Биохимия движений

Размещено на http://www.allbest.ru/

Институт Последипломного Образования Самарского Государственного Медицинского Университета Кафедра медицинской реабилитации, спортивной медицины, физиотерапии и курортологии

Реферат

на тему: Биохимия движений

Чернуха Р.С.

г. Самара 2016

Содержание

1. Основы лечебной физической культуры

2. Типы мышц и мышечных волокон

3. Типы мышечных волокон

4. Структурная организация мышечных волокон

5. Химический состав мышечной ткани

6. Структурные и биохимические изменения в мышцах при сокращении и расслаблении

7. Молекулярный механизм мышечного сокращения

Используемая литература

1. Основы лечебной физической культуры

мышечный сокращение лечебный физический

Лечебная физкультура -- метод лечения, использующий средства физической культуры с лечебно-профилактической целью для восстановления здоровья и трудоспособности больного, предупреждения осложнений и последствий патологического процесса.

ЛФК является не только лечебно-профилактическим, но и лечебно-воспитательным процессом, поскольку формирует у больного сознательное отношение к занятиям физическими упражнениями, прививает ему гигиенические навыки, предусматривает участие его в регулировании не только общего режима жизни, но и «режима движений», воспитывает правильное отношение к закаливанию организма естественными факторами природы.

Объектом воздействия ЛФК является больной со всеми особенностями функционального состояния его организма. Этим определяется различие применяемых средств, формы методов в практике ЛФК.

ЛФК -- естественно-биологический метод, в основе которого лежит обращение к главной биологической функции организма -- мышечному движению. Движение стимулирует процессы роста, развития и формирования организма, способствует становлению и совершенствованию высшей психической и эмоциональной сферы, активирует деятельность жизненно важных органов и систем, поддерживает и развивает их, способствует повышению общего тонуса.

ЛФК -- метод неспецифической терапии, в котором физические упражнения выполняют роль неспецифических раздражителей. В связи с активацией нейрогуморальных механизмов регуляции физиологических функций ЛФК оказывает системное воздействие на организм больного. Вместе с тем различные физические упражнения избирательно влияют на функции организма, что необходимо иметь в виду при анализе патологических проявлений в отдельных системах и органах.

ЛФК -- метод патогенетической терапии. Систематическое применение физических упражнений влияет на реактивность организма, изменяя ее общие и местные проявления.

ЛФК -- метод активной функциональной терапии. Регулярная дозированная тренировка стимулирует и приспосабливает отдельные системы и весь организм больного к возрастающим физическим нагрузкам, в конечном итоге приводя к развитию функциональной адаптации больного.

ЛФК--метод поддерживающей терапии. Применяется обычно на завершающих этапах медицинской реабилитации, а также в пожилом возрасте.

ЛФК-- метод восстановительной терапии. При осуществлении комплексного лечения больных ЛФК успешно сочетают с медикаментозной терапией и с различными физическими методами лечения.

Одной из характерных особенностей ЛФК является процесс дозированной тренировки больных физическими упражнениями, пронизывающей весь ход лечения и способствующей терапевтическому эффекту. В ЛФК различают общую и специальную тренировку. Общая тренировка способствует оздоровлению, укреплению и развитию организма больного; она использует самые разнообразные виды общеукрепляющих и развивающих физических упражнений.

Специальная тренировка ставит цель развития функций, нарушенных в связи с заболеванием или травмой. При этом используют различные виды физических упражнений, непосредственно воздействующие на область травмы или корригирующие функциональные расстройства. Физические упражнения оказывают на организм тонизирующее (стимулирующее), трофическое, компенсаторное и нормализующее действие.

2. Типы мышц и мышечных волокон

В организме человека существует три типа мышц: скелетные, сердечные (миокард) и гладкие. Различаются они морфологическими, биохимическими и функциональными особенностями, а также путями развития. При микроскопическом исследовании в скелетных и сердечной мышцах обнаруживается исчерченность, поэтому их называют поперечно-полосатыми мышцами. В гладких мышцах такая исчерченность отсутствует. Функционально сердечная мышца отличается от скелетных мышц и занимает промежуточное положение между гладкими и скелетными мышцами. Сердечная мышца сокращается ритмично с последовательно изменяющимися циклами сокращения (систола) и расслабления (диастола) независимо от воли человека, т. е. непроизвольно. Ее сокращение регулируется гормонами, например катехоламинами.

Сокращение гладких мышц инициируется нервными импульсами, некоторыми гормонами и не зависит от воли человека, так как их тонус не контролируется нашим сознанием. Гладкие мышцы включают мышцы внутренних органов, системы пищеварения, стенок кровеносных сосудов, а также кожи и матки, обеспечивая их сокращение и расслабление. Скелетные мышцы прикреплены в основном к костям, что и обусловило их название. Сокращение скелетных мышц инициируется нервными импульсами и подчиняется сознательному контролю, т. е. осуществляется произвольно. Для понимания биохимии мышечной деятельности наибольший интерес представляет функционирование скелетных мышц. Каждая мышца состоит из пучка мышечных волокон, которые содержат многочисленные сократительные нити -- миофибриллы. Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух типов - толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин, а тонких - актин. Миозиновые и актиновые нити - главный компонент всех сократительных систем в организме. К мышечному волокну подходят окончания двигательных нервов, а также множество кровеносных сосудов. Двигательный нерв, или мотонейрон имеет разветвленные аксоны и может иннервировать несколько мышечных волокон, которые вместе представляют функциональную единицу мышцы, называемую нейромоторной, или двигательной единицей. Такая единица работает как единое целое, т. е. сокращаются все входящие в нее мышечные волокна. Отдельная мышца состоит из многих двигательных единиц, которые могут не одновременно подключаться к мышечному сокращению.

Сила и скорость сокращения мышцы зависит от количества участвующих в сокращении двигательных единиц, а также от частоты нервных импульсов. Мышечные клетки не способны к делению, поэтому разрушенные мышечные волокна не могут восстановиться простым удвоением. В случае повреждения, что наблюдается при напряженной мышечной деятельности, самовозобновление мышечного волокна происходит из маленькой клетки -- сателлита, которая находится в неактивном состоянии в тесном контакте со зрелыми мышечными волокнами. При нарушении структуры мышечного волокна она активируется и начинает пролиферировать, что приводит к образованию нового мышечного волокна. В мышце количество мышечных волокон может достигать нескольких тысяч. У разных людей в одних и тех же мышцах может быть различное количество волокон, что влияет на их силовые способности, процессы адаптации к мышечной работе. Чем больше в мышцах волокон, тем большая возможность проявления максимальной силы мышц.

3. Типы мышечных волокон

В скелетных мышцах различают несколько типов мышечных волокон, отличающихся сократительными и метаболическими свойствами. К основным типам волокон относятся медленносокращающиеся ( МС), или красные и быстросокращающиеся (БС), или белые. Медленносокращающиеся и быстросокращающиеся волокна имеют разную скорость возбуждения, сокращения и утомления. Так, скорость сокращения МС-волокон составляет более 110 мс, а БС-волокон -- 50 мс. Отдельные типы волокон отличаются также механизмами энергообразования. Медленносокращающиеся волокна, которые имеют малую скорость сокращения, располагают большим количеством митохондрий, ферментов биологического окисления углеводов и жиров, белка миоглобина, который запасает кислород, а также большой сетью капилляров, обеспечивающих достаточное поступление кислорода в мышцы, и большими запасами гликогена. Все это свидетельствует о том, что в МС-волокнах преобладают аэробные механизмы энергообразования, которые обеспечивают выполнение длительной работы на выносливость.

Мотонейрон, иннервирующий МС-волокна, имеет небольшое тело клетки и управляет относительно небольшим количеством мышечных волокон (10--180). Быстросокращающиеся мышечные волокна характеризуются большим количеством миофибрилл, высокой АТФ-азной активностью миозина и ферментов гликолиза, наличием значительных запасов гликогена. Они имеют слаборазвитую капиллярную сеть и небольшое количество кислородсвязывающего белка -- миоглобина. В связи с этим ресинтез АТФ в таких типах волокон осуществляется за счет анаэробных механизмов энергообразования -- креатинфосфатной реакции и гликолиза.

Наличие указанных выше биохимических особенностей обеспечивает высокую скорость сокращения и быстрое утомление этого типа мышечных волокон. БС-волокна приспособлены к скоростной интенсивной работе относительно небольшой продолжительности. Их мотонейроны имеют большое тело клеток и сильно разветвленные аксоны, поэтому иннервируют от 300 до 800 мышечных волокон. Среди БС-волокон различают два подтипа: БСа, или тип IIа и БСб, или тип IIб. Они отличаются в основном механизмами энергообразования. БСа-волокна имеют высокую анаэробную гликолитическую и аэробную способность ресинтеза АТФ. Их еще называют "быстрые окислительногликолитические волокна". Используются они при интенсивной работе на выносливость, например при беге на 1000 м или плавании на 400 м. БСб-волокна имеют только высокие анаэробные способности ресинтеза АТФ, поэтому подключаются главным образом к кратковременной мышечной деятельности взрывного характера, например при беге на 100 м или плавании на 50 м. Последовательность включения мышечных волокон в работу регулируется нервной системой и зависит от интенсивности нагрузок.

При физической работе небольшой интенсивности -- около 20--25 % уровня максимальной силы мышечных сокращений -- в работу вовлекаются в основном МС-волокна. При более интенсивной работе -- 25--40 % уровня максимальной силы сокращений -- включаются БС-волокна типа "а". Если интенсивность работы превышает 40 % максимальной, вовлекаются БС-волокна типа "б". Однако даже при максимальной интенсивности в работу вовлекаются не все имеющиеся волокна: у нетренированных людей -- не более 55--65 % имеющихся мышечных волокон, у высокотренированных спортсменов силовых видов спорта в работу могут вовлекаться 80--90 % двигательных единиц.

Подключение мышечных волокон к работе зависит от силы стимуляции мотонейроном. Минимальная величина стимуляции, при которой волокно сокращается максимально, называется порогом возбуждения (раздражения). Минимальный порог возбуждения имеют МС-волокна (10--15 Гц); у БС-волокон порог возбуждения в 2 раза выше, чем у МС-волокон. Все типы мышц вовлекаются в работу при высокой частоте раздражения -- около 45--55 Гц. Это важно учитывать при построении методики силовой подготовки спортсменов. Количество МС- и БС-волокон в мышцах человека в среднем составляет 55 и 45 % соответственно. Среди БС-волокон большее количество составляют БСа (30--35 %), меньшее -- БСб (-10--15 %). У сильнейших бегунов на длинные дистанции в икроножных мышцах ног содержится более 80 % МС-волокон, а у спринтеров -- всего 23 %. Существует тесная корреляция между содержанием БС-волокон и скоростными способностями мышц. Количество отдельных типов мышечных волокон генетически закреплено, поэтому плохо поддается изменению при тренировке. Однако при специфической тренировке их объем значительно увеличивается. Экспериментальные данные последних лет свидетельствуют о возможности изменения количества типов волокон при длительных тренировках: превращение волокон БСа в БСб или в МС.

4. Структурная организация мышечных волокон

Морфологическое строение мышечной клетки во многом подобно строению клеток других тканей. Однако в связи с выполнением специфической сократительной функции она имеет некоторые особенности. Мышечная клетка окружена электровозбудимой поверхностной мембраной -- сарколеммой. На сарколемме находятся места контакта с окончаниями двигательных нервов -- синапсы (нервно-мышечные соединения). Сарколемма обладает избирательной проницаемостью для различных веществ и имеет транспортные системы, с помощью которых поддерживается разная концентрация ионов Na+ и К+, а также СL- внутри клетки и в межклеточной жидкости, что приводит к возникновению на ее поверхности мембранного потенциала. Образование мембранного потенциала действия под влиянием нервного импульса -- необходимое условие возникновения возбуждения мышечного волокна. Внутреннее пространство мышечного волокна заполнено внутриклеточной жидкостью -- саркоплазмой. Около 80 % объема волокна занимают длинные сократительные нити -- миофибриллы.

Миофибриллы -- это сократительные элементы мышечного волокна количество которых может достигать нескольких тысяч. Под микроскопов миофибриллы имеют поперечную исчерченность в виде повторяющихся темных и светлых участков или дисков (рис. 1). Темные участки, илг А-диски в центре имеют более светлую Н-зону, посредине которой проходит темная М-линия. Светлые участки, или I-диски в центре пересекаются узкой Z-линией (Z-мембраной).

Рис.1

Участок миофибриллы между двумя Z-мембранами называется саркомером. Это наименьшая сократительная единица мышцы. Саркомеры следуют друг за другом вдоль миофибриллы, повторяясь через каждые 1500--2300 нм. В миофибрилле может находиться несколько сотен саркомеров. От их длины и количества в миофибрилле зависят скорость и сила сокращения мышцы. Толстые нити находятся в А-дисках и состоят из белка миозина. Тонкие нити находятся в I-дисках и содержат белки актин, тропомиозин и тропонин. При сокращении мышцы длина толстых и тонких нитей не изменяется, а укорачивается расстояние между Z-мембранами в саркомерах. Следовательно, изменение длины мышцы является результатом скольжения толстых и тонких нитей относительно друг друга, сопровождающегося изменением степени взаимного перекрывания толстых и тонких нитей. Напряжение, развивающееся при сокращении мышцы, пропорционально степени перекрывания толстых и тонких нитей, а также числу образованных поперечных мостиков. Саркомеры при максимальном сокращении мышцы укорачиваются на 20--50 %, при пассивном растягивании могут удлиняться до 120 % нормальной длины. Для мышечного волокна характерно наличие сети поперечных трубчатых выпячиваний сарколеммы -- T-систем, которые проходят между миофибриллами и саркоплазматическим ретикулумом и обеспечивают быструю передачу нервных импульсов в глубь волокна к сократительным элементам мышцы.

Саркоплазматический ретикулум -- это внутриклеточная мембранная система взаимосвязанных уплощенных пузырьков и канальцев (цистерн), которая окружает саркомеры миофибрилл. На внутренней его мембране расположены белки, способные связывать ионы кальция. Основная функция саркоплазматического ретикулума заключается в регуляции содержания ионов кальция в пространстве между актином и миозином. Под воздействием нервного импульса саркоплазматический ретикулум выбрасывает ионы Са2+, а после прекращения его воздействия снова поглощает Са2+ На мембране саркоплазматического ретикулума расположены также рибосомы, на которых происходит биосинтез белков. Одним из важнейших органоидов мышечного волокна являются митохондрии. Они располагаются вдоль миофибрилл, тесно соприкасаясь с ретикулумом. Митохондрии выполняют функции "энергетических станций" мышечного волокна, так как в них образуется АТФ -- энергия для мышечного сокращения. Количество митохондрий в тренированных мышцах по сравнению с нетренированными увеличивается.

5. Химический состав мышечной ткани

В мышечной ткани человека содержится 72--80 % воды и 20--28 % сухого остатка от массы мышцы. Вода входит в состав большинства клеточных структур и служит растворителем для многих веществ. Большую часть сухого остатка образуют белки и другие органические соединения.

Основные белки мышц

Среди белков мышечной ткани выделяют три основные группы: саркоплазматические белки, на долю которых приходится около 35 %, миофибриллярные белки, составляющие около 45 %, и белки стромы, количество которых достигает 20 %.

Саркоплазматические белки растворимы в воде и слабых солевых растворах. Основную массу их составляют белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окислительного фосфорилирования, а также многие ферменты гликолиза, азотистого и липидного обменов, находящиеся в саркоплазме. К этой группе относится также белок миоглобин, который связывает кислород с большим сродством, чем гемоглобин, и депонирует молекулярный кислород в мышцах. В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается не выяснений.

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регупяторные белки тропомиозин, тропонин, б- и в-актинины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка -- около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру. В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500--2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы. На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами ( рис. 2).

Рис. 2

Молекула миозина содержит значительное количество глутаминовой аминокислоты и имеет большой отрицательный заряд, что усиливает связывание свободных ионов Са2+ и Мg2+. В присутствии ионов Са2+ повышается АТФ-азная активность миозина и скорость гидролиза АТФ.

Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, используется для изменения конформации белка миозина и генерации напряжения между толстыми и тонкими нитями миозина в сокращающейся мышце. Посредством ионов Мg2+ миозин способен присоединять молекулы АТФ и АДФ, а также взаимодействовать с молекулами актина, находящимися в составе тонких нитей миофибрилл.

Рис. 3

Актин -- второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей. Известны две его формы -- глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин -- это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000 ( рис. 3).

На его долю приходится около 25 % общей массы мышечного белка. В присутствии Мg2+ актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого филамента в виде спирали, получившего название F-актин. Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион Са2+, который играет важную роль в инициировании сокращения. Кроме того, молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-актином обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АДФ остается связанной с фибриллярным актином. F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создает движущую силу процессу сокращения.

Актин способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозиновый комплекс. Молярное соотношение актина и миозина в актомиозиновом комплексе -- примерно 1:1. Нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Существенным свойством актомиозинового комплекса является диссоциация его в присутствии АТФ и Мg2+.

В состав тонких нитей наряду с актином входят и другие минорные белки -- тропомиозин, тропонины, актинины.

Тропомиозин -- это структурный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити. На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно только для поперечно-полосатых мышц.

Тропонин является регуляторным белком актиновой нити. Он состоит из трех субъединиц -- ТнТ, ТнI и ТнС. Тропонин Т(ТнТ) обеспечивает cвязывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (ТнI) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином. Тропонин С (ТнС) -- это Са2+ - связывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона Са2+ на молекулу белка и имеет молекулярную массу 17 000. В присутствии Са2+ изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов -- ТнС, ТнI и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл.

Белки мышечной стромы в скелетной мышце представлены в основном коллагеном и эластином, которые входят в состав сарколеммы и Z-линий миофибрилл. Эти белки обладают эластичностью, большой упругостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления мышцы.

Небелковые компоненты мышц

В состав сухого остатка мышц наряду с белками входят и другие вещества, среди которых выделяют азотсодержащие, безазотистые экстративные вещества и минеральные вещества.

К азотсодержащим веществам скелетных мышц относятся АТФ и продукты ее расщепления -- АДФ и АМФ, а также креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др. АТФ, содержащаяся в количестве 0,25--0,40 %, и креатинфосфат, количество которого колеблется в пределах 0,4--1,0 %, являются источниками энергии мышечного сокращения. Продукты их распада -- АДФ, АМФ и креатин -- оказывают регулирующее действие на обмен веществ в мышцах. Карнозин является дипептидом и участвует в переносе фосфатных групп, стимулирует работу ионных насосов, увеличивает амплитуду мышечного сокращения, которые снижаются при утомлении и этим способствуют восстановлению работоспособности. Карнитин участвует в переносе жирных кислот -- важных энергетических источников -- через мембраны митохондрий и тем самым способствует их окислению и энергообразованию. В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд азотсодержащих фосфолипидов: фосфатидилхолин (лецитин), фосфатидилэтаноламин (кефалин), фосфатидилсерин и др. Фосфолипиды участвуют в обменных процессах, являясь поставщиками холина и жирных кислот -- субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества -- мочевина, мочевая кислота, пуриновые основания (аденин, гуанин) -- являются промежуточными или конечными продуктами азотистого обмена и встречаются в мышцах в небольших количествах.

К безазотистым соединениям мышечной ткани относится гликоген, который находится в саркоплазме в свободном или связанном с белками состоянии и используется в мышцах как основной энергетический субстрат при напряженной работе. Количество его в зависимости от пищевого рациона питания и степени тренированности колеблется от 0,3 до 3,0 % общей массы мышц. При тренировке увеличивается главным образом количество свободного гликогена. В мышце содержится ряд промежуточных продуктов обмена углеводов -- гексозофосфаты, пировиноградная и молочная кислоты.

Из липидов в мышечной ткани обнаруживаются триглицериды в виде капелек жира, а также холестерин.

Минеральные вещества составляют 1--1,5% общей массы мышцы. Состав их разнообразен. Основными катионами являются Na+, K+, Мg2+, Са2+. Катионы К+ сосредоточены в основном внутри мышечных волокон, а Na+ -- преимущественно в межклеточной жидкости. Они участвуют в процессах возбуждения мышц, запуске их сокращения. Среди анионов преобладают Сl-, Н2РO4-, SO42-, НСО3-.

В мышечной ткани содержится ряд микроэлементов: кобальт, железо, никель, бор, цинк и др. Они являются либо структурными компонентами сложных белковых молекул, либо активаторами ферментов. Все минеральные вещества играют важную роль в регуляции различных биохимических процессов в мышцах.

6. Структурные и биохимические изменения в мышцах при сокращении и расслаблении

В расслабленной мышце актиновые нити входят в пространство между миозиновыми нитями по краям дисков А, но не контактируют с ними. Центры АТФ-азной активности, находящиеся на головках миозина, присоединяют к себе АТФ, но не расщепляют ее. Для активации АТФ-азы миозина необходимо присутствие ионов Са2+. В саркоплазме покоящейся мышцы концентрация свободных ионов Са2+ очень низкая, так как они находятся в связанном состоянии в пузырьках саркоплазматического ретикулума. АТФ не позволяет контактировать миозиновым нитям с актиновыми. В этом случае АТФ действует как пластифицирующий агент, препятствующий образованию поперечных спаек между актином и миозином. Кроме того, в отсутствие ионов Са2+ молекулы тропонина, расположенные между двумя скрученными полипептидными цепями актина в составе тонких нитей, также блокируют активные центры взаимодействия актина с миозином. Такой двойной ингибирующий эффект препятствует образованию поперечных спаек между толстыми и тонкими нитями в миофибриллах, предохраняет покоящуюся мышцу от бесполезных затрат АТФ и обусловливает упругость (эластичность) в этом состоянии.

Сокращение запускается нервным импульсом. При этом в синапсе -- месте контакта нервного окончания с сарколеммой выделяется нейропередатчик ацетилхолин. Ацетилхолин вызывает возбуждение сарколеммы, сопровождающееся деполяризацией мембраны и образованием на ее поверхности потенциала действия. Потенциал действия распространяется в глубь волокна через Т-системы, которые контактируют с мембранами саркоплазматического ретикулума. Возбуждение достигает мембранных образований саркоплазматического ретикулума и способствует выходу ионов Са2+ из пузырьков ретикулума в саркоплазму. Повышение концентрации свободных ионов Са2+ в области миозиновых нитей активирует АТФ-азные центры в головках миозина. Происходит расщепление АТФ, но продукты этой реакции -- АДФ и Фн -- остаются на молекуле миозина. В таком состоянии миозиновые головки уже способны взаимодействовать с актином, однако центр их взаимодействия блокирован тропонином. В снятии блока и освобождении актиновых центров на поверхности актиновых нитей также участвуют ионы Са2+, которые связываются с тропонином и снимают блок. Между головками миозина и активными центрами актина образуются поперечные спайки в виде актомиозинового комплекса. Образование актомиозиновых комплексов стимулирует отщепление АДФ и Фн от головок миозиновых молекул, а выделяющаяся при этом энергия используется для конформационных изменений сократительных белков.

Головки миозиновых молекул изгибаются, принимая стрелдвйднбё положение по отношению к оси миозиновой нити, при этом между толстыми и тонкими нитями развивается напряжение, сдвигающее тонкую нить по направлению к центру саркомера. Каждая спайка между актиновыми и миозиновыми нитями в процессе сокращения действует независимо от образования других спаек.

Общий процесс сокращения, проявляющийся в укорочении мышечного волокна и развитии напряжения, является результатом суммирования одновременного образования большого числа спаек по всей длине миофибрилл, вовлеченных в процесс сокращения возбужденной мышцы. Величина напряжения в сокращающейся мышце будет пропорциональна количеству поперечных спаек или площади их наложения в пределах каждого саркомера, что диктуется нервной системой. При значительном растяжении мышцы (длине саркомера более 3,65 мкм) тонкие нити полностью выходят за пределы дисков А и напряжение в мышце отсутствует. По мере вхождения тонких нитей между толстыми и увеличения площади их наложения друг на друга напряжение в мышце постепенно увеличивается, достигая максимума при длине саркомера от 2,25 до 2,00 мм. При более значительном сокращении мышцы тонкие нити перекрываются в центре дисков А и сжимаются в зоне Н, образуя полосу сокращения. Напряжение мышцы в этой стадии сокращения быстро снижается.

Процессы мышечного сокращения согласуются с теорией "скольжения" филаментов, выдвинутой английским биофизиком X. Хаксли (1968).

7. Молекулярный механизм мышечного сокращения

Последовательность биохимических и механических изменений на уровне саркомера:

? нервный импульс вызывает освобождение ионов Са2+ из пузырьков саркоплазматического ретикулума.

? свободные ионы кальция, поступая к миофибриллам, связываются с тропонином и способствуют открытию блокированных актиновых центров взаимодействия с миозином, т. е. активируют актин.

? ионы кальция активируют также АТФ-азу миозина, которая в присутствии Са2+ расщепляет комплекс Mg-АТФ2- до АДФ и Фн, что создает возможность соединения актина с головками миозина.

? процесс присоединения актина к головкам миозина сопровождается отделением продуктов АТФ-азной реакции и высвобождением химической энергии, которая преобразуется в механическую энергию напряжения актомиозиновых спаек движения (скольжения) тонких нитей к центру саркомера.

? при скольжении тонких нитей вдоль толстых степень напряжения снижается и головки миозиновых молекул легко соединяются со свободными молекулами АТФ, что приводит к разрыву актомиозиновых спаек.

? если возбуждение мышцы не прекращается, то цикл описанных выше реакций повторяется, но уже с соседним активным центром тонкой нити. При прекращении нервной стимуляции мышцы ацетилхолин быстро расщепляется ацетилхолинэстеразой и восстанавливается исходное поляризованное состояние сарколеммы. Свободные ионы Са2+ из саркоплазмы поглощаются саркоплазматическим ретикулумом обратно с участием АТФзависимого Са2+-насоса. При гидролизе одной молекулы АТФ переносятся два иона кальция.

? удаление ионов Са2+ от сократительных белков приводит к началу расслабления. При расслаблении концентрация кальция в саркоплазме снижается. Это приводит к потере активности АТФ-азы миозина. Головки миозиновых нитей связывают АТФ, но не расщепляют их. Тропонин при отсутствии кальция снова блокирует активные центры тонких нитей. Все это приводит к разрыву актомиозиновых комплексов и расхождению актиновых и миозиновых нитей. Под действием упругих сил белков стромы мышца возвращается в исходное состояние.

Таким образом, в процессе сокращения и расслабления мышц АТФ выполняет следующую роль:

• в покоящейся мышце -- препятствует соединению актиновых нитей с миозиновыми;

• в процессе сокращения мышцы -- поставляет необходимую энергию для движения тонких нитей относительно толстых, что приводит к укорочению мышцы или развитию напряжения;

• в процессе расслабления -- обеспечивает энергией активный транспорт Са2+ в ретикулум.

Для поддержания сократительной функции мышцы концентрация АТФ в ней должна находиться на постоянном уровне в пределах от 2 до 5 ммоль * кг"1. Поэтому при мышечной деятельности АТФ должна восстанавливаться со скоростью, с которой расщепляется в процессе сокращения, что осуществляется отдельными биохимическими механизмами ее ресинтеза.

Используемая литература

1. Г. Дюга, К. Пенни «Биоорганическая химия», М., 1983

2. Волков Н.И., Несен Э.Н., Осипенко А.А., Корсун С.Н «Биохимия мышечной деятельности», Монография. -- М.: Олимпийская литература, 2000

3. В.А. Епифанов «Лечебная физическая культура и спортивная медицина» Москва "Медицина" 1999

Размещено на Allbest.ru