Исследование желатиназной активности сыворотки крови больных ревматоидным артритом
Оценка спектров желатиназной активности сыворотки крови методом зимографии у здоровых людей и больных ревматоидным артритом. Вклад желатиназы А и В в патогенез ревматоидного артрита, участие других металлопротеиназ, обладающих желатиназной активностью.
Рубрика | Медицина |
Вид | статья |
Язык | русский |
Дата добавления | 05.07.2021 |
Размер файла | 113,0 K |
Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Размещено на http://www.allbest.ru/
Исследование желатиназной активности сыворотки крови больных ревматоидным артритом
Дзгоев С.Г.
Институт биомедицинских исследований Владикавказского Научного центра Российской академии наук
Методом зимографии проведено определение спектров желатиназной активности сыворотки крови у здоровых людей и больных ревматоидным артритом. Желатиназные спектры в обеих группах состояли из 5 белковых зон молекулярной массой 60, 63, 84-93, 120 и 300 кДа. У здоровых людей белок молекулярной массой 60 кДа проявлял максимальную желатиназную активность, в то время как у больных ревматоидным артритом максимальная желатиназная активность была характерна для белковой зоны в районе 84-93 кДа. По сравнению со здоровыми людьми у больных ревматоидным артритом наблюдалось увеличение желатиназной активности белков с молекулярной массой 84-93, 120 и 300 кДа. Желатиназная активность белков с молекулярной массой 60 и 63 кДа была одинаковой в обеих группах. Высказывается предположение, что белковые зоны молекулярной массой 60 и 63 кДа представляют матриксную металлопротеиназу-2 (желатиназу А), а белковая зона в районе 84-93 кДа представляет матриксную металлопротеиназу-9 (желатиназу В). Обсуждается возможность различного вклада желатиназы А и В в патогенез ревматоидного артрита, а также участия других металлопротеиназ, обладающих желатиназной активностью.
Ключевые слова: желатиназа А, желатиназа В, ревматоидный артрит, сыворотка крови, зимография.
INVESTIGATION OF SERUM GELATINASE ACTIVITY IN PATIENTS WITH RHEUMATOID ARTHRITIS
Dzgoev S.G.
Institute of Biomedical Investigations of Vladikavkaz Scientific Centre of Russian Academy of Sciences,
Zymography was used to determine the spectra of serum gelatinase activity in healthy people and patients with rheumatoid arthritis. Gelatinase spectra in both groups consisted of 5 protein zones with molecular weights of 60, 63, 84-93, 120 and 300 kDa. A protein with a molecular weight of 60 kDa showed maximum gelatinase activity in healthy people, while in patients with rheumatoid arthritis, the maximum gelatinase activity was associated with a protein zone in the region of 84-93 kDa. In patients with rheumatoid arthritis, an increase in gelatinase activity was observed in proteins with a molecular weight of 8-93, 120 and 300 kDa compared to healthy people. The gelatinase activity of proteins with a molecular weight of 60 and 63 kDa was the same in the both groups. It is suggested that the protein zones with a molecular weight of 60 and 63 kDa represent matrix metalloproteinase-2 (gelatinase A), and the protein zone in the region of 84-93 kDa represents matrix metalloproteinase-9 (gelatinase B). The possibility of a different contribution of gelatinase A and B to the pathogenesis of rheumatoid arthritis, as well as the involvement of other metalloproteinases with gelatinase activity, is discussed.
Keywords: gelatinase А, gelatinase В, rheumatoid arthritis, blood serum, zymography.
Ревматоидный артрит является часто встречающимся заболеванием, распространенность которого все время растет [1]. Данное заболевание сопровождается сильными болевыми ощущениями, связанными с воспалением тканей сустава, что может приводить к частичной, а в ряде случаев - и к полной утрате его работоспособности. При этом происходит повреждение синовиальной оболочки, в которой сосредоточены лимфатические и кровеносные сосуды. Соответственно, это влияет и на питание сустава, и на выработку синовиальной жидкости, питающей хрящевую ткань. В качестве одной из причин заболевания рассматривают вирусные инфекции, которые влияют на лимфатическую и иммунную системы человека. При этом организм вырабатывает антитела, которые из-за аутоиммунных нарушений начинают атаковать различные компоненты межклеточного матрикса, такие как протеогликаны и коллагеновые белки. Кроме того, считается, что еще одной причиной заболевания является генетическая предрасположенность к ревматоидному артриту [2].
В связи с этим особый интерес представляет изучение обмена основных компонентов межклеточного матрикса хрящевой ткани, обеспечивающей нормальную работу суставов. Главными белковыми компонентами соединительной ткани любого органа являются коллагеновые белки, центральную роль в обмене которых выполняют внеклеточные протеиназы, относящиеся к семейству матриксных металлопротеиназ (ММП) [3, 4]. Повышенная концентрация ММП считается одной из главных причин, вызывающих развитие воспаления и образование структурных деформаций [5]. На сегодняшний день известно около 30 ММП человека, на основании субстратной специфичности и гомологии которых они подразделяются на шесть групп: коллагеназы, желатиназы, стромелизины, матрилизины, ММП мембранного типа и другие ММП [3, 6]. Последняя группа объединяет ММП, о химической природе и свойствах которых на данный момент известно мало. В развитии патологических изменений при ревматоидном артрите важную роль играют три типа ММП: коллагеназы (ММП-1, -8 и -13), стромелизины (ММП-3) и желатиназы (ММП-2 и -9) [7]. Имеющиеся в литературе данные демонстрируют все возрастающий интерес исследователей к этим ферментам в патогенезе целого ряда заболеваний. Однако эти литературные данные по-прежнему недостаточны, а подчас и противоречивы, что не позволяет четко сформировать представление о роли ММП в дегенеративных изменениях, протекающих в суставах при ревматоидном артрите. В связи с этим изучение характера поведения этих ферментов при данном заболевании является актуальной задачей, призванной расширить представления о причинах воспалительных процессов, протекающих в суставах, что даст возможность в дальнейшем разработать новые подходы к оценке степени активности заболевания и создать более эффективные лекарственные препараты и способы лечения.
Цель исследования: методом зимографии определить молекулярные массы белков, обладающих желатиназной активностью, в сыворотке крови больных ревматоидным артритом и провести сравнительный анализ со здоровыми людьми.
желатиназная сыворотка крови ревматоидный артрит
Материал и методы исследования
Для проведения исследований была взята сыворотка крови 13 здоровых и 17 больных ревматоидным артритом женщин в возрасте 44-65 лет. Кровь собирали и, после того как она свернулась, центрифугировали 10 мин при 300 g, отбирали сыворотку и хранили в холодильнике при температуре -15оС до момента использования в экспериментах. Все обследуемые были информированы о проводимой работе. Исследование проведено с соблюдением принципов Хельсинкской декларации Всемирной медицинской ассоциации.
Зимография. Электрофоретическое разделение сывороточных белков проводили в полиакриламидном геле с сополимеризованным желатином (1 мг/мл). 5 мкл сыворотки крови здоровых и больных ревматоидным артритом людей разбавляли в 10 раз физиологическим раствором, после чего смешивали с эквивалентным объемом буфера, содержащего 20 мМ Трис-HCl, додецилсульфат натрия (4%), рН 7,5, и оставляли при комнатной температуре на 1 ч. Затем в образцы вносили глицерин (10%) и бромфеноловый синий (0,01%). Как правило, в одном эксперименте использовали 6 образцов сыворотки крови по 2-3 образца здоровых и по 2-3 образца больных ревматоидным артритом людей. Диск-электрофорез белков проводили в системе Лэммли в присутствии додецилсульфата натрия, но без редуцирующего агента [8].
Образцы в объеме 5 мкл наносили в карманы верхнего полиакриламидного геля (4%) и проводили электрофорез при 50 В. После того как образцы вошли в гель, напряжение увеличивали до 150 В (20-25 мА) и разделяли белки в нижнем полиакриламидном геле (7,5%), содержащем желатин (1 мг/мл), при температуре 4 С в течение 70 мин. Для замены додецилсульфата натрия гель после электрофореза инкубировали с неионным детергентом Тритоном Х-100 (2,5%) при комнатной температуре в течение 80 мин. Затем гель промывали в буфере, содержащем 20 мМ Трис-HCl, 5 мМ СаСІ2, рН 7,5, и инкубировали в этом же буфере в течение 18 ч при температуре 37 С.
Для выявления областей, свободных от желатина, гель сначала инкубировали 1-2 ч при комнатной температуре в растворе (25% этанол, 10% уксусная кислота), содержащем белковый краситель кумасси бриллиантовый синий R-250 (0,1%). Затем гель открашивали этим же раствором, только без красителя. Молекулярную массу белков, обладающих желатиназной активностью, определяли, сканируя окрашенный гель на денситометре GS-900 с программным обеспечением Image Lab («Bio-Rad», США). В качестве стандартов для определения молекулярной массы белков применялся набор рекомбинантных белков («Bio-Rad», США).
Концентрацию белка определяли по методу М. Брэдфорда [9].
Статистическую обработку полученных данных проводили методом парных сравнений с использованием t-критерия Стьюдента. Данные выражали как средние значения ± ошибка среднего (M±m).
Результаты исследования и их обсуждение
На рисунке 1 показано, что в обеих группах желатиназная активность сыворотки крови была характерна для 5 белков с молекулярной массой 60, 63, 84-93, 120 и 300 кДа. У здоровых людей белок с молекулярной массой 60 кДа обладал наибольшей активностью, которая более чем в 2 раза превышала суммарную желатиназную активность других белков (рис. 2). У больных ревматоидным артритом активность данного белка также была хорошо выражена, однако самая большая желатиназная активность наблюдалась у широкой белковой зоны в районе 84-93 кДа, которая была почти в 2,5 раза больше.
Рис. 1. Зимография сыворотки крови здоровых людей (1) и больных ревматоидным артритом (2).
Стрелками указаны молекулярные массы белков, проявляющих желатиназную активность. Желатиназные спектры, показанные на рисунке, являются результатом одного из 5 отдельных экспериментов.
У больных ревматоидным артритом по сравнению со здоровыми людьми наблюдалось значительное увеличение желатиназной активности белковых зон с молекулярной массой 84-93, 120 и 300 кДа, в то время как белковые зоны с молекулярной массой 60 и 63 кДа достоверно не отличались друг от друга.
Рис. 2. Анализ желатиназной активности белков сыворотки крови здоровых людей и больных ревматоидным артритом.
Результаты, представленные на рисунке, являются средними значениями 5 отдельных экспериментов. Звездочками указана достоверность отличий прир<0,05
Исходя из данных литературы группа желатиназ включает два фермента: ММП-2 (желатиназа-А) и ММП-9 (желатиназа-В), которые синтезируются в основном фибробластами, а также остеобластами, одонтобластами и секретируются в межклеточный матрикс в виде предшественников молекулярной массой в районе 72 кДа и 92 кДа соответственно. В межклеточном матриксе они подвергаются активированию за счет ограниченного протеолиза [3, 10]. MMП-2 и MMП-9 участвуют в деградации главного компонента базальных мембран - коллагена IV типа, а также желатина, почему и получили такое название. ММП-2 и ММП-9, разрушая коллаген IV типа, способствуют клеточной инвазии в базальную мембрану клеток, что играет важную роль в таких процессах, как ангиогенез, а также в патогенезе таких заболеваний, как рак и артрит. ММП-2 и ММП-9 могут оказывать влияние на воспалительные процессы, проявляя как провоспалительные, так и противовоспалительные эффекты [3, 10].
Очевидно, выявленные нами белки с молекулярной массой 60 и 63 кДа относятся к латентной и активированной форме желатиназы А, а широкая зона с молекулярной массой 84-93 кДа соответствует желатиназе В. Уровень экспрессии ММР-2 постоянен и обычно не индуцируется цитокинами или факторами роста [11]. Результаты данного исследования хорошо согласуются с представлением о том, что экспрессия желатиназы А носит конститутивный характер, поскольку белки с молекулярной массой 60 и 63 кДа у здоровых людей и больных ревматоидным артритом практически не отличались друг от друга.
В отличие от желатиназы А, экспрессия желатиназы В может индуцироваться различными цитокинами; кроме того, желатиназа В секретируется воспалительными клетками. Она участвует в воспалительных процессах, оказывая регулирующее влияние на процессинг провоспалительных цитокинов [11]. Корреляция экспрессии желатиназы В продемонстрирована для таких патологий, как бронхиальная астма, хронический панкреатит, онкологические заболевания, хронические воспалительные аутоиммунные заболевания, включая и ревматоидный артрит [3, 6, 11]. Как следует из результатов данного исследования, максимальная желатиназная активность у больных ревматоидным артритом была характерна именно для белковой зоны с молекулярной массой в районе 84-93 кДа, представляющей собой желатиназу В.
Считается, что при ревматоидном артрите одним из ключевых медиаторов патологических изменений суставов является ММП-3, относящаяся к стромелизинам. Этот фермент катализирует деградацию многих компонентов межклеточного матрикса, включая протеогликановые комплексы, коллагены, белки адгезии [7, 12]. Экспрессия ММП-3 является индикатором активности заболевания при ревматоидном артрите, поскольку наблюдается корреляция активности фермента со степенью повреждения сустава. Кроме того, эта ММП может играть роль и в других дегенеративных артритах, таких как ювенильный идиопатический артрит и остеоартрит [13].
Как следует из результатов данного исследования, при ревматоидном артрите активность сывороточной желатиназы В может увеличиваться в 2,5-3 раза, что указывает на непосредственное участие этой ММП в усилении воспалительных процессов и деградации соединительнотканных структур суставов. Учитывая тот факт, что активность желатиназы В была гораздо выше по сравнению с другими белками, проявляющими желатиназную активность, можно утверждать, что она играет одну из главных ролей при ревматоидном артрите наряду с ММП-3. Определение активности желатиназы В может выступать в качестве диагностического теста по оценке степени тяжести протекания заболевания или же по оценке влияния лекарственных веществ, используемых при лечении ревматоидного артрита.
Поскольку желатиназная активность белков с молекулярной массой 120 и 300 кДа также была гораздо выше у больных ревматоидным артритом по сравнению со здоровыми людьми, то здесь можно предположить наличие в сыворотке крови еще каких-то ферментов, способных вносить свой вклад в развитие воспалительного процесса, которые также могут выступать в качестве маркеров степени деструктивных изменений суставов при данной патологии. К какому классу известных на сегодняшний день ММП относятся белки с молекулярной массой 120 и 300 кДа, в рамках данного исследования сказать трудно, поскольку поиск по данным литературы ММП с соответствующими молекулярными размерами ничего не дал. По-видимому, данные белки могут относиться к последней группе неклассифицированных ММП.
Ранее нами было проведено определение гиалуронидазной активности сыворотки крови здоровых и больных ревматоидным артритом людей. У больных ревматоидным артритом наблюдалось увеличение гиалуронидазной активности в 1,5 раза по сравнению со здоровыми людьми [14]. Будучи гигантским полимером, связывающим различные молекулы, а также выполняющим функции смазки суставных поверхностей, гиалуроновая кислота является одним из главных компонентов межклеточного матрикса наряду с коллагеновыми белками, от которых зависит нормальная работа сустава. Как показывают результаты этой работы, увеличение желатиназной активности у больных ревматоидным артритом также было значительным по сравнению со здоровыми людьми. Таким образом, патологические изменения суставов, наблюдающиеся при ревматоидном артрите, происходят на фоне значительного увеличения активности гидролитических ферментов, таких как гиалуронидазы и желатиназы, разрушающих основные органические компоненты межклеточного матрикса суставов.
Заключение
Полученные результаты подтверждают участие ММП в процессах воспалительных изменений суставов при ревматоидном артрите, что сопровождается увеличением желатиназной активности сыворотки крови больных [15]. Однако участие желатиназы А и желатиназы В в патогенезе ревматоидного артрита может быть различным, несмотря на то, что они проявляют сходные эффекты, поскольку активность желатиназы А у больных ревматоидным артритом не отличалась от таковой у здоровых людей, в то время как активность желатиназы В у больных ревматоидным артритом была в несколько раз выше. Кроме того, свой вклад в развитие воспалительного процесса могут вносить и другие ММП, обладающие желатиназной активностью, например белки с молекулярной массой 120 и 300 кДа. К какому семейству ММП они относятся, еще предстоит выяснить.
Список литературы
желатиназная сыворотка крови ревматоидный артрит
1. Алекберова З.С., Герасимова Е.В., Голоева Р.Г., Насонов Е.Л. Тромбозы и ревматические заболевания: частота встречаемости и механизмы развития (обзор и собственные данные) // Научно-практичекая ревматология. 2012. Т. 50. № 1. С. 65-71.
2. Pablos J.L., Canete J.D. Immunopathology of rheumatoid arthritis. Current topics in medicinal chemistry. 2013. Vol.13. No 6. P.705-11. DOI: 10.2174/1568026611313060003.
3. Ярмолинская М.И., Молотков А.С., Денисова В.М. Матриксные металлопротеиназы и ингибиторы: классификация, механизм действия // Журнал акушерства и женских болезней. 2012. Т. 61. № 1. С. 113-125.
4. Cui N., Hu M., Khalil R.A. Chapter One-Biochemical and Biological Attributes of Matrix Metalloproteinases. Progress in Molecular Biology and Translational Science. 2017. Vol. 147. P. 173.
5. Das S., Bandopadhyay S., Das S. Insights into the Role of Matrix Metalloproteinases and Tissue Inhibitor of Metalloproteinases in Health and Disease. Current Chemical Biology. 2015. Vol. 8. No 3. P. 184-214. DOI: 10.2174/221279680803150420095017.
6. Kapoor C., Vaidya S., Wadhwan V., Hitesh Kaur G., Pathak A. Seesaw of matrix metalloproteinases (MMPs). Journal of сanсer research and therapeutrcs. 2016. Vol. 12. P. 28-35.
DOI: 10.4103/0973-1482.157337.
7. Авдеева А.С., Александрова Е.Н. Насонов Е.Л. Клиническое значение матриксных металлопротеиназ при ревматоидном артрите (обзор литературы и собственные данные) // Научно-практическая ревматология. 2014. Т. 52. № 1. С. 79-84. DOI: 10.14412/1995-44842014-79-84.
8. Laemmli U.K. Cleavage of Structural Proteins During the Assembly of the Head of Bacteriophage T4. Nature. 1970. Vol. 277. P. 680-685. DOI: 10.1038 / 227680a0.
9. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 1976. Vol. 72. P. 248-254. DOI: 10.1006 / abio.1976.9999.
10. Тимошенко О.С., Кугаевская Е.В., Гуреева Т.А., Завалишина Л.Э., Андреева Ю.Ю., Соловьева Н.И. Матриксные металлопротеиназы-2 и -9, их эндогенные регуляторы и ангиотензинпревращающий фермент при плоскоклеточной карциноме шейки матки // Архив патологии. 2015. № 5. C. 31-35. DOI: 10.17116/patol201577531-35.
11. Xue M., March L., Sambrook P.N., Jackson C.J. Differential regulation of matrix metalloproteinase 2 and matrix metalloproteinase 9 by activated protein C: relevance to inflammation in rheumatoid arthritis. Arthritis Rheumatism. 2007. Vol. 56. No 9. P. 2864-2874. DOI: 10.1002/art.22844.
12. Lerner A., Neidhofer S., Reuter S., Matthias T. MMP3 is a reliable marker for disease activity, radiological monitoring, disease outcome predictability, and therapeutic response in rheumatoid arthritis. Best Practice & Research Clinical Rheumatology. 2018. Vol. 32. No 4. P. 550-562. DOI: 10.1016/j.berh.2019.01.006.
13. Barksby H.E., Milner J.M., Patterson A.M., Peake N.J., Hui W., Robson T., Lakey R., Middleton J., Cawston T.E., Richards C.D., Rowan A.D. Matrix metalloproteinase 10 promotion of collagenolysis via procollagenase activation: implications for cartilage degradation in arthritis. Arthritis Rheum. 2006. Vol. 54. No 10. P. 3244-53. DOI: 10.1002/art.22167.
14. Дзгоев С.Г., Тотров И.Н. Гиалуронидазная активность сыворотки крови больных ревматоидным артритом // Тенденции развития науки и образования. 2019. № 56-12. С. 5355. DOI: 10.18411/lj-11-2019-269.
15. Wang X., Tang K., Wang Y., Chen Y., Yang M., Gu C., Wang J., Wang Y., Yuan Y. Elevated microRNA -145 - 5p increases matrix metalloproteinase - 9 by activating the nuclear factor - kB pathway in rheumatoid arthritis. Molecular Medicine Reports. 2019. Vol. 20. No 3. P. 2703-2711. DOI: 10.3892/mmr.2019.10499.
Размещено на Allbest.ru
...Подобные документы
Органы и системы, поражаемые артритом. Физическая реабилитация больных ревматоидным артритом. Двигательная активность как способ лечения артрита. Пассивные упражнения для суставов. Растяжение связочного аппарата пораженных суставов и укрепление мышц.
реферат [1,0 M], добавлен 08.11.2009Особенности санаторного и поликлинического этапов физической реабилитации детей, страдающих ревматоидным артритом. Влияние возраста, формы заболевания, степени ее активности на комплексное лечение больных. Реализация и успешное решение намеченных задач.
реферат [27,3 K], добавлен 11.01.2015Эпидемиология ревматоидного артрита, этиология, патогенез и патологическая анатомия. Разработка комплексной программы физической реабилитации женщин, страдающих ревматоидным артритом с учетом эмоционального состояния пациентов; проверка эффективности.
дипломная работа [476,7 K], добавлен 01.04.2012Этиология, патогенез, классификация, проявления ревматоидного артрита. Изучение рабочей классификации клинических форм ревматоидного артрита. Рассмотрение особенностей применения лечебной физкультуры с целью физической реабилитации больных детей.
реферат [31,2 K], добавлен 11.01.2015Симптомы ревматоидного артрита: боль в суставах и их припухлость. Клинические особенности поражения ревматоидным процессом отдельных суставных групп. Классификация "ревматоидной кисти". Комплексное обследование при подозрении на ревматоидный артрит.
реферат [5,3 M], добавлен 08.11.2009Биохимические и клинические показатели сыворотки крови при заболеваниях почек. Динамика активности трансаминаз; концентрации креатинина, билирубина, электролитов и глюкозы у больных почечной недостаточностью в условиях применения метода гемосорбции.
дипломная работа [336,1 K], добавлен 03.11.2015Соотношение мужчин и женщин среди больных ревматоидным артритом. Генетическая предрасположенность больных. Поражение локтевого сустава. Оценка функциональных возможностей больного. Выбор базисной терапии и реабилитации. Основные критерии инвалидности.
презентация [825,5 K], добавлен 21.12.2014Жалобы больного при поступлении на стационарное лечение, общее состояние, результаты обследований. Дневник курации больного ревматоидным артритом, план лечения с позиций доказательной медицины, назначенные медикаментозные препараты и курс физиотерапии.
история болезни [96,5 K], добавлен 29.09.2014Особенности применения нестероидных противовоспалительных средств при ревматоидном артрите. Лечебный эффект от использования лекарственных препаратов, возможность развития побочных действий, индивидуализация выбора. Факторы риска гастротоксичности.
презентация [167,0 K], добавлен 21.12.2014Этиология, патогенез и лечение панкреонекроза. Нейтрофилы: жизненный цикл, морфология, функции, метаболизм. Биолюминесцентный метод определения активности НАД(Ф)-зависимых дегидрогеназ в нейтрофилах. Активность лактатдегидрогеназы нейтрофилов крови.
курсовая работа [175,0 K], добавлен 08.06.2014Противопоказания к назначению УФО. Ультразвуковая терапия в подостром периоде при ревматоидном артрите. Аппликационные варианты грязелечения. Применение гидротерапии при реабилитации суставных заболеваний. Аэрогелиотерапия как метод закаливания.
реферат [16,9 K], добавлен 08.11.2009Медико-биологические показатели организма, больных реактивным артритом. Возникновение, развитие реактивного артрита и инфекции вызывающие заболевание. Метод интервальных оценок. Различие показаний уровня CD-антигена между группой женщин и мужчин.
курсовая работа [137,9 K], добавлен 10.08.2010Исследование активности аланинаминотрансферазы в сыворотке крови кроликов при однократном введении четыреххлористого углерода и процессе лечения токсических поражений с использованием традиционных и нетрадиционных методов детоксикации организма.
дипломная работа [1,1 M], добавлен 15.07.2012Динамика процессов в крови. Небелковые компоненты плазмы крови. Характеристика отдельных белковых фракций. Развитие тяжелого хирургического сепсиса у больных. Сепсис с гнойными метастазами. Содержание газов в крови человека. Исследование газов крови.
дипломная работа [3,0 M], добавлен 21.04.2016Формирование артериальной гипертензии. Прогрессирование ремоделирования сердца и сосудов, развитие эндотелиальной дисфункции артерий. Оценка содержания ростовых факторов в плазме крови больных. Оценка антигипертензивной активности телмисартана.
статья [137,0 K], добавлен 01.09.2013Исследование химического состава крови, ее анализов для диагностики заболеваний и контроля над лечением. Анализ гемограмм, связанных с сепсисом. Этиология и патогенез заболевания. Форменные элементы крови. Установление зависимости показателей газов крови.
дипломная работа [4,1 M], добавлен 11.12.2015Исследование роли свободнорадикальных процессов в патогенезе ряда бактериальных инфекционных болезней. Определение содержания церулоплазмина в сыворотке крови у больных рожей в зависимости от периода заболевания и степени тяжести патологического процесса.
статья [15,4 K], добавлен 01.09.2013Общая характеристика групп крови. История их открытия. Связь между группами крови системы АВ0 и заболеваниями почек. Оценка частоты встречаемости аллелей, определяющих группы крови АВ0 в группе больных пиелонефритом, на основе экспериментальных данных.
курсовая работа [30,9 K], добавлен 08.02.2014Поджелудочная железа и ее роль в обмене веществ. Механизмы нарушения функциональной деятельности поджелудочной железы при панкреатите. Определение билирубина в сыворотке крови у больных панкреатитом. Показатели активности альфа-амилазы в сыворотке крови.
дипломная работа [72,7 K], добавлен 20.02.2016Общие функции крови: транспортная, гомеостатическая и регуляторная. Общее количество крови по отношению к массе тела у новорожденных и взрослых людей. Понятие гематокрита; физико-химические свойства крови. Белковые фракции плазмы крови и их значение.
презентация [3,6 M], добавлен 08.01.2014