, который ингибирует витамин К редуктазу ( это фермент с помощью которого Витамин К не активный становится активным (нафтахинон -> дигидронафтохинон - кофермент, образующийся из витамина К)) Если пациент употребляет данный препарат и исключает продукты богатные витамином К, то в обоих случаях у него низкое содержание дигидронафтохинона. Роль его: превращение глутамильного остатка в гамма-карбоксиглутамильный, последний нужен для образования центов связывания Са на факторах свёртывания II, VII, IX,X,протеина С, а Са нужен для их активации.

Активированный протеин С - сериновая протеаза, функция которой направлена на инактивацию факторов Va и VIIIa, важный регулятор активности тромбина на поверхности эндотелия. Протеин С активируется при взаимодействии тромбина с тромбомодулином. Эта связь ускоряет образование тромбина в форму активированного протеина С. Активность протеина С усиливается его кофактором - протеином S. Активированный протеин С протеолитически инактивирует факторы Va и VIIIa в присутствии протеина S, фосфолипида (поверхность эндотелия) и кальция, ингибируя дальнейшую активацию тромбина.

15) Для лечения тромбозов используют инъекции гепарина. Объясните механизм действия гепарина.

Ответ: Считается, что гепарин реализует свою антикоагулянтную активность через активацию антитромбина III. Гепарин, обладая большим суммарным отрицательным зарядом, связывается со специфическими катионными участками антитромбина III, в результате конформация молекулы последней меняется и антитромбин III приобретает возможность инактивировать факторы свертывания (II, IX, X, XI, XII), калликреин, сериновые протеазы.

16) У новорожденного с наследственным дефицитом протеина С обнаружена легочная эмболия. Почему ребенок, гомозиготный по такой мутации, может погибнуть сразу после рождения, если ему не проводить заместительную терапию протеином С? Напишите схему реакций протеина С.

Ответ: Схема в устной форме: 1. Тромбин (IIa) образет комплекс с тромбомодулинов(Тм) 2. Тромбин в составе мембранного комплекса IIa-Тм-Сa2+ частичным протеолизом активирует протеин С 3. Активированный протеин С(Са) в составе мебранного комплекса Ca-S-Ca2+ (S - протеин) гидролизует пептидные связи в факторах Va u VIIIa, превращая их в неактивные пептиды. Как видно из схемы, протеинс С ингибирует факторы 5 и 8, фактор 8 нужен для активации 10 фактора, а фактор 5 для того что бы фактор 10(активный) перевёл протромбин в тромбин. Если не будет ингибиция данного процесса, то будут тромбозы и, далее, тромбоэмболы, которые могут закончится, как у данного ребёнка, летально.

17) Существует мутация гена фактора V, при которой синтезируется фактор V, резистентный к протеину С. Какими нарушениями свертывания крови страдают больные с такой мутацией? Напишите схему реакций протеина С.

Ответ: Схема в устной форме: 1. Тромбин (IIa) образет комплекс с тромбомодулинов(Тм) 2. Тромбин в составе мембранного комплекса IIa-Тм-Сa2+ частичным протеолизом активирует протеин С 3. Активированный протеин С(Са) в составе мебранного комплекса Ca-S-Ca2+ (S - протеин) гидролизует пептидные связи в факторах Va u VIIIa, превращая их в неактивные пептиды. Как видно из схемы протеин С ингибирует фактор V, а он нужен для того, чтобы фактор Xa перевёл протромбин в тромбин. Если же его не контролировать, то будут тромбозы, а далее тромбоэмболы, которые могут закончится летально.

18) Пациентке, страдающей тромбофлебитом, для профилактики тромбоза назначили лечение тканевым активатором плазминогена (ТАП). Объясните механизм действия препарата.

Ответ: ТАП нужен для превращения плазминогена в плазмин( из некативной формы в активную). Плазмин - протеолитический фермент. Основная функция плазмина - расщеплять фибрин и поддерживать сосуды в открытом состоянии. Однако плазмин разрушает многие другие субстраты, включая фибриноген, плазменные факторы V, VIII, X, IX, фактор Виллебранда и тромбоцитарные гликопротеины.

Биохимия эритроцита. Метаболизм гема

19) Лечение пациента, имеющего генетический дефект глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, лекарством, в состав которого входит парацетамол, вызвало гемолиз эритроцитов. Какое значение для метаболизма эритроцитов имеет реакция, которую катализирует этот фермент? Почему произошел гемолиз эритроцитов? Для ответа на вопрос напишите схему реакций образования и обезвреживания активных метаболитов кислорода в эритроцитах.

Ответ: Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа - фермент пентозофосфатного пути окисления глюкозы в эритроцитах. Продукт ПФП- NADPH2 и рибозо-5-фосфат. NADPH2 используется зля защиты клеток от активных форм кислорода. В эритроцитах присутствует антиоксидант - глутатион , восстановленная форма которого содержит SH-группы, участвующие в превращении перекиси водорода в молекулу воды. Реакция SH-групп глутатиона с H2O2 предохраняет цистеиновые остатки в протомерах гемоглобина от окисления активными формами кислорода , а значит обеспечивает сохранение конформации Hb и функций.

При дефекте этого фермента происходит нарушение ПФП дефицит NADPH2снижение концентрации восстановленной формы глутатиона окисление SH-групп гемоглобина

Процесс сопровождается агрегацией протомеров Hb и формирование теец Хайнца. Эритроциты теряют пластичность , необходимую для прохождение через капилляры, нарушается целостность мембраны , что приводит к гемолизу.

20) Прокомментируйте анализ крови пациента: HbA1-70%, HbA2-10%, HbF-20%. Чем отличаются указанные виды гемоглобина? Каковы возможные причины изменения соотношения указанных видов гемоглобина? Охарактеризуйте структуру и функцию гемоглобина. Как регулируется сродство гемоглобина к кислороду?

Ответ: HbA1 - 70% cнижен (норма 98%) 2б- и 2в-цепи . Это основной гемоглобин взрослых

HbA2 - 10% повышен (норма 2%)2б- и 2д-цепи

HbF - 20% , что существенно выше (норма 1-2%) 2б- и 2г-цепи, к рождению гамма-цепи замещаются на бетта-цепи

Скорее всего у пациента гипоксия, и в результате компенсаторной реакции повышается синтез HbA2 и фетального гемоглобина. Как известно ,HbF обладает большим сродством к О2 (в эмбриональном периоде это позволяет сравнительно малому объему крови плода выполнять свои функции)

Также повышение фетального гемоглобина может говорить о возврате к эмбриональному периоду, то есть возможно появление молодых незрелых клеток, это может привести к лейкозу.

21) Почему у больных сахарным диабетом повышен уровень фетального гемоглобина и 2,3-дифосфоглицерата в эритроцитах? Охарактеризуйте структуру гемоглобина и особенности строения HbF? Как образуется 2,3-дифосфоглицерат в эритроцитах?

Ответ: Гемоглобин - это белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субединицы. соединенных гидрофобными, ионными, водородными связями по принципу комплементарности. Протомеры представлены различными типами полипептидных цепей: б, в ,г , д В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов HbF - фетальный гемоглобин, (2б- и 2г-цепи) у эмбриона с 3месяцев. После рождения фетальный гемоглобин замещается на HbA вследствие снижения продукции гамма-цепей глобина и постепенное повышение синтеза бетта-цепей. белок плазма кровь иммуноглобулин

Фетальный гемоглобин по сравнению с гемоглобином взрослого обладает более высоким сродством к кислороду, т.к. фетальный гемоглобин связывает 2,3-дифосфоглицерат труднее, чем НвА. 2,3-дифосфоглицерат синтезируется из промежуточного продукта гликолиза - 1,3-дифосфоглицерата. 2,3- ДФГ - снижает сродство гемоглобина к кислороду и увеличивает отдачу его в ткани. Фетальный гемоглобин и 2,3-дифосфоглицерат компенсаторно повышаются при гипоксии. А как известно при СД гипоксия клеток, т.е глюкозы в крови много (гипергликемия) а в клетки она не поступает , поэтому и гипоксия.

22) В эритроцитах плода преобладает гемоглобин F (б2 г2), который по своей структуре отличается от гемоглобина А (б2 в2), содержащегося в эритроцитах матери. Какое физиологическое значение имеет этот факт? Охарактеризуйте структуру и функции гемоглобина.

Ответ: Структура HbA и HbF отличается , и это объясняет большое сродство HbF к кислороду, и это позволяет сравнительно малому объёму крови плода выполнять кислородоснабжающие функции более эффективно. Однако гемоглобин F обладает меньшей стойкостью к разрушению и меньшей стабильностью в физиологически широком интервале pH и температур.

Структура гемоглобина :Нb состоит из 4-х гемсодержащих белковых субъединиц (протомеров) соединенных гидрофобными, ионными, водородными связями по принципу комплементарности

Функции Hb: 1 Перенос кислорода от легких к тканям;

2. Перенос углекислого газа и протонов от тканей к легким;

3. Регулирует КОС крови.

23) Некоторые мутации генов, кодирующих синтез белковых субъединиц гемоглобина, оказывают влияние на А1, А2 и F гемоглобины, тогда как другие - только на один из них. Почему? Ответ поясните. Охарактеризуйте структуру и функции гемоглобина.

Ответ: HbF=2 альфа и 2 гамма цепи. HbA1=2альфа и 2 бетта цепи. HbA2= 2 альфа и 2 дельта цепи. Если мутация произошла в генах кодирующих альфа цепи то пострадают все виды, а если бетта, гамма и дельта, то один из них.

24) Известно, что переливание донорской крови со сниженной концентрацией 2,3-дифосфоглицерата может привести к гибели больного. Объясните, почему? Как образуется 2,3-дифосфоглицерат?

Ответ: 2,3 ДФГ - снижает сродство гемоглобина к кислороду и увеличивает отдачу его в ткани. Образуется из 1,3-ДФГ -промежуточного продукта гликолиза

Если 2,3 -ДФГ мало - снижается отдача кислорода, что приводит к гипоксии и смерти

25) Авитаминоз В6 сопровождается уменьшением размера эритроцитов, снижением интенсивности их окраски и приводит к гипоксии тканей. Объясните роль витамина в метаболизме эритроцитов.

Ответ: Пиридоксальфосфат (активная форма витВ6) является коферментом аминолевулинатсинтазы в реакции синтеза гема, а именно в 1-ой реакции (из сукцинил-КоА и глицина синтезируется аминолевуленовая к-та)

При дефиците В6 нарушается синтез гема , а следовательно и гемоглобина.

Интенсивность окраски как раз таки определяется насыщением эритроцита О2, при нарушении синтеза гемоглобина снижается интенсивность окраски и наблюдается гипоксия, т.к гемоглобин отвечает за отдачу кислорода тканям

26) Врач обратил внимание на то, что у больного, длительно принимавшего витамин С и нестероидный противовоспалительный препарат вольтарен, моча приобрела красный цвет, а пребывание на солнце вызвало воспаление кожи. Какова причина этих осложнений? Какое лекарство следует отменить у этого больного? Назовите заболевание, симптомы которого проявились как побочное действие лекарства. Укажите вещества, накопление которых в тканях больного вызывало фотосенсибилизацию. Перечислите известные вам причины нарушения синтеза гема.

Ответ: У больного порфирия. Порфирию может вызвать прием лекарственных препаратов, являющихся индукторами синтеза 5-аминолевулинатсинтазы. А это такие препараты как вольтарен, сульфаниламиды, барбитураты и.т.д. Повышенная концентрация 5-аминолевуленатсинтазы по механизму отрицательной обратной связи тормозит синтез гема. Заболевания сопровождаются накоплением в клетках промежуточных метаболитов синтеза гема порфириногенов, которые оказывают токсическое действие на нервную систему и вызывают нейропсихические симптомы. Порфириногены на свету превращаются в порфирины, которые при взаимодействии с кислородом образуют активные радикалы, повреждающие клетки кожи- воспаление кожи на солнце

Порфириногены на свету не ферментативно превращаются в порфирины, которые в УФ - лучах дают интенсивную красную окраску мочи

Нарушения синтеза гема - Порфирии

1) Наследственные - дефект генов ферментов, участвующих в синтезе гема

2) Приобретенные - ингибирование ферментов синтеза гема токсическими веществами

Бывают ещё порфирии эритропоэтические, печеночные, смешанные

27) У больного с генетическим дефектом пируваткиназы наблюдается желтуха. Каким типом желтухи страдает больной? Объясните, почему. Какие изменения в биохимическом анализе крови, мочи и кала можно обнаружить?

Ответ: Пируваткиназа- фермент заключительного этапа гликолиза, в рез-те образуется из фосфоенолприувата АТФ и пируват. Дефицит активности пируваткиназы может привести к снижению в эритроцитах этих метаболитов и накоплению промежуточных продуктов гликолиза, которые образуются на предшествующих этапах. Поэтому содержание конечных продуктов гликолиза - пирувата и лактата, снижается. Недостаток АТФ сопровождается нарушением функции АТФ-азного насоса эритроцита и потерей ионов калия. Снижение одновалентных ионов в эритроците приводит к дегидратации и сморщиванию клетки, что затрудняет оксигенацию и отдачу кислорода гемоглобином. Недостаток АТФ может спровоцировать гемолиз эритроцитов. Поэтому у больного гемолитическая желтуха

Изменения в биохимическом анализе крови: непрямой билирубин резко повышен, стеркобилин и уробилин резко повышены, поэтому кал и моча пациента интенсивно окрашены, билирубин мочи не изменен.

28) У больного с генетическим дефектом белка плазматической мембраны эритроцитов появилась желтушность склер, слизистых оболочек и кожи. В крови пациента повышена концентрация непрямого билирубина, кал интенсивно окрашен, в моче билирубин отсутствует. Каким видом желтухи страдает больной?

Ответ: По результатам анализов можно сделать вывод , что у больного гемолитическая желтуха или надпеченочная, причина которой является внутрисосудистый гемолиз, как раз таки у эритроцитов дефект белка плазматической мембраны, что является причиной гемолиза

29) У больного с анемией уровень гемоглобина 85 г/л, общий билирубин 29 мкМ/л, гембилирубин 23 мкМ/л, снижено количество гаптоглобина. Через несколько дней у больного повысилась температура, появился кашель и влажные хрипы в легких, в связи с чем врач назначил ему сульфаниламиды. Через сутки появились признаки поражения ЦНС. Каковы причины нарушений биохимических показателей крови? Чем вызвано поражение ЦНС после приема сульфаниламидов?

Ответ: Уровень гемоглобина снижен - 85г/л (норма 130-140), общий билирубин повышен- 29 (норма 4,2-20,5мкМоль/л) - гипербилирубинемия ; гембилирубин повышен- 23( норма 3,2-15,4) Это может быть, например, при нетяжелом гемолизе при наследственных гемолитических анемиях. Прием сульфаниламидов привел к нарушению нормального транспорта альбуминами гембилирубина ( альбумины переносят гембилирубин в печень для конъюгирования с глюкуроновой кислотой). Произошла конкуренция между сульфанимамидами и билирубином, и как следствие проникновение гембилирубина в головной мозг, а как известно гембилирубин токсичен для нейронов поражение ЦНС

30) В инфекционное отделение больницы поступил пациент с жалобами на слабость. повышенную температуру (38,5 ?С) и с выраженной желтушной окраской кожи и слизистых оболочек. Концентрация прямого и непрямого билирубина в крови повышены, в моче присутствует прямой билирубин, содержание уробилина в моче и стеркобилина в кале снижено. Каким типом желтухи страдает пациент? Объясните, почему.

Ответ: У пациента паренхиматозная (печеночная) желтуха. Такой тип желтухи сопровождает разные формы гепатита. В этом случае снижается способность гепатоцитов захватывать билирубин из крови и экскретировать его в кишечник, поэтому в крови повышается концентрация прямого и непрямого билирубина , а в моче и кале снижается содержание конечных продуктов распада гема. Поскольку концентрация прямого билирубина в крови превышает почечный порог, он появляется в моче, окрашивая её в коричневый цвет.

31) У больного желтуха, уровень общего билирубина 76 мкмоль/л, активность АЛТ 280 ед/л (норма 5-30 ед/л), АСТ 170 ед/л (норма 8-40 ед/л). Определите тип желтухи. Как изменится содержание непрямого билирубина в крови, уробилина и билирубина в моче и стеркобилина в кале?

Ответ: Общий билирубин резко повышен (норма 4,2-20,5мкМоль/л) резко увеличены АЛТ и АСТ , коэффициент Де-Ритиса АСТ/АЛТ = 170/280=о,6 (меньше 1,3) это говорит о том, что у пациента болезнь печени, паренхиматозная желтуха (см. выше)

Непрямой билирубин повышен, появляется в моче(т.к превышает почечный порог)

Билирубин мочи повышен, но незначительно

Уробилин и стеркобилин снижены, поэтому кал больного светлый

32) У ребенка 2-х месяцев желтуха, увеличение печени, сахар крови глюкозо-оксидазным методом - 3 ммоль/л, в моче желчные пигменты, проба Ниландера положительная, белок в моче отсутствует. Каковы возможные причины указанных нарушений?

Ответ: Положительная проба Ниландера на фоне низкого уровня глюкозы(3 ммоль/л) свидетельствует о присутствии в моче не глюкозы, а других сахаров, например фруктозы или галактозы)

При галактоземии наблюдается снижение уровня глюкозы в крови, т.к галактоза молока не превращается в глюкозу. Избыток галактозы превращается спирт галактиол, который обладает токсическим действием и вызывает желтуху и повреждение нервной ткани

33) У пациента с желтухой в крови значительно повышена активность ГГТП и ЩФ, отмечается повышение активности АЛТ и АСТ. Определите тип желтухи. Как изменится содержание прямого и непрямого билирубина в крови, уробилина и билирубина в моче, стеркобилина в кале?

Ответ: Обтурационная желтуха. Повышение активности ГГТП и ЩФ, АЛТ и АСТ наблюдается при заболеваниях печени и желчевыводящей системы. Щелочная фосфатаза располагается в мембране клеток канальцев желчных ходов, при повреждении желчных ходов щелочная фосфатаза выходит в кровь, ГГТП тоже является мембранным ферментом, повышение активности наблюдается при повреждении мембран клеток.

Механическая (подпеченочная или обтурационная ) желтуха - результат нарушения секреции желчи, вызванной закупоркой желчных протоков , например камнями.

Кровь: резкое увеличение холебилирубина,, увеличение гембилирубина,

Кал: снижение стеркобилина (обесцвечен),

Моча: появление холебилирубина

34) Анализ крови трех больных с желтушностью склер, слизистых оболочек и кожи:

Определите тип желтухи у каждого из больных и объясните свое решение.

Ответ: Пациент А: обтурационная желтуха, т.к резко повышен прямой(холе-) билирубин, гембилирубин в норме.

Причина: нарушение секреции желчи, вследствие закупорки желчных протоков

Пациент Б: паренхиматозная желтуха, т.к повышен и гем- и холебилирубин

Причина: заболевания печени(разные формы гепатитов) снижается способность гепатоцитов захватывать и экскретировать билирубин в кишечник

Пациент В: гемолитическая желтуха, т.к резко повышен непрямой (гем-)билирубин

Причина: усиленный внутрисосудистый гемолиз эритроцитов( при генетических дефектах ферментов: глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, пируваткиназы; белков плазматической мембраны; при отравлении сильными окислителями, переливании несовместимых групп крови)

35) Двум новорожденным, у которых была обнаружена желтуха, врач рекомендовал фототерапию. У одного ребенка состояние улучшилось, и симптомы желтухи исчезли. Второму ребенку облучение сине-зеленым светом не помогло, поэтому ему назначили фенобарбитал - индуктор синтеза глюкуронилтрансферазы. Однако и такое лечение оказалось неэффективным. У ребенка вследствие дегенеративных изменений нервных клеток появились признаки энцефалопатии. Назовите причины желтухи у каждого из новорожденных. Обоснуйте рекомендации врача и объясните результаты лечения.

Ответ: У первого ребенка, которому помогла фототерапия была физиологическая желтуха.

Причина физиологической желтухи - недостаточная активность УДФ-глюкуронилтрансферазы, в связи с повышенным распадом фетального гемоглобина.Фототерапия заключается вот в чём: Под воздействием света билирубин превращается в нетоксичные производные, основное из которых носит название «люмирубин». У него другой путь выведения, и через 12 часов он выходит из организма с калом и мочой.

У второго ребёнка - патологическая желтуха (гемолитическая болезнь новорожденного)

Причины: Несовместимость крови матери и плода по группе или по резус-фактору. Накопление гембилирубина в подкожном жире > желтушность кожи.

Накопление гембилирубина в сером веществе мозга и ядрах ствола > развитие «ядерной желтухи»

Фенобарбитал скорее всего вызвал развитие транспортной болезни, т.е произошла конкуренция между фенобарбиталом и гембилирубином за свзывание с альбуминами. Поэтому гембилирубин проник в головной мозг, а так как он является токсичным для нейронов, вызвал энцефалопатию

36) Почему желтухи, протекающие на фоне гипопротеинемии, обычно сопровождаются более тяжелыми формами поражения ЦНС по сравнению с желтухами, протекающими на фоне нормопротеинемии? Каков механизм токсичного действия билирубина?

Ответ: Гипопротеинемия это в первую очередь снижение фракции альбуминов. Именно альбумины переносят токсичный гембилирубин, образовавшийся при распаде гемоглобина, в печень для конъюгирования с глюкуроновой кислотой. Если альбуминов мало, а гембилирубин токсичен для нейронов , поэтому проникая в головной мозг сопровождается тяжелыми формами поражения ЦНС.

Размещено на Allbest.ru