Биохимия человека

Размещено на http://www.allbest.ru/

МИНИСТЕРСТВО СПОРТА, ТУРИЗМА И МОЛОДЕЖНОЙ ПОЛИТИКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования

«Российский государственный университет физической культуры, спорта, молодежи и туризма (ГЦОЛИФК)»

Иркутский филиал ФГБОУ ВПО «РГУФКСМиТ»

Реферат

«Биохимия человека»

Выполнил: студент 1 курса

Бурунова Анастасия

Проверил: доцент кафедры ЕН с курсом МБД, д.м.н. Тюрюмин Я.Л.

Иркутск 2017

Содержание

1. Строение мышечного волокна

2. Молекулярное строение миофибрилл

3. Роль химических составных частей миофибрилл в обеспечении сократительной функции мышц

1. Строение мышечного волокна

Мышечное сокращение в живой системе это механохимический процесс. Современная наука считает его самой совершенной формой биологической подвижности. Сокращение мышечного волокна биологические объекты «разработали» как способ перемещения в пространстве (что значительно расширило их жизненные возможности).

Мышечному сокращению предшествует фаза напряжения, которая является результатом работы, осуществляемой путем преобразования энергии химической в механическую напрямую и с хорошим КПД (30-50%). Накопление потенциальной энергии в фазе напряжения приводит мышцу в состояние возможного, но еще не реализованного сокращения.

У человека имеются два основных типа мышц: поперечнополосатые и гладкие. Поперечнополосатые мышцы или скелетные прикреплены к костям (кроме поперечнополосатых волокон сердечной мышцы, отличающихся от скелетных мышц и по составу). Гладкие мышцы поддерживают ткани внутренних органов и кожу и образуют мускулатуру стенок кровеносных сосудов, а также кишечника.

В биохимии спорта изучают скелетные мышцы, «конкретно отвечающие» за спортивный результат.

Мышца (как макро образование, принадлежащее макро объекту) состоит из отдельных мышечных волокон (микро образований). В мышце их тысячи, соответственно, мышечное усилие - величина интегральная, суммирующая сокращения множества отдельных волокон. Различают мышечные волокна трех типов: белые быстросокращающиеся, промежуточные и красные медленно сокращающиеся. Типы волокон различаются механизмом их энергетического обеспечения и управляются разными мотонейронами. Типы мышц различаются соотношением типов волокон.

Отдельное мышечное волокно - нитевидное бесклеточное образование - симпласт. На клетку симпласт «не похож»: имеет сильно вытянутую форму в длину от 0,1 до 2-3 см, в портняжной мышце до 12 см, и толщину - от 0,01 до 0,2 мм. Симпласт окружен оболочкой - сарколеммой, к поверхности которой подходят окончания нескольких двигательных нервов. Сарколемма - это двухслойная липопротеидная мембрана (толщиной 10 нм), укрепленная сетью коллагеновых волокон. При расслаблении после сокращения они возвращают симпласт в исходную форму.

На наружной поверхности сарколеммы-мембраны всегда поддерживается электрический мембранный потенциал, даже в состоянии покоя он равен 90-100 мВ. Наличие потенциала является необходимым условием для управления мышечным волокном (как аккумулятор для авто). Потенциал создается за счет активного (значит с затратами энергии - АТФ) переноса веществ через мембрану и ее избирательной проницаемости (по принципу - «кого хочу - того и впущу, или выпущу»). Поэтому внутри симпласта некоторые ионы и молекулы накапливаются в большей концентрации, чем снаружи.

Внутреннее содержимое симпласта - саркоплазма - это коллоидная белковая структура (по консистенции напоминает желе). Во взвешенном состоянии в ней находятся включения гликогена, жировые капли, в нее «встроены» различные субклеточные частицы: ядра, митохондрии, миофибриллы, рибосомы и другие.

Биохимия мышечных белков. Основной сократительный белок мышц - миозин относится к фибриллярным белкам (Молекулярная масса около 470000). Важная особенность миозина - способность образовывать комплексы с молекулами АТФ и АДФ (что позволяет «отбирать» энергию у АТФ), и с белком - актином (что дает возможность удерживать сокращение).

Молекула миозина имеет отрицательный заряд и специфически взаимодействует с ионами Са⁺⁺и Мg⁺⁺. Миозин в присутствии ионов Са⁺⁺ ускоряет гидролиз АТФ, и, таким образом, проявляет ферментативную аденозинтрифосфатную активность:

миозин-АТФ + H2O > миозин + АДФ + H₃PO₄ + работа (энергия 40 кДж/моль)

Белок миозин образован двумя одинаковыми, длинными полипептидными б-цепями, закрученными как двойная спираль, рис.7. Под действием протеолитических ферментов молекула миозина распадается на две части. Одна из ее частей способна связываться посредством спаек с актином, образуя актомиозин. Эта часть отвечает за аденозинтрифосфатазную активность, которая зависит от рН среды, оптимум - рН 6,0 - 9,5, а также концентрации КСl. Комплекс - актомиозин распадается в присутствии АТФ, но в отсутствие свободной АТФ он стабилен. Вторая часть молекулы миозина тоже состоит из двух перекрученных спиралей, за счет электростатического заряда они связывают молекулы миозина в протофибриллы.

Второй важнейший сократительный белок - актин. Он может существовать в трех формах: мономерной (глобулярной), димерной (глобулярной) и полимерной (фибриллярной). Мономерный глобулярный актин, когда его полипептидные цепи плотно уложены в компактную сферическую структуру, связан с АТФ. Расщепляя АТФ, мономеры актина - А, образуют димеры, включающие АДФ: A - АДФ - A. Полимерный фибриллярный актин - двойная спираль, состоящая из димеров.

Актин глобулярный переходит в фибриллярный в присутствии ионов К⁺, Мg⁺⁺ и в живых мышцах преобладает фибриллярный актин.

В миофибриллах содержится значительное количество белка тропомиозина, который состоит из двух - б-спиральных полипептидных цепей. В покоящихся мышцах он образует комплекс с актином и блокирует его активные центры, поскольку актин способен связываться с ионами Са⁺⁺ они и снимают эту блокаду.

На молекулярном уровне толстые и тонкие протофибриллы саркомера взаимодействуют электростатически, так как имеют особые участки - выросты и выступы, где формируется заряд. На участке А-диска толстые протофибриллы построены из пучка продольно ориентированных молекул миозина, тонкие протофибриллы располагаются радиально вокруг толстых, образуя структуру, похожую на многожильный кабель. В центральной М-полосе толстых протофибрилл миозиновые молекулы соединены своими «хвостами», а их выступающие «головы» - выросты направлены в разные стороны и расположены по правильным спиральным линиям. Фактически напротив них в спиралях фибриллярного актина на определенном расстоянии друг от друга встроены мономерные глобулы актина тоже выступающие. В каждом выступе имеется активный центр, за счет которого возможно образование спаек с миозином. Z-мембраны саркомеров (как чередующиеся постаменты) скрепляют между собой тонкие протофибриллы.

2. Молекулярное строение миофибрилл

Сократительный «механизм» внутри симпласта - миофибриллы. Это тонкие (Ш 1 - 2 мкм) мышечные нити, длинные - почти равны длине мышечного волокна. Установлено, что в симпластах нетренированных мышц миофибриллы располагаются не упорядоченно, вдоль симпласта, но с разбросом и отклонениями, а в тренированных - миофибириллы ориентированы по продольной оси и еще сгруппированы в пучки как в канатах. Миофибриллы действительно «поперечно полосатые», в них чередуются светлые и темные участки - диски. Темные диски А (анизотропные) белка содержат больше, чем светлые диски I (изотропные). Светлые диски пересечены мембранами Z (телофрагмами) и участок миофибриллы между двумя Z-мембранами называется саркомером. Каждый саркомер включает: 1) сеть поперечных трубочек, ориентированных под углом 90° к продольной оси волокна и соединяющихся с наружной поверхностью клетки; 2) саркоплазматический ретикулум, составляющий 8--10% объема клетки; 3) несколько митохондрий. Миофибрилла состоит из 1000 - 1200 саркомеров (рис.1).

Сокращение мышечного волокна в целом складывается из сокращений единичных саркомеров. Сокращаясь каждый отдельно, саркомеры все вместе создают интегральное усилие и выполняют механическую работу по сокращению мышцы.

Длина саркомера меняется от 1,8 мкм в покое до 1,5 мкм при умеренном и до 1 мкм при полном сокращении. Диски саркомеров, темных и светлых, заключают в себе протофибриллы (миофиламенты) - белковые нитевидные структуры. Они встречаются двух типов: толстые (Ш - 11 - 14 нм, длиной - 1500 нм) и тонкие (Ш - 4 - 6 нм, длиной - 1000 нм).

Рис.1

Светлые диски (I) состоят только из тонких протофибрилл, а темные диски (А) - из протофибрилл двух видов: тонких, скрепленных между собой мембраной, и толстых, сосредоточенных в отдельной зоне (H).

При сокращении саркомера длина темного диска (А) не изменяется, а длина светлого диска (I) уменьшается, поскольку тонкие протофибриллы (светлых дисков) вдвигаются в промежутки между толстыми (темных дисков). На поверхности протофибрилл расположены особые выросты - спайки (толщиной около 3 нм). В «рабочем положении» они образуют зацепление (поперечными мостиками) между толстыми и тонкими нитями протофибрилл (рис. 6). При сокращении Z-мембраны упираются в концы толстых протофибрилл, а тонкие протофибриллы могут даже накручиваться вокруг толстых. При сверхсокращении концы тонких нитей в центре саркомера заворачиваются, а концы толстых протофибрилл - сминаются.

Энергообеспечение мышечных волокон осуществляется с помощью саркоплазматической сети (она же - саркоплазматический ретикулум) - системы продольных и поперечных трубочек, мембран, пузырьков, отсеков.

В саркоплазматической сети организованно и управляемо протекают различные биохимические процессы, сеть охватывает все вместе и каждую миофибриллу отдельно. Ретикулум включает рибосомы, они осуществляют синтез белков, и митохондрии - «клеточные энергетические станции» (по определению школьного учебника). Фактически митохондрии встроены между миофибриллами, что создает оптимальные условия для энергетического обеспечения процесса сокращения мышцы. Установлено, что в тренированных мышцах число митохондрий больше, чем в тех же нетренированных.

3. Роль химических составных частей миофибрилл в обеспечении сократительной функции мышц

Циклические биохимические реакции, происходящие в мышце при сокращении, обеспечивают повторяющееся образование и разрушение спаек между «головками» - выростами миозиновых молекул толстых протофибрилл и выступами - активными центрами тонких протофибрилл. Работа по образованию спайки и продвижению актиновой нити вдоль миозиновой требует как четкого управления, так и значительных затрат энергии. Реально в момент сокращения волокна образуется около 300 спаек в минуту в каждом активном центре - выступе. В основе мышечного сокращения лежат два процесса: спиральное скручивание сократительных белков; циклически повторяющееся образование и диссоциация комплекса между цепью миозина и актином. молекулярный миофибрилла мышца

Только энергия АТФ может быть непосредственно преобразована в механическую работу мышечного сокращения. Гидролизованная ферментативным центром миозина АТФ образует со всем белком миозином комплекс. В комплексе АТФ-миозин, насыщенный энергией миозин, изменяет свою структуру, а с ней и внешние «габариты» и совершает, таким способом, механическую работу по укорочению выроста миозиновой нити.

В покоящейся мышце миозин все равно связан с АТФ, но через ионы Мg⁺⁺ без гидролитического расщепления АТФ. Образованию спаек миозина с актином в покое препятствует комплекс тропомиозина с тропонином, блокирующий активные центры актина. Блокада удерживается и АТФ не расщепляется пока связаны ионы Са⁺⁺. Когда к мышечному волокну приходит нервный импульс, выделяется передатчик импульсов - нейрогормон ацетилхолин. Ионами Nа⁺ отрицательный заряд на внутренней поверхности сарколеммы нейтрализуется и происходит ее деполяризация. При этом ионы Са⁺⁺ освобождаются и связываются с тропонином. В свою очередь тропонин теряет заряд, отчего активные центры - выступы актиновых нитей деблокируются и возникают спайки между актином и миозином (поскольку электростатическое отталкивание тонких и толстых протофибрилл уже снято). Теперь в присутствии Са⁺⁺ АТФ взаимодействует с центром ферментативной активности миозина и расщепляется, а энергия преобразующегося комплекса используется для сокращения спайки. Цепь описанных выше молекулярных событий похожа на электрический ток, подзаряжающий микроконденсатор, его электрическая энергия тут же на месте преобразуется в механическую работу и нужно снова делать подзарядку (если хочешь двигаться дальше).

После разрыва спайки АТФ не расщепляется, а вновь образует фермент-субстратный комплекс с миозином:

М-А + АТФ -----> М - АТФ + А или

М-АДФ-А + АТФ ----> М-АТФ + А + АДФ

Если в этот момент поступает новый нервный импульс, то реакции «подзарядки» повторяются, если следующий импульс не поступает, происходит расслабление мышцы. Возвращение сокращенной мышцы при расслаблении в исходное состояние обеспечивается упругими силами белков мышечной стромы. Выдвигая современные гипотезы мышечного сокращения, ученые предполагают, что в момент сокращения происходит скольжение актиновых нитей вдоль миозиновых, а также возможно их укорочение за счет изменения пространственной структуры сократительных белков (изменения формы спирали).

В состоянии покоя АТФ оказывает пластифицирующий эффект: соединяясь с миозином она препятствует образованию его спаек с актином. Расщепляясь при сокращении мышцы, АТФ обеспечивает энергией процесс укорочения спайки, а также работу «кальциевого насоса» - подачу ионов Са⁺⁺. Расщепление АТФ в мышце происходит с очень большой скоростью: до 10 микромолей на 1 г мышцы в минуту. Так как общие запасы АТФ в мышце невелики (их может хватить только на 0,5-1 сек работы с максимальной мощностью), для обеспечения нормальной деятельности мышц АТФ должна восстанавливаться с такой же скоростью, с какой она расщепляется.

Размещено на Allbest.ru