Антипоживна дія фітатів - екстрафосфорний ефект фітази

Оцінювання активності фітаз. Оцінювання активності фітаз є проблемою для практиків під час вибору відповідного ферментного препарату. Як зазначено в таблиці 5, фітази різняться за властивостями, прояв їх максимальної активності залежить від рН, що змінюється по ходу ШКТ і не у всіх його ділянках буде оптимальною для обраного ферменту. Фітаза - єдиний фермент, який створювали для годівлі тварин, і для визначення її активності розроблено міжнародний стандарт ISO 30024:2009 (EN). Як субстрат використовують фітат натрію, частка якого в кормах мінімальна. В описі стандарту зазначено, що метод не застосовується для оцінювання або порівняння ефективності різних фітаз, визначення їх активності в кормах і не дає змоги ідентифікувати фітази, які використовують як кормову добавку. Опосередкованість методу підтверджується вивченням фітаз різного походження шляхом гідролізу різних субстратів in vitro (табл. 10).

Таблиця 10 - Відносна активність фітаз різних продуцентів, %*

Примітка: *Фітази було взято в дозі 0,1 од./мл. Активність E. coli 1 становила0,096 мкмоль P/мл/хв.

Активність фітази, отриманої в результаті культивування E. coli 1 (S. pombe) за використання як субстрату фітату натрію, брали за 100 % по відношенню до інших досліджуваних фітаз. Розрахунковий аналіз показав, що вона була в 1,6 раза активнішою за відщеплення фосфату від фітатів соєвого протеїну, і в 2,3 раза - за гідролізу фітату лізоциму [43]. Фітази, які продукують E. coli, приблизно з однаковою інтенсивністю дефосфорилювали фітат натрію, але різнилися за активністю розщеплення протеїнатів фітинової кислоти. Активність фітази, продукованої A. niger, виявилася в декілька разів нижчою і слабшою за фітазу, утворену P. lycii. Значну варіабельність активності кислих і лужних фітаз залежно від використовуваних субстратів спостерігали інші дослідники [44]. Фахівці відзначають, що одиниці активності, які характеризують ферментні препарати, малоінформативні у разі порівняння різних продуктів і передбачені тільки для їх маркування [45]. Активність відображає здатність ензиму проявляти певну дію в конкретних стандартних умовах методу аналізу. Вони завжди відрізняються від умов в організмі, тому активність, визначена за аналізу стандартним методом, не збігається з проявом дії ензиму в ШКТ, і не є надійним способом для визначення порівняльної ефективності кормових фітаз [45]. Ефективність фітаз може бути визначена тільки в результаті виробничих випробувань.

Травлення поживних речовин є багатостадійним процесом, який починається в шлунку (зобі у птиці) і триває впродовж усього ШКТ. Умови дії ензимів у зобі, шлунку і навіть різних відділах кишечника характерні для конкретного місця і субстрату, потрапляють у кожний наступний відділ після впливу на них у попередніх. У кожному відділі ШКТ виділяються специфічні ензими, адаптовані для дії в конкретному відділі, секреція яких кількісно змінюється у відповідь на властивості присутніх у певному місці субстратів. Будь-які ферменти, створені промисловим способом, мають постійні задані властивості, їх кількість в ШКТ не регулюється біологічними механізмами. У зв'язку з цим кожна включена в корм фітаза буде діяти локально, хоча фітати присутні впродовж усього ШКТ. Склад фітатів змінюється: на початку присутні фітати кормів, а починаючи зі шлунка й далі, до них додаються нові фітати, утворені в результаті взаємодії аніонів ФК з позитивно зарядженими йонами металів, білками і крохмалем. Зміна субстратного складу вимагає адаптації властивостей ферментів. Відтак, неможливо створити фітазу як екзогенний фермент, який буде протягом усього ШКТ перетворювати субстрати в доступну для всмоктування форму. В таблиці 7 наведено дані, які вказують, що потенційно фітати можуть перетравлюватися до 91-98 %. Тим часом у дослідженнях на тваринах доведено, що під впливом фітаз доступність фосфору підвищується лише на 16-25 [46] чи 20-50 % [47], при цьому велика частина фосфору залишається в складі фітатів і недоступна для організму. Численні публікації зазначають про позитивну дію фітази на доступність фосфору і амінокислот, однак результати досить нестійкі [24].

Дослідники дійшли висновку, що багато аспектів фундаментальних знань про перетворення фітатів у ШКТ і механізм дії фітази недостатньо вивчено, щоб їх інтегрувати для більш повного розуміння цього процесу [48]. У практичному сенсі створення фітаз з поліпшеними характеристиками є важливим напрямом, який розробляють, застосовуючи методи генної і білкової інженерії, однак жодна з відомих фітаз не може задовольнити вимоги щодо ідеальної кормової добавки [49]. Про неможливість об'єднати бажані властивості в одній із фітаз зазначають й інші дослідники [50]. Хоча розуміння цієї проблеми було окреслено 10 років тому, значного прогресу в цьому напрямі не досягнуто. Можна вважати цілком раціональною пропозицію щодо створення комплексних кормових препаратів фітаз, що включають індивідуальні фітази, які проявляють взаємодоповнювальну дію [49, 51]. Вважають, що найбільшу увагу слід приділяти ранньому гідролізу фітатів у верхніх відділах ШКТ [26].

Активність фітаз прийнято оцінювати за кількістю неорганічного фосфору, вивільненого з фітатів. На цьому принципі базується міжнародний стандарт визначення активності фітаз ISO 30024:2009 (EN). Як субстрат рекомендовано використовувати фітат натрію. Однак прогрес у вивченні механізму дії фітаз і оцінюванні відомих методів аналізу дав змогу встановити, що визначення їх активності за кількістю вивільненого фосфору пов'язано з похибками, властивими методу, і не відображає механізм дії фітаз [31, 52]. Вивчення субстратної специфічності показало, що одні фітази проявляли виражену специфічність до фітинової кислоти, тимчасом інші активно відщеплювали фосфатні групи від фосфоровмісних сполук, включаючи фенілфосфат, ^-нітрофенілфосфат, фосфорильовані цукри, а- і ^-гліцерофосфат, АДФ, АТФ, фосфоєнолпіруват, 3-фосфогліцерат. З огляду на те, що в кормах, крім фітатів, присутні інші органічні фосфоровмісні сполуки, які є субстратами фітаз, вони будуть завищувати кількість вивільненого фосфору, даючи хибнопозитивні результати, що унеможливлює адекватне оцінювання активності фітаз [31]. Згідно з ISO 30024:2009, активність фітаз визначають у середовищі за рН 5,5, тимчасом оптимум активності комерційних препаратів фітаз варіює в діапазоні рН від 2,5 до 7,0. У різних відділах ШКТ рН не збігається з умовами, що регламентуються стандартним методом. Зокрема, фітаза, яку продукує Aspergillus niger, має два оптимуми прояву активності - за рН 2,5 і 5,5, а тому вона буде більш ефективною порівняно з фітазою з такою самою активністю, встановленою стандартним методом, яка має один оптимум. Зарубіжні автори зазначають, що активність ферментів і їх дія відображають різні властивості. Одиниці, що характеризують активність, передбачено для цілей маркування, і вони неінформативні для порівняння різних продуктів [53]. Це відображено і в ISO 30024:2009, що створює труднощі в розрахунку матричних значень фітаз та інших ензимів.

Вибираючи кормові препарати фітаз, необхідно звертати увагу на однорідність їх частин і віддавати перевагу мікрогранульованим формам, які краще розподіляються у кормі під час змішування та є більш стабільними. Така рекомендація підходить для будь-яких ферментних препаратів. Фітази в складі препаратів повинні бути термостабільними і витримувати підвищення температури в кормів процесі гранулювання. Найбільш ефективними будуть препарати з проявом активності в кислому і нейтральному середовищі. У зв'язку з відсутністю надійного лабораторного методу для прогнозування ефективності дії фітаз на тварин, рішення про застосування будь-якого препарату слід приймати на підставі його випробування в конкретних умовах на тлі найчастіше використовуваних кормів.

Висновки

Основна частина фосфору в кормах представлена фітатами, які слабко перетравлюються в ШКТ тварин. Для покриття дефіциту фосфору у корми додають його мінеральні джерела, що сприяє здорожчанню кормів. Неперетравлені фітати виділяються з калом і забруднюють навколишнє середовище фосфором. Для підвищення доступності фосфору фітатів у корми включають кормові препарати фітази. Вона, розщеплюючи фітати, не тільки підвищує доступність фосфору з корму, а й знижує антипоживну дію фітатів у результаті зменшення їх концентрації. Зниження антипоживної дії фітатів під дією фітаз пов'язують з їх екстрафосфорним ефектом. У зв'язку з відсутністю надійного лабораторного методу оцінювання ефективності фітаз, рішення про застосування їх препаратів слід приймати на підставі результатів виробничих випробувань, що дасть змогу створювати більш ефективні кормові препарати або добавки.

Список літератури

1. Крюков В.С., Глебова И.В., Антипов А.А. Оценка действия фитаз в пищеварительном тракте и использование препаратов фитазы в питании животных. Проблемы биологии продуктивных животных. 2019. №2. С. 5-25.

2. Джоунс Г. Как выбрать наилучшую фитазу при составлении рациона. Ценовик. 2014. №10. С. 102-103.

3. Morales G.A., Marquez L., Hernandez A.J., Moyano F.J. Phytase effects on protein and phosphorus bioavailability in fish diets. Phytate destruction - consequences for precision animal nutrition. 2016. Ch. 9. P. 129-166. Doi: https://doi.org/10.3920/978-90- 8686-836-0_9

4. Abelson P.H. A potential phosphorus crisis. Science. 1999. no. 283. P. 2015-2015. Doi:https://doi.org/10.1126/ science.283.5410.2015.

5. Cordell D, Drangert J-O., White S. The story of phosphorus: global food security and food for thought. Global Environmental Change. 2009. no. 19. P. 292-305. Doi:https://doi.org/10.1016/j.gloenvcha.2008.10.009.

6. Daneshgar S., Callegari A., Capodaglio A., Vaccari D. The Potential Phosphorus Crisis: Resource Conservation and Possible Escape Technologies: A Review. Resources. 2018. no. 7. 37 p. Doi:https://doi.org/10.3390/resources7020037.

7. Nayini N.R., Markakis P. Phytases. In: Graf, E. (ed.). Phytic Acid: Chemistry and Applications. Pilatus Press, Minneapolis, Minnesota. 1986. P. 101-118.

8. Nys Y., Frapin D., Pointillart P. Occurrence of phytase in plants, animals and microorganisms. In: Coelho, M.B. and Kornegay, E.T. Eds Phytase in Animal Nutrition and Waste Management. BASF Corporation, Mount Olive, New Jersey. 1996. P. 213-240.

9. Reddy N.R., Sathe S.K., Salunkhe D.K. Phytates in legumes and cereals. Advances in Food Research. 1982. Vol. 28. P. 1-92. Doi: https://doi.org/10.1016/s0065-2628(08)60110-x.

10. Lott J.N.A., Ockenden I., Raboy V., Batten G. Phytic acid and phosphorus in crop seed and fruits: a global estimate. Seed Science Research. 2000. Vol. 10. P. 11-33. Doi:https://doi.org/10.1017/s0960258500000039.

11. Raboy V., Young K., Larson S., Cook A. Genetics of Phytic Acid Synthesis and Accumulation. Food Phytates. 2001. 62 p. Doi:https://doi.org/10.1201/9781420014419.ch5.

12. Costello A.J.R., Glonek T., Myers T.C. ³¹P-nuclear magnetic resonance-pH titrations of myo-inositol hexaphosphate. CarbohydrateResource. 1976. Vol. 46. P. 159-171.

13. Джоунс Г. Как выбрать наилучшую фитазу при составлении рациона. Ценовик. 2014. №10. С. 102-103.

14. Anderson P.A. Interactions between proteins and constituents that affect protein quality. In: Digestibility and Amino Acid Availability in Cereals and Oilseeds, (JW Finley and DT Hopkins, editors). St Paul, MN: American Association of Cereal Chemists, Inc. 1985. P. 31-45.

15. Champagne E.T., Fisher M.S., Hinojosa O. NMR and ESR studies of interactions among divalent cations, phytic acid, and N-acetyl-amino acids. Journal of Inorganic Biochemistry. 1990. no. 38. P. 199-215. Doi:https://doi.org/ 10.1016/0162-0134(90)84013-f.

16. Selle P.H., Cowieson A.J., Ravindran V. Consequences of calcium interactions with phytate and phytase for poultry and pigs. Livestock Science. 2009. no. 124. P.126-141. Doi:https://doi.org/10.1016/j.livsci.2009.01.006.

17. Труфанов О. В. Фитаза в кормлении сельскохозяйственных животных и птицы. Киев: ПолиграфИнко, 2011. 112 с

18. Крюков В., Зиновьев С. Давайте применять правильно биологические понятия! Комбикорма. 2015. № 12. С. 89-90.

19. Taylor T.C. The availability of the calcium and phosphorus of plant materials for animals. Proceedings of the Nutrition Society. 1965. no. 24. P. 105-112. Doi:https://doi.org/10.1079/pns19650017.

20. Nelson T.S. The utilization of phytate phosphorus by the chick-a review. Poultry Science. 1967. no. 46. P. 862-871. Doi:https://doi.org/10.3382/ps.0460862.

21. Ravindran V. Phytases in poultry nutrition. An overview. Proceedings, Australian Poultry Science Symposium. 1995. P. 135-139.

22. Cowieson A.J., Acamovic T., Bedford M.R. Phytic Acid and Phytase: Implications for Protein Utilization by Poultry. Poultry Science. 2006. no. 85. P. 878-885. Doi:https://doi.org/10.1093/ps/85.5.878.

23. Selle P. H., Cowieson A. J., Cowieson N. P., Ravindran V. Protein-phytate interactions in pig and poultry nutrition: a reappraisal. Nutrition Research Reviews. 2012. Vol. 25. P. 1-17. Doi:https://doi.org/10.1017/s0954422411000151.

24. Cowieson A.J., Ruckebusch J.P., Sorbara J.O.B., Wilson J.W., Guggenbuhl P., Roos F.F. A systematic view on the effect of microbial phytase on ileal amino acid digestibility in broiler. Animal Feed Science and Technology. 2017. Vol. 225. P. 182-194. Doi:https://doi.org/10.1016/j.anifeedsci.2017.01.008.

25. Menezes-Blackburn D., Gabler S., Greiner R. Performance of seven commercial phytases in an in vitro simulation of poultry digestive tract. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2015. Vol. 63. P. 6142-6149. Doi:https://doi.org/ 10.1021/acs.jafc.5b01996.

26. Yu S., Cowieson A., Gilbert C., Plumstead P., Dalsgaard S. Interactions of phytate and myo-inositol phosphate esters (IP1-5) including IP5 isomers with dietary protein and iron and inhibition of pepsin. Journal of Animal Science. 2012. Vol. 90. P. 1824-1832. Doi:https://doi.org/10.2527/jas.2011-3866.

27. Cowieson A. J., Ravindran V. Effect of phytic acid and microbial phytase on the flow and amino acid composition of endogenous protein at the terminal ileum of growing broiler chickens. British Journal of Nutrition. 2007. Vol. 98. P. 745752. Doi:https://doi.org/10.1017/s0007114507750894.

28. Jorquera M., Martinez O., Varuyama F., Marschner P., Mora M. Current and future biotechnological applications of bacterial phytases and phytase-producing bacteria. Microbes and Environments. 2008. Vol. 23. P. 182-191. Doi:https://doi.org/ 10.1264/jsme2.23.182.

29. Singh B., Satyanarayana T. Fungal phytases: characteristics and amelioration of nutritional quality and growth of non-ruminants. Journal of Animal Physiology and Animal Nutrition. 2015. Vol. 99. P. 646-660. Doi:https://doi.org/ 10.1111/jpn.12236.

30. Sommerfeld V., Kьnzel S., Schollenberger M., Kьhn I., Rodehutscord M. Influence of phytase or myo-inositol supplements on performance and phytate degradation products in the crop, ileum, and blood of broiler chickens. Poultry Science. 2017. Vol. 97. P. 920-929. Doi:https://doi.org/10.3382/ps/pex390.

31. Qvirist L., Carlsson N.G., Andlid T. Assessing phytase activity-methods, definitions and pitfalls. Journal of Biological Methods. 2015. Vol. 2. 16 p. Doi:https://doi.org/10.14440/jbm.2015.58.

32. Beeson L. A, Walk C. L., Bedford M. R., Olukosi O. A. Hydrolysis of phytate to its lower esters can influence the growth performance and nutrient utilization of broilers with regular or super doses of phytase. 2017. Poultry Science. Vol. 96. P. 2243-2253.Doi:https://doi.org/10.3382/ps/pex012.

33. OnyangoE.M., BedfordM.R., AdeolaO. Phytase activity along the digestive tract of the broiler chick: A comparative study of an Escherichia coli-derived and Peniophora lycii phytase. Canadian Journal of Animal Science. 2005. Vol. 85. P. 61-68. Doi:https://doi.org/10.4141/a04-067.

34. Zeller E., Schollenberger M., Kьhn I., Rodehutscord M. Hydrolysis of phytate and formation of inositol phosphate isomers without or with supplemented phytases in different segments of the digestive tract of broilers. Journal of Nutritional Science. 2015. Vol. 4. Doi:https://doi.org/10.1017/jns.2014.62.

35. Mothes R., Schwenke, K.D., Zirwer D., Gast K. Rapeseed protein - polyanion interactions. Soluble complexes between the 2 S protein fraction (napin) and phytic acid. Food / Nahrung. 1990. Vol. 34. P. 375-385. Doi: https://doi.org/10.1002/food. 19900340422.

36. Peter C. M., Parr T. M., Webel D. M., Baker D. H. The effects on phytase on growth performance, carcass characteristics, and bone mineralization of late-finishing pigs fed maize-soyabean meal diets containing no supplemental phosphorus, zinc, copper and manganese. Animal Feed Science and Technology. 2001. Vol. 94. P. 199-205. Doi:https://doi.org/ 10.1016/s0377-8401 (01 )00300-5.

37. Adeola O., Cowieson A.J. Board-invited review: opportunities and challenges in using exogenous enzymes to improve nonruminant animal production. Journal of Animal Science. 2011. Vol. 89. P. 3189-3218. Doi:https://doi.org/10.2527/jas.2010-3715.

38. Rutherfurd S.M., Chung T.K., Moughan P.J. The effect of microbial phytase on ileal phosphorus and amino acid digestibility in the broiler chicken. British Poultry Science. 2002. Vol. 43. P. 598-606. Doi:https://doi.org/ 10.1080/0007166022000004516.

39. Rutherfurd S. M., Chung T. K., Thomas D. V., Zou M. L., Moughan P. J. Effect of a novel phytase on growth performance, apparent metabolizable energy, and the availability of minerals and amino acids in a low-phosphorus corn-soybean meal diet for broilers. Poultry Science. 2012. Vol. 91. P. 1118-1127. Doi:https://doi.org/10.3382/ps.2011-01702.

40. Sebastian S., Touchburn S.P., Chavez E.R., Lague P.C. Apparent digestibility of protein and amino acids in broiler chickens fed a corn-soybean diet supplemented with microbial phytase. Poultry Science. 1997. Vol. 76. P. 1760-1769. Doi:https://doi.org/10.1093/ps/76.12.1760.

41. Wu D., Wu S. B., Choct M., Swick R. A. Comparison of 3 phytases on energy utilization of a nutritionally marginal wheat-soybean meal broiler diet. Poultry Science. 2015. Vol. 94. P. 2670-2676. Doi:https://doi.org/10.3382/ps/pev222.

42. Cowieson A.J. Strategic Selection of Exogenous Enzymes for Corn/soy-based Poultry Diets. The Journal of Poultry Science. 2010. Vol. 47. P. 1-7. Doi:https://doi.org/10.2141/jpsa.009045.

43. Tran T.T. Thermostable phytase from a Bacillus sp. Doctoral Thesis. Department of Biotechnology. Lund University. Sweden. 2010. 124 p. URL:https://portal.research.lu.se/portal/files/5618703/1730199.pdf

44. Oh B.C., Choi W.C., Park S., Kim Y.-O., Oh T.K. Biochemical properties and substrate specificities of alkaline and histidine acid phytases. Applied Microbiology and Biotechnology. 2004. Vol. 63. P. 362-372. Doi:https://doi.org/ 10.1007/s00253-003-1345-0.

45. Vasquez M.V., Glitsoe V. Phytase Unit Myth! URL: https://www.dsm.com/content/dam/dsm/anh/en_US/docu- ments/2012_Phytase_unit_myths.pdf (Accessed 14 May 2019)

46. Leske K., Coon C. A bioassay to determine the effect of phytase on phytate phosphorus hydrolysis and total phosphorus retention of feed ingredients as determined with broilers and laying hens. Poultry Science. 1999. Vol. 78. P. 11511157. Doi:https://doi.org/10.1093/ps/78.8.1151.

47. Kornegay E.T. Digestion of phosphorus and other nutrients: the role of phytases and factors influencing their activity. Enzymes in farm animal nutrition. P. 237-271. Doi:https://doi.org/10.1079/9780851993935.0237.

48. Butani J. B., Parnerkar S. Role of microbial phytase in broiler nutrition- A review. Journal of Livestock Science. 2015. Vol. 6. P. 113-118.

49. Rao D.E.C.S., Rao K.V., Reddy T.P., Reddy V.D. Molecular characterization, physicochemical properties, known and potential applications of phytases: An overview. Critical Reviews in Biotechnology. 2009. Vol. 29. P. 182-198. Doi: https://doi.org/10.1080/07388550902919571.

50. Gontia-Mishra I., Tiwars S. Molecular Characterization and Comparative Phylogenetic Analysis of Phytases from Fungi with Their Prospective Applications. Food Technology and Biotechnology. 2013. Vol. 51. P. 313-326.

51. Elkhalil K.A.I., Manner K., Borriss O.R., Simon O. In vitro and in vivo characteristics of bacterial phytases and their efficacy in broiler chickens. British Poultry Science. 2007. Vol. 48. P. 64-70. Doi:https://doi.org/10.1080/00071660601148195.

52. Wyss M., Brugger R., Kronenberger A., Remy R., Fimbel R., Oesterhelt G., Lehmann M., van Loon A. P. Biochemical characterization of fungal phytases (myo-inositol hexakisphosphate phosphohydrolases): catalytic properties. Applied and environmental microbiology. 1999. Vol. 65. P. 367-373.

53. Vasquez M.V., Glitsoe V. Phytase Unit Myth! URL: https://www.dsm.com/content/dam/dsm/anh/en_ US/documents/ 2012_Phytase_unit_myths.pdf (Accessed 14 May 2019).

References

1. Krjukov, V.S., Glebova, I.V., Antipov, A.A. (2019). Ocenka dejstvija fitaz v pishhevaritel'nom trakte i ispol'zovanie prepara- tov fitazy v pitanii zhivotnyh [Evaluation of phytase activity in the digestive tract and the use of phytase preparations in animal nutrition]. Problemy biologii produktivnyh zhivotnyh [Problems of the biology of productive animals]. no. 2, pp. 5-25.

2. Dzhouns, G. (2014). Kak vybrat' nailuchshuju fitazu pri sostavlenii raciona [How to choose the best phytase in the preparation of the diet]. Cenovik [Of Cost]. no.10, pp. 102-103.

3. Morales, G.A., Marquez, L., Hernandez, A.J., Moyano, F.J. (2016). Chapter 9 Phytase effects on protein and phosphorus bioavailability in fish diets. Phytate destruction - consequences for precision animal nutrition, pp.129-166. Available at: http://doi.org/10.3920/978-90-8686-836-0_9

4. Abelson, P.H. (1999). A Potential Phosphate Crisis. Science. no. 283, pp. 2015-2015. Available at: http://doi.org/10.1126/science.283.5410.2015.

5. Cordell, D., Drangert, J.O., White, S. (2009). The story of phosphorus: Global food security and food for thought. Global Environmental Change. no. 19, pp. 292-305. Available at: http://doi.org/10.1016/j.gloenvcha.2008.10.009.

6. Daneshgar, S., Callegari, A., Capodaglio, A., Vaccari, D. (2018). The Potential Phosphorus Crisis: Resource Conservation and Possible Escape Technologies: A Review. Resources. no. 7, 37 p. Available at: http://doi.org/10.3390/resources7020037.

7. Nayini, N.R., Markakis, P. (1986). Phytases. In: Graf, E. (ed.). Phytic Acid: Chemistry and Applications. Pilatus Press, Minneapolis, Minnesota, pp. 101-118.

8. Nys, Y., Frapin, D., Pointillart, P. (1996). Occurrence of phytase in plants, animals and microorganisms. In: Coelho, M.B. and Kornegay, E.T. Eds Phytase in Animal Nutrition and Waste Management. BASF Corporation, Mount Olive, New Jersey. pp. 213-240.

9. Reddy, N.R., Sathe, S.K. Salunkhe, D.K. Phytates in legumes and cereals. Advances in Food Research. 1982, Vol. 28, pp. 1-92. Available at: http://doi.org/10.1016/s0065-2628(08)60110-x.

10. Lott, J.N.A., Ockenden, I., Raboy, V., Batten, G. (2000). Phytic acid and phosphorus in crop seed and fruits: a global estimate. Seed Science Research. Vol. 10, pp. 11-33. Available at: http://doi.org/10.1017/s0960258500000039.

11. Raboy, V., Young, K., Larson, S., Cook, A. (2001). Genetics of Phytic Acid Synthesis and Accumulation. Food Phytates. 62 p. Available at: http://doi.org/10.1201/9781420014419.ch5.

12. Costello, A.J.R., Glonek, T., Myers, T.C. (1976). ³¹P-nuclear magnetic resonance-pH titrations of myo-inositol hex- aphosphate. Carbohydrate Resource. Vol. 46, pp. 159-171.

13. Dzhouns, G. (2014). Kak vybrat' nailuchshuju fitazu pri sostavlenii raciona [How to choose the best phytase in the preparation of the diet]. Cenovik [Of Cost]. no.10, pp. 102-103.

14. Anderson, P.A. (1985). Interactions between proteins and constituents that affect protein quality. In: Digestibility and Amino Acid Availability in Cereals and Oilseeds, (JW Finley and DT Hopkins, editors). St Paul, MN: American Association of Cereal Chemists, Inc. P. pp. 31-45.

15. Champagne, E.T., Fisher, M.S., Hinojosa, O. (1990). NMR and ESR studies of interactions among divalent cations, phytic acid, and N-acetyl-amino acids. Journal of Inorganic Biochemistry. no. 38, pp. 199-215. Available at: http://doi.org/10.1016/0162-0134(90)84013-f.

16. Selle, P.H., Cowieson, A.J., Ravindran, V. (2009). Consequences of calcium interactions with phytate and phytase for poultry and pigs. Livestock Science. no. 124, pp. 126-141. Available at: http://doi.org/10.1016/j.livsci.2009.01.006.

17. Trufanov, O. V. (2011). Fitaza v kormlenii sel'skohozjajstvennyh zhivotnyh i pticy [Phytase in feeding farm animals and poultry]. Kiev: PolygraphInco, 112 p.

18. Krjukov, V., Zinov'ev, S. (2015). Davajte primenjat' pravil'no biologicheskie ponjatija! [Let's apply biological concepts correctly!]. Kombikorma [Fodder]. no. 12, pp. 89-90.

19. Taylor, T.C. (1965). The availability of the calcium and phosphorus of plant materials for animals. Proceedings of the Nutrition Society. no. 24, pp. 105-112. Available at: http://doi.org/10.1079/pns19650017.

20. Nelson, T.S. (1967). The Utilization of Phytate Phosphorus by Poultry-A Review. Poultry Science. no. 46, pp. 862871. Available at: http://doi.org/10.3382/ps.0460862.

21. Ravindran, V. (1995). Phytases in poultry nutrition. An overview. Proceedings, Australian Poultry Science Symposium. pp. 135-139.

22. Cowieson, A.J., Acamovic, T., Bedford, M.R. (2006). Phytic Acid and Phytase: Implications for Protein Utilization by Poultry. Poultry Science. no. 85, pp. 878-885. Available at: http://doi.org/10.1093/ps/85.5.878.

23. Selle, P.H., Cowieson, A.J., Cowieson, N.P., Ravindran, V. (2012). Protein-phytate interactions in pig and poultry nutrition: a reappraisal. Nutrition Research Reviews. Vol. 25, pp. 1-17. Available at: https://doi.org/10.1017/s0954422411000151.

24. Cowieson, A.J., Ruckebusch, J.P., Sorbara, J.O.B., Wilson, J.W., Guggenbuhl, P., Roos, F.F. (2017). A systematic view on the effect of microbial phytase on ileal amino acid digestibility in broiler. Animal Feed Science and Technology. Vol. 225, pp. 182-194. Available at: https://doi.org/10.1016/j.anifeedsci.2017.01.008.

25. Menezes-Blackburn, D., Gabler, S., Greiner, R. (2015). Performance of seven commercial phytases in an in vitro simulation of poultry digestive tract. Journal of Agricultural and Food Chemistry. Vol. 63, pp. 6142-6149. Available at: https://doi.org/10.1021/acs.jafc.5b01996.

26. Yu, S., Cowieson, A., Gilbert, C., Plumstead, P., Dalsgaard, S. (2012). Interactions of phytate and myo-inositol phosphate esters (IP1-5) including IP5 isomers with dietary protein and iron and inhibition of pepsin. Journal of Animal Science. Vol. 90, pp. 1824-1832. Available at: https://doi.org/10.2527/jas.2011-3866.

27. Cowieson, A. J., Ravindran, V. (2007). Effect of phytic acid and microbial phytase on the flow and amino acid composition of endogenous protein at the terminal ileum of growing broiler chickens. British Journal of Nutrition. Vol. 98, pp. 745-752. Available at: https://doi.org/10.1017/s0007114507750894.

28. Jorquera, M., Martinez, O., Varuyama, F., Marschner, P., Mora, M. (2008). Current and future biotechnological applications of bacterial phytases and phytase-producing bacteria. Microbes and Environments. Vol. 23, pp. 182- 191. Available at: https://doi.org/10.1264/jsme2.23.182.

29. Singh, B., Satyanarayana, T. (2015). Fungal phytases: characteristics and amelioration of nutritional quality and growth of non-ruminants. Journal of Animal Physiology and Animal Nutrition. Vol. 99, pp. 646-660. Available at: https://doi.org/10.1111/jpn.12236.

30. Sommerfeld, V., Kьnzel, S., Schollenberger, M., Kьhn, I., Rodehutscord, M. (2017). Influence of phytase or myoinositol supplements on performance and phytate degradation products in the crop, ileum, and blood of broiler chickens. Poultry Science. Vol. 97, pp. 920-929. Available at: https://doi.org/10.3382/ps/pex390.

31. Qvirist, L., Carlsson, N.G., Andlid, T. (2015). Assessing phytase activity-methods, definitions and pitfalls. Journal of Biological Methods. Vol. 2, 16 p. Available at: https://doi.org/10.14440/jbm.2015.58.

32. Beeson, L. A, Walk, C. L., Bedford, M. R., Olukosi, O. A. (2017). Hydrolysis of phytate to its lower esters can influence the growth performance and nutrient utilization of broilers with regular or super doses of phytase. Poultry Science. Vol. 96, pp. 2243-2253.Availableat: https://doi.org/10.3382/ps/pex012.

33. Onyango, E.M., Bedford, M.R.,Adeola, O. (2005). Phytase activity along the digestive tract of the broiler chick: A comparative study of an Escherichia coli-derived and Peniophora lycii phytase. Canadian Journal of Animal Science. Vol. 85, pp. 61-68. Available at: https://doi.org/10.4141/a04-067.

34. Zeller, E., Schollenberger, M., Kьhn, I., Rodehutscord, M. (2015). Hydrolysis of phytate and formation of inositol phosphate isomers without or with supplemented phytases in different segments of the digestive tract of broilers. Journal of Nutritional Science. Vol. 4. Available at: https://doi.org/10.1017/jns.2014.62.

35. Mothes, R., Schwenke, K. D., Zirwer, D., Gast, K. (1990). Rapeseed protein - polyanion interactions. Soluble complexes between the 2 S protein fraction (napin) and phytic acid. Food / Nahrung. Vol. 34, pp. 375-385. Available at: https://doi.org/10.1002/food. 19900340422.

36. Peter, C. M., Parr, T. M., Webel, D. M., Baker, D. H. (2001). The effects on phytase on growth performance, carcass characteristics, and bone mineralization of late-finishing pigs fed maize-soyabean meal diets containing no supplemental phosphorus, zinc, copper and manganese. Animal Feed Science and Technology. Vol. 94, pp. 199-205. Available at: https://doi.org/10.1016/s0377-8401(01)00300-5.

37. Adeola, O., Cowieson, A.J. (2011). Board-invited review: opportunities and challenges in using exogenous enzymes to improve nonruminant animal production. Journal of Animal Science. Vol. 89, pp. 3189-3218. Available at: https://doi.org/10.2527/jas.2010-3715.

38. Rutherfurd, S.M., Chung, T.K., Moughan, P.J. (2002). The effect of microbial phytase on ileal phosphorus and amino acid digestibility in the broiler chicken. British Poultry Science. Vol. 43, pp. 598-606. Available at: https://doi.org/10.1080/0007166022000004516.

39. Rutherfurd, S. M., Chung, T. K., Thomas, D. V., Zou, M. L., Moughan, P. J. (2012). Effect of a novel phytase on growth performance, apparent metabolizable energy, and the availability of minerals and amino acids in a low-phosphorus corn-soybean meal diet for broilers. Poultry Science. Vol. 91, pp. 1118-1127. Available at: https://doi.org/10.3382/ps.2011-01702.

40. Sebastian, S., Touchburn, S.P., Chavez E. R., Lague, P. C. (1997). Apparent digestibility of protein and amino acids in broiler chickens fed a corn-soybean diet supplemented with microbial phytase. Poultry Science. Vol. 76, pp. 1760-1769. Available at: https://doi.org/10.1093/ps/76.12.1760.

41. Wu, D., Wu, S.B., Choct, M., Swick, R.A. (2015). Comparison of 3 phytases on energy utilization of a nutritionally marginal wheat-soybean meal broiler diet. Poultry Science. Vol. 94, pp. 2670-2676. Available at: https://doi.org/ 10.3382/ps/pev222.

42. Cowieson, A.J. (2010). Strategic Selection of Exogenous Enzymes for Corn/soy-based Poultry Diets. The Journal of Poultry Science. Vol. 47, pp. 1-7. Available at: https://doi.org/10.2141/jpsa.009045.

43. Tran, T.T. (2010). Thermostable phytase from a Bacillus sp. Doctoral Thesis. Department of Biotechnology. Lund University. Sweden, 124 p. Available at: https://portal.research.lu.se/portal/files/5618703/1730199.pdf

44. Oh, B.C., Choi, W.-C., Park, S., Kim, Y.-O., Oh, T.K. (2004). Biochemical properties and substrate specificities of alkaline and histidine acid phytases. Applied Microbiology and Biotechnology. Vol. 63, pp. 362-372. Available at: https://doi.org/10.1007/s00253-003-1345-0.

45. Vasquez, M.V., Glitsoe, V. Phytase Unit Myth! Available at: https://www.dsm.com/content/dam/dsm/anh/en_US/ documents/2012_Phytase_unit_myths.pdf (Accessed 14 May 2019)

46. Leske, K., Coon, C. (1999). A bioassay to determine the effect of phytase on phytate phosphorus hydrolysis and total phosphorus retention of feed ingredients as determined with broilers and laying hens. Poultry Science. Vol. 78, pp. 11511157. Available at: https://doi.org/10.1093/ps/78.8.1151.

47. Kornegay, E.T. Digestion of phosphorus and other nutrients: the role of phytases and factors influencing their activity. Enzymes in farm animal nutrition. pp. 237-271. Available at: https://doi.org/10.1079/9780851993935.0237.

48. Butani, J. B., Parnerkar, S. (2015). Role of microbial phytase in broiler nutrition- A review. Journal of Livestock Science. Vol. 6, pp. 113-118. Available at: http://livestockscience.in/wp-content/uploads/phytase-broiler.pdf (Accessed 21 May 2019).

49. Rao, D. E. C. S., Rao, K. V., Reddy, T. P., Reddy, V. D. (2009). Molecular characterization, physicochemical properties, known and potential applications of phytases: An overview. Critical Reviews in Biotechnology. Vol. 29, pp. 182-198. Available at: https://doi.org/10.1080/07388550902919571.

50. Gontia-Mishra I., Tiwars, S. (2013). Molecular Characterization and Comparative Phylogenetic Analysis of Phytases from Fungi with Their Prospective Applications. Food Technology and Biotechnology. Vol. 51, pp. 313-326.

51. Elkhalil, K.A.I., Manner, K., Borriss, O.R., Simon, O. (2007). In vitro and in vivo characteristics of bacterial phytases and their efficacy in broiler chickens. British Poultry Science. Vol. 48, pp. 64-70. Available at: https://doi.org/10.1080/00071660601148195.

52. Wyss, M., Brugger, R., Kronenberger, A., Remy, R., Fimbel, R., Oesterhelt, G., Lehmann, M., van Loon, A. P. (1999). Biochemical characterization of fungal phytases (myo-inositol hexakisphosphate phosphohydrolases): catalytic properties. Applied and environmental microbiology. Vol. 65(2), pp. 367-373. Available at: PubMed PMID: 9925555; PubMed Central PMCID: PMC91034.

53. Vasquez, M.V., Glitsoe, V. Phytase Unit Myth! Available at: https://www.dsm.com/content/dam/dsm/anh/ en_US/documents/2012_Phytase_unit_myths.pdf (Accessed 14 May 2019)

Размещено на Allbest.ru