Молекулы белков в крови

Размещено на http: //www. allbest. ru/

Задание 1.

1. Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.

Первичная структура белка - определенная последовательность a-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Пептидная цепь имеет линейную структуру только у небольшого числа белков. В большинстве белков пептидная цепь определенным образом свернута в пространстве.

Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление называется полиморфизм белков.

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г. -- гормон инсулин (регулирует содержание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой - 30).

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной, третичной и четвертичной структур.

Вторичная структура белка - это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей.

В результате образования внутримолекулярных водородных связей между атомами водорода аминогрупп и атомами кислорода карбонильных групп полипептидные цепи многих белков скручиваются в спираль.

Существует два основных способа укладки цепи.

Одна из моделей вторичной структуры - a-спираль. Другая модель - в-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

В б-спирали на одном витке укладываются четыре аминокислотных остатка. Все радикалы аминокислот находятся снаружи спирали. Между группами NH и СО, находящимися на соседних витках, образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.

Данная структура является правозакрученной спиралью, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и так далее аминокислотных остатков.

Формированию спирали препятствуют пролин и гидроксипролин, которые из-за своей циклической структуры обусловливают "перелом" цепи, т.е. ее принудительный изгиб как, например, в коллагене.

Высота витка спирали соответствует высоте 3,6 аминокислотных остатков, 5 полных витков соответствуют 18 аминокислотам .

В в-структуре (складчатом слое) полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельно друг другу и удерживаются водородными связями.

Большинство белков содержит как б-спирали, так и в-структуры. В глобулярных белках преобладает б-спираль, в фибриллярных - в-структура.

Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.

Третичная структура белка -- форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S- , водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Третичная структура - это трехмерная пространственная конфигурация закрученной б-спирали или в-структуры в пространстве. Благодаря третичной структуре происходит еще более компактное формирование цепи.

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в «клубок» -- компактную «глобулу».

Белок в водном растворе свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные (водоотталкивающие -- от греч. гидро - вода, фобос - страх) боковые цепи были внутри молекулы, а гидрофильные (растворимые) - повернуты наружу.

В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противоположно заряженных групп (солевые мостики) NH3+ и COO-- .

Наряду с б-спиралью и в-структурой в третичной структуре обнаруживается так называемая неупорядоченная конформация, которая может занимать значительную часть молекулы. В разных белках наблюдается разное соотношение типов структур. Например, инсулин содержит 52% б-спирали и 6% в-структуры, трипсин - 14% б-спирали и 45% в-структуры.

Аминокислоты принимают участие в формировании третичной структуры, образуя связи своими функциональными группами (радикалами), например:

· водородные - между НО-, СООН-, NH2-группами радикалов аминокислот,

· дисульфидные - между остатками цистеина,

· гидрофобные - между остатками алифатических и ароматических аминокислот,

· ионные - между СОО--группами глутамата и аспартата и NH3+-группами лизина и аргинина,

· псевдопептидные - между дополнительными СОО--группами глутамата и аспартата и дополнительными NH3+-группами лизина и аргинина.

Четвертичная структура белка -- агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей.

Четвертичная структура - способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей. Образующиеся структуры называются ассоциатами.

Термин «четвертичная структура» был предложен в 1958 г. Дж. Берналом.

Характерной особенностью белков с четвертичной структурой является их способность к самосборке, например, гемоглобин (белок крови) легко собирается из смеси б- и в-цепей и гема.

Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой.

Такие агрегаты стабилизируются водородными связями, ионными связями и электростатическими взаимодействиями между остатками аминокислот, находящимися на поверхности глобулы.

Подобные белки называются олигомерами, а их индивидуальные цепи - протомерами (мономерами, субъединицами). Если белки содержат 2 протомера, то они называются димерами, если 4, то тетрамерами и т.д.

Гемоглобин -- сложный белок, макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя гемами - небелковыми образованиями, которые и придают крови красный цвет.

Так как субъединицы в олигомерах очень тесно взаимодействуют между собой, то любое изменение конформации какой-либо одной субъединицы обязательно влечет за собой изменение других субъединиц. Этот эффект называется кооперативное взаимодействие.

Например, в легких у гемоглобина кооперативное взаимодействие субъединиц в 300 раз ускоряет присоединение кислорода к гемоглобину. В тканях отдача кислорода также ускоряется в 300 раз.

2. Формулы аминокислот

· Глицин - NH?-CH?-COOH

· Серин - HO2C-CH (NH2) CH2OH

· Цистеин HO?CCH(NH?)CH?SH

· Аспарагиновая кислота - HO?CCH(NH?)CH?CO?H

· Лизин - HO?CCH(NH?)(CH?)?NH?

· Фенилаланин - C?H??NO?

· Пролин - C?H?NO?

3. Значение гликопротеинов

Класс под названием гликопротеины или, более корректно, гликоконъюгаты - это белки, содержащие углеводный компонент, ковалентно присоединенный к полипептидной основе. Содержание углеводов в них варьирует от 1 до 85% по массе.

Для гликопротеинов характерно низкое содержание углеводов. Углеводный остаток является олигосахаридом, имеет нерегулярное строение и содержит маннозу, галактозу, глюкозу, и их аминопроизводные, также N-ацетилнейраминовую кислоту.

Значение:

· Входя в состав клеточной оболочки, Г. играют важную роль в ионном обмене клетки," иммунологических реакциях, дифференцировке тканей, явлениях межклеточной адгезии и т. д.

· Гликопротеины являются важным структурным компонентом клеточных мембран животных и растительных организмов.

· Транспортируют гидрофобные вещества и ионы металлов.

· Выполняют защитную роль, покрывая слизистые оболочки.

· Обеспечивают антигенную активность опухолевых клеток.

· Г. Плазмы участвуют в свертывании крови, выполняют транспортную и защитную функции. ?Яндекс Директ

4. Гемоглобин (Hb) -- это сложный железосодержащий белок, который находится в эритроцитах. Именно он является основной составляющей эритроцитов и придает им характерный красный цвет. Это один из важнейших компонентов крови, так как основной функцией гемоглобина является перенос кислорода из альвеол легких к клеткам всего организма, а также углекислого газа в обратном направлении (к легким).

В одном эритроците содержится приблизительно 400 000 000 молекул гемоглобина.

Формула молекулы гемоглобина -- С2954Н4516N780O806S12Fe4.

Молекулярная масса гемоглобина -- 66 800 г/моль (66,8 кДа).

Строение молекулы гемоглобина простое -- в ее состав входит всего 2 компонента: Гем и Глобин.

1) Гем -- это природный пигмент, в состав которого входит соединение порфирина с железом. Общая доля гема в структуре гемоглобина составляет всего 4%. Железо, входящее в гем гемоглобина, имеет валентность Fe2+.

Общая формула гема -- C34H32O4N4.

Молекулярная масса гема -- 616,5 г/моль.

Наличие в крови сильных окислителей (свободных радикалов) приводит к окислению двухвалентного железа до трехвалентного (Fe3+). Гем в этом случае превращается в гематин, а сам гемоглобин в метгемоглобин. Только двухвалентное железо способно присоединять кислород и транспортировать его от альвеол легких до тканей организма, поэтому окисление железа в составе гема и образование метгемоглобина очень негативно сказывается на способности эритроцитов транспортировать кислород, что приводит к гипоксии.

Антиоксиданты (витамины С, А, Е, селен и др.) препятствуют образованию метгемоглобина за счет инактивации свободных радикалов. А вот уже образовавшийся гематин перевести обратно в гем могут только специальные ферменты -- НАДН- и НАДФН-метгемоглобинредуктаза. Именно эти ферменты восстанавливают Fe3+ в составе метгемоглобина до Fe2+ гемоглобина.

2) Глобин -- это альбуминовый белок, который составляет 96% массы гемоглобина и состоит из 4 цепей -- 2 б и 2 в .

3)

Каждая альфа-цепь глобина состоит из 141 аминокислоты, бета-цепь -- из 146 аминокислот. Всего в молекуле гемоглобина присутствует 574 аминокислотных остатка.

Глобин человека, в отличие от глобина животных не содержит в своем составе аминокислот лейцин и цистин.

Молекулярный вес глобина составляет 64 400 г/моль (64,4 кДа).

Альфа- и бета-цепи глобина образуют 4 гидрофобным кармана, в которых располагается 4 гема. Именно гидрофобный карман белка глобина позволяет железу гема присоединять кислород не окисляясь, т.е. без перехода в Fe3+. Особое значение в формировании гидрофобного кармана играют 3 аминокислотных остатка: проксимальный гистидин, дистальный гистидин и валин.

В зависимости от белкового содержания формы гемоглобина человека бывают двух видов. Это физиологические и аномальные.

Формы гемоглобина физиологического типа возникают на определенных этапах жизнедеятельности человека. А вот патологические формируются в случае неправильной последовательности размещения ряда аминокислот в глобине.

В человеческом организме могут присутствовать:

1. Оксигемоглобин -- так называется соединение гемоглобина с кислородом. Обозначается -- HbO2. Именно такой формой гемоглобина насыщена артериальная кровь от легких и до капилляров тканей.

2. Миоглобин -- мышечная разновидность гемоглобина, которая содержится в скелетной мускулатуре и миокарде. Он является не переносчиком кислорода, а его депо на случай гипоксии. При снижении кислородной емкости крови, а также при гипоксии мышечной ткани при повышенной нагрузке, миоглобин начинает отдавать тканям свой кислород. Миоглобин -- это резерв кислорода для сердца и скелетных мышц при недостаточном его поступлении с обычным гемоглобином крови.

3. Дезоксигемоглобин (HbH) -- это «пустой» гемоглобин, который отдал кислород в тканях и не присоединил углекислый газ или, наоборот, отдал углекислый газ в легких, но не присоединил кислород. В подавляющем большинстве -- это короткая промежуточная стадия в тканях или легких. В венозной или артериальной крови такой гемоглобин тоже встречается, но в небольшом количестве.

4. Карбгемоглобин (HbCO2) -- соединение гемоглобина с углекислым газом. Это соединение содержится в венозной крови, т.е. после капиллярной сети тканей и до легких.

5. Метгемоглобин (HbOH) -- образуется при окислении Fe2+ до Fe3+ под воздействием свободных радикалов, оксида азота, метиленового синего и др. Метгемоглобин утрачивает способность к переносу кислорода, поэтому повышение его в крови опасно для жизни.

6. Цианметгемоглобин (HbCN) -- патологическая форма гемоглобина, образующаяся в крови при присоединении цианидов (CN-) к метгемоглобину. Соединение цианидов с метгемоглобином применяется при лечении отравлений синильной кислотой.

7. Карбоксигемоглобин (HbCO) -- патологическая разновидность гемоглобина -- очень стойкое соединение с угарным газом. Прочность связи углекислого газа с гемоглобином в 200 раз больше, чем у кислорода. В норме содержание HbCO в крови не должно превышать 1%.

В различных информационных источниках выделяют еще и такие формы гемоглобина:

1. Гликированный гемоглобин. Эта форма представляет собой неразделимое соединение глюкозы и белка. Такая разновидность глюкозы может перемещаться по крови на протяжении длительного времени, поэтому его применяют для выявления уровня сахара.

2. Фетальный. Форма гемоглобина присутствует в крови эмбриона или новорожденного малыша в первые несколько дней жизнедеятельности. Причислен к активным видам в плане переноса кислорода, под воздействием окружающей среды подвергается быстрому разрушению.

3. Сульфгемоглобин. Представленная разновидность белка возникает в крови при употреблении большого количества медикаментозных средств. Как правило, содержание этого белка не превышает 10 %.

4. Дисгемоглобин. Формируется при таких связях, которые полностью лишают белок способности осуществлять его функции. Это указывает на то, что этот вид гемоглобина будет транспортироваться по крови в форме дополнительного вещества. По истечении времени он будет переработан селезенкой. При нормальном состоянии здоровья это вещество обнаруживается в организме каждого человека, но если случаи такого рода связок участятся, то органам, занимающимся транспортировкой крови по организму, придется функционировать с повышенной интенсивностью, в результате чего они быстрее истощатся и износятся.

Патологические формы гемоглобина

· D-Пенджаб;

· S;

· C;

· H.

1) Свое название форма гемоглобина D-Пенджаб получила благодаря широкому распространению на территории Пенджаба, в Индии и Пакистане. Возникновение белка произошло из-за распространения малярии в различных частях Азии. Согласно статистическим данным, этот белок обнаруживается в 55 % случаев от общего числа патологических форм гемоглобина.

2) Гемоглобин S сформировался на территории Западной Африки в результате пяти отдельных мутаций.

3) Белок C входит в число наиболее распространенных структурных разновидностей гемоглобина. Люди, у которых присутствует этот белок, могут страдать от такого заболевания, как гемолитическая анемия.

4) Гемоглобин H провоцирует развитие такого серьезного заболевания, как альфа-талассемия.

Задание 2

1. Белки - биополимеры, мономерами которых являются:

а) карбоновые кислоты; б) в - аминокислоты;

в) амины; г) б - аминокислоты.

2. Какой участок полипептидной цепи считается ее началом?

а) C - конец; б) N - конец.

3. Какие аминокислоты называют заменимыми?

а) Аминокислоты, не синтезируемые в организме, а поступающие в него с пищей;

б) аминокислоты, синтезируемые в организме в достаточном количестве.

4. Из приведенных ниже названий укажите названия незаменимых аминокислот:

а) глицин; б) серин;

в) лейцин; г) валин.

5. Сколько пептидных связей содержится в пентапептиде?

а) 3; б) 4; в) 6; г) 5.

6. Что представляют собой структуры белка?

а) Вторичная-3) б) четвертичная-1)

1) структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга; (б)

2) порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи; белок гемоглобин железо аминокислотный

3) способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру;(а)

4) способ укладки полипептидной цепи в пространстве.

7. Напишите полное название тетрапептида:

тре - арг- гли - гис.

Треониларгинилглицилгистидин

Размещено на Allbest.ru