Молочная кислота, накапливаясь в мышцах при интенсивной мышечной деятельности, воздействует на нервные окончания, тем самым, вызывая боль в мышцах. Большая часть молочной кислоты, образующейся в мышце, вымывается в кровяное русло. Изменению рН крови препятствует бикарбонатная буферная система: у спортсменов буферная емкость крови повышена по сравнению с нетренированными людьми, поэтому они могут переносить более высокое содержание молочной кислоты.

Далее молочная кислота транспортируется к печени и почкам, где она почти полностью перерабатывается в глюкозу и гликоген, участвуя в глюконеогенезе и гликогенезе. Незначительная часть молочной кислоты вновь превращается в пировиноградную кислоту, которая в аэробных условиях окисляется до конечных продуктов обмена.

Анаэробный гликолиз характерен также для посмертных изменений мышечной ткани, характеризует первые три стадии посмертного распада рыбы.

Кроме того, зрелые эритроциты извлекают энергию за счет анаэробного окисления глюкозы, т.к. не имеют митохондрий. Интенсивный гликолиз характерен также для клеток злокачественных опухолей. Меньшее значение этот процесс имеет для сердечной мышцы, мозга, почек.

Цикл Кори -- совокупность биохимических ферментативных процессов транспорта лактата из мышц в печень, и дальнейшего синтеза глюкозы из лактата, катализируемое ферментами глюконеогенеза.

При интенсивной мышечной работе, а также в условиях отсутствия или недостаточного числа митохондрий (например, в эритроцитах или мышцах) глюкоза вступает на путь анаэробного гликолиза с образованием лактата. Лактат не может далее окисляться, он накапливается (при его накоплении в мышцах раздражаются чувствительные нервные окончания, что вызывает характерное жжение в мышцах). С током крови лактат поступает в печень. Печень является основным местом скопления ферментов глюконеогенеза (синтез глюкозы из неуглеводных соеднений), и лактат идет на синтез глюкозы.

Реакция превращения лактата в пируват катализируется лактатдегидрогеназой, далее пируват подвергается окислительному декарбоксилированию или может подвергаться брожению.

Химические превращения

В клетках жировой ткани при участии липаз происходит распад ТАГ. Липаза находится в неактивной форме, она активируется гормонами (адреналином, норадреналином, глюкагоном, тироксином, глюкокортикоидами, СТГ, АКТГ) в ответ на стресс, голодание, охлаждение продуктами реакции являются моноацилглицерин и ВЖК.

ВЖК с помощью альбуминов переносятся кровью к клеткам тканей, органов, где происходит их окисление.

Окисление высших жирных кислот.

Источники ВЖК:

- липиды жировой ткани

- липопротеины

-триацилглицерины

-фосфолипиды клеточных биомембран

Окисление ВЖК происходят в митохондриях клеток, и называется бетта окислением. Доставка их к тканям и органам происходит при участии альбумина, а транспорт из цитоплазмы в митохондрии при участии карнитина.

Процесс бета-окисления ВЖК складывается из следующих этапов:

-активация ВЖК на наружной поверхности мембраны митохондрий при участии АТФ, конзима А и ионов магния с образованием активной формы ВЖК (ацил - КоА).

-транспорт жирных кислот внутрь митохондрий возможен при присоединении активной формы жирной кислоты к карантину, находящемуся на наружной поверхности внутренней мембраны митохондрий. Образуется ацил-карнитин, обладающий способностью проходить через мембрану. На внутренней поверхности комплекс распадается и карнитин возвращается на наружную поверхность мембраны.

-внутримитохондриальное окисление жирных кислот состоит из последовательных ферментативных реакций. В результате одного завершенного цикла окисления происходит отщепление от жирой кислоты одной молекулы ацетил-КоА, т.е. укорочение жирнокислотной цепи на два углеродных атома.Приэтом в результате двух дегидрогеназных реакций восстанавливается ФАД до ФАДН₂ и НАД⁺ до НАДН₂.

рис. Окисление высших жирных кислот

Т.о. завершая 1 цикл бега - окисления ВЖК, в результате которого ВЖК укоротилось на 2 углеродных звена. При бета -окислении выделилось 5АТФ и 12АТФ выделилось при окислении АЦЕТИЛ-КОА в ЦТК и сопряженных с ним ферментов дыхательной цепи. Окисление ВЖК будет происходить циклически одинаково, но только до последней стадии - стадии превращения масляной кислоты (БУТИРИЛ-КОА), которая имеет свои особенности, которые необходимо учитывать при подсчёте суммарного энергетического эффекта окисления ВЖК, когда в результате одного цикла образуется 2 молекулы АЦЕТИЛ-КОА, одна из них проходила бета -окисление с выделением 5АТФ, а другая нет.

ОКИСЛЕНИЕ ВЖК, ИМЕЮЩИХ НЕЧЕТНОЕ КОЛИЧЕСТВО УГЛЕРОДНЫХ ЗВЕНЬЕВ В ЦЕПИ

Такие ВЖК поступают в организм человека в составе пищи с мясом жвачных животных, растений, морских организмов. Окисление таких ВЖК происходит также как и ВЖК, имеющих чётное количество углеродных звеньев в цепи, но только до последней стадии - стадии превращения ПРОПИОНИЛ-КОА. которая имеет свои особенности.

Т.о. образуется СУКЦИНИЛ-КОА, который в дальнейшем окисляется в МИТОХОНДРИЯХ с участием ферментов ЦТК КРЕБСА и сопряженных с ним ферментов дыхательной цепи.

Обезвреживание аммиака в организме

В организме человека подвергается распаду около 70 г аминокислот в сутки, при этом в результате реакцийдезаминирования и окисления биогенных аминов освобождается большое количество аммиака, являющегося высокотоксичным соединением. Поэтому концентрация аммиака в организме должна сохраняться на низком уровне. Действительно, уровень аммиака в крови в норме не превышает 60 мкмоль/л (это почти в 100 раз меньше концентрации глюкозы в крови). В опытах на кроликах показано, чтоконцентрация аммиака 3 ммоль/л является летальной. Таким образом, аммиак должен подвергаться связыванию в тканях с образованием нетоксичных соединений, легко выделяющихся с мочой.

Один из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме, в частности в мозге, сетчатке, почках,печени и мышцах,- это биосинтез глутамина (и, возможно, аспарагина). Глутамин и аспарагин выделяются смочой в небольшом количестве. Было высказано предположение, что они выполняют скорее транспортную функцию переноса аммиака в нетоксичной форме. Ниже приводится химическая реакция синтеза глутамина, катализируемого глутаминсинтетазой.

Механизм этой синтетазной реакции, подробно изученный А. Майсте-ром, включает ряд стадий. Синтезглутамина в присутствии глутамин-синтетазы может быть представлен в следующем виде:

Биосинтез аспарагина протекает несколько отлично и зависит от природы ферментов и донора аммиака. Так, у микроорганизмов и в животных тканях открыта специфическая аммиакзависимая аспарагинсинтетаза, которая катализирует синтез аспарагина в две стадии:

В животных тканях содержится, кроме того, глутаминзависимая аспа-рагинсинтетаза, которая для синтеза во второй стадии использует амидную группу глутамина:

б) Е-аспартил~АМФ + Глн -> Асн + Е + АМФ + Глу.

Суммарная ферментативная реакция синтеза аспарагина может быть представлена в следующем виде:

Асп + АТФ + NН₃ (или Глн) -> Асн + АМФ + РР_i + (Глу).

Видно, что энергетически синтез аспарагина обходится организму дороже, поскольку образовавшийся РР_i далее распадается на ортофосфат.

Часть аммиака легко связывается с б-кетоглутаровой кислотой благодаря обратимости глутаматдегидрогеназной реакции. Если учесть связывание одной молекулы аммиака при синтезе глутамина, то нетрудно видеть, что в организме имеется хорошо функционирующая система, связывающая две молекулы аммиака:

Глутамин, кроме того, используется почками в качестве резервного источника аммиака (образуется из глутамина под действием глутаминазы), необходимого для нейтрализации кислых продуктов обмена при ацидозе и защищающего тем самым организм от потери с мочой используемых для этих целей ионов Na⁺

БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ

В организме человека возможен синтез восьми заменимых аминокислот: Ала, Асп, Асн, Сер, Гли, Глу, Глн, Про (рис. 9-23). Углеродный скелет этих аминокислот образуется из глюкозы. б-Аминогруппа вводится в соответствующие б-кетокислоты в результате реакций трансаминирования. Универсальным донором б-аминогруппы служит глутамат.

Путём трансаминирования б-кетокислот, образующихся из глюкозы, синтезируются аминокислоты (см. схему А на с. 492).

Глутамат также образуется при восстановительном аминировании б-кетоглутарата глутаматдегидрогеназой.

Эти реакции обратимы и играют большую роль как в процессе синтеза аминокислот, так и при их катаболизме. Такие реакции, выполняющие двойную функцию, называют амфиболическими.

Рис. 9-23. Пути биосинтеза заменимых аминокислот.

Схема А

Амиды глутамин и аспарагин синтезируются из соответствующих дикарбоновых аминокислот Глу и Асп (см. схему А).

· Серин образуется из 3-фосфоглицерата - промежуточного продукта гликолиза, который окисляется до 3-фосфопирувата и затем трансаминируется с образованием се-рина (см. схему Б).

· Существует 2 пути синтеза глицина:

1) из серина с участием производного фолиевой кислоты в результате действия се-риноксиметилтрансферазы:

2) в результате действия фермента глицинсинтазы в реакции:

· Пролин синтезируется из глутамата в цепи обратимых реакций. Эти же реакции используются и при катаболизме пролита (см. схему В на с. 494).

Кроме восьми перечисленных заменимых аминокислот, в организме человека могут синтезироваться ещё четыре аминокислоты.

Частично заменимые аминокислоты Apr и Гис синтезируются сложным путём в небольших количествах. Большая их часть должна поступать с пищей.

· Синтез аргинина происходит в реакциях орнитинового цикла (см. выше подраздел IV);

· Гистидин синтезируется из АТФ и рибозы. Часть имидазольного цикла гистидина - N=CH-NH- образуется из пуринового ядра аденина, источником которого служит АТФ, остальная часть молекулы - из атомов рибозы. При этом образуется 5-фосфорибозиламин, который кроме синтеза гистидина необходим для синтеза пуринов.

Для синтеза условно заменимых аминокислот тирозина и цистеина требуются незаменимые аминокислоты фенилаланин и метионин соответственно (см. подразделы VIII и IX).

Образование других аминокислот также возможно при наличии соответствующих б-кетокислот, которые могут трансаминироваться с глутаматом. Таким образом, незаменимой частью молекулы аминокислот является их углеродный скелет. Источником таких незаменимых ос-кетокислот служат только белки пищи. Исключение составляют лизин и треонин, которые не подвергаются трансаминированию, их а-кетоаналоги с пищей практически не поступают и в организме не синтезируются. Единственный источник этих аминокислот - пищевые белки.

Схема А

Схема Б

Схема В

Размещено на Allbest.ru