Общая характеристика биофизики

2. в-структура.

В в-структуре водородные связи образуются между параллельно уложенными цепями, при этом образуются слои или листы. Бывают параллельные, антипараллельные и смешанные в-слои. При этом в-слои всегда имеют некоторую скрученность и также являются гидрофобными структурами за счёт полностью задействованных водородных связей.

3. Спирали без водородных связей.

Такие спирали образуются только за счёт сил Ван-дер-Ваальса. Например, полипролиновая спираль в молекуле коллагена.

4. Нерегулярная структура.

Часто встречается нерегулярная пространственная структура с чередованием регулярных и нерегулярных участков. Такая структура характерна для большинства функциональных белков.

Третичная структура белков стабилизируется гидрофобными взаимодействиями, водородными и дисульфидными связями.

Различают третичную структуру у фибриллярных, глобулярных и мембранных белков.

Наиболее простая третичная структура характерна для фибриллярных белков. Для них характерна высокая регулярность первичной и вторичной структуры и большие размеры полипептидной цепи.

б-структурные. Например, коллаген.

Первичная структура представлена полимером трипептида (-гли-про-про-), закрученного во вторичную структуру б-спираль. Третичная структура представлена суперспиралью из трёх полипептидных цепей.

в-структурные. Например, фиброин шёлка.

Фиброин образован чередующимися АК глицина и аланина, уложенными в в-слои по 8 блоков. Эти структуры затем накладываются друг на друга, образуя более сложную структуру.

Существуют также глобулярные белки, образующие фибриллярную третичную структуру. К таким белкам относится актин.

Глобулярные белки имеют наиболее сложную пространственную структуру. В центральной части глобулы обычно располагается гидрофобное ядро, образованное б и в-структурами и гидрофобными АК. На периферии располагаются нерегулярные петли, гидрофильные участки, образующие водородные связи с молекулами воды. В глобулярных белках часто выделяют промежуточную доменную структуру, образованную стабильными сочетаниями блоков вторичной структуры. По преобладающим типам структуры выделяют: б-глобулы, в-глобулы и смешанные белки.

Большая часть мембранных белков находится в виде клубка (70%), основная часть может разворачиваться на поверхности липидного бислоя вследствие электростатического взаимодействия с липидными головками. В этом случае белки будут расположены на поверхности липидов в виде спирали.

Родоспин, М=28000 Да, форма сферы, d=4 нм, мелкая молекула.

Динамические свойства белков.

1. Латеральная диффузия. все значения для белков с М=100000, К=3*10-10

см/сек. Но белки могут объединяться в кластеры, которые мало

подвижны.

2. Вращательная диффузия К=0,34 сек.

3. flip-flop переходы, К=10-4 сек - частота flip-flop перехода.

Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и гидратная оболочка. Каждая макромолекула индивидуального белка имеет суммарный заряд одного знака, что препятствует их склеиванию в растворе и выпадению в осадок. Все, что способствует сохранению заряда и гидратной оболочки, облегчает растворимость белка и его устойчивость в растворе. Между зарядом белка (или числом полярных аминокислот в нем) и гидратацией существует тесная связь: чем больше полярных аминокислот в белке, тем больше связывается воды (в расчете на 1 г белка). Гидратная оболочка белка иногда достигает больших размеров, и гидратная вода может составлять до 1/5 его массы.

24. Кинетика простых ферментативных реакций. Кооперативное свойство ферментов

Субстрат [S] взаимодействует с ферментом [E] с образованием фермент-субстратного комплекса [ES] который после преобразования распадается на продукт [P] и фермент.

где k1, k-1 и k2 обозначены как константы скорости. Образование и распад фермент-субстратного комплекса вполне обратимый процесс. Скорость ферментативной реакции определяется скоростью распада фермент-субстратного комплекса:

V0 = k2[ES]

уравнение Михаэлиса-Ментен

Стационарная кинетика ферментативных реакций отличается от кинетики Михаэлиса-Ментен. Как правило, эти особенности объясняются наличием у фермента четвертичной структуры и взаимодействованием субъединиц. Тем самым поведение фермента кооперативно - сродство фермента к субстрату и каталитическая активность данной субъединицы (протомера) зависят от того, в каких состояниях находятся остальные субъединицы - связали они субстрат или нет.

Молекула фермента может существовать в трех состояниях :

Оба центра свободны;

Один центр занят субстратом, другой свободен;

Оба центра заняты субстратом.

При определении стационарного состояния, при рассмотрении последовательных реакций образования метаболита А и его превращения в промежуточные продукты В и С, значения стационарных концентраций А, В, С:

стационарная концентрация метаболитов пропорциональна скорости их образования и обратно пропорциональна константе их распада. Чем стабильнее соединение, тем выше его стационарная концентрация.

25. Основы фотосинтеза

Основа фотосинтеза -- самый первый элементарный процесс: взаимодействие порций световой энергии (фотонов) с молекулой хлорофилла.

Наличие хлорофилла* и картиноидов, улавливающих разные лучи спектра означает, что лист растения обладает возможностью абсорбции света с широким спектром, что в свою очередь, приводит к тому, что фотосинтез выполняется постоянно, даже при меняющемся спектре света.

*Среди пигментов преобладает хлорофилл а. К вспомогательным пигментам относятся хлорофилл b, каротиноиды и др.

Свет состоит из фотонов с различной длиной волны - частотой излучения. Волна длиной 650 нм содержит самое большое количество фотонов на единицу энергии и наименьшее количество самой энергии.

Молекулы хлорофилла активизируются фотонами и фотосинтез достигает своей верхней точки при длине волны с 600 по 700 нанометров - самой большой численности фотонов на единицу энергии. Это наиболее важная область нанометров, способствующая интенсивному росту листьев и осевых органов растений.

Если рассматривать видимую часть спектра, то известно, что самые короткие фиолетовые лучи спектра имеют длину 380 нанометров, а самые длинные красные лучи до 750 нанометров

Красные лучи в сочетании с оранжевыми представляют собой основной вид энергии для фотосинтеза. Этот свет очень полно поглощается хлорофиллом и увеличивает образование углеводов при фотосинтезе. Зона красно-оранжевого света имеет решающее значение для всех физиологических процессов в растениях.

Лучи фиолетовые и синие тормозят рост стеблей, листовых черешков и пластинок, тo есть формируют более компактные растения и более толстые листья, позволяющие лучше поглощать и использовать свет в целом. Эти лучи стимулируют образование белков и органический синтез растений. Сине-фиолетовая часть спектра света почти полностью поглощается хлорофиллом, что создаёт условия для максимальной интенсивности фотосинтеза.

Зелёные лучи практически проходят через листовые пластинки, не поглощаясь ими. Последние под их действием становятся очень тонкими, а осевые органы растений вытягиваются. Уровень фотосинтеза - самый низкий. Зеленый свет хлорофиллом отражается, что и придает растениям специфическую зеленую окраску, если она не маскируется другими пигментами.

В первый этап реакция зависит от света. Хлоропласт улавливает энергию фотона и трансформирует ее в химическую энергию, состоящую из двух молекул: НAДФH (восстановленная форма кофермента никотинамидадениндинуклеотид-фосфата) и ATФ (аденозинтрифосфат).

Второй этап это уже независимая от света реакция, когда НАДФ-Н2 отдает атомы водорода для создания глюкозы, при этом АТФ обеспечивает достаточное количество энергии для синтеза глюкозы. При разложении воды образуются кислород и водород. Кислород выделяется в воду, а водород связывается белком ферредоксином. На всех этапах фотосинтеза принимают участие фосфорилированные соединения. АТФ образуется из АДФ путем присоединения к нему еще одного фосфата (Р).

6 CO2 + 6 H2O + световая энергия -> C6H12O6 + 6 O2

29. Основы фоторецепции. Бактериородопсин

Чувствительность палочек и колбочек к свету обусловлена наличием в них пигментов. В химическом отношении любой зрительный пигмент является сложным белком, в составе которого имеется полипептидная структура, различная в палочках и колбочках, соединенная с одним из производных витамина А:

родопсин = ретиналь + палочковый белок опсин;

порфиропсин = ретинен + палочковый белок опсин;

йодопсин = ретиналь + колбочковый белок опсин;

цианопсин = ретинен + колбочковый белок опсин.

В сетчатке млекопитающих присутствует ретинол в форме ретиналя. У рыб помимо ретиналя обнаруживают и ретинен.

Молекулярную массу зрительных пигментов оценивают в 28 000-40 000, а диаметр молекулы -- в 40-50 ангстрем. В фоточувствительных клетках пигменты локализованы в мембранах наружных сегментов.

И ретиналь, и ретинен являются альдегидами ретинола. Различаются они только строением циклической части молекулы. У ретинена кольцо в положении «3» имеет дополнительную двойную связь. Это различие приводит к смещению спектра поглощения пигмента в красную область. Собственно, на действие кванта света реагирует 11-цис-изомер ретиналя и ретинена. Под действием света углеродная цепь 11-цис-изомера распрямляется и тянет за собой молекулу опсина, который изменяет свою конформацию.

Далее происходят два важных события. Во-первых, светочувствительная клетка перемещается в пигментный слой сетчатки, где осуществляется восстановление изомера. Во-вторых, конформационные изменения белка опсина приводят к изменению состояния мембраны эндоплазматического ретикулума с открыванием кальциевых каналов светочувствительных клеток.

В конечном счете изменяется мембранный потенциал базальной мембраны палочки (колбочки), которая является одновременно и пресинаптической частью синаптического образования с биполярной клеткой.

Палочки и колбочки имеют отрицательный потенциал покоя. Реакция рецепции кванта света приводит к гиперполяризации клеточной мембраны, т. е. ее внутренняя сторона становится еще более электроотрицательной по отношению к наружной. Экспериментально доказано, что гиперполяризация мембраны не влияет на калиево-натриевый насос, но изменяет мембранную проницаемость для ионов натрия.

Все эти электрохимические изменения фоторецепторов приводят к возбуждению биполярных клеток, а их деятельность, в свою очередь, интегрируют ганглиозные клетки. Так рождается нервный импульс, поступающий затем в зрительные центры головного мозга.

Бактериородопсин - пигмент пурпурных мембран галофильных бактерий. Он создаёт трансмембранный градиент протонов за счёт энергии света, далее этот градиент используется для синтеза АТФ.

Бактериородопсин состоит из хромофорной группы ретиналя, присоединённой к Лиз-216 белковой группы опсина.

До поглощения кванта света ретиналь находится у наружной поверхности мембраны, протон электростатически связан с асп-85. При поглощении кванта света, ретиналь переходит в возбуждённое состояние, происходит его цис-транс изомеризация, протон остаётся на асп-85 и затем выделяется на поверхность мембраны. В новом положении ретиналь контактирует с асп-86 у внутренней поверхности мембраны, забирает протон от асп-86, что приводит к обратному изменению конформации. Асп-86 протонируется из внутренней среды.

Таким образом, цепь переноса:

Перенос протона бактериородопсином обеспечивается изменением его конформации под действием света.

30. Миоглобин и гемоглобин

Нативная трехмерная структура устанавливается в результате действия целого ряда энергетических и энтропийных факторов. Изменение конформационного состояния молекулы белка за счет различных внешних воздействий (рН, температура, ионный состав) отражается и на его функциональной активности. Конформационные перестройки происходят весьма быстро. На первых стадиях они носят локальный микроконформационный характер, вызывая смещения лишь отдельных атомных групп. Распространение таких локальных смещений на остальные области макромолекулярной структуры приведет уже к общему конформационному изменению молекулы биополимера.

Миоглобин -- состоит из одной полипептидной цепи, включающей 153 аминокислотных остатка, и одной железопорфириновой группы (гем) на молекулу. Миоглобин относится к гемопротеинам, могущим обратимо связывать кислород; в клетках скелетной мышцы он ответствен за резервирование кислорода, а также за увеличение скорости его диффузии через клетки. Филогенетически миоглобин -- предшественник гемоглобина. Молекула не содержит дисульфидиых связей и характеризуется -спиральностью на 77%. Гем, ответственный за связывание кислорода, находится в «гидрофобном кармане», образованном особыми, для этого предназначенными аминокислотами. Гем представляет собой макроцикл протопорфирина с координационно связанным ионом двухвалентного железа, находящимся в центре молекулы. Такая пространственная фиксация гема делает возможным связывание молекулы кислорода в качестве шестого лиганда.

Гемоглобин -- «дыхательный» белок крови. Он осуществляет транспорт кислорода по кровеносной системе легких к другим органам и центрам потребления. Молекула гемоглобина состоит из четырех попарно идентичных полипептидных цепей, каждая из которых несет гем. Полипептидные цепи гемоглобина называют и , а симметричное строение молекулы записывают как 22. Образование четвертичной структуры осуществляется путем гидрофобных взаимодействий между отдельными полипептидными цепями. При присоединении кислорода к гему образуется оксигемоглобин, четвертичная структура которого лишь незначительно отличается от неоксигенированной формы.

Присоединение кислорода индуцирует ряд конформационных изменений в молекуле НЬ. Связывание кислорода с переводом иона Fe2+ в низкоспиновое состояние сопровождается одновременным смещением железа в плоскость гемовой группы. Происходит поэтапный разрыв солевых мостиков между -субъединицами. Расстояние между гемами --субъединиц увеличивается, а между гемами -субъединиц сокращается. В целом оксигенация переводит каждую из субъединиц из дезокси- и оксиконформацию. Разрыв четырех солевых мостиков из шести при оксигенации первых двух -субъединиц способствует разрыву двух остальных мостиков и, следовательно, облегчает присоединение следующих молекул кислорода к остальным субъединицам, увеличивая сродство их к кислороду в несколько сотен раз. В этом и состоит кооперативный характере присоединения

31. Методы исследования электрической активности мозга

Электроэнцефалография -- метод регистрации электрической активности (биопотенциалов) головного мозга. Разность потенциалов, возникающая в тканях мозга, очень мала (не более 100 мкВ), и потому может быть зарегистрирована и измерена только при помощи специальной электронно-усилительной аппаратуры -- электроэнцефалографов.

Электроэнцефалографические исследования, проводимые на современных многоканальных электроэнцефалографах, позволяют записывать одновременно биотоки, получаемые от многих отделов головного мозга. Выявленные нарушения электрической активности мозга носят различный характер при тех или других патологических состояниях и нередко помогают при диагностике эпилепсии, опухолевого, сосудистого, инфекционного и других патологических процессов в головном мозге. Применение электроэнцефалографии помогает определить локализацию патологического очага, а нередко и характер заболевания.
В “спонтанной” ЭЭГ здорового взрослого человека, находящегося в состоянии бодрствования различают два вида ритмических колебаний потенциала -- альфа- и бета-активность. Кроме того, различают тэта- и дельта-активность, острые волны и пики, пароксизмальные разряды острых и медленных волн.

Альфа-ритм--8--13 колебаний в 1 с, амплитуда 30--100 мкв; регистрируется главным образом в затылочной области.

Бета-ритм -- 14--35 колебаний в 1 с, амплитуда в 2--4 раза ниже; регистрируется главным образом в лобной области.

Дэльта-ритм -- 1--3,5 колебаний в 1 с.

Тета-ритм -- 4--7 колебаний в 1 с.

Острые волны -- колебания с периодом 100--200 мс.

Пики -- колебания с периодом 20--60 мс.

Разнообразные афферентные раздражения (световые, звуковые и т. д.) -- вызывают характерные изменения на ЭЭГ (депрессия альфа-ритма, феномен “усвоения ритма” при ритмической световой стимуляции и др.).

Эхоэнцефалография является важным методом диагностики объемных процессов головного мозга (опухоли, кисты, эпи- и субдуральные гематомы, абсцессы) и основан на принципе ультразвуковой локации -- направленные в мозг короткие ультразвуковые импульсы отражаются от его внутренних структур и регистрируются. Эхоэнцефалограмму (ЭхоЭГ) получают с помощью эхоэнцефалографа, снабженного специальным пьезоэлектрическим датчиком, работающим в двойном режиме -- излучателя и приемника ультразвуковых импульсов, регистрируемых после возвращения на экране осциллографа.

Волны ультразвука, распространяясь, могут отражаться, поглощаться и проходить через различные среды.

В диагностике используются следующие свойства ультразвуковых колебаний - ультразвуковые колебания распространяются с различной скоростью в зависимости от физических свойств сред;

ультразвук, проходя через исследуемый объект, частично отражается на границе раздела сред;

сигнал может быть зарегистрирован в том случае, если отражающая поверхность образует с направлениями ультразвукового луча угол, близкий к прямому.

Практическое значение в диагносгике объемных образований полости черепа (опухоль, абсцесс, гематома, киста) имеет сигнал (М-эхо), отраженный от срединно расположенных структур (III желудочек, эпифиз, прозрачная перегородка, серп большого мозга). В норме М-эхо расположено по средней линии, отклонение его более чем на 2 мл указывает на патологию.

32. Термодинамика биологических процессов

В биологии законы термодинамики используются, во-первых, для расчета параметров энергетических превращений в организме и, во-вторых, для определения КПД биологических процессов. Термодинамический аспект необходимо учитывать при изучении физико-химических процессов. Термодинамика биологических процессов послужила основой для разработки представлений об источниках энергии процессов жизнедеятельности, оказалась плодотворной для понимания и количественного анализа таких биологических процессов, как генерация биопотенциалов, осмотические явления, мышечные сокращения.

Термодинамическая система - часть пространства с материальным содержимым, ограниченная поверхностью раздела (стенка сосуда, где идет реакция, или мембрана клетки). Область вне термодинамической системы - окружающая среда. Размеры системы всегда больше, чем размеры составляющих ее частиц.

Термодинамика рассматривает три типа систем, они отличаются по характеру взаимодействия с внешней средой.

1. Изолированные системы не обмениваются с окружающей средой ни веществом, ни энергией, т.е. границы такой системы непроницаемы,

2. Системы, обменивающиеся через свои границы энергией с окружающей средой, но непроницаемые для веществ, относятся к замкнутым системам.

3. Реальные системы в природе никогда не бывают абсолютно изолированными и закрытыми. В открытых системах осуществляется обмен как веществом, так и энергией. Живые организмы как открытые термодинамические системы отличаются от таковых в неживой природе тремя признаками: 1) состоят из биополимеров (белков и нуклеиновых кислот); 2) способны к самовоспроизведению; 3) способны к развитию и саморегуляции.

Первые два типа называют ещё закрытыми системами.

Термодинамические системы характеризуются определенными параметрами (температура, давление, объем, энергия). Термодинамические параметры системы разделяются на экстенсивные и интенсивные.

Параметры, которые не зависят от массы (температура, давление), называются интенсивными. Они используются в качестве независимых термодинамических переменных при моделировании и могут иметь определенное значение в каждой точке системы.

Параметры, зависящие от общего количества вещества в системе и изменяющиеся пропорционально массе отдельных компонентов системы, называются экстенсивными (объем, число молей в системе).

Термодинамический процесс - совокупность изменяющихся состояний в системе. Процессы, протекающие в системе, могут быть обратимыми (равновесными) и необратимыми (неравновесными).

Обратимыми называются такие термодинамические процессы, при которых возвращение системы в первоначальное состояние не требует затрат энергии извне и связанных с этим изменений в окружающей среде. При обратимых процессах не происходит рассеивания энергии в виде теплоты.

Необратимыми называются термодинамические процессы, при которых возвращение системы в исходное состояние возможно лишь при условии затрат внешней энергии, что влечет за собой определенные изменения в окружающей среде. Необратимые процессы характеризуются переходом части энергии в теплоту.

Термодинамика биологических процессов изучает необратимые (неравновесные) процессы.

Энергия - количественная мера определенного вида движения материи при ее превращениях. Основной единицей для измерения количества энергии и работы в системе СИ является джоуль (Дж). На практике часто пользуются внесистемной единицей - калорией (кал). 1 кал - 4,2 Дж.

Под внутренней энергией системы понимают её общий запас, обусловленный всеми видами движений и взаимодействий составляющих ее молекул, атомов, ионов, элементарных частиц. Нельзя вычислить абсолютное значение этой энергии для данной системы, так как она включает большое число трудно поддающихся учету слагаемых, некоторые из них при современном состоянии науки еще неизвестны. Поэтому в термодинамике вычисляют разность между запасом внутренней энергии системы для начального и конечного состояния.

Работа - любая макрофизическая форма передачи энергии.

Термодинамическое равновесие - это состояние системы, при котором ее параметры не изменяются и она не обменивается с окружающей средой ни веществом, ни энергией.

Стационарное состояние системы характеризуется тем, что ее параметры также не изменяются во времени, но происходит обмен веществ и энергии с окружающей средой.

33. Биомеханика мышц. Уравнение Хилла

Аппарат движения представляет систему взаимосвязанных, подвижных кинематических звеньев, которые образуют кинематические цепи; последние могут быть замкнутыми и открытыми. Роль мышц заключается в перемещении кинематических звеньев относительно друг друга или в их удержании в определенном положении. В зависимости от этого различают динамическую и статическую работу мышц.

Работа мышц подчиняется законам рычага. В аппарате движения имеются три рода рычагов.

1. Рычаг первого рода называют «рычагом равновесия». В этом рычаге точка опоры располагается между точкой приложения силы и точкой сопротивления, причем обе силы действуют в одном направлении. Примером является удерживание головы в равновесном состоянии в атлантозатылочном суставе.

2. Рычаг второго рода является «рычагом силы». Точка сопротивления находится между точкой опоры и точкой приложения силы. Примером такого рычага может служить стопа при подъеме на полупальцы.

3. Рычаг третьего рода, или «рычаг скорости», имеет наибольшее распространение при движениях. Точка приложения мышечной тяги располагается вблизи точки опоры и имеет значительно меньшее плечо, чем противодействующая ей сила сопротивления. Примером такого рычага является действие сгибателей предплечья при поднимании или удерживании в кисти какой-либо тяжести.

В основе работы мышц лежит способность мышечных волокон к сокращению. Поперечно-полосатые волокна при сокращении укорачиваются в среднем на 30-40% своей первоначальной длины. При этом одиночное мышечное волокно развивает напряжение равное 0.1-0.2 г. Все скелетные мышцы человека содержат около 300 млн. волокон. Следовательно, суммарная сила всех мышц составила бы 30000 кг. В действительности мускулатура развивает лишь небольшую часть этой громадной силы, так как

обычно сокращаются не все мышцы и в каждой сократившейся мышце бывает активной лишь часть мионов.

Уравнение Хилла является основным уравнением динамики мышечного сокращения и описывает взаимосвязь между силой и скоростью укорочения: (Р + а)(V + b) = b (Pm + a) = const

Здесь обозначено: Р - сила, V - скорость, которые развивает мышца, a, b, Pm - постоянные величины. Из этого равенства следует вывод, что между силой и скоростью существует обратно пропорциональная зависимость. Если скорость V = 0, то подстановка этого значения приводит к соотношению P = Pm, т.е. в этом случае мышца развивает максимальную силу, равную Pm. Если сила сокращения равна нулю, скорость достигает максимальной величины Vm = bPm/a.

Размещено на Allbest.ru